Сите α-амино киселини, освен глицинот, содржат хирален α-јаглероден атом и може да се појават како енантиомери:

Се покажа дека скоро сите природни -амино киселини имаат иста релативна конфигурација на -јаглеродниот атом. - Јаглеродниот атом на (-)-серин беше конвенционално доделен Л-конфигурација и -јаглероден атом на (+)-серин - Д- конфигурација. Освен тоа, ако Фишеровата проекција на амино киселината е напишана така што карбоксилната група се наоѓа на врвот и R на дното, тогаш Л-амино киселини, амино групата ќе биде лево, и Д- амино киселини - од десната страна. Фишеровата шема за одредување на конфигурацијата на амино киселините се применува на сите α-амино киселини кои имаат хирален α-јаглероден атом.

Од сликата е јасно дека Л-амино киселината може да биде декстророторна (+) или леворотаторна (-) во зависност од природата на радикалот. Огромното мнозинство на амино киселини кои се наоѓаат во природата се Л-ред. Нивните енантиоморфи, т.е. Д-амино киселините се синтетизираат само од микроорганизми и се нарекуваат „неприродни“ амино киселини.

Според (R,S) номенклатурата, повеќето „природни“ или L-амино киселини имаат S конфигурација.

Л-изолеуцин и Л-треонин, секој од нив содржи два хирални центри по молекула, може да биде кој било член на пар диастереомери во зависност од конфигурацијата на јаглеродниот атом. Точните апсолутни конфигурации на овие амино киселини се дадени подолу.

КИСЕЛО-БАЗНИ СВОЈСТВА НА АМИНОКИСЕЛИНИТЕ

Амино киселините се амфотерични супстанции кои можат да постојат во форма на катјони или анјони. Ова својство се објаснува со присуството на двете кисели ( -ГРОВОЈ), и главната ( -НХ 2 ) групи во иста молекула. Во многу кисели раствори Н.Х. 2 Киселината група се протонизира и киселината станува катјон. Во силно алкалните раствори, карбоксилната група на аминокиселината се депротонира и киселината се претвора во анјон.

Во цврста состојба, аминокиселините постојат во форма цвитерјони (биполарни јони, внатрешни соли). Во цвитерјоните, протонот се пренесува од карбоксилната група во амино групата:

Ако поставите амино киселина во проводен медиум и спуштите пар електроди таму, тогаш во киселите раствори аминокиселината ќе мигрира до катодата, а во алкалните раствори - до анодата. При одредена pH вредност карактеристична за дадена аминокиселина, таа нема да се движи ниту кон анодата ниту до катодата, бидејќи секоја молекула е во форма на цвитерион (носи и позитивен и негативен полнеж). Оваа pH вредност се нарекува изоелектрична точка(pI) на дадена амино киселина.

РЕАКЦИИ НА АМИНО КИСЕЛИНИ

Повеќето од реакциите на кои амино киселините се подложени во лабораторија ( ин витро), карактеристика на сите амини или карбоксилни киселини.

1. формирање на амиди кај карбоксилната група. Кога карбонилната група на амино киселина реагира со амино групата на амин, паралелно се јавува реакција на поликондензација на аминокиселината, што доведува до формирање на амиди. За да се спречи полимеризација, амино групата на киселината е блокирана така што само амино групата на аминот реагира. За таа цел се користи карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензил хлороформат). трие-бутоксикарбоксазид, итн. За да реагира со амин, карбоксилната група се активира со третирање со етил хлороформат. Заштитна групапотоа се отстранува со каталитичка хидрогенолиза или со дејство на ладен раствор на водород бромид во оцетна киселина.

2. формирање на амиди кај амино групата. Кога амино групата на амино киселина е ацилирана, се формира амид.

Реакцијата се одвива подобро во основната средина, бидејќи тоа обезбедува висока концентрација на слободен амин.

3. образование естри. Карбоксилната група на амино киселина лесно се естерифицира со конвенционални методи. На пример, метил естерите се подготвуваат со поминување на сув гас водород хлорид низ раствор на амино киселина во метанол:

Амино киселините се способни за поликондензација, што резултира со формирање на полиамид. Полиамидите кои се состојат од -амино киселини се нарекуваат пептиди или полипептиди . Амидната врска во таквите полимери се нарекува пептид комуникација. Се нарекуваат полипептиди со молекуларна тежина од најмалку 5000 протеини . Протеините содржат околу 25 различни амино киселини. Кога даден протеин се хидролизира, сите овие амино киселини или некои од нив може да се формираат во одредени пропорции карактеристични за поединечен протеин.

Уникатната низа на остатоци од аминокиселини во синџирот својствена за даден протеин се нарекува примарната протеинска структура . Карактеристики на извртување синџири на протеински молекули ( меѓусебно уредувањефрагменти во просторот) се нарекуваат секундарна структура на протеините . Полипептидните синџири на протеини можат да се поврзат едни со други за да формираат амид, дисулфид, водород и други врски поради страничните синџири на амино киселини. Како резултат на тоа, спиралата се превртува во топка. Оваа структурна карактеристика се нарекува терцијарна структураверверица . За да покажат биолошка активност, некои протеини мора прво да формираат макрокомплекс ( олигопротеин), кој се состои од неколку комплетни протеински подединици. Кватернарна структура го одредува степенот на поврзаност на таквите мономери во биолошки активниот материјал.

Протеините се поделени во две големи групи - фибриларен (односот на должината на молекулата со ширината е поголем од 10) и топчести (сооднос помал од 10). Фибриларните протеини вклучуваат колаген , најзастапен протеин кај 'рбетниците; сочинува речиси 50% од сувата тежина на 'рскавицата и околу 30% солиднакоски. Во повеќето регулаторни системи на растенија и животни, катализата се врши со глобуларни протеини, кои се т.н. ензими .

Амино киселините се органски амфотерични соединенија. Тие содржат две функционални групи од спротивна природа во молекулата: амино група со основни својства и карбоксилна група со кисели својства. Амино киселините реагираат и со киселини и со бази:

H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Кога амино киселините се раствораат во вода, карбоксилната група отстранува водороден јон, кој може да се закачи за амино групата. Во овој случај, се формира внатрешна сол, чија молекула е биполарен јон:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO - .

Киселинско-базните трансформации на амино киселините во различни средини може да се претстават со следниот општ дијаграм:

Водните раствори на амино киселини имаат неутрална, алкална или кисела средина во зависност од бројот на функционални групи. Така, глутаминската киселина формира кисел раствор (две -COOH групи, една -NH 2), лизин формира алкален раствор (една -COOH група, две -NH 2).

Допаѓа примарни амини, аминокиселините реагираат со азотна киселина, а амино групата се претвора во хидроксо група, а амино киселината во хидрокси киселина:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Мерењето на волуменот на ослободениот азот ни овозможува да ја одредиме количината на аминокиселина ( Ван Слајк метод).

Амино киселините можат да реагираат со алкохоли во присуство на гас водород хлорид, претворајќи се во естер (поточно, хлороводородна сол на естер):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Естерите на амино киселините немаат биполарна структура и се испарливи соединенија.

Најважното својство на амино киселините е нивната способност да се кондензираат и да формираат пептиди.

Квалитативни реакции.

1) Сите амино киселини се оксидираат со нинхидрин

со формирање на производи обоени сино-виолетови. Имино киселината пролин дава жолта боја со нинхидрин. Оваа реакција може да се користи за квантифицирање на амино киселините со спектрофотометрија.

2) При загревање на ароматични амино киселини со концентрирани азотна киселинанастанува нитрација на бензенскиот прстен и се формираат соединенија кои се обоени жолта. Оваа реакција се нарекува ксантопротеин(од грчкиот ксантос - жолто).

Својства на амино киселиниможе да се подели во две групи: хемиски и физички.

Хемиски својства на амино киселините

Во зависност од соединенијата, аминокиселините можат да покажат различни својства.

Аминокиселински интеракции:

Амино киселините, како амфотерни соединенија, формираат соли и со киселини и со алкалии.

Како карбоксилни киселиниамино киселините формираат функционални деривати: соли, естри, амиди.

Интеракција и својства на амино киселините со причини:
Се формираат соли:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Натриумова сол + 2-аминооцетна киселина Натриумова сол на аминооцетна киселина (глицин) + вода

Интеракција со алкохоли:

Амино киселините можат да реагираат со алкохоли во присуство на гас водород хлорид, претворајќи се во естер. Естерите на амино киселините немаат биполарна структура и се испарливи соединенија.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Метил естер / 2-аминооцетна киселина /

Интеракција амонијак:

Се формираат амиди:

NH 2 -CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2 -CH(R)-CONH2 + H2O

Интеракција на амино киселини со силни киселини:

Добиваме соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (или HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Ова се основните хемиски својства на амино киселините.

Физички својства на амино киселините

Ајде да наведеме физички својстваамино киселини:

• Безбоен
• Имаат кристална форма
• Повеќето амино киселини имаат сладок вкус, но во зависност од радикалот (R), тие можат да бидат горчливи или без вкус
• Лесно растворлив во вода, но слабо растворлив во многу органски растворувачи
• Амино киселините имаат својство на оптичка активност
• Се топи со распаѓање на температури над 200°C
• Неиспарливи
• Водните раствори на амино киселини во кисела и алкална средина спроведуваат електрична струја

1. Амино киселини изложба амфотерични својства и киселини и амини, како и специфични својства поради заедничкото присуство на овие групи. ВО водени раствориАМА постојат како внатрешни соли (биполарни јони). Водните раствори на моноаминомонокарбоксилни киселини се неутрални за лакмусот, бидејќи нивните молекули содржат еднаков број на -NH 2 - и -COOH групи. Овие групи комуницираат едни со други за да формираат внатрешни соли:

Таквата молекула има спротивни полнежи на две места: позитивен NH 3 + и негативен на карбоксил –COO -. Во овој поглед, внатрешната сол на АМК се нарекува биполарен јон или Цвитер јон (Цвитер - хибрид).

Биполарен јон во кисела средина се однесува како катјон, бидејќи дисоцијацијата на карбоксилната група е потисната; во алкална средина - како анјон. Постојат pH вредности специфични за секоја амино киселина, во која бројот на анјонски форми во растворот е еднаков на бројот на катјонски форми. рН вредноста при која вкупниот полнеж на молекулата АМК е 0 се нарекува изоелектрична точка на АМК (pI AA).

Водните раствори на моноаминодикарбоксилни киселини имаат кисела реакција:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Изоелектричната точка на моноаминодикарбоксилните киселини е во кисела средина и таквите АМА се нарекуваат кисели.

Диаминомонокарбоксилните киселини имаат основни својства во водени раствори (мора да се покаже учеството на водата во процесот на дисоцијација):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Изоелектричната точка на диаминомонокарбоксилните киселини е на pH>7 и таквите АМА се нарекуваат базни.

Како биполарни јони, амино киселините покажуваат амфотерични својства: тие се способни да формираат соли и со киселини и со бази:

Интеракција хлороводородна киселина HCl произведува сол:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Интеракцијата со база доведува до формирање на сол:

R-CH(NH2)-COOH + NaOH® R-CH(NH2)-COONa + H2O

2. Формирање на комплекси со метали– хелатен комплекс. Структурата на бакарната сол на гликол (глицин) може да се претстави со следнава формула:

Речиси целиот бакар достапен во човечкото тело (100 mg) се врзува за протеините (амино киселини) во форма на овие стабилни соединенија во облик на канџи.

3. Слично на другите киселини амино киселините формираат естри, халогени анхидриди, амиди.

4. Реакции на декарбоксилацијасе јавуваат во телото со учество на специјални ензими декарбоксилаза: добиените амини (триптамин, хистамин, серотинин) се нарекуваат биогени амини и се регулатори на голем број физиолошки функции на човечкото тело.

5. Интеракција со формалдехид(алдехиди)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

Формалдехидот ја врзува групата NH 2, групата -COOH останува слободна и може да се титрира со алкали. Затоа, оваа реакција се користи за квантитативно определување на амино киселините (метод Соренсен).

6. Интеракција со азотна киселинадоведува до формирање на хидрокси киселини и ослободување на азот. Врз основа на волуменот на ослободениот азот N2, се одредува неговата квантитативна содржина во предметот што се проучува. Оваа реакција се користи за квантитативно определување на амино киселините (метод Ван-Слајк):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Ова е еден од начините за деаминирање на АМК надвор од телото

7. Ацилација на амино киселини.Амино групата на АМК може да се ацилира со киселински хлориди и анхидриди веќе на собна температура.

Производот на снимената реакција е ацетил-α-аминопропионска киселина.

Ацилните деривати на АМК се широко користени во проучувањето на нивната секвенца во протеините и во синтезата на пептидите (заштита на амино групата).

8.Специфични својствареакции поврзани со присуството и меѓусебно влијаниеамино и карбоксилни групи - формирање на пептиди. Заеднички имота-АМК е процес на поликондензација, што доведува до формирање на пептиди. Како резултат на оваа реакција, амидните врски се формираат на местото на интеракција помеѓу карбоксилната група на една АМК и амино групата на друга АМК. Со други зборови, пептидите се амиди формирани како резултат на интеракцијата на амино групи и карбоксили на амино киселини. Амидната врска во таквите соединенија се нарекува пептидна врска (објаснете ја структурата на пептидната група и пептидна врска: три-централен p,p-конјугат систем)

Во зависност од бројот на аминокиселински остатоци во молекулата, се разликуваат ди-, три-, тетрапептиди итн. до полипептиди (до 100 AMK остатоци). Олигопептидите содржат од 2 до 10 AMK остатоци, протеините содржат повеќе од 100 AMK остатоци Општо земено, полипептидниот синџир може да се претстави со дијаграмот:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Каде што R 1, R 2, ... R n се радикали на аминокиселини.

Концепт на протеини.

Најважните биополимери на амино киселините се протеините - протеините. Во човечкото тело има околу 5 милиони. разни протеини кои ја сочинуваат кожата, мускулите, крвта и другите ткива. Протеините (протеините) го добиле своето име од грчки збор„Протос“ - прво, најважно. Протеините извршуваат низа важни функции во организмот: 1. Градежна функција; 2. Транспортна функција; 3. Заштитна функција; 4. Каталитичка функција; 5. Хормонална функција; 6. Нутритивна функција.

Сите природни протеини се формираат од мономери на аминокиселини. Кога протеините се хидролизираат, се формира мешавина од АМК. Има 20 од овие АМК.

4. Илустративен материјал:презентација

5. Литература:

Главна литература:

1. Биоорганска хемија: учебник. Тјукавкина Н.А., Бауков Ју.И. 2014 година

1. Сеитембетов Т.С. Хемија: учебник - Алмати: EVERO LLP, 2010. - 284 стр.
2. Болисбекова С. М. Хемија на биогени елементи: упатство- Семи, 2012. - 219 стр. : тиња
3. Веренцова Л.Г. Неорганска, физичка и колоидна хемија: учебник - Алмати: Еверо, 2009. - 214 стр. : болен.
4. Физичка и колоидна хемија / Изменето од А.П. Бељаев. - М.: ГЕОТАР МЕДИА, 2008 година
5. Веренцева Л.Г. Неорганска, физичка и колоидна хемија, (верификација тестови) 2009 г

Дополнителна литература:

1. Равич-Шербо М.И., Новиков В.В. Физичка и колоидна хемија. M. 2003 година.

2. Слесарев В.И. Хемија. Основи на живата хемија. Санкт Петербург: Химиздат, 2001 година

3. Ершов Ју.А. општа хемија. Биофизичка хемија. Хемија на биогени елементи. М.: ВШ, 2003 година.

4. Асанбаева Р.Д., Илјасова М.И. Теоретска основаструктура и реактивност на биолошки важни органски соединенија. Алмати, 2003 година.

1. Водич за лабораториски часови по биоорганска хемија, ед. НА. Тјукавкина. М., Бустард, 2003 година.
2. Глинка Н.Л. Општа хемија. М., 2003 година.
3. Пономарев В.Д. Аналитичка хемијаДел 1.2 2003 година

6. Контролни прашања (Повратни информации):

1. Што ја одредува структурата на полипептидниот синџир како целина?

2. До што води денатурацијата на протеините?

3. Како се нарекува изоелектричната точка?

4. Кои амино киселини се нарекуваат есенцијални?

5. Како се формираат протеините во нашето тело?

Поврзани информации.

Амино киселините содржат амино и карбоксилни групи и ги покажуваат сите својства карактеристични за соединенијата со такви функционални групи. Кога се пишуваат реакции на аминокиселини, се користат формули со нејонизирани амино и карбокси групи.

1) реакции на амино групата. Амино групата во амино киселините ги покажува вообичаените својства на амините: амините се бази и делуваат како нуклеофили во реакциите.

1. Реакција на аминокиселините како бази. Кога амино киселините комуницираат со киселините, се формираат амониумови соли:

глицин хидрохлорид, глицин хидрохлорид сол

2. Акција азотна киселина. Кога делува азотна киселина, се формираат хидрокси киселини и се ослободуваат азот и вода:

Оваа реакција се користи за квантитативно определување на слободните амински групи во амино киселините, како и во протеините.

3. Формирање на деривати на N - ацил, реакција на ацилација.

Амино киселините реагираат со анхидриди и киселински халиди, формирајќи N-ацилни деривати на амино киселините:

Бензил етер натриумова сол N карбобензоксиглицин - хлороформен глицин

Ацилацијата е еден од начините за заштита на амино групата. N-ацил деривати имаат големо значењево синтезата на пептидите, бидејќи дериватите на N-ацил лесно се хидролизираат за да формираат слободна амино група.

4. Формирање на Шифови бази. Кога а-амино киселините комуницираат со алдехиди, супституираните имини (Шифови бази) се формираат во фазата на формирање на карбиноламини:

аланин формалдехид N-метилол дериват на аланин

5. Реакција на алкилација. Амино групата во а-амино киселината е алкилирана за да формира деривати на N-алкил:

Највисока вредностима реакција со 2,4 - динитрофлуоробензен. Добиените деривати на динитрофенил (деривати на DNP) се користат за воспоставување на амино киселинската секвенца на пептиди и протеини. Интеракцијата на а-амино киселините со 2,4-динитрофлуоробензен е пример за реакција на нуклеофилна супституција во бензенскиот прстен. Поради присуството на две силни групи што повлекуваат електрони во бензенскиот прстен, халогенот станува подвижен и подлежи на реакција на замена:

2.4 - динитро -

флуоробензен N - 2,4 - динитрофенил - а - амино киселина

(DNPB) DNP - деривати на a - амино киселини

6. Реакција со фенил изотиоцијанат. Оваа реакција е широко користена во одредувањето на структурата на пептидите. Фенил изотиоцијанат е дериват на изотиоцијанска киселина H-N=C=S. Интеракцијата на а-амино киселините со фенил изотиоцијанат се одвива преку механизмот на нуклеофилна реакција на додавање. Добиениот производ потоа се подложува на реакција на интрамолекуларна супституција, што доведува до формирање на цикличен супституиран амид: фенилтиохидантоин.

Цикличните соединенија се добиваат со квантитативен принос и се фенилни деривати на тиохидантоин (PTH - деривати) - амино киселини. Дериватите на PTG се разликуваат во структурата на радикалот R.

Покрај обичните соли, а-амино киселините можат да формираат, под одредени услови, интракомплексни соли со катјони тешки метали. Сите а-амино киселини се карактеризираат со убаво кристализирачки, интензивно сино обоени интракомплексни (хелатни) бакарни соли:
Аланин етил естер

Формирањето на естри е еден од методите за заштита на карбоксилната група при синтезата на пептиди.

3. Формирање на киселински халиди. Кога делуваат на а-амино киселини со заштитена амино група со сулфур оксидихлорид (тионил хлорид) или фосфор оксид трихлорид (фосфор оксихлорид), се формираат киселински хлориди:

Производството на киселински халиди е еден од начините за активирање на карбоксилната група во синтезата на пептиди.

4. Добивање на анхидриди на аминокиселини. Киселините халиди имаат многу висока реактивност, што ја намалува селективноста на реакцијата при нивното користење. Затоа, почесто користен метод за активирање на карбоксилна група во синтезата на пептиди е да се претвори во анхидридна група. Анхидридите се помалку активни од киселинските халиди. Кога а-амино киселина со заштитена амино група е во интеракција со етил хлороформска киселина (етил хлороформат), се формира анхидридна врска:

5. Декарбоксилација. а - Аминокиселините кои имаат две групи за повлекување електрони на ист јаглероден атом лесно се декарбоксилираат. Во лабораториски услови тоа се врши со загревање на аминокиселините со бариум хидроксид.Оваа реакција се јавува во телото со учество на ензимите на декарбоксилазата со формирање на биогени амини:

нинхидрин

Односот на амино киселините со топлината. Кога се загреваат а-амино киселините, се формираат циклични амиди наречени дикетопиперазини:

Дикетопиперазин

g - и d - Амино киселините лесно се одвојуваат од водата и се циклизираат за да формираат внатрешни амиди, лактами:

g - лактам (бутиролактам)

Во случаите кога амино и карбоксилните групи се одделени со пет или повеќе јаглеродни атоми, кога се загреваат, се јавува поликондензација со формирање на полимерни полиамидни синџири со елиминација на молекула на вода.