Asam amino - tata nama, sediaan, sifat kimia. Tupai. Lembar contekan: Asam amino Alat kimia asam amino php

Asam amino, protein dan peptida adalah contoh senyawa yang dijelaskan di bawah ini. Banyak molekul yang aktif secara biologis mencakup beberapa hal yang berbeda secara kimia kelompok fungsional, yang dapat berinteraksi satu sama lain dan dengan kelompok fungsional masing-masing.

Asam amino.

Asam amino- senyawa bifungsional organik, yang meliputi gugus karboksil - UNS, dan gugus aminonya adalah N.H. 2 .

Memisahkan α Dan β - asam amino:

Banyak ditemukan di alam α -asam. Protein mengandung 19 asam amino dan satu asam imino ( dari 5 jam 9TIDAK 2 ):

Yang paling sederhana Asam amino- glisin. Asam amino lainnya dapat dibagi menjadi beberapa kelompok utama berikut:

1) homolog glisin - alanin, valin, leusin, isoleusin.

Memperoleh asam amino.

Sifat kimia asam amino.

Asam amino- ini adalah senyawa amfoter, karena mengandung 2 gugus fungsi yang berlawanan - gugus amino dan gugus hidroksil. Oleh karena itu, mereka bereaksi dengan asam dan basa:

Transformasi asam-basa dapat direpresentasikan sebagai:

Tata nama asam amino

Menurut tata nama sistematis, nama asam amino dibentuk dari nama asam yang bersesuaian dengan menambahkan awalan amino dan menunjukkan lokasi gugus amino dalam hubungannya dengan gugus karboksil.

Misalnya:

Metode lain untuk menyusun nama asam amino juga sering digunakan, yaitu dengan menambahkan awalan pada nama sepele asam karboksilat. amino menunjukkan posisi gugus amino dengan huruf alfabet Yunani. Contoh:

Untuk asam a-amino, yang memainkan peran yang sangat penting dalam proses kehidupan hewan dan tumbuhan, digunakan nama sepele.

Jika suatu molekul asam amino mengandung dua gugus amino, maka digunakan awalan pada namanya diamino, tiga kelompok NH2 – triamino dll.

Kehadiran dua atau tiga gugus karboksil tercermin pada namanya melalui akhiran –diovi atau -asam triat:

Nama-nama sepele:

1. Isomerisme optik

Semua asam a-amino, kecuali glisin H 2 N-CH 2 -COOH, mengandung atom karbon asimetris (a-atom) dan dapat berbentuk antipoda cermin.

Isomerisme optik asam a-amino alami berperan penting dalam proses biosintesis protein.

Sifat asam amino

Properti fisik. Asam amino - padat zat kristal dengan titik leleh tinggi, terurai saat meleleh. Sangat larut dalam air, larutan berair bersifat konduktif secara elektrik. Sifat-sifat ini dijelaskan oleh fakta bahwa molekul asam amino ada dalam bentuk garam internal, yang terbentuk karena transfer proton dari karboksil ke gugus amino.

Sifat kimia

Asam amino menunjukkan sifat basa karena gugus amino dan sifat asam karena gugus karboksil, yaitu senyawa amfoter. Seperti amina, mereka bereaksi dengan asam membentuk garam amonium:

H2 N–CH2 –COOH + HCl= Kl — +

Sebagai asam karboksilat, mereka membentuk turunan fungsional:

H2 N–CH2 –COOH + NaOH= H2 N–CH2 -MENDEKUT — Tidak+ +H2 HAI

b) ester

H2 N–CH2 –COOH + C2 H5 OH= H2 N–CH2 –COOC2 H5 +H2 HAI

H2 N–R–COOH + NH3 = H2 N–R–CONH2 +H2 HAI

Selain itu, interaksi gugus amino dan karboksil dimungkinkan baik dalam satu molekul (reaksi intramolekul untuk asam amino g-, d-e-, dll.) dan menjadi bagian dari molekul yang berbeda (reaksi antarmolekul).

Asam amino

Senyawa apa pun yang mengandung karboksil dan gugus amino adalah Asam amino . Namun, istilah ini lebih sering digunakan untuk merujuk pada asam karboksilat yang gugus aminonya berada pada posisi - terhadap gugus karboksil.

Asam amino biasanya merupakan bagian dari polimer - protein. Lebih dari 70 asam amino terdapat di alam, namun hanya 20 yang berperan penting dalam organisme hidup. Sangat diperlukan disebut asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh dari zat yang diperoleh dari makanan dalam jumlah yang cukup untuk memenuhi kebutuhan fisiologis tubuh. Asam amino esensial diberikan dalam tabel. 1. Untuk penderita fenilketonuria, asam amino esensial juga tirosin (lihat Tabel 1).

Tabel 1

Asam amino esensialR-CHNH2 COOH

Asam amino biasanya diberi nama sebagai pengganti asam karboksilat yang sesuai, yang menunjukkan posisi gugus amino dengan huruf alfabet Yunani. Untuk asam amino yang paling sederhana, nama sepele biasanya digunakan (glisin, alanin, isoleusin, dll.). Isomerisme asam amino dikaitkan dengan susunan gugus fungsi dan struktur kerangka hidrokarbon. Molekul asam amino mungkin mengandung satu atau lebih gugus karboksil dan, oleh karena itu, kebasaan asam amino bervariasi. Juga, molekul asam amino mungkin mengandung jumlah yang berbeda gugus amino

CARA MEMPEROLEH ASAM AMINO

1. Sekitar 25 asam amino dapat diperoleh melalui hidrolisis protein, tetapi campuran yang dihasilkan sulit dipisahkan. Biasanya satu atau dua asam diperoleh dalam jumlah yang jauh lebih besar dibandingkan yang lain, dan asam ini dapat diisolasi dengan mudah - menggunakan resin penukar ion.

2. Dari asam halogenasi. Salah satu metode sintesis yang paling umum -asam amino melibatkan ammonolisis -asam halogenasi, yang biasanya diperoleh melalui reaksi Gel-Volhard-Zelinsky:

Metode ini dapat dimodifikasi untuk menghasilkan asam β-bromo melalui ester malonat:

Gugus amino dapat dimasukkan ke dalam ester asam -halogenasi menggunakan kalium ftalimida ( Sintesis Gabriel):

3. Dari senyawa karbonil ( Sintesis Strecker). Sintesis asam α-amino Strecker terdiri dari reaksi senyawa karbonil dengan campuran amonium klorida dan natrium sianida (peningkatan metode ini diusulkan oleh N.D. Zelinsky dan G.L. Stadnikov).

Reaksi adisi-eliminasi yang melibatkan amonia dan senyawa karbonil menghasilkan imina, yang bereaksi dengan hidrogen sianida membentuk -aminonitril. Sebagai hasil hidrolisisnya, asam -amino terbentuk.

Sifat kimia asam amino

Semua asam α-amino, kecuali glisin, mengandung atom karbon α kiral dan dapat terjadi sebagai enansiomer:

Telah terbukti bahwa hampir semua asam -amino alami memiliki konfigurasi relatif yang sama pada atom -karbon. -Atom karbon (-)-serin ditetapkan secara konvensional L-konfigurasi, dan -atom karbon (+)-serin - D-konfigurasi. Selain itu, jika proyeksi Fischer suatu asam amino ditulis sedemikian rupa sehingga gugus karboksil terletak di atas dan R di bawah, maka L-asam amino, gugus amino berada di sebelah kiri, dan D- asam amino - di sebelah kanan. Skema Fischer untuk menentukan konfigurasi asam amino berlaku untuk semua asam α-amino yang memiliki atom karbon α kiral.

Dari gambar tersebut jelas bahwa L-asam amino dapat bersifat dekstrorotatori (+) atau levorotatori (-) tergantung sifat radikalnya. Sebagian besar asam amino yang ditemukan di alam adalah L-baris. Milik mereka enantiomorf, yaitu D-asam amino hanya disintesis oleh mikroorganisme dan disebut asam amino yang "tidak alami"..

Menurut tata nama (R,S), sebagian besar asam "alami" atau asam L-amino memiliki konfigurasi S.

L-Isoleusin dan L-treonin, masing-masing mengandung dua pusat kiral per molekul, dapat menjadi anggota pasangan diastereomer bergantung pada konfigurasi atom -karbon. Konfigurasi absolut yang benar dari asam amino diberikan di bawah ini.

SIFAT ASAM-BASE ASAM AMINO

Asam amino merupakan zat amfoter yang dapat berbentuk kation atau anion. Sifat ini dijelaskan oleh adanya asam ( -JUMLAH), dan utama ( - N.H.2 ) kelompok dalam molekul yang sama. Dalam larutan yang sangat asam N.H.2 Gugus asam terprotonasi dan asam menjadi kation. Dalam larutan basa kuat, gugus karboksil asam amino terdeprotonasi dan asam diubah menjadi anion.

Dalam keadaan padat, asam amino ada dalam bentuk zwitterion (ion bipolar, garam internal). Dalam zwitterion, proton ditransfer dari gugus karboksil ke gugus amino:

Jika Anda menempatkan asam amino dalam media konduktif dan menurunkan sepasang elektroda di sana, maka dalam larutan asam asam amino akan bermigrasi ke katoda, dan dalam larutan basa - ke anoda. Pada nilai pH tertentu yang merupakan karakteristik asam amino tertentu, ia tidak akan berpindah ke anoda atau katoda, karena setiap molekul berbentuk zwitterion (membawa muatan positif dan negatif). Nilai pH ini disebut titik isoelektrik(pI) dari asam amino tertentu.

REAKSI ASAM AMINO

Sebagian besar reaksi yang dialami asam amino di laboratorium ( di dalam vitro), umum untuk semua amina atau asam karboksilat.

1. pembentukan Amida pada gugus karboksil. Ketika gugus karbonil suatu asam amino bereaksi dengan gugus amino suatu amina, reaksi polikondensasi asam amino terjadi secara paralel, yang mengarah pada pembentukan Amida. Untuk mencegah polimerisasi, gugus amino dari asam diblokir sehingga hanya gugus amino dari amina yang bereaksi. Untuk tujuan ini, karbobenzoksiklorida (karbobenziloksiklorida, benzil kloroformat) digunakan. menggosok-butoksikarboksazid, dll. Untuk bereaksi dengan amina, gugus karboksil diaktifkan dengan memperlakukannya dengan etil kloroformat. Kelompok pelindung kemudian dihilangkan dengan hidrogenolisis katalitik atau dengan paparan larutan dingin hidrogen bromida asam asetat.

2. pembentukan Amida pada gugus amino. Ketika gugus amino dari suatu asam amino diasilasi, suatu Amida terbentuk.

Reaksi berlangsung lebih baik dalam media basa, karena ini menjamin konsentrasi amina bebas yang tinggi.

3. pendidikan ester. Gugus karboksil suatu asam amino mudah diesterifikasi dengan metode konvensional. Misalnya, metil ester dibuat dengan melewatkan gas hidrogen klorida kering melalui larutan asam amino dalam metanol:

Asam amino mampu melakukan polikondensasi, menghasilkan pembentukan poliamida. Poliamida yang terdiri dari asam -amino disebut peptida atau polipeptida . Ikatan Amida pada polimer tersebut disebut peptida komunikasi. Polipeptida dengan berat molekul minimal 5000 disebut protein . Protein mengandung sekitar 25 asam amino yang berbeda. Ketika suatu protein tertentu dihidrolisis, semua asam amino ini atau beberapa di antaranya dapat dibentuk dalam proporsi tertentu yang merupakan karakteristik suatu protein individu.

Urutan unik residu asam amino dalam rantai yang melekat pada protein tertentu disebut struktur protein primer . Ciri-ciri puntiran rantai molekul protein ( pengaturan bersama fragmen di ruang angkasa) disebut struktur sekunder protein . Rantai polipeptida protein dapat dihubungkan satu sama lain untuk membentuk ikatan tengah, disulfida, hidrogen dan lainnya karena rantai samping asam amino. Akibatnya, spiral itu terpelintir menjadi bola. Fitur struktural ini disebut struktur tersier protein . Untuk menunjukkan aktivitas biologis, beberapa protein terlebih dahulu harus membentuk makrokompleks ( oligoprotein), terdiri dari beberapa subunit protein lengkap. Struktur Kuarter menentukan tingkat asosiasi monomer tersebut dalam biologis bahan aktif.

Protein dibagi menjadi dua kelompok besar - berhubung dgn urat saraf (perbandingan panjang molekul dengan lebarnya lebih besar dari 10) dan bulat (rasio kurang dari 10). Protein fibrilar termasuk kolagen , protein paling melimpah pada vertebrata; itu menyumbang hampir 50% dari berat kering tulang rawan dan sekitar 30% padat tulang. Di sebagian besar sistem pengaturan tumbuhan dan hewan, katalisis dilakukan oleh protein globular, yang disebut enzim .

Asam amino

Senyawa apa pun yang mengandung karboksil dan gugus amino adalah asam amino. Namun, istilah ini lebih sering digunakan untuk merujuk pada asam karboksilat yang gugus aminonya berada pada posisi a terhadap gugus karboksil.

Asam amino, pada umumnya, merupakan bagian dari polimer - protein. Lebih dari 70 asam amino terdapat di alam, namun hanya 20 yang berperan penting dalam organisme hidup. Asam amino esensial adalah asam yang tidak dapat disintesis oleh tubuh dari zat yang diperoleh dari makanan dalam jumlah yang cukup untuk memenuhi kebutuhan fisiologis tubuh. Asam amino esensial diberikan dalam tabel. 1. Untuk pasien dengan fenilketonuria, tirosin juga merupakan asam amino esensial (lihat Tabel 1).

Tabel 1

Asam amino esensial R-CHNH 2 COOH

Asam amino biasanya diberi nama sebagai pengganti asam karboksilat yang sesuai, yang menunjukkan posisi gugus amino dengan huruf alfabet Yunani. Untuk asam amino yang paling sederhana, nama sepele biasanya digunakan (glisin, alanin, isoleusin, dll.). Isomerisme asam amino dikaitkan dengan susunan gugus fungsi dan struktur kerangka hidrokarbon. Molekul asam amino mungkin mengandung satu atau lebih gugus karboksil dan, oleh karena itu, kebasaan asam amino bervariasi. Selain itu, molekul asam amino dapat mengandung sejumlah gugus amino yang berbeda.

CARA MEMPEROLEH ASAM AMINO

1. Sekitar 25 asam amino dapat diperoleh melalui hidrolisis protein, tetapi campuran yang dihasilkan sulit dipisahkan. Biasanya satu atau dua asam diperoleh dalam jumlah yang jauh lebih besar daripada yang lain, dan asam ini dapat diisolasi dengan mudah - menggunakan resin penukar ion.

2. Dari asam halogenasi. Salah satu metode paling umum untuk sintesis asam a-amino adalah ammonolisis asam a-halogenasi, yang biasanya diperoleh melalui reaksi Gehl-Volhard-Zelinsky:

Metode ini dapat dimodifikasi untuk menghasilkan asam a-bromo melalui ester malonat:

Gugus amino dapat dimasukkan ke dalam ester asam a-halogenasi menggunakan kalium ftalimida (sintesis Gabriel):

3. Dari senyawa karbonil (sintesis Strecker). Sintesis asam a-amino Strecker terdiri dari reaksi senyawa karbonil dengan campuran amonium klorida dan natrium sianida (peningkatan metode ini diusulkan oleh N.D. Zelinsky dan G.L. Stadnikov).

Reaksi adisi-eliminasi yang melibatkan amonia dan senyawa karbonil menghasilkan imina, yang bereaksi dengan hidrogen sianida membentuk a-aminonitril. Sebagai hasil hidrolisisnya, asam a-amino terbentuk.

Sifat kimia asam amino

Semua asam a-amino, kecuali glisin, mengandung atom karbon kiral dan dapat terbentuk sebagai enansiomer:

Telah dibuktikan bahwa hampir semua asam amino-a yang terbentuk secara alami memiliki konfigurasi relatif yang sama pada atom karbon-a. Atom a-karbon dari (-)-serin secara konvensional diberi konfigurasi L, dan atom a-karbon dari (+)-serin diberi konfigurasi D. Selain itu, jika proyeksi Fischer asam a-amino ditulis sedemikian rupa sehingga gugus karboksil terletak di atas dan R di bawah, maka asam L-amino akan memiliki gugus amino di sebelah kiri, dan asam D-amino akan berada di sebelah kiri. akan memiliki gugus amino di sebelah kanan. Skema Fischer untuk menentukan konfigurasi asam amino berlaku untuk semua asam amino a yang memiliki atom karbon kiral.

Gambar tersebut menunjukkan bahwa asam L-amino dapat bersifat dekstrorotatori (+) atau levorotatori (-) tergantung pada sifat radikalnya. Sebagian besar asam a-amino yang ditemukan di alam termasuk dalam seri L. Enantiomorfnya, mis. Asam amino D hanya disintesis oleh mikroorganisme dan disebut asam amino “tidak alami”.

Menurut tata nama (R,S), sebagian besar asam "alami" atau asam L-amino memiliki konfigurasi S.

L-Isoleusin dan L-treonin, masing-masing mengandung dua pusat kiral per molekul, dapat menjadi anggota pasangan diastereomer bergantung pada konfigurasi atom karbon b. Konfigurasi absolut yang benar dari asam amino diberikan di bawah ini.

SIFAT ASAM-BASE ASAM AMINO

Asam amino merupakan zat amfoter yang dapat berbentuk kation atau anion. Sifat ini dijelaskan oleh adanya gugus asam (-COOH) dan basa (-NH 2) dalam molekul yang sama. Dalam larutan yang sangat asam, gugus NH2 dari asam terprotonasi dan asam menjadi kation. Dalam larutan basa kuat, gugus karboksil asam amino terdeprotonasi dan asam diubah menjadi anion.

Dalam keadaan padat, asam amino ada dalam bentuk zwitterion (ion bipolar, garam internal). Dalam zwitterion, proton ditransfer dari gugus karboksil ke gugus amino:

Jika Anda menempatkan asam amino dalam media konduktif dan menurunkan sepasang elektroda di sana, maka dalam larutan asam asam amino akan bermigrasi ke katoda, dan dalam larutan basa - ke anoda. Pada nilai pH tertentu yang merupakan karakteristik asam amino tertentu, ia tidak akan berpindah ke anoda atau ke katoda, karena setiap molekul berbentuk zwitterion (membawa muatan positif dan negatif). Nilai pH ini disebut titik isoelektrik (pI) asam amino tertentu.

REAKSI ASAM AMINO

Sebagian besar reaksi yang dialami asam amino dalam kondisi laboratorium (in vitro) merupakan karakteristik semua amina atau asam karboksilat.

1. pembentukan Amida pada gugus karboksil. Ketika gugus karbonil suatu asam amino bereaksi dengan gugus amino suatu amina, reaksi polikondensasi asam amino terjadi secara paralel, yang mengarah pada pembentukan Amida. Untuk mencegah polimerisasi, gugus amino dari asam diblokir sehingga hanya gugus amino dari amina yang bereaksi. Untuk tujuan ini, digunakan karbobenzoksiklorida (karbobenziloksiklorida, benzil kloroformat), tert-butoksikarboksazid, dll. Untuk bereaksi dengan amina, gugus karboksil diaktifkan dengan memaparkannya pada etil kloroformat. Gugus pelindung kemudian dihilangkan dengan hidrogenolisis katalitik atau dengan aksi larutan dingin hidrogen bromida dalam asam asetat.

2. pembentukan Amida pada gugus amino. Ketika gugus amino dari asam a-amino diasilasi, suatu Amida terbentuk.

Reaksi berlangsung lebih baik dalam media basa, karena ini menjamin konsentrasi amina bebas yang tinggi.

3. pembentukan ester. Gugus karboksil suatu asam amino mudah diesterifikasi dengan metode konvensional. Misalnya, metil ester dibuat dengan melewatkan gas hidrogen klorida kering melalui larutan asam amino dalam metanol:

Asam amino mampu melakukan polikondensasi, menghasilkan pembentukan poliamida. Poliamida yang terdiri dari asam a-amino disebut peptida atau polipeptida. Ikatan Amida pada polimer tersebut disebut ikatan peptida. Polipeptida dengan berat molekul minimal 5000 disebut protein. Protein mengandung sekitar 25 asam amino yang berbeda. Ketika suatu protein tertentu dihidrolisis, semua asam amino ini atau beberapa di antaranya dapat dibentuk dalam proporsi tertentu yang merupakan karakteristik suatu protein individu.

Urutan unik residu asam amino dalam rantai yang melekat pada protein tertentu disebut struktur primer protein. Keunikan puntiran rantai molekul protein (susunan relatif fragmen dalam ruang) disebut struktur sekunder protein. Rantai polipeptida protein dapat dihubungkan satu sama lain untuk membentuk ikatan tengah, disulfida, hidrogen dan lainnya karena rantai samping asam amino. Akibatnya, spiral itu terpelintir menjadi bola. Ciri struktural ini disebut struktur tersier protein. Untuk menunjukkan aktivitas biologis, beberapa protein terlebih dahulu harus membentuk makrokompleks (oligoprotein) yang terdiri dari beberapa subunit protein lengkap. Struktur kuaterner menentukan tingkat asosiasi monomer tersebut dalam bahan aktif biologis.

Protein dibagi menjadi dua kelompok besar - fibrillar (rasio panjang molekul terhadap lebar lebih besar dari 10) dan globular (rasio kurang dari 10). Protein fibrilar termasuk kolagen, protein paling melimpah pada vertebrata; itu menyumbang hampir 50% dari berat kering tulang rawan dan sekitar 30% dari bahan padat tulang. Di sebagian besar sistem pengaturan tumbuhan dan hewan, katalisis dilakukan oleh protein globular, yang disebut enzim.

Zat persisten yang mengandung banyak belerang. Protein digunakan untuk membuat plastik dan lem. Di bawah ini kami berikan tabel berisi beberapa informasi tentang asam amino dan protein (di halaman berikutnya). Aminoasil mentransfer RNA tRNA dengan gugus aminoasil yang melekat pada gugus hidroksil 2" atau 3" dari residu adenosin terminal. Gugus aminoasil bermigrasi dengan cepat antara 2-...

Mereka bisa. Produk makanan gabungan yang mengandung protein pelengkap ini merupakan bagian dari masakan tradisional semua orang di dunia. BAB 3. CIRI-CIRI EKOLOGI PELAJARAN TOPIK “ASAM AMINO” Tubuh manusia tidak dapat menyimpan protein, oleh karena itu seseorang memerlukan pola makan protein yang seimbang setiap hari. Orang dewasa dengan berat badan 82 kg membutuhkan 79 g...

Jenis binatang. Perbedaan regional dalam konsentrasi metionin kecil. Pengaruh pola makan terhadap konsentrasi metionin otak juga tidak signifikan karena hubungan kompetitif dengan asam amino netral untuk sistem transportasi. Metionin dalam kumpulan asam amino bebas digunakan sebesar 80% untuk sintesis protein. Metabolisme metionin bebas menjadi sistein dimulai dengan pembentukan S-adenosylmethionine, ...

Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus fungsi dalam molekulnya: amino dan karboksil.

Tata nama asam amino. Menurut tata nama sistematis, nama asam amino dibentuk dari nama asam karboksilat yang bersangkutan dan penambahan kata “amino”. Posisi gugus amino ditunjukkan dengan angka. Penghitungannya dari karbon gugus karboksil.

Isomerisme asam amino. Isomerisme strukturalnya ditentukan oleh posisi gugus amino dan struktur radikal karbon. Tergantung pada posisi gugus NH 2, asam -, - dan -amino dibedakan.

Molekul protein dibangun dari asam α-amino.

Mereka juga dicirikan oleh isomerisme gugus fungsi (isomer asam amino antarkelas dapat berupa ester asam amino atau tengah asam hidroksi). Misalnya untuk asam 2-aminopropanoat CH 3 – CH(NH) 2 – COOH isomer berikut ini mungkin terjadi

Sifat fisik asam α-amino

Asam amino adalah zat kristal tidak berwarna, tidak mudah menguap (tekanan uap jenuh rendah), meleleh dengan dekomposisi pada suhu tinggi. Kebanyakan dari mereka sangat larut dalam air dan sulit larut dalam pelarut organik.

Larutan asam amino monobasa dalam air mempunyai reaksi netral. -Asam amino dapat dianggap sebagai garam internal (ion bipolar): + NH 3  CH 2  COO  . Dalam lingkungan asam mereka berperilaku seperti kation, dalam lingkungan basa mereka berperilaku seperti anion. Asam amino adalah senyawa amfoter yang menunjukkan sifat asam dan basa.

Metode untuk memperoleh asam α-amino

1. Pengaruh amonia pada garam asam terklorinasi.

Kl  CH 2  COONH4 + NH3
NH 2  CH2COOH

2. Pengaruh amonia dan asam hidrosianat pada aldehida.

3. Hidrolisis protein menghasilkan 25 asam amino berbeda. Memisahkan mereka bukanlah tugas yang mudah.

Metode untuk memperoleh asam -amino

1. Penambahan amonia pada asam karboksilat tak jenuh.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Sintesis berdasarkan asam malonat dibasa.

Sifat kimia asam amino

1. Reaksi pada gugus karboksil.

1.1. Pembentukan eter melalui aksi alkohol.

2. Reaksi pada gugus amino.

2.1. Interaksi dengan asam mineral.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Interaksi dengan asam nitrat.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  H O  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Konversi asam amino bila dipanaskan.

3.1.-asam amino membentuk Amida siklik.

3.2.-asam amino menghilangkan gugus amino dan atom hidrogen dari atom karbon y.

Perwakilan individu

Glisin NH 2 CH 2 COOH (glikokol). Salah satu asam amino yang paling umum ditemukan dalam protein. Dalam kondisi normal - kristal tidak berwarna dengan Tm = 232236С. Mudah larut dalam air, tidak larut dalam alkohol absolut dan eter. Indeks hidrogen larutan berair6.8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanin – asam aminopropionat

Tersebar luas di alam. Ini ditemukan dalam bentuk bebas di plasma darah dan di sebagian besar protein. T pl = 295296С, sangat larut dalam air, sukar larut dalam etanol, tidak larut dalam eter. pK a (COOH) = 2,34; pK a (NH ) = 9,69.

-alanin NH 2 CH 2 CH 2 COOH – kristal kecil dengan suhu leleh = 200°C, sangat larut dalam air, buruk dalam etanol, tidak larut dalam eter dan aseton. pK a (COOH) = 3,60; pK a (NH ) = 10,19; tidak ada dalam protein.

Kompleks. Istilah ini digunakan untuk menyebut rangkaian asam α-amino yang mengandung dua atau tiga gugus karboksil. Yang paling sederhana:

N Komplekson yang paling umum adalah asam etilendiamintetraasetat.

Garam dinatriumnya, Trilon B, sangat banyak digunakan dalam kimia analitik.

Ikatan antara residu asam α-amino disebut ikatan peptida, dan senyawa yang dihasilkan disebut peptida.

Dua residu asam α-amino membentuk dipeptida, tiga - tripeptida. Banyak residu membentuk polipeptida. Polipeptida, seperti asam amino, bersifat amfoter; masing-masing memiliki titik isoelektriknya sendiri. Protein adalah polipeptida.