Под преводот во биологијата се однесува на синтеза на полипептиди од амино киселиникоја се јавува во цитоплазмата на рибозомитесо учество на 1) mRNAкако матрица, 2) tRNAкако носител на амино киселини, како и 3) број протеински фактори, извршувајќи каталитичка функција на различни фазипроцес. Преводот се случува во клетките на сите живи организми; тоа е основен процес на живата природа.
Од информациска гледна точка, транслацијата може да се дефинира како механизам за преведување на низа од mRNA тројки во протеинска аминокиселинска секвенца.
Функцијата на рибозомите е да ги држат mRNA, tRNA и протеинските фактори во саканата положба до одредено хемиска реакција. Најчесто ова е формирање на пептидна врска помеѓу соседните амино киселини.
Транслација и биосинтеза на протеиниАобично значат истото. Меѓутоа, кога зборуваме за биосинтеза на протеини, таа често вклучува пост-преведувачки модификации на полипептиди (нивно стекнување на секундарни, терцијарни и кватернарни структури), а понекогаш може да го вклучи и процесот на транскрипција. Од оваа гледна точка, транслацијата се смета за важен чекор во биосинтезата на протеините.
Процесот на преведување кај еукариотите и прокариотите има голем број на разлики, главно поврзани со разновидноста и активноста на протеинските фактори.
Може да има неколку рибозоми на една нишка на mRNA, кои се формираат полисом. Во овој случај, неколку идентични полипептиди се синтетизираат одеднаш (но секој е во своја фаза на синтеза).
Синтезата на еден протеин обично трае неколку секунди.
Амино киселините од кои се синтетизира полипептидот нужно поминуваат низ фаза на активирање. Самиот процес на преведување вклучува три фази: иницирање, издолжување и завршување.
Процесот на преведување има својство на специфичност. Прво, специфичните mRNA кодони имаат свои tRNA. Второ, амино киселините се прикачени само за „нивните“ tRNA.
Активирање на аминокиселини
Активирањето на амино киселините е неопходно, бидејќи само во оваа состојба тие можат да се комбинираат со tRNA и подоцна да формираат пептидни врски меѓу себе.
Цитоплазмата на клетките секогаш содржи слободни (не комбинирани со други супстанции) амино киселини. Специфичните ензими, во присуство на АТП, ја претвораат аминокиселината во аминоациладенилат, кој веќе е способен да се поврзе со tRNA.
Постои класа на ензими - аминоацил-tRNA синтетазас, – кои ги активираат амино киселините користејќи ја енергијата на АТП. Секоја аминокиселина се активира со свој ензим, по што се прикачува само на својата tRNA. Се формира комплекс на амино киселини со tRNA - аминоацил-тРНК (аа-тРНК).
Започнување емитување
Иницијацијата на преводот ги вклучува следните последователни фази со учество на фактори на иницијација:
Прикачување на 5" крајот на mRNA на малата подединица на рибозомот. Во овој случај, почетниот кодон (AUG) се наоѓа во недовршеното (поради отсуство на голема подединица) P-локација на рибозомот.
Комплексот aa-tRNA со соодветниот антикодон е прикачен на почетниот кодон на mRNA. Кај еукариотите, кодонот AUG ја шифрира аминокиселината метионин; кај прокариотите, тој шифрира формал-метионин. Овие почетни амино киселини подоцна се отсечени од готовиот полипептид.
Рибозомалните подединици се обединети, како резултат на што нивните P- и A-страници се завршени.
Така, во фазата на започнување, рибозомот го препознава почетниот кодон и се подготвува за почеток на синтезата.
Резултирачката врска помеѓу рибозомот и mRNA е реверзибилна; по синтезата на полипептид, mRNA може да се исклучи од рибозомот. Последователно, mRNA повторно се користи или се уништува со специјални ензими.
Почетниот кодон AUG се разликува од другите слични кодони во средината на mRNA по тоа што му претходи капа и одредени нуклеотидни секвенци. Благодарение на нив AUG е препознаен како стартер. (Ова главно се однесува на еукариотите.)
Емитување издолжување
Во оваа фаза се јавува директна синтеза на полипептидниот синџир. Процесот на издолжување се состои од многу циклуси. Еден циклус на издолжување е додавање на една амино киселина во растечки полипептиден синџир.
Веќе во фазата на започнување, P-локацијата на рибозомот е окупирана од првата tRNA што ја носи аминокиселината метионин. Во првиот циклус на издолжување, вториот комплекс aa-tRNA влегува во местото А на рибозомот. Ова ќе биде tRNA чиј антикодон е комплементарен на следниот (по почетниот AUG) кодон.
Местата A(аминоацил) и P(пептидил) ги поставуваат комплексите aa-tRNA така што се јавува хемиска реакција помеѓу амино киселините и се формира пептидна врска.
По ова, првата (лоцирана во P-локацијата) tRNA се ослободува од нејзината амино киселина. Како резултат на тоа, се чини дека втората е поврзана само со втората аминокиселина преку пептидна врска. Втората аминокиселина е врзана за втора tRNA лоцирана во местото А.
Рибозомот се движи по жицата на mRNA една тројка. Во овој случај, првата tRNA завршува во Е-локацијата (излез) од рибозомот, по што го напушта. Втората tRNA, врзана за две амино киселини, оди на местото P. Местото А е ослободено за влез на третиот комплекс aa-tRNA.
Следните циклуси на издолжување продолжуваат слично како и првиот. Кога А-локацијата е испразнета, аа-тРНК може да влезе во неа, чиј антикодон е комплементарен на мРНК кодонот кој моментално се наоѓа во А-локацијата.
Престанок на емитување
Прекинувањето е завршување на синтезата на полипептидниот синџир и неговото одвојување. Терминацијата настанува кога рибозомот ќе наиде на еден од завршните кодони (UAA, UAG, UGA), за кој нема tRNA. Овие делови на mRNA се препознаваат со специјални протеини - фактори на раскинување.
Првата пептидна врска се јавува поради реакцијата на транспептидација, при што метионин од иницијаторката tRNA се пренесува во а-амино групата на aa-tRNA во А-центарот за да формира дипептидил-tRNA. Ја катализира реакцијата на пептидил трансфераза на rRNA на големата рибозомална подединица.
Транслокација. ВОВо текот на оваа фаза, поради енергијата на GTP и со учество на факторот на издолжување EF2, рибозомот поместува еден кодон во правец од 5" до 3" крајот на mRNA. Како резултат на тоа, дипептидил-tRNA од А-центарот влегува во P-центарот, а следниот кодон се појавува во А-центарот. tRNAMet го напушта рибозомот. Процесот потоа продолжува според опишаната шема, повторувајќи ги фазите 1-»2-»3.
Престанокпреводот се случува по вклучувањето на еден од завршните кодони во А-центарот: UAG, UGA, UAA. Со учество на специјални протеини - 3 фактори на завршување (RF1, RF2 и RF3) - се јавува хидролитичко расцепување на синтетизираниот полипептид од tRNA. tRNA се ослободува од рибозомот со хидролиза на GTP, а „празниот“ рибозом лесно се дисоцира во подединици.
За време на транслацијата, малите и големите подединици на рибозомот вршат различни функции. мала подединицаприкачува mRNA и декодира информации користејќи tRNA и механизмот на транслокација, голема подединицаодговорен за образованието пептидни врски. Главниот придонес во организацијата и манифестацијата на активноста на пептидил трансферазата го дава rRNA.
Многу рибозоми можат истовремено да учествуваат во транслацијата на една mRNA. Секој рибозом зафаќа област еднаква на приближно 80 нуклеотиди на mRNA. Така, рибозомите се наоѓаат на mRNA во интервали од околу 100 нуклеотиди, формирајќи комплекс т.н. полисом.
Како резултат на тоа се формираат функционално активни протеини пост-преведувачки модификацииполипептидни синџири синтетизирани на рибозоми. Овие модификации вклучуваат:
A. Делумна протеолиза.
Б. Модификации на амино киселините: карбоксилација, фосфорилација, јодирање, хидроксилација, ацилација и гликозилација.
B. Формирање просторна структура, или превиткување, во кое учествуваат протеините на шаперон, обезбедувајќи правилно превиткување на полипептидниот синџир.
D. Формирање на дисулфидни врски помеѓу остатоците од цистеин вклучени во формирањето на тродимензионалната структура на протеинот.
D. Додавање на протетски групи.
E. Формирање на олигомерни структури, што исто така се врши со учество на чаперони
Сузбивањето на биосинтезата на матриксот може да се постигне или со структурна модификација на матрицата и рибозомите или со инактивација на ензимите. Запирањето на синтезата на ДНК, РНК или протеин предизвикува смрт на сите клетки, затоа многу инхибитори на биосинтезата на матриксот се отрови за човечкото тело.
а-Аманитин- токсин кој се содржи во телото на белата гребенка Amanita phalloides и ги инхибира еукариотските РНК полимерази, особено РНК полимеразата II. ЕнтеротоксинПредизвикувачкиот агенс на дифтерија е специфичен инхибитор на транслацијата кај еукариотите, блокирајќи еден од факторите на издолжување.
Антибиотици,потиснување на процесот на транскрипција и транслација и специфични за системот за синтеза на протеини на прокариотите, може да се користат како антибактериски лекови, а антибиотиците кои ја нарушуваат матриксната функција на ДНК најдоа употреба во третманот на малигни неоплазми и се антитуморни лекови (на пример, доксорубицин, дауномицин).
ВО последните годиниСе спроведуваат истражувања за да се создадат лекови кои обезбедуваат испорака на инхибиторот само до клетките на туморот. Ова се постигнува со врзување на цитотоксични антибиотици за протеините, чии рецептори се наоѓаат главно на клетките на туморот.
Некои антибиотици - рифампицин, еритромицин, тетрациклини други - селективно ја инхибираат синтезата на РНК или протеини во бактериските клетки, без практично никакво влијание врз синтезата на протеините во клетките на цицачите. Високата селективност на оваа група соединенија се објаснува со разликите во структурата на РНК полимеразите и рибозомите на еукариотските и прокариотските клетки. На пример, еритромицин ја инхибира транслокацијата, тетрациклин го инхибира врзувањето на aa-tRNA во А-центарот.
Многу вируси, како што се вирусите на сипаници, грип и полио, кога влегуваат во човечкото тело, ја исклучуваат синтезата на ДНК, РНК и протеините во клетките на телото домаќин и ја префрлаат РНК и апаратот за синтетизирање протеини на репродукција на вирусни нуклеински киселинии протеини.
Интерфероните го штитат телото од вирусни инфекции. Оваа фамилија на протеини се синтетизира во еукариотските клетки како одговор на вирусна инфекција. Тие, преку инхибиција на иницијациониот фактор eIF2, го запираат функционирањето на апаратот за синтеза на протеини. Интерфероните ја зголемуваат активноста на рибонуклеазата, која ја расцепува матриксот и рибозомалната РНК во клетките, што исто така ја намалува синтезата на протеините во инфицираните клетки.
Адаптацијаорганизми на различни влијанија животната срединаспроведена, особено, со промена на изразот (активноста) на гените.Овој процес, детално проучен кај бактериите и вирусите, вклучува интеракција на специфични протеини со ДНК региони во непосредна близина на почетната локација на транскрипцијата. Еукариотските клетки го користат истиот принцип, иако некои други механизми се имплементирани во регулирањето на генската експресија.
Кај прокариотите, одредени протеини се врзуваат за регулаторните региони на оперонот и го спречуваат или подобруваат врзувањето на РНК полимеразата со промоторот.
Ако оперонот е регулиран со индукциски механизам(на пример, лактозен оперон), потоа во отсуство на индуктор (лактоза), протеинот на репресорот е поврзан со операторот. Бидејќи регионите на операторот и промоторот се преклопуваат, прицврстувањето на репресорот со операторот спречува РНК полимеразата да се врзе за промоторот и да се препише структурни гениоперонот не работи. Кога ќе се појави индуктор во околината, тој се врзува за протеинот на репресорот, ја менува неговата конформација и го намалува неговиот афинитет за операторот. РНК полимеразата се врзува за промоторот и ги транскрибира структурните гени.
Кога оперонот е регулиран со механизмот на репресија(на пр., хистидин или триптофан оперони) репресорскиот протеин нема афинитет за операторот. Кога ќе се закачи за протеинот на репресорот мала молекула- корепресор (хистидин или триптофан), потоа како резултат на конформациските промени што се случуваат во протеинската молекула, комплексот протеин-репресор-корепресор добива афинитет за операторот и ја запира транскрипцијата.
Во клетките на цицачите, постојат два типа на регулирање на биосинтезата на протеините:
Краткорочно, обезбедување на адаптација на телото на можни промени во животната средина;
Долгорочна, стабилна, одредувачка клеточна диференцијација и различни протеински составоргани и ткива.
Во хроматинот на различни органи и ткива, заедно со огромни транскрипциски неактивни или стабилно потиснати областидостапни активни или потенцијално активни области.Со неколку исклучоци (лимфоцити), секоја клетка во телото содржи ист сет на гени. Постоењето на специјализирани органи и ткива зависи од диференцијалната генска експресија, што значи дека во диференцирачките клетки на различни ткива се транскрибираат различни региони на хроматин.
Сл.4Адаптивно регулирање на транскрипцијата.
Адаптивната регулација кај повисоките организми се разликува од регулацијата на транскрипцијата кај прокариотите по разновидноста на сигналите кои го контролираат 1. почетокот на процесот на молекулата на ДНК, 2. фреквенцијата со која се јавува.
Регионот TATA на промоторот го прикачува TATA-врзувачкиот протеин (TATA фактор), факторите на транскрипција А и Б, кои обезбедуваат интеракција со РНК полимеразата и ја одредуваат почетната точка на транскрипцијата (сл. 4).
Минималната синтеза на mRNA станува можна по врзувањето на RNA полимеразата со факторите на транскрипција F, E, H.
Ако, покрај наведените компоненти, протеините прикачени на регулаторните региони на ДНК формираат комплекс со протеинот што се врзува за ТАТА, тогаш брзината на транскрипција се менува. Ќе се зголеми ако се работи за активаторски протеини кои обезбедуваат интеракција со засилувачи (засилувачи) и ќе се намали ако протеинот што е во интеракција со местото на придушувачот (прегасувач на транскрипција) е прикачен на протеинот што се врзува за ТАТА.
Регулаторните зони на ДНК - засилувачи и пригушувачи - се разликуваат по број и локација на молекулата на ДНК за различни гени во различни ткива, т.е. се ткивни специфични карактеристики. Тие можат да бидат лоцирани илјадници нуклеотидни парови од почетната точка на транскрипција пред, после или внатре во генот, да ги врзуваат протеинските комплекси со метаболити или хормони и да влијаат на конформацијата на генот.
Природната селекција и биолошка еволуцијасе невозможни без генетска варијабилност, која настанува поради мутации и рекомбинации за време на процесот на мејоза. Во вториот случај, делови од ДНК се разменуваат помеѓу хомологните хромозоми на родителите. Мутациите се непоправени промени примарна структураДНК,кои се појавуваат во молекулата како одговор на дефекти во функционирањето на ДНК полимеразите или системот за поправка на ДНК, изложеност на надворешни и внатрешно опкружување. 2.Точка мутациипретежно ги има три вида:
Замени (ова е најчестиот вид на оштетување на молекулата на ДНК; (Постојат 2 типа на замени на основата: транзиции и трансверзии. Транзициите значат замена на пуринските бази со пурински бази и пиримидинските бази со пиримидинските бази (T-C и A-G). Трансверзиите се замена на пуринските бази со пиримидински бази и обратно. Друга причина за замена на базата е погрешното вклучување на хемиски изменета база (или модифицирана база) во низата на ДНК. Треба да се забележи дека генските мутации како што се замените на базите се случуваат или пред репликацијата или за време на репликацијата. Доколку овие промени не се коригираат во текот на процесот на поправка, тогаш тие стануваат сопственост на прво една, а потоа две ДНК нишки. Следствено, изворот на оваа категорија на мутации се грешките во процесите на репликација или поправка).
Инсерти;
Бришење (или губење) на нуклеотиди
Секој тип на мутација предизвикува различни последици. Значи, замена на нуклеотиди:
Можеби "тивок"и не се појавуваат во протеинот ако тројката за кодирање во која се наоѓа мутантниот нуклеотид, поради дегенеративноста на кодот, обезбедува вклучување во протеинот на истата амино киселина како и оригиналниот кодон;
Може да биде придружена со вклучување на една изменета амино киселина во протеинот (missense мутација).Овој тип на мутација се јавува под дејство на алкилирачки агенси. (Алкилна група се прикачува на N7 од пуринскиот прстен на гванин, менувајќи ја неговата јонизација и природата на врзувањето со друг нуклеотид во комплементарниот пар. Како резултат на тоа, тимин стои спроти алкилиран гванин, и затоа, во следната генерација на парот G-Cзаменет со А-Т).
Може да резултира со формирање на стоп-кодон (глупост мутација),при што ќе се запре работата на апаратот за синтеза на протеини и ќе се формира скратена верзија на протеинот.
Бришење и вметнувањаисто така, доведува до мешани резултати:
Ако еден нуклеотиден или ДНК дел во кој бројот на нуклеотиди не е повеќекратен од 3 е вклучен или исфрлен, тогаш промена на рамката за читањеи за време на преводот, сите информации што се наоѓаат зад местото на мутација се читаат погрешно. Настанува протеин во кој случаен редослед на амино киселини се наоѓа зад местото на мутација. Овој тип на мутација е предизвикан од супстанции кои се интеркалираат помеѓу азотни бази на молекулата на ДНК;
Ако регион со должина на синџир што е повеќекратно од 3 е исфрлен или вклучен во ДНК, тогаш не се случува промена во рамката за читање информации (поделба или вметнување без поместување на рамката за читање информации).Протеинот што е шифриран со таква матрица ќе биде или скратен (со делење) или издолжен (со вметнување) со една или повеќе аминокиселини.
3. Во повеќето случаи мутациите влијаат на експресијата или структурата на гените,што се манифестира со намалување на количината или промена на структурата на протеинскиот производ и, следствено, неговата функционална активност. Понекогаш намалувањето или целосното отсуство на протеин е резултат на мутации во регулаторните региони на гените.
Следствено, со генски мутации, шемата е следна: како резултат на генска мутација (молекуларен дефект), се јавува патолошки примарен ефект, што доведува до каскада на биохемиски нарушувања во клетките, органите и телото. Овој редослед на настани лежи во основата на генетските болести. Беа забележани четири варијанти на патолошки примарни ефекти.
Првата опција е поврзана со производство на вишок на производ поради зголемената генска активност.
Втората опција е поврзана со производство на абнормални протеини. Ова доведува до нарушување на системот чија работа е обезбедена со овој протеин.
На пример, (поради замена на една аминокиселина) со српеста анемија, се синтетизира абнормален хемоглобин, кој има намалена растворливост и способност за полимеризација. Како резултат на тоа, со недостаток на кислород, таквиот хемоглобин брзо се кристализира, црвените крвни зрнца добиваат форма на срп и брзо се лепат заедно, што доведува до блокирање на капиларите.
Третата опција е поврзана со недостаток на примарни производи. Ова е најчестата опција. Како резултат на отсуство на еден или друг протеин (најчесто ензим), биохемиските реакции со негово учество не се случуваат. Ова доведува до акумулација на прекурсорни производи, најчесто токсични. На пример, со фенилкетонурија, конверзијата на фенилаланин во тирозин не се јавува поради недостаток на соодветниот ензим. Како резултат на тоа, синтезата на миелинската обвивка во аксоните на централниот нервен систем е нарушена, а на ниво на телото се развива тешка форма на ментален недостаток. Друг пример за недостаток на протеини е недостаток на ензими за поправка или репликација. Ова доведува до развој на малигни неоплазми.
Четвртата опција е производство на намалена количина на производ, на пример, протеини. Ова доведува до нивен недостаток во телото и до метаболички абнормалности.
Со добиената аминоацил-тРНК, остатоците од аминокиселини неопходни за синтеза на протеини влегуваат во рибозомите, каде што се врши синтеза на пептидни врски. Утврдено е дека при снабдувањето на рибозомите со аминокиселини за формирање на протеини, tRNA врши каталитичка функција, бидејќи по пренесувањето на амино киселината во рибозомот, ослободената tRNA повторно може да се комбинира со остатокот од аминокиселините и може да се користи за нов акт на пренос. Стапката на обрт на tRNA, на пример, во случај на синтеза на хемоглобин на рибозомот, е 30-40 трансфери на 10 минути.
Синтезата на полипептидниот синџир во рибозомот започнува со прицврстување на N-терминалната амино киселина на новоформираниот протеин во одредена точка на рибозомот. Во првата фаза на прицврстување, се јавува комплементарна интеракција на дел од полинуклеотидниот синџир на соодветната аминоацил-тРНК со дел од mRNA лоцирана во рибозомот. Потоа се претпоставува дека N-терминалната аминокиселина останува слободна за време на синтезата на протеините, а прицврстувањето на синтетизираниот полипептиден синџир за рибозомот се врши со помош на следната tRNA, која ја доведува саканата до рибозомот. овој моментамино киселина.
Процесот на биосинтеза на протеини во рибозомот се изведува во 3 фази, како и во синтезата на нуклеинските киселини:
Фаза I– иницијацијасе јавува со учество на 3 протеински фактори - IF-1, IF-2, IF-3 (фактори за иницијација), кои се протеини со различна молекуларна тежина. Факторот IF-3 предизвикува конформациски промени во малата подединица на рибозомот, олеснувајќи го неговото врзување за формилметионил-tRNA, што потоа обезбедува влез во рибозомот на првата N-терминална аминокиселина - формилметионин, која го отвора полипептидниот синџир на кој било протеин. синтетизиран во бактерии. Овој процес е поврзан со трошоците за енергија поради распаѓањето на гванозин трифосфатот:
GTP ® HDF + H 3 PO 4
Фаза II – издолжување. Оваа фаза на биосинтеза на протеини во бактериска клетка ја опслужуваат три фактори на издолжување на протеините: EF-T U, EF-T S и EF-G. Процесот на издолжување започнува со врзување на аминоацил-тРНК која содржи остаток од аминокиселина, која треба да биде втора од N-крајот на протеинската молекула синтетизирана на рибозомот. Во пептидилниот центар се јавува реакција помеѓу формилметионил-тРНК и аминоацил-тРНК, поради што остатокот од формилметионин се пренесува во слободната амино група на амино киселинскиот остаток, што е составен деламиноацил-tRNA. Како резултат на тоа, се појавува дипептидил-тРНК, односно првата пептидна врска во идната протеинска молекула е затворена, а исто така се формира деацилирана формалметионил-тРНК.
Овој процес се нарекува реакција на транспептидација. Се повторува многу пати додека не се заврши целосната синтеза на протеинската молекула.
Фаза III – прекинувањесинтезата на протеини во рибозомот исто така се врши со учество на три протеински фактори - RF-1, RF-2 и RF-3 кај бактерии и еден протеински фактор R – кај повисоките организми. Штом терминалниот кодон на mRNA го заземе соодветното место во аминоацилниот центар на рибозомот, еден од завршните фактори се прикачува на него, а со тоа ја блокира можноста за прицврстување на следната молекула на аминоацил-тРНК. Стоп-кодоните не одговараат на ниту еден од tRNA антикодоните. Додавањето на завршниот фактор ја возбудува активноста на пептидил естеразата на рибозомалните протеини и тие ја хидролизираат естерската врска помеѓу новоформираните полипептиди и последната tRNA лоцирана во рибозомот. Како резултат на тоа, синтетизираниот протеин е одвоен од него, рибозомот се распаѓа на подчестички, кои влегуваат во општиот базен на подчестички на клетката. GTP е вклучен во прекинувањето на синтезата на протеините и кај бактериите и кај цицачите.
Издолжување, формирање на пептидна врска (реакција на транспептидација). Транслокација. Транслоказа. Престанок. Улогата на протеинските фактори во секоја фаза на транслација
По завршувањето на иницијацијата, рибозомот се наоѓа на mRNA на таков начин што во P-центарот има иницијациски кодон AUG на кој е прикачен Met-tRNAshMet, а во А-центарот има тројка што го кодира вклучувањето на првата амино киселина од синтетизираниот протеин. Следно, започнува најдолгата фаза на синтеза на протеини - издолжување, при што рибозомот, користејќи aa-tRNA, последователно ја „чита“ mRNA во форма на тројки нуклеотиди следејќи го иницијативниот кодон во насока од 5" до 3" крајот, проширување на полипептидниот синџир подалеку поради секвенцијалното додавање на амино киселини.
Вградувањето на секоја аминокиселина во протеинот се случува во 3 фази, при што: 1) aa-tRNA на секоја аминокиселина вклучена во протеинот се врзува за А-центарот на рибозомот; 2) пептидот од пептидил-tRNA лоциран во P-центарот се приклучува на b-NH2-групата на аминоацилниот остаток на aa-tRNA на A-центарот за да формира нова пептидна врска; 3) пептидил-тРНК, проширена со еден остаток на аминокиселина, се движи од А-центарот до P-центарот како резултат на транслокација на рибозомот.
Врзување на аминоацил-tRNA на местото А. Кодонот на mRNA лоциран во А-центарот веднаш до почетниот кодон ја одредува природата на aa1tRNAaa1 што ќе биде вклучена во А-центарот. aa1tRNAaa1 комуницира со рибозомот во форма на троен комплекс кој се состои од фактор на издолжување EF-1, aa1tRNAaa1 и GTP. Комплексот ефикасно комуницира со рибозомот само ако антикодонот aa-tRNAaa1 е комплементарен и антипаралелен со mRNA кодонот во А-центарот. Вградувањето на aa-tRNAaa1 во рибозомот се јавува поради енергијата на хидролиза на GTP во БДП и неоргански фосфат. Формирање на пептидна врскасе јавува веднаш по расцепувањето на комплексот EF-1 и GDP од рибозомот. Оваа фаза од процесот се нарекува транспептидациски реакции
За време на оваа реакција, метионинскиот остаток Met-tRNAIMet се врзува за а-амино групата на првата амино киселина прикачена на tRNAaa1 и лоцирана во А-центарот, се формира првата пептидна врска.
Транслокација -трета фаза на издолжување. Факторот на издолжување EF-2 се прикачува на рибозомот и, користејќи ја енергијата на GTP, го придвижува рибозомот по mRNA еден кодон до крајот од 3". Како резултат на тоа, дипептидил-tRNA, која не ја менува својата позиција во однос на mRNA , се движи од А-центарот во P-центарот. tRNAiMet без метионин го напушта рибозомот, а следниот кодон влегува во регионот А-центар.
По завршувањето на третата фаза на издолжување, рибозомот има дипептидил-тРНК во P-центарот, а тројката што го кодира вклучувањето на втората амино киселина во полипептидниот синџир влегува во А-центарот. Започнува следниот циклус на фазата на издолжување, при што гореопишаните настани повторно се случуваат на рибозомот. Повторувањето на таквите циклуси според бројот на сетилни кодони во mRNA ја комплетира целата фаза на издолжување.
Престанокпреводот се случува кога еден од стоп-кодоните: UAG, UAA или UGA влегува во А-центарот на рибозомот. Нема соодветни tRNA за стоп-кодони. Наместо тоа, 2 фактори за ослободување на протеини RF или фактори на завршување се прикачени на рибозомот. Еден од нив, користејќи го центарот на пептидил трансфераза, го катализира хидролитичкото расцепување на синтетизираниот пептид од tRNA. Другото, поради енергијата на GTP хидролизата, предизвикува дисоцијација на рибозомот во подединици
Така, шаблонската природа на процесот на преведување се манифестира во фактот дека низата на влез на аминоацил-тРНК во рибозомот за синтеза на протеини е строго определена со mRNA, т.е. Редоследот на кодоните долж синџирот на mRNA уникатно ја одредува структурата на синтетизираниот протеин. Рибозомот го скенира синџирот на mRNA во форма на тројки и последователно ги избира „неопходните“ aa-tRNA од околината, ослободувајќи деацилизирани tRNA за време на издолжувањето.
Малите и големите подединици на рибозомот вршат различни функции за време на транслацијата: малата подединица прикачува mRNA и декодира информации користејќи tRNA и механизмот за транслокација, а големата подединица е одговорна за формирање на пептидни врски.
