Prije nego što govorimo o najvažnijim fizičkim i kemijskim svojstvima proteina, morate znati od čega se sastoji i kakva je njegova struktura. Proteini su važan prirodni biopolimer; aminokiseline služe kao osnova za njih.

Šta su aminokiseline

To su organska jedinjenja koja sadrže karboksilne i aminske grupe. Zahvaljujući prvoj grupi imaju ugljenik, kiseonik i vodonik, a drugoj - azot i vodonik. Alfa aminokiseline se smatraju najvažnijim jer su potrebne za stvaranje proteina.

Postoje esencijalne aminokiseline koje se nazivaju proteinogene aminokiseline. Dakle, oni su odgovorni za pojavu proteina. Ima ih samo 20, ali mogu formirati bezbroj proteinskih spojeva. Međutim, nijedan od njih neće biti potpuno identičan drugom. To je moguće zahvaljujući kombinacijama elemenata koji se nalaze u ovim aminokiselinama.

Njihova sinteza se ne odvija u tijelu. Stoga tamo stižu zajedno s hranom. Ako ih osoba primi u nedovoljnim količinama, normalno funkcioniranje može biti poremećeno razni sistemi. Proteini nastaju reakcijom polikondenzacije.

Proteini i njihova struktura

Prije nego što pređemo na fizička svojstva proteina, vrijedi dati više precizna definicija ovo organsko jedinjenje. Proteini su jedan od najznačajnijih bioorganskih spojeva koji nastaju zahvaljujući aminokiselinama i učestvuju u mnogim procesima koji se odvijaju u tijelu.

Struktura ovih spojeva ovisi o redoslijedu kojim se aminokiselinski ostaci izmjenjuju. Kao rezultat, to izgleda ovako:

  • primarni (linearni);
  • sekundarni (spiralni);
  • tercijarni (globularni).

Njihova klasifikacija

Zbog ogromne raznolikosti proteinskih spojeva i različitog stepena složenosti njihovog sastava i različitih struktura, radi praktičnosti, postoje klasifikacije koje se oslanjaju na ove karakteristike.

Njihov sastav je sljedeći:

  • jednostavno;
  • kompleksa, koji se dijele na:
  1. kombinacija proteina i ugljikohidrata;
  2. kombinacija proteina i masti;
  3. povezanost proteinskih molekula i nukleinske kiseline.

Po rastvorljivosti:

  • rastvorljiv u vodi;
  • rastvorljiv u mastima.

Kratak opis proteinskih spojeva

Prije nego što pređemo na fizička i kemijska svojstva proteina, bit će korisno dati im malu karakterizaciju. Naravno, njihova svojstva su važna za normalno funkcioniranje živog organizma. U svom izvornom stanju jeste čvrste materije, koji se ili otapaju u raznim tečnostima ili ne.

Govoreći ukratko o fizičkom svojstva proteina, tada određuju mnoge od najvažnijih biološki procesi u organizmu. Na primjer, kao što je transport tvari, građevinska funkcija itd. Fizička svojstva proteini zavise od toga da li su rastvorljivi ili ne. O ovim karakteristikama će biti pisano dalje.

Fizička svojstva proteina

O njima je već pisano gore stanje agregacije i rastvorljivost. Stoga prelazimo na sljedeća svojstva:

  1. Imaju veliku molekularnu težinu, koja zavisi od određenih uslova okoline.
  2. Njihova topljivost ima širok raspon, zbog čega postaje moguća elektroforeza, metoda kojom se proteini izoluju iz mješavina.

Hemijska svojstva proteinskih jedinjenja

Čitaoci sada znaju koja fizička svojstva imaju proteini. Sada treba da govorimo o podjednako važnim hemijskim. Oni su navedeni u nastavku:

  1. Denaturacija. Koagulacija proteina pod uticajem visokih temperatura, jakih kiselina ili lužina. Prilikom denaturacije sačuvana je samo primarna struktura i sve biološka svojstva proteini se gube.
  2. Hidroliza. Kao rezultat, nastaju jednostavni proteini i aminokiseline, jer se primarna struktura uništava. To je osnova procesa probave.
  3. Kvalitativne reakcije za određivanje proteina. Ima ih samo dva, a treći je potreban da bi se otkrio sumpor u ovim spojevima.
  4. Biuretna reakcija. Proteini su izloženi precipitatu bakarnog hidroksida. Rezultat je ljubičasta boja.
  5. Ksantoproteinska reakcija. Učinak se ostvaruje upotrebom koncentrirane dušične kiseline. Ova reakcija proizvodi bijeli talog koji postaje žut kada se zagrijava. A ako dodate vodenu otopinu amonijaka, pojavljuje se narančasta boja.
  6. Određivanje sumpora u proteinima. Kada proteini izgore, počinje da se oseća miris „spaljenog roga“. Ovaj fenomen se objašnjava činjenicom da sadrže sumpor.

Dakle, to su sva fizička i hemijska svojstva proteina. Ali, naravno, ne samo zbog njih se oni smatraju najvažnijim komponentama živog organizma. Oni određuju najvažnije biološke funkcije.

Biološka svojstva proteina

Ispitivali smo fizička svojstva proteina u hemiji. Ali vrijedi razgovarati i o utjecaju koji imaju na tijelo i zašto ono neće u potpunosti funkcionirati bez njih. Sledeće su funkcije proteina:

  1. enzimski. Većina reakcija u tijelu se odvija uz učešće enzima proteinskog porijekla;
  2. transport. Ovi elementi isporučuju druge važne molekule u tkiva i organe. Jedan od najvažnijih transportnih proteina je hemoglobin;
  3. strukturalni. Proteini su glavni građevinski materijal za mnoga tkiva (mišićna, integumentarna, potporna);
  4. zaštitni. Antitijela i antitoksini su posebna vrsta proteinskih spojeva koji čine osnovu imuniteta;
  5. signal Receptori koji su odgovorni za funkcionisanje čulnih organa takođe imaju proteine ​​u svojoj strukturi;
  6. skladištenje. Ovu funkciju obavljaju posebni proteini, koji mogu biti građevinski materijali i izvori dodatne energije tokom razvoja novih organizama.

Proteini se mogu pretvoriti u masti i ugljikohidrate. Ali neće moći postati vjeverice. Stoga je nedostatak ovih jedinjenja posebno opasan za živi organizam. Oslobođena energija je mala i u tom pogledu je inferiorna u odnosu na masti i ugljikohidrate. Međutim, oni su izvor neesencijalne aminokiseline u organizmu.

Kako shvatiti da u tijelu nema dovoljno proteina? Zdravstveno stanje osobe se pogoršava, nastupa brza iscrpljenost i umor. Odličan izvor proteina su razne sorte pšenice, proizvodi od mesa i ribe, mliječni proizvodi, jaja i neke vrste mahunarki.

Važno je znati ne samo fizička svojstva proteina, već i hemijska, kao i njihov značaj za organizam sa biološke tačke gledišta. Proteinska jedinjenja su jedinstvena po tome što su izvori esencijalne aminokiseline, koji su neophodni za normalno funkcionisanje ljudskog organizma.

PROTEINI (proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističnije i najvažnije (uz nukleinske kiseline) komponente žive tvari. Proteini obavljaju brojne i različite funkcije. Većina proteina su enzimi koji kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji regulišu fiziološke procese su takođe proteini. Strukturni proteini kao što su kolagen i keratin su glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Mišićni kontraktilni proteini imaju sposobnost da mijenjaju svoju dužinu koristeći hemijsku energiju za izvođenje mehanički rad. Proteini uključuju antitijela koja vežu i neutraliziraju toksične tvari. Neki proteini koji mogu reagirati na vanjske utjecaje (svjetlo, miris) služe kao receptori u osjetilima koja percipiraju iritaciju. Mnogi proteini koji se nalaze unutar ćelije i na ćelijskoj membrani obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovini 19. vijeka. mnogi hemičari, a među njima prvenstveno J. von Liebig, postepeno su došli do zaključka da proteini predstavljaju posebnu klasu azotnih jedinjenja. Naziv "proteini" (od grč.

 protos prvi) predložio je 1840. holandski hemičar G. Mulder. FIZIČKA SVOJSTVA Proteini su bijeli u čvrstom stanju, ali bezbojni u otopini, osim ako ne nose neku vrstu hromofora (obojene) grupe, kao što je hemoglobin. Rastvorljivost u vodi uvelike varira među različitim proteinima. Takođe se menja u zavisnosti od pH vrednosti i koncentracije soli u rastvoru, pa je moguće odabrati uslove pod kojima će se jedan protein selektivno taložiti u prisustvu drugih proteina. Ova metoda "salanja" se široko koristi za izolaciju i pročišćavanje proteina. Pročišćeni protein se često taloži iz otopine u obliku kristala.

U poređenju sa drugim jedinjenjima, molekularna težina proteina je veoma velika, u rasponu od nekoliko hiljada do mnogo miliona daltona. Zbog toga se tokom ultracentrifugiranja proteini sedimentiraju, i to različitim brzinama. Zbog prisutnosti pozitivno i negativno nabijenih grupa u proteinskim molekulima, one se kreću različitim brzinama iu električnom polju. Ovo je osnova elektroforeze, metode koja se koristi za izolaciju pojedinačnih proteina iz složenih mješavina. Proteini se također pročišćavaju hromatografijom.

 HEMIJSKA SVOJSTVA Struktura. Proteini su polimeri, tj. molekule izgrađene poput lanaca od ponavljajućih monomernih jedinica, ili podjedinica, čiju ulogu igraju a -amino kiseline. Opća formula aminokiselina gdje je R atom vodika ili neku organsku grupu.

Molekul proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati od samo relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko hiljada monomernih jedinica. Kombinacija aminokiselina u lancu je moguća jer svaka od njih ima dvije različite hemijske grupe: amino grupu sa osnovnim svojstvima,

 NH 2 i kiselu karboksilnu grupu, COOH. Obje ove grupe su povezane sa a - atom ugljenika. Karboksilna grupa jedne amino kiseline može formirati amidnu (peptidnu) vezu sa amino grupom druge amino kiseline:
Nakon što su dvije aminokiseline povezane na ovaj način, lanac se može produžiti dodavanjem treće drugoj aminokiselini, i tako dalje. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, kada se formira peptidna veza, oslobađa se molekul vode. U prisustvu kiselina, lužina ili proteolitičkih enzima, reakcija se nastavlja obrnuti smjer: Polipeptidni lanac se dijeli na aminokiseline uz dodatak vode. Ova reakcija se naziva hidroliza. Hidroliza se javlja spontano, a energija je potrebna za povezivanje aminokiselina u polipeptidni lanac.

Karboksilna grupa i amidna grupa (ili slična imidna grupa u slučaju aminokiselina prolina) prisutne su u svim amino kiselinama, ali razlike između aminokiselina su određene prirodom grupe, ili „bočnog lanca“, što je gore naznačeno slovom

 R . Ulogu bočnog lanca može imati jedan atom vodika, kao u aminokiselini glicin, ili neka glomazna grupa, kao u histidinu i triptofanu. Neki bočni lanci su hemijski inertni, dok su drugi izrazito reaktivni.

Mnogo hiljada različitih aminokiselina se može sintetizirati, i mnogo različitih aminokiselina se javlja u prirodi, ali samo 20 vrsta aminokiselina se koristi za sintezu proteina: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin i cistein (u proteinima, cistein može biti prisutan kao dimer

 – cistin). Istina, neki proteini sadrže i druge aminokiseline pored dvadesetak koje se redovno pojavljuju, ali nastaju kao rezultat modifikacije jedne od dvadeset navedenih nakon što je ona uključena u protein.Optička aktivnost. Sve aminokiseline, osim glicina, imaju a - atom ugljenika ima četiri spojena različite grupe. Sa geometrijske tačke gledišta, četiri različite grupe se mogu spojiti na dva načina, te su prema tome moguće dvije konfiguracije, odnosno dva izomera, međusobno povezani kao što je objekt sa svojom slikom u ogledalu, tj. kao leva ruka na desnu. Jedna konfiguracija se zove lijeva ili ljevoruka ( L ), a drugi desni, ili desnorotirajući ( D ), budući da se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravnine polarizirane svjetlosti. Nalazi se samo u proteinima L -aminokiseline (izuzetak je glicin; može se predstaviti samo u jednom obliku, jer su mu dvije od četiri grupe iste), a sve su optički aktivne (jer postoji samo jedan izomer). D -aminokiseline su rijetke u prirodi; nalaze se u nekim antibioticima i ćelijskom zidu bakterija.Aminokiselinska sekvenca. Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu raspoređene nasumično, već određenim fiksnim redoslijedom i upravo taj redoslijed određuje funkcije i svojstva proteina. Promjenom redoslijeda od 20 vrsta aminokiselina, možete stvoriti ogroman broj različitih proteina, baš kao što možete stvoriti mnogo različitih tekstova od slova abecede.

U prošlosti je određivanje sekvence aminokiselina proteina često trajalo nekoliko godina. Direktna definicija a sada je to prilično radno intenzivan zadatak, iako su stvoreni uređaji koji omogućavaju da se on obavlja automatski. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i iz nje zaključiti sekvencu aminokiselina proteina. Do danas su aminokiselinske sekvence mnogih stotina proteina već određene. Funkcije dešifrovanih proteina su obično poznate, a to pomaže da se zamisle moguće funkcije sličnih proteina nastalih, na primjer, kod malignih neoplazmi.

Kompleksni proteini. Proteini koji se sastoje samo od aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Međutim, često je atom metala ili neko hemijsko jedinjenje koje nije aminokiselina vezano za polipeptidni lanac. Takvi proteini se nazivaju kompleksni. Primjer je hemoglobin: sadrži željezni porfirin, koji određuje njegovu crvenu boju i omogućava mu da djeluje kao prijenosnik kisika.

Nazivi najsloženijih proteina ukazuju na prirodu povezanih grupa: glikoproteini sadrže šećere, lipoproteini sadrže masti. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o spojenoj grupi, onda se to naziva prostetičkom grupom. Često vitamin igra ulogu protetske grupe ili je dio jedne. Vitamin A, na primjer, vezan za jedan od proteina u retini, određuje njegovu osjetljivost na svjetlost.

Tercijarna struktura. Ono što je važno nije toliko aminokiselinska sekvenca samog proteina (primarna struktura), već način na koji je raspoređen u prostoru. Po cijeloj dužini polipeptidnog lanca, vodikovi joni formiraju pravilne vodikove veze, koje mu daju oblik spirale ili sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nastaje kompaktni oblik sljedećeg reda: tercijarna struktura proteina. Oko veza koje drže monomerne jedinice lanca moguće su rotacije pod malim uglovima. Dakle, sa čistim geometrijska tačka S obzirom na to, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskonačno velik. U stvarnosti, svaki protein normalno postoji u samo jednoj konfiguraciji, određenoj njegovom aminokiselinskom sekvencom. Ova struktura nije kruta, kao da je « diše” fluktuira oko određene prosječne konfiguracije. Kolo je presavijeno u konfiguraciju u kojoj je slobodna energija (sposobnost da proizvede rad) minimalna, baš kao što se oslobođena opruga komprimira samo do stanja koje odgovara minimalnoj slobodnoj energiji. Često je jedan dio lanca čvrsto vezan za drugi disulfidom ( SS) veze između dva cisteinska ostatka. To je dijelom razlog zašto cistein igra posebno važnu ulogu među aminokiselinama.

Složenost strukture proteina je toliko velika da još nije moguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselinska sekvenca. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, onda se njegova tercijarna struktura može odrediti difrakcijom X zraka.

Kod strukturnih, kontraktilnih i nekih drugih proteina lanci su izduženi i nekoliko blago presavijenih lanaca koji leže u blizini formiraju fibrile; vlakna se zauzvrat savijaju u veće formacije vlakana. Međutim, većina proteina u otopini ima globularni oblik: lanci su umotani u kuglu, poput pređe u klupko. Slobodna energija sa ovom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("vodoodbojne") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilne ("privlače vodu") aminokiseline su na njenoj površini.

Mnogi proteini su kompleksi nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se zove kvartarne strukture vjeverica. Molekul hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka globularni protein.

Strukturni proteini, zbog svoje linearne konfiguracije, formiraju vlakna koja imaju vrlo visoku vlačnu čvrstoću, dok globularna konfiguracija omogućava proteinima da uđu u specifične interakcije sa drugim spojevima. Na površini globule, kada su lanci pravilno postavljeni, pojavljuju se šupljine određenog oblika u kojima se nalaze reaktivne kemijske grupe. Ako je dati protein enzim, onda drugi, obično manji, molekul neke supstance ulazi u takvu šupljinu, baš kao što ključ ulazi u bravu; u ovom slučaju, konfiguracija elektronskog oblaka molekula se mijenja pod utjecajem kemijskih grupa koje se nalaze u šupljini, a to ga prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizuje reakciju. Molekuli antitijela također imaju šupljine u koje se vežu različite strane tvari i na taj način postaju bezopasne. Model „ključ i ključ“, koji objašnjava interakciju proteina sa drugim spojevima, omogućava nam da razumijemo specifičnost enzima i antitijela, tj. njihova sposobnost da reaguju samo sa određenim jedinjenjima.

Proteini u različitim vrstama organizama. Proteini koji obavljaju istu funkciju u različite vrste biljke i životinje i stoga nose isto ime, također imaju sličnu konfiguraciju. Oni se, međutim, donekle razlikuju u svojoj sekvenci aminokiselina. Kako se vrste razlikuju od zajedničkog pretka, neke aminokiseline na određenim pozicijama zamjenjuju se mutacijama drugim. Štetne mutacije koje uzrokuju nasljedne bolesti se odbacuju prirodna selekcija, ali korisni ili barem neutralni mogu ostati. Što su dvije biološke vrste bliže jedna drugoj, to je manje razlika u njihovim proteinima.

Neki proteini se mijenjaju relativno brzo, drugi su vrlo konzervirani. Potonji uključuje, na primjer, citokrom With respiratorni enzim koji se nalazi u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanzi, njegove aminokiselinske sekvence su identične, au citokromu With U pšenici je samo 38% aminokiselina bilo drugačije. Čak i poredeći ljude i bakterije, sličnost citokroma With(razlike utječu na 65% aminokiselina ovdje) se još uvijek mogu vidjeti, iako je zajednički predak bakterija i ljudi živio na Zemlji prije otprilike dvije milijarde godina. Danas se poređenje aminokiselinskih sekvenci često koristi za konstruiranje filogenetskog (porodičnog) stabla, odražavajući evolucijske odnose između različitih organizama.

Denaturacija. Sintetizirani proteinski molekul, savijajući se, poprima svoju karakterističnu konfiguraciju. Ova se konfiguracija, međutim, može uništiti zagrijavanjem, promjenom pH, izlaganjem organskim rastvaračima, pa čak i jednostavnim protresanjem otopine dok se na njenoj površini ne pojave mjehurići. Protein modificiran na ovaj način naziva se denaturirani; gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje nerastvorljiv. Dobro poznati primjeri denaturiranih proteina su kuhana jaja ili šlag. Mali proteini koji sadrže samo stotinjak aminokiselina su sposobni za renaturaciju, tj. ponovo nabavite originalnu konfiguraciju. Ali većina proteina se jednostavno pretvara u masu zamršenih polipeptidnih lanaca i ne obnavlja svoju prethodnu konfiguraciju.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina je njihova ekstremna osjetljivost na denaturaciju. Ovo svojstvo proteina nalazi korisnu primjenu u konzerviranju hrane: visoka temperatura nepovratno denaturira enzime mikroorganizama i mikroorganizmi umiru.

 SINTEZA PROTEINA Da bi sintetizovao proteine, živi organizam mora imati sistem enzima sposobnih da spoje jednu aminokiselinu s drugom. Potreban je i izvor informacija kako bi se odredilo koje aminokiseline treba kombinirati. Budući da u tijelu postoje hiljade vrsta proteina i svaki od njih se sastoji u prosjeku od nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije moraju biti zaista ogromne. Pohranjuje se (slično kao što je snimak pohranjen na magnetnoj traci) u molekulima nukleinske kiseline koji čine gene. Cm . takođe NASLJEDNO; NUCLEIC ACIDS.Aktivacija enzima. Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo sintetiziraju kao neaktivni prekursori i postaju aktivni tek nakon što drugi enzim ukloni nekoliko aminokiselina na jednom kraju lanca. Neki od probavnih enzima, kao što je tripsin, sintetiziraju se u ovom neaktivnom obliku; ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja terminalnog fragmenta lanca. Hormon inzulin, čija se molekula u svom aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanca, sintetizira se u obliku jednog lanca, tzv. proinsulin. Srednji dio ovog lanca se zatim uklanja, a preostali fragmenti se vežu zajedno kako bi formirali aktivni molekul hormona. Kompleksni proteini nastaju tek nakon što je određena hemijska grupa vezana za protein, a za to vezivanje često je potreban i enzim.Metabolička cirkulacija. Nakon hranjenja životinje aminokiselinama označenim radioaktivnim izotopima ugljika, dušika ili vodika, oznaka se brzo ugrađuje u njene proteine. Ako označene aminokiseline prestanu da ulaze u tijelo, količina obilježenih u proteinima počinje da se smanjuje. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobijeni proteini ne zadržavaju u tijelu do kraja života. Svi su oni, osim nekoliko izuzetaka, u dinamičnom stanju, neprestano se razlažu na aminokiseline i potom se ponovo sintetiziraju.

Neki proteini se razgrađuju kada ćelije umru i budu uništene. To se stalno događa, na primjer, s crvenim krvnim zrncima i epitelnim stanicama koje oblažu unutrašnju površinu crijeva. Osim toga, razgradnja i resinteza proteina se također dešava u živim stanicama. Začudo, manje se zna o razgradnji proteina nego o njihovoj sintezi. Jasno je, međutim, da razgradnja uključuje proteolitičke enzime slične onima koji razlažu proteine ​​u aminokiseline u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina varira od nekoliko sati do nekoliko mjeseci. Jedini izuzetak je molekul kolagena. Jednom formirane, ostaju stabilne i ne obnavljaju se ili zamjenjuju. Međutim, s vremenom se mijenjaju neka njihova svojstva, posebno elastičnost, a kako se ne obnavljaju, to rezultira određenim promjenama vezanim za starenje, poput pojave bora na koži.

Sintetički proteini. Hemičari su odavno naučili da polimeriziraju aminokiseline, ali se aminokiseline kombinuju na neuređen način, tako da proizvodi takve polimerizacije malo liče na prirodne. Istina, moguće je kombinirati aminokiseline određenim redoslijedom, što omogućava dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulina. Proces je prilično kompliciran i na taj način se mogu dobiti samo oni proteini čiji molekuli sadrže oko stotinu aminokiselina. Umjesto toga, poželjno je sintetizirati ili izolirati nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj aminokiselinskoj sekvenci, a zatim uvesti ovaj gen u bakteriju, koja će proizvesti replikaciju veliki brojželjeni proizvod. Ova metoda, međutim, ima i svoje nedostatke. Cm . takođe GENETSKI INŽENJERING. PROTEIN I ISHRANA Kada se proteini u tijelu razgrade na aminokiseline, ove aminokiseline se mogu ponovo koristiti za sintezu proteina. U isto vrijeme, same aminokiseline su podložne razgradnji, tako da se ne koriste u potpunosti. Takođe je jasno da tokom rasta, trudnoće i zarastanja rana, sinteza proteina mora biti veća od razgradnje. Tijelo kontinuirano gubi neke proteine; To su proteini kose, noktiju i površinskog sloja kože. Stoga, da bi sintetizirao proteine, svaki organizam mora primiti aminokiseline iz hrane. Zelene biljke sintetiziraju iz CO 2 , voda i amonijak ili nitrati su svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima. Mnoge bakterije su također sposobne sintetizirati aminokiseline u prisustvu šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksiranog dušika, ali šećer u konačnici isporučuju zelene biljke. Životinje imaju ograničenu sposobnost sinteze aminokiselina; dobijaju aminokiseline jedući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu apsorbirani proteini se razlažu na aminokiseline, potonje se apsorbiraju i od njih se grade proteini karakteristični za određeni organizam. Nijedan od apsorbiranih proteina nije ugrađen u strukture tijela kao takve. Jedini izuzetak je da kod mnogih sisara neka majčina antitijela mogu proći netaknuta kroz placentu u fetalni krvotok, a kroz majčino mlijeko (posebno kod preživara) mogu se prenijeti na novorođenče odmah nakon rođenja.Potrebe za proteinima. Jasno je da za održavanje života tijelo mora primiti određenu količinu proteina iz hrane. Međutim, obim ove potrebe zavisi od brojnih faktora. Tijelu je potrebna hrana i kao izvor energije (kalorije) i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Potreba za energijom je na prvom mjestu. To znači da kada u prehrani ima malo ugljikohidrata i masti, dijetetski proteini se ne koriste za sintezu vlastitih proteina, već kao izvor kalorija. Tokom dugotrajnog posta, čak se i vaši vlastiti proteini koriste za zadovoljavanje energetskih potreba. Ako u prehrani ima dovoljno ugljikohidrata, onda se potrošnja proteina može smanjiti.Balans azota. U prosjeku cca. 16% ukupne mase proteina je dušik. Kada se aminokiseline sadržane u proteinima razgrađuju, dušik koji sadrže izlučuje se iz tijela mokraćom i (u manjoj mjeri) izmetom u obliku različitih azotnih spojeva. Stoga je zgodno koristiti indikator kao što je balans dušika za procjenu kvaliteta proteinske ishrane, tj. razlika (u gramima) između količine dušika koji ulazi u tijelo i količine azota koji se izlučuje dnevno. Uz normalnu ishranu odrasle osobe, ove količine su jednake. U rastućem organizmu količina izlučenog azota je manja od primljene, tj. bilans je pozitivan. Ako postoji nedostatak proteina u ishrani, balans je negativan. Ako u ishrani ima dovoljno kalorija, ali u njoj nema proteina, tijelo štedi proteine. Istovremeno, metabolizam proteina se usporava, a opetovano korištenje aminokiselina u sintezi proteina odvija se s najvećom mogućom efikasnošću. Međutim, gubici su neizbježni, a dušični spojevi se i dalje izlučuju urinom, a dijelom i izmetom. Količina azota koji se dnevno izluči iz organizma tokom proteinskog gladovanja može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da se unošenjem u ishranu količine proteina koja je ekvivalentna ovom nedostatku, ravnoteža dušika može biti obnovljena. Međutim, nije. Nakon što primi ovu količinu proteina, tijelo počinje manje efikasno da koristi aminokiseline, pa je potreban dodatni protein da bi se uspostavila ravnoteža dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje ono što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika, onda izgleda da nema štete. Višak aminokiselina jednostavno se koristi kao izvor energije. Kao posebno upečatljiv primjer, Eskimi konzumiraju malo ugljikohidrata i oko deset puta više proteina potrebnih za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, korištenje proteina kao izvora energije nije korisno jer određena količina ugljikohidrata može proizvesti mnogo više kalorija od iste količine proteina. U siromašnim zemljama ljudi dobijaju kalorije iz ugljikohidrata i unose minimalne količine proteina.

Ako tijelo dobije potreban broj kalorija u obliku neproteinskih proizvoda, tada je minimalna količina proteina za održavanje ravnoteže dušika cca. 30 g dnevno. Otprilike ovoliko proteina sadrži četiri kriške hljeba ili 0,5 litara mlijeka. Nešto veći broj se obično smatra optimalnim; Preporučuje se 50 do 70 g.

Esencijalne aminokiseline. Do sada se protein smatrao kao cjelina. U međuvremenu, da bi došlo do sinteze proteina, u tijelu moraju biti prisutne sve potrebne aminokiseline. Sam organizam životinje sposoban je sintetizirati neke od aminokiselina. Nazivaju se zamjenjivim jer ne moraju nužno biti prisutni u ishrani, važno je samo da je ukupna zaliha proteina kao izvora dušika dovoljna; onda, ako postoji manjak neesencijalnih aminokiselina, tijelo ih može sintetizirati na račun onih koje su prisutne u višku. Preostale, “esencijalne” aminokiseline se ne mogu sintetizirati i moraju se u organizam unijeti hranom. Neophodni za ljude su valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, on je klasifikovan kao esencijalna aminokiselina jer se ne proizvodi u dovoljnim količinama kod novorođenčadi i djece koja rastu. S druge strane, neke od ovih aminokiselina iz hrane mogu postati nepotrebne odrasloj osobi. osoba.)

Ova lista esencijalnih aminokiselina je približno ista kod drugih kralježnjaka, pa čak i kod insekata. Nutritivna vrijednost proteina se obično određuje hranjenjem pacova koji rastu i praćenjem povećanja tjelesne težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina. Nutritivnu vrijednost proteina određuje esencijalna aminokiselina koja je najnedostatnija. Ilustrirajmo to primjerom. Proteini u našem tijelu sadrže u prosjeku cca. 2% triptofana (po težini). Recimo da ishrana uključuje 10 g proteina koji sadrže 1% triptofana i da u njoj ima dovoljno drugih esencijalnih aminokiselina. U našem slučaju, 10 g ovog nepotpunog proteina je u suštini ekvivalentno 5 g kompletnog proteina; preostalih 5 g može poslužiti samo kao izvor energije. Imajte na umu da s obzirom da se aminokiseline praktički ne pohranjuju u tijelu, a da bi došlo do sinteze proteina, sve aminokiseline moraju biti prisutne u isto vrijeme, učinak unosa esencijalnih aminokiselina može se otkriti samo ako sve uđu u telo u isto vreme. Prosječan sastav većine životinjskih bjelančevina je blizak prosječnom sastavu proteina u ljudskom tijelu, pa je malo vjerovatno da ćemo se suočiti s nedostatkom aminokiselina ako je naša ishrana bogata namirnicama poput mesa, jaja, mlijeka i sira. Međutim, postoje proteini, poput želatine (proizvod denaturacije kolagena), koji sadrže vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljni proteini, iako su bolji od želatine u tom smislu, takođe su siromašni esencijalnim aminokiselinama; Posebno imaju malo lizina i triptofana. Ipak, čisto vegetarijanska ishrana ne može se smatrati nimalo štetnom, osim ako ne konzumira nešto veću količinu biljnih proteina, dovoljnu da obezbedi organizam esencijalnim aminokiselinama. Biljke sadrže najviše proteina u svom sjemenu, posebno u sjemenu pšenice i raznih mahunarki. Mladi izdanci, kao što su špargle, takođe su bogati proteinima.Sintetički proteini u ishrani. Dodavanjem malih količina sintetičkih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogatih aminokiselinama nepotpunim proteinima, kao što su proteini kukuruza, može se značajno povećati nutritivna vrijednost ovih potonjih, tj. čime se povećava količina konzumiranih proteina. Druga mogućnost je uzgoj bakterija ili kvasca na naftnim ugljovodonicima uz dodatak nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Mikrobni proteini dobijeni na ovaj način mogu poslužiti kao hrana za živinu ili stoku, ili ih ljudi mogu direktno konzumirati. Treća, široko korištena metoda koristi fiziologiju preživača. Kod preživara se u početnom dijelu želuca javlja tzv. U buragu žive posebni oblici bakterija i protozoa koji nepotpune biljne proteine ​​pretvaraju u potpunije mikrobne proteine, a ovi se, nakon probave i apsorpcije, pretvaraju u životinjske proteine. Urea, jeftino sintetičko jedinjenje koje sadrži dušik, može se dodati u stočnu hranu. Mikroorganizmi koji žive u buragu koriste dušik uree za pretvaranje ugljikohidrata (kojih ima mnogo više u hrani) u proteine. Otprilike trećina ukupnog dušika u stočnoj hrani može doći u obliku uree, što u suštini znači, u određenoj mjeri, hemijsku sintezu proteina. U SAD-u ova metoda igra važnu ulogu kao jedan od načina dobivanja proteina.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Ljudska biohemija, vol. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. Molekularna biologijaćelije, vol. 13. M., 1994

Proteini su biopolimeri, čiji su monomeri ostaci alfa aminokiselina međusobno povezani peptidnim vezama. Aminokiselinska sekvenca svakog proteina je strogo definirana; u živim organizmima je šifrirana pomoću genetski kod, na osnovu čijeg očitavanja dolazi do biosinteze proteinskih molekula. 20 aminokiselina je uključeno u izgradnju proteina.

Razlikuju se sljedeće vrste strukture proteinskih molekula:

  1. Primarni. Predstavlja sekvencu aminokiselina u linearnom lancu.
  2. Sekundarni. Ovo je kompaktniji raspored polipeptidnih lanaca koji koristi formiranje vodoničnih veza između peptidnih grupa. Postoje dvije varijante sekundarne strukture - alfa heliks i beta nabor.
  3. tercijarni. To je raspored polipeptidnog lanca u globulu. U tom slučaju nastaju vodikove i disulfidne veze, a stabilizacija molekula se ostvaruje hidrofobnim i ionskim interakcijama aminokiselinskih ostataka.
  4. kvartar. Protein se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca koji međusobno djeluju putem nekovalentnih veza.

Dakle, aminokiseline povezane u određenom nizu formiraju polipeptidni lanac čiji se pojedinačni dijelovi uvijaju u spiralu ili formiraju nabore. Takvi elementi sekundarnih struktura formiraju globule, formirajući tercijarnu strukturu proteina. Pojedinačne globule stupaju u interakciju jedna s drugom, formirajući kompleksne proteinske komplekse kvartarne strukture.

Klasifikacija proteina

Postoji nekoliko kriterijuma po kojima se proteinska jedinjenja mogu klasifikovati. Na osnovu njihovog sastava razlikuju se jednostavni i složeni proteini. Kompleks proteinske supstance sadrže ne-aminokiselinske grupe, čija hemijska priroda može biti različita. U zavisnosti od toga razlikuju se:

  • glikoproteini;
  • lipoproteini;
  • nukleoproteini;
  • metaloproteini;
  • fosfoproteini;
  • hromoproteini.

Postoji i klasifikacija prema opšti tip zgrade:

  • fibrilar;
  • globular;
  • membrana

Proteini su jednostavni (jednokomponentni) proteini koji se sastoje samo od aminokiselinskih ostataka. U zavisnosti od njihove rastvorljivosti, dele se u sledeće grupe:

Takva klasifikacija nije sasvim tačna, jer su prema nedavnim istraživanjima povezani mnogi jednostavni proteini minimalna količina neproteinska jedinjenja. Dakle, neki proteini sadrže pigmente, ugljikohidrate, a ponekad i lipide, što ih čini više sličnim kompleksima proteinski molekuli.

Fizičko-hemijska svojstva proteina

Fizičko-hemijska svojstva proteina određena su sastavom i količinom aminokiselinskih ostataka sadržanih u njihovim molekulima. Molekularne težine polipeptida veoma variraju: od nekoliko hiljada do milion ili više. Hemijska svojstva Molekuli proteina su raznoliki, uključujući amfoternost, rastvorljivost i sposobnost denaturacije.

Amfoteričnost

Budući da proteini sadrže i kisele i bazične aminokiseline, molekul će uvijek sadržavati slobodne kisele i slobodne bazične grupe (COO- i NH3+, respektivno). Naboj je određen omjerom baznih i kiselih aminokiselinskih grupa. Iz tog razloga, proteini se naplaćuju “+” ako se pH smanjuje, i obrnuto, “-” ako se pH povećava. U slučaju kada pH odgovara izoelektričnoj tački, proteinski molekul će imati nulti naboj. Amfoternost je važna za implementaciju biološke funkcije, od kojih je jedan održavanje pH nivoa u krvi.

Rastvorljivost

Klasifikacija proteina prema njihovim svojstvima rastvorljivosti je već data gore. Rastvorljivost proteinskih supstanci u vodi objašnjavaju dva faktora:

  • naboj i međusobno odbijanje proteinskih molekula;
  • formiranje hidratacijske ljuske oko proteina - vodeni dipoli stupaju u interakciju s nabijenim grupama na vanjskom dijelu globule.

Denaturacija

Fizičko-hemijsko svojstvo denaturacije je proces razaranja sekundarne, tercijarne strukture proteinske molekule pod utjecajem niza faktora: temperature, djelovanja alkohola, soli. teški metali, kiseline i drugi hemijski agensi.

Bitan! Primarna struktura se ne uništava tokom denaturacije.

Hemijska svojstva proteina, kvalitativne reakcije, jednadžbe reakcija

Hemijska svojstva proteina mogu se razmotriti na primjeru reakcija za njihovu kvalitativnu detekciju. Kvalitativne reakcije omogućavaju određivanje prisutnosti peptidne grupe u spoju:

1. Ksantoprotein. Kada je protein izložen visokim koncentracijama dušične kiseline, formira se talog, koji postaje žut kada se zagrijava.

2. Biuret. Kada bakar sulfat deluje na slabo alkalni rastvor proteina, kompleksna jedinjenja između bakrenih jona i polipeptida, što je praćeno pretvaranjem rastvora u ljubičasto-plavu boju. Reakcija se koristi u kliničkoj praksi za određivanje koncentracije proteina u krvnom serumu i drugim biološkim tekućinama.

Još jedno važno hemijsko svojstvo je detekcija sumpora u proteinskim jedinjenjima. U tu svrhu, alkalni rastvor proteina se zagrijava sa solima olova. Ovo proizvodi crni talog koji sadrži olovo sulfid.

Biološki značaj proteina

Zbog svojih fizičkih i hemijskih svojstava, proteini obavljaju veliki broj bioloških funkcija, koje uključuju:

  • katalitički (proteinski enzimi);
  • transport (hemoglobin);
  • strukturni (keratin, elastin);
  • kontraktilni (aktin, miozin);
  • zaštitni (imunoglobulini);
  • signalizacija (molekuli receptora);
  • hormonalni (insulin);
  • energije.

Proteini su važni za ljudski organizam jer sudjeluju u formiranju stanica, osiguravaju kontrakciju mišića kod životinja i nose mnoge proteine ​​zajedno sa krvnim serumom. hemijska jedinjenja. Osim toga, proteinski molekuli su izvor esencijalnih aminokiselina i obavljaju zaštitnu funkciju, učestvujući u proizvodnji antitijela i formiranju imuniteta.

TOP 10 malo poznatih činjenica o proteinima

  1. Proteini su počeli da se proučavaju 1728. godine, kada je Italijan Jacopo Bartolomeo Beccari izolovao proteine ​​iz brašna.
  2. Rekombinantni proteini se danas široko koriste. Sintetiziraju se modificiranjem genoma bakterija. Posebno se na ovaj način dobijaju insulin, faktori rasta i druga proteinska jedinjenja koja se koriste u medicini.
  3. U antarktičkim ribama otkriveni su proteinski molekuli koji sprečavaju smrzavanje krvi.
  4. Protein resilin je idealno elastičan i osnova je za pričvrsne tačke krila insekata.
  5. Tijelo ima jedinstvene šaperone proteine ​​koji su sposobni da obnove ispravnu nativnu tercijarnu ili kvaternarnu strukturu drugih proteinskih spojeva.
  6. U ćelijskom jezgru nalaze se histoni - proteini koji učestvuju u zbijanju hromatina.
  7. Molekularna priroda antitijela - specijalnih zaštitnih proteina (imunoglobulina) - počela se aktivno proučavati 1937. godine. Tiselius i Kabat su koristili elektroforezu i dokazali da je kod imuniziranih životinja povećana gama frakcija, a nakon apsorpcije seruma provocirajućim antigenom, distribucija proteina među frakcijama se vraća na sliku intaktne životinje.
  8. Bjelanjak jajeta je upečatljiv primjer implementacije rezervne funkcije proteinskih molekula.
  9. U molekuli kolagena, svaki treći aminokiselinski ostatak formiran je od glicina.
  10. U sastavu glikoproteina 15-20% su ugljikohidrati, au sastavu proteoglikana njihov udio je 80-85%.

Zaključak

Proteini su najsloženija jedinjenja bez kojih je teško zamisliti život bilo kojeg organizma. Identificirano je više od 5.000 proteinskih molekula, ali svaki pojedinac ima svoj skup proteina i to ga razlikuje od ostalih jedinki njegove vrste.

Najvažnija hemijska i fizička svojstva proteina ažurirano: 21. marta 2019. od: Scientific Articles.Ru

Vjeverice- prirodni polipeptidi velike molekularne težine. Oni su dio svih živih organizama i obavljaju različite biološke funkcije.

Struktura proteina.

Proteini imaju 4 nivoa strukture:

  • primarna struktura proteina- linearni niz aminokiselina u polipeptidnom lancu, presavijeni u prostoru:
  • sekundarne strukture proteina- konformacija polipeptidnog lanca, jer uvijanje u prostoru zbog vodoničnih veza između N.H. I CO u grupama. Postoje 2 načina instalacije: α -spiralni i β - struktura.
  • tercijarne strukture proteina je trodimenzionalni prikaz vrtloga α -spiralni ili β -strukture u prostoru:

Ovu strukturu formiraju -S-S- disulfidni mostovi između ostataka cisteina. Suprotno nabijeni ioni učestvuju u formiranju takve strukture.

  • kvartarne strukture proteina nastaje zbog interakcije između različitih polipeptidnih lanaca:

Sinteza proteina.

Sinteza se zasniva na metodi čvrste faze, u kojoj se prva aminokiselina fiksira na polimerni nosač, a nove amino kiseline se uzastopno dodaju u nju. Polimer se zatim odvaja od polipeptidnog lanca.

Fizička svojstva proteina.

Fizička svojstva proteina određena su njegovom strukturom, pa se proteini dijele na globularni(rastvorljivo u vodi) i fibrilar(nerastvorljivo u vodi).

Hemijska svojstva proteina.

1. Denaturacija proteina(uništenje sekundarne i tercijarne strukture uz održavanje primarne). Primjer denaturacije je koagulacija bjelanjaka kada se jaja skuvaju.

2. Hidroliza proteina- nepovratno uništavanje primarne strukture u kiseloj ili alkalnoj otopini uz stvaranje aminokiselina. Na taj način možete utvrditi kvantitativni sastav proteina.

3. Kvalitativne reakcije:

Biuretna reakcija- interakcija peptidne veze i soli bakra (II) u alkalnom rastvoru. Na kraju reakcije, otopina postaje ljubičasta.

Ksantoproteinska reakcija- kada reaguje sa azotne kiseline primećuje se žuta boja.

Biološki značaj proteina.

1. Proteini - građevinski materijal, od njega se grade mišići, kosti i tkiva.

2. Proteini - receptori. Oni prenose i percipiraju signale koji dolaze iz susjednih ćelija iz okoline.

3. Proteini igraju važnu ulogu u imunološki sistem tijelo.

4. Proteini obavljaju transportne funkcije i transportuju molekule ili ione do mjesta sinteze ili akumulacije. (Hemoglobin prenosi kiseonik do tkiva.)

5. Proteini - katalizatori - enzimi. Ovo su vrlo moćni selektivni katalizatori koji ubrzavaju reakcije milionima puta.

Postoji niz aminokiselina koje se ne mogu sintetizirati u tijelu - nezamjenjiv, dobijaju se samo iz hrane: tizin, fenilalanin, metinin, valin, leucin, triptofan, izoleucin, treonin.

Prije nego što govorimo o svojstvima proteina, vrijedi dati kratka definicija ovaj koncept. To su organske tvari visoke molekularne težine koje se sastoje od kombiniranih peptidnu vezu alfa aminokiseline. Proteini su važan dio ishrane ljudi i životinja, budući da tijelo ne proizvodi sve aminokiseline - neke dolaze iz hrane. Koja su njihova svojstva i funkcije?

Amfoteričnost

Ovo je prva karakteristika proteina. Amfoternost se odnosi na njihovu sposobnost da pokažu i kisela i bazna svojstva.

Proteini u svojoj strukturi imaju nekoliko tipova hemijskih grupa koje su sposobne da joniziraju H 2 O u rastvoru. Tu spadaju:

  • Karboksilni ostaci. Glutaminska i asparaginska kiselina, tačnije.
  • Grupe koje sadrže dušik.ε-amino grupa lizina, argininski ostatak CNH(NH 2) i imidazolni ostatak heterociklične alfa amino kiseline zvane histidin.

Svaki protein ima takvu osobinu kao izoelektrična tačka. Ovaj koncept se odnosi na kiselost okoline, u kojoj površina ili molekula nemaju električni naboj. Pod ovim uslovima, hidratacija i rastvorljivost proteina su minimizirani.

Indikator je određen omjerom bazičnih i kiselih aminokiselinskih ostataka. U prvom slučaju, tačka pada na alkalno područje. U drugom - kiselo.

Rastvorljivost

Na osnovu ovog svojstva, proteini se dijele na malu klasifikaciju. Evo kakvi su:

  • Rastvorljivo. Zovu se albumini. Umjereno su topljivi u koncentriranim otopinama soli i koaguliraju pri zagrijavanju. Ova reakcija se naziva denaturacija. Molekularna težina albumina je oko 65 000. Ne sadrže ugljikohidrate. A supstance koje se sastoje od albumina nazivaju se albuminoidi. To uključuje bjelanjke, sjemenke biljaka i krvni serum.
  • Nerastvorljivo. Zovu se skleroproteini. Upečatljiv primjer je keratin, fibrilarni protein mehaničke snage koji je drugi nakon hitina. Upravo ta supstanca čini nokte, kosu, ramfoteku ptičjih kljunova i perja, kao i rogove nosoroga. Ova grupa proteina uključuje i citokeratine. Ovo je strukturni materijal intracelularnih filamenata citoskeleta epitelnih ćelija. Drugi netopivi protein uključuje fibrilarni protein koji se zove fibroin.
  • Hidrofilna. Oni aktivno stupaju u interakciju s vodom i apsorbiraju je. To uključuje proteine ​​međustanične supstance, jezgra i citoplazmu. Uključujući ozloglašeni fibroin i keratin.
  • Hidrofobna. Odbijaju vodu. To uključuje proteine ​​koji su komponente bioloških membrana.

Denaturacija

Ovo je naziv za proces modifikacije proteinske molekule pod uticajem određenih destabilizujućih faktora. Međutim, sekvenca aminokiselina ostaje ista. Ali proteini gube svoja prirodna svojstva (hidrofilnost, rastvorljivost, itd.).

Vrijedi napomenuti da svaka značajna promjena vanjskih uvjeta može dovesti do poremećaja u proteinskim strukturama. Najčešće je denaturacija izazvana povećanjem temperature, kao i djelovanjem alkalija na protein, jaka kiselina zračenje, soli teških metala, pa čak i određena otapala.

Zanimljivo je da denaturacija često dovodi do toga da se proteinske čestice agregiraju u veće. Upečatljiv primjer su, na primjer, kajgana. Svi znaju kako se tokom procesa prženja proteini formiraju iz bistre tečnosti.

Trebalo bi govoriti i o takvom fenomenu kao što je renaturacija. Ovaj proces je obrnut od denaturacije. Tokom nje, proteini se vraćaju svojoj prirodnoj strukturi. I zaista je moguće. Grupa hemičara iz SAD-a i Australije pronašla je način da regeneriše tvrdo kuvano jaje. Ovo će trajati samo nekoliko minuta. A za to će vam trebati urea (diamid ugljična kiselina) i centrifugiranje.

Struktura

O tome je potrebno posebno govoriti, jer je riječ o značaju proteina. Ukupno postoje četiri nivoa strukturne organizacije:

  • Primarni. Odnosi se na sekvencu aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Glavna karakteristika su konzervativni motivi. Ovo je naziv dat stabilnim kombinacijama aminokiselinskih ostataka. Nalaze se u mnogim složenim i jednostavnim proteinima.
  • Sekundarni. Ovo se odnosi na sređivanje bilo kojeg lokalnog fragmenta polipeptidnog lanca, koji je stabiliziran vodoničnim vezama.
  • tercijarni. To je ono što to znači prostorna struktura lanaca polipeptida. Ovaj nivo se sastoji od nekih sekundarnih elemenata (oni su stabilizovani različite vrste interakcije, pri čemu su hidrofobne najvažnije). Ovdje u stabilizaciji učestvuju jonske, vodikove i kovalentne veze.
  • kvartar. Naziva se i domenom ili podjedinicom. Ovaj nivo se sastoji od relativnu poziciju lanci polipeptida kao dio integralnog proteinskog kompleksa. Zanimljivo je da proteini kvaternarne strukture sadrže ne samo identične, već i različite lance polipeptida.

Ovu podjelu je predložio danski biohemičar po imenu K. Lindström-Lang. Čak i ako se smatra zastarjelim, i dalje ga koriste.

Vrste strukture

Kada je riječ o svojstvima proteina, također treba napomenuti da se ove tvari dijele u tri grupe prema vrsti strukture. naime:

  • Fibrilarni proteini. Imaju izduženu strukturu nalik na niti i veliku molekularnu težinu. Većina njih nije rastvorljiva u vodi. Struktura ovih proteina je stabilizovana interakcijama između polipeptidnih lanaca (sastoje se od najmanje dva aminokiselinska ostatka). To su fibrilarne supstance koje formiraju polimer, fibrile, mikrotubule i mikrofilamente.
  • Globularni proteini. Vrsta strukture određuje njihovu topljivost u vodi. A opći oblik molekula je sferičan.
  • Membranski proteini. Struktura ovih supstanci je zanimljiva karakteristika. Imaju domene koje prelaze staničnu membranu, ali njihovi dijelovi vire u citoplazmu i međućelijsko okruženje. Ovi proteini igraju ulogu receptora – prenose signale i odgovorni su za transmembranski transport hranljive materije. Važno je napomenuti da su oni vrlo specifični. Svaki protein propušta samo određeni molekul ili signal.

Jednostavno

Možete nam reći i nešto više o njima. Jednostavni proteini se sastoje samo od polipeptidnih lanaca. To uključuje:

  • Protamin. Nuklearni protein niske molekularne težine. Njegovo prisustvo štiti DNK od djelovanja nukleaza - enzima koji napadaju nukleinske kiseline.
  • Histoni. Jako bazični jednostavni proteini. Koncentrisani su u jezgrima biljnih i životinjskih ćelija. Oni učestvuju u "pakovanju" DNK lanaca u jezgru, kao iu procesima kao što su popravka, replikacija i transkripcija.
  • Albumin. O njima je već bilo reči gore. Najpoznatiji albumini su surutka i jaja.
  • Globulin. Učestvuje u zgrušavanju krvi, kao i drugim imunološkim reakcijama.
  • Prolamins. Ovo su rezervni proteini žitarica. Njihova imena su uvek drugačija. U pšenici se zovu ptialini. U ječmu - hordeini. Zob ima avsnine. Zanimljivo je da se prolamini dijele na vlastite klase proteina. Postoje samo dva od njih: S-bogati (sa sadržajem sumpora) i S-siromašni (bez njega).

Kompleks

Šta je sa kompleksnim proteinima? Sadrže prostetičke grupe ili one bez aminokiselina. To uključuje:

  • Glikoproteini. Sadrže ostatke ugljikohidrata s kovalentnim vezama. Ovi kompleksni proteini su najvažniji strukturna komponenta ćelijske membrane. Oni takođe uključuju mnoge hormone. A glikoproteini membrane eritrocita određuju krvnu grupu.
  • Lipoproteini. Sastoje se od lipida (supstanci sličnih mastima) i igraju ulogu „transporta“ ovih supstanci u krv.
  • Metaloproteini. Ovi proteini su od velike važnosti u organizmu, jer bez njih ne dolazi do metabolizma gvožđa. Njihovi molekuli sadrže ione metala. A tipični predstavnici ove klase su transferin, hemosiderin i feritin.
  • Nukleoproteini. Sastoje se od RKN i DNK, koji nemaju kovalentna veza. Svijetli predstavnik- hromatin. U svom sastavu se i ostvaruje genetske informacije, DNK se popravlja i replicira.
  • Fosfoproteini. Sastoje se od kovalentno povezanih ostataka fosforne kiseline. Primjer je kazein, koji se u početku nalazi u mlijeku kao kalcijumova so (u vezanom obliku).
  • hromoproteini. Imaju jednostavnu strukturu: protein i obojena komponenta koja pripada protetskoj grupi. Oni učestvuju u ćelijskog disanja, fotosinteza, redoks reakcije itd. Takođe, bez hromoproteina ne dolazi do akumulacije energije.

Metabolizam

Mnogo je već gore rečeno o fizičko-hemijskim svojstvima proteina. Treba spomenuti i njihovu ulogu u metabolizmu.

Postoje esencijalne aminokiseline jer ih živi organizmi ne sintetiziraju. Sami sisari ih dobijaju hranom. Tokom njegove probave, protein se uništava. Ovaj proces počinje denaturacijom kada se stavi u kiselu sredinu. Zatim - hidroliza, u kojoj učestvuju enzimi.

Određene aminokiseline koje tijelo konačno dobije uključene su u proces sinteze proteina čija su svojstva neophodna za njegovo puno postojanje. A ostatak se prerađuje u glukozu - monosaharid, koji je jedan od glavnih izvora energije. Proteini su veoma važni kada ste na dijeti ili postu. Ako se ne snabdijeva hranom, tijelo će početi „jesti samo sebe“ – prerađivati ​​svoje proteine, posebno mišićne.

Biosinteza

Kada se razmatraju fizičko-hemijska svojstva proteina, potrebno je fokusirati se na temu kao što je biosinteza. Ove supstance se formiraju na osnovu informacija kodiranih u genima. Svaki protein je jedinstvena sekvenca aminokiselinskih ostataka određena genom koji ga kodira.

Kako se to događa? Gen koji kodira protein prenosi informacije sa DNK na RNK. Ovo se zove transkripcija. U većini slučajeva tada dolazi do sinteze na ribosomima - ovo je najvažnija organela žive ćelije. Ovaj proces zove emitovanje.

Postoji i takozvana neribosomska sinteza. Vrijedi i spomenuti, jer govorimo o važnosti proteina. Ova vrsta sinteze se opaža kod nekih bakterija i nižih gljiva. Proces se odvija kroz proteinski kompleks visoke molekularne težine (poznat kao NRS sintaza), a ribozomi u tome ne učestvuju.

I, naravno, postoji i hemijska sinteza. Može se koristiti za sintezu kratkih proteina. Za to se koriste metode kao što je hemijska ligacija. Ovo je suprotno od ozloglašene biosinteze na ribosomima. Ista metoda se može koristiti za dobijanje inhibitora određenih enzima.

Osim toga, zahvaljujući kemijskoj sintezi, u proteine ​​je moguće unijeti one aminokiselinske ostatke koji se ne nalaze u običnim tvarima. Prihvatimo one čiji bočni lanci imaju fluorescentne oznake.

Vrijedi napomenuti da metode kemijske sinteze nisu besprijekorne. Postoje određena ograničenja. Ako protein sadrži više od 300 ostataka, tada će umjetno sintetizirana tvar najvjerovatnije imati pogrešnu strukturu. A to će uticati na svojstva.

Supstance životinjskog porijekla

Njihovom razmatranju treba posvetiti posebnu pažnju. Životinjski proteini su tvar koja se nalazi u jajima, mesu, mliječnim proizvodima, peradi, morskim plodovima i ribi. Sadrže sve aminokiseline potrebne organizmu, uključujući i 9 esencijalnih. Evo nekoliko najvažnijih funkcija koje obavljaju životinjski proteini:

  • Kataliza mnoštva hemijske reakcije. Ova supstanca ih pokreće i ubrzava. Enzimski proteini su "odgovorni" za to. Ako ih tijelo ne primi dovoljno, onda dolazi do oksidacije i redukcije, povezivanja i pucanja molekularne veze, kao i transport materija neće se odvijati u potpunosti. Zanimljivo je da samo mali dio aminokiselina ulazi u različite vrste interakcija. A još manja količina (3-4 ostatka) je direktno uključena u katalizu. Svi enzimi su podijeljeni u šest klasa - oksidoreduktaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze, ligaze. Svaki od njih je odgovoran za jednu ili drugu reakciju.
  • Formiranje citoskeleta, koji formira strukturu ćelija.
  • Imunološka, ​​hemijska i fizička zaštita.
  • Transport važnih komponenti neophodnih za rast i razvoj ćelija.
  • Prijenos električnih impulsa koji su važni za funkcioniranje cijelog organizma, jer je bez njih nemoguća interakcija stanica.

A to nisu sve moguće funkcije. Ali čak i tako, značaj ovih supstanci je jasan. Sinteza proteina u ćelijama iu telu je nemoguća ako čovek ne jede njihove izvore. A to su ćureće meso, govedina, jagnjetina, zec. Mnogo proteina ima i u jajima, pavlaci, jogurtu, svježem siru i mlijeku. Također možete aktivirati sintezu proteina u tjelesnim stanicama dodavanjem šunke, iznutrica, kobasica, gulaša i telećeg mesa u prehranu.