Plan

1. Denaturacja i koagulacja białek: istota fizyczna i chemiczna.

2. Niszczenie białek: istota fizyczna i chemiczna.

3. Wpływ zmian białek na ich wartość odżywczą.

4. Problem niedoboru białka i sposoby jego rozwiązania.

1. Denaturacja i koagulacja białek: istota fizyczna i chemiczna

Denaturacja– zaburzenie struktury przestrzennej cząsteczki białka pod wpływem czynniki zewnętrzne, najczęściej ogrzewanie, co prowadzi do zmiany naturalnych właściwości białka. Z fizycznego punktu widzenia denaturację uważa się za zaburzenie konformacji łańcucha polipeptydowego bez zmiany struktura pierwotna. Denaturacja może mieć charakter termiczny (w wyniku ogrzewania), powierzchniowy (poprzez wstrząsanie, ubijanie), kwaśny lub zasadowy (w wyniku działania kwasów i zasad). Denaturacja termiczna towarzyszy zmianom produktów spożywczych w niemal wszystkich procesach kulinarnego przetwarzania produktów zawierających białko.

Mechanizm denaturacji termicznej: Na temperatura pokojowa określony układ przestrzenny globuli białkowej zostaje zachowany dzięki wiązaniam poprzecznym pomiędzy odcinkami łańcucha polipeptydowego: wodór, dwusiarczek (-S-S-). Wiązania te nie są mocne, ale mają wystarczającą energię, aby utrzymać łańcuch polipeptydowy w stanie złożonym. Podczas ogrzewania białek zwiększa się ruch termiczny atomów i łańcuchów polipeptydowych cząsteczek białka, w wyniku czego niszczone są wiązania poprzeczne i osłabiane są oddziaływania hydrofobowe między łańcuchami bocznymi. W efekcie rozwija się łańcuch polipeptydowy, w którym ważną rolę odgrywa woda: wnika w części cząsteczki białka i sprzyja rozwijaniu łańcucha. Całkowicie odwodnione białka, wyizolowane w postaci krystalicznej, są bardzo stabilne i nie ulegają denaturacji nawet przy długotrwałym ogrzewaniu do temperatury 100°C i wyższej. Rozwinięciu globuli białkowej towarzyszy tworzenie nowych wiązań poprzecznych, przy czym szczególnie aktywne stają się wiązania dwusiarczkowe.

Denaturacja białek globularnych zachodzi poprzez rozwinięcie kulki białkowej i jej późniejsze zwinięcie w nowy typ. Silne wiązania kowalencyjne nie ulegają zniszczeniu podczas takiego przegrupowania.

Denaturacja białek fibrylarnych(np. kolagen w tkance łącznej mięsa): wiązania utrzymujące strukturę przestrzenną w kształcie spirali ulegają zerwaniu, a nić białkowa kurczy się; przy długotrwałej obróbce cieplnej włókna kolagenowe zamieniają się w szklistą masę.

Denaturacji towarzyszy zmiana najważniejszych właściwości białka: utrata aktywności biologicznej (inaktywacja enzymów), specyficzności gatunkowej (zmiana koloru, np. mięsa), zdolności do uwodnienia (przy zmianie konformacji pojawiają się grupy hydrofobowe na powierzchni globul białkowych, a hydrofilowe są blokowane w wyniku tworzenia się wiązań wewnątrzcząsteczkowych), poprawiając zdolność atakowania przez enzymy proteolityczne, zwiększając reaktywność białka, agregacja cząsteczek białek. A



Zbiór– oddziaływanie zdenaturowanych cząsteczek białka z tworzeniem większych cząstek. Zewnętrznie wyraża się to na różne sposoby: w nisko stężonych roztworach białek - tworzenie się piany (płatki na powierzchni bulionu), w bardziej stężonych roztworach białek - tworzenie ciągłego żelu z jednoczesnym ich zagęszczaniem i oddzielaniem cieczy do środowisko(odwodnienie). W ten sposób ulegają denaturacji białka w mięsie, rybach i jajach. Stopień odwodnienia zależy od kwasowości podłoża - podczas zakwaszania traci się mniej wilgoci, dzięki czemu marynując drób i ryby, produkty są bardziej soczyste.

W stanie niezdenaturowanym białka są zolem (roztworem), w wyniku denaturacji roztwór przekształca się w galaretę (żel). Jeśli białko jest w stanie silnie stężonym, wówczas podczas gotowania tworzy się ciągła galaretka, która pokrywa całą objętość układu (na przykład białko jaja).

Koagulacja– przejście zolu w żel, czyli z jednego stanu koloidalnego w drugi. Nie da się postawić znaku równości pomiędzy procesami denaturacji i koagulacji, chociaż w większości procesów koagulacja towarzyszy denaturacji, ale czasami nie. Na przykład podczas gotowania mleka laktoalbumina i laktoglobulina ulegają denaturacji i koagulacji, podczas gdy kazeina nie zmienia swojego stanu koloidalnego.

Każde białko ma określoną temperaturę denaturacji, np. w przypadku białek ryb najniższy poziom temperatury denaturacji, przy której rozpoczynają się widoczne zmiany denaturacji, wynosi około 30°C, dla białka jaja kurzego – 55°C.

Zmiana pH pożywki wpływa na temperaturę denaturacji: przy wartościach pH bliskich ITB denaturacja zachodzi w niższej temperaturze i towarzyszy jej maksymalne odwodnienie białka. Tworzenie kwaśnego środowiska podczas obróbki cieplnej pomaga zmniejszyć odwodnienie, a produkt jest bardziej soczysty.

Temperatura denaturacji wzrasta w obecności innych, bardziej termostabilnych białek i niektórych substancji niebiałkowych, na przykład sacharozy.

2. Niszczenie białek: istota fizyczna i chemiczna

W wytwarzaniu produktów kulinarnych zmiany w białkach nie ograniczają się do denaturacji: aby doprowadzić produkty do stanu gotowości kulinarnej, podgrzewanie prowadzi się w temperaturze 100°C i wyższej, przy czym zachodzą dalsze zmiany w białkach, którym towarzyszy zniszczenie makrocząsteczka białka.

Zniszczenie– dalsze zmiany podenaturacyjne w białkach, zachodzące w temperaturze 100°C i wyższej, którym w pierwszym etapie towarzyszy destrukcja makrocząsteczek białka z wydzieleniem lotnych związków (amoniak, siarkowodór, fosforowodór itp.) biorących udział w ich powstawaniu aromatu gotowego produktu. Podczas długotrwałej obróbki cieplnej następuje depolimeryzacja (zniszczenie łańcucha białkowego) z utworzeniem rozpuszczalnych w wodzie substancji azotowych.

Uderzającym przykładem zniszczenia zdenaturowanego białka jest przemiana kolagenu w glutynę podczas gotowania bulionów i galaretek. Podczas produkcji niektórych rodzajów ciasta następuje zniszczenie białek. W tym przypadku zniszczenie wiązań wewnątrzcząsteczkowych w białkach następuje przy udziale enzymów proteolitycznych zawartych w mące i wytwarzanych przez komórki drożdży.

Niszczenie białek może być celową metodą obróbki kulinarnej, przyczyniającą się do intensyfikacji procesu technologicznego (stosowanie preparatów enzymatycznych do zmiękczania mięsa, osłabiania glutenu ciasta, uzyskiwania hydrolizatów białkowych itp.)

Hydroliza białek– rozszczepienie łańcuchów polipeptydowych cząsteczki białka z uwolnieniem aminokwasów. Reakcja ta zachodzi pod wpływem enzymów w przewodzie żołądkowo-jelitowym.

Nawodnienie białka towarzyszy wszystkiemu procesy technologiczne i poprawia strawność białka. Denaturacja, w zależności od głębokości, wpływa na strawność na różne sposoby: przy lekkiej denaturacji poprawia się strawność białka (jajko na miękko), a przy dalszym zagęszczeniu (jajko na twardo) strawność się pogarsza. Do konserwacji aminokwasy ani denaturacja, ani koagulacja nie mają żadnego wpływu.

Spadek wartości odżywczych wiąże się z bardzo długim ogrzewaniem: gotowanie przez 2 godziny powoduje zniszczenie 5,2% niezbędnych aminokwasów. Podgrzewanie produktów powyżej 100°C ma szczególnie silny wpływ na wartość biologiczną.

Układ krzepnięcia składa się z enzymy koagulacja, białko nieenzymatyczne kofaktory I inhibitory koagulacja. Celem tego układu jest utworzenie enzymu trombiny, który odpowiada za przemianę fibrynogenu w fibrynę.

Czynniki krzepnięcia

1. Enzymy, to proteazy serynowe (z wyjątkiem czynnika XIII):

  • czynnik II – protrombina,
  • czynnik VII – prokonwertyna,
  • czynnik IX – globulina antyhemofilowa B lub czynnik Świąteczny,
  • czynnik X – współczynnik Stewarta-Prowera,
  • czynnik XI – antyhemofilowa globulina C lub czynnik Rosenthala,
  • czynnik XIII – czynnik stabilizujący fibrynę lub czynnik Lucky’ego-Loranda.

2. Białka kofaktorowe, które nie mają aktywności proteolitycznej. Rolą tych białek jest wiązanie i zabezpieczanie czynników enzymatycznych na błonie płytek krwi:

  • czynnik V – proakceleryna, jest kofaktorem czynnika Xa,
  • czynnik VIII – antyhemofilowa globulina A, jest kofaktorem czynnika IXa,
  • czynnik von Willebranda.
  • kininogen o dużej masie cząsteczkowej (HMK, czynnik Fitzgeralda-Flugera) – kofaktor f.XII i receptor prekalikreiny. Należy mieć na uwadze, że zgodnie z nową teorią komórkową białka te należą do układu fibrynolizy.

3. Białko strukturalne powstawania skrzepliny – czynnik I ( fibrynogen).

Trombina (czynnik II)

Trombina, kluczowy enzym hemostazy, jest proteaza serynowa. W wątrobie przy udziale witaminy K zachodzi synteza jej nieaktywnego prekursora – protrombina, który następnie krąży w osoczu. W osoczu krwi konwersja protrombiny do trombiny następuje bezpośrednio pod wpływem czynnika Xa (wraz z Va).

Funkcje trombiny w hemostazie

W strefie koagulacja:

  • przemiana fibrynogenu w fibryna-monomery,
  • aktywacja czynnik stabilizujący fibrynę(forma XIII, transglutaminaza),
  • przyspieszenie krzepnięcia poprzez aktywację czynników V, VIII, IX, XI ( pozytywne opinie),
  • aktywacja płytki krwi(wydzielanie granulek),
  • w połączeniu z trombomodulina(w wysokich stężeniach) aktywuje się TAFI (aktywowany trombiną inhibitor fibrynolizy),
  • aktywacja komórek mięśni gładkich,
  • stymulacja chemotaksji leukocytów,

Poza strefą koagulacja

  • w połączeniu z trombomodulina aktywuje białko C,
  • stymuluje wydzielanie komórek śródbłonka prostacyklina I t-PA.

Fibrynogen (czynnik I)

Fibrynogen(czynnik I) jest dużym białkiem wieloskładnikowym, które składa się z trzech par łańcuchów polipeptydowych - Aα, Bβ, γγ, połączonych ze sobą mostkami dwusiarczkowymi. Struktura przestrzenna cząsteczki fibrynogenu mają centralną domenę E i 2 peryferyjne domeny D, łańcuchy α i β na N-końcu mają strukturę kulistą - fibrynopeptydy A i B(FP-A i FP-B), które zamykają komplementarne miejsca w fibrynogenie i nie pozwalają tej cząsteczce na polimeryzację.

Struktura fibrynogenu

Synteza fibrynogenu nie jest zależna od witaminy K i zachodzi w wątrobie oraz komórkach RPE. Część fibrynogenu jest syntetyzowana w megakariocytach i płytkach krwi. Pod wpływem trombiny następuje konwersja fibrynogenu do fibryny.

Czynnik stabilizujący fibrynę

Czynnik stabilizujący fibrynę(czynnik XIII) należy do rodziny enzymów transglutaminaz. Jest syntetyzowany w wątrobie i płytkach krwi, w osoczu krwi większość nieaktywnego czynnika XIII jest związana z fibrynogenem. Czynnik XIII jest aktywowany przez trombinę ograniczona proteoliza od nieaktywnego poprzednika.

Podobnie jak większość innych enzymów, czynnik XIII pełni kilka funkcji w hemostazie:

  • stabilizuje się skrzep fibrynowy poprzez edukację wiązania kowalencyjne pomiędzy łańcuchami γ monomerów fibryny,
  • przyczepia się do skrzepu fibrynowego fibronektyna macierz zewnątrzkomórkowa,
  • uczestniczy w wiązaniu α2-antyplazmina z fibryną, która pomaga zapobiegać przedwczesnej lizie skrzepu fibrynowego,
  • wymagane przez płytki krwi do polimeryzacji aktyny, miozyny i innych białek cytoszkieletowych stosowanych w wycofanie skrzep fibrynowy.

Aby osiągnąć ten cel, krew i uformowane pierwiastki poddawane są obróbce cieplnej – koagulacji.

Podczas procesu ogrzewania zmieniają się właściwości białek zawartych w krwi i produktach krwiopochodnych. Najbardziej charakterystycznymi i podstawowymi zmianami zachodzącymi podczas ogrzewania jest denaturacja termiczna rozpuszczalnych substancji białkowych. W procesie denaturacji następuje zmiana struktury cząsteczki białka, co prowadzi do zauważalnych zmian we właściwościach, bez uszczerbku dla składu. Białka globularne rozwijają złożone łańcuchy polipeptydowe, które tworzą cząsteczki kuliste. Restrukturyzacja struktury następuje w wyniku zerwania niektórych wiązań wewnątrzcząsteczkowych w cząsteczce białka podczas ogrzewania.

Białko zdenaturowane różni się od białka naturalnego wieloma właściwościami i właściwościami. Temperatura, w której zachodzi denaturacja, jest różna dla różnych białek, ale jest stała dla konkretnego białka. Zatem albumina krwi ulega denaturacji w temperaturze 67°C, globuliny – 69-75, fibrynogen – 56, hemoglobina – około 70°C. Zatem główne zmiany denaturacyjne białek krwi dobiegają końca w temperaturze około 70°C. Sole neutralne metale alkaliczne takie jak sól kuchenna, zwiększają odporność białek na denaturację termiczną. Wysokie działanie ochronne mają także cukry i aniony kwasów tłuszczowych zawierające 7-12 atomów węgla. Zdolność tych substancji do zwiększania odporności białek na denaturację można wykorzystać przy zatężaniu krwi i jej osocza poprzez odparowanie w wyższych temperaturach.

DO charakterystyczne cechy proces denaturacji białka obejmuje utratę rozpuszczalności białka w wodzie, utratę właściwości biologiczne białka aktywne biologicznie, w szczególności enzymy, lepsza strawność pod wpływem enzymów żołądkowo-jelitowych, utrata zdolności do krystalizacji.

W wyniku denaturacji mogą powstawać wiązania chaotyczne pomiędzy łańcuchami polipeptydowymi zarówno w obrębie cząsteczki, jak i pomiędzy cząsteczkami różnych białek. Konsekwencją takich zmian jest utrata hydrofilowości przez białka, następuje ich agregacja i koagulacja. Tworzy to nierozpuszczalny skrzep. Dalszemu nagrzewaniu koagulatu towarzyszy jego zagęszczenie z uwolnieniem części cieczy. Koagulacja białek krwi podczas obróbki cieplnej zawsze zachodzi i przyspiesza wraz ze wzrostem temperatury.

W warunkach suchego ogrzewania (bez wody) białek w wysokich temperaturach zachodzi proces pirogeniczny, w wyniku którego powstają produkty rozkładu o ciemnej barwie. W wyniku tych zmian na powierzchni urządzeń tworzy się skorupa, która utrudnia wymianę ciepła i masy pomiędzy czynnikiem chłodzącym (parą) a przetwarzanym surowcem. Dlatego wydłuża się czas trwania procesu i zużywane jest dodatkowe ciepło i energia elektryczna.

Pirogennego rozkładu białek można uniknąć poprzez krótkie suszenie koagulatu lub krwi w wysokiej temperaturze. Aby poprawić wymianę ciepła i masy w suszarniach okresowych, nie są one obciążone krwią ani produktami krwiopochodnymi. duża liczba kości, które podczas procesu przetwarzania usuwają skorupę surowców z wewnętrznej powierzchni aparatu.

Obróbce cieplnej krwi i produktów krwiopochodnych towarzyszy także utrata witamin rozpuszczalnych w wodzie. Najmniejszą odporność wykazują witaminy C, D, B, kwas nikotynowy i pantotenowy.

Ustalono, że podczas gotowania utrata tiaminy (witaminy B 1) wynosi 50%, a ryboflawiny (witaminy B 2) 35%.

Aby krew uległa koagulacji i zakończyła się koagulacja białek, wystarczy podgrzać ją do temperatury 80°C. W praktyce temperaturę doprowadza się do 80-90°C. W tym przypadku znaczna liczba mikroorganizmów zawartych we krwi umiera. Proces krzepnięcia uważa się za zakończony, jeśli krew nabierze jednolitego brązowego lub brązowo-czerwonego koloru.

Koagulację białek można przeprowadzić przy użyciu pary gorącej lub martwej. Częściej stosuje się parę świeżą, do której stosuje się otwarte pojemniki metalowe, do których podłączony jest przewód parowy zakończony perforowaną wężownicą. W tej metodzie koagulat rozładowywany jest ręcznie.

Koagulacja w zbiornikach transferowych umożliwia połączenie koagulacji, transportu i częściowego oddzielania wilgoci w jednym urządzeniu. Proces przeprowadza się w następujący sposób. Po załadowaniu krwi do zbiornika wprowadza się do niego parę świeżą (poprzez dolną wężownicę) do momentu, aż z rury wydechowej zacznie wydobywać się strumień pary (po około 15 minutach). Po zakończeniu koagulacji odcina się dostęp pary i pozostawia masę do osiadania na 5 minut, po czym pobiera się próbkę osadzonej cieczy. Jeśli ona ma brązowy kolor i nie mętnieje po podgrzaniu do temperatury 100°C, oznacza to, że proces osadzania został zakończony. W przeciwnym razie pozostaw masę w zbiorniku transferowym na kolejne 10-15 minut. Osadzona ciecz jest odprowadzana rurą spustową znajdującą się w dnie aparatu i po zamknięciu rury wydechowej para jest odprowadzana do zbiornika przelewowego przewodem parowym znajdującym się w jego górnej części. W tym przypadku skoagulowana krew jest wdmuchiwana rurociągiem do kotła próżniowego lub suszarki przez 2-3 minuty.

Podczas koagulacji krwi parą martwą proces nagrzewania przebiega nierównomiernie i długo, a na powierzchni grzewczej tworzy się warstwa skoagulowanych białek, co utrudnia przekazywanie ciepła i utrudnia czyszczenie powierzchni grzewczej.

Bardziej efektywną koagulację uzyskuje się stosując koagulatory ciągłe typu śrubowego i wtryskowego.

Ciągły koagulator śrubowy to izolowany zewnętrznie jednościenny metalowy zbiornik z kulistym dnem. Zainstalowany jest w nim ślimak. Koagulator wyposażony jest w szczelnie zamykaną pokrywę z włazem załadowczym (średnica szyjki 200 mm) oraz okresowo otwierany podajnik, co zapewnia równomierny, wymuszony dopływ krwi do części roboczej urządzenia i zapobiega przedostawaniu się pary do atmosfery. Obrót przekazywany jest na świder poprzez koło łańcuchowe. Podajnik napędzany jest od wału ślimakowego (prędkość obrotu 0,2 s -1) poprzez koło napędowe, przekładnię łańcuchową i koło łańcuchowe.

Na końcu koagulatora w pobliżu włazu załadowczego znajduje się zawór parowy i perforowana rura, przez którą do aparatu wprowadzana jest para pod ciśnieniem co najmniej 0,2 MPa. Właz rozładunkowy znajduje się na przeciwległym końcu aparatu.

Koagulację krwi przeprowadza się w następujący sposób. Krew pełna (wraz ze skrzepami) ze zbiornika pobierającego trafia do aparatu grawitacyjnie poprzez rurociąg krwionośny o średnicy 38-50 mm, napotykając strumień świeżej pary i podgrzewana jest do temperatury 90-95°C przez 15 s . Przy jednoczesnym dopływie pary i krwi powstają warunki do ich liniowego przemieszczania i intensywnego mieszania, co eliminuje przegrzanie i zapobiega tworzeniu się dużych grudek. Ślimak przemieszcza koagulat na przeciwległy koniec aparatu, gdzie następuje jego rozładunek poprzez właz o średnicy 360 mm. Przy prędkości obrotowej ślimaka wynoszącej 0,1 s -1 koagulat zostaje usunięty 1,5 minuty po wejściu krwi do aparatu. Śruba koagulatora wyciska część cieczy zawierającej 0,3% białka. Wydajność koagulatora do krwi pełnej wynosi 120 kg/h. Można go regulować za pomocą zaworu grzybkowego zainstalowanego na przewodzie krwi przed włazem załadunkowym. Po 3-4 godzinach pracy urządzenie zostaje oczyszczone z krwi przylegającej do śruby. W tym celu należy otworzyć pokrywę urządzenia i za pomocą węża przepłukać ślimak oraz obrotowy podajnik gorącej wody.

Koagulator wtryskowy firmy Alfa Laval (Szwecja) to cylindryczny zbiornik, wewnątrz którego znajduje się mieszalnik wyposażony w dyszę parową i komorę żaluzjową. Krew wpływająca przez rurkę jest intensywnie rozbijana na cienkie strużki pary. Koaguluje, przechodzi przez zawór dławiący i rurą trafia do rury odprowadzającej, która kieruje go do dalszej obróbki. Obecność w koagulatorze przepustnicy sterowanej kołem zamachowym pozwala ustawić wymaganą przepustowość instalacji, stopień wymieszania masy (krew i para), a także ciśnienie w rurze tłocznej. Zaletą tej konstrukcji jest możliwość regulacji procesu krzepnięcia krwi. Może się jednak zdarzyć, że krew przylgnie do zaworu dławiącego podczas kierowania strumienia pary-krwi z mieszalnika do rury tłocznej.

W zakładzie pakowania mięsa w Ułan-Ude opracowano i działa instalacja do krzepnięcia krwi, która składa się z prostokątnego metalowego korpusu z kulistym dnem i ślimakiem do mieszania krwi podczas koagulacji i rozładunku koagulatu. W pokrywie obudowy wbudowany jest właz załadunkowy z okresowo otwieranym podajnikiem, zapewniający równomierny dopływ krwi i zapobiegający ulatnianiu się pary do atmosfery. Po obu stronach obudowy znajdują się trzy króćce do dostarczania pary pod ciśnieniem 0,2-0,3 MPa. Na dole przeciwległego końca koagulatora znajduje się właz rozładunkowy. Aby zapobiec wyciekowi krwi, koagulator instaluje się ze spadkiem w kierunku podajnika. Ślimak wprawiany jest w ruch obrotowy za pomocą silnika elektrycznego poprzez przekładnię i przekładnię łańcuchową. Obrót wału podajnika odbywa się od wału ślimaka poprzez koła zębate napędu łańcuchowego. Wszystkie obracające się części koagulatora muszą być osłonięte.

Koagulację krwi przeprowadza się w następujący sposób. Przepływając grawitacyjnie przez podajnik do koagulatora i napotykając strumień pary świeżej, krew podgrzewana jest do temperatury 90-95°C, ulega koagulacji, miesza ślimakiem i kierowana jest do włazu rozładunkowego.

Zastosowanie urządzenia o opisanej konstrukcji zapewnia ciągłość procesu, pełniejszą i równomierną krzepliwość krwi.

Rzeczywiste zużycie pary w procesie koagulacji wynosi 12-13 kg na 100 kg krwi. Wydajność koagulatu o zawartości wilgoci 80% przy koagulacji pełnej krwi wynosi 80%, a przy koagulacji fibryny - 75% pierwotnego surowca. Zawartość wilgoci w koagulacie zależy od metody koagulacji, ale pozostaje dość wysoka i wynosi 86-87,5% przy zastosowaniu pary świeżej i 76-81% przy koagulacji parą martwą.

Wstępne usunięcie wilgoci z koagulatu przed jego suszeniem jest istotne, gdyż pozwala na zmniejszenie zużycia ciepła.

Do odwodnienia skrzepu krwi najskuteczniejsze okazały się wirówki osadzające, zasada ich działania jest następująca. Cząstki stałe obciążonej masy, posiadające większą gęstość niż faza ciekła, osadzają się pod działaniem siły odśrodkowej na bocznych ściankach wirnika, tworząc warstwę pierścieniową bliżej osi obrotu. W wirówkach o działaniu ciągłym podczas pracy następuje ładowanie koagulantu, a także usuwanie oddzielonych składników.

Do odwadniania krzepnięcia krwi najczęściej stosuje się wirówki śrubowe ciągłe typu osadczego.

Wirówka ciągła OGSh-321K-01 składa się z ramy, wirnika, wewnątrz którego umieszczona jest śruba z przekładnią planetarną, która otrzymuje obrót bezpośrednio z wirnika (jego osie są umieszczone w dwóch wspornikach). Główną jednostką wirówki jest cylindryczny wirnik umieszczony poziomo na dwóch wspornikach łożyskowych (prawym i lewym). Wirnik zamknięty jest na końcu osłonami osi, za pomocą których opiera się na łożyskach.

Wirnik napędzany jest silnikiem elektrycznym za pomocą napędu pasowego klinowego chronionego obudową. Wewnątrz rotora znajduje się ślimak, którego zadaniem jest transport koagulatu do okienek wylotowych rotora. Obrót przekazywany jest poprzez specjalną przekładnię planetarną, która zapewnia, że ​​ślimak obraca się w tym samym kierunku co wirnik, jednak z pewnym opóźnieniem. Obecność różnicy w prędkości obrotowej ślimaka i wirnika stwarza warunki do wymuszonego ruchu osadów wzdłuż wewnętrznej powierzchni wirnika. Przez wydrążone czopy wirnika i ślimaka przechodzi rura zasilająca, przez którą skoagulowana krew dostarczana jest do wewnętrznej wnęki bębna ślimaka, skąd jest wyrzucana przez okienka do wewnętrznej wnęki wirnika.

Zmontowany wirnik składa się z trzech głównych części: lewej i prawej osi oraz wydrążonego cylindrycznego bębna. Obraca się na dwóch łożyskach podporowych. Osie wirników pełnią jednocześnie funkcję dna zakrywającego bęben od końca. Na powierzchni czołowej prawej osi znajdują się okna spustowe, które zasłonięte są półtarczami spustowymi. Oddzielona woda jest odprowadzana przez te otwory. Na powierzchni końcowej lewego czopa wirnika znajdują się okna służące do wyładunku sprasowanego koagulantu.

Śruba jest jednym z głównych elementów wirówki. Przeznaczony jest do transportu koagulatu i składa się z wydrążonego cylindrycznego bębna, na którego zewnętrznej powierzchni przyspawane są spiralne zwoje. Wewnątrz wydrążonego bębna wykonane są przegrody, tworzące trzy komory do przyjmowania masy. Cele mają osiem okien rozładunkowych. Czopy są przymocowane do końców bębna ślimaka, tworząc czop podporowy ślimaka. Lewa oś ślimaka wyposażona jest w wielowypusty połączone z nośnikiem drugiego stopnia przekładni planetarnej. Ślimak opiera się swoimi osiami na łożyskach osadzonych w osiach wirnika. W prawej osi rotora zamontowane jest promieniowe łożysko kulkowe, które przejmuje obciążenia osiowe od ślimaka powstałe podczas transportu przez ślimak sprasowanego koagulatu do okien rozładunkowych.

Przekładnia planetarna przeznaczona jest do przenoszenia obrotów wirnika na ślimak. Skrzynia biegów składa się z odlanego cylindra, do którego na końcach przykręcone są pokrywy. Prawa pokrywa mocowana jest do kołnierza zamontowanego na lewym czopie wirnika. W pokrywie skrzyni biegów od strony wirnika zamontowane są gumowe mankiety, które zapobiegają wyciekom oleju ze skrzyni biegów i przedostawaniu się do niej kurzu i brudu.

W obudowie skrzyni biegów zamontowane są dwa wieńce zębate z wewnętrznym uzębieniem pierwszego i drugiego stopnia skrzyni biegów. Montowane są na łożyskach. W nośniku pierwszego stopnia są dwa, a w nośniku drugiego stopnia trzy satelity, które współpracują jednocześnie z felgami i przekładniami centralnymi.

Osłona pełni funkcję zabezpieczenia przed przedostaniem się ciał obcych do obracających się części wirnika. Dodatkowo zapobiega przedostawaniu się frakcji płynnej do komory prasowanego produktu. Wewnętrzna część obudowy posiada komorę lewą i prawą. Sprasowana frakcja stała (koagulum) trafia do lewej komory, a frakcja ciekła (woda) do prawej komory.

Wirnik wirówki wsparty jest na osiach na dwóch wspornikach, z których każdy składa się z obudowy, pokrywy, dwóch pokryw bocznych i promieniowego łożyska kulkowego. Mechanizm zabezpieczający przekładnię chroni przekładnię i śrubę wirówki przed przeciążeniem i uszkodzeniem. W obudowie mechanizmu zabezpieczającego zainstalowana jest sprężyna, która przejmuje siły występujące podczas pracy wirówki.

W przypadku chwilowego znacznego przeciążenia lub zakleszczenia ślimaka dźwignia odchyla dźwignię krzywkową, a przymocowana do niej płytka naciska przycisk mikroprzełącznika, który jest zamontowany na korpusie mechanizmu zabezpieczającego i sprzęgnięty z silnikiem elektrycznym wirówki . W tym samym czasie silnik elektryczny wyłącza się i włącza sygnał dźwiękowy. Przekładnia planetarna jest zabezpieczona obudową.

Proces odwadniania skoagulowanej krwi w wirówce przebiega w następujący sposób. Skoagulowana krew o temperaturze 80-90°C rurą zasilającą wchodzi pod ciśnieniem 9,5-14,2 kPa do wewnętrznej wnęki stożkowego bębna, gdzie pod wpływem siły odśrodkowe frakcja stała koagulatu zostaje oddzielona od cieczy (wody). Koagulat osadza się na ściankach obracającego się wirnika, a następnie transportuje ślimakiem do okien wylotowych, gdzie w strefie odwadniania usuwa się wilgoć z koagulatu. Ciecz o temperaturze 70-72°C przepływa w stronę szerszej strony wirnika i przez okienka spustowe w prawej osi wrzucana jest do komory odbiorczej obudowy, skąd opada pod wpływem własnej masy. Proces oddzielania frakcji stałej od cieczy, rozładunku koagulatu i odwadniania nadsączu zachodzi w sposób ciągły. Czas przejścia skoagulowanej masy i podziału na frakcje przez wirnik wirówki wynosi 15 s. Podczas pompowania skoagulowanej krwi do wirówki nadciśnienie nie powinno przekraczać 0,095 MPa.

Średnica rury zasilającej rurociągu skoagulowanej krwi przy zasilaniu grawitacyjnym powinna wynosić 50,8 mm, a przy zasilaniu pompą - 38,1 mm. Zawory sterujące i odcinające wraz z manometrem umieszczone są w pobliżu wirówki. Do zaworu sterującego w instalacji podłączony jest przewód ciśnieniowy, przez który doprowadzana jest woda służąca do przepłukania i napełnienia bębna przed jego uruchomieniem.

Jeżeli skoagulowana krew zawiera dużą ilość cząstek stałych, to przed jej wejściem zaleca się wprowadzenie do wirówki gorącej wody zaraz po uruchomieniu wirówki. Aby oczyścić bęben po skończonej pracy, wystarczy przepłukać go czystą wodą, nie wyłączając silnika elektrycznego.

Wirówkę uruchamia się w następujący sposób. Przed rozpoczęciem należy upewnić się, że w skrzyni biegów i łożyskach znajduje się smar. Następnie włącz na chwilę silnik elektryczny i sprawdź, czy jest prawidłowo włączony – wirnik powinien obracać się zgodnie z ruchem wskazówek zegara, patrząc od strony dopływu skoagulowanej krwi. Gdy wirówka osiągnie ustawioną prędkość obrotową, podawana jest skoagulowana krew.

Podczas pracy wirówki należy okresowo monitorować nagrzewanie się oleju w przekładni oraz temperaturę łożysk głównych. Zatem temperatura nagrzewania oleju w łożyskach nie powinna przekraczać 60-65°C. Maszynę można obsługiwać wyłącznie przy zamkniętej pokrywie, która musi być mocno dociśnięta do obudowy. Do wirówki nie można podawać płynnej masy zawierającej kawałki większe niż 5-6 mm. 100

W ostatnie lata Do krzepnięcia krwi i odwadniania koagulatu zastosowano instalacje ciągłe. Przetwarzanie krwi w tych instalacjach przebiega następująco. Przefiltrowana krew przepływa rurociągiem do zbiornika zbiorczego, skąd za pomocą pompy śrubowej jest pompowana do naczynia pośredniego z mieszadłem o pojemności 400 dm 3. Tutaj krew jest podgrzewana świeżą parą do temperatury 55°C, co zapobiega krzepnięciu. Ogrzana krew z łatwością przepływa rurą do pompy śrubowej o wydajności 2-3 m 3 /h, wyposażonej w specjalny regulator prędkości, która dostarcza krew do ciągłego koagulatora parowego. Ilość pary dostarczanej do koagulatora regulowana jest za pomocą zaworu w zależności od temperatury skoagulowanej krwi, którą zaleca się utrzymywać na poziomie 80°C na wyjściu z koagulatora.

Obecność w koagulatorze przepustnicy sterowanej pokrętłem pozwala na ustawienie wymaganej przepustowości instalacji, ciśnienia w rurze tłocznej oraz wymaganego stopnia wymieszania masy krwi i pary. Skoagulowana masa krwi pod ciśnieniem wytwarzanym przez pompę wprowadzana jest do wirówki sedymentacyjnej, gdzie wyciska się z niej do 75% wody. Jednocześnie otrzymuje się odwodniony koagulat. Oddzielona woda kierowana jest lejem do kanalizacji. Odwodniony koagulat spływa do kanalizacji w celu wysuszenia. Zaopatrzenie w wodę do urządzeń myjących odbywa się rurociągami.

Aby ogrzać 1000 kg krwi do temperatury od 20 do 90°C, zużywa się 130 kg pary. Otrzymuje się w tym przypadku 387 kg odwodnionego koagulatu i 743 kg wody. Odwodniony koagulat zawiera 49% suchej pozostałości i 51% wody, a woda oddzielona w wirówce zawiera 1,3% suchej pozostałości. Tym samym proces obróbki koagulantu w wirówce pozwala na usunięcie około 75% wody zawartej w pierwotnej krwi. Całkowite straty sucha pozostałość wynosi 10 kg na 1000 kg krwi, co stanowi 5% jej zawartości w 1000 kg krwi.

Możliwość oddzielenia 75% wody zawartej w surowcu poprzez wirowanie pozwala zaoszczędzić 724 kg pary na każde 1000 kg przetworzonej krwi, niezbędnej do odparowania wilgoci podczas suszenia krwi nieodwodnionej.

Urządzenie do ciągłego odwadniania koagulatu jest łatwe w utrzymaniu, skraca czas przetwarzania krwi i pozwala uzyskać produkt o wysokiej zawartości białka. Zajmuje niewielką powierzchnię produkcyjną (o wydajności 600 i 2200 kg/h - 5,5 m2).

Oprócz koagulacji termicznej krew jest poddawana obróbce w celu maksymalnego uwolnienia białek chemikalia. Ta metoda leczenia nazywa się chemiczną krzepliwością krwi. W USA do chemicznej koagulacji krwi bydła i świń stosuje się polifosforan sodu, trójchlorek żelaza, ligninę i lignosulfonian sodu. Obróbkę krwi tymi substancjami przeprowadza się w środowisku kwaśnym o pH 3,5-4,5. Powstały koagulat neutralizuje się alkaliami i poddaje obróbce w wirówce w celu odwodnienia. Lignosulfonian sodu okazał się najskuteczniejszy w procesie krzepnięcia krwi. Zaletą koagulacji chemicznej jest prostota procesu i zmniejszone zużycie pary.

Jeśli znajdziesz błąd, zaznacz fragment tekstu i kliknij Ctrl+Enter.

Koagulacja mleka to nic innego jak przekształcenie go w żel (grudkę), czyli jego koagulacja.

Jest to związana frakcja stała białek mleka z obecnością rozpuszczonych tłuszczów, którą można następnie łatwo oddzielić od cieczy (serwatki).

Koagulacja białek mleka może być ukryta lub prawdziwa. Podczas koagulacji utajonej micele łączą się ze sobą nie na całej powierzchni, a jedynie w niektórych jej obszarach, tworząc przestrzenną drobnosiatkową strukturę zwaną żelem.

Kiedy wszystkie lub większość cząstek fazy rozproszonej ulegnie destabilizacji, żel pokrywa całą objętość ośrodka rozproszonego (mleka początkowego).

Koagulacja utajona nazywana jest po prostu koagulacją, żelowaniem lub koagulacją.

Prawdziwa koagulacja polega na całkowitym stopieniu cząstek koloidalnych i wytrąceniu fazy rozproszonej lub pływającej.

Koagulanty to substancje, które pełnią kilka funkcji, ale najważniejsze, tworzą galaretowaty skrzep i oddzielają gęste frakcje mleka od płynnych.

Do tego celu używano dotychczas wyłącznie tego pozyskiwanego z żołądków cieląt.

To właśnie ten enzym występujący w żołądkach cieląt (chymozyna) pomaga im fermentować mleko matki w celach odżywczych.

W nowoczesny świat Aby utworzyć skrzep (zwany także kalią) użyj:

  • Podpuszczka cielęca (podpuszczka), otrzymywana z żołądków cieląt (enzym krzepnięcia mleka – chymozyna).
    Występuje w postaci proszku, pasty i płynu. Do produkcji serów twardych i półmiękkich najlepiej nadaje się chymozyna (z podpuszczki cielęcej lub chymozyny sztucznie uprawianej).
  • Pepsyny to ekstrakty z żołądków innych zwierząt domowych. Stosowane są głównie pepsyny krowie lub kurze; w handlu dostępne są również pepsyny wieprzowe i kurze, ale są one bardzo wrażliwe na kwasowość i są niestabilne. Nie zaleca się ich stosowania.
    Pepsynę krowią (szczególnie zmieszaną z chymozyną) można wykorzystać do produkcji serów solankowych (brynza, suluguni). Nie zaleca się stosowania pepsyn do produkcji serów miękkich, półmiękkich i twardych.
  • Podpuszczka mikrobiologiczna (pepsyna mikrobiologiczna) – niektóre drożdże, pleśnie i grzyby w naturalny sposób wytwarzają enzymy odpowiednie do koagulacji. Najszerzej stosowane enzymy pochodzą z mikroskopijnego grzyba Rhizomucor meihei (dawniej Mucor meihei). Jest to koagulant wegetariański. Przykładem takiego koagulantu jest.
  • Chymozyna otrzymywana w procesie fermentacji (chymozyna rekombinowana) – gen chymozyny cielęcej został wprowadzony do genomu kilku mikroorganizmów żywicieli (Kluyveromyces lactis, Aspergilleus niger, Escherichia), w wyniku czego stały się one zdolne do wytwarzania białka całkowicie identycznego z chymozyną cielęcą podczas fermentacja.
    Enzym ten sprawdził się w produkcji wszystkich rodzajów serów, gdzie najczęściej stosowano podpuszczkę cielęcą. Jest to koagulant wegetariański.

Do przygotowania serów świeżych, twarogowych i serków marynowanych można zastosować dowolny koagulant.

Jednak do serów półmiękkich i twardych nadaje się wyłącznie chymozyna (podpuszczka zwierzęca lub chymozyna rekombinowana), ponieważ wraz z bakteriami kwasu mlekowego (fermentacja) uczestniczy w tworzeniu konsystencji sera, jego smaku i zdolności do zachowania przez długi czas długi czas.

Podczas koagulacji białek tłuszcz mleczny i woda z rozpuszczonymi substancjami (serwatka) są dość mocno wychwytywane przez powstały żel, podczas wytrącania białek jedynie niewielka ilość tłuszczu mlecznego i fazy wodnej może zostać mechanicznie zatrzymana przez osad.

Produkcja i dojrzewanie serów podpuszczkowych odbywa się w niskich temperaturach i aktywnej kwasowości, zwanej fizjologiczną, aby zapewnić możliwość biologicznej przemiany składników mleka przy minimalnej utracie wartości odżywczych.

Przy zastosowaniu metody kwasu termicznego faza tłuszczowa mleka zostaje oddzielona poprzez separację, białka odtłuszczonego mleka wytrącają się i mieszają ze śmietaną.

Opady polegają na szybkim zakwaszeniu mleka do poziomu niższego niż jego punkt izoelektryczny poprzez dodanie kwaśnej serwatki, kwaśnego mleka, soku z cytryny, kwas octowy i podgrzewanie go do wysokich temperatur (90-95°C).

Zatem przy koagulacji enzymatycznej następuje równoczesna koncentracja kazeiny i tłuszczu mlecznego, przy koagulacji kwasem termicznym – w wyniku dwóch procesów: odśrodkowego i sedymentacyjnego.

Metoda kwasowa polega na koagulacji mleka w punkcie izoelektrycznym kazeiny (pH 4,6) poprzez powolne wytwarzanie kwasów przez mikroorganizmy lub wprowadzanie do mleka kwasów (zwykle kwasu solnego) lub środków zakwaszających (na przykład glukolaktonu); Stosowany jest do produkcji serów świeżych lub serów o krótkim okresie dojrzewania.

Enzymy biorące udział w dojrzewaniu serów podpuszczkowych nie są aktywne w serach kwaśnych ze względu na niskie pH. Stopień przemiany białek i lipidów mleka w serach z mleka fermentowanego jest niższy, a bukiet smakowy węższy niż w serach podpuszczkowych.

Metoda kwasowo-enzymatyczna jest odmianą koagulacji kwasowej, polegającą na dodaniu do mleka niewielkiej ilości enzymów krzepnięcia mleka, która jest niewystarczająca do koagulacji enzymatycznej przy pH świeżego mleka.

W tym przypadku koagulacja mleka zachodzi przy pH 5,1-5,4 (w izotopie parakazeiny). Dodatek enzymów krzepnięcia mleka korzystnie wpływa na szybkość krzepnięcia, wytrzymałość skrzepu i uwalnianie serwatki, jednakże przy pH koagulacji kwasowo-podpuszczkowej mleka zachodzą radykalne zmiany w micelach kazeiny, co radykalnie zmienia strukturę skrzepu i sera w porównaniu do tych z koagulacją podpuszczkową.

Twaróg powstający podczas produkcji serów metodą kwasowo-enzymatyczną jest bliższy właściwościom twarogowi kwasowemu, a jakością wyrobów bliższy serom z mleka fermentowanego.

Zagęszczanie mleka metodą ultrafiltracji zyskało pewną popularność w produkcji serów marynowanych i niektórych innych.


W tkankach zwierząt i roślin białka dzięki łatwej przetwarzalności znajdują się w stanie trwałej stabilności. Niezmodyfikowane białka w tym pierwotnym stanie kruchej stabilności nazywane są „natywnymi” lub „oryginalnymi”. Jak wiadomo, istnieje związek pomiędzy białkiem a wodą, który przedostaje się w postaci „pęczniejącej wody”. Kiedy zmienia się stężenie i charakter soli w roztworze koloidalnym, białko może albo stać się jeszcze bardziej rozproszone, albo odwrotnie, wytrącić się. Procesy te są odwracalne. Ale w pewnych warunkach stężenia elektrolitów białka (albuminy, globuliny) mogą ulegać koagulacji. Chociaż skoagulowane białko można w pewnych warunkach przenieść do roztworu, jego właściwości nie będą identyczne z właściwościami „natantu”, niezmienionego białka.

Koagulacja prowadząca do zmiany fizyczne i chemiczne właściwości białko nazywa się denaturacją. Taka zmiana właściwości białka związana z koagulacją może nastąpić z różnych powodów: wpływu ciepła, światła, mocnych kwasów, zasad, soli metale ciężkie alkoholu, zamarzania oraz w wyniku narażenia na działanie środków mechanicznych.

Denaturacja pod wpływem ciepła jest charakterystyczna dla dwóch grup białek - albumin i globulin, ale obserwuje się ją także w innych białkach. Zatem kazeinogen po podgrzaniu do 90-100°C zmienia się wraz z częściową utratą fosforu. Denaturacja zależy od temperatury, czasu, stężenia jonów wodorowych oraz stężenia i charakteru elektrolitów. Podczas denaturacji zachodzą nie tylko zmiany koloidalne w stanie substancji, ale także zmiany strukturalne w rozpuszczonych cząsteczkach białka. Wzrost temperatury i

obecność kwasów i zasad sprzyja tym zmianom w strukturach molekularnych. Jak wspomniano powyżej, kazeinogen ulega denaturacji w wysokich temperaturach z częściową utratą fosforu. Po denaturacji surowych białek jaj przez ogrzewanie, zachodzą zmiany stanu siarki w cząsteczce białka.

Dzięki nowoczesnym metodom suszenia mleka, jaj, owoców i warzyw dążą do ograniczenia denaturacji termicznej, a tym samym do utrzymania odwracalności właściwości białek podczas wykorzystania tych produktów do celów spożywczych.

Denaturacja pod wpływem promieni ultrafioletowych i światła słonecznego jest podobna do denaturacji pod wpływem ciepła.

Denaturacja przez kwasy, zasady i sole metali ciężkich powoduje przekształcenie białek rozpuszczalnych (albuminy, globuliny i kazeina) w formy nierozpuszczalne. Im wyższa temperatura, tym niższe stężenie pH, następuje denaturacja. Mleko o dużej kwasowości nie koaguluje w niskich temperaturach, natomiast po podgrzaniu następuje koagulacja białek mleka. Kiedy białko jest wystawione na działanie alkoholu lub acetonu, następuje jego całkowite przekształcenie do postaci nierozpuszczalnej.

Kiedy formaldehyd działa na białka, powstają związki, które mają właściwości inne niż białka. Kazeina pod wpływem formaldehydu zamienia się w substancję przypominającą róg.

Po zamrożeniu białka tkanki mięśniowej ulegają częściowej denaturacji, a pH, podobnie jak w przypadku denaturacji termicznej, ma silny wpływ na szybkość denaturacji. Przy pH = 5-6 szybkość denaturacji wzrasta gwałtownie, przy pH = 6-7 denaturacja postępuje powoli.

Przy silnym mechanicznym oddziaływaniu na roztwór białka w postaci wstrząsania, następuje denaturacja wraz z pojawieniem się filmów białkowych z pęcherzykami piany. Denaturacja niektórych białek może zachodzić pod bardzo wysokim ciśnieniem.