4. Klasifikasi protein

Protein dan ciri-ciri utamanya

Protein atau protein (berarti “pertama” atau “paling penting” dalam bahasa Yunani) secara kuantitatif mendominasi seluruh makromolekul yang ada dalam sel hidup dan menyusun lebih dari setengah berat kering sebagian besar organisme. Gagasan tentang protein sebagai golongan senyawa terbentuk pada abad 17-19. Selama periode ini, zat dengan sifat serupa diisolasi dari berbagai objek di dunia kehidupan (biji dan sari tanaman, otot, darah, susu): mereka membentuk larutan kental, menggumpal ketika dipanaskan, ketika dibakar, bau wol yang terbakar terasa dan amonia dilepaskan. Karena semua sifat ini sebelumnya diketahui pada putih telur, golongan senyawa baru disebut protein. Setelah muncul di awal XIX abad Metode analisis zat yang lebih maju menentukan komposisi unsur protein. Mereka menemukan C, H, O, N, S.K akhir abad ke-19 abad Lebih dari 10 asam amino telah diisolasi dari protein. Berdasarkan hasil mempelajari produk hidrolisis protein, ahli kimia Jerman E. Fischer (1852-1919) mengemukakan bahwa protein dibangun dari asam amino.

Sebagai hasil dari penelitian Fischer, menjadi jelas bahwa protein adalah polimer linier dari asam a-amino yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan amino (peptida), dan seluruh keragaman perwakilan kelas senyawa ini dapat dijelaskan oleh perbedaan dalam komposisi asam amino dan urutan pergantian asam amino yang berbeda dalam rantai polimer.

Studi pertama tentang protein dilakukan dengan campuran protein kompleks, misalnya: serum darah, putih telur, ekstrak jaringan tumbuhan dan hewan. Belakangan dikembangkan metode untuk mengisolasi dan memurnikan protein, seperti pengendapan, dialisis, kromatografi pada selulosa dan penukar ion hidrofilik lainnya, filtrasi gel, dan elektroforesis. Mari kita lihat metode ini lebih detail di Pekerjaan laboratorium dan kelas seminar.

Pada panggung modern Bidang utama studi protein adalah sebagai berikut:

¨ mempelajari struktur spasial protein individu;

¨ mempelajari fungsi biologis berbagai protein;

¨ mempelajari mekanisme fungsi protein individu (pada tingkat atom individu, kelompok atom molekul protein).

Semua tahapan ini saling berhubungan, karena salah satu tugas utama biokimia adalah memahami bagaimana rangkaian asam amino dari berbagai protein memungkinkan mereka melakukan fungsi yang berbeda.

Fungsi biologis protein

Enzim - Ini adalah katalis biologis, kelas protein yang paling beragam dan banyak jumlahnya. Hampir semua reaksi kimia, di mana biomolekul organik yang ada dalam sel berpartisipasi, dikatalisis oleh enzim. Lebih dari 2000 enzim berbeda telah ditemukan hingga saat ini.

Mengangkut protein- Protein pengangkut dalam plasma darah mengikat dan mengangkut molekul atau ion tertentu dari satu organ ke organ lain. Misalnya, hemoglobin, terkandung dalam sel darah merah, ketika melewati paru-paru, ia mengikat oksigen dan mengirimkannya ke jaringan perifer, tempat oksigen dilepaskan. Plasma darah mengandung lipoprotein yang melakukan transfer lipid dari hati ke organ lain. Membran sel mengandung jenis protein transpor lain yang dapat mengikat molekul tertentu (misalnya glukosa) dan mengangkutnya melintasi membran ke dalam sel.

Protein nutrisi dan penyimpanan. Contoh protein yang paling terkenal adalah protein dari biji gandum, jagung, dan beras. Protein makanan meliputi albumin telur- komponen utama putih telur, kasein- protein utama susu.

Protein kontraktil dan motorik.Aktin Dan miosin- protein yang berfungsi dalam sistem kontraktil otot rangka, serta di banyak jaringan non-otot.

Protein struktural.Kolagen- komponen utama tulang rawan dan tendon. Protein ini mempunyai kekuatan tarik yang sangat tinggi. Ligamen mengandung elastin- protein struktural yang dapat meregang dalam dua dimensi. Rambut dan kuku hampir seluruhnya terdiri dari protein kuat yang tidak larut - keratin. Komponen utama benang dan jaring sutera adalah protein fibroin.

Protein pelindung. Imunoglobulin atau antibodi- Ini adalah sel khusus yang diproduksi di limfosit. Mereka memiliki kemampuan untuk mengenali virus atau molekul asing yang masuk ke dalam tubuh bakteri, dan kemudian meluncurkan sistem untuk menetralisirnya. Fibrinogen Dan trombin- protein yang terlibat dalam proses pembekuan darah, mereka melindungi tubuh dari kehilangan darah jika terjadi kerusakan pada sistem pembuluh darah.

Protein pengatur. Beberapa protein terlibat dalam pengaturan aktivitas seluler. Ini termasuk banyak hal hormon, seperti insulin (mengatur metabolisme glukosa).

Klasifikasi protein

Berdasarkan kelarutan

Albumin. Larut dalam air dan larutan garam.

Globulin. Sedikit larut dalam air, tetapi sangat larut dalam larutan garam.

Prolamin. Larut dalam etanol 70-80%, tidak larut dalam air dan alkohol absolut. Kaya akan arginin.

sejarah. Larut dalam larutan garam.

Skleroprotein. Tidak larut dalam air dan larutan garam. Peningkatan kandungan glisin, alanin, prolin.

Menurut bentuk molekulnya

Berdasarkan hubungan sumbu (membujur dan melintang), dua kelas besar protein dapat dibedakan. kamu protein globular rasionya kurang dari 10 dan dalam banyak kasus tidak melebihi 3-4. Mereka dicirikan oleh pengemasan rantai polipeptida yang kompak. Contoh protein globular: banyak enzim, insulin, globulin, protein plasma darah, hemoglobin.

Protein fibrilar, yang rasio aksialnya melebihi 10, terdiri dari kumpulan rantai polipeptida yang dililitkan secara heliks satu sama lain dan dihubungkan oleh ikatan kovalen atau hidrogen transversal (keratin, miosin, kolagen, fibrin).

Sifat fisik protein

Tentang sifat fisik protein seperti ionisasi,hidrasi, kelarutan Berbagai metode untuk isolasi dan pemurnian protein didasarkan.

Karena protein mengandung ionik, mis. residu asam amino yang mampu terionisasi (arginin, lisin, asam glutamat, dll.), oleh karena itu, merupakan polielektrolit. Dengan pengasaman, derajat ionisasi gugus anionik menurun, dan derajat ionisasi gugus kationik meningkat; dengan alkalisasi, pola sebaliknya diamati. Pada pH tertentu, jumlah partikel bermuatan negatif dan positif menjadi sama, keadaan ini disebut isoelektrik(muatan total molekul adalah nol). Nilai pH dimana protein berada dalam keadaan isoelektrik disebut titik isoelektrik dan menunjukkan hal. Salah satu metode pemisahannya didasarkan pada perbedaan ionisasi protein pada nilai pH tertentu - metode elektroforesis.

Kelompok protein polar (ionik dan nonionik) mampu berinteraksi dengan air dan menjadi terhidrasi. Jumlah air yang terikat dengan protein mencapai 30-50 g per 100 g protein. Ada lebih banyak gugus hidrofilik pada permukaan protein. Kelarutan bergantung pada jumlah gugus hidrofilik dalam protein, ukuran dan bentuk molekul, serta besarnya muatan total. Kombinasi semua sifat fisik protein ini memungkinkan penggunaan metode ini saringan molekuler atau filtrasi gel untuk pemisahan protein. metode dialisis digunakan untuk memurnikan protein dari pengotor dengan berat molekul rendah dan didasarkan pada ukuran molekul protein yang besar.

Kelarutan protein juga bergantung pada keberadaan zat terlarut lain, misalnya garam netral. Pada konsentrasi garam netral yang tinggi, protein mengendap, dan untuk pengendapan ( pengasinan keluar) protein yang berbeda memerlukan konsentrasi garam yang berbeda. Hal ini disebabkan oleh fakta bahwa molekul protein bermuatan menyerap ion-ion yang muatannya berlawanan. Akibatnya, partikel kehilangan muatan dan tolakan elektrostatiknya, sehingga terjadi pengendapan protein. Metode salting out dapat digunakan untuk fraksinasi protein.

Struktur primer protein


Struktur protein primer sebutkan komposisi dan urutan residu asam amino dalam molekul protein. Asam amino dalam protein dihubungkan oleh ikatan peptida.

Semua molekul protein individu tertentu identik dalam komposisi asam amino, urutan residu asam amino, dan panjang rantai polipeptida. Menetapkan urutan asam amino pada protein adalah tugas padat karya. Kami akan membicarakan topik ini lebih detail di seminar. Insulin adalah protein pertama yang urutan asam aminonya ditentukan. Insulin sapi punya masa molar sekitar 5700. Molekulnya terdiri dari dua rantai polipeptida: rantai A mengandung 21 aa, dan rantai B mengandung 30 aa, kedua rantai ini dihubungkan oleh dua ikatan disulfida (-S-S-). Bahkan perubahan kecil pada struktur primer dapat mengubah sifat protein secara signifikan. Penyakit sel sabit adalah akibat dari perubahan hanya 1 asam amino pada rantai b hemoglobin (Glu ® Val).

Kekhususan spesies dari struktur primer

Saat mempelajari urutan asam amino homolog protein yang diisolasi dari jenis yang berbeda, beberapa kesimpulan penting diambil. Protein homolog adalah protein yang melakukan fungsi yang sama pada spesies berbeda. Contohnya adalah hemoglobin: pada semua vertebrata ia melakukan fungsi yang sama terkait dengan transportasi oksigen. Protein homolog dari spesies berbeda biasanya memiliki rantai polipeptida dengan panjang yang sama atau hampir sama. Dalam rangkaian asam amino protein homolog, asam amino yang sama selalu ditemukan di banyak posisi - disebut sisa invarian. Namun, perbedaan signifikan juga terlihat pada posisi protein lainnya: pada posisi ini, asam amino bervariasi dari satu spesies ke spesies lainnya; Residu asam amino ini disebut variabel. Seluruh rangkaian kesamaan dalam rangkaian asam amino dari protein homolog digabungkan ke dalam konsep homologi urutan. Kehadiran homologi tersebut menunjukkan bahwa hewan yang protein homolognya diisolasi memiliki asal usul evolusi yang sama. Contoh yang menarik adalah protein kompleks - sitokrom c- protein mitokondria yang berpartisipasi sebagai pembawa elektron dalam proses oksidasi biologis. M » 12500, berisi » 100 a.k. AK telah dipasang. urutan untuk 60 spesies. 27 a.k. - sama, hal ini menunjukkan bahwa semua residu tersebut berperan penting dalam menentukan aktivitas biologis sitokrom c. Kesimpulan penting kedua yang diambil dari analisis rangkaian asam amino adalah bahwa jumlah residu yang membedakan sitokrom c dari dua spesies mana pun sebanding dengan perbedaan filogenetik antara spesies tersebut. Misalnya, molekul sitokrom c pada kuda dan ragi berbeda sebesar 48 aa, pada bebek dan ayam - sebesar 2 aa, dan pada ayam dan kalkun tidak berbeda. Informasi tentang jumlah perbedaan urutan asam amino protein homolog dari spesies yang berbeda digunakan untuk menyusun peta evolusi yang mencerminkan tahapan berturut-turut kemunculan dan perkembangan berbagai spesies hewan dan tumbuhan dalam proses evolusi.

Struktur sekunder protein

- Ini adalah susunan molekul protein dalam ruang tanpa memperhitungkan pengaruh substituen samping. Ada dua jenis struktur sekunder: struktur a-heliks dan struktur b (lapisan terlipat). Mari kita lihat lebih dekat setiap jenis struktur sekunder.

a-Spiral adalah heliks tangan kanan dengan nada yang sama yaitu 3,6 residu asam amino. A-heliks distabilkan oleh ikatan hidrogen intramolekul yang timbul antara atom hidrogen dari satu ikatan peptida dan atom oksigen dari ikatan peptida keempat.

Substituen lateral terletak tegak lurus terhadap bidang a-heliks.


Itu. sifat-sifat suatu protein ditentukan oleh sifat-sifat gugus samping residu asam amino yang termasuk dalam komposisi protein tertentu. Jika substituen sampingnya bersifat hidrofobik, maka protein yang berstruktur a-heliks bersifat hidrofobik. Contoh protein tersebut adalah protein keratin yang menyusun rambut.

Hasilnya, a-heliks dipenuhi dengan ikatan hidrogen dan merupakan struktur yang sangat stabil. Ketika spiral seperti itu terbentuk, ada dua kecenderungan yang terjadi:

¨ molekul berusaha mendapatkan energi minimum, mis. untuk pembentukan ikatan hidrogen dalam jumlah terbesar;

¨ karena kekakuan ikatan peptida, hanya ikatan peptida pertama dan keempat yang dapat mendekat di ruang angkasa.

DI DALAM lapisan terlipat Rantai peptida tersebut tersusun sejajar satu sama lain, membentuk sosok mirip lembaran yang dilipat seperti akordeon. Rantai peptida yang berinteraksi satu sama lain melalui ikatan hidrogen dapat terjadi sejumlah besar. Rantainya disusun antiparalel.

Semakin banyak rantai peptida yang terdapat pada lapisan lipatan maka semakin kuat molekul proteinnya.

Mari kita bandingkan sifat-sifat bahan protein dari wol dan sutra dan jelaskan perbedaan sifat-sifat bahan-bahan ini dari sudut pandang struktur protein penyusunnya.

Keratin, protein wol, memiliki struktur sekunder a-heliks. Benang wol tidak sekuat benang sutra dan mudah meregang saat basah. Sifat ini dijelaskan oleh fakta bahwa ketika suatu beban diterapkan, ikatan hidrogen terputus dan heliks diregangkan.

Fibroin - protein sutra - miliki struktur b sekunder. Benang sutera tidak meregang dan sangat tarik. Sifat ini dijelaskan oleh fakta bahwa pada lapisan terlipat banyak rantai peptida berinteraksi satu sama lain melalui ikatan hidrogen, yang membuat struktur ini sangat kuat.

Asam amino berbeda dalam kemampuannya untuk berpartisipasi dalam pembentukan heliks a dan struktur b. Glisin, aspargin, dan tirosin jarang ditemukan pada heliks-a. Prolin mengganggu kestabilan struktur a-heliks. Jelaskan mengapa? Struktur b meliputi glisin; prolin, asam glutamat, aspargin, histidin, lisin, dan serin hampir tidak ada.

Struktur satu protein mungkin mengandung bagian struktur b, heliks a, dan bagian tidak beraturan. Di daerah yang tidak beraturan, rantai peptida relatif mudah menekuk dan mengubah konformasi, sedangkan lapisan heliks dan lipatan merupakan struktur yang cukup kaku. Kandungan struktur b dan heliks a pada protein yang berbeda tidak sama.

Struktur protein tersier

ditentukan oleh interaksi substituen samping rantai peptida. Untuk protein fibrilar sulit untuk mengidentifikasi pola umum dalam pembentukan struktur tersier. Sedangkan untuk protein globular, pola seperti itu ada, dan kami akan mempertimbangkannya. Struktur tersier protein globular dibentuk oleh pelipatan tambahan rantai peptida yang mengandung struktur b, heliks a, dan daerah tidak beraturan, sehingga gugus samping hidrofilik dari residu asam amino muncul di permukaan globula, dan gugus samping hidrofobik muncul di permukaan globula. tersembunyi jauh di dalam globula, terkadang membentuk kantong hidrofobik.

Kekuatan menstabilkan struktur tersier protein.

Interaksi elektrostatis antara kelompok bermuatan berbeda, kasus ekstrimnya adalah interaksi ionik.

Ikatan hidrogen, timbul antara kelompok samping rantai polipeptida.

Interaksi hidrofobik.

Interaksi kovalen(pembentukan ikatan disulfida antara dua residu sistein hingga terbentuk sistin). Pembentukan ikatan disulfida mengarah pada fakta bahwa daerah-daerah terpencil dari molekul polipeptida didekatkan dan diperbaiki. Ikatan disulfida dihancurkan oleh zat pereduksi. Properti ini digunakan untuk mengeriting rambut, yang hampir seluruhnya merupakan protein keratin yang dipenuhi ikatan disulfida.

Sifat penataan ruang ditentukan oleh komposisi asam amino dan pergantian asam amino dalam rantai polipeptida (struktur primer). Akibatnya, setiap protein hanya memiliki satu struktur spasial yang sesuai dengan struktur utamanya. Perubahan kecil pada konformasi molekul protein terjadi ketika mereka berinteraksi dengan molekul lain. Perubahan ini terkadang memainkan peran besar dalam fungsi molekul protein. Jadi, ketika sebuah molekul oksigen menempel pada hemoglobin, konformasi protein sedikit berubah, yang mengarah pada efek interaksi kooperatif ketika tiga molekul oksigen yang tersisa menempel. Perubahan konformasi ini mendasari teori induksi korespondensi dalam menjelaskan kekhususan kelompok beberapa enzim.

Selain ikatan kovalen disulfida, semua ikatan lain yang menstabilkan struktur tersier bersifat lemah dan mudah hancur. Ketika sejumlah besar ikatan yang menstabilkan struktur spasial molekul protein terputus, tatanan konformasi unik untuk setiap protein terganggu, dan aktivitas biologis protein sering kali hilang. Perubahan ini dalam struktur spasial ditelepon denaturasi.

Penghambat fungsi protein

Mengingat bahwa ligan yang berbeda berbeda dalam Kb, Anda selalu dapat memilih zat yang strukturnya mirip dengan ligan alami, tetapi memiliki nilai Kb lebih tinggi dengan protein tertentu. Misalnya, CO memiliki Kb 100 kali lebih besar dibandingkan O2 dengan hemoglobin, sehingga 0,1% CO di udara cukup untuk memblokir sejumlah besar molekul hemoglobin. Banyak obat bekerja dengan prinsip yang sama. Misalnya ditilin.

Asetilkolin merupakan mediator transmisi impuls saraf ke otot. Ditilin memblokir protein reseptor yang mengikat asetilkolin dan menciptakan efek melumpuhkan.

9. Hubungan struktur protein dan fungsinya pada contoh hemoglobin dan mioglobin

Transportasi karbon dioksida

Hemoglobin tidak hanya membawa oksigen dari paru-paru ke jaringan perifer, tetapi juga mempercepat pengangkutan CO2 dari jaringan ke paru-paru. Hemoglobin mengikat CO 2 segera setelah pelepasan oksigen (» 15% dari total CO 2). Proses pembentukan enzimatik terjadi pada sel darah merah asam karbonat dari CO 2 yang berasal dari jaringan: CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3. Asam karbonat dengan cepat terdisosiasi menjadi HCO 3 - dan H +. Untuk mencegah peningkatan keasaman yang berbahaya, harus ada sistem penyangga yang mampu menyerap kelebihan proton. Hemoglobin mengikat dua proton untuk setiap empat molekul oksigen yang dilepaskan dan menentukan kapasitas buffer darah. Di paru-paru terjadi proses sebaliknya. Proton yang dilepaskan berikatan dengan ion bikarbonat untuk membentuk asam karbonat, yang, di bawah aksi enzim, diubah menjadi CO2 dan air, dan CO2 dihembuskan. Dengan demikian, pengikatan O2 berhubungan erat dengan ekshalasi CO2. Fenomena yang dapat dibalik ini dikenal sebagai Efek Bohr. Mioglobin tidak menunjukkan efek Bohr.

Protein isofungsional

Protein yang menjalankan fungsi tertentu dalam sel dapat direpresentasikan dalam beberapa bentuk - protein isofungsional, atau isozim. Meskipun protein tersebut menjalankan fungsi yang sama, mereka berbeda dalam konstanta pengikatannya, yang menyebabkan beberapa perbedaan dalam fungsinya. Misalnya, beberapa bentuk hemoglobin ditemukan pada eritrosit manusia: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Semua hemoglobin adalah tetramer, dibangun dari protomer a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Semua protomer mirip satu sama lain dalam struktur primer, dan kesamaan yang sangat mirip diamati pada struktur sekunder dan tersier. Semua bentuk hemoglobin dirancang untuk membawa oksigen ke sel-sel jaringan, tetapi HbF, misalnya, memiliki afinitas yang lebih besar terhadap oksigen dibandingkan HbA. HbF khas untuk tahap embrionik perkembangan manusia. Ia mampu mengambil oksigen dari HbA, yang menjamin suplai oksigen normal ke janin.

Isoprotein adalah hasil dari memiliki lebih dari satu gen struktural dalam kumpulan gen suatu spesies.

PROTEIN: STRUKTUR, SIFAT DAN FUNGSI

1. Protein dan ciri-ciri utamanya

2. Fungsi biologis protein

3. Komposisi asam amino protein

4. Klasifikasi protein

5. Sifat fisik protein

6. Organisasi struktural molekul protein (struktur primer, sekunder, tersier)

Isi artikel

PROTEIN (Pasal 1)– kelas polimer biologis yang ada di setiap organisme hidup. Dengan partisipasi protein, proses utama yang menjamin fungsi vital tubuh terjadi: pernapasan, pencernaan, kontraksi otot, transmisi impuls saraf. Jaringan tulang, kulit, rambut, dan formasi tanduk makhluk hidup terdiri dari protein. Bagi sebagian besar mamalia, pertumbuhan dan perkembangan tubuhnya terjadi karena makanan yang mengandung protein sebagai komponen makanannya. Peran protein dalam tubuh dan strukturnya sangat beragam.

Komposisi protein.

Semua protein adalah polimer, yang rantainya dirangkai dari fragmen asam amino. Asam amino adalah senyawa organik, mengandung komposisinya (sesuai dengan namanya) gugus amino NH 2 dan asam organik, yaitu. karboksil, gugus COOH. Dari seluruh variasi asam amino yang ada (secara teoritis, jumlah asam amino yang mungkin tidak terbatas), hanya asam amino yang hanya memiliki satu atom karbon antara gugus amino dan gugus karboksil yang berpartisipasi dalam pembentukan protein. Secara umum, asam amino yang terlibat dalam pembentukan protein dapat direpresentasikan dengan rumus: H 2 N–CH(R)–COOH. Gugus R yang terikat pada atom karbon (yang berada di antara gugus amino dan karboksil) menentukan perbedaan antara asam amino pembentuk protein. Gugus ini hanya dapat terdiri dari atom karbon dan hidrogen, tetapi lebih sering mengandung, selain C dan H, berbagai gugus fungsional (yang mampu bertransformasi lebih lanjut), misalnya HO-, H 2 N-, dll. Ada juga pilihan ketika R = H.

Organisme makhluk hidup mengandung lebih dari 100 asam amino yang berbeda, namun tidak semuanya digunakan dalam pembuatan protein, tetapi hanya 20, yang disebut asam “fundamental”. Di meja 1 menunjukkan nama mereka (sebagian besar nama berkembang secara historis), rumus strukturnya, serta singkatan yang banyak digunakan. Semua rumus struktur disusun dalam tabel sehingga fragmen asam amino utama berada di sebelah kanan.

Tabel 1. ASAM AMINO TERLIBAT DALAM PEMBUATAN PROTEIN
Nama Struktur Penamaan
glisin GLI
ALANIN ALA
VALIN BATANG
LEUSIN LEI
ISOLEUSIN ILE
serin SER
THREONIN TRE
sistein CIS
METIONIN BERTEMU
LISIN LIZ
ARGININ ARG
ASAM ASPARAGIK ASN
ASPARAGIN ASN
ASAM GLUTAMAT lem
GLUTAMIN GLN
Fenilalanin PENGERING RAMBUT
TYROSIN tir
TRYPTOPHAN TIGA
HISTIDIN GIS
PROLINE PRO
Dalam praktik internasional, singkatan asam amino yang terdaftar diterima menggunakan singkatan tiga huruf atau satu huruf Latin, misalnya, glisin - Gly atau G, alanin - Ala atau A.

Di antara dua puluh asam amino ini (Tabel 1), hanya prolin yang mengandung gugus NH di sebelah gugus karboksil COOH (bukan NH 2), karena merupakan bagian dari fragmen siklik.

Delapan asam amino (valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, lisin, fenilalanin, dan triptofan), ditempatkan pada tabel dengan latar belakang abu-abu, disebut esensial, karena tubuh harus terus-menerus menerimanya dari makanan berprotein untuk pertumbuhan dan perkembangan normal.

Molekul protein terbentuk sebagai hasil dari hubungan berurutan asam amino, sedangkan gugus karboksil dari satu asam berinteraksi dengan gugus amino dari molekul tetangganya, menghasilkan pembentukan ikatan peptida –CO–NH– dan pelepasan sebuah molekul air. Pada Gambar. Gambar 1 menunjukkan kombinasi berurutan alanin, valin dan glisin.

Beras. 1 KONEKSI SERI ASAM AMINO selama pembentukan molekul protein. Jalur dari gugus amino terminal H 2 N ke gugus terminal karboksil COOH dipilih sebagai arah utama rantai polimer.

Untuk menggambarkan secara kompak struktur molekul protein, digunakan singkatan asam amino (Tabel 1, kolom ketiga) yang terlibat dalam pembentukan rantai polimer. Fragmen molekul ditunjukkan pada Gambar. 1 ditulis sebagai berikut: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Molekul protein mengandung 50 hingga 1500 residu asam amino (rantai pendek disebut polipeptida). Individualitas suatu protein ditentukan oleh kumpulan asam amino yang membentuk rantai polimer dan, yang tidak kalah pentingnya, oleh urutan pergantiannya sepanjang rantai. Misalnya, molekul insulin terdiri dari 51 residu asam amino (ini adalah salah satu protein rantai terpendek) dan terdiri dari dua rantai paralel dengan panjang tidak sama yang dihubungkan satu sama lain. Urutan pergantian fragmen asam amino ditunjukkan pada Gambar. 2.

Beras. 2 MOLEKUL INSULIN, dibuat dari 51 residu asam amino, fragmen asam amino identik ditandai dengan warna latar belakang yang sesuai. Residu asam amino sistein yang terkandung dalam rantai (disingkat CIS) membentuk jembatan disulfida –S-S-, yang menghubungkan dua molekul polimer, atau membentuk jembatan dalam satu rantai.

Molekul asam amino sistein (Tabel 1) mengandung gugus sulfhidrida reaktif –SH, yang berinteraksi satu sama lain, membentuk jembatan disulfida –S-S-. Peran sistein dalam dunia protein sangatlah istimewa, dengan partisipasinya, ikatan silang terbentuk antara molekul protein polimer.

Penggabungan asam amino menjadi rantai polimer terjadi secara terkendali pada organisme hidup asam nukleat, mereka memberikan urutan perakitan yang ketat dan mengatur panjang tetap molekul polimer ( cm. ASAM NUKLEAT).

Struktur protein.

Susunan molekul protein, yang disajikan dalam bentuk residu asam amino yang berselang-seling (Gbr. 2), disebut struktur primer protein. Ikatan hidrogen terjadi antara gugus imino HN dan gugus karbonil CO yang ada dalam rantai polimer ( cm. OBLIGASI HIDROGEN), akibatnya molekul protein memperoleh bentuk spasial tertentu, yang disebut struktur sekunder. Jenis struktur sekunder protein yang paling umum ada dua.

Opsi pertama, disebut α-helix, diwujudkan dengan menggunakan ikatan hidrogen dalam molekul polimer tunggal. Parameter geometri molekul, yang ditentukan oleh panjang ikatan dan sudut ikatan, sedemikian rupa sehingga pembentukan ikatan hidrogen dimungkinkan untuk kelompok H-N dan C=O, di antaranya terdapat dua fragmen peptida H-N-C=O (Gbr. 3).

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada Gambar. 3, ditulis dalam bentuk singkatan sebagai berikut:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Sebagai hasil dari efek penyempitan ikatan hidrogen, molekul memperoleh bentuk spiral - yang disebut α-helix, digambarkan sebagai pita spiral melengkung yang melewati atom-atom yang membentuk rantai polimer (Gbr. 4)

Beras. 4 MODEL 3D MOLEKUL PROTEIN dalam bentuk α-heliks. Ikatan hidrogen ditunjukkan dengan garis putus-putus berwarna hijau. Bentuk silinder heliks terlihat pada sudut rotasi tertentu (atom hidrogen tidak ditunjukkan pada gambar). Pewarnaan masing-masing atom diberikan sesuai dengan aturan internasional, yang merekomendasikan hitam untuk atom karbon, biru untuk nitrogen, merah untuk oksigen, kuning untuk belerang (untuk atom hidrogen yang tidak ditunjukkan pada gambar, disarankan putih, dalam hal ini keseluruhan struktur digambarkan dengan latar belakang gelap).

Versi lain dari struktur sekunder, yang disebut struktur β, juga terbentuk dengan partisipasi ikatan hidrogen, perbedaannya adalah gugus HN dan C=O dari dua atau lebih rantai polimer yang terletak secara paralel berinteraksi. Karena rantai polipeptida memiliki arah (Gbr. 1), opsi dimungkinkan ketika arah rantai bertepatan (struktur β paralel, Gambar 5), atau berlawanan (struktur β antiparalel, Gambar 6).

Rantai polimer dari berbagai komposisi dapat berpartisipasi dalam pembentukan struktur β, sedangkan gugus organik yang membingkai rantai polimer (Ph, CH 2 OH, dll.) dalam banyak kasus memainkan peran sekunder; posisi relatif H-N dan C =O grup sangat menentukan. Karena relatif polimer rantai HN dan gugus C=O diarahkan ke arah yang berbeda (atas dan bawah pada gambar), interaksi simultan dari tiga rantai atau lebih menjadi mungkin.

Komposisi rantai polipeptida pertama pada Gambar. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Komposisi rantai kedua dan ketiga:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Komposisi rantai polipeptida ditunjukkan pada Gambar. 6, sama seperti pada Gambar. 5, perbedaannya adalah rantai kedua memiliki arah yang berlawanan (dibandingkan dengan Gambar 5).

Pembentukan struktur β di dalam satu molekul dimungkinkan ketika sebuah fragmen rantai di area tertentu diputar 180°; dalam hal ini, dua cabang dari satu molekul memiliki arah yang berlawanan, sehingga menghasilkan pembentukan struktur β antiparalel ( Gambar 7).

Struktur yang ditunjukkan pada Gambar. 7 dalam gambar datar, ditunjukkan pada Gambar. 8 dalam formulir model volumetrik. Bagian dari struktur β biasanya hanya dilambangkan dengan pita bergelombang datar yang melewati atom-atom yang membentuk rantai polimer.

Struktur banyak protein bergantian antara struktur α-heliks dan struktur β seperti pita, serta rantai polipeptida tunggal. Susunan timbal balik dan pergantiannya dalam rantai polimer disebut struktur tersier protein.

Metode untuk menggambarkan struktur protein ditunjukkan di bawah ini dengan menggunakan contoh crambin protein nabati. Rumus struktur protein, seringkali mengandung hingga ratusan fragmen asam amino, rumit, rumit, dan sulit dipahami, sehingga terkadang digunakan rumus struktur yang disederhanakan - tanpa simbol unsur kimia(Gbr. 9, opsi A), tetapi pada saat yang sama mempertahankan warna guratan valensi sesuai dengan aturan internasional (Gbr. 4). Dalam hal ini, rumus disajikan bukan dalam bentuk datar, tetapi dalam gambar spasial, yang sesuai dengan struktur molekul sebenarnya. Metode ini memungkinkan, misalnya, untuk membedakan jembatan disulfida (mirip dengan yang ditemukan pada insulin, Gambar 2), gugus fenil pada rangka samping rantai, dll. Gambaran molekul dalam bentuk model tiga dimensi (bola dihubungkan dengan batang) agak lebih jelas (Gbr. 9, opsi B). Namun, kedua metode tersebut tidak memungkinkan untuk menunjukkan struktur tersier, sehingga ahli biofisika Amerika Jane Richardson mengusulkan untuk menggambarkan struktur α dalam bentuk pita yang dipilin secara spiral (lihat Gambar 4), struktur β dalam bentuk pita bergelombang datar (Gbr. 8), dan menghubungkannya dengan rantai tunggal - dalam bentuk bundel tipis, setiap jenis struktur memiliki warnanya sendiri. Metode yang menggambarkan struktur tersier suatu protein sekarang banyak digunakan (Gbr. 9, opsi B). Terkadang, untuk informasi lebih lanjut, struktur tersier dan rumus struktur yang disederhanakan ditampilkan bersama (Gbr. 9, opsi D). Ada juga modifikasi dari metode yang diusulkan oleh Richardson: heliks α digambarkan sebagai silinder, dan struktur β digambarkan sebagai panah datar yang menunjukkan arah rantai (Gbr. 9, opsi E). Metode yang kurang umum adalah di mana seluruh molekul digambarkan dalam bentuk tali, di mana struktur yang tidak sama disorot dengan warna berbeda, dan jembatan disulfida ditampilkan sebagai jembatan kuning (Gbr. 9, opsi E).

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah opsi B, ketika ketika menggambarkan struktur tersier, ciri-ciri struktural protein (fragmen asam amino, urutan pergantiannya, ikatan hidrogen) tidak ditunjukkan, dan diasumsikan bahwa semua protein mengandung “detail ” diambil dari satu set standar dua puluh asam amino ( Tabel 1). Tugas utama ketika menggambarkan struktur tersier adalah menunjukkan penataan ruang dan pergantian struktur sekunder.

Beras. 9 PILIHAN BERBEDA UNTUK MEWAKILI STRUKTUR PROTEIN CRUMBIN.
A – rumus struktur dalam citra spasial.
B – struktur dalam bentuk model tiga dimensi.
B – struktur tersier molekul.
D – kombinasi opsi A dan B.
D – gambaran sederhana dari struktur tersier.
E – struktur tersier dengan jembatan disulfida.

Yang paling nyaman untuk persepsi adalah struktur tersier volumetrik (opsi B), bebas dari detail rumus struktur.

Molekul protein dengan struktur tersier, biasanya, mengambil konfigurasi tertentu, yang dibentuk oleh interaksi polar (elektrostatis) dan ikatan hidrogen. Akibatnya, molekul tersebut berbentuk bola kompak - protein globular (globul, lat. bola), atau berfilamen - protein fibrilar (fibra, lat. serat).

Contoh struktur globular adalah protein albumin; golongan albumin meliputi putih telur ayam. Rantai polimer albumin dirakit terutama dari alanin, asam aspartat, glisin, dan sistein, bergantian dalam urutan tertentu. Struktur tersier mengandung heliks α yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 10).

Beras. 10 STRUKTUR GLOBULAR ALBUMIN

Contoh struktur fibrilar adalah protein fibroin. Mereka mengandung sejumlah besar residu glisin, alanin dan serin (setiap detik residu asam amino adalah glisin); Tidak ada residu sistein yang mengandung gugus sulfhidrida. Fibroin, komponen utama sutera alam dan jaring laba-laba, mengandung struktur β yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11).

Beras. sebelas FIBROIN PROTEIN FIBRILAR

Kemungkinan terbentuknya struktur tersier dari jenis tertentu melekat pada struktur primer protein, yaitu. ditentukan terlebih dahulu oleh urutan pergantian residu asam amino. Dari kumpulan residu tertentu, heliks α sebagian besar muncul (ada cukup banyak kumpulan seperti itu), kumpulan lainnya mengarah pada munculnya struktur β, rantai tunggal dicirikan oleh komposisinya.

Beberapa molekul protein, sambil mempertahankan struktur tersier, mereka mampu bergabung menjadi agregat supramolekul besar, sementara mereka disatukan oleh interaksi polar, serta ikatan hidrogen. Formasi seperti ini disebut struktur kuaterner protein. Misalnya, protein feritin, yang sebagian besar terdiri dari leusin, asam glutamat, asam aspartat, dan histidin (ferrisin mengandung 20 residu asam amino dalam jumlah yang bervariasi), membentuk struktur tersier dari empat heliks α paralel. Ketika molekul digabungkan menjadi satu kesatuan (Gbr. 12), struktur kuaterner terbentuk, yang dapat mencakup hingga 24 molekul feritin.

Gambar 12 PEMBENTUKAN STRUKTUR KUATERNAER FERITIN PROTEIN GLOBULAR

Contoh lain dari formasi supramolekul adalah struktur kolagen. Ini adalah protein fibrilar, rantai yang sebagian besar dibangun dari glisin, bergantian dengan prolin dan lisin. Strukturnya mengandung rantai tunggal, heliks rangkap tiga, bergantian dengan struktur β berbentuk pita yang disusun dalam bundel paralel (Gbr. 13).

Gambar 13 STRUKTUR SUPRAMOLEKULER PROTEIN KOLAGEN FIBRILAR

Sifat kimia protein.

Di bawah pengaruh pelarut organik, produk limbah bakteri tertentu (fermentasi asam laktat) atau dengan meningkatnya suhu, penghancuran struktur sekunder dan tersier terjadi tanpa merusak struktur primernya, akibatnya protein kehilangan kelarutan dan kehilangan aktivitas biologis, Proses ini disebut denaturasi, yaitu hilangnya sifat-sifat alami, misalnya mengentalnya susu asam, menggumpalnya putih telur ayam rebus. Pada suhu tinggi, protein organisme hidup (khususnya mikroorganisme) dengan cepat mengalami denaturasi. Protein seperti itu tidak dapat berpartisipasi proses biologis, akibatnya mikroorganisme mati, sehingga susu yang direbus (atau dipasteurisasi) dapat disimpan lebih lama.

Ikatan peptida H-N-C=O yang membentuk rantai polimer molekul protein dihidrolisis dengan adanya asam atau basa, menyebabkan rantai polimer putus, yang pada akhirnya dapat menghasilkan asam amino asli. Ikatan peptida yang merupakan bagian dari heliks α atau struktur β lebih tahan terhadap hidrolisis dan berbagai pengaruh kimia (dibandingkan dengan ikatan yang sama dalam rantai tunggal). Pembongkaran molekul protein yang lebih halus menjadi asam amino komponennya dilakukan dalam lingkungan anhidrat menggunakan hidrazin H 2 N–NH 2, sedangkan semua fragmen asam amino, kecuali yang terakhir, membentuk apa yang disebut hidrazida asam karboksilat mengandung fragmen C(O)–HN–NH 2 (Gbr. 14).

Beras. 14. DIVISI POLIPEPTIDA

Analisis semacam itu dapat memberikan informasi tentang komposisi asam amino suatu protein tertentu, namun yang lebih penting adalah mengetahui urutannya dalam molekul protein. Salah satu metode yang banyak digunakan untuk tujuan ini adalah aksi fenil isothiocyanate (FITC) pada rantai polipeptida, yang dalam lingkungan basa melekat pada polipeptida (dari ujung yang mengandung gugus amino), dan ketika reaksi dari lingkungan berubah menjadi asam, ia terlepas dari rantai, membawa serta sepotong satu asam amino (Gbr. 15).

Beras. 15 PEMBELAHAN POLYPEPTIDE SEKUENSIAL

Banyak teknik khusus telah dikembangkan untuk analisis tersebut, termasuk teknik yang mulai “membongkar” molekul protein menjadi komponen penyusunnya, dimulai dari ujung karboksil.

Jembatan lintas disulfida S-S (dibentuk oleh interaksi residu sistein, Gambar 2 dan 9) dibelah, mengubahnya menjadi gugus HS melalui aksi berbagai zat pereduksi. Aksi zat pengoksidasi (oksigen atau hidrogen peroksida) sekali lagi mengarah pada pembentukan jembatan disulfida (Gbr. 16).

Beras. 16. PELEPASAN JEMBATAN DISULPHIDE

Untuk membuat ikatan silang tambahan pada protein, gunakan reaktivitas gugus amino dan karboksil. Gugus amino yang terletak di rangka samping rantai lebih mudah diakses oleh berbagai interaksi - fragmen lisin, asparagin, lisin, prolin (Tabel 1). Ketika gugus amino tersebut berinteraksi dengan formaldehida, terjadi proses kondensasi dan jembatan silang –NH–CH2–NH– muncul (Gbr. 17).

Beras. 17 PEMBUATAN JEMBATAN LINTAS TAMBAHAN ANTARA MOLEKUL PROTEIN.

Gugus karboksil terminal protein mampu bereaksi dengan senyawa kompleks dari beberapa logam polivalen (senyawa kromium lebih sering digunakan), dan juga terjadi ikatan silang. Kedua proses tersebut digunakan dalam penyamakan kulit.

Peran protein dalam tubuh.

Peran protein dalam tubuh bermacam-macam.

Enzim(fermentasi lat. – fermentasi), nama lainnya adalah enzim (en zumh Yunani. - dalam ragi) adalah protein dengan aktivitas katalitik; mereka mampu meningkatkan kecepatan proses biokimia ribuan kali lipat. Di bawah aksi enzim, komponen makanan: protein, lemak dan karbohidrat dipecah menjadi senyawa yang lebih sederhana, dari mana makromolekul baru yang diperlukan untuk jenis organisme tertentu kemudian disintesis. Enzim juga mengambil bagian dalam banyak proses sintesis biokimia, misalnya dalam sintesis protein (beberapa protein membantu mensintesis protein lain). Cm. ENZIM

Enzim tidak hanya merupakan katalis yang sangat efisien, tetapi juga selektif (mengarahkan reaksi secara ketat ke arah tertentu). Di hadapan mereka, reaksi berlangsung dengan hasil hampir 100% tanpa pembentukan produk sampingan, dan kondisinya ringan: tekanan atmosfer normal dan suhu organisme hidup. Sebagai perbandingan, sintesis amonia dari hidrogen dan nitrogen dengan adanya katalis - besi aktif - dilakukan pada 400–500 ° C dan tekanan 30 MPa, hasil amonia adalah 15–25% per siklus. Enzim dianggap sebagai katalis yang tak tertandingi.

Penelitian intensif tentang enzim dimulai pada pertengahan abad ke-19; sekarang lebih dari 2000 enzim berbeda telah dipelajari, ini adalah kelas protein yang paling beragam.

Nama-nama enzim adalah sebagai berikut: akhiran -ase ditambahkan pada nama reagen yang berinteraksi dengan enzim, atau pada nama reaksi yang dikatalisis, misalnya arginase menguraikan arginin (Tabel 1), dekarboksilase mengkatalisis dekarboksilasi, yaitu penghapusan CO 2 dari gugus karboksil:

– COOH → – CH + CO2

Seringkali, untuk lebih akurat menunjukkan peran suatu enzim, baik objek maupun jenis reaksinya ditunjukkan dalam namanya, misalnya alkohol dehidrogenase, enzim yang melakukan dehidrogenasi alkohol.

Untuk beberapa enzim yang ditemukan cukup lama, nama sejarah(tanpa akhiran -aza), misalnya pepsin (pepsis, Orang yunani. pencernaan) dan trypsin (thrypsis Orang yunani. pencairan), enzim ini memecah protein.

Untuk sistematisasi, enzim digabungkan menjadi kelas-kelas besar, klasifikasi didasarkan pada jenis reaksi, kelas-kelas tersebut diberi nama sesuai dengan prinsip umum - nama reaksi dan akhiran - aza. Beberapa kelas tersebut tercantum di bawah ini.

Oksidoreduktase– enzim yang mengkatalisis reaksi redoks. Dehidrogenase yang termasuk dalam golongan ini melakukan transfer proton, misalnya alkohol dehidrogenase (ADH) mengoksidasi alkohol menjadi aldehida, selanjutnya oksidasi aldehida menjadi asam karboksilat dikatalisis oleh aldehida dehidrogenase (ALDH). Kedua proses tersebut terjadi di dalam tubuh selama konversi etanol menjadi asam asetat (Gbr. 18).

Beras. 18 OKSIDASI DUA TAHAP ETANOL menjadi asam asetat

Bukan etanol yang memiliki efek narkotika, tetapi produk antara asetaldehida; semakin rendah aktivitas enzim ALDH, semakin lambat tahap kedua berlangsung - oksidasi asetaldehida menjadi asam asetat dan semakin lama dan kuat efek memabukkan dari konsumsi. etanol. Analisis menunjukkan bahwa lebih dari 80% ras kuning memiliki aktivitas ALDH yang relatif rendah dan oleh karena itu memiliki toleransi alkohol yang lebih parah. Alasan penurunan aktivitas ALDH bawaan ini adalah karena beberapa residu asam glutamat dalam molekul ALDH yang “melemah” digantikan oleh fragmen lisin (Tabel 1).

Transferase– enzim yang mengkatalisis transfer kelompok fungsional, misalnya, transiminase mengkatalisis pergerakan gugus amino.

Hidrolase– enzim yang mengkatalisis hidrolisis. Tripsin dan pepsin yang disebutkan sebelumnya menghidrolisis ikatan peptida, dan lipase memecah ikatan ester dalam lemak:

–RC(O)ATAU 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Lyase– enzim yang mengkatalisis reaksi yang tidak berlangsung secara hidrolitik; sebagai akibat dari reaksi tersebut, terjadi pecah koneksi C-C, C-O, C-N dan pembentukan ikatan baru. Enzim dekarboksilase termasuk dalam kelas ini

Isomerase– enzim yang mengkatalisis isomerisasi, misalnya konversi asam maleat menjadi asam fumarat (Gbr. 19), ini adalah contoh isomerisasi cis - trans (lihat ISOMERIA).

Beras. 19. ISOMERISASI ASAM MALEAT menjadi fumarat dengan adanya enzim.

Kerja enzim diamati prinsip umum, yang menurutnya selalu ada korespondensi struktural antara enzim dan reagen reaksi yang dipercepat. Menurut ungkapan kiasan salah satu pendiri doktrin enzim, E. Fisher, reagen cocok dengan enzim seperti kunci pada gembok. Dalam hal ini, setiap enzim mengkatalisis reaksi kimia tertentu atau sekelompok reaksi yang sejenis. Kadang-kadang suatu enzim dapat bekerja pada satu senyawa, misalnya urease (uron Orang yunani. – urin) hanya mengkatalisis hidrolisis urea:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

Selektivitas paling halus ditunjukkan oleh enzim yang membedakan antipoda yang aktif secara optik - isomer tangan kiri dan kanan. L-arginase hanya bekerja pada arginin levorotatory dan tidak mempengaruhi isomer dekstrorotary. L-laktat dehidrogenase hanya bekerja pada ester levorotatori asam laktat, yang disebut laktat (laktis lat. susu), sedangkan D-laktat dehidrogenase hanya memecah D-laktat.

Kebanyakan enzim tidak bekerja pada satu, tetapi pada sekelompok senyawa terkait, misalnya tripsin “lebih suka” memutuskan ikatan peptida yang dibentuk oleh lisin dan arginin (Tabel 1.)

Sifat katalitik beberapa enzim, seperti hidrolase, ditentukan semata-mata oleh struktur molekul protein itu sendiri; kelas enzim lain - oksidoreduktase (misalnya, alkohol dehidrogenase) hanya dapat aktif dengan adanya molekul non-protein yang terkait dengan di antaranya - vitamin, ion pengaktif Mg, Ca, Zn, Mn dan fragmen asam nukleat (Gbr. 20).

Beras. 20 MOLEKUL ALKOHOL DEHIDROGENASE

Protein transpor mengikat dan mengangkut berbagai molekul atau ion melintasi membran sel (baik di dalam maupun di luar sel), serta dari satu organ ke organ lainnya.

Misalnya, hemoglobin mengikat oksigen saat darah melewati paru-paru dan mengantarkannya ke berbagai jaringan tubuh, dimana oksigen dilepaskan dan kemudian digunakan untuk mengoksidasi komponen makanan, proses ini berfungsi sebagai sumber energi (kadang-kadang disebut istilah “pembakaran”). makanan dalam tubuh digunakan).

Selain bagian protein, hemoglobin mengandung senyawa kompleks besi dengan molekul siklik porfirin (porphyros Orang yunani. – ungu), yang menyebabkan warna merah darah. Kompleks inilah (Gbr. 21, kiri) yang berperan sebagai pembawa oksigen. Dalam hemoglobin, kompleks besi porfirin terletak di dalam molekul protein dan dipertahankan melalui interaksi polar, serta ikatan koordinasi dengan nitrogen dalam histidin (Tabel 1), yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2 yang dibawa oleh hemoglobin terikat melalui ikatan koordinasi ke atom besi pada sisi yang berlawanan dengan sisi tempat melekatnya histidin (Gbr. 21, kanan).

Beras. 21 STRUKTUR KOMPLEKS BESI

Struktur kompleks ditampilkan di sebelah kanan dalam bentuk model tiga dimensi. Kompleks ini ditahan dalam molekul protein melalui ikatan koordinasi (garis putus-putus biru) antara atom Fe dan atom N dalam histidin yang merupakan bagian dari protein. Molekul O2 yang dibawa oleh hemoglobin terikat secara koordinat (garis putus-putus merah) ke atom Fe dari sisi berlawanan dari kompleks planar.

Hemoglobin adalah salah satu protein yang paling banyak dipelajari; terdiri dari heliks-a yang dihubungkan oleh rantai tunggal dan mengandung empat kompleks besi. Jadi, hemoglobin seperti paket besar untuk mengangkut empat molekul oksigen sekaligus. Bentuk hemoglobin sesuai dengan protein globular (Gbr. 22).

Beras. 22 BENTUK HEMOGLOBIN GLOBULAR

“Keuntungan” utama hemoglobin adalah penambahan oksigen dan eliminasi selanjutnya selama transfer ke berbagai jaringan dan organ terjadi dengan cepat. Karbon monoksida, CO (karbon monoksida), mengikat Fe dalam hemoglobin lebih cepat, tetapi, tidak seperti O 2, membentuk kompleks yang sulit dihancurkan. Akibatnya, hemoglobin tersebut tidak mampu mengikat O2, yang menyebabkan (jika karbon monoksida terhirup dalam jumlah besar) kematian tubuh karena mati lemas.

Fungsi kedua hemoglobin adalah mentransfer CO2 yang dihembuskan, tetapi dalam proses pengikatan sementara karbon dioksida, bukan atom besi yang terlibat, tetapi gugus H2N dari protein.

“Kinerja” protein bergantung pada strukturnya, misalnya, penggantian residu asam amino tunggal asam glutamat dalam rantai polipeptida hemoglobin dengan residu valin (kelainan bawaan yang langka) menyebabkan penyakit yang disebut anemia sel sabit.

Ada juga protein transpor yang dapat mengikat lemak, glukosa, dan asam amino serta mengangkutnya ke dalam dan ke luar sel.

Protein transpor jenis khusus tidak mengangkut zat itu sendiri, tetapi menjalankan fungsi “pengatur transpor”, melewatkan zat tertentu melalui membran (dinding luar sel). Protein seperti ini lebih sering disebut protein membran. Mereka berbentuk silinder berongga dan, tertanam di dinding membran, memastikan pergerakan beberapa molekul atau ion polar ke dalam sel. Contoh protein membran adalah porin (Gbr. 23).

Beras. 23 PROTEIN PORIN

Protein makanan dan penyimpanan, seperti namanya, berfungsi sebagai sumber nutrisi internal, paling sering untuk embrio tumbuhan dan hewan, serta pada tahap awal perkembangan organisme muda. Protein makanan meliputi albumin (Gbr. 10), komponen utama putih telur, dan kasein, protein utama susu. Di bawah pengaruh enzim pepsin, kasein menggumpal di perut, yang memastikan retensinya di saluran pencernaan dan penyerapan yang efektif. Kasein mengandung fragmen semua asam amino yang dibutuhkan tubuh.

Ferritin (Gbr. 12), yang ditemukan pada jaringan hewan, mengandung ion besi.

Protein penyimpanan juga termasuk mioglobin, yang komposisi dan strukturnya mirip dengan hemoglobin. Mioglobin terkonsentrasi terutama di otot, peran utamanya adalah menyimpan oksigen yang diberikan oleh hemoglobin. Ia dengan cepat jenuh dengan oksigen (jauh lebih cepat daripada hemoglobin), dan kemudian secara bertahap memindahkannya ke berbagai jaringan.

Protein struktural melakukan fungsi pelindung (kulit) atau fungsi pendukung - mereka menyatukan tubuh menjadi satu kesatuan dan memberinya kekuatan (tulang rawan dan tendon). Komponen utamanya adalah protein kolagen fibrilar (Gbr. 11), protein paling umum di dunia hewan dalam tubuh mamalia, terhitung hampir 30% dari total massa protein. Kolagen mempunyai kekuatan tarik yang tinggi (kekuatan kulit sudah diketahui), namun karena rendahnya kandungan ikatan silang pada kolagen kulit, kulit hewan tidak banyak dimanfaatkan dalam bentuk mentahnya untuk pembuatan berbagai produk. Untuk mengurangi pembengkakan kulit di dalam air, penyusutan selama pengeringan, serta untuk meningkatkan kekuatan dalam keadaan berair dan meningkatkan elastisitas kolagen, dibuat ikatan silang tambahan (Gbr. 15a), inilah yang disebut proses penyamakan kulit. .

Pada organisme hidup, molekul kolagen yang muncul selama pertumbuhan dan perkembangan organisme tidak diperbarui dan tidak digantikan oleh molekul yang baru disintesis. Seiring bertambahnya usia tubuh, jumlah ikatan silang kolagen meningkat, yang menyebabkan penurunan elastisitasnya, dan karena pembaruan tidak terjadi, perubahan terkait usia muncul - peningkatan kerapuhan tulang rawan dan tendon, dan penampilan. dari kerutan pada kulit.

Ligamen artikular mengandung elastin, protein struktural yang mudah meregang dalam dua dimensi. Protein resilin, yang terdapat pada titik engsel sayap beberapa serangga, memiliki elastisitas paling besar.

Formasi terangsang - rambut, kuku, bulu, sebagian besar terdiri dari protein keratin (Gbr. 24). Perbedaan utamanya adalah kandungan residu sistein yang nyata, yang membentuk jembatan disulfida, yang memberikan elastisitas tinggi (kemampuan untuk mengembalikan bentuk aslinya setelah deformasi) pada rambut, serta kain wol.

Beras. 24. FRAGMEN KERATIN PROTEIN FIBRILLAR

Untuk mengubah bentuk benda keratin secara permanen, pertama-tama Anda harus menghancurkan jembatan disulfida dengan bantuan zat pereduksi, memberikan bentuk baru, dan kemudian membuat jembatan disulfida lagi dengan bantuan zat pengoksidasi (Gbr. 16), ini itulah yang dilakukan, misalnya mengeriting rambut.

Dengan peningkatan kandungan residu sistein dalam keratin dan, dengan demikian, peningkatan jumlah jembatan disulfida, kemampuan untuk berubah bentuk menghilang, tetapi kekuatan tinggi muncul (tanduk hewan berkuku dan cangkang penyu mengandung hingga 18% sistein. pecahan). Tubuh mamalia berisi hingga 30 berbagai jenis keratin.

Fibroin protein fibrilar, terkait dengan keratin, yang disekresikan oleh ulat sutera ketika menggulung kepompong, serta oleh laba-laba ketika menenun jaring, hanya mengandung struktur β yang dihubungkan oleh rantai tunggal (Gbr. 11). Berbeda dengan keratin, fibroin tidak memiliki jembatan silang disulfida dan sangat kuat tarik (kekuatan per unit persilangan beberapa sampel memiliki jaringan yang lebih tinggi dari kabel baja). Karena kurangnya ikatan silang, fibroin bersifat inelastis (diketahui bahwa kain wol hampir tahan kusut, sedangkan kain sutra mudah kusut).

Protein pengatur.

Protein pengatur, lebih sering disebut hormon, terlibat dalam berbagai proses fisiologis. Misalnya, hormon insulin (Gbr. 25) terdiri dari dua rantai α yang dihubungkan oleh jembatan disulfida. Insulin mengatur proses metabolisme yang melibatkan glukosa; ketidakhadirannya menyebabkan diabetes.

Beras. 25 INSULIN PROTEIN

Kelenjar pituitari otak mensintesis hormon yang mengatur pertumbuhan tubuh. Ada protein pengatur yang mengontrol biosintesis berbagai enzim dalam tubuh.

Protein kontraktil dan motorik memberi tubuh kemampuan untuk berkontraksi, mengubah bentuk dan bergerak, terutama otot. 40% dari massa seluruh protein yang terkandung dalam otot adalah miosin (mys, myos, Orang yunani. - otot). Molekulnya mengandung bagian fibrilar dan globular (Gbr. 26)

Beras. 26 MOLEKUL MYOSIN

Molekul-molekul tersebut bergabung menjadi agregat besar yang mengandung 300–400 molekul.

Ketika konsentrasi ion kalsium berubah di ruang sekitar serat otot, terjadi perubahan konformasi molekul yang reversibel - perubahan bentuk rantai karena rotasi fragmen individu di sekitar ikatan valensi. Hal ini menyebabkan kontraksi dan relaksasi otot, sinyal untuk mengubah konsentrasi ion kalsium berasal dari ujung saraf di serat otot. Kontraksi otot buatan dapat disebabkan oleh aksi impuls listrik, yang menyebabkan perubahan tajam dalam konsentrasi ion kalsium; hal ini didasarkan pada stimulasi otot jantung untuk memulihkan fungsi jantung.

Protein pelindung membantu melindungi tubuh dari serbuan bakteri penyerang, virus dan dari penetrasi protein asing (nama umum benda asing adalah antigen). Peran protein pelindung dilakukan oleh imunoglobulin (nama lain adalah antibodi), mereka mengenali antigen yang masuk ke dalam tubuh dan mengikatnya dengan kuat. Di dalam tubuh mamalia, termasuk manusia, terdapat lima kelas imunoglobulin: M, G, A, D dan E, strukturnya, seperti namanya, berbentuk bulat, selain itu semuanya dibangun dengan cara yang sama. Organisasi molekuler antibodi ditunjukkan di bawah ini menggunakan contoh imunoglobulin kelas G (Gbr. 27). Molekul tersebut mengandung empat rantai polipeptida yang dihubungkan oleh tiga jembatan disulfida S-S (ditunjukkan pada Gambar 27 dengan ikatan valensi yang menebal dan simbol S besar), selain itu, setiap rantai polimer mengandung jembatan disulfida intrachain. Dua rantai polimer besar (berwarna biru) mengandung 400–600 residu asam amino. Dua rantai lainnya (disorot hijau) hampir setengah panjangnya, mengandung sekitar 220 residu asam amino. Keempat rantai disusun sedemikian rupa sehingga kelompok terminal H 2 N diarahkan ke arah yang sama.

Beras. 27 REPRESENTASI SKEMA STRUKTUR IMUNOGLOBULIN

Setelah tubuh bersentuhan dengan protein asing (antigen), sel sistem imun mulai memproduksi imunoglobulin (antibodi), yang terakumulasi dalam serum darah. Pada tahap pertama, pekerjaan utama dilakukan oleh bagian rantai yang mengandung terminal H 2 N (pada Gambar 27, bagian yang sesuai ditandai dengan warna biru muda dan hijau muda). Ini adalah area penangkapan antigen. Selama sintesis imunoglobulin, area ini dibentuk sedemikian rupa sehingga struktur dan konfigurasinya paling sesuai dengan struktur antigen yang mendekat (seperti kunci gembok, seperti enzim, tetapi tugas dalam kasus ini berbeda). Jadi, untuk setiap antigen, antibodi individual dibuat sebagai respons imun. Sangat “plastik” untuk mengubah struktur tergantung pada faktor eksternal Selain imunoglobulin, tidak ada protein yang diketahui dapat melakukannya. Enzim memecahkan masalah kesesuaian struktural dengan reagen dengan cara yang berbeda - dengan bantuan sekumpulan besar berbagai enzim, dengan mempertimbangkan semua kemungkinan kasus, dan imunoglobulin membangun kembali "alat kerja" setiap saat. Selain itu, daerah engsel imunoglobulin (Gbr. 27) menyediakan dua daerah penangkapan dengan beberapa mobilitas independen; sebagai hasilnya, molekul imunoglobulin dapat “menemukan” sekaligus dua tempat yang paling nyaman untuk ditangkap dalam antigen agar aman. perbaiki, ini mengingatkan pada tindakan makhluk krustasea.

Selanjutnya, rantai reaksi berurutan dari sistem kekebalan tubuh diaktifkan, imunoglobulin dari kelas lain dihubungkan, sebagai akibatnya, protein asing dinonaktifkan, dan kemudian antigen (mikroorganisme asing atau toksin) dihancurkan dan dikeluarkan.

Setelah kontak dengan antigen, konsentrasi maksimum imunoglobulin tercapai (tergantung pada sifat antigen dan karakteristik individu tubuh itu sendiri) selama beberapa jam (terkadang beberapa hari). Tubuh menyimpan ingatan akan kontak tersebut, dan dengan serangan berulang oleh antigen yang sama, imunoglobulin terakumulasi dalam serum darah jauh lebih cepat dan dalam jumlah yang lebih besar - terjadi kekebalan yang didapat.

Klasifikasi protein di atas agak sewenang-wenang, misalnya protein trombin, yang disebutkan di antara protein pelindung, pada dasarnya adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida, sehingga termasuk dalam kelas protease.

Protein pelindung sering kali mencakup protein dari bisa ular dan protein beracun dari beberapa tumbuhan, karena tugasnya adalah melindungi tubuh dari kerusakan.

Ada protein yang fungsinya sangat unik sehingga sulit untuk diklasifikasikan. Misalnya, protein monellin, yang ditemukan pada tanaman Afrika, rasanya sangat manis dan telah dipelajari sebagai zat tidak beracun yang dapat digunakan sebagai pengganti gula untuk mencegah obesitas. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein dengan sifat antibeku, yang mencegah darah ikan tersebut membeku.

Sintesis protein buatan.

Kondensasi asam amino yang mengarah ke rantai polipeptida adalah proses yang telah dipelajari dengan baik. Misalnya, dimungkinkan untuk melakukan kondensasi salah satu asam amino atau campuran asam dan, karenanya, memperoleh polimer yang mengandung unit identik atau unit berbeda secara bergantian dalam urutan acak. Polimer tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan polipeptida alami dan tidak memiliki aktivitas biologis. Tugas utamanya adalah menggabungkan asam amino dalam urutan yang ditentukan secara ketat dan telah ditentukan sebelumnya untuk mereproduksi urutan residu asam amino dalam protein alami. Ilmuwan Amerika Robert Merrifield mengusulkan metode orisinal yang memungkinkan pemecahan masalah ini. Inti dari metode ini adalah asam amino pertama dilekatkan pada gel polimer yang tidak larut, yang mengandung gugus reaktif yang dapat bergabung dengan gugus –COOH – asam amino. Polistiren berikatan silang dengan gugus klorometil yang dimasukkan ke dalamnya diambil sebagai substrat polimer. Untuk mencegah asam amino yang diambil untuk reaksi bereaksi dengan dirinya sendiri dan untuk mencegah bergabungnya gugus H 2 N ke substrat, gugus amino dari asam ini terlebih dahulu diblokir dengan substituen besar [(C 4 H 9) 3 ] 3 grup OS (O). Setelah asam amino melekat pada pendukung polimer, gugus pemblokiran dihilangkan dan asam amino lain dimasukkan ke dalam campuran reaksi, yang juga memiliki gugus H 2 N yang sebelumnya diblokir. Dalam sistem seperti itu, hanya interaksi gugus H 2 N dari asam amino pertama dan gugus –COOH dari asam kedua yang dimungkinkan, yang dilakukan dengan adanya katalis (garam fosfonium). Selanjutnya, seluruh skema diulangi dengan memasukkan asam amino ketiga (Gbr. 28).

Beras. 28. SKEMA SINTESIS RANTAI POLYPEPTIDE

Pada tahap terakhir, rantai polipeptida yang dihasilkan dipisahkan dari penyangga polistiren. Sekarang seluruh proses dilakukan secara otomatis, ada penyintesis peptida otomatis yang beroperasi sesuai dengan skema yang dijelaskan. Metode ini telah digunakan untuk mensintesis banyak peptida yang digunakan dalam pengobatan dan pertanian. Dimungkinkan juga untuk memperoleh analog yang lebih baik dari peptida alami dengan efek selektif dan ditingkatkan. Beberapa protein kecil disintesis, seperti hormon insulin dan beberapa enzim.

Ada juga metode sintesis protein yang meniru proses alami: mereka mensintesis fragmen asam nukleat yang dikonfigurasi untuk menghasilkan protein tertentu, kemudian fragmen ini dibangun menjadi organisme hidup (misalnya, menjadi bakteri), setelah itu tubuh mulai memproduksinya. protein yang diinginkan. Dengan cara ini, sejumlah besar protein dan peptida yang sulit dijangkau, serta analognya, kini diperoleh.

Protein sebagai sumber makanan.

Protein dalam organisme hidup terus-menerus dipecah menjadi asam amino aslinya (dengan partisipasi enzim yang sangat diperlukan), beberapa asam amino diubah menjadi asam amino lain, kemudian protein disintesis kembali (juga dengan partisipasi enzim), yaitu. tubuh terus diperbarui. Beberapa protein (kolagen kulit dan rambut) tidak diperbarui; tubuh terus menerus kehilangan protein tersebut dan sebagai gantinya mensintesis protein baru. Protein sebagai sumber makanan menjalankan dua fungsi utama: memasok tubuh dengan bahan pembangun untuk sintesis molekul protein baru dan, di samping itu, memasok energi (sumber kalori) bagi tubuh.

Mamalia karnivora (termasuk manusia) memperoleh protein yang diperlukan dari makanan nabati dan hewani. Tak satu pun dari protein yang diperoleh dari makanan dimasukkan ke dalam tubuh tanpa perubahan. Di saluran pencernaan, semua protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, dan darinya protein yang diperlukan untuk organisme tertentu dibangun, sedangkan dari 8 asam esensial (Tabel 1), 12 sisanya dapat disintesis di dalam tubuh jika mereka tidak disuplai dengan makanan dalam jumlah yang cukup, tetapi asam esensial harus disuplai dengan makanan tanpa henti. Tubuh menerima atom belerang dalam sistein dengan asam amino esensial metionin. Beberapa protein terurai, melepaskan energi yang diperlukan untuk mempertahankan kehidupan, dan nitrogen yang dikandungnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin. Biasanya, tubuh manusia kehilangan 25-30 g protein per hari, sehingga makanan berprotein harus selalu tersedia dalam jumlah yang dibutuhkan. Kebutuhan protein minimum harian adalah 37 g untuk pria dan 29 g untuk wanita, namun asupan yang disarankan hampir dua kali lebih tinggi. Saat mengevaluasi produk makanan, penting untuk mempertimbangkan kualitas protein. Jika tidak ada atau kontennya rendah, jangan asam amino nonesensial Protein dianggap bernilai rendah, sehingga protein tersebut harus dikonsumsi dalam jumlah yang lebih banyak. Jadi, protein kacang-kacangan mengandung sedikit metionin, sedangkan protein gandum dan jagung rendah lisin (keduanya asam amino esensial). Protein hewani (tidak termasuk kolagen) tergolong produk pangan lengkap. Satu set lengkap semua asam esensial mengandung kasein susu, serta keju cottage dan keju yang dibuat darinya, jadi pola makan vegetarian, jika sangat ketat, yaitu. “bebas susu” memerlukan peningkatan konsumsi kacang-kacangan, kacang-kacangan dan jamur untuk memasok tubuh dengan asam amino esensial dalam jumlah yang dibutuhkan.

Asam amino dan protein sintetik juga digunakan sebagai produk makanan, ditambahkan ke pakan yang mengandung asam amino esensial dalam jumlah kecil. Ada bakteri yang mampu mengolah dan mengasimilasi hidrokarbon minyak, dalam hal ini untuk sintesis protein yang lengkap perlu diberi makan senyawa yang mengandung nitrogen (amonia atau nitrat). Protein yang diperoleh dengan cara ini digunakan sebagai pakan ternak dan unggas. Satu set enzim - karbohidrat - sering ditambahkan ke pakan hewan peliharaan, yang mengkatalisis hidrolisis komponen makanan karbohidrat yang sulit terurai (dinding sel tanaman biji-bijian), sehingga makanan nabati lebih diserap sepenuhnya.

Mikhail Levitsky

PROTEIN (pasal 2)

(protein), suatu kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen makhluk hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Kebanyakan protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga merupakan protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya dengan menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein termasuk antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang mampu merespon pengaruh luar (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor pada indera yang merasakan iritasi. Banyak protein terletak di dalam sel dan seterusnya membran sel, melakukan fungsi pengaturan.

Pada paruh pertama abad ke-19. banyak ahli kimia, dan di antaranya terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein mewakili kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari bahasa Yunani protos - pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder.

PROPERTI FISIK

Protein berwarna putih dalam keadaan padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali jika protein tersebut membawa sejenis gugus kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan dalam air sangat bervariasi antar protein. Hal ini juga berubah tergantung pada pH dan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga dimungkinkan untuk memilih kondisi di mana satu protein akan mengendap secara selektif dengan adanya protein lain. Metode "salting out" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering kali mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar - dari beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan dengan kecepatan yang berbeda. Karena adanya gugus bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan berbeda dan dalam medan listrik. Ini adalah dasar dari elektroforesis, suatu metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Protein juga dimurnikan dengan kromatografi.

SIFAT KIMIA

Struktur.

Protein adalah polimer, mis. molekul yang dibangun seperti rantai dari unit monomer atau subunit yang berulang, yang perannya dimainkan oleh asam alfa amino. Rumus umum asam amino

di mana R adalah atom hidrogen atau gugus organik tertentu.

Sebuah molekul protein (rantai polipeptida) hanya dapat terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Penggabungan asam amino dalam suatu rantai dimungkinkan karena masing-masing asam amino mempunyai dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino basa, NH2, dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua gugus ini terikat pada atom karbon-a. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan Amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:

Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantainya dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti terlihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung arah sebaliknya: Rantai polipeptida dipecah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis terjadi secara spontan, dan energi diperlukan untuk menghubungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amino (atau gugus imida serupa pada asam amino prolin) terdapat pada semua asam amino, namun perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugusnya, atau “rantai samping”. yang ditandai di atas dengan huruf R. Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti asam amino glisin, dan beberapa gugus besar, seperti histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimia, sedangkan rantai samping lainnya sangat reaktif.

Ribuan asam amino berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino berbeda terdapat di alam, namun hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin , metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer - sistin). Benar, beberapa protein mengandung asam amino lain selain dua puluh asam amino yang biasa terdapat, tetapi asam amino tersebut terbentuk sebagai hasil modifikasi salah satu dari dua puluh asam amino yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.

Aktivitas optik.

Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki empat atom karbon yang terikat padanya. kelompok yang berbeda. Dari sudut pandang geometri, empat kelompok berbeda dapat dilekatkan dengan dua cara, dan oleh karena itu ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang saling berhubungan seperti suatu benda dengan bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Konfigurasi yang satu disebut kidal, atau kidal (L), dan konfigurasi lainnya disebut kidal, atau dekstrorotatori (D), karena kedua isomer tersebut berbeda dalam arah putaran bidang cahaya terpolarisasi. Hanya asam L-amino yang ditemukan dalam protein (pengecualiannya adalah glisin; ia hanya dapat ditemukan dalam satu bentuk karena dua dari empat gugusnya sama), dan semuanya aktif secara optik (karena hanya ada satu isomer). Asam D-amino jarang ditemukan di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.

Urutan asam amino.

Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, melainkan dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda dapat membuat sejumlah besar protein berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf-huruf alfabet.

Di masa lalu, penentuan urutan asam amino suatu protein seringkali memerlukan waktu beberapa tahun. Definisi langsung dan sekarang ini merupakan tugas yang memakan banyak tenaga, meskipun perangkat telah dibuat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menyimpulkan urutan asam amino protein dari gen tersebut. Sampai saat ini, rangkaian asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang diuraikan biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks.

Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Namun seringkali, atom logam atau senyawa kimia tertentu yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein seperti ini disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang menentukan warna merahnya dan memungkinkannya bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein paling kompleks menunjukkan sifat gugus yang terikat: glikoprotein mengandung gula, lipoprotein mengandung lemak. Jika aktivitas katalitik suatu enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali vitamin berperan sebagai kelompok prostetik atau menjadi bagian dari kelompok prostetik. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein di retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier.

Yang penting bukanlah rangkaian asam amino dari protein itu sendiri (struktur primer), melainkan cara penyusunannya dalam ruang. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen teratur, yang memberikan bentuk heliks atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, muncul bentuk kompak dari tatanan berikutnya - struktur tersier protein. Di sekitar ikatan yang menahan unit monomer rantai, rotasi dengan sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangatlah besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, ia tampak "bernafas" - ia berfluktuasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Sirkuit dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk menghasilkan kerja) minimal, seperti halnya pegas yang dilepaskan hanya memampatkan ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali satu bagian rantai terikat erat satu sama lain melalui ikatan disulfida (–S–S–) antara dua residu sistein. Inilah sebabnya mengapa sistein memainkan peran yang sangat penting di antara asam amino.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga struktur tersier suatu protein masih belum dapat dihitung, meskipun urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai sedikit terlipat yang terletak di dekatnya membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi yang lebih besar - serat. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantainya digulung menjadi globule, seperti benang dalam bola. Energi bebas dengan konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik (“menolak air”) tersembunyi di dalam globul, dan asam amino hidrofilik (“menarik air”) ada di permukaannya.

Banyak protein merupakan kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuaterner protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural, karena konfigurasi liniernya, membentuk serat yang memiliki kekuatan tarik sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk melakukan interaksi spesifik dengan senyawa lain. Pada permukaan globul, ketika rantai disusun dengan benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul di mana gugus kimia reaktif berada. Jika protein adalah suatu enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari suatu zat memasuki rongga tersebut, seperti halnya kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron suatu molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di dalam rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga tempat berbagai zat asing berikatan sehingga tidak berbahaya. Model “gembok dan kunci”, yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan kita memahami kekhususan enzim dan antibodi, yaitu kemampuannya untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme.

Protein yang menjalankan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda sehingga memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Namun keduanya agak berbeda dalam urutan asam aminonya. Ketika spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino pada posisi tertentu digantikan oleh mutasi oleh asam amino lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan akan dibuang seleksi alam, tapi yang berguna atau setidaknya netral mungkin tetap ada. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan pada proteinnya.

Beberapa protein berubah relatif cepat, sementara yang lain sangat kekal. Yang terakhir ini mencakup, misalnya, sitokrom c, enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, tetapi pada sitokrom c gandum, hanya 38% asam aminonya yang berbeda. Bahkan ketika membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokrom c (perbedaannya mempengaruhi 65% asam amino) masih dapat diperhatikan, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (keluarga), yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi.

Molekul protein yang disintesis, ketika dilipat, memperoleh konfigurasi karakteristiknya. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, ​​dengan paparan pelarut organik, dan bahkan dengan hanya mengocok larutan sampai muncul gelembung di permukaannya. Protein yang dimodifikasi dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh protein terdenaturasi yang terkenal adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino mampu melakukan renaturasi, yaitu. mendapatkan kembali konfigurasi aslinya. Namun sebagian besar protein hanya berubah menjadi kumpulan rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitasnya yang ekstrim terhadap denaturasi. Sifat protein ini berguna dalam pengawetan makanan: suhu tinggi mengubah sifat enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati.

SINTESIS PROTEIN

Untuk mensintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu menggabungkan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan untuk menentukan asam amino mana yang harus digabungkan. Karena terdapat ribuan jenis protein di dalam tubuh dan masing-masing protein rata-rata terdiri dari beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana rekaman disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen.

Aktivasi enzim.

Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim disintesis pertama kali sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino di salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti trypsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim-enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghilangan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk satu rantai, yang disebut. proinsulin. Bagian tengah rantai ini kemudian dilepas, dan sisa fragmennya berikatan membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah gugus kimia tertentu menempel pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga memerlukan enzim.

Sirkulasi metabolisme.

Setelah memberi makan asam amino hewani yang diberi label isotop radioaktif karbon, nitrogen, atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan di dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan sedikit pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino dan kemudian disintesis kembali.

Beberapa protein terurai ketika sel mati dan dihancurkan. Hal ini terjadi sepanjang waktu, misalnya pada sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein dibandingkan sintesisnya. Namun jelas bahwa pemecahannya melibatkan enzim proteolitik yang mirip dengan enzim yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh berbagai protein bervariasi - dari beberapa jam hingga beberapa bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun seiring waktu, beberapa sifat-sifatnya berubah, khususnya elastisitas, dan karena tidak diperbarui, hal ini menyebabkan perubahan tertentu yang berkaitan dengan usia, seperti munculnya kerutan pada kulit.

Protein sintetik.

Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, namun asam amino tersebut digabungkan secara tidak teratur, sehingga produk polimerisasi tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, asam amino dapat digabungkan dalam urutan tertentu, yang memungkinkan diperolehnya beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino yang dapat diperoleh. Lebih disukai daripada mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari suatu gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan produk yang diinginkan dalam jumlah besar melalui replikasi. Namun metode ini juga mempunyai kelemahan.

PROTEIN DAN GIZI

Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino tersebut dapat digunakan kembali untuk mensintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri dapat terurai, sehingga tidak dapat digunakan kembali sepenuhnya. Jelas juga bahwa selama pertumbuhan, kehamilan dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi pemecahannya. Tubuh terus menerus kehilangan sejumlah protein; Ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk mensintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan.

Sumber asam amino.

Tumbuhan hijau mensintesis 20 asam amino yang ditemukan dalam protein dari CO2, air dan amonia atau nitrat. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau sejenisnya) dan nitrogen tetap, namun gula pada akhirnya dipasok oleh tumbuhan hijau. Hewan memiliki kemampuan terbatas untuk mensintesis asam amino; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, asam amino diserap, dan darinya protein yang menjadi ciri khas organisme tertentu dibangun. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, beberapa antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam aliran darah janin, dan melalui ASI (terutama pada hewan ruminansia) dapat ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.

Kebutuhan protein.

Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini bergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Kebutuhan akan energi adalah yang utama. Ini berarti bahwa ketika makanan mengandung sedikit karbohidrat dan lemak, protein makanan digunakan bukan untuk sintesis proteinnya sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Selama puasa berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri digunakan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika karbohidrat dalam makanan cukup, maka konsumsi protein bisa dikurangi.

Keseimbangan nitrogen.

Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang terkandung dalam protein dipecah, nitrogen yang dikandungnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin dan (pada tingkat lebih rendah) melalui tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, yaitu. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit dari jumlah yang diterima, yaitu. saldonya positif. Jika makanan kekurangan protein, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi tidak ada protein di dalamnya, tubuh akan menghemat protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein terjadi dengan efisiensi setinggi mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih dikeluarkan melalui urin dan sebagian melalui feses. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama puasa protein dapat menjadi ukuran kekurangan protein harian. Wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, keseimbangan nitrogen dapat dipulihkan. Namun ternyata tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga diperlukan beberapa protein tambahan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi jumlah yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Asam amino berlebih hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lipat jumlah protein yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun dalam kebanyakan kasus, penggunaan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat karena jumlah karbohidrat tertentu dapat menghasilkan lebih banyak kalori dibandingkan jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, orang memperoleh kalori dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimal.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk produk non-protein, maka jumlah minimum protein untuk menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Protein sebanyak itu terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; Direkomendasikan 50 hingga 70 g.

Asam amino esensial.

Sampai saat ini, protein dianggap sebagai satu kesatuan. Sedangkan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Tubuh hewan sendiri mampu mensintesis beberapa asam amino. Mereka disebut dapat diganti karena tidak harus ada dalam makanan - yang penting adalah keseluruhan pasokan protein sebagai sumber nitrogen mencukupi; kemudian, jika terdapat kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang jumlahnya berlebih. Sisanya, asam amino “esensial” tidak dapat disintesis dan harus disuplai ke tubuh melalui makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin diklasifikasikan sebagai asam amino esensial karena tidak diproduksi dalam jumlah yang cukup pada bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang dalam masa pertumbuhan. Di sisi lain, beberapa asam amino dari makanan ini mungkin tidak diperlukan oleh orang dewasa. orang.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein.

Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling banyak kekurangannya. Mari kita ilustrasikan hal ini dengan sebuah contoh. Protein dalam tubuh kita rata-rata mengandung sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan tersebut mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan terdapat cukup asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein tidak lengkap ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 gramnya hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino harus ada pada saat yang sama, efek dari asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya ada. masuk ke dalam tubuh secara bersamaan.

Rata-rata komposisi sebagian besar protein hewani mendekati rata-rata komposisi protein tubuh manusia, sehingga kecil kemungkinan kita akan mengalami kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun dalam hal ini lebih baik daripada gelatin, juga miskin asam amino esensial; Mereka sangat rendah lisin dan triptofan. Namun demikian, pola makan vegetarian murni tidak dapat dianggap berbahaya sama sekali, kecuali jika pola makan tersebut mengonsumsi protein nabati dalam jumlah yang sedikit lebih banyak, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Tumbuhan mengandung protein paling banyak pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.

Protein sintetis dalam makanan.

Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetik atau protein kaya asam amino ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, nilai gizi protein jagung dapat ditingkatkan secara signifikan, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lainnya adalah menumbuhkan bakteri atau ragi pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat dijadikan sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi manusia. Metode ketiga yang banyak digunakan menggunakan fisiologi ruminansia. Pada hewan ruminansia, pada bagian awal lambung disebut. Rumen dihuni oleh bakteri dan protozoa dalam bentuk khusus yang mengubah protein nabati yang tidak lengkap menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan kemudian, setelah dicerna dan diserap, diubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa sintetis murah yang mengandung nitrogen, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang lebih banyak terdapat dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari seluruh nitrogen dalam pakan ternak dapat berbentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis kimiawi protein.

Molekul protein terdiri dari residu asam amino yang dihubungkan menjadi rantai melalui ikatan peptida.

Ikatan peptida terjadi selama pembentukan protein sebagai hasil interaksi gugus amino ( -NH2) satu asam amino dengan gugus karboksil ( -JUMLAH) asam amino lain.

Dari dua asam amino terbentuk dipeptida (rantai dua asam amino) dan molekul air.

Puluhan, ratusan, dan ribuan molekul asam amino bergabung satu sama lain membentuk molekul protein raksasa.

Kelompok atom diulang berkali-kali dalam molekul protein -CO-NH-; mereka disebut Amida, atau dalam kimia protein kelompok peptida. Oleh karena itu, protein diklasifikasikan sebagai poliamida atau polipeptida molekul tinggi alami.

Jumlah total asam amino alami mencapai 300, namun beberapa di antaranya cukup langka.

Di antara asam amino, ada kelompok 20 yang paling penting. Mereka ditemukan di semua protein dan disebut asam alfa amino.

Seluruh variasi protein dalam banyak kasus dibentuk oleh dua puluh asam amino alfa ini. Selain itu, untuk setiap protein, urutan di mana residu asam amino yang termasuk dalam komposisinya terhubung satu sama lain sangatlah spesifik. Komposisi asam amino protein ditentukan oleh kode genetik suatu organisme.

Protein dan peptida

DAN tupai, Dan peptida- Ini adalah senyawa yang dibangun dari residu asam amino. Perbedaan di antara keduanya bersifat kuantitatif.

Secara konvensional, diyakini bahwa:

· peptida mengandung hingga 100 residu asam amino per molekul
(yang sesuai dengan berat molekul hingga 10.000), dan

· tupai– lebih dari 100 residu asam amino
(berat molekul dari 10.000 hingga beberapa juta).

Pada gilirannya, dalam kelompok peptida biasanya dibedakan:

· oligopeptida(peptida dengan berat molekul rendah),
mengandung dalam rantai tidak lebih dari 10 residu asam amino, dan

· polipeptida, yang rantainya mencakup hingga 100 residu asam amino.

Untuk makromolekul dengan jumlah residu asam amino mendekati atau sedikit melebihi 100, konsep polipeptida dan protein praktis tidak dapat dibedakan dan seringkali merupakan sinonim.

Struktur protein. Tingkat organisasi.

Molekul protein adalah formasi yang sangat kompleks. Sifat-sifat protein tidak hanya bergantung pada komposisi kimia molekulnya, tetapi juga dari faktor lain. Misalnya dari struktur spasial suatu molekul, dari ikatan antar atom yang menyusun molekul tersebut.

Menyorot empat tingkat organisasi struktural molekul protein.

Struktur primer

Struktur primer adalah urutan susunan residu asam amino dalam rantai polipeptida.

Urutan residu asam amino dalam suatu rantai merupakan ciri terpenting suatu protein. Inilah yang menentukan sifat dasarnya.

Protein setiap orang memiliki struktur primer uniknya sendiri yang terkait dengan kode genetik.

Struktur sekunder.

Struktur sekunder berkaitan dengan orientasi spasial rantai polipeptida.

Jenis utamanya:

alfa heliks

· struktur beta (tampak seperti lembaran terlipat).

Struktur sekunder biasanya ditetapkan oleh ikatan hidrogen antara atom hidrogen dan oksigen dari gugus peptida, dengan jarak 4 unit.

Ikatan hidrogen seolah-olah menghubungkan heliks secara silang, menjaga rantai polipeptida dalam keadaan terpelintir.

Struktur tersier

PROTEIN (protein), suatu kelas senyawa kompleks yang mengandung nitrogen, komponen makhluk hidup yang paling khas dan penting (bersama dengan asam nukleat). Protein melakukan banyak dan beragam fungsi. Kebanyakan protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia. Banyak hormon yang mengatur proses fisiologis juga merupakan protein. Protein struktural seperti kolagen dan keratin merupakan komponen utama jaringan tulang, rambut dan kuku. Protein kontraktil otot memiliki kemampuan untuk mengubah panjangnya dengan menggunakan energi kimia untuk melakukan kerja mekanis. Protein termasuk antibodi yang mengikat dan menetralkan zat beracun. Beberapa protein yang mampu merespon pengaruh luar (cahaya, bau) berfungsi sebagai reseptor pada indera yang merasakan iritasi. Banyak protein yang terletak di dalam sel dan pada membran sel melakukan fungsi pengaturan.

Pada paruh pertama abad ke-19. banyak ahli kimia, dan di antaranya terutama J. von Liebig, secara bertahap sampai pada kesimpulan bahwa protein mewakili kelas khusus senyawa nitrogen. Nama "protein" (dari bahasa Yunani.

 proto pertama) diusulkan pada tahun 1840 oleh ahli kimia Belanda G. Mulder. PROPERTI FISIK Protein berwarna putih dalam keadaan padat, tetapi tidak berwarna dalam larutan, kecuali jika protein tersebut membawa sejenis gugus kromofor (berwarna), seperti hemoglobin. Kelarutan dalam air sangat bervariasi antar protein. Hal ini juga berubah tergantung pada pH dan konsentrasi garam dalam larutan, sehingga dimungkinkan untuk memilih kondisi di mana satu protein akan mengendap secara selektif dengan adanya protein lain. Metode "salting out" ini banyak digunakan untuk mengisolasi dan memurnikan protein. Protein yang dimurnikan sering kali mengendap dari larutan sebagai kristal.

Dibandingkan dengan senyawa lain, berat molekul protein sangat besar, berkisar antara beberapa ribu hingga jutaan dalton. Oleh karena itu, selama ultrasentrifugasi, protein diendapkan, dan dengan kecepatan yang berbeda. Karena adanya gugus bermuatan positif dan negatif dalam molekul protein, mereka bergerak dengan kecepatan berbeda dan dalam medan listrik. Ini adalah dasar dari elektroforesis, suatu metode yang digunakan untuk mengisolasi protein individu dari campuran kompleks. Protein juga dimurnikan dengan kromatografi.

 SIFAT KIMIA Struktur. Protein adalah polimer, mis. molekul dibangun seperti rantai dari unit monomer, atau subunit yang berulang, peran yang dimainkannya A -asam amino. Rumus umum asam amino dimana R atom hidrogen atau gugus organik tertentu.

Sebuah molekul protein (rantai polipeptida) hanya dapat terdiri dari sejumlah kecil asam amino atau beberapa ribu unit monomer. Penggabungan asam amino dalam suatu rantai dimungkinkan karena masing-masing asam amino mempunyai dua gugus kimia yang berbeda: gugus amino dengan sifat basa,

 NH 2 , dan gugus karboksil asam, COOH. Kedua kelompok ini berafiliasi dengan A -atom karbon. Gugus karboksil dari satu asam amino dapat membentuk ikatan Amida (peptida) dengan gugus amino dari asam amino lain:
Setelah dua asam amino dihubungkan dengan cara ini, rantainya dapat diperpanjang dengan menambahkan sepertiga asam amino kedua, dan seterusnya. Seperti terlihat dari persamaan di atas, ketika ikatan peptida terbentuk, molekul air dilepaskan. Dengan adanya asam, basa atau enzim proteolitik, reaksi berlangsung dalam arah yang berlawanan: rantai polipeptida dipecah menjadi asam amino dengan penambahan air. Reaksi ini disebut hidrolisis. Hidrolisis terjadi secara spontan, dan energi diperlukan untuk menghubungkan asam amino menjadi rantai polipeptida.

Gugus karboksil dan gugus amino (atau gugus imida serupa pada asam amino prolin) terdapat pada semua asam amino, namun perbedaan antara asam amino ditentukan oleh sifat gugusnya, atau “rantai samping”. yang ditunjukkan di atas dengan surat itu

 R . Peran rantai samping dapat dimainkan oleh satu atom hidrogen, seperti pada asam amino glisin, atau oleh beberapa gugus besar, seperti pada histidin dan triptofan. Beberapa rantai samping bersifat inert secara kimia, sedangkan rantai samping lainnya sangat reaktif.

Ribuan asam amino berbeda dapat disintesis, dan banyak asam amino berbeda terdapat di alam, namun hanya 20 jenis asam amino yang digunakan untuk sintesis protein: alanin, arginin, asparagin, asam aspartat, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamat asam, isoleusin, leusin, lisin , metionin, prolin, serin, tirosin, treonin, triptofan, fenilalanin, dan sistein (dalam protein, sistein dapat hadir sebagai dimer

 – sistin). Benar, beberapa protein mengandung asam amino lain selain dua puluh asam amino yang biasa terdapat, tetapi asam amino tersebut terbentuk sebagai hasil modifikasi salah satu dari dua puluh asam amino yang terdaftar setelah dimasukkan ke dalam protein.Aktivitas optik. Semua asam amino, kecuali glisin, memiliki A Atom -karbon memiliki empat kelompok berbeda yang melekat padanya. Dari sudut pandang geometri, empat kelompok berbeda dapat dilekatkan dengan dua cara, dan oleh karena itu ada dua kemungkinan konfigurasi, atau dua isomer, yang saling berhubungan seperti suatu benda dengan bayangan cerminnya, yaitu. seperti tangan kiri ke kanan. Satu konfigurasi disebut kiri, atau kidal ( L ), dan hak lainnya, atau dekstrorotatori ( D ), karena dua isomer tersebut berbeda dalam arah putaran bidang cahaya terpolarisasi. Hanya ditemukan pada protein L -asam amino (pengecualian adalah glisin; hanya dapat direpresentasikan dalam satu bentuk, karena dua dari empat gugusnya sama), dan semuanya aktif secara optik (karena hanya ada satu isomer). D -asam amino jarang ditemukan di alam; mereka ditemukan di beberapa antibiotik dan dinding sel bakteri.Urutan asam amino. Asam amino dalam rantai polipeptida tidak tersusun secara acak, melainkan dalam urutan tertentu yang tetap, dan urutan inilah yang menentukan fungsi dan sifat protein. Dengan memvariasikan urutan 20 jenis asam amino, Anda dapat membuat sejumlah besar protein berbeda, sama seperti Anda dapat membuat banyak teks berbeda dari huruf-huruf alfabet.

Di masa lalu, penentuan urutan asam amino suatu protein seringkali memerlukan waktu beberapa tahun. Penentuan langsung masih merupakan tugas yang memakan banyak tenaga, meskipun telah diciptakan perangkat yang memungkinkannya dilakukan secara otomatis. Biasanya lebih mudah untuk menentukan urutan nukleotida dari gen yang sesuai dan menyimpulkan urutan asam amino protein dari gen tersebut. Sampai saat ini, rangkaian asam amino dari ratusan protein telah ditentukan. Fungsi protein yang diuraikan biasanya diketahui, dan ini membantu untuk membayangkan kemungkinan fungsi protein serupa yang terbentuk, misalnya, pada neoplasma ganas.

Protein kompleks. Protein yang hanya terdiri dari asam amino disebut sederhana. Namun seringkali, atom logam atau senyawa kimia tertentu yang bukan asam amino terikat pada rantai polipeptida. Protein seperti ini disebut kompleks. Contohnya adalah hemoglobin: mengandung besi porfirin, yang menentukan warna merahnya dan memungkinkannya bertindak sebagai pembawa oksigen.

Nama-nama protein paling kompleks menunjukkan sifat gugus yang terikat: glikoprotein mengandung gula, lipoprotein mengandung lemak. Jika aktivitas katalitik suatu enzim bergantung pada gugus yang terikat, maka disebut gugus prostetik. Seringkali vitamin berperan sebagai kelompok prostetik atau menjadi bagian dari kelompok prostetik. Vitamin A, misalnya, yang menempel pada salah satu protein di retina, menentukan kepekaannya terhadap cahaya.

Struktur tersier. Yang penting bukanlah rangkaian asam amino dari protein itu sendiri (struktur primer), melainkan cara penyusunannya dalam ruang. Di sepanjang rantai polipeptida, ion hidrogen membentuk ikatan hidrogen teratur, yang memberikan bentuk heliks atau lapisan (struktur sekunder). Dari kombinasi heliks dan lapisan tersebut, muncullah bentuk kompak dari tatanan berikutnya: struktur protein tersier. Di sekitar ikatan yang menahan unit monomer rantai, rotasi dengan sudut kecil dimungkinkan. Oleh karena itu, dari sudut pandang geometri murni, jumlah konfigurasi yang mungkin untuk setiap rantai polipeptida sangatlah besar. Pada kenyataannya, setiap protein biasanya hanya ada dalam satu konfigurasi, ditentukan oleh urutan asam aminonya. Struktur ini tidak kaku, melainkan seolah-olah « bernafas” berfluktuasi di sekitar konfigurasi rata-rata tertentu. Sirkuit dilipat menjadi konfigurasi di mana energi bebas (kemampuan untuk menghasilkan kerja) minimal, seperti halnya pegas yang dilepaskan hanya memampatkan ke keadaan yang sesuai dengan energi bebas minimum. Seringkali satu bagian rantai terikat secara kaku dengan bagian lainnya melalui disulfida ( SS) ikatan antara dua residu sistein. Inilah sebabnya mengapa sistein memainkan peran yang sangat penting di antara asam amino.

Kompleksitas struktur protein begitu besar sehingga struktur tersier suatu protein masih belum dapat dihitung, meskipun urutan asam aminonya diketahui. Tetapi jika kristal protein dapat diperoleh, maka struktur tersiernya dapat ditentukan dengan difraksi sinar-X.

Pada protein struktural, kontraktil, dan beberapa protein lainnya, rantainya memanjang dan beberapa rantai sedikit terlipat yang terletak di dekatnya membentuk fibril; fibril, pada gilirannya, terlipat menjadi formasi serat yang lebih besar. Namun, sebagian besar protein dalam larutan berbentuk globular: rantainya digulung menjadi globule, seperti benang dalam bola. Energi bebas dengan konfigurasi ini minimal, karena asam amino hidrofobik (“menolak air”) tersembunyi di dalam globul, dan asam amino hidrofilik (“menarik air”) ada di permukaannya.

Banyak protein merupakan kompleks dari beberapa rantai polipeptida. Struktur ini disebut struktur kuaterner protein. Molekul hemoglobin, misalnya, terdiri dari empat subunit, yang masing-masing merupakan protein globular.

Protein struktural, karena konfigurasi liniernya, membentuk serat yang memiliki kekuatan tarik sangat tinggi, sedangkan konfigurasi globular memungkinkan protein untuk melakukan interaksi spesifik dengan senyawa lain. Pada permukaan globul, ketika rantai disusun dengan benar, rongga dengan bentuk tertentu muncul di mana gugus kimia reaktif berada. Jika protein tertentu adalah enzim, maka molekul lain, biasanya lebih kecil, dari suatu zat memasuki rongga tersebut, seperti halnya kunci memasuki gembok; dalam hal ini, konfigurasi awan elektron suatu molekul berubah di bawah pengaruh gugus kimia yang terletak di dalam rongga, dan ini memaksanya untuk bereaksi dengan cara tertentu. Dengan cara ini, enzim mengkatalisis reaksi. Molekul antibodi juga memiliki rongga tempat berbagai zat asing berikatan sehingga tidak berbahaya. Model “gembok dan kunci”, yang menjelaskan interaksi protein dengan senyawa lain, memungkinkan kita memahami kekhususan enzim dan antibodi, yaitu kemampuannya untuk bereaksi hanya dengan senyawa tertentu.

Protein dalam berbagai jenis organisme. Protein yang menjalankan fungsi yang sama pada spesies tumbuhan dan hewan yang berbeda sehingga memiliki nama yang sama juga memiliki konfigurasi yang serupa. Namun keduanya agak berbeda dalam urutan asam aminonya. Ketika spesies menyimpang dari nenek moyang yang sama, beberapa asam amino pada posisi tertentu digantikan oleh mutasi oleh asam amino lain. Mutasi berbahaya yang menyebabkan penyakit keturunan dihilangkan melalui seleksi alam, namun mutasi yang menguntungkan atau setidaknya netral mungkin tetap ada. Semakin dekat dua spesies biologis satu sama lain, semakin sedikit perbedaan yang ditemukan pada proteinnya.

Beberapa protein berubah relatif cepat, sementara yang lain sangat kekal. Yang terakhir ini mencakup, misalnya, sitokrom Dengan enzim pernapasan yang ditemukan di sebagian besar organisme hidup. Pada manusia dan simpanse, urutan asam aminonya identik, dan pada sitokrom Dengan Dalam gandum, hanya 38% asam amino yang berbeda. Bahkan membandingkan manusia dan bakteri, kesamaan sitokromnya Dengan(perbedaannya mempengaruhi 65% asam amino di sini) masih dapat dilihat, meskipun nenek moyang bakteri dan manusia hidup di Bumi sekitar dua miliar tahun yang lalu. Saat ini, perbandingan urutan asam amino sering digunakan untuk membangun pohon filogenetik (keluarga), yang mencerminkan hubungan evolusi antara organisme yang berbeda.

Denaturasi. Molekul protein yang disintesis, ketika dilipat, memperoleh konfigurasi karakteristiknya. Konfigurasi ini, bagaimanapun, dapat dihancurkan dengan pemanasan, dengan mengubah pH, ​​dengan paparan pelarut organik, dan bahkan dengan hanya mengocok larutan sampai muncul gelembung di permukaannya. Protein yang dimodifikasi dengan cara ini disebut terdenaturasi; ia kehilangan aktivitas biologisnya dan biasanya menjadi tidak larut. Contoh protein terdenaturasi yang terkenal adalah telur rebus atau krim kocok. Protein kecil yang hanya mengandung sekitar seratus asam amino mampu melakukan renaturasi, yaitu. mendapatkan kembali konfigurasi aslinya. Namun sebagian besar protein hanya berubah menjadi kumpulan rantai polipeptida yang kusut dan tidak mengembalikan konfigurasi sebelumnya.

Salah satu kesulitan utama dalam mengisolasi protein aktif adalah sensitivitasnya yang ekstrim terhadap denaturasi. Sifat protein ini berguna dalam pengawetan makanan: suhu tinggi mengubah sifat enzim mikroorganisme secara permanen, dan mikroorganisme mati.

 SINTESIS PROTEIN Untuk mensintesis protein, organisme hidup harus memiliki sistem enzim yang mampu menggabungkan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Sumber informasi juga diperlukan untuk menentukan asam amino mana yang harus digabungkan. Karena terdapat ribuan jenis protein di dalam tubuh dan masing-masing protein rata-rata terdiri dari beberapa ratus asam amino, informasi yang dibutuhkan pasti sangat banyak. Itu disimpan (mirip dengan bagaimana rekaman disimpan pada pita magnetik) dalam molekul asam nukleat yang membentuk gen. Cm . juga KETURUNAN; ASAM NUKLEAT.Aktivasi enzim. Rantai polipeptida yang disintesis dari asam amino tidak selalu berupa protein dalam bentuk akhirnya. Banyak enzim disintesis pertama kali sebagai prekursor tidak aktif dan menjadi aktif hanya setelah enzim lain menghilangkan beberapa asam amino di salah satu ujung rantai. Beberapa enzim pencernaan, seperti trypsin, disintesis dalam bentuk tidak aktif ini; enzim-enzim ini diaktifkan di saluran pencernaan sebagai akibat dari penghilangan fragmen terminal rantai. Hormon insulin, yang molekulnya dalam bentuk aktifnya terdiri dari dua rantai pendek, disintesis dalam bentuk satu rantai, yang disebut. proinsulin. Bagian tengah rantai ini kemudian dilepas, dan sisa fragmennya berikatan membentuk molekul hormon aktif. Protein kompleks terbentuk hanya setelah gugus kimia tertentu menempel pada protein, dan perlekatan ini seringkali juga memerlukan enzim.Sirkulasi metabolisme. Setelah memberi makan asam amino hewani yang diberi label isotop radioaktif karbon, nitrogen, atau hidrogen, label tersebut dengan cepat dimasukkan ke dalam proteinnya. Jika asam amino berlabel berhenti masuk ke dalam tubuh, jumlah label dalam protein mulai berkurang. Eksperimen ini menunjukkan bahwa protein yang dihasilkan tidak disimpan di dalam tubuh sampai akhir hayat. Semuanya, dengan sedikit pengecualian, berada dalam keadaan dinamis, terus-menerus terurai menjadi asam amino dan kemudian disintesis kembali.

Beberapa protein terurai ketika sel mati dan dihancurkan. Hal ini terjadi sepanjang waktu, misalnya pada sel darah merah dan sel epitel yang melapisi permukaan bagian dalam usus. Selain itu, pemecahan dan resintesis protein juga terjadi pada sel hidup. Anehnya, lebih sedikit yang diketahui tentang pemecahan protein dibandingkan sintesisnya. Namun jelas bahwa pemecahannya melibatkan enzim proteolitik yang mirip dengan enzim yang memecah protein menjadi asam amino di saluran pencernaan.

Waktu paruh berbagai protein bervariasi dari beberapa jam hingga beberapa bulan. Satu-satunya pengecualian adalah molekul kolagen. Setelah terbentuk, mereka tetap stabil dan tidak diperbarui atau diganti. Namun seiring waktu, beberapa sifat-sifatnya berubah, khususnya elastisitas, dan karena tidak diperbarui, hal ini menyebabkan perubahan tertentu yang berkaitan dengan usia, seperti munculnya kerutan pada kulit.

Protein sintetik. Ahli kimia telah lama mempelajari cara mempolimerisasi asam amino, namun asam amino tersebut digabungkan secara tidak teratur, sehingga produk polimerisasi tersebut memiliki sedikit kemiripan dengan produk alami. Benar, asam amino dapat digabungkan dalam urutan tertentu, yang memungkinkan diperolehnya beberapa protein yang aktif secara biologis, khususnya insulin. Prosesnya cukup rumit, dan dengan cara ini hanya protein yang molekulnya mengandung sekitar seratus asam amino yang dapat diperoleh. Lebih disukai daripada mensintesis atau mengisolasi urutan nukleotida dari suatu gen yang sesuai dengan urutan asam amino yang diinginkan, dan kemudian memasukkan gen ini ke dalam bakteri, yang akan menghasilkan produk yang diinginkan dalam jumlah besar melalui replikasi. Namun metode ini juga mempunyai kelemahan. Cm . juga REKAYASA GENETIK. PROTEIN DAN GIZI Ketika protein dalam tubuh dipecah menjadi asam amino, asam amino tersebut dapat digunakan kembali untuk mensintesis protein. Pada saat yang sama, asam amino itu sendiri dapat terurai, sehingga tidak dapat digunakan kembali sepenuhnya. Jelas juga bahwa selama pertumbuhan, kehamilan dan penyembuhan luka, sintesis protein harus melebihi pemecahannya. Tubuh terus menerus kehilangan sejumlah protein; Ini adalah protein rambut, kuku dan lapisan permukaan kulit. Oleh karena itu, untuk mensintesis protein, setiap organisme harus menerima asam amino dari makanan. Tumbuhan hijau mensintesis dari CO 2 , air dan amonia atau nitrat adalah 20 asam amino yang ditemukan dalam protein. Banyak bakteri juga mampu mensintesis asam amino dengan adanya gula (atau sejenisnya) dan nitrogen tetap, namun gula pada akhirnya dipasok oleh tumbuhan hijau. Hewan memiliki kemampuan terbatas untuk mensintesis asam amino; mereka memperoleh asam amino dengan memakan tumbuhan hijau atau hewan lain. Di saluran pencernaan, protein yang diserap dipecah menjadi asam amino, asam amino diserap, dan darinya protein yang menjadi ciri khas organisme tertentu dibangun. Tak satu pun dari protein yang diserap dimasukkan ke dalam struktur tubuh seperti itu. Satu-satunya pengecualian adalah bahwa pada banyak mamalia, beberapa antibodi ibu dapat melewati plasenta secara utuh ke dalam aliran darah janin, dan melalui ASI (terutama pada hewan ruminansia) dapat ditransfer ke bayi baru lahir segera setelah lahir.Kebutuhan protein. Jelas bahwa untuk mempertahankan kehidupan, tubuh harus menerima sejumlah protein dari makanan. Namun, besarnya kebutuhan ini bergantung pada sejumlah faktor. Tubuh membutuhkan makanan baik sebagai sumber energi (kalori) maupun sebagai bahan untuk membangun strukturnya. Kebutuhan akan energi adalah yang utama. Ini berarti bahwa ketika makanan mengandung sedikit karbohidrat dan lemak, protein makanan digunakan bukan untuk sintesis proteinnya sendiri, tetapi sebagai sumber kalori. Selama puasa berkepanjangan, bahkan protein Anda sendiri digunakan untuk memenuhi kebutuhan energi. Jika karbohidrat dalam makanan cukup, maka konsumsi protein bisa dikurangi.Keseimbangan nitrogen. Rata-rata sekitar. 16% dari total massa protein adalah nitrogen. Ketika asam amino yang terkandung dalam protein dipecah, nitrogen yang dikandungnya dikeluarkan dari tubuh melalui urin dan (pada tingkat lebih rendah) melalui tinja dalam bentuk berbagai senyawa nitrogen. Oleh karena itu, akan lebih mudah untuk menggunakan indikator seperti keseimbangan nitrogen untuk menilai kualitas nutrisi protein, yaitu. perbedaan (dalam gram) antara jumlah nitrogen yang masuk ke dalam tubuh dan jumlah nitrogen yang dikeluarkan per hari. Dengan nutrisi normal pada orang dewasa, jumlah ini sama. Dalam organisme yang sedang tumbuh, jumlah nitrogen yang dikeluarkan lebih sedikit dari jumlah yang diterima, yaitu. saldonya positif. Jika makanan kekurangan protein, keseimbangannya negatif. Jika ada cukup kalori dalam makanan, tetapi tidak ada protein di dalamnya, tubuh akan menghemat protein. Pada saat yang sama, metabolisme protein melambat, dan pemanfaatan kembali asam amino dalam sintesis protein terjadi dengan efisiensi setinggi mungkin. Namun, kehilangan tidak dapat dihindari, dan senyawa nitrogen masih dikeluarkan melalui urin dan sebagian melalui feses. Jumlah nitrogen yang dikeluarkan dari tubuh per hari selama puasa protein dapat menjadi ukuran kekurangan protein harian. Wajar untuk berasumsi bahwa dengan memasukkan ke dalam makanan sejumlah protein yang setara dengan kekurangan ini, keseimbangan nitrogen dapat dipulihkan. Namun ternyata tidak. Setelah menerima jumlah protein ini, tubuh mulai menggunakan asam amino dengan kurang efisien, sehingga diperlukan beberapa protein tambahan untuk mengembalikan keseimbangan nitrogen.

Jika jumlah protein dalam makanan melebihi jumlah yang diperlukan untuk menjaga keseimbangan nitrogen, maka tampaknya tidak ada salahnya. Asam amino berlebih hanya digunakan sebagai sumber energi. Contoh yang sangat mencolok adalah orang Eskimo mengonsumsi sedikit karbohidrat dan sekitar sepuluh kali lipat jumlah protein yang dibutuhkan untuk menjaga keseimbangan nitrogen. Namun dalam kebanyakan kasus, penggunaan protein sebagai sumber energi tidak bermanfaat karena jumlah karbohidrat tertentu dapat menghasilkan lebih banyak kalori dibandingkan jumlah protein yang sama. Di negara-negara miskin, orang memperoleh kalori dari karbohidrat dan mengonsumsi protein dalam jumlah minimal.

Jika tubuh menerima jumlah kalori yang dibutuhkan dalam bentuk produk non-protein, maka jumlah minimum protein untuk menjaga keseimbangan nitrogen adalah kira-kira. 30 gram per hari. Protein sebanyak itu terkandung dalam empat potong roti atau 0,5 liter susu. Jumlah yang sedikit lebih besar biasanya dianggap optimal; Direkomendasikan 50 hingga 70 g.

Asam amino esensial. Sampai saat ini, protein dianggap sebagai satu kesatuan. Sedangkan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino yang diperlukan harus ada di dalam tubuh. Tubuh hewan sendiri mampu mensintesis beberapa asam amino. Mereka disebut dapat diganti karena tidak harus ada dalam makanan, yang penting adalah pasokan protein secara keseluruhan sebagai sumber nitrogen mencukupi; kemudian, jika terdapat kekurangan asam amino non-esensial, tubuh dapat mensintesisnya dengan mengorbankan asam amino yang jumlahnya berlebih. Sisanya, asam amino “esensial” tidak dapat disintesis dan harus disuplai ke tubuh melalui makanan. Penting bagi manusia adalah valin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lisin dan arginin. (Meskipun arginin dapat disintesis di dalam tubuh, arginin diklasifikasikan sebagai asam amino esensial karena tidak diproduksi dalam jumlah yang cukup pada bayi baru lahir dan anak-anak yang sedang dalam masa pertumbuhan. Di sisi lain, beberapa asam amino dari makanan ini mungkin tidak diperlukan oleh orang dewasa. orang.)

Daftar asam amino esensial ini kira-kira sama pada vertebrata lain dan bahkan serangga. Nilai gizi protein biasanya ditentukan dengan memberikannya kepada tikus yang sedang tumbuh dan memantau pertambahan berat badan hewan.

Nilai gizi protein. Nilai gizi suatu protein ditentukan oleh asam amino esensial yang paling banyak kekurangannya. Mari kita ilustrasikan hal ini dengan sebuah contoh. Protein dalam tubuh kita rata-rata mengandung sekitar. 2% triptofan (berdasarkan berat). Katakanlah makanan tersebut mengandung 10 g protein yang mengandung 1% triptofan, dan terdapat cukup asam amino esensial lainnya di dalamnya. Dalam kasus kami, 10 g protein tidak lengkap ini pada dasarnya setara dengan 5 g protein lengkap; sisa 5 gramnya hanya dapat berfungsi sebagai sumber energi. Perhatikan bahwa karena asam amino praktis tidak disimpan di dalam tubuh, dan agar sintesis protein dapat terjadi, semua asam amino harus ada pada saat yang sama, efek dari asupan asam amino esensial hanya dapat dideteksi jika semuanya ada. masuk ke dalam tubuh secara bersamaan. Rata-rata komposisi sebagian besar protein hewani mendekati rata-rata komposisi protein tubuh manusia, sehingga kecil kemungkinan kita akan mengalami kekurangan asam amino jika pola makan kita kaya akan makanan seperti daging, telur, susu, dan keju. Namun, ada protein, seperti gelatin (produk denaturasi kolagen), yang mengandung sedikit asam amino esensial. Protein nabati, meskipun dalam hal ini lebih baik daripada gelatin, juga miskin asam amino esensial; Mereka sangat rendah lisin dan triptofan. Namun demikian, pola makan vegetarian murni tidak dapat dianggap berbahaya sama sekali, kecuali jika pola makan tersebut mengonsumsi protein nabati dalam jumlah yang sedikit lebih banyak, cukup untuk menyediakan asam amino esensial bagi tubuh. Tumbuhan mengandung protein paling banyak pada bijinya, terutama pada biji gandum dan berbagai kacang-kacangan. Tunas muda, seperti asparagus, juga kaya akan protein.Protein sintetis dalam makanan. Dengan menambahkan sejumlah kecil asam amino esensial sintetik atau protein kaya asam amino ke protein tidak lengkap, seperti protein jagung, nilai gizi protein jagung dapat ditingkatkan secara signifikan, yaitu. sehingga meningkatkan jumlah protein yang dikonsumsi. Kemungkinan lainnya adalah menumbuhkan bakteri atau ragi pada hidrokarbon minyak bumi dengan penambahan nitrat atau amonia sebagai sumber nitrogen. Protein mikroba yang diperoleh dengan cara ini dapat dijadikan sebagai pakan unggas atau ternak, atau dapat langsung dikonsumsi manusia. Metode ketiga yang banyak digunakan menggunakan fisiologi ruminansia. Pada hewan ruminansia, pada bagian awal lambung disebut. Rumen dihuni oleh bakteri dan protozoa bentuk khusus yang mengubah protein nabati yang tidak lengkap menjadi protein mikroba yang lebih lengkap, dan kemudian, setelah pencernaan dan penyerapan, berubah menjadi protein hewani. Urea, senyawa sintetis murah yang mengandung nitrogen, dapat ditambahkan ke pakan ternak. Mikroorganisme yang hidup di rumen menggunakan nitrogen urea untuk mengubah karbohidrat (yang lebih banyak terdapat dalam pakan) menjadi protein. Sekitar sepertiga dari seluruh nitrogen dalam pakan ternak dapat berbentuk urea, yang pada dasarnya berarti, sampai batas tertentu, sintesis kimiawi protein. Di Amerika, cara ini berperan penting sebagai salah satu cara memperoleh protein.LITERATUR Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Biokimia manusia, jilid. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, dkk. Biologi molekuler sel, jilid. 13. M., 1994

Protein adalah biopolimer, monomernya merupakan residu asam alfa amino yang dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida. Urutan asam amino dari setiap protein ditentukan secara ketat; pada organisme hidup, urutan tersebut dienkripsi menggunakan kode genetik, berdasarkan pembacaan dimana terjadi biosintesis molekul protein. 20 asam amino terlibat dalam pembangunan protein.

Jenis struktur molekul protein berikut ini dibedakan:

  1. Utama. Mewakili urutan asam amino dalam rantai linier.
  2. Sekunder. Ini adalah susunan rantai polipeptida yang lebih kompak menggunakan pembentukan ikatan hidrogen antar kelompok peptida. Ada dua varian struktur sekunder - alfa heliks dan beta lipat.
  3. Tersier. Ini adalah susunan rantai polipeptida menjadi globula. Dalam hal ini, ikatan hidrogen dan disulfida terbentuk, dan stabilisasi molekul terjadi karena interaksi hidrofobik dan ionik dari residu asam amino.
  4. Kuarter. Suatu protein terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang berinteraksi satu sama lain melalui ikatan non-kovalen.

Jadi, asam amino yang dihubungkan dalam urutan tertentu membentuk rantai polipeptida, yang masing-masing bagiannya melengkung menjadi spiral atau membentuk lipatan. Unsur-unsur struktur sekunder tersebut membentuk butiran-butiran, membentuk struktur tersier protein. Gumpalan individu berinteraksi satu sama lain, membentuk kompleks protein kompleks dengan struktur kuaterner.

Klasifikasi protein

Ada beberapa kriteria yang dapat digunakan untuk mengklasifikasikan senyawa protein. Berdasarkan komposisinya, protein sederhana dan kompleks dibedakan. Kompleks zat berprotein mengandung gugus non-asam amino yang sifat kimianya mungkin berbeda. Tergantung pada ini, ada:

  • glikoprotein;
  • lipoprotein;
  • nukleoprotein;
  • metaloprotein;
  • fosfoprotein;
  • kromoprotein.

Ada juga klasifikasi menurut tipe umum bangunan:

  • berhubung dgn urat saraf;
  • bulat;
  • selaput

Protein adalah protein sederhana (satu komponen) yang hanya terdiri dari residu asam amino. Tergantung pada kelarutannya, mereka dibagi menjadi beberapa kelompok berikut:

Klasifikasi ini tidak sepenuhnya akurat, karena menurut penelitian terbaru, banyak protein sederhana yang terkait dengannya jumlah minimum senyawa non-protein. Jadi, beberapa protein mengandung pigmen, karbohidrat, dan terkadang lipid, yang menjadikannya lebih mirip molekul protein kompleks.

Sifat fisikokimia protein

Sifat fisikokimia protein ditentukan oleh komposisi dan jumlah residu asam amino yang terkandung dalam molekulnya. Berat molekul polipeptida sangat bervariasi: dari beberapa ribu hingga satu juta atau lebih. Sifat kimia molekul protein bervariasi, termasuk amfoteritas, kelarutan, dan kemampuan denaturasi.

Amfoterisitas

Karena protein mengandung asam amino asam dan basa, molekulnya akan selalu mengandung gugus asam bebas dan basa bebas (masing-masing COO- dan NH3+). Muatannya ditentukan oleh perbandingan gugus asam amino basa dan asam. Oleh karena itu, protein diberi muatan “+” jika pH menurun, dan sebaliknya, “-” jika pH meningkat. Jika pH sesuai dengan titik isoelektrik, molekul protein akan bermuatan nol. Amfoterisitas penting untuk fungsi biologis, salah satunya menjaga kadar pH darah.

Kelarutan

Klasifikasi protein menurut sifat kelarutannya telah diberikan di atas. Kelarutan zat protein dalam air disebabkan oleh dua faktor:

  • muatan dan tolakan timbal balik molekul protein;
  • pembentukan cangkang hidrasi di sekitar protein - dipol air berinteraksi dengan gugus bermuatan di bagian luar globul.

Denaturasi

Sifat fisikokimia denaturasi adalah proses penghancuran struktur sekunder dan tersier dari molekul protein di bawah pengaruh sejumlah faktor: suhu, aksi alkohol, garam logam berat, asam dan bahan kimia lainnya.

Penting! Struktur primer tidak hancur selama denaturasi.

Sifat kimia protein, reaksi kualitatif, persamaan reaksi

Sifat kimia protein dapat dipertimbangkan dengan menggunakan contoh reaksi untuk deteksi kualitatifnya. Reaksi kualitatif memungkinkan Anda menentukan keberadaan gugus peptida dalam suatu senyawa:

1. Xantoprotein. Ketika protein terkena asam nitrat konsentrasi tinggi, endapan akan terbentuk, yang berubah menjadi kuning saat dipanaskan.

2. Biuret. Ketika tembaga sulfat bekerja pada larutan protein yang bersifat basa lemah, senyawa kompleks antara ion tembaga dan polipeptida, yang disertai dengan perubahan larutan menjadi ungu-biru. Reaksi ini digunakan dalam praktik klinis untuk menentukan konsentrasi protein dalam serum darah dan cairan biologis lainnya.

Sifat kimia penting lainnya adalah deteksi sulfur dalam senyawa protein. Untuk tujuan ini, larutan protein basa dipanaskan dengan garam timbal. Ini menghasilkan endapan hitam yang mengandung timbal sulfida.

Signifikansi biologis dari protein

Berkat fisik dan sifat kimia protein melakukan sejumlah besar fungsi biologis, yang daftarnya meliputi:

  • katalitik (enzim protein);
  • transportasi (hemoglobin);
  • struktural (keratin, elastin);
  • kontraktil (aktin, miosin);
  • pelindung (imunoglobulin);
  • pensinyalan (molekul reseptor);
  • hormonal (insulin);
  • energi.

Protein penting bagi tubuh manusia karena berperan dalam pembentukan sel, memberikan kontraksi otot pada hewan, dan membawa banyak protein bersama dengan serum darah. senyawa kimia. Selain itu, molekul protein merupakan sumber asam amino esensial dan melakukan fungsi perlindungan, berpartisipasi dalam produksi antibodi dan pembentukan kekebalan.

10 fakta TOP yang kurang diketahui tentang protein

  1. Protein mulai dipelajari pada tahun 1728, ketika Jacopo Bartolomeo Beccari dari Italia mengisolasi protein dari tepung.
  2. Protein rekombinan sekarang banyak digunakan. Mereka disintesis dengan memodifikasi genom bakteri. Secara khusus, insulin, faktor pertumbuhan dan senyawa protein lain yang digunakan dalam pengobatan diperoleh dengan cara ini.
  3. Molekul protein telah ditemukan pada ikan Antartika yang mencegah pembekuan darah.
  4. Protein resilin idealnya elastis dan menjadi dasar titik perlekatan sayap serangga.
  5. Tubuh memiliki protein pendamping unik yang mampu memulihkan struktur tersier atau kuaterner asli senyawa protein lainnya.
  6. Di dalam inti sel terdapat histon – protein yang berperan dalam pemadatan kromatin.
  7. Sifat molekuler antibodi - protein pelindung khusus (imunoglobulin) - mulai dipelajari secara aktif pada tahun 1937. Tiselius dan Kabat menggunakan elektroforesis dan membuktikan bahwa pada hewan yang diimunisasi, fraksi gamma meningkat, dan setelah penyerapan serum oleh antigen pemicu, distribusi protein di antara fraksi tersebut kembali ke gambaran hewan utuh.
  8. Putih telur adalah contoh nyata penerapan fungsi cadangan oleh molekul protein.
  9. Dalam molekul kolagen, setiap sepertiga residu asam amino dibentuk oleh glisin.
  10. Dalam komposisi glikoprotein, 15-20% adalah karbohidrat, dan dalam komposisi proteoglikan, porsinya adalah 80-85%.

Kesimpulan

Protein adalah senyawa paling kompleks, yang tanpanya sulit membayangkan kehidupan organisme mana pun. Lebih dari 5.000 molekul protein telah diidentifikasi, namun setiap individu memiliki kumpulan proteinnya sendiri dan ini membedakannya dari individu lain dalam spesiesnya.

Bahan kimia yang paling penting dan properti fisik protein diperbarui: 21 Maret 2019 oleh: Artikel Ilmiah.Ru