4. Klasifikacija proteina

Proteini i njihove glavne karakteristike

Proteini ili proteini (što na grčkom znači "prvi" ili "najvažniji") kvantitativno prevladavaju nad svim makromolekulama prisutnim u živoj ćeliji i čine više od polovine suhe težine većine organizama. Ideje o proteinima kao klasi jedinjenja formirane su u 17.-19. veku. U tom periodu iz raznih predmeta živog svijeta (sjemenke i biljni sokovi, mišići, krv, mlijeko) izolovane su tvari sličnih svojstava: stvarale su viskozne otopine, zgrušavale se pri zagrijavanju, pri gorenju osjećao se miris spaljene vune i oslobođen je amonijak. Pošto su sva ova svojstva ranije bila poznata za bjelanjke, nova klasa jedinjenja nazvana je proteinima. Nakon pojavljivanja u početkom XIX vekovima Naprednije metode analize supstanci određivale su elementarni sastav proteina. Pronašli su C, H, O, N, S. K kraj 19. veka vekovima Iz proteina je izdvojeno više od 10 aminokiselina. Na osnovu rezultata proučavanja produkata hidrolize proteina, njemački hemičar E. Fischer (1852-1919) je sugerirao da se proteini grade od aminokiselina.

Kao rezultat Fišerovog rada, postalo je jasno da su proteini linearni polimeri a-aminokiselina međusobno povezani amidnom (peptidnom) vezom, a sva raznolikost predstavnika ove klase jedinjenja može se objasniti razlikama u sastav aminokiselina i redosled izmjenjivanja različitih aminokiselina u polimernom lancu.

Prva istraživanja proteina provedena su sa složenim mješavinama proteina, na primjer: krvni serum, bjelanjak, ekstrakti biljnih i životinjskih tkiva. Kasnije su razvijene metode za izolaciju i prečišćavanje proteina, kao što su precipitacija, dijaliza, hromatografija na celulozi i drugim hidrofilnim izmenjivačima jona, gel filtracija i elektroforeza. Pogledajmo ove metode detaljnije laboratorijski rad i seminarski čas.

On moderna pozornica Glavna područja proučavanja proteina su sljedeća:

¨ proučavanje prostorne strukture pojedinačnih proteina;

¨ proučavanje bioloških funkcija različitih proteina;

¨ proučavanje mehanizama funkcionisanja pojedinačnih proteina (na nivou pojedinačnih atoma, atomskih grupa proteinskog molekula).

Svi ovi stupnjevi su međusobno povezani, jer je jedan od glavnih zadataka biohemije upravo razumjeti kako im sekvence aminokiselina različitih proteina omogućavaju da obavljaju različite funkcije.

Biološke funkcije proteina

enzimi - To su biološki katalizatori, najraznovrsnija, brojna klasa proteina. Gotovo sve hemijske reakcije, u kojem učestvuju organske biomolekule prisutne u ćeliji, kataliziraju enzimi. Do danas je otkriveno više od 2000 različitih enzima.

Transportni proteini- Transportni proteini u krvnoj plazmi vezuju i transportuju specifične molekule ili jone iz jednog organa u drugi. Na primjer, hemoglobin, sadržan u crvenim krvnim zrncima, pri prolasku kroz pluća vezuje kiseonik i isporučuje ga u periferna tkiva, gde se oslobađa kiseonik. Krvna plazma sadrži lipoproteini koji vrše prijenos lipida iz jetre u druge organe. Stanične membrane sadrže drugu vrstu transportnog proteina koji može vezati određene molekule (npr. glukozu) i transportirati ih kroz membranu u ćeliju.

Nutritivni i skladišteni proteini. Najpoznatiji primjeri takvih proteina su proteini iz sjemena pšenice, kukuruza i pirinča. Proteini hrane uključuju albumin iz jaja- glavna komponenta bjelanjka, kazein- glavni protein mleka.

Kontraktilni i motorni proteini.Actin I miozin- proteini koji funkcionišu u kontraktilnom sistemu skeletnih mišića, kao i u mnogim nemišićnim tkivima.

Strukturni proteini.Kolagen- glavna komponenta hrskavice i tetiva. Ovaj protein ima vrlo visoku vlačnu čvrstoću. Ligamenti sadrže elastin- strukturni protein koji se može rastegnuti u dvije dimenzije. Kosa i nokti se sastoje gotovo isključivo od jakog nerastvorljivog proteina - keratin. Glavna komponenta svilenih niti i mreža je protein fibroin.

Zaštitni proteini. Imunoglobulini ili antitela- To su specijalizovane ćelije proizvedene u limfocitima. Imaju sposobnost da prepoznaju viruse ili strane molekule koji su ušli u tijelo bakterija, a zatim pokrenu sistem za njihovu neutralizaciju. fibrinogen I trombin- proteini uključeni u proces zgrušavanja krvi, štite organizam od gubitka krvi kada je oštećen vaskularni sistem.

Regulatorni proteini. Neki proteini su uključeni u regulaciju ćelijske aktivnosti. To uključuje mnoge hormoni, kao što je insulin (reguliše metabolizam glukoze).

Klasifikacija proteina

Po rastvorljivosti

Albumin. Rastvorljiv u vodi i slane otopine.

Globulini. Slabo rastvorljiv u vodi, ali veoma rastvorljiv u slanim rastvorima.

Prolamins. Rastvorljiv u 70-80% etanolu, nerastvorljiv u vodi i apsolutnom alkoholu. Bogata argininom.

Histoni. Rastvorljiv u fiziološkim rastvorima.

Skleroproteini. Nerastvorljiv u vodi i slanim rastvorima. Povećan sadržaj glicina, alanina, prolina.

Prema obliku molekula

Na osnovu odnosa osovina (longitudinalne i poprečne), mogu se razlikovati dvije velike klase proteina. U globularnih proteina omjer je manji od 10 i u većini slučajeva ne prelazi 3-4. Odlikuje ih kompaktno pakovanje polipeptidnih lanaca. Primjeri globularnih proteina: mnogi enzimi, inzulin, globulin, proteini krvne plazme, hemoglobin.

Fibrilarni proteini, kod kojih je aksijalni odnos veći od 10, sastoje se od snopova polipeptidnih lanaca, spiralno namotanih jedan na drugi i međusobno povezanih poprečnim kovalentnim ili vodoničnim vezama (keratin, miozin, kolagen, fibrin).

Fizička svojstva proteina

O fizičkim svojstvima proteina kao npr jonizacija,hidratacija, rastvorljivost Bazirane su različite metode za izolaciju i prečišćavanje proteina.

Pošto proteini sadrže jonske, tj. aminokiselinski ostaci sposobni za jonizaciju (arginin, lizin, glutaminska kiselina, itd.), dakle, oni su polielektroliti. Sa zakiseljavanjem, stepen ionizacije anjonskih grupa se smanjuje, a katjonskih grupa povećava; sa alkalizacijom se opaža suprotan obrazac. Pri određenom pH, broj negativno i pozitivno nabijenih čestica postaje jednak, to se stanje naziva izoelektrični(ukupni naboj molekula je nula). Naziva se pH vrijednost pri kojoj je protein u izoelektričnom stanju izoelektrična tačka i označiti pI. Jedna od metoda za njihovo razdvajanje zasniva se na različitoj jonizaciji proteina pri određenoj pH vrijednosti - metoda elektroforeza.

Polarne grupe proteina (jonske i nejonske) mogu stupiti u interakciju s vodom i postati hidratizirane. Količina vode povezane s proteinima dostiže 30-50 g na 100 g proteina. Na površini proteina ima više hidrofilnih grupa. Rastvorljivost ovisi o broju hidrofilnih grupa u proteinu, o veličini i obliku molekula, te o veličini ukupnog naboja. Kombinacija svih ovih fizičkih svojstava proteina omogućava korištenje metode molekularna sita ili gel filtracija za odvajanje proteina. Metoda dijaliza koristi se za pročišćavanje proteina od nečistoća male molekularne težine i temelji se na velikoj veličini proteinskih molekula.

Rastvorljivost proteina ovisi i o prisutnosti drugih otopljenih tvari, na primjer neutralnih soli. Pri visokim koncentracijama neutralnih soli, proteini se talože, a za precipitaciju ( soljenje) različiti proteini zahtijevaju različite koncentracije soli. To je zbog činjenice da nabijene proteinske molekule adsorbiraju ione suprotnog naboja. Kao rezultat, čestice gube svoj naboj i elektrostatičko odbijanje, što rezultira precipitacijom proteina. Metoda soljenja može se koristiti za frakcioniranje proteina.

Primarna struktura proteina


Primarna struktura proteina nazivaju sastav i redoslijed aminokiselinskih ostataka u molekulu proteina. Aminokiseline u proteinima su povezane peptidnim vezama.

Svi molekuli datog pojedinačnog proteina su identični po sastavu aminokiselina, sekvenci aminokiselinskih ostataka i dužini polipeptidnog lanca. Uspostavljanje sekvence aminokiselina proteina je radno intenzivan zadatak. O ovoj temi ćemo detaljnije govoriti na seminaru. Insulin je bio prvi protein za koji je određena sekvenca aminokiselina. Goveđi inzulin ima molarna masa oko 5700. Njegov molekul se sastoji od dva polipeptidna lanca: A lanca koji sadrži 21 aa i B lanca koji sadrži 30 aa, ova dva lanca su povezana sa dvije disulfidne (-S-S-) veze. Čak i male promjene u primarnoj strukturi mogu značajno promijeniti svojstva proteina. Bolest srpastih ćelija je rezultat promjene samo 1 aminokiseline u b-lancu hemoglobina (Glu® Val).

Specifičnost vrste primarne strukture

Prilikom proučavanja sekvenci aminokiselina homologno proteini izolovani iz različite vrste, doneseno je nekoliko važnih zaključaka. Homologni proteini su oni proteini koji obavljaju iste funkcije u različitim vrstama. Primjer je hemoglobin: kod svih kralježnjaka obavlja istu funkciju vezanu za transport kisika. Homologni proteini različitih vrsta obično imaju polipeptidne lance iste ili skoro iste dužine. U aminokiselinskim sekvencama homolognih proteina, iste aminokiseline se uvijek nalaze na više pozicija - nazivaju se invarijantnih ostataka. Međutim, uočene su značajne razlike u drugim položajima proteina: na ovim pozicijama aminokiseline variraju od vrste do vrste; Ovi aminokiselinski ostaci se nazivaju varijabla. Cijeli skup sličnosti u aminokiselinskim sekvencama homolognih proteina spojen je u koncept homologija sekvence. Prisustvo takve homologije sugerira da životinje iz kojih su izolirani homologni proteini imaju zajedničko evolucijsko porijeklo. Zanimljiv primjer je složeni protein - citokrom c- mitohondrijski protein koji učestvuje kao nosilac elektrona u procesima biološke oksidacije. M » 12500, sadrži » 100 a.k. Instalirani su A.K. sekvence za 60 vrsta. 27 a.k. - su isti, to ukazuje da svi ovi ostaci igraju važnu ulogu u određivanju biološke aktivnosti citokroma c. Drugi važan zaključak izvučen analizom aminokiselinskih sekvenci je da je broj ostataka po kojima se citokrom c razlikuje od bilo koje dvije vrste proporcionalan filogenetskoj razlici između ovih vrsta. Na primjer, molekule citokroma c konja i kvasca razlikuju se za 48 aa, kod patke i piletine - za 2 aa, a kod piletine i ćuretine se ne razlikuju. Informacije o broju razlika u aminokiselinskim sekvencama homolognih proteina različitih vrsta koriste se za izradu evolucijskih mapa koje odražavaju uzastopne faze nastanka i razvoja različitih vrsta životinja i biljaka u procesu evolucije.

Sekundarna struktura proteina

- Ovo je raspored proteinske molekule u prostoru bez uzimanja u obzir uticaja bočnih supstituenata. Postoje dvije vrste sekundarne strukture: a-heliks i b-struktura (presavijeni sloj). Pogledajmo bliže svaku vrstu sekundarne strukture.

a-Spirala je desna spirala sa istim korakom od 3,6 aminokiselinskih ostataka. A-heliks je stabiliziran intramolekularnim vodikovim vezama koje nastaju između atoma vodika jedne peptidne veze i atoma kisika četvrte peptidne veze.

Bočni supstituenti se nalaze okomito na ravan a-heliksa.


To. svojstva datog proteina određena su svojstvima bočnih grupa aminokiselinskih ostataka uključenih u sastav određenog proteina. Ako su bočni supstituenti hidrofobni, onda je protein koji ima a-heliks strukturu hidrofoban. Primjer takvog proteina je protein keratin, koji čini kosu.

Kao rezultat toga, ispada da je a-heliks prožeta vodikovim vezama i da je vrlo stabilna struktura. Kada se formira takva spirala, djeluju dvije tendencije:

¨ molekul teži minimumu energije, tj. na stvaranje najvećeg broja vodoničnih veza;

¨ zbog krutosti peptidne veze, samo prva i četvrta peptidna veza se mogu približiti u prostoru.

IN presavijeni sloj Lanci peptida su raspoređeni paralelno jedan s drugim, formirajući figuru sličnu listu presavijenog poput harmonike. Peptidni lanci koji međusobno djeluju putem vodikovih veza mogu biti veliki broj. Lanci su raspoređeni antiparalelno.

Što je više peptidnih lanaca uključeno u presavijeni sloj, to je jači proteinski molekul.

Uporedimo svojstva proteinskih materijala vune i svile i objasnimo razliku u svojstvima ovih materijala sa stanovišta strukture proteina od kojih su sastavljeni.

Keratin, protein vune, ima sekundarnu strukturu a-heliksa. Vuneni konac nije tako jak kao svileni konac i lako se rasteže kada je mokar. Ovo svojstvo se objašnjava činjenicom da kada se primjenjuje opterećenje, vodikove veze se prekidaju i spirala se rasteže.

Fibroin - protein svile - ima sekundarna b-struktura. Svilena nit se ne rasteže i vrlo je rastezljiva. Ovo svojstvo se objašnjava činjenicom da u presavijenom sloju mnogi peptidni lanci međusobno komuniciraju putem vodoničnih veza, što ovu strukturu čini vrlo snažnom.

Aminokiseline se razlikuju po svojoj sposobnosti da učestvuju u formiranju a-heliksa i b-struktura. Glicin, aspargin i tirozin se rijetko nalaze u a-heliksima. Prolin destabilizuje a-heličnu strukturu. Objasni zašto? B-strukture uključuju glicin; prolin, glutaminska kiselina, aspargin, histidin, lizin i serin su gotovo odsutni.

Struktura jednog proteina može sadržavati dijelove b-struktura, a-heliksa i nepravilne dijelove. U nepravilnim područjima, peptidni lanac se može relativno lako savijati i mijenjati konformaciju, dok su spirala i presavijeni sloj prilično krute strukture. Sadržaj b-struktura i a-heliksa u različitim proteinima nije isti.

Tercijarna struktura proteina

određena interakcijom bočnih supstituenata peptidnog lanca. Za fibrilarne proteine ​​teško je identificirati opće obrasce u formiranju tercijarnih struktura. Što se tiče globularnih proteina, takvi obrasci postoje i mi ćemo ih razmotriti. Tercijarna struktura globularnih proteina nastaje dodatnim savijanjem peptidnog lanca koji sadrži b-strukture, a-heliksa i nepravilne regije, tako da se na površini globule pojavljuju hidrofilne bočne grupe aminokiselinskih ostataka, a hidrofobne bočne grupe. skriveni su duboko u globuli, ponekad formirajući hidrofobni džep.

Snage koje stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina.

Elektrostatička interakcija između različito nabijenih grupa, ekstremni slučaj su ionske interakcije.

Vodikove veze, koji nastaje između bočnih grupa polipeptidnog lanca.

Hidrofobne interakcije.

Kovalentne interakcije(formiranje disulfidne veze između dva cisteinska ostatka koja se formira cistin). Stvaranje disulfidnih veza dovodi do činjenice da se udaljeni dijelovi polipeptidne molekule zbližavaju i fiksiraju. Disulfidne veze se uništavaju redukcijskim agensima. Ovo svojstvo se koristi za trajnu kosu, koja je gotovo u potpunosti protein keratina prožet disulfidnim vezama.

Priroda prostornog rasporeda određena je sastavom aminokiselina i izmjenom aminokiselina u polipeptidnom lancu (primarna struktura). Prema tome, svaki protein ima samo jednu prostornu strukturu koja odgovara njegovoj primarnoj strukturi. Male promjene u konformaciji proteinskih molekula nastaju kada su u interakciji s drugim molekulima. Ove promjene ponekad igraju veliku ulogu u funkcioniranju proteinskih molekula. Dakle, kada se molekul kiseonika veže za hemoglobin, konformacija proteina se neznatno menja, što dovodi do efekta kooperativne interakcije kada se preostala tri molekula kiseonika vežu. Ova promjena u konformaciji leži u osnovi teorije izazivanja korespondencije u objašnjavanju grupne specifičnosti nekih enzima.

Osim kovalentne disulfidne veze, sve ostale veze koje stabiliziraju tercijarnu strukturu su slabe prirode i lako se razaraju. Kada se razbije veliki broj veza koje stabiliziraju prostornu strukturu proteinske molekule, uređena konformacija jedinstvena za svaki protein je narušena, a biološka aktivnost proteina se često gubi. Ova promjena u prostorna struktura pozvao denaturacija.

Inhibitori funkcije proteina

S obzirom da se različiti ligandi razlikuju u Kb, uvijek možete odabrati supstancu koja je po strukturi slična prirodnom ligandu, ali ima veću vrijednost Kb sa datim proteinom. Na primjer, CO ima Kb 100 puta veći od O 2 sa hemoglobinom, tako da je 0,1% CO u zraku dovoljno da blokira veliki broj molekula hemoglobina. Mnogi lijekovi djeluju na istom principu. Na primjer, ditilin.

Acetilholin je posrednik u prijenosu nervnih impulsa do mišića. Ditilin blokira receptorski protein sa kojim se vezuje acetilholin i stvara paralizirajući efekat.

9. Odnos strukture proteina i njihovih funkcija na primjeru hemoglobina i mioglobina

Transport ugljičnog dioksida

Hemoglobin ne samo da prenosi kiseonik iz pluća do perifernih tkiva, već i ubrzava transport CO 2 iz tkiva u pluća. Hemoglobin veže CO 2 odmah nakon oslobađanja kiseonika (» 15% ukupnog CO 2). Enzimski proces formiranja odvija se u crvenim krvnim zrncima ugljična kiselina iz CO 2 koji dolazi iz tkiva: CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3. Ugljena kiselina se brzo disocira u HCO 3 - i H +. Da bi se spriječila opasna povećanja kiselosti, mora postojati sistem pufera koji može apsorbirati višak protona. Hemoglobin veže dva protona za svaka četiri oslobođena molekula kisika i određuje puferski kapacitet krvi. U plućima se dešava obrnuti proces. Oslobođeni protoni se vežu za bikarbonatni jon i formiraju ugljenu kiselinu, koja se pod dejstvom enzima pretvara u CO 2 i vodu, a CO 2 se izdiše. Dakle, vezivanje O 2 je usko povezano sa izdisanjem CO 2. Ovaj reverzibilni fenomen je poznat kao Borov efekat. Mioglobin ne pokazuje Bohrov efekat.

Izofunkcionalni proteini

Protein koji obavlja određenu funkciju u ćeliji može biti predstavljen u nekoliko oblika - izofunkcionalni proteini, ili izozimi. Iako takvi proteini obavljaju istu funkciju, razlikuju se u konstanti vezivanja, što dovodi do određenih razlika u funkcionalnosti. Na primjer, nekoliko oblika hemoglobina se nalazi u ljudskim eritrocitima: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Svi hemoglobini su tetrameri, izgrađeni od protomera a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Svi protomeri su međusobno slični u primarnoj strukturi, a vrlo sličnosti su uočene u sekundarnim i tercijarnim strukturama. Svi oblici hemoglobina su dizajnirani da prenose kiseonik do ćelija tkiva, ali HbF, na primer, ima veći afinitet za kiseonik od HbA. HbF je tipičan za embrionalni stadijum ljudski razvoj. U stanju je da oduzme kiseonik iz HbA, što obezbeđuje normalno snabdevanje fetusa kiseonikom.

Izoproteini su rezultat posedovanja više od jednog strukturni gen u genskom fondu vrste.

PROTEINI: STRUKTURA, SVOJSTVA I FUNKCIJE

1. Proteini i njihove glavne karakteristike

2. Biološke funkcije proteina

3. Aminokiselinski sastav proteina

4. Klasifikacija proteina

5. Fizička svojstva proteina

6. Strukturna organizacija proteinskih molekula (primarne, sekundarne, tercijarne strukture)

Sadržaj članka

PROTEINI (član 1)– klasa bioloških polimera prisutnih u svakom živom organizmu. Uz sudjelovanje proteina odvijaju se glavni procesi koji osiguravaju vitalne funkcije tijela: disanje, probava, kontrakcija mišića, prijenos nervnih impulsa. Koštano tkivo, koža, kosa i rožnate formacije živih bića sastoje se od proteina. Za većinu sisara do rasta i razvoja tijela dolazi zbog hrane koja sadrži proteine ​​kao komponentu hrane. Uloga proteina u organizmu i, shodno tome, njihova struktura je vrlo raznolika.

Proteinski sastav.

Svi proteini su polimeri čiji su lanci sastavljeni od fragmenata aminokiselina. Aminokiseline su organska jedinjenja, koji u svom sastavu (u skladu sa nazivom) sadrže amino grupu NH 2 i organsku kiselinu, tj. karboksil, COOH grupa. Od čitavog niza postojećih aminokiselina (teoretski, broj mogućih aminokiselina je neograničen), samo one koje imaju samo jedan atom ugljika između amino grupe i karboksilne grupe učestvuju u formiranju proteina. Generalno, aminokiseline uključene u formiranje proteina mogu se predstaviti formulom: H 2 N–CH(R)–COOH. R grupa vezana za atom ugljika (ona između amino i karboksilne grupe) određuje razliku između aminokiselina koje formiraju proteine. Ova grupa se može sastojati samo od atoma ugljika i vodika, ali češće sadrži, pored C i H, različite funkcionalne (sposobne za daljnje transformacije) grupe, na primjer, HO-, H 2 N-, itd. opcija kada je R = H.

Organizmi živih bića sadrže više od 100 različitih aminokiselina, međutim, ne koriste se sve u izgradnji proteina, već samo 20, takozvanih „osnovnih“. U tabeli 1 prikazana su njihova imena (većina imena razvijena kroz istoriju), strukturna formula, kao i široko korištena skraćenica. Sve strukturne formule su raspoređene u tabeli tako da je glavni aminokiselinski fragment desno.

Tabela 1. AMINOKISELINE UKLJUČENE U STVARANJE PROTEINA
Ime Struktura Oznaka
GLYCINE GLI
ALANIN ALA
VALINE SHAFT
LEUCINE LEI
IZOLEUCIN ILE
SERINE SER
THREONINE TRE
CYSTEINE CIS
METIONIN MET
LYSINE LIZ
ARGININ ARG
ASPARAGIC ACID ASN
ŠPARAŽIN ASN
GLUTAMIC ACID GLU
GLUTAMIN GLN
PHENYLALANINE FEN
TIROZIN TIR
TRIPTOFAN TRI
HISTIDIN GIS
PROLINE PRO
U međunarodnoj praksi prihvaćeno je skraćeno označavanje navedenih aminokiselina pomoću latiničnih troslovnih ili jednoslovnih skraćenica, na primjer, glicin - Gly ili G, alanin - Ala ili A.

Od ovih dvadeset aminokiselina (Tabela 1), samo prolin sadrži NH grupu pored karboksilne grupe COOH (umesto NH 2), budući da je deo cikličkog fragmenta.

Osam aminokiselina (valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin i triptofan), koje se nalaze u tabeli na sivoj pozadini, nazivaju se esencijalnim, jer ih tijelo mora stalno primati iz proteinske hrane za normalan rast i razvoj.

Proteinski molekul nastaje kao rezultat uzastopnog povezivanja aminokiselina, dok karboksilna grupa jedne kiseline stupa u interakciju s amino grupom susjedne molekule, što rezultira stvaranjem peptidne veze –CO–NH– i oslobađanjem molekul vode. Na sl. Slika 1 prikazuje sekvencijalnu kombinaciju alanina, valina i glicina.

Rice. 1 SERIJA VEZA AMINOKISELINA tokom formiranja proteinske molekule. Put od terminalne amino grupe H 2 N do terminalne karboksilne grupe COOH izabran je kao glavni pravac polimernog lanca.

Za kompaktan opis strukture proteinske molekule koriste se skraćenice za aminokiseline (tablica 1, treći stupac) uključene u formiranje polimernog lanca. Fragment molekula prikazan na sl. 1 se piše na sljedeći način: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekuli proteina sadrže od 50 do 1500 aminokiselinskih ostataka (kraći lanci se nazivaju polipeptidi). Individualnost proteina određena je skupom aminokiselina koje čine polimerni lanac i, ne manje važno, redoslijedom njihove izmjene duž lanca. Na primjer, molekula inzulina sastoji se od 51 aminokiselinskog ostatka (ovo je jedan od najkraćih lanaca proteina) i sastoji se od dva paralelna lanca nejednake dužine povezana jedan s drugim. Redoslijed izmjene fragmenata aminokiselina prikazan je na Sl. 2.

Rice. 2 INSULIN MOLECULE, izgrađen od 51 aminokiselinskog ostatka, fragmenti identičnih aminokiselina označeni su odgovarajućom bojom pozadine. Cisteinski ostaci aminokiselina sadržani u lancu (skraćeno CIS) formiraju disulfidne mostove –S-S-, koji povezuju dva polimerna molekula, ili formiraju mostove unutar jednog lanca.

Molekule aminokiselina cisteina (Tablica 1) sadrže reaktivne sulfhidridne grupe –SH, koje međusobno djeluju, formirajući disulfidne mostove –S-S-. Uloga cisteina u svijetu proteina je posebna, uz njegovo učešće nastaju poprečne veze između molekula polimernih proteina.

Kombinacija aminokiselina u polimerni lanac događa se u živom organizmu pod kontrolom nukleinske kiseline, obezbeđuju strogi redosled montaže i regulišu fiksnu dužinu molekula polimera ( cm. NUKLEINSKE KISELINE).

Struktura proteina.

Sastav proteinske molekule, predstavljen u obliku naizmjeničnih aminokiselinskih ostataka (slika 2), naziva se primarna struktura proteina. Vodikove veze se javljaju između imino grupa HN i karbonilnih grupa CO prisutnih u polimernom lancu ( cm. VODIKOVA VEZA), kao rezultat toga, proteinski molekul poprima određeni prostorni oblik, koji se naziva sekundarna struktura. Najčešći tipovi sekundarne strukture proteina su dvije.

Prva opcija, nazvana α-heliks, realizuje se korišćenjem vodoničnih veza unutar jedne molekule polimera. Geometrijski parametri molekule, određeni dužinama veza i uglovima veze, takvi su da je formiranje vodikovih veza moguće za grupe H-N i C=O, između kojih se nalaze dva peptidna fragmenta H-N-C=O (slika 3).

Sastav polipeptidnog lanca prikazan na Sl. 3, napisano u skraćenom obliku kako slijedi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Kao rezultat suženja vodikovih veza, molekula poprima oblik spirale - tzv. α-helix, prikazana je kao zakrivljena spiralna vrpca koja prolazi kroz atome koji formiraju polimerni lanac (slika 4)

Rice. 4 3D MODEL PROTEINSKOG MOLEKULA u obliku α-heliksa. Vodikove veze su prikazane zelenim isprekidanim linijama. Cilindrični oblik spirale vidljiv je pod određenim kutom rotacije (atomi vodika nisu prikazani na slici). Boja pojedinačnih atoma data je u skladu sa međunarodnim pravilima koja preporučuju crnu za atome ugljika, plavu za dušik, crvenu za kisik, žutu za sumpor (za atome vodika koji nisu prikazani na slici, preporučuje se bijela, u ovom slučaju cijeli struktura prikazana na tamnoj pozadini).

Druga verzija sekundarne strukture, nazvana β-struktura, takođe se formira uz učešće vodoničnih veza, razlika je u tome što H-N i C=O grupe dva ili više polimernih lanaca lociranih paralelno. Pošto polipeptidni lanac ima pravac (slika 1), moguće su opcije kada se smer lanaca poklapa (paralelna β-struktura, slika 5), ​​ili su suprotni (antiparalelna β-struktura, slika 6).

Polimerni lanci različitog sastava mogu učestvovati u formiranju β-strukture, dok organske grupe koje uokviruju polimerni lanac (Ph, CH 2 OH, itd.) u većini slučajeva imaju sporednu ulogu; relativni položaj H-N i C =O grupa je odlučujuća. Budući da je relativno polimer lanci H-N i C=O grupe su usmjerene u različitim smjerovima (gore i dolje na slici), moguća je istovremena interakcija tri ili više lanaca.

Sastav prvog polipeptidnog lanca na Sl. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Sastav drugog i trećeg lanca:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Sastav polipeptidnih lanaca prikazan na Sl. 6, isto kao na sl. 5, razlika je u tome što drugi lanac ima suprotan (u poređenju sa slikom 5) smjer.

Formiranje β-strukture unutar jedne molekule moguće je kada se fragment lanca u određenom području zarotira za 180°; u ovom slučaju dvije grane jedne molekule imaju suprotne smjerove, što rezultira stvaranjem antiparalelne β-strukture ( Slika 7).

Struktura prikazana na sl. 7 na ravnoj slici, prikazanoj na Sl. 8 u formi volumetrijski model. Dijelovi β-strukture obično se jednostavno označavaju ravnom valovitom vrpcom koja prolazi kroz atome koji formiraju polimerni lanac.

Struktura mnogih proteina se mijenja između α-heliksa i β-struktura nalik vrpci, kao i pojedinačnih polipeptidnih lanaca. Njihov međusobni raspored i izmjena u polimernom lancu naziva se tercijarna struktura proteina.

Metode za prikaz strukture proteina prikazane su u nastavku na primjeru biljnog proteina krambina. Strukturne formule proteina, koje često sadrže do stotine fragmenata aminokiselina, složene su, glomazne i teško razumljive, pa se ponekad koriste pojednostavljene strukturne formule - bez simbola hemijski elementi(Sl. 9, opcija A), ali istovremeno zadržati boju valentnih poteza u skladu sa međunarodnim pravilima (Sl. 4). U ovom slučaju, formula nije prikazana u ravnoj, već u prostornoj slici, koja odgovara stvarnoj strukturi molekula. Ova metoda omogućava, na primjer, razlikovanje disulfidnih mostova (slično onima koji se nalaze u inzulinu, slika 2), fenilne grupe u bočnom okviru lanca, itd. Slika molekula u obliku trodimenzionalnih modela (loptica spojeno šipkama) je nešto jasnije (slika 9, opcija B). Međutim, obje metode ne dozvoljavaju prikazivanje tercijarne strukture, pa je američka biofizičarka Jane Richardson predložila prikazivanje α-struktura u obliku spiralno uvijenih vrpci (vidi sliku 4), β-struktura u obliku ravnih valovitih vrpci (sl. 8), i povezujući ih pojedinačnim lancima - u obliku tankih snopova, svaka vrsta strukture ima svoju boju. Ova metoda prikazivanja tercijarne strukture proteina se sada široko koristi (slika 9, opcija B). Ponekad, za više informacija, tercijarna struktura i pojednostavljena strukturna formula su prikazane zajedno (slika 9, opcija D). Postoje i modifikacije metode koju je predložio Richardson: α-helice su prikazane kao cilindri, a β-strukture su prikazane u obliku ravnih strelica koje pokazuju smjer lanca (Sl. 9, opcija E). Manje uobičajena metoda je u kojoj se cijeli molekul prikazuje u obliku užeta, gdje su nejednake strukture istaknute različitim bojama, a disulfidni mostovi prikazani kao žuti mostovi (Sl. 9, opcija E).

Najpogodnija za percepciju je opcija B, kada se pri prikazivanju tercijarne strukture ne navode strukturne karakteristike proteina (fragmenti aminokiselina, redoslijed njihove izmjene, vodikove veze), a pretpostavlja se da svi proteini sadrže „detalje ” uzeto iz standardnog skupa od dvadeset aminokiselina (Tabela 1). Glavni zadatak pri prikazivanju tercijarne strukture je prikazati prostorni raspored i izmjenu sekundarnih struktura.

Rice. 9 RAZLIČITE OPCIJE ZA PREDSTAVLJANJE STRUKTURE CRUMBIN PROTEINA.
A – strukturna formula u prostornoj slici.
B – struktura u obliku trodimenzionalnog modela.
B – tercijarna struktura molekula.
D – kombinacija opcija A i B.
D – pojednostavljena slika tercijarne strukture.
E – tercijarna struktura sa disulfidnim mostovima.

Najprikladnija za percepciju je volumetrijska tercijarna struktura (opcija B), oslobođena detalja strukturne formule.

Molekul proteina s tercijarnom strukturom, u pravilu, poprima određenu konfiguraciju, koja nastaje polarnim (elektrostatičkim) interakcijama i vodikovim vezama. Kao rezultat toga, molekul poprima oblik kompaktne lopte - globularnih proteina (globule, lat. loptasta), ili filamentozno - fibrilarni proteini (fibra, lat. vlakna).

Primjer globularne strukture je protein albumin; klasa albumina uključuje bjelanjak pilećeg jajeta. Polimerni lanac albumina sastavljen je uglavnom od alanina, asparaginske kiseline, glicina i cisteina, naizmjenično određenim redoslijedom. Tercijarna struktura sadrži α-helike povezane pojedinačnim lancima (slika 10).

Rice. 10 GLOBULARNA STRUKTURA ALBUMINA

Primjer fibrilarne strukture je protein fibroin. Sadrže veliki broj ostataka glicina, alanina i serina (svaki drugi aminokiselinski ostatak je glicin); Ne postoje ostaci cisteina koji sadrže sulfhidridne grupe. Fibroin, glavna komponenta prirodne svile i paukove mreže, sadrži β-strukture povezane pojedinačnim lancima (slika 11).

Rice. jedanaest FIBRILARNI PROTEIN FIBROIN

Mogućnost formiranja tercijarne strukture određenog tipa inherentna je primarnoj strukturi proteina, tj. unaprijed određen redoslijedom alternacije aminokiselinskih ostataka. Iz određenih skupova takvih ostataka pretežno nastaju α-heliksi (takvih skupova ima dosta), drugi skup dovodi do pojave β-struktura, pojedinačni lanci se odlikuju svojim sastavom.

Neki proteinski molekuli, zadržavajući tercijarnu strukturu, u stanju su da se kombinuju u velike supramolekularne agregate, dok ih zajedno drže polarne interakcije, kao i vodonične veze. Takve formacije se nazivaju kvarterna struktura proteina. Na primjer, protein feritin, koji se sastoji uglavnom od leucina, glutaminske kiseline, asparaginske kiseline i histidina (fericin sadrži svih 20 aminokiselinskih ostataka u različitim količinama), formira tercijarnu strukturu od četiri paralelne α-heliksa. Kada se molekuli spoje u jedan ansambl (slika 12), formira se kvartarna struktura koja može uključivati ​​do 24 molekula feritina.

Fig.12 FORMIRANJE KVARTERNE STRUKTURE GLOBULARNOG PROTEINA FERITINA

Drugi primjer supramolekularnih formacija je struktura kolagena. To je fibrilarni protein, čiji su lanci izgrađeni uglavnom od glicina, naizmjenično s prolinom i lizinom. Struktura sadrži pojedinačne lance, trostruke α-heliksa, koji se naizmjenično smjenjuju sa β-strukturama u obliku trake raspoređenim u paralelne snopove (slika 13).

Fig.13 SUPRAMOLEKULARNA STRUKTURA FIBRILARNOG KOLAGENA PROTEINA

Hemijska svojstva proteina.

Pod djelovanjem organskih otapala, otpadnih proizvoda određenih bakterija (fermentacija mliječne kiseline) ili povećanjem temperature dolazi do razaranja sekundarnih i tercijalnih struktura bez oštećenja njegove primarne strukture, uslijed čega protein gubi topljivost i gubi biološku aktivnost, ovaj proces se naziva denaturacija, odnosno gubitak prirodnih svojstava, na primjer, sirenje kiselog mlijeka, zgrušanog bjelanjka kuhanog kokošjeg jajeta. Na povišenim temperaturama, proteini živih organizama (posebno mikroorganizama) brzo denaturiraju. Takvi proteini ne mogu sudjelovati u biološki procesi, kao rezultat toga, mikroorganizmi umiru, pa se kuhano (ili pasterizirano) mlijeko može duže čuvati.

H-N-C=O peptidne veze koje formiraju polimerni lanac proteinske molekule hidroliziraju se u prisustvu kiselina ili alkalija, uzrokujući pucanje polimernog lanca, što na kraju može dovesti do originalnih aminokiselina. Peptidne veze koje su dio α-heliksa ili β-struktura su otpornije na hidrolizu i različite kemijske utjecaje (u poređenju sa istim vezama u pojedinačnim lancima). Delikatnije rastavljanje proteinske molekule na sastavne aminokiseline vrši se u bezvodnom okruženju uz pomoć hidrazina H 2 N–NH 2, dok svi fragmenti aminokiselina, osim posljednjeg, tvore tzv. hidrazide. karboksilne kiseline koji sadrži fragment C(O)–HN–NH 2 (slika 14).

Rice. 14. POLYPEPTIDE DIVISION

Takva analiza može pružiti informacije o sastavu aminokiselina određenog proteina, ali je važnije znati njihov slijed u proteinskom molekulu. Jedna od metoda koja se široko koristi u tu svrhu je djelovanje fenil izotiocijanata (FITC) na polipeptidni lanac, koji je u alkalnoj sredini vezan za polipeptid (sa kraja koji sadrži amino grupu), a kada se reakcija sredina prelazi u kiselu, odvaja se od lanca, uzimajući sa sobom fragment jedne aminokiseline (slika 15).

Rice. 15 SEKVENCIJALNO CIJEPANJE POLIPEPTIDA

Za takvu analizu razvijene su mnoge posebne tehnike, uključujući i one koje počinju da „rastavljaju“ proteinski molekul na njegove sastavne komponente, počevši od karboksilnog kraja.

S-S unakrsni disulfidni mostovi (nastali interakcijom cisteinskih ostataka, sl. 2 i 9) se cijepaju, pretvarajući ih u HS grupe djelovanjem različitih redukcijskih sredstava. Djelovanje oksidirajućih sredstava (kiseonik ili vodikov peroksid) opet dovodi do stvaranja disulfidnih mostova (Sl. 16).

Rice. 16. CJEPANJE DISULFIDNIH MOSTOVA

Za stvaranje dodatnih unakrsnih veza u proteinima, koristite reaktivnost amino i karboksilne grupe. Različitim interakcijama pristupačnije su amino grupe koje se nalaze u bočnom okviru lanca – fragmenti lizina, asparagina, lizina, prolina (tabela 1). Kada takve amino grupe stupe u interakciju sa formaldehidom, dolazi do procesa kondenzacije i pojavljuju se poprečni mostovi –NH–CH2–NH– (slika 17).

Rice. 17 STVARANJE DODATNIH UNAKRSNIH MOSTOVA IZMEĐU PROTEINSKIH MOLEKULA.

Terminalne karboksilne grupe proteina su sposobne da reaguju sa kompleksnim jedinjenjima nekih polivalentnih metala (češće se koriste jedinjenja hroma), a takođe se javljaju i poprečne veze. Oba procesa se koriste u štavljenju kože.

Uloga proteina u organizmu.

Uloga proteina u tijelu je raznolika.

Enzimi(fermentacija lat. – fermentacija), njihov drugi naziv je enzimi (en zumh Greek. - u kvascu) su proteini sa katalitičkom aktivnošću; sposobni su da povećaju brzinu biohemijskih procesa hiljadama puta. Pod djelovanjem enzima sastavni dijelovi hrane: bjelančevine, masti i ugljikohidrati razgrađuju se u jednostavnije spojeve iz kojih se potom sintetiziraju novi makromolekuli neophodni za određenu vrstu organizma. Enzimi također učestvuju u mnogim biohemijskim procesima sinteze, na primjer, u sintezi proteina (neki proteini pomažu u sintezi drugih). Cm. ENZIMI

Enzimi nisu samo visoko efikasni katalizatori, već su i selektivni (usmjeravaju reakciju striktno u datom smjeru). U njihovom prisustvu reakcija teče sa skoro 100% prinosom bez stvaranja nusproizvoda, a uslovi su blagi: normalan atmosferski pritisak i temperatura živog organizma. Za usporedbu, sinteza amonijaka iz vodika i dušika u prisustvu katalizatora - aktiviranog željeza - provodi se na 400-500 ° C i pritisku od 30 MPa, prinos amonijaka je 15-25% po ciklusu. Enzimi se smatraju katalizatorima bez premca.

Intenzivno istraživanje enzima počelo je sredinom 19. stoljeća, sada je proučavano više od 2000 različitih enzima, ovo je najraznovrsnija klasa proteina.

Nazivi enzima su sljedeći: nazivu reagensa s kojim enzim stupa u interakciju dodaje se završetak -ase, ili nazivu katalizirane reakcije, na primjer, arginaza razgrađuje arginin (tabela 1), dekarboksilaza katalizira dekarboksilaciju, tj. uklanjanje CO 2 iz karboksilne grupe:

– COOH → – CH + CO 2

Često, da bi se preciznije naznačila uloga enzima, u njegovom nazivu su naznačeni i predmet i vrsta reakcije, na primjer, alkohol dehidrogenaza, enzim koji provodi dehidrogenaciju alkohola.

Za neke enzime otkrivene dosta davno, istorijsko ime(bez završetka -aza), na primjer, pepsin (pepsis, grčki. varenje) i tripsin (thrypsis grčki. tečenje), ovi enzimi razgrađuju proteine.

Za sistematizaciju, enzimi se kombinuju u velike klase, klasifikacija se zasniva na tipu reakcije, klase se imenuju prema opštem principu - naziv reakcije i završetak - aza. Neke od ovih klasa su navedene u nastavku.

Oksidoreduktaze– enzimi koji katalizuju redoks reakcije. Dehidrogenaze uključene u ovu klasu provode prijenos protona, na primjer, alkohol dehidrogenaza (ADH) oksidira alkohole u aldehide, naknadnu oksidaciju aldehida u karboksilne kiseline kataliziraju aldehid dehidrogenaze (ALDH). Oba procesa se dešavaju u organizmu tokom konverzije etanola u sirćetnu kiselinu (slika 18).

Rice. 18 DVOSTEPENA OKSIDACIJA ETANOLA na sirćetnu kiselinu

Nije etanol taj koji ima narkotično djelovanje, već intermedijarni produkt acetaldehid; što je niža aktivnost enzima ALDH, sporije se odvija druga faza - oksidacija acetaldehida u octenu kiselinu i to je opojno djelovanje duže i jače od uzimanja. etanol. Analiza je pokazala da više od 80% predstavnika žute rase ima relativno nisku aktivnost ALDH i samim tim ima znatno veću toleranciju na alkohol. Razlog za ovu urođenu smanjenu aktivnost ALDH je taj što su neki ostaci glutaminske kiseline u „oslabljenoj“ molekuli ALDH zamijenjeni fragmentima lizina (Tabela 1).

Transferaze– enzimi koji katalizuju prijenos funkcionalne grupe, na primjer, transiminaza katalizira kretanje amino grupe.

Hidrolaze– enzimi koji katalizuju hidrolizu. Prethodno spomenuti tripsin i pepsin hidroliziraju peptidne veze, a lipaze cijepaju estersku vezu u mastima:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Lyases– enzimi koji katalizuju reakcije koje se ne odvijaju hidrolitički; kao rezultat takvih reakcija dolazi do rupture C-C konekcije, C-O, C-N i stvaranje novih veza. Enzim dekarboksilaza pripada ovoj klasi

Izomeraze– enzimi koji kataliziraju izomerizaciju, na primjer, pretvaranje maleinske kiseline u fumarnu kiselinu (slika 19), ovo je primjer cis – trans izomerizacije (vidi IZOMERIJA).

Rice. 19. IZOMERIZACIJA MALEINSKE KISELINE do fumarne u prisustvu enzima.

Posmatra se rad enzima opšti princip, prema kojem uvijek postoji strukturna korespondencija između enzima i reagensa ubrzane reakcije. Prema figurativnom izrazu jednog od osnivača doktrine enzima, E. Fishera, reagens odgovara enzimu kao ključ od brave. U tom smislu, svaki enzim katalizira određenu kemijsku reakciju ili grupu reakcija istog tipa. Ponekad enzim može djelovati na jedno jedinjenje, na primjer, ureazu (uron grčki. – urin) katalizira samo hidrolizu ureje:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Najsuptilniju selektivnost pokazuju enzimi koji razlikuju optički aktivne antipode - lijevo i desnoruke izomere. L-arginaza djeluje samo na levorotacijski arginin i ne utječe na desni izomer. L-laktat dehidrogenaza djeluje samo na levorotirajuće estere mliječne kiseline, tzv. laktate (lactis lat. mlijeko), dok D-laktat dehidrogenaza razgrađuje isključivo D-laktate.

Većina enzima ne djeluje na jedan, već na grupu srodnih spojeva, na primjer, tripsin "radije" cijepa peptidne veze koje formiraju lizin i arginin (tabela 1.)

Katalitička svojstva nekih enzima, kao što su hidrolaze, određena su isključivo strukturom same proteinske molekule; druga klasa enzima - oksidoreduktaze (na primjer, alkohol dehidrogenaza) može biti aktivna samo u prisustvu neproteinskih molekula povezanih s njih - vitamini, aktivirajući joni Mg, Ca, Zn, Mn i fragmenti nukleinskih kiselina (slika 20).

Rice. 20 MOLEKULA ALKOHOL DEHIDROGENAZE

Transportni proteini vezuju i transportuju različite molekule ili ione kroz ćelijske membrane (unutar i izvan ćelije), kao i od jednog organa do drugog.

Na primjer, hemoglobin veže kisik dok krv prolazi kroz pluća i isporučuje ga u različita tkiva u tijelu, gdje se kisik oslobađa i zatim koristi za oksidaciju komponenti hrane, ovaj proces služi kao izvor energije (ponekad se naziva i "sagorijevanje"). hrane u organizmu).

Pored proteinskog dela, hemoglobin sadrži kompleksno jedinjenje gvožđa sa cikličkom molekulom porfirina (porfiros grčki. – ljubičasta), što uzrokuje crvenu boju krvi. Upravo ovaj kompleks (slika 21, lijevo) igra ulogu nosača kiseonika. U hemoglobinu, kompleks gvožđa porfirin nalazi se unutar proteinske molekule i održava se na mestu kroz polarne interakcije, kao i koordinacionu vezu sa azotom u histidinu (tabela 1), koji je deo proteina. Molekul O2 nošen hemoglobinom vezan je koordinacionom vezom za atom željeza na strani suprotnoj od one za koju je vezan histidin (slika 21, desno).

Rice. 21 STRUKTURA KOMPLEKSA GVOŽĐA

Struktura kompleksa prikazana je na desnoj strani u obliku trodimenzionalnog modela. Kompleks se drži u proteinskoj molekuli koordinacionom vezom (plava tačkasta linija) između atoma Fe i N atoma u histidinu koji je dio proteina. Molekul O2 koji nosi hemoglobin je koordinatno vezan (crvena tačkasta linija) za atom Fe sa suprotne strane planarnog kompleksa.

Hemoglobin je jedan od najtemeljitije proučavanih proteina, sastoji se od a-heliksa povezanih pojedinačnim lancima i sadrži četiri kompleksa željeza. Dakle, hemoglobin je poput voluminoznog paketa za transport četiri molekula kiseonika odjednom. Oblik hemoglobina odgovara globularnim proteinima (slika 22).

Rice. 22 GLOBULARNI OBLIK HEMOGLOBINA

Glavna „prednost“ hemoglobina je što se dodavanje kiseonika i njegova naknadna eliminacija tokom prenosa u različita tkiva i organe dešava brzo. Ugljen-monoksid, CO (ugljen-monoksid), još brže se vezuje za Fe u hemoglobinu, ali, za razliku od O 2, stvara kompleks koji je teško uništiti. Kao rezultat, takav hemoglobin nije u stanju da veže O2, što dovodi (ako se udiše velike količine ugljičnog monoksida) do smrti tijela od gušenja.

Druga funkcija hemoglobina je prijenos izdahnutog CO 2, ali u procesu privremenog vezivanja ugljičnog dioksida ne sudjeluje atom željeza, već H 2 N-grupa proteina.

“Učinak” proteina ovisi o njihovoj strukturi, na primjer, zamjena jednog aminokiselinskog ostatka glutaminske kiseline u polipeptidnom lancu hemoglobina ostatkom valina (rijetka kongenitalna anomalija) dovodi do bolesti zvane anemija srpastih stanica.

Postoje i transportni proteini koji mogu da vežu masti, glukozu i aminokiseline i transportuju ih unutar i van ćelija.

Transportni proteini posebne vrste ne transportuju same supstance, već obavljaju funkciju „regulatora transporta“, propuštajući određene supstance kroz membranu (vanjski zid ćelije). Takvi proteini se češće nazivaju membranskim proteinima. Imaju oblik šupljeg cilindra i, budući da su ugrađeni u zid membrane, osiguravaju kretanje nekih polarnih molekula ili jona u ćeliju. Primjer membranskog proteina je porin (slika 23).

Rice. 23 PORIN PROTEIN

Hrana i proteini za skladištenje, kao što samo ime kaže, služe kao izvor unutrašnje ishrane, najčešće za embrione biljaka i životinja, kao i u ranim fazama razvoja mladih organizama. Proteini hrane uključuju albumin (slika 10), glavnu komponentu bjelanjka jajeta, i kazein, glavni protein mlijeka. Pod uticajem enzima pepsina, kazein koagulira u želucu, što obezbeđuje njegovo zadržavanje u digestivnom traktu i efikasnu apsorpciju. Kazein sadrži fragmente svih aminokiselina potrebnih tijelu.

Feritin (slika 12), koji se nalazi u životinjskim tkivima, sadrži ione gvožđa.

Proteini za skladištenje takođe uključuju mioglobin, koji je po sastavu i strukturi sličan hemoglobinu. Mioglobin je koncentrisan uglavnom u mišićima, njegova glavna uloga je skladištenje kisika koji mu daje hemoglobin. Brzo se zasićuje kiseonikom (mnogo brže od hemoglobina), a zatim ga postepeno prenosi u različita tkiva.

Strukturni proteini obavljaju zaštitnu funkciju (koža) ili potpornu funkciju - drže tijelo zajedno u jedinstvenu cjelinu i daju mu snagu (hrskavica i tetive). Njihova glavna komponenta je fibrilarni protein kolagen (slika 11), najčešći protein u životinjskom svijetu u tijelu sisara, koji čini skoro 30% ukupne mase proteina. Kolagen ima veliku vlačnu čvrstoću (poznata je čvrstoća kože), ali zbog niskog sadržaja poprečnih veza u kolagenu kože, životinjske kože su u sirovom obliku malo korisne za proizvodnju raznih proizvoda. Da bi se smanjilo bubrenje kože u vodi, skupljanje tokom sušenja, kao i da bi se povećala čvrstoća u natopljenom stanju i povećala elastičnost u kolagenu, stvaraju se dodatne poprečne veze (slika 15a), to je tzv. proces štavljenja kože. .

U živim organizmima molekule kolagena koje nastaju tokom rasta i razvoja organizma ne obnavljaju se i ne zamjenjuju se novosintetiziranim. Starenjem tijela povećava se broj poprečnih veza u kolagenu, što dovodi do smanjenja njegove elastičnosti, a kako do obnove ne dolazi, pojavljuju se promjene vezane za starenje – povećanje krhkosti hrskavice i tetiva, te izgled bora na koži.

Zglobni ligamenti sadrže elastin, strukturni protein koji se lako rasteže u dvije dimenzije. Protein resilin, koji se nalazi na zglobovima krila nekih insekata, ima najveću elastičnost.

Napaljene formacije - kosa, nokti, perje, sastoje se uglavnom od proteina keratina (slika 24). Njegova glavna razlika je primjetan sadržaj cisteinskih ostataka koji formiraju disulfidne mostove, što kosi, kao i vunenim tkaninama daje visoku elastičnost (sposobnost vraćanja prvobitnog oblika nakon deformacije).

Rice. 24. FRAGMENT FIBRILARNOG PROTEINA KERATINA

Da biste nepovratno promijenili oblik keratinskog predmeta, prvo morate uništiti disulfidne mostove uz pomoć redukcionog sredstva, dati novi oblik, a zatim ponovo stvoriti disulfidne mostove uz pomoć oksidacijskog sredstva (slika 16), ovo je upravo ono što se radi, na primjer, trajna kosa.

S povećanjem sadržaja cisteinskih ostataka u keratinu i, shodno tome, povećanjem broja disulfidnih mostova, sposobnost deformacije nestaje, ali se pojavljuje visoka čvrstoća (rogovi kopitara i oklopa kornjače sadrže do 18% cisteina fragmenti). Tijelo sisara sadrži do 30 razne vrste keratin.

Fibrilarni protein fibroin, srodan keratinu, koji luče gusjenice svilene bube prilikom uvijanja čahure, kao i pauci prilikom pletenja mreže, sadrži samo β-strukture povezane jednostrukim lancima (Sl. 11). Za razliku od keratina, fibroin nema unakrsne disulfidne mostove i vrlo je vlačne čvrstoće (čvrstoća po jedinici presjek neki uzorci imaju trake veće od čeličnih sajli). Zbog nedostatka poprečnih veza, fibroin je neelastičan (poznato je da su vunene tkanine gotovo otporne na gužvanje, dok se svilene lako gužvaju).

Regulatorni proteini.

Regulatorni proteini, koji se češće nazivaju hormoni, uključeni su u različite fiziološke procese. Na primjer, hormon insulin (slika 25) sastoji se od dva α-lanca povezana disulfidnim mostovima. Inzulin reguliše metaboličke procese koji uključuju glukozu, a njegov nedostatak dovodi do dijabetesa.

Rice. 25 PROTEIN INSULIN

Hipofiza mozga sintetizira hormon koji regulira rast tijela. Postoje regulatorni proteini koji kontroliraju biosintezu različitih enzima u tijelu.

Kontraktilni i motorni proteini daju tijelu sposobnost da se kontrahira, mijenja oblik i kreće, prije svega mišićima. 40% mase svih proteina sadržanih u mišićima je miozin (mys, myos, grčki. – mišić). Njegova molekula sadrži i fibrilarne i globularne dijelove (slika 26)

Rice. 26 MYOSIN MOLECULE

Takvi molekuli se spajaju u velike agregate koji sadrže 300-400 molekula.

Kada se koncentracija kalcijevih jona promijeni u prostoru koji okružuje mišićna vlakna, dolazi do reverzibilne promjene u konformaciji molekula - promjena oblika lanca zbog rotacije pojedinačnih fragmenata oko valentnih veza. To dovodi do kontrakcije i opuštanja mišića; signal za promjenu koncentracije kalcijevih jona dolazi iz nervnih završetaka u mišićnim vlaknima. Umjetna kontrakcija mišića može biti uzrokovana djelovanjem električnih impulsa, što dovodi do nagle promjene koncentracije kalcijevih jona; na tome se temelji stimulacija srčanog mišića kako bi se obnovila funkcija srca.

Zaštitni proteini pomažu u zaštiti tijela od invazije napadačkih bakterija, virusa i od prodora stranih proteina (opći naziv za strana tijela je antigeni). Ulogu zaštitnih proteina obavljaju imunoglobulini (drugi naziv za njih je antitijela), oni prepoznaju antigene koji su ušli u tijelo i čvrsto se za njih vežu. U tijelu sisara, uključujući i čovjeka, postoji pet klasa imunoglobulina: M, G, A, D i E, njihova struktura je, kao što ime govori, globularna, osim toga, svi su građeni na sličan način. Molekularna organizacija antitijela prikazana je u nastavku na primjeru imunoglobulina klase G (slika 27). Molekul sadrži četiri polipeptidna lanca povezana sa tri S-S disulfidna mosta (prikazani su na slici 27 sa zadebljanim valentnim vezama i velikim S simbolima), osim toga, svaki polimerni lanac sadrži unutarlančane disulfidne mostove. Dva velika polimerna lanca (u plavoj boji) sadrže 400-600 aminokiselinskih ostataka. Druga dva lanca (istaknuto zeleno) su skoro upola kraći, sadrže otprilike 220 aminokiselinskih ostataka. Sva četiri lanca su raspoređena na takav način da su terminalne H 2 N grupe usmjerene u istom smjeru.

Rice. 27 ŠEMATSKI PRIKAZ STRUKTURE IMUNOGLOBULINA

Nakon kontakta tijela sa stranim proteinom (antigenom), stanice imunološki sistem počinju proizvoditi imunoglobuline (antitijela) koji se akumuliraju u krvnom serumu. U prvoj fazi, glavni posao obavljaju sekcije lanaca koji sadrže terminal H 2 N (na slici 27 odgovarajuće sekcije su označene svijetloplavom i svijetlozelenom bojom). To su područja hvatanja antigena. Tokom sinteze imunoglobulina, ova područja se formiraju tako da njihova struktura i konfiguracija maksimalno odgovaraju strukturi antigena koji se približava (poput ključa za bravu, poput enzima, ali su zadaci u ovom slučaju drugačiji). Tako se za svaki antigen stvara striktno individualno antitijelo kao imuni odgovor. Toliko je "plastično" da se mijenja struktura ovisno o tome vanjski faktori Osim imunoglobulina, nijedan poznati protein ne može. Enzimi rješavaju problem strukturne korespondencije s reagensom na drugačiji način - uz pomoć gigantskog skupa različitih enzima, uzimajući u obzir sve moguće slučajeve, a imunoglobulini svaki put iznova grade "radni alat". Štaviše, zglobni region imunoglobulina (slika 27) obezbedjuje dve oblasti hvatanja izvesnu nezavisnu pokretljivost; kao rezultat toga, molekul imunoglobulina može odjednom „pronaći” dva najpogodnija mesta za hvatanje u antigenu kako bi sigurno popravi, ovo podsjeća na postupke rakova.

Zatim se aktivira lanac uzastopnih reakcija imunološkog sustava tijela, povezuju se imunoglobulini drugih klasa, kao rezultat toga, strani protein se deaktivira, a zatim se antigen (strani mikroorganizam ili toksin) uništava i uklanja.

Nakon kontakta sa antigenom postiže se maksimalna koncentracija imunoglobulina (u zavisnosti od prirode antigena i individualne karakteristike samog tijela) nekoliko sati (ponekad i nekoliko dana). Tijelo zadržava sjećanje na takav kontakt, a pri ponovljenom napadu istog antigena, imunoglobulini se akumuliraju u krvnom serumu mnogo brže iu većim količinama - javlja se stečeni imunitet.

Gornja klasifikacija proteina je donekle proizvoljna, na primjer, protein trombin, koji se spominje među zaštitnim proteinima, u suštini je enzim koji katalizira hidrolizu peptidnih veza, odnosno pripada klasi proteaza.

Zaštitni proteini često uključuju proteine ​​iz zmijskog otrova i toksične proteine ​​nekih biljaka, jer je njihov zadatak da štite tijelo od oštećenja.

Postoje proteini čije su funkcije toliko jedinstvene da ih je teško klasificirati. Na primjer, protein monelin, koji se nalazi u afričkoj biljci, ima vrlo sladak okus i proučavan je kao netoksična supstanca koja bi se mogla koristiti umjesto šećera za sprječavanje pretilosti. Krvna plazma nekih antarktičkih riba sadrži proteine ​​sa svojstvima antifriza, koji sprečavaju smrzavanje krvi ovih riba.

Umjetna sinteza proteina.

Kondenzacija aminokiselina koja vodi do polipeptidnog lanca je dobro proučen proces. Moguće je, na primjer, izvršiti kondenzaciju bilo koje jedne aminokiseline ili mješavine kiselina i, shodno tome, dobiti polimer koji sadrži identične jedinice ili različite jedinice koje se izmjenjuju nasumičnim redoslijedom. Takvi polimeri malo liče na prirodne polipeptide i nemaju biološku aktivnost. Glavni zadatak je kombinirati aminokiseline u strogo definiranom, unaprijed određenom redoslijedu kako bi se reproducirao slijed aminokiselinskih ostataka u prirodnim proteinima. Američki naučnik Robert Merrifield predložio je originalnu metodu koja je omogućila rješavanje ovog problema. Suština metode je da je prva aminokiselina vezana za nerastvorljivi polimerni gel, koji sadrži reaktivne grupe koje se mogu kombinovati sa –COOH – grupama aminokiseline. Kao takav polimerni supstrat uzet je umreženi polistiren sa unesenim klorometil grupama. Da bi se spriječilo da aminokiselina uzeta za reakciju reaguje sama sa sobom i da se spriječi da se pridruži H 2 N grupi sa supstratom, amino grupa ove kiseline se prvo blokira glomaznim supstituentom [(C 4 H 9) 3 ] 3 OS (O) grupa. Nakon što se aminokiselina veže na polimernu podlogu, blokirajuća grupa se uklanja i druga aminokiselina se uvodi u reakcionu smjesu, koja također ima prethodno blokiranu H2N grupu. U takvom sistemu moguća je samo interakcija H 2 N-grupe prve aminokiseline i –COOH grupe druge kiseline, koja se odvija u prisustvu katalizatora (fosfonijumovih soli). Zatim se cijela shema ponavlja, uvodeći treću aminokiselinu (slika 28).

Rice. 28. ŠEMA ZA SINTEZU POLIPEPTIDNIH LANACA

U posljednjoj fazi, nastali polipeptidni lanci se odvajaju od polistirenske podloge. Sada je cijeli proces automatiziran, postoje automatski sintetizatori peptida koji rade prema opisanoj shemi. Ova metoda je korištena za sintezu mnogih peptida koji se koriste u medicini i poljoprivreda. Također je bilo moguće dobiti poboljšane analoge prirodnih peptida sa selektivnim i pojačanim efektima. Sintetiziraju se neki mali proteini, kao što je hormon inzulin i neki enzimi.

Postoje i metode sinteze proteina koje kopiraju prirodne procese: sintetiziraju fragmente nukleinskih kiselina konfiguriranih da proizvode određene proteine, zatim se ti fragmenti ugrađuju u živi organizam (na primjer, u bakteriju), nakon čega tijelo počinje proizvoditi željeni protein. Na ovaj način sada se dobijaju značajne količine teško dostupnih proteina i peptida, kao i njihovih analoga.

Proteini kao izvori hrane.

Proteini se u živom organizmu neprestano razlažu na svoje izvorne aminokiseline (uz neizostavno učešće enzima), neke se aminokiseline pretvaraju u druge, zatim se proteini ponovo sintetišu (također uz učešće enzima), tj. tijelo se stalno obnavlja. Neki proteini (kolagen kože i kose) se ne obnavljaju, tijelo ih kontinuirano gubi i zauzvrat sintetiše nove. Proteini kao izvori hrane obavljaju dvije glavne funkcije: opskrbljuju tijelo građevinskim materijalom za sintezu novih proteinskih molekula i, osim toga, opskrbljuju tijelo energijom (izvori kalorija).

Sisavci mesožderi (uključujući ljude) dobijaju potrebne proteine ​​iz biljne i životinjske hrane. Nijedan od proteina dobijenih hranom nije ugrađen u organizam nepromenjen. U probavnom traktu svi apsorbirani proteini se razlažu na aminokiseline i od njih se grade proteini neophodni pojedinom organizmu, dok se od 8 esencijalnih kiselina (tabela 1.) preostalih 12 može sintetizirati u tijelu ako se nisu snabdjevene hranom u dovoljnim količinama, ali se esencijalne kiseline moraju obavezno snabdjeti hranom. Tijelo prima atome sumpora u cisteinu sa esencijalnom aminokiselinom metioninom. Neki od proteina se razgrađuju, oslobađajući energiju potrebnu za održavanje života, a dušik koji sadrže se izlučuje iz tijela mokraćom. Obično ljudsko tijelo gubi 25-30 g proteina dnevno, tako da proteinska hrana mora uvijek biti prisutna u potrebnoj količini. Minimalne dnevne potrebe za proteinima su 37 g za muškarce i 29 g za žene, ali je preporučeni unos skoro duplo veći. Prilikom ocjenjivanja prehrambenih proizvoda važno je uzeti u obzir kvalitet proteina. U nedostatku ili malom sadržaju, nemojte neesencijalne aminokiseline Smatra se da su proteini male vrijednosti, pa ih treba unositi u većim količinama. Dakle, proteini mahunarki sadrže malo metionina, a proteini pšenice i kukuruza imaju malo lizina (obje esencijalne aminokiseline). Životinjski proteini (osim kolagena) klasificirani su kao potpuni prehrambeni proizvodi. Kompletan set svih esencijalnih kiselina sadrži mlečni kazein, kao i svježi sir i sir od njega, pa vegetarijanska ishrana, ako je veoma stroga, tj. “bez mliječnih proizvoda” zahtijeva povećanu konzumaciju mahunarki, orašastih plodova i gljiva kako bi se organizam opskrbio esencijalnim aminokiselinama u potrebnim količinama.

Sintetičke aminokiseline i proteini se također koriste kao prehrambeni proizvodi, dodajući ih u hranu koja sadrži esencijalne aminokiseline u malim količinama. Postoje bakterije koje mogu prerađivati ​​i asimilirati ugljikovodike nafte; u ovom slučaju, za potpunu sintezu proteina, potrebno ih je hraniti spojevima koji sadrže dušik (amonijak ili nitrati). Ovako dobijeni proteini koriste se kao hrana za stoku i živinu. U ishranu domaćih životinja često se dodaje skup enzima - ugljikohidrata, koji kataliziraju hidrolizu teško razgradljivih komponenti ugljikohidratne hrane (stanične stijenke žitarica), zbog čega se biljna hrana potpunije apsorbira.

Mikhail Levitsky

PROTEINI (član 2)

(proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističnije i najvažnije (uz nukleinske kiseline) komponente žive tvari. Proteini obavljaju brojne i različite funkcije. Većina proteina su enzimi koji kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji regulišu fiziološke procese su takođe proteini. Strukturni proteini kao što su kolagen i keratin su glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Mišićni kontraktilni proteini imaju sposobnost da mijenjaju svoju dužinu koristeći hemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini uključuju antitijela koja vežu i neutraliziraju toksične tvari. Neki proteini koji mogu reagirati na vanjske utjecaje (svjetlo, miris) služe kao receptori u osjetilima koja percipiraju iritaciju. Mnogi proteini se nalaze unutar ćelije i dalje stanične membrane, obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovini 19. vijeka. mnogi hemičari, a među njima prvenstveno J. von Liebig, postepeno su došli do zaključka da proteini predstavljaju posebnu klasu azotnih jedinjenja. Naziv "proteini" (od grčkog protos - prvi) predložio je 1840. holandski hemičar G. Mulder.

FIZIČKA SVOJSTVA

Proteini su bijeli u čvrstom stanju, ali bezbojni u otopini, osim ako ne nose neku vrstu hromofora (obojene) grupe, kao što je hemoglobin. Rastvorljivost u vodi uvelike varira među različitim proteinima. Takođe se menja u zavisnosti od pH vrednosti i koncentracije soli u rastvoru, pa je moguće odabrati uslove pod kojima će se jedan protein selektivno taložiti u prisustvu drugih proteina. Ova metoda "salanja" se široko koristi za izolaciju i pročišćavanje proteina. Pročišćeni protein se često taloži iz otopine u obliku kristala.

U poređenju sa drugim jedinjenjima, molekularna težina proteina je veoma velika - od nekoliko hiljada do mnogo miliona daltona. Zbog toga se tokom ultracentrifugiranja proteini sedimentiraju, i to različitim brzinama. Zbog prisutnosti pozitivno i negativno nabijenih grupa u proteinskim molekulima, one se kreću različitim brzinama iu električnom polju. Ovo je osnova elektroforeze, metode koja se koristi za izolaciju pojedinačnih proteina iz složenih mješavina. Proteini se također pročišćavaju hromatografijom.

HEMIJSKA SVOJSTVA

Struktura.

Proteini su polimeri, tj. molekule izgrađene poput lanaca od ponavljajućih monomernih jedinica, ili podjedinica, čiju ulogu imaju alfa aminokiseline. Opća formula aminokiselina

gdje je R atom vodika ili neka organska grupa.

Molekul proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati od samo relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko hiljada monomernih jedinica. Kombinacija aminokiselina u lancu je moguća jer svaka od njih ima dvije različite hemijske grupe: bazičnu amino grupu, NH2, i kiselu karboksilnu grupu, COOH. Obje ove grupe su vezane za atom ugljika. Karboksilna grupa jedne amino kiseline može formirati amidnu (peptidnu) vezu sa amino grupom druge amino kiseline:

Nakon što su dvije aminokiseline povezane na ovaj način, lanac se može produžiti dodavanjem treće drugoj aminokiselini, i tako dalje. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, kada se formira peptidna veza, oslobađa se molekul vode. U prisustvu kiselina, lužina ili proteolitičkih enzima, reakcija se nastavlja obrnuti smjer: Polipeptidni lanac se dijeli na aminokiseline uz dodatak vode. Ova reakcija se naziva hidroliza. Hidroliza se javlja spontano, a energija je potrebna za povezivanje aminokiselina u polipeptidni lanac.

Karboksilna grupa i amidna grupa (ili slična imidna grupa u slučaju aminokiselina prolina) prisutne su u svim amino kiselinama, ali razlike između aminokiselina su određene prirodom grupe, ili „bočnog lanca“, koji je gore označen slovom R. Ulogu bočnog lanca mogu imati jedan atom vodika, kao što je aminokiselina glicin, i neka glomazna grupa, poput histidina i triptofana. Neki bočni lanci su hemijski inertni, dok su drugi izrazito reaktivni.

Mnogo hiljada različitih aminokiselina se može sintetizirati, i mnogo različitih aminokiselina se javlja u prirodi, ali samo 20 vrsta aminokiselina se koristi za sintezu proteina: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin i cistein (u proteinima cistein može biti prisutan kao dimer-cistin). Istina, neki proteini sadrže i druge aminokiseline pored dvadesetak koje se redovno pojavljuju, ali nastaju kao rezultat modifikacije jedne od dvadeset navedenih nakon što je ona uključena u protein.

Optička aktivnost.

Sve aminokiseline, osim glicina, imaju četiri atoma ugljika vezana za njih. različite grupe. Sa geometrijske tačke gledišta, četiri različite grupe se mogu spojiti na dva načina, te su prema tome moguće dvije konfiguracije, odnosno dva izomera, međusobno povezani kao što je objekt sa svojom slikom u ogledalu, tj. kao leva ruka na desnu. Jedna konfiguracija se naziva ljevoruka, ili ljevoruka (L), a druga se naziva desnoruka, ili desnorotirajuća (D), jer se dva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravni polarizirane svjetlosti. U proteinima se nalaze samo L-aminokiseline (izuzetak je glicin; može se naći samo u jednom obliku jer su dvije od njegove četiri grupe iste), i sve su optički aktivne (jer postoji samo jedan izomer). D-amino kiseline su rijetke u prirodi; nalaze se u nekim antibioticima i ćelijskom zidu bakterija.

Aminokiselinska sekvenca.

Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu raspoređene nasumično, već određenim fiksnim redoslijedom i upravo taj redoslijed određuje funkcije i svojstva proteina. Promjenom redoslijeda od 20 vrsta aminokiselina, možete stvoriti ogroman broj različitih proteina, baš kao što možete stvoriti mnogo različitih tekstova od slova abecede.

U prošlosti je određivanje sekvence aminokiselina proteina često trajalo nekoliko godina. Direktna definicija a sada je to prilično radno intenzivan zadatak, iako su stvoreni uređaji koji omogućavaju da se on obavlja automatski. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i iz nje zaključiti sekvencu aminokiselina proteina. Do danas su aminokiselinske sekvence mnogih stotina proteina već određene. Funkcije dešifrovanih proteina su obično poznate, a to pomaže da se zamisle moguće funkcije sličnih proteina nastalih, na primjer, kod malignih neoplazmi.

Kompleksni proteini.

Proteini koji se sastoje samo od aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Međutim, često je atom metala ili neko hemijsko jedinjenje koje nije aminokiselina vezano za polipeptidni lanac. Takvi proteini se nazivaju kompleksni. Primjer je hemoglobin: sadrži željezni porfirin, koji određuje njegovu crvenu boju i omogućava mu da djeluje kao prijenosnik kisika.

Nazivi najsloženijih proteina ukazuju na prirodu povezanih grupa: glikoproteini sadrže šećere, lipoproteini sadrže masti. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o spojenoj grupi, onda se to naziva prostetičkom grupom. Često vitamin igra ulogu protetske grupe ili je dio jedne. Vitamin A, na primjer, vezan za jedan od proteina u retini, određuje njegovu osjetljivost na svjetlost.

Tercijarna struktura.

Ono što je važno nije toliko aminokiselinska sekvenca samog proteina (primarna struktura), već način na koji je raspoređen u prostoru. Po cijeloj dužini polipeptidnog lanca, vodikovi joni formiraju pravilne vodikove veze, koje mu daju oblik spirale ili sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nastaje kompaktni oblik sljedećeg reda - tercijarna struktura proteina. Oko veza koje drže monomerne jedinice lanca moguće su rotacije pod malim uglovima. Stoga, sa čisto geometrijske tačke gledišta, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskonačno velik. U stvarnosti, svaki protein normalno postoji u samo jednoj konfiguraciji, određenoj njegovom aminokiselinskom sekvencom. Ova struktura nije kruta, čini se da "diše" - fluktuira oko određene prosječne konfiguracije. Kolo je presavijeno u konfiguraciju u kojoj je slobodna energija (sposobnost da proizvede rad) minimalna, baš kao što se oslobođena opruga komprimira samo do stanja koje odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Često je jedan dio lanca čvrsto povezan s drugim disulfidnim (–S–S–) vezama između dva cisteinska ostatka. To je dijelom razlog zašto cistein igra posebno važnu ulogu među aminokiselinama.

Složenost strukture proteina je toliko velika da još nije moguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselinska sekvenca. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, onda se njegova tercijarna struktura može odrediti difrakcijom X zraka.

Kod strukturnih, kontraktilnih i nekih drugih proteina lanci su izduženi i nekoliko blago presavijenih lanaca koji leže u blizini formiraju fibrile; fibrile se zauzvrat savijaju u veće formacije - vlakna. Međutim, većina proteina u otopini ima globularni oblik: lanci su umotani u kuglu, poput pređe u klupko. Slobodna energija sa ovom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("vodoodbojne") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilne ("privlače vodu") aminokiseline su na njenoj površini.

Mnogi proteini su kompleksi nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvartarna struktura proteina. Molekul hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka globularni protein.

Strukturni proteini, zbog svoje linearne konfiguracije, formiraju vlakna koja imaju vrlo visoku vlačnu čvrstoću, dok globularna konfiguracija omogućava proteinima da uđu u specifične interakcije sa drugim spojevima. Na površini globule, kada su lanci pravilno postavljeni, pojavljuju se šupljine određenog oblika u kojima se nalaze reaktivne kemijske grupe. Ako je protein enzim, onda drugi, obično manji, molekul neke supstance ulazi u takvu šupljinu, baš kao što ključ ulazi u bravu; u ovom slučaju, konfiguracija elektronskog oblaka molekula se mijenja pod utjecajem kemijskih grupa koje se nalaze u šupljini, a to ga prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizuje reakciju. Molekuli antitijela također imaju šupljine u koje se vežu različite strane tvari i na taj način postaju bezopasne. Model „ključ i ključ“, koji objašnjava interakciju proteina sa drugim spojevima, omogućava nam da razumijemo specifičnost enzima i antitijela, tj. njihova sposobnost da reaguju samo sa određenim jedinjenjima.

Proteini u različitim vrstama organizama.

Proteini koji obavljaju istu funkciju u različitim vrstama biljaka i životinja i stoga nose isto ime također imaju sličnu konfiguraciju. Oni se, međutim, donekle razlikuju u svojoj sekvenci aminokiselina. Kako se vrste razlikuju od zajedničkog pretka, neke aminokiseline na određenim pozicijama zamjenjuju se mutacijama drugim. Štetne mutacije koje uzrokuju nasljedne bolesti se odbacuju prirodna selekcija, ali korisni ili barem neutralni mogu ostati. Što su dvije biološke vrste bliže jedna drugoj, to je manje razlika u njihovim proteinima.

Neki proteini se mijenjaju relativno brzo, drugi su vrlo konzervirani. Potonji uključuje, na primjer, citokrom c, respiratorni enzim koji se nalazi u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanza, njegove aminokiselinske sekvence su identične, ali u citokromu c pšenice, samo 38% aminokiselina je drugačije. Čak i kada se porede ljudi i bakterije, još uvek se može uočiti sličnost citokroma c (razlike utiču na 65% aminokiselina), iako je zajednički predak bakterija i ljudi živeo na Zemlji pre oko dve milijarde godina. Danas se poređenje aminokiselinskih sekvenci često koristi za konstruiranje filogenetskog (porodičnog) stabla, odražavajući evolucijske odnose između različitih organizama.

Denaturacija.

Sintetizirani proteinski molekul, savijajući se, poprima svoju karakterističnu konfiguraciju. Ova se konfiguracija, međutim, može uništiti zagrijavanjem, promjenom pH, izlaganjem organskim rastvaračima, pa čak i jednostavnim protresanjem otopine dok se na njenoj površini ne pojave mjehurići. Protein modificiran na ovaj način naziva se denaturirani; gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje nerastvorljiv. Dobro poznati primjeri denaturiranih proteina su kuhana jaja ili šlag. Mali proteini koji sadrže samo stotinjak aminokiselina su sposobni za renaturaciju, tj. ponovo nabavite originalnu konfiguraciju. Ali većina proteina se jednostavno pretvara u masu zamršenih polipeptidnih lanaca i ne obnavlja svoju prethodnu konfiguraciju.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina je njihova ekstremna osjetljivost na denaturaciju. Ovo svojstvo proteina nalazi korisnu primjenu u konzerviranju hrane: visoka temperatura nepovratno denaturira enzime mikroorganizama i mikroorganizmi umiru.

SINTEZA PROTEINA

Da bi sintetizovao proteine, živi organizam mora imati sistem enzima sposobnih da spoje jednu aminokiselinu s drugom. Potreban je i izvor informacija kako bi se odredilo koje aminokiseline treba kombinirati. Budući da u tijelu postoje hiljade vrsta proteina i svaki od njih se sastoji u prosjeku od nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije moraju biti zaista ogromne. Pohranjuje se (slično kao što je snimak pohranjen na magnetnoj traci) u molekulima nukleinske kiseline koji čine gene.

Aktivacija enzima.

Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo sintetiziraju kao neaktivni prekursori i postaju aktivni tek nakon što drugi enzim ukloni nekoliko aminokiselina na jednom kraju lanca. Neki od probavnih enzima, kao što je tripsin, sintetiziraju se u ovom neaktivnom obliku; ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja terminalnog fragmenta lanca. Hormon inzulin, čija se molekula u svom aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanca, sintetizira se u obliku jednog lanca, tzv. proinsulin. Srednji dio ovog lanca se zatim uklanja, a preostali fragmenti se vežu zajedno kako bi formirali aktivni molekul hormona. Kompleksni proteini nastaju tek nakon što je određena hemijska grupa vezana za protein, a za to vezivanje često je potreban i enzim.

Metabolička cirkulacija.

Nakon hranjenja životinje aminokiselinama označenim radioaktivnim izotopima ugljika, dušika ili vodika, oznaka se brzo ugrađuje u njene proteine. Ako označene aminokiseline prestanu da ulaze u tijelo, količina obilježenih u proteinima počinje da se smanjuje. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobijeni proteini ne zadržavaju u tijelu do kraja života. Svi su oni, osim nekoliko izuzetaka, u dinamičnom stanju, neprestano se razlažu na aminokiseline i potom se ponovo sintetiziraju.

Neki proteini se razgrađuju kada ćelije umru i budu uništene. To se stalno događa, na primjer, s crvenim krvnim zrncima i epitelnim stanicama koje oblažu unutrašnju površinu crijeva. Osim toga, razgradnja i resinteza proteina se također dešava u živim stanicama. Začudo, manje se zna o razgradnji proteina nego o njihovoj sintezi. Jasno je, međutim, da razgradnja uključuje proteolitičke enzime slične onima koji razlažu proteine ​​u aminokiseline u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina varira - od nekoliko sati do više mjeseci. Jedini izuzetak su molekule kolagena. Jednom formirane, ostaju stabilne i ne obnavljaju se ili zamjenjuju. Međutim, s vremenom se mijenjaju neka njihova svojstva, posebno elastičnost, a kako se ne obnavljaju, to rezultira određenim promjenama vezanim za starenje, poput pojave bora na koži.

Sintetički proteini.

Hemičari su odavno naučili da polimeriziraju aminokiseline, ali se aminokiseline kombinuju na neuređen način, tako da proizvodi takve polimerizacije malo liče na prirodne. Istina, moguće je kombinirati aminokiseline određenim redoslijedom, što omogućava dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulina. Proces je prilično kompliciran i na taj način se mogu dobiti samo oni proteini čiji molekuli sadrže oko stotinu aminokiselina. Umjesto toga, poželjno je sintetizirati ili izolirati nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj sekvenci aminokiselina, a zatim uvesti ovaj gen u bakteriju, koja će replikacijom proizvesti velike količine željenog proizvoda. Ova metoda, međutim, ima i svoje nedostatke.

PROTEIN I ISHRANA

Kada se proteini u tijelu razgrade na aminokiseline, ove aminokiseline se mogu ponovo koristiti za sintezu proteina. U isto vrijeme, same aminokiseline su podložne razgradnji, tako da se ne koriste u potpunosti. Takođe je jasno da tokom rasta, trudnoće i zarastanja rana, sinteza proteina mora biti veća od razgradnje. Tijelo kontinuirano gubi neke proteine; To su proteini kose, noktiju i površinskog sloja kože. Stoga, da bi sintetizirao proteine, svaki organizam mora primiti aminokiseline iz hrane.

Izvori aminokiselina.

Zelene biljke sintetiziraju svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima iz CO2, vode i amonijaka ili nitrata. Mnoge bakterije su također sposobne sintetizirati aminokiseline u prisustvu šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksiranog dušika, ali šećer u konačnici isporučuju zelene biljke. Životinje imaju ograničenu sposobnost sinteze aminokiselina; dobijaju aminokiseline jedući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu apsorbirani proteini se razlažu na aminokiseline, potonje se apsorbiraju i od njih se grade proteini karakteristični za određeni organizam. Nijedan od apsorbiranih proteina nije ugrađen u strukture tijela kao takve. Jedini izuzetak je da kod mnogih sisara neka majčina antitijela mogu proći netaknuta kroz placentu u fetalni krvotok, a kroz majčino mlijeko (posebno kod preživara) mogu se prenijeti na novorođenče odmah nakon rođenja.

Potrebe za proteinima.

Jasno je da za održavanje života tijelo mora primiti određenu količinu proteina iz hrane. Međutim, obim ove potrebe zavisi od brojnih faktora. Tijelu je potrebna hrana i kao izvor energije (kalorije) i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Potreba za energijom je na prvom mjestu. To znači da kada u prehrani ima malo ugljikohidrata i masti, dijetetski proteini se ne koriste za sintezu vlastitih proteina, već kao izvor kalorija. Tokom dugotrajnog posta, čak se i vaši vlastiti proteini koriste za zadovoljavanje energetskih potreba. Ako u prehrani ima dovoljno ugljikohidrata, onda se potrošnja proteina može smanjiti.

Balans azota.

U prosjeku cca. 16% ukupne mase proteina je dušik. Kada se aminokiseline sadržane u proteinima razgrađuju, dušik koji sadrže izlučuje se iz tijela mokraćom i (u manjoj mjeri) izmetom u obliku različitih azotnih spojeva. Stoga je zgodno koristiti indikator kao što je balans dušika za procjenu kvaliteta proteinske ishrane, tj. razlika (u gramima) između količine dušika koji ulazi u tijelo i količine azota koji se izlučuje dnevno. Uz normalnu ishranu odrasle osobe, ove količine su jednake. U rastućem organizmu količina izlučenog azota je manja od primljene, tj. bilans je pozitivan. Ako postoji nedostatak proteina u ishrani, balans je negativan. Ako u ishrani ima dovoljno kalorija, ali u njoj nema proteina, tijelo štedi proteine. Istovremeno, metabolizam proteina se usporava, a opetovano korištenje aminokiselina u sintezi proteina odvija se s najvećom mogućom efikasnošću. Međutim, gubici su neizbježni, a dušični spojevi se i dalje izlučuju urinom, a dijelom i izmetom. Količina azota koji se dnevno izluči iz organizma tokom proteinskog gladovanja može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da se unošenjem u ishranu količine proteina koja je ekvivalentna ovom nedostatku, ravnoteža dušika može biti obnovljena. Međutim, nije. Nakon što primi ovu količinu proteina, tijelo počinje manje efikasno da koristi aminokiseline, pa je potreban dodatni protein da bi se uspostavila ravnoteža dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje ono što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika, onda izgleda da nema štete. Višak aminokiselina jednostavno se koristi kao izvor energije. Kao posebno upečatljiv primjer, Eskimi konzumiraju malo ugljikohidrata i oko deset puta više proteina potrebnih za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, korištenje proteina kao izvora energije nije korisno jer određena količina ugljikohidrata može proizvesti mnogo više kalorija od iste količine proteina. U siromašnim zemljama ljudi dobijaju kalorije iz ugljikohidrata i unose minimalne količine proteina.

Ako tijelo dobije potreban broj kalorija u obliku neproteinskih proizvoda, tada je minimalna količina proteina za održavanje ravnoteže dušika cca. 30 g dnevno. Otprilike ovoliko proteina sadrži četiri kriške hljeba ili 0,5 litara mlijeka. Nešto veći broj se obično smatra optimalnim; Preporučuje se 50 do 70 g.

Esencijalne aminokiseline.

Do sada se protein smatrao kao cjelina. U međuvremenu, da bi došlo do sinteze proteina, u tijelu moraju biti prisutne sve potrebne aminokiseline. Sam organizam životinje sposoban je sintetizirati neke od aminokiselina. Nazivaju se zamjenjivim jer ne moraju nužno biti prisutni u ishrani – važno je samo da je ukupna zaliha proteina kao izvora dušika dovoljna; onda, ako postoji manjak neesencijalnih aminokiselina, tijelo ih može sintetizirati na račun onih koje su prisutne u višku. Preostale, “esencijalne” aminokiseline se ne mogu sintetizirati i moraju se u organizam unijeti hranom. Neophodni za ljude su valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, on je klasifikovan kao esencijalna aminokiselina jer se ne proizvodi u dovoljnim količinama kod novorođenčadi i djece koja rastu. S druge strane, neke od ovih aminokiselina iz hrane mogu postati nepotrebne odrasloj osobi. osoba.)

Ova lista esencijalnih aminokiselina je približno ista kod drugih kralježnjaka, pa čak i kod insekata. Nutritivna vrijednost proteina se obično određuje hranjenjem pacova koji rastu i praćenjem povećanja tjelesne težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina.

Nutritivnu vrijednost proteina određuje esencijalna aminokiselina koja je najnedostatnija. Ilustrirajmo to primjerom. Proteini u našem tijelu sadrže u prosjeku cca. 2% triptofana (po težini). Recimo da ishrana uključuje 10 g proteina koji sadrže 1% triptofana i da u njoj ima dovoljno drugih esencijalnih aminokiselina. U našem slučaju, 10 g ovog nepotpunog proteina je u suštini ekvivalentno 5 g kompletnog proteina; preostalih 5 g može poslužiti samo kao izvor energije. Imajte na umu da s obzirom da se aminokiseline praktički ne pohranjuju u tijelu, a da bi došlo do sinteze proteina, sve aminokiseline moraju biti prisutne u isto vrijeme, učinak unosa esencijalnih aminokiselina može se otkriti samo ako sve uđu u telo u isto vreme.

Prosječan sastav većine životinjskih bjelančevina je blizak prosječnom sastavu proteina u ljudskom tijelu, pa je malo vjerovatno da ćemo se suočiti s nedostatkom aminokiselina ako je naša ishrana bogata namirnicama poput mesa, jaja, mlijeka i sira. Međutim, postoje proteini, poput želatine (proizvod denaturacije kolagena), koji sadrže vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljni proteini, iako su bolji od želatine u tom smislu, takođe su siromašni esencijalnim aminokiselinama; Posebno imaju malo lizina i triptofana. Ipak, čisto vegetarijanska ishrana ne može se smatrati nimalo štetnom, osim ako ne konzumira nešto veću količinu biljnih proteina, dovoljnu da obezbedi organizam esencijalnim aminokiselinama. Biljke sadrže najviše proteina u svom sjemenu, posebno u sjemenu pšenice i raznih mahunarki. Mladi izdanci, kao što su špargle, takođe su bogati proteinima.

Sintetički proteini u ishrani.

Dodavanjem malih količina sintetičkih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogatih aminokiselinama nepotpunim proteinima, kao što su proteini kukuruza, može se značajno povećati nutritivna vrijednost ovih potonjih, tj. čime se povećava količina konzumiranih proteina. Druga mogućnost je uzgoj bakterija ili kvasca na naftnim ugljovodonicima uz dodatak nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Mikrobni proteini dobijeni na ovaj način mogu poslužiti kao hrana za živinu ili stoku, ili ih ljudi mogu direktno konzumirati. Treća, široko korištena metoda koristi fiziologiju preživača. Kod preživara se u početnom dijelu želuca javlja tzv. U buragu žive posebni oblici bakterija i protozoa koji nepotpune biljne proteine ​​pretvaraju u potpunije mikrobne proteine, a ovi se, nakon probave i apsorpcije, pretvaraju u životinjske proteine. Urea, jeftino sintetičko jedinjenje koje sadrži dušik, može se dodati u stočnu hranu. Mikroorganizmi koji žive u buragu koriste dušik uree za pretvaranje ugljikohidrata (kojih ima mnogo više u hrani) u proteine. Otprilike trećina ukupnog dušika u stočnoj hrani može doći u obliku uree, što u suštini znači, u određenoj mjeri, hemijsku sintezu proteina.

Proteinski molekuli se sastoje od ostataka aminokiselina povezanih u lanac peptidnim vezama.

Peptidna veza nastaje tokom formiranja proteina kao rezultat interakcije amino grupe ( -NH2) jedna aminokiselina sa karboksilnom grupom ( -COUN) drugu aminokiselinu.

Od dvije aminokiseline formiraju se dipeptid (lanac od dvije aminokiseline) i molekul vode.

Desetine, stotine i hiljade molekula aminokiselina kombinuju se jedni s drugima u gigantske proteinske molekule.

Grupe atoma se ponavljaju mnogo puta u proteinskim molekulima -CO-NH-; oni se nazivaju amid ili u hemiji proteina peptidne grupe. Shodno tome, proteini se klasifikuju kao prirodni visokomolekularni poliamidi ili polipeptidi.

Ukupan broj prirodnih aminokiselina dostiže 300, ali neke od njih su prilično rijetke.

Među aminokiselinama postoji grupa od 20 najvažnijih. Nalaze se u svim proteinima i tzv alfa aminokiseline.

Čitav niz proteina je u većini slučajeva formiran od ovih dvadeset alfa aminokiselina. Štaviše, za svaki protein, sekvenca u kojoj su aminokiselinski ostaci uključeni u njegov sastav povezani jedni s drugima, strogo je specifična. Sastav aminokiselina proteina određen je genetskim kodom organizma.

Proteini i peptidi

I vjeverice, And peptidi- To su jedinjenja izgrađena od aminokiselinskih ostataka. Razlike među njima su kvantitativne.

Konvencionalno se vjeruje da:

· peptidi sadrže do 100 aminokiselinskih ostataka po molekulu
(što odgovara molekulskoj težini do 10.000), i

· vjeverice– preko 100 aminokiselinskih ostataka
(molekulska težina od 10.000 do nekoliko miliona).

Zauzvrat, u grupi peptida uobičajeno je razlikovati:

· oligopeptidi(peptidi niske molekularne težine),
koji u lancu ne sadrži više od 10 aminokiselinske ostatke, i

· polipeptidi, čiji lanac uključuje do 100 aminokiselinskih ostataka.

Za makromolekule s brojem aminokiselinskih ostataka koji se približava ili neznatno prelazi 100, koncepti polipeptida i proteina se praktično ne razlikuju i često su sinonimi.

Struktura proteina. Nivoi organizacije.

Molekul proteina je izuzetno složena formacija. Svojstva proteina ne zavise samo od hemijski sastav njegovih molekula, ali i od drugih faktora. Na primjer, iz prostorne strukture molekule, iz veza između atoma uključenih u molekulu.

Istaknite četiri nivoa strukturna organizacija proteinske molekule.

Primarna struktura

Primarna struktura je slijed rasporeda aminokiselinskih ostataka u polipeptidnim lancima.

Redoslijed aminokiselinskih ostataka u lancu je najvažnija karakteristika proteina. To je ono što određuje njegova osnovna svojstva.

Protein svake osobe ima svoju jedinstvenu primarnu strukturu povezanu sa genetskim kodom.

Sekundarna struktura.

Sekundarna struktura je povezana sa prostornom orijentacijom polipeptidnih lanaca.

Njegove glavne vrste:

alfa heliksa

· beta struktura (izgleda kao presavijeni list).

Sekundarna struktura je fiksirana, u pravilu, vodoničnim vezama između atoma vodika i kisika peptidnih grupa, razmaknutih 4 jedinice.

Vodikove veze, takoreći, poprečno povezuju spiralu, držeći polipeptidni lanac u uvrnutom stanju.

Tercijarna struktura

PROTEINI (proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističnije i najvažnije (uz nukleinske kiseline) komponente žive tvari. Proteini obavljaju brojne i različite funkcije. Većina proteina su enzimi koji kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji regulišu fiziološke procese su takođe proteini. Strukturni proteini kao što su kolagen i keratin su glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Mišićni kontraktilni proteini imaju sposobnost da mijenjaju svoju dužinu koristeći hemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini uključuju antitijela koja vežu i neutraliziraju toksične tvari. Neki proteini koji mogu reagirati na vanjske utjecaje (svjetlo, miris) služe kao receptori u osjetilima koja percipiraju iritaciju. Mnogi proteini koji se nalaze unutar ćelije i na ćelijskoj membrani obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovini 19. vijeka. mnogi hemičari, a među njima prvenstveno J. von Liebig, postepeno su došli do zaključka da proteini predstavljaju posebnu klasu azotnih jedinjenja. Naziv "proteini" (od grč.

 protos prvi) predložio je 1840. holandski hemičar G. Mulder. FIZIČKA SVOJSTVA Proteini su bijeli u čvrstom stanju, ali bezbojni u otopini, osim ako ne nose neku vrstu hromofora (obojene) grupe, kao što je hemoglobin. Rastvorljivost u vodi uvelike varira među različitim proteinima. Takođe se menja u zavisnosti od pH vrednosti i koncentracije soli u rastvoru, pa je moguće odabrati uslove pod kojima će se jedan protein selektivno taložiti u prisustvu drugih proteina. Ova metoda "salanja" se široko koristi za izolaciju i pročišćavanje proteina. Pročišćeni protein se često taloži iz otopine u obliku kristala.

U poređenju sa drugim jedinjenjima, molekularna težina proteina je veoma velika, u rasponu od nekoliko hiljada do mnogo miliona daltona. Zbog toga se tokom ultracentrifugiranja proteini sedimentiraju, i to različitim brzinama. Zbog prisutnosti pozitivno i negativno nabijenih grupa u proteinskim molekulima, one se kreću različitim brzinama iu električnom polju. Ovo je osnova elektroforeze, metode koja se koristi za izolaciju pojedinačnih proteina iz složenih mješavina. Proteini se također pročišćavaju hromatografijom.

 HEMIJSKA SVOJSTVA Struktura. Proteini su polimeri, tj. molekule izgrađene poput lanaca od ponavljajućih monomernih jedinica, ili podjedinica, čiju ulogu igraju a -amino kiseline. Opća formula aminokiselina gdje je R atom vodika ili neku organsku grupu.

Molekul proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati od samo relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko hiljada monomernih jedinica. Kombinacija aminokiselina u lancu je moguća jer svaka od njih ima dvije različite hemijske grupe: amino grupu sa osnovnim svojstvima,

 NH 2 i kiselu karboksilnu grupu, COOH. Obje ove grupe su povezane sa a - atom ugljenika. Karboksilna grupa jedne amino kiseline može formirati amidnu (peptidnu) vezu sa amino grupom druge amino kiseline:
Nakon što su dvije aminokiseline povezane na ovaj način, lanac se može produžiti dodavanjem treće drugoj aminokiselini, i tako dalje. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, kada se formira peptidna veza, oslobađa se molekul vode. U prisustvu kiselina, lužina ili proteolitičkih enzima, reakcija se odvija u suprotnom smjeru: polipeptidni lanac se dijeli na aminokiseline uz dodatak vode. Ova reakcija se naziva hidroliza. Hidroliza se javlja spontano, a energija je potrebna za povezivanje aminokiselina u polipeptidni lanac.

Karboksilna grupa i amidna grupa (ili slična imidna grupa u slučaju aminokiselina prolina) prisutne su u svim amino kiselinama, ali razlike između aminokiselina su određene prirodom grupe, ili „bočnog lanca“, što je gore naznačeno slovom

 R . Ulogu bočnog lanca može imati jedan atom vodika, kao u aminokiselini glicin, ili neka glomazna grupa, kao u histidinu i triptofanu. Neki bočni lanci su hemijski inertni, dok su drugi izrazito reaktivni.

Mnogo hiljada različitih aminokiselina se može sintetizirati, i mnogo različitih aminokiselina se javlja u prirodi, ali samo 20 vrsta aminokiselina se koristi za sintezu proteina: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin i cistein (u proteinima, cistein može biti prisutan kao dimer

 – cistin). Istina, neki proteini sadrže i druge aminokiseline pored dvadesetak koje se redovno pojavljuju, ali nastaju kao rezultat modifikacije jedne od dvadeset navedenih nakon što je ona uključena u protein.Optička aktivnost. Sve aminokiseline, osim glicina, imaju a Atom ugljika ima četiri različite grupe vezane za njega. Sa geometrijske tačke gledišta, četiri različite grupe se mogu spojiti na dva načina, te su prema tome moguće dvije konfiguracije, odnosno dva izomera, međusobno povezani kao što je objekt sa svojom slikom u ogledalu, tj. kao leva ruka na desnu. Jedna konfiguracija se zove lijeva ili ljevoruka ( L ), a drugi desni, ili desnorotirajući ( D ), budući da se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravnine polarizirane svjetlosti. Nalazi se samo u proteinima L -aminokiseline (izuzetak je glicin; može se predstaviti samo u jednom obliku, jer su mu dvije od četiri grupe iste), a sve su optički aktivne (jer postoji samo jedan izomer). D -aminokiseline su rijetke u prirodi; nalaze se u nekim antibioticima i ćelijskom zidu bakterija.Aminokiselinska sekvenca. Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu raspoređene nasumično, već određenim fiksnim redoslijedom i upravo taj redoslijed određuje funkcije i svojstva proteina. Promjenom redoslijeda od 20 vrsta aminokiselina, možete stvoriti ogroman broj različitih proteina, baš kao što možete stvoriti mnogo različitih tekstova od slova abecede.

U prošlosti je određivanje sekvence aminokiselina proteina često trajalo nekoliko godina. Direktno određivanje je još uvijek prilično radno intenzivan zadatak, iako su stvoreni uređaji koji omogućavaju da se izvrši automatski. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i iz nje zaključiti sekvencu aminokiselina proteina. Do danas su aminokiselinske sekvence mnogih stotina proteina već određene. Funkcije dešifrovanih proteina su obično poznate, a to pomaže da se zamisle moguće funkcije sličnih proteina nastalih, na primjer, kod malignih neoplazmi.

Kompleksni proteini. Proteini koji se sastoje samo od aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Međutim, često je atom metala ili neko hemijsko jedinjenje koje nije aminokiselina vezano za polipeptidni lanac. Takvi proteini se nazivaju kompleksni. Primjer je hemoglobin: sadrži željezni porfirin, koji određuje njegovu crvenu boju i omogućava mu da djeluje kao prijenosnik kisika.

Nazivi najsloženijih proteina ukazuju na prirodu povezanih grupa: glikoproteini sadrže šećere, lipoproteini sadrže masti. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o spojenoj grupi, onda se to naziva prostetičkom grupom. Često vitamin igra ulogu protetske grupe ili je dio jedne. Vitamin A, na primjer, vezan za jedan od proteina u retini, određuje njegovu osjetljivost na svjetlost.

Tercijarna struktura. Ono što je važno nije toliko aminokiselinska sekvenca samog proteina (primarna struktura), već način na koji je raspoređen u prostoru. Po cijeloj dužini polipeptidnog lanca, vodikovi joni formiraju pravilne vodikove veze, koje mu daju oblik spirale ili sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nastaje kompaktni oblik sljedećeg reda: tercijarna struktura proteina. Oko veza koje drže monomerne jedinice lanca moguće su rotacije pod malim uglovima. Stoga, sa čisto geometrijske tačke gledišta, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskonačno velik. U stvarnosti, svaki protein normalno postoji u samo jednoj konfiguraciji, određenoj njegovom aminokiselinskom sekvencom. Ova struktura nije kruta, kao da je « diše” fluktuira oko određene prosječne konfiguracije. Kolo je presavijeno u konfiguraciju u kojoj je slobodna energija (sposobnost da proizvede rad) minimalna, baš kao što se oslobođena opruga komprimira samo do stanja koje odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Često je jedan dio lanca čvrsto vezan za drugi disulfidom ( SS) veze između dva cisteinska ostatka. To je dijelom razlog zašto cistein igra posebno važnu ulogu među aminokiselinama.

Složenost strukture proteina je toliko velika da još nije moguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselinska sekvenca. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, onda se njegova tercijarna struktura može odrediti difrakcijom X zraka.

Kod strukturnih, kontraktilnih i nekih drugih proteina lanci su izduženi i nekoliko blago presavijenih lanaca koji leže u blizini formiraju fibrile; vlakna se zauzvrat savijaju u veće formacije vlakana. Međutim, većina proteina u otopini ima globularni oblik: lanci su umotani u kuglu, poput pređe u klupko. Slobodna energija sa ovom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("vodoodbojne") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilne ("privlače vodu") aminokiseline su na njenoj površini.

Mnogi proteini su kompleksi nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvartarna struktura proteina. Molekul hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka globularni protein.

Strukturni proteini, zbog svoje linearne konfiguracije, formiraju vlakna koja imaju vrlo visoku vlačnu čvrstoću, dok globularna konfiguracija omogućava proteinima da uđu u specifične interakcije sa drugim spojevima. Na površini globule, kada su lanci pravilno postavljeni, pojavljuju se šupljine određenog oblika u kojima se nalaze reaktivne kemijske grupe. Ako je dati protein enzim, onda drugi, obično manji, molekul neke supstance ulazi u takvu šupljinu, baš kao što ključ ulazi u bravu; u ovom slučaju, konfiguracija elektronskog oblaka molekula se mijenja pod utjecajem kemijskih grupa koje se nalaze u šupljini, a to ga prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizuje reakciju. Molekuli antitijela također imaju šupljine u koje se vežu različite strane tvari i na taj način postaju bezopasne. Model „ključ i ključ“, koji objašnjava interakciju proteina sa drugim spojevima, omogućava nam da razumijemo specifičnost enzima i antitijela, tj. njihova sposobnost da reaguju samo sa određenim jedinjenjima.

Proteini u različitim vrstama organizama. Proteini koji obavljaju istu funkciju u različitim vrstama biljaka i životinja i stoga nose isto ime također imaju sličnu konfiguraciju. Oni se, međutim, donekle razlikuju u svojoj sekvenci aminokiselina. Kako se vrste razlikuju od zajedničkog pretka, neke aminokiseline na određenim pozicijama zamjenjuju se mutacijama drugim. Štetne mutacije koje uzrokuju nasljedne bolesti eliminiraju se prirodnom selekcijom, ali one korisne ili barem neutralne mogu opstati. Što su dvije biološke vrste bliže jedna drugoj, to je manje razlika u njihovim proteinima.

Neki proteini se mijenjaju relativno brzo, drugi su vrlo konzervirani. Potonji uključuje, na primjer, citokrom With respiratorni enzim koji se nalazi u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanzi, njegove aminokiselinske sekvence su identične, au citokromu With U pšenici je samo 38% aminokiselina bilo drugačije. Čak i poredeći ljude i bakterije, sličnost citokroma With(razlike utječu na 65% aminokiselina ovdje) se još uvijek mogu vidjeti, iako je zajednički predak bakterija i ljudi živio na Zemlji prije otprilike dvije milijarde godina. Danas se poređenje aminokiselinskih sekvenci često koristi za konstruiranje filogenetskog (porodičnog) stabla, odražavajući evolucijske odnose između različitih organizama.

Denaturacija. Sintetizirani proteinski molekul, savijajući se, poprima svoju karakterističnu konfiguraciju. Ova se konfiguracija, međutim, može uništiti zagrijavanjem, promjenom pH, izlaganjem organskim rastvaračima, pa čak i jednostavnim protresanjem otopine dok se na njenoj površini ne pojave mjehurići. Protein modificiran na ovaj način naziva se denaturirani; gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje nerastvorljiv. Dobro poznati primjeri denaturiranih proteina su kuhana jaja ili šlag. Mali proteini koji sadrže samo stotinjak aminokiselina su sposobni za renaturaciju, tj. ponovo nabavite originalnu konfiguraciju. Ali većina proteina se jednostavno pretvara u masu zamršenih polipeptidnih lanaca i ne obnavlja svoju prethodnu konfiguraciju.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina je njihova ekstremna osjetljivost na denaturaciju. Ovo svojstvo proteina nalazi korisnu primjenu u konzerviranju hrane: visoka temperatura nepovratno denaturira enzime mikroorganizama i mikroorganizmi umiru.

 SINTEZA PROTEINA Da bi sintetizovao proteine, živi organizam mora imati sistem enzima sposobnih da spoje jednu aminokiselinu s drugom. Potreban je i izvor informacija kako bi se odredilo koje aminokiseline treba kombinirati. Budući da u tijelu postoje hiljade vrsta proteina i svaki od njih se sastoji u prosjeku od nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije moraju biti zaista ogromne. Pohranjuje se (slično kao što je snimak pohranjen na magnetnoj traci) u molekulima nukleinske kiseline koji čine gene. Cm . takođe NASLJEDNO; NUCLEIC ACIDS.Aktivacija enzima. Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo sintetiziraju kao neaktivni prekursori i postaju aktivni tek nakon što drugi enzim ukloni nekoliko aminokiselina na jednom kraju lanca. Neki od probavnih enzima, kao što je tripsin, sintetiziraju se u ovom neaktivnom obliku; ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja terminalnog fragmenta lanca. Hormon inzulin, čija se molekula u svom aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanca, sintetizira se u obliku jednog lanca, tzv. proinsulin. Srednji dio ovog lanca se zatim uklanja, a preostali fragmenti se vežu zajedno kako bi formirali aktivni molekul hormona. Kompleksni proteini nastaju tek nakon što je određena hemijska grupa vezana za protein, a za to vezivanje često je potreban i enzim.Metabolička cirkulacija. Nakon hranjenja životinje aminokiselinama označenim radioaktivnim izotopima ugljika, dušika ili vodika, oznaka se brzo ugrađuje u njene proteine. Ako označene aminokiseline prestanu da ulaze u tijelo, količina obilježenih u proteinima počinje da se smanjuje. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobijeni proteini ne zadržavaju u tijelu do kraja života. Svi su oni, osim nekoliko izuzetaka, u dinamičnom stanju, neprestano se razlažu na aminokiseline i potom se ponovo sintetiziraju.

Neki proteini se razgrađuju kada ćelije umru i budu uništene. To se stalno događa, na primjer, s crvenim krvnim zrncima i epitelnim stanicama koje oblažu unutrašnju površinu crijeva. Osim toga, razgradnja i resinteza proteina se također dešava u živim stanicama. Začudo, manje se zna o razgradnji proteina nego o njihovoj sintezi. Jasno je, međutim, da razgradnja uključuje proteolitičke enzime slične onima koji razlažu proteine ​​u aminokiseline u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina varira od nekoliko sati do nekoliko mjeseci. Jedini izuzetak je molekul kolagena. Jednom formirane, ostaju stabilne i ne obnavljaju se ili zamjenjuju. Međutim, s vremenom se mijenjaju neka njihova svojstva, posebno elastičnost, a kako se ne obnavljaju, to rezultira određenim promjenama vezanim za starenje, poput pojave bora na koži.

Sintetički proteini. Hemičari su odavno naučili da polimeriziraju aminokiseline, ali se aminokiseline kombinuju na neuređen način, tako da proizvodi takve polimerizacije malo liče na prirodne. Istina, moguće je kombinirati aminokiseline određenim redoslijedom, što omogućava dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulina. Proces je prilično kompliciran i na taj način se mogu dobiti samo oni proteini čiji molekuli sadrže oko stotinu aminokiselina. Umjesto toga, poželjno je sintetizirati ili izolirati nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj sekvenci aminokiselina, a zatim uvesti ovaj gen u bakteriju, koja će replikacijom proizvesti velike količine željenog proizvoda. Ova metoda, međutim, ima i svoje nedostatke. Cm . takođe GENETSKI INŽENJERING. PROTEIN I ISHRANA Kada se proteini u tijelu razgrade na aminokiseline, ove aminokiseline se mogu ponovo koristiti za sintezu proteina. U isto vrijeme, same aminokiseline su podložne razgradnji, tako da se ne koriste u potpunosti. Takođe je jasno da tokom rasta, trudnoće i zarastanja rana, sinteza proteina mora biti veća od razgradnje. Tijelo kontinuirano gubi neke proteine; To su proteini kose, noktiju i površinskog sloja kože. Stoga, da bi sintetizirao proteine, svaki organizam mora primiti aminokiseline iz hrane. Zelene biljke sintetiziraju iz CO 2 , voda i amonijak ili nitrati su svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima. Mnoge bakterije su također sposobne sintetizirati aminokiseline u prisustvu šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksiranog dušika, ali šećer u konačnici isporučuju zelene biljke. Životinje imaju ograničenu sposobnost sinteze aminokiselina; dobijaju aminokiseline jedući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu apsorbirani proteini se razlažu na aminokiseline, potonje se apsorbiraju i od njih se grade proteini karakteristični za određeni organizam. Nijedan od apsorbiranih proteina nije ugrađen u strukture tijela kao takve. Jedini izuzetak je da kod mnogih sisara neka majčina antitijela mogu proći netaknuta kroz placentu u fetalni krvotok, a kroz majčino mlijeko (posebno kod preživara) mogu se prenijeti na novorođenče odmah nakon rođenja.Potrebe za proteinima. Jasno je da za održavanje života tijelo mora primiti određenu količinu proteina iz hrane. Međutim, obim ove potrebe zavisi od brojnih faktora. Tijelu je potrebna hrana i kao izvor energije (kalorije) i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Potreba za energijom je na prvom mjestu. To znači da kada u prehrani ima malo ugljikohidrata i masti, dijetetski proteini se ne koriste za sintezu vlastitih proteina, već kao izvor kalorija. Tokom dugotrajnog posta, čak se i vaši vlastiti proteini koriste za zadovoljavanje energetskih potreba. Ako u prehrani ima dovoljno ugljikohidrata, onda se potrošnja proteina može smanjiti.Balans azota. U prosjeku cca. 16% ukupne mase proteina je dušik. Kada se aminokiseline sadržane u proteinima razgrađuju, dušik koji sadrže izlučuje se iz tijela mokraćom i (u manjoj mjeri) izmetom u obliku različitih azotnih spojeva. Stoga je zgodno koristiti indikator kao što je balans dušika za procjenu kvaliteta proteinske ishrane, tj. razlika (u gramima) između količine dušika koji ulazi u tijelo i količine azota koji se izlučuje dnevno. Uz normalnu ishranu odrasle osobe, ove količine su jednake. U rastućem organizmu količina izlučenog azota je manja od primljene, tj. bilans je pozitivan. Ako postoji nedostatak proteina u ishrani, balans je negativan. Ako u ishrani ima dovoljno kalorija, ali u njoj nema proteina, tijelo štedi proteine. Istovremeno, metabolizam proteina se usporava, a opetovano korištenje aminokiselina u sintezi proteina odvija se s najvećom mogućom efikasnošću. Međutim, gubici su neizbježni, a dušični spojevi se i dalje izlučuju urinom, a dijelom i izmetom. Količina azota koji se dnevno izluči iz organizma tokom proteinskog gladovanja može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da se unošenjem u ishranu količine proteina koja je ekvivalentna ovom nedostatku, ravnoteža dušika može biti obnovljena. Međutim, nije. Nakon što primi ovu količinu proteina, tijelo počinje manje efikasno da koristi aminokiseline, pa je potreban dodatni protein da bi se uspostavila ravnoteža dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje ono što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika, onda izgleda da nema štete. Višak aminokiselina jednostavno se koristi kao izvor energije. Kao posebno upečatljiv primjer, Eskimi konzumiraju malo ugljikohidrata i oko deset puta više proteina potrebnih za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, korištenje proteina kao izvora energije nije korisno jer određena količina ugljikohidrata može proizvesti mnogo više kalorija od iste količine proteina. U siromašnim zemljama ljudi dobijaju kalorije iz ugljikohidrata i unose minimalne količine proteina.

Ako tijelo dobije potreban broj kalorija u obliku neproteinskih proizvoda, tada je minimalna količina proteina za održavanje ravnoteže dušika cca. 30 g dnevno. Otprilike ovoliko proteina sadrži četiri kriške hljeba ili 0,5 litara mlijeka. Nešto veći broj se obično smatra optimalnim; Preporučuje se 50 do 70 g.

Esencijalne aminokiseline. Do sada se protein smatrao kao cjelina. U međuvremenu, da bi došlo do sinteze proteina, u tijelu moraju biti prisutne sve potrebne aminokiseline. Sam organizam životinje sposoban je sintetizirati neke od aminokiselina. Nazivaju se zamjenjivim jer ne moraju nužno biti prisutni u ishrani, važno je samo da je ukupna zaliha proteina kao izvora dušika dovoljna; onda, ako postoji manjak neesencijalnih aminokiselina, tijelo ih može sintetizirati na račun onih koje su prisutne u višku. Preostale, “esencijalne” aminokiseline se ne mogu sintetizirati i moraju se u organizam unijeti hranom. Neophodni za ljude su valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, on je klasifikovan kao esencijalna aminokiselina jer se ne proizvodi u dovoljnim količinama kod novorođenčadi i djece koja rastu. S druge strane, neke od ovih aminokiselina iz hrane mogu postati nepotrebne odrasloj osobi. osoba.)

Ova lista esencijalnih aminokiselina je približno ista kod drugih kralježnjaka, pa čak i kod insekata. Nutritivna vrijednost proteina se obično određuje hranjenjem pacova koji rastu i praćenjem povećanja tjelesne težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina. Nutritivnu vrijednost proteina određuje esencijalna aminokiselina koja je najnedostatnija. Ilustrirajmo to primjerom. Proteini u našem tijelu sadrže u prosjeku cca. 2% triptofana (po težini). Recimo da ishrana uključuje 10 g proteina koji sadrže 1% triptofana i da u njoj ima dovoljno drugih esencijalnih aminokiselina. U našem slučaju, 10 g ovog nepotpunog proteina je u suštini ekvivalentno 5 g kompletnog proteina; preostalih 5 g može poslužiti samo kao izvor energije. Imajte na umu da s obzirom da se aminokiseline praktički ne pohranjuju u tijelu, a da bi došlo do sinteze proteina, sve aminokiseline moraju biti prisutne u isto vrijeme, učinak unosa esencijalnih aminokiselina može se otkriti samo ako sve uđu u telo u isto vreme. Prosječan sastav većine životinjskih bjelančevina je blizak prosječnom sastavu proteina u ljudskom tijelu, pa je malo vjerovatno da ćemo se suočiti s nedostatkom aminokiselina ako je naša ishrana bogata namirnicama poput mesa, jaja, mlijeka i sira. Međutim, postoje proteini, poput želatine (proizvod denaturacije kolagena), koji sadrže vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljni proteini, iako su bolji od želatine u tom smislu, takođe su siromašni esencijalnim aminokiselinama; Posebno imaju malo lizina i triptofana. Ipak, čisto vegetarijanska ishrana ne može se smatrati nimalo štetnom, osim ako ne konzumira nešto veću količinu biljnih proteina, dovoljnu da obezbedi organizam esencijalnim aminokiselinama. Biljke sadrže najviše proteina u svom sjemenu, posebno u sjemenu pšenice i raznih mahunarki. Mladi izdanci, kao što su špargle, takođe su bogati proteinima.Sintetički proteini u ishrani. Dodavanjem malih količina sintetičkih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogatih aminokiselinama nepotpunim proteinima, kao što su proteini kukuruza, može se značajno povećati nutritivna vrijednost ovih potonjih, tj. čime se povećava količina konzumiranih proteina. Druga mogućnost je uzgoj bakterija ili kvasca na naftnim ugljovodonicima uz dodatak nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Mikrobni proteini dobijeni na ovaj način mogu poslužiti kao hrana za živinu ili stoku, ili ih ljudi mogu direktno konzumirati. Treća, široko korištena metoda koristi fiziologiju preživača. Kod preživara se u početnom dijelu želuca javlja tzv. U buragu žive posebni oblici bakterija i protozoa koji nepotpune biljne proteine ​​pretvaraju u potpunije mikrobne proteine, a ovi se, nakon probave i apsorpcije, pretvaraju u životinjske proteine. Urea, jeftino sintetičko jedinjenje koje sadrži dušik, može se dodati u stočnu hranu. Mikroorganizmi koji žive u buragu koriste dušik uree za pretvaranje ugljikohidrata (kojih ima mnogo više u hrani) u proteine. Otprilike trećina ukupnog dušika u stočnoj hrani može doći u obliku uree, što u suštini znači, u određenoj mjeri, hemijsku sintezu proteina. U SAD-u ova metoda igra važnu ulogu kao jedan od načina dobivanja proteina.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Ljudska biohemija, vol. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. Molekularna biologijaćelije, vol. 13. M., 1994

Proteini su biopolimeri, čiji su monomeri ostaci alfa aminokiselina međusobno povezani peptidnim vezama. Aminokiselinska sekvenca svakog proteina je strogo definirana; u živim organizmima je šifrirana pomoću genetski kod, na osnovu čijeg očitavanja dolazi do biosinteze proteinskih molekula. 20 aminokiselina je uključeno u izgradnju proteina.

Razlikuju se sljedeće vrste strukture proteinskih molekula:

  1. Primarni. Predstavlja sekvencu aminokiselina u linearnom lancu.
  2. Sekundarni. Ovo je kompaktniji raspored polipeptidnih lanaca koji koristi formiranje vodoničnih veza između peptidnih grupa. Postoje dvije varijante sekundarne strukture - alfa heliks i beta nabor.
  3. tercijarni. To je raspored polipeptidnog lanca u globulu. U tom slučaju nastaju vodikove i disulfidne veze, a stabilizacija molekula se ostvaruje hidrofobnim i ionskim interakcijama aminokiselinskih ostataka.
  4. kvartar. Protein se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca koji međusobno djeluju putem nekovalentnih veza.

Dakle, aminokiseline povezane u određenom nizu formiraju polipeptidni lanac čiji se pojedinačni dijelovi uvijaju u spiralu ili formiraju nabore. Takvi elementi sekundarnih struktura formiraju globule, formirajući tercijarnu strukturu proteina. Pojedinačne globule stupaju u interakciju jedna s drugom, formirajući kompleksne proteinske komplekse kvartarne strukture.

Klasifikacija proteina

Postoji nekoliko kriterijuma po kojima se proteinska jedinjenja mogu klasifikovati. Na osnovu njihovog sastava razlikuju se jednostavni i složeni proteini. Kompleks proteinske supstance sadrže ne-aminokiselinske grupe, čija hemijska priroda može biti različita. U zavisnosti od toga razlikuju se:

  • glikoproteini;
  • lipoproteini;
  • nukleoproteini;
  • metaloproteini;
  • fosfoproteini;
  • hromoproteini.

Postoji i klasifikacija prema opšti tip zgrade:

  • fibrilar;
  • globular;
  • membrana

Proteini su jednostavni (jednokomponentni) proteini koji se sastoje samo od aminokiselinskih ostataka. U zavisnosti od njihove rastvorljivosti, dele se u sledeće grupe:

Takva klasifikacija nije sasvim tačna, jer su prema nedavnim istraživanjima povezani mnogi jednostavni proteini minimalna količina neproteinska jedinjenja. Dakle, neki proteini sadrže pigmente, ugljikohidrate, a ponekad i lipide, što ih čini sličnijim složenim proteinskim molekulima.

Fizičko-hemijska svojstva proteina

Fizičko-hemijska svojstva proteina određena su sastavom i količinom aminokiselinskih ostataka sadržanih u njihovim molekulima. Molekularne težine polipeptida veoma variraju: od nekoliko hiljada do milion ili više. Hemijska svojstva proteinskih molekula su raznolika, uključujući amfoternost, rastvorljivost i sposobnost denaturacije.

Amfoteričnost

Budući da proteini sadrže i kisele i bazične aminokiseline, molekul će uvijek sadržavati slobodne kisele i slobodne bazične grupe (COO- i NH3+, respektivno). Naboj je određen omjerom baznih i kiselih aminokiselinskih grupa. Iz tog razloga, proteini se naplaćuju “+” ako se pH smanjuje, i obrnuto, “-” ako se pH povećava. U slučaju kada pH odgovara izoelektričnoj tački, proteinski molekul će imati nulti naboj. Amfoternost je važna za biološke funkcije, od kojih je jedna održavanje pH nivoa krvi.

Rastvorljivost

Klasifikacija proteina prema njihovim svojstvima rastvorljivosti je već data gore. Rastvorljivost proteinskih supstanci u vodi objašnjavaju dva faktora:

  • naboj i međusobno odbijanje proteinskih molekula;
  • formiranje hidratacijske ljuske oko proteina - vodeni dipoli stupaju u interakciju s nabijenim grupama na vanjskom dijelu globule.

Denaturacija

Fizičko-hemijsko svojstvo denaturacije je proces razaranja sekundarne, tercijarne strukture proteinske molekule pod utjecajem niza faktora: temperature, djelovanja alkohola, soli. teški metali, kiseline i drugi hemijski agensi.

Bitan! Primarna struktura se ne uništava tokom denaturacije.

Hemijska svojstva proteina, kvalitativne reakcije, jednadžbe reakcija

Hemijska svojstva proteina mogu se razmotriti na primjeru reakcija za njihovu kvalitativnu detekciju. Kvalitativne reakcije omogućavaju vam da odredite prisustvo peptidne grupe u jedinjenju:

1. Ksantoprotein. Kada je protein izložen visokim koncentracijama dušične kiseline, formira se talog, koji postaje žut kada se zagrijava.

2. Biuret. Kada bakar sulfat deluje na slabo alkalni rastvor proteina, kompleksna jedinjenja između bakrenih jona i polipeptida, što je praćeno pretvaranjem rastvora u ljubičasto-plavu boju. Reakcija se koristi u kliničkoj praksi za određivanje koncentracije proteina u krvnom serumu i drugim biološkim tekućinama.

Još jedno važno hemijsko svojstvo je detekcija sumpora u proteinskim jedinjenjima. U tu svrhu, alkalni rastvor proteina se zagrijava sa solima olova. Ovo proizvodi crni talog koji sadrži olovo sulfid.

Biološki značaj proteina

Zahvaljujući njegovom fizičkom i hemijska svojstva proteini obavljaju veliki broj bioloških funkcija, čija lista uključuje:

  • katalitički (proteinski enzimi);
  • transport (hemoglobin);
  • strukturni (keratin, elastin);
  • kontraktilni (aktin, miozin);
  • zaštitni (imunoglobulini);
  • signalizacija (molekuli receptora);
  • hormonalni (insulin);
  • energije.

Proteini su važni za ljudski organizam jer sudjeluju u formiranju stanica, osiguravaju kontrakciju mišića kod životinja i nose mnoge proteine ​​zajedno sa krvnim serumom. hemijska jedinjenja. Osim toga, proteinski molekuli su izvor esencijalnih aminokiselina i obavljaju zaštitnu funkciju, učestvujući u proizvodnji antitijela i formiranju imuniteta.

TOP 10 malo poznatih činjenica o proteinima

  1. Proteini su počeli da se proučavaju 1728. godine, kada je Italijan Jacopo Bartolomeo Beccari izolovao proteine ​​iz brašna.
  2. Rekombinantni proteini se danas široko koriste. Sintetiziraju se modificiranjem genoma bakterija. Posebno se na ovaj način dobijaju insulin, faktori rasta i druga proteinska jedinjenja koja se koriste u medicini.
  3. U antarktičkim ribama otkriveni su proteinski molekuli koji sprečavaju smrzavanje krvi.
  4. Protein resilin je idealno elastičan i osnova je za pričvrsne tačke krila insekata.
  5. Tijelo ima jedinstvene šaperone proteine ​​koji su sposobni da obnove ispravnu nativnu tercijarnu ili kvaternarnu strukturu drugih proteinskih spojeva.
  6. U ćelijskom jezgru nalaze se histoni - proteini koji učestvuju u zbijanju hromatina.
  7. Molekularna priroda antitijela - specijalnih zaštitnih proteina (imunoglobulina) - počela se aktivno proučavati 1937. godine. Tiselius i Kabat su koristili elektroforezu i dokazali da je kod imuniziranih životinja povećana gama frakcija, a nakon apsorpcije seruma provocirajućim antigenom, distribucija proteina među frakcijama se vraća na sliku intaktne životinje.
  8. Bjelanjak jajeta je upečatljiv primjer implementacije rezervne funkcije proteinskih molekula.
  9. U molekuli kolagena, svaki treći aminokiselinski ostatak formiran je od glicina.
  10. U sastavu glikoproteina 15-20% su ugljikohidrati, au sastavu proteoglikana njihov udio je 80-85%.

Zaključak

Proteini su najsloženija jedinjenja bez kojih je teško zamisliti život bilo kojeg organizma. Identificirano je više od 5.000 proteinskih molekula, ali svaki pojedinac ima svoj skup proteina i to ga razlikuje od ostalih jedinki njegove vrste.

Najvažnija hemikalija i fizička svojstva proteini ažurirano: 21. marta 2019. od: Scientific Articles.Ru