Wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, zawierają chiralny atom węgla α i mogą występować jako enancjomery:

Wykazano, że prawie wszystkie naturalne aminokwasy mają tę samą względną konfigurację przy atomie węgla. -Atom węgla (-)-seryny został umownie przypisany L-konfiguracja, oraz -atom węgla (+)-seryny - D-konfiguracja. Co więcej, jeśli projekcja Fischera aminokwasu zostanie zapisana w taki sposób, że grupa karboksylowa znajduje się na górze, a R na dole, to L-aminokwasy, grupa aminowa będzie po lewej stronie, i D- aminokwasy - po prawej stronie. Schemat Fischera służący do określania konfiguracji aminokwasów dotyczy wszystkich α-aminokwasów, które mają chiralny α-atom węgla.

Z rysunku wynika, że L-aminokwas może być prawoskrętny (+) lub lewoskrętny (-) w zależności od charakteru rodnika. Zdecydowana większość aminokwasów występujących w przyrodzie to L-wiersz. Ich enancjomorfy, tj. D-aminokwasy są syntetyzowane wyłącznie przez mikroorganizmy i nazywane są „nienaturalne” aminokwasy.

Zgodnie z nomenklaturą (R,S), większość „naturalnych” lub L-aminokwasów ma konfigurację S.

L-Izoleucyna i L-treonina, każde zawierające dwa centra chiralne na cząsteczkę, mogą stanowić dowolnego członka pary diastereomerów, w zależności od konfiguracji przy atomie węgla. Poniżej podano prawidłowe konfiguracje absolutne tych aminokwasów.

WŁAŚCIWOŚCI KWASowo-zasadowe AMINOKWASÓW

Aminokwasy to substancje amfoteryczne, które mogą występować w postaci kationów lub anionów. Właściwość tę tłumaczy się obecnością zarówno kwaśnych ( -LICZ) i główny ( -NH 2 ) grupują się w tej samej cząsteczce. W bardzo kwaśnych roztworach N.H. 2 Grupa kwasowa ulega protonowaniu i kwas staje się kationem. W roztworach silnie zasadowych grupa karboksylowa aminokwasu ulega deprotonowaniu i kwas przekształca się w anion.

W stanie stałym aminokwasy występują w postaci jony obojnacze (jony dwubiegunowe, sole wewnętrzne). W jonach obojnaczych proton jest przenoszony z grupy karboksylowej do grupy aminowej:

Jeśli umieścisz aminokwas w ośrodku przewodzącym i opuścisz tam parę elektrod, to w roztworach kwaśnych aminokwas będzie migrował do katody, a w roztworach alkalicznych - do anody. Przy pewnej wartości pH charakterystycznej dla danego aminokwasu nie będzie on przemieszczał się ani do anody, ani do katody, ponieważ każda cząsteczka ma postać jonu obojnaczego (niesie zarówno ładunek dodatni, jak i ujemny). Ta wartość pH nazywa się punkt izoelektryczny(pI) danego aminokwasu.

REAKCJE AMINOKWASÓW

Większość reakcji, jakim ulegają aminokwasy w laboratorium ( in vitro), charakterystyczny dla wszystkich amin lub kwasów karboksylowych.

1. tworzenie amidów w grupie karboksylowej. Kiedy grupa karbonylowa aminokwasu reaguje z grupą aminową aminy, równolegle zachodzi reakcja polikondensacji aminokwasu, prowadząca do powstania amidów. Aby zapobiec polimeryzacji, grupa aminowa kwasu jest blokowana, tak że reaguje tylko grupa aminowa aminy. W tym celu stosuje się karbobenzoksychlorek (karbobenzyloksychlorek, chloromrówczan benzylu). pociera-butoksykarboksazyd itp. W celu reakcji z aminą grupę karboksylową aktywuje się działając na nią chloromrówczanem etylu. Grupa chroniąca następnie usuwa się przez katalityczną wodorolizę lub działanie zimnego roztworu bromowodoru w kwasie octowym.

2. tworzenie amidów w grupie aminowej. Kiedy grupa aminowa aminokwasu jest acylowana, powstaje amid.

Reakcja przebiega lepiej w środowisku zasadowym, gdyż zapewnia to wysokie stężenie wolnej aminy.

3. edukacja estry. Grupę karboksylową aminokwasu można łatwo estryfikować konwencjonalnymi metodami. Na przykład estry metylowe wytwarza się przepuszczając suchy gazowy chlorowodór przez roztwór aminokwasu w metanolu:

Aminokwasy są zdolne do polikondensacji, w wyniku czego powstaje poliamid. Nazywa się poliamidy składające się z -aminokwasów peptydy Lub polipeptydy . Wiązanie amidowe w takich polimerach nazywa się peptyd Komunikacja. Nazywa się polipeptydy o masie cząsteczkowej co najmniej 5000 białka . Białka zawierają około 25 różnych aminokwasów. Podczas hydrolizy danego białka wszystkie te aminokwasy lub niektóre z nich mogą powstać w określonych proporcjach charakterystycznych dla danego białka.

Nazywa się unikalną sekwencję reszt aminokwasowych w łańcuchu właściwym dla danego białka pierwotna struktura białka . Cechy skręcających się łańcuchów cząsteczek białka ( wzajemne porozumienie fragmenty w przestrzeni). struktura drugorzędowa białek . Łańcuchy polipeptydowe białek mogą być ze sobą połączone, tworząc wiązania amidowe, dwusiarczkowe, wodorowe i inne dzięki łańcuchom bocznym aminokwasów. W rezultacie spirala skręca się w kulkę. Ta cecha strukturalna nazywa się struktura trzeciorzędowa wiewiórka . Aby wykazać aktywność biologiczną, niektóre białka muszą najpierw utworzyć makrokompleks ( oligoproteina), składający się z kilku kompletnych podjednostek białka. Struktura czwartorzędowa określa stopień asocjacji takich monomerów w materiale biologicznie aktywnym.

Białka dzielą się na dwie duże grupy - włókienkowy (stosunek długości cząsteczki do szerokości jest większy niż 10) i kulisty (stosunek mniejszy niż 10). Białka fibrylarne obejmują kolagen , najobficiej występujące białko u kręgowców; stanowi prawie 50% suchej masy chrząstki i około 30% solidny kości. W większości układów regulacyjnych roślin i zwierząt kataliza jest przeprowadzana przez białka globularne, tzw enzymy .

Aminokwasy są organiczne związki amfoteryczne. Zawierają w cząsteczce dwie grupy funkcyjne o przeciwstawnym charakterze: grupę aminową o właściwościach zasadowych i grupę karboksylową o właściwościach kwasowych. Aminokwasy reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

H2N-CH2-COOH + HCl → Cl [H3N-CH2-COOH],

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H2O.

Kiedy aminokwasy rozpuszczają się w wodzie, grupa karboksylowa usuwa jon wodorowy, który może przyłączyć się do grupy aminowej. W tym przypadku powstaje sól wewnętrzna, której cząsteczką jest jon dwubiegunowy:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Transformacje kwasowo-zasadowe aminokwasów w różnych środowiskach można przedstawić za pomocą następującego ogólnego diagramu:

Wodne roztwory aminokwasów mają środowisko obojętne, zasadowe lub kwaśne, w zależności od liczby grup funkcyjnych. Zatem kwas glutaminowy tworzy roztwór kwaśny (dwie grupy -COOH, jedna -NH2), lizyna tworzy roztwór zasadowy (jedna grupa -COOH, dwie grupy -NH2).

Tak jak aminy pierwszorzędowe, aminokwasy reagują z kwasem azotawym, a grupa aminowa przekształca się w grupę hydroksylową, a aminokwas w hydroksykwas:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Pomiar objętości uwolnionego azotu pozwala określić ilość aminokwasu ( Metoda Van Slyke’a).

Aminokwasy mogą reagować z alkoholami w obecności gazowego chlorowodoru, zamieniając się w ester (dokładniej chlorowodorek estru):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Estry aminokwasów nie mają struktury dwubiegunowej i są związkami lotnymi.

Najważniejszą właściwością aminokwasów jest ich zdolność do kondensacji, tworząc peptydy.

Reakcje jakościowe.

1) Wszystkie aminokwasy są utleniane przez ninhydrynę

z powstawaniem produktów w kolorze niebiesko-fioletowym. Iminokwas prolina daje żółty kolor z ninhydryną. Reakcję tę można wykorzystać do ilościowego oznaczania aminokwasów metodą spektrofotometryczną.

2) Podczas ogrzewania aminokwasów aromatycznych ze stężonym kwas azotowy następuje nitrowanie pierścienia benzenowego i powstają zabarwione związki żółty. Ta reakcja nazywa się ksantoproteina(od greckiego xanthos - żółty).

Właściwości aminokwasów można podzielić na dwie grupy: chemiczną i fizyczną.

Właściwości chemiczne aminokwasów

W zależności od związków aminokwasy mogą wykazywać różne właściwości.

Interakcje aminokwasów:

Aminokwasy, jako związki amfoteryczne, tworzą sole zarówno z kwasami, jak i zasadami.

Jak kwasy karboksylowe aminokwasy tworzą pochodne funkcjonalne: sole, estry, amidy.

Interakcja i właściwości aminokwasów z powodów:
Tworzą się sole:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Sól sodowa + kwas 2-aminooctowy Sól sodowa kwasu aminooctowego (glicyna) + woda

Interakcja z alkohole:

Aminokwasy mogą reagować z alkoholami w obecności gazowego chlorowodoru, zamieniając się w ester. Estry aminokwasów nie mają struktury dwubiegunowej i są związkami lotnymi.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Ester metylowy / kwas 2-aminooctowy /

Interakcja amoniak:

Tworzą się amidy:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

Interakcja aminokwasów z mocne kwasy:

Otrzymujemy sole:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (lub HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Są to podstawowe właściwości chemiczne aminokwasów.

Właściwości fizyczne aminokwasów

Zróbmy listę właściwości fizyczne aminokwasy:

• Bezbarwny
• Mają postać krystaliczną
• Większość aminokwasów ma słodki smak, ale w zależności od rodnika (R) mogą być gorzkie lub pozbawione smaku
• Łatwo rozpuszczalny w wodzie, ale słabo rozpuszczalny w wielu rozpuszczalnikach organicznych
• Aminokwasy mają właściwość aktywności optycznej
• Topi się z rozkładem w temperaturze powyżej 200°C
• Nielotny
• Wodne roztwory aminokwasów w środowisku kwaśnym i zasadowym przewodzą prąd elektryczny

1.Wykaz aminokwasów właściwości amfoteryczne oraz kwasy i aminy, a także specyficzne właściwości wynikające z łącznej obecności tych grup. W roztwory wodne AMA występują w postaci soli wewnętrznych (jonów bipolarnych). Wodne roztwory kwasów monoaminomonokarboksylowych są obojętne dla lakmusu, ponieważ ich cząsteczki zawierają taką samą liczbę grup -NH2 - i -COOH. Grupy te oddziałują ze sobą, tworząc sole wewnętrzne:

Taka cząsteczka ma przeciwne ładunki w dwóch miejscach: dodatni NH 3 + i ujemny na karboksylu –COO -. Pod tym względem wewnętrzna sól AMK nazywana jest jonem bipolarnym lub jonem Zwittera (Zwitter - hybryda).

Jon dwubiegunowy w środowisku kwaśnym zachowuje się jak kation, ponieważ dysocjacja grupy karboksylowej jest tłumiona; w środowisku zasadowym - jako anion. Istnieją wartości pH specyficzne dla każdego aminokwasu, w których liczba form anionowych w roztworze jest równa liczbie form kationowych. Wartość pH, przy której całkowity ładunek cząsteczki AMK wynosi 0, nazywana jest punktem izoelektrycznym AMK (pI AA).

Wodne roztwory kwasów monoaminodikarboksylowych mają odczyn kwasowy:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Punkt izoelektryczny kwasów monoaminodikarboksylowych znajduje się w środowisku kwaśnym i takie AMA nazywane są kwasowymi.

Kwasy diaminomonokarboksylowe mają zasadowe właściwości w roztworach wodnych (należy wykazać udział wody w procesie dysocjacji):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Punkt izoelektryczny kwasów diaminomonokarboksylowych wynosi pH>7 i takie AMA nazywane są zasadowymi.

Będąc jonami dwubiegunowymi, aminokwasy wykazują właściwości amfoteryczne: mogą tworzyć sole zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Interakcja kwas chlorowodorowy HCl tworzy sól:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH2NH3 + Cl -

Interakcja z zasadą prowadzi do powstania soli:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Tworzenie kompleksów z metalami– kompleks chelatowy. Strukturę soli miedzi i glikolu (glicyny) można przedstawić następującym wzorem:

Prawie cała miedź dostępna w organizmie człowieka (100 mg) jest związana z białkami (aminokwasami) w postaci stabilnych związków w kształcie pazurów.

3. Podobny do innych kwasów aminokwasy tworzą estry, bezwodniki halogenowe, amidy.

4. Reakcje dekarboksylacji zachodzą w organizmie przy udziale specjalnych enzymów dekarboksylazy: powstałe aminy (tryptamina, histamina, serotynina) nazywane są aminami biogennymi i są regulatorami szeregu funkcji fizjologicznych organizmu człowieka.

5. Interakcja z formaldehydem(aldehydy)

R-CH-COOH + H2C=O® R-CH-COOH

Formaldehyd wiąże grupę NH2, grupa -COOH pozostaje wolna i można ją miareczkować zasadą. Dlatego też reakcję tę wykorzystuje się do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Sørensena).

6. Interakcja z kwasem azotawym prowadzi do powstawania hydroksykwasów i uwalniania azotu. Na podstawie objętości uwolnionego azotu N2 określa się jego ilościową zawartość w badanym obiekcie. Reakcja ta służy do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Van-Slyke'a):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Jest to jeden ze sposobów deaminacji AMK na zewnątrz organizmu

7. Acylacja aminokwasów. Grupę aminową AMK można acylować chlorkami i bezwodnikami kwasowymi już w temperaturze pokojowej.

Produktem zarejestrowanej reakcji jest kwas acetylo-α-aminopropionowy.

Pochodne acylowe AMK znajdują szerokie zastosowanie w badaniu ich sekwencji w białkach oraz w syntezie peptydów (ochrona grupy aminowej).

8.Specyficzne właściwości reakcje związane z obecnością i wzajemny wpływ grupy aminowe i karboksylowe – tworzenie peptydów. Wspólna własność a-AMK jest proces polikondensacji, co prowadzi do powstania peptydów. W wyniku tej reakcji w miejscu oddziaływania grupy karboksylowej jednego AMK z grupą aminową innego AMK powstają wiązania amidowe. Innymi słowy, peptydy to amidy powstałe w wyniku oddziaływania grup aminowych i karboksylowych aminokwasów. Wiązanie amidowe w takich związkach nazywa się wiązaniem peptydowym (wyjaśnij strukturę grupy peptydowej i wiązanie peptydowe: trójcentryczny układ p, p-koniugat)

W zależności od liczby reszt aminokwasowych w cząsteczce rozróżnia się di-, tri-, tetrapeptydy itp. aż do polipeptydów (do 100 reszt AMK). Oligopeptydy zawierają od 2 do 10 reszt AMK, białka zawierają ponad 100 reszt AMK. Ogólnie łańcuch polipeptydowy można przedstawić za pomocą diagramu:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Gdzie R1, R2, ... Rn oznaczają rodniki aminokwasowe.

Pojęcie białek.

Najważniejszymi biopolimerami aminokwasów są białka - białka. W organizmie człowieka jest ich około 5 milionów. różne białka tworzące skórę, mięśnie, krew i inne tkanki. Białka (białka) wzięły swoją nazwę greckie słowo„protos” – pierwszy, najważniejszy. Białka pełnią w organizmie szereg ważnych funkcji: 1. Funkcja konstrukcyjna; 2. Funkcja transportowa; 3. Funkcja ochronna; 4. Funkcja katalityczna; 5. Funkcja hormonalna; 6. Funkcja odżywcza.

Wszystkie naturalne białka powstają z monomerów aminokwasów. Podczas hydrolizy białek powstaje mieszanina AMK. Jest 20 takich AMK.

4. Materiał ilustracyjny: prezentacja

5. Literatura:

Główna literatura:

1. Chemia bioorganiczna: podręcznik. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Chemia: podręcznik - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 s.
2. Bolysbekova S. M. Chemia pierwiastków biogennych: instruktaż- Semey, 2012. - 219 s. : muł
3. Verentsova L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna: podręcznik - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : chory.
4. Chemia fizyczna i koloidalna / Pod redakcją A.P. Belyaev.-M.: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna, (badania weryfikacyjne) 2009

Dodatkowa literatura:

1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Chemia fizyczna i koloidalna. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Chemia. Podstawy żywej chemii. Petersburg: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. chemia ogólna. Chemia biofizyczna. Chemia pierwiastków biogennych. M.: VSz, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Podstawy teoretyczne struktura i reaktywność substancji biologicznie ważnych związki organiczne. Ałmaty, 2003.

1. Przewodnik po zajęciach laboratoryjnych z chemii bioorganicznej, wyd. NA. Tyukavkina. M., Drop, 2003.
2. Glinka N.L. Chemia ogólna. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Chemia analityczna Część 1.2 2003

6. Pytania kontrolne (Informacja zwrotna):

1. Co determinuje strukturę łańcucha polipeptydowego jako całości?

2. Do czego prowadzi denaturacja białek?

3. Jak nazywa się punkt izoelektryczny?

4. Jakie aminokwasy nazywane są niezbędnymi?

5. Jak powstają białka w naszym organizmie?

Powiązana informacja.

Aminokwasy zawierają grupy aminowe i karboksylowe i wykazują wszystkie właściwości charakterystyczne dla związków z nimi grupy funkcyjne. Pisząc reakcje aminokwasów, stosuje się wzory z niezjonizowanymi grupami aminowymi i karboksylowymi.

1) reakcje na grupie aminowej. Grupa aminowa w aminokwasach wykazuje typowe właściwości amin: aminy są zasadami i działają jak nukleofile w reakcjach.

1. Reakcja aminokwasów w postaci zasad. Kiedy aminokwasy wchodzą w interakcję z kwasami, powstają sole amonowe:

chlorowodorek glicyny, sól chlorowodorku glicyny

2. Akcja kwas azotowy. Kiedy kwas azotawy działa, powstają hydroksykwasy i uwalniany jest azot i woda:

Reakcja ta służy do ilościowego oznaczania wolnych grup aminowych w aminokwasach, a także w białkach.

3. Powstawanie pochodnych N-acylowych, reakcja acylowania.

Aminokwasy reagują z bezwodnikami i halogenkami kwasowymi tworząc N-acylowe pochodne aminokwasów:

Eter benzylowy sól sodowa N karbobenzoksyglicyna – glicyna chloromrówkowa

Acylowanie jest jednym ze sposobów zabezpieczenia grupy aminowej. Pochodne N-acylowe mają bardzo ważne w syntezie peptydów, ponieważ pochodne N-acylowe łatwo ulegają hydrolizie, tworząc wolną grupę aminową.

4. Tworzenie zasad Schiffa. Kiedy a-aminokwasy oddziałują z aldehydami, na etapie tworzenia karbinoloamin powstają podstawione iminy (zasady Schiffa):

alanina formaldehyd N-metylolowa pochodna alaniny

5. Reakcja alkilowania. Grupa aminowa w a-aminokwasie jest alkilowana, tworząc pochodne N-alkilowe:

Najwyższa wartość reaguje z 2,4 - dinitrofluorobenzenem. Powstałe pochodne dinitrofenylowe (pochodne DNP) wykorzystywane są do ustalania sekwencji aminokwasowej peptydów i białek. Oddziaływanie a-aminokwasów z 2,4-dinitrofluorobenzenem jest przykładem reakcji podstawienia nukleofilowego w pierścieniu benzenowym. Ze względu na obecność w pierścieniu benzenowym dwóch silnych grup odciągających elektrony, halogen staje się mobilny i ulega reakcji podstawienia:

2,4 – dinitro -

fluorobenzen N - 2,4 - dinitrofenylo - a - aminokwas

(DNPB) DNP – pochodne a – aminokwasów

6.Reakcja z izotiocyjanianem fenylu. Reakcja ta jest szeroko stosowana do określania struktury peptydów. Izotiocyjanian fenylu jest pochodną kwasu izotiocyjanowego H-N=C=S. Oddziaływanie a-aminokwasów z izotiocyjanianem fenylu przebiega poprzez mechanizm reakcji addycji nukleofilowej. Powstały produkt ulega następnie wewnątrzcząsteczkowej reakcji podstawienia, prowadzącej do powstania cyklicznego podstawionego amidu: fenylotiohydantoiny.

Związki cykliczne otrzymywane są z wydajnością ilościową i są fenylowymi pochodnymi tiohydantoiny (PTH - pochodne) - aminokwasów. Pochodne PTG różnią się budową rodnika R.

Oprócz zwykłych soli, a-aminokwasy mogą w pewnych warunkach tworzyć sole wewnątrzkompleksowe z kationami metale ciężkie. Wszystkie a-aminokwasy charakteryzują się pięknie krystalizującymi, intensywnie niebieskimi wewnątrzkompleksowymi (chelatowymi) solami miedzi):
Ester etylowy alaniny

Tworzenie estrów jest jedną z metod zabezpieczania grupy karboksylowej w syntezie peptydów.

3. Tworzenie halogenków kwasowych. Działając na a-aminokwasy z zabezpieczoną grupą aminową za pomocą tlenodichlorku siarki (chlorek tionylu) lub trójchlorku tlenku fosforu (tlenochlorek fosforu), powstają chlorki kwasowe:

Produkcja halogenków kwasowych jest jednym ze sposobów aktywacji grupy karboksylowej w syntezie peptydów.

4.Otrzymywanie bezwodników a-aminokwasów. Halogenki kwasowe mają bardzo wysoką zawartość reaktywność, co zmniejsza selektywność reakcji podczas ich stosowania. Dlatego częściej stosowaną metodą aktywacji grupy karboksylowej w syntezie peptydów jest przekształcenie jej w grupę bezwodnikową. Bezwodniki są mniej aktywne niż halogenki kwasowe. Kiedy a-aminokwas posiadający zabezpieczoną grupę aminową oddziałuje z kwasem etylowo-chloromrówkowym (chloromrówczanem etylu), powstaje wiązanie bezwodnikowe:

5. Dekarboksylacja. a - Aminokwasy posiadające dwie grupy odciągające elektrony przy tym samym atomie węgla łatwo ulegają dekarboksylacji. W warunkach laboratoryjnych odbywa się to poprzez ogrzewanie aminokwasów z wodorotlenkiem baru.Reakcja ta zachodzi w organizmie przy udziale enzymów dekarboksylazy z utworzeniem amin biogennych:

ninhydryna

Związek aminokwasów z ciepłem. Podczas ogrzewania a-aminokwasów powstają cykliczne amidy zwane diketopiperazynami:

Diketopiperazyna

g - i d - Aminokwasy łatwo oddzielają się od wody i cyklizują, tworząc wewnętrzne amidy, laktamy:

g - laktam (butyrolaktam)

W przypadkach, gdy grupy aminowe i karboksylowe są oddzielone pięcioma lub więcej atomami węgla, po podgrzaniu następuje polikondensacja z utworzeniem łańcuchów polimeru poliamidowego z eliminacją cząsteczki wody.