Reakcja szybkościowa określa się poprzez zmianę stężenia molowego jednego z reagentów:

V = ± ((C 2 - C 1) / (t 2 - t 1)) = ± (DC / Dt)

Gdzie C 1 i C 2 to stężenia molowe substancji odpowiednio w czasach t 1 i t 2 (znak (+) - jeśli szybkość jest określona przez produkt reakcji, znak (-) - przez substancję wyjściową).

Reakcje zachodzą, gdy zderzają się cząsteczki reagujących substancji. Jego prędkość zależy od liczby zderzeń i prawdopodobieństwa, że ​​doprowadzą one do transformacji. O liczbie zderzeń decyduje stężenie reagujących substancji, a o prawdopodobieństwie reakcji decyduje energia zderzających się cząsteczek.
Czynniki wpływające na szybkość reakcji chemicznych.
1. Charakter substancji reagujących. Charakter odgrywa dużą rolę wiązania chemiczne oraz strukturę cząsteczek odczynnika. Reakcje przebiegają w kierunku zniszczenia słabszych wiązań i powstania substancji z silniejszymi wiązaniami. Zatem zerwanie wiązań w cząsteczkach H2 i N2 wymaga wysokich energii; takie cząsteczki są lekko reaktywne. Rozerwanie wiązań w cząsteczkach silnie polarnych (HCl, H 2 O) wymaga mniej energii, a szybkość reakcji jest znacznie większa. Reakcje pomiędzy jonami w roztworach elektrolitów zachodzą niemal natychmiast.
Przykłady
Fluor reaguje wybuchowo z wodorem w temp temperatura pokojowa brom reaguje z wodorem powoli i po podgrzaniu.
Tlenek wapnia reaguje energicznie z wodą, wydzielając ciepło; tlenek miedzi - nie reaguje.

2. Koncentracja. Wraz ze wzrostem stężenia (liczba cząstek na jednostkę objętości) coraz częściej dochodzi do zderzeń cząsteczek reagujących substancji - wzrasta szybkość reakcji.
Prawo działania masowego (K. Guldberg, P. Waage, 1867)
Prędkość Reakcja chemiczna jest wprost proporcjonalna do iloczynu stężeń substancji reagujących.

AA + bB + . . . ® . . .

• [A] a [B] b . . .

Stała szybkości reakcji k zależy od rodzaju reagentów, temperatury i katalizatora, ale nie zależy od stężeń reagentów.
Fizyczne znaczenie stałej szybkości jest takie, że jest ona równa szybkości reakcji przy jednostkowych stężeniach reagentów.
W przypadku reakcji heterogenicznych stężenie fazy stałej nie jest uwzględniane w wyrażeniu szybkości reakcji.

3. Temperatura. Na każde 10°C wzrostu temperatury szybkość reakcji wzrasta 2-4 razy (reguła van't Hoffa). Wraz ze wzrostem temperatury od t 1 do t 2 zmianę szybkości reakcji można obliczyć ze wzoru:

(gdzie Vt 2 i Vt 1 to szybkości reakcji odpowiednio w temperaturach t 2 i t 1; g- współczynnik temperatury ta reakcja).
Reguła Van't Hoffa ma zastosowanie tylko w wąskim zakresie temperatur. Dokładniejsze jest równanie Arrheniusa:

• e-Ea/RT

Gdzie
A jest stałą zależną od charakteru reagentów;
R jest uniwersalną stałą gazową;

Ea jest energią aktywacji, tj. energia, jaką muszą posiadać zderzające się cząsteczki, aby zderzenie doprowadziło do przemiany chemicznej.
Wykres energetyczny reakcji chemicznej.

A - odczynniki, B - kompleks aktywowany (stan przejściowy), C - produkty.
Im wyższa energia aktywacji Ea, tym bardziej szybkość reakcji wzrasta wraz ze wzrostem temperatury.

4. Powierzchnia kontaktu substancji reagujących. W przypadku systemów heterogenicznych (kiedy substancje znajdują się w różnych stany skupienia), im większa powierzchnia styku, tym szybciej zachodzi reakcja. Powierzchnię ciał stałych można zwiększyć poprzez ich rozdrobnienie, a w przypadku substancji rozpuszczalnych poprzez ich rozpuszczenie.

5. Kataliza. Substancje biorące udział w reakcjach i zwiększające ich prędkość, pozostając niezmienione po zakończeniu reakcji, nazywane są katalizatorami. Mechanizm działania katalizatorów związany jest ze spadkiem energii aktywacji reakcji na skutek tworzenia się związków pośrednich. Na kataliza jednorodna odczynniki i katalizator stanowią jedną fazę (są w tym samym stanie skupienia), przy czym kataliza heterogeniczna- różne fazy (są w różnych stanach agregacji). W niektórych przypadkach występowanie niepożądanych procesów chemicznych można gwałtownie spowolnić poprzez dodanie do środowiska reakcji inhibitorów („zjawisko” kataliza ujemna").

§ 12. KINETYKA REAKCJI ENZYMATYWNYCH

Kinetyka reakcji enzymatycznych to nauka o szybkościach reakcji enzymatycznych i ich zależności od różnych czynników. Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od ilości chemicznej przereagowanego substratu lub powstałego produktu reakcji w jednostce czasu na jednostkę objętości w określonych warunkach:

gdzie v to szybkość reakcji enzymatycznej, to zmiana stężenia substratu lub produktu reakcji, t to czas.

Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od charakteru enzymu, który determinuje jego aktywność. Im wyższa aktywność enzymu, tym większa szybkość reakcji. Aktywność enzymu zależy od szybkości reakcji katalizowanej przez enzym. Miarą aktywności enzymu jest jedna standardowa jednostka aktywności enzymu. Jedną standardową jednostką aktywności enzymu jest ilość enzymu, która katalizuje konwersję 1 µmola substratu w ciągu 1 minuty.

Podczas reakcji enzymatycznej enzym (E) oddziałuje z substratem (S), w wyniku czego powstaje kompleks enzym-substrat, który następnie rozpada się, uwalniając enzym i produkt (P) reakcji:

Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od wielu czynników: stężenia substratu i enzymu, temperatury, pH środowiska, obecności różnych substancji regulatorowych, które mogą zwiększać lub zmniejszać aktywność enzymów.

Warto wiedzieć! Enzymy wykorzystywane są w medycynie do diagnozowania różnych chorób. Podczas zawału mięśnia sercowego, w wyniku uszkodzenia i rozpadu mięśnia sercowego, zawartość enzymów transaminazy asparaginianowej i aminotransferazy alaninowej we krwi gwałtownie wzrasta. Wykrycie ich aktywności pozwala zdiagnozować tę chorobę.

Wpływ stężenia substratu i enzymu na szybkość reakcji enzymatycznej

Rozważmy wpływ stężenia substratu na szybkość reakcji enzymatycznej (ryc. 30). Przy małych stężeniach substratu szybkość jest wprost proporcjonalna do jego stężenia, następnie wraz ze wzrostem stężenia szybkość reakcji rośnie wolniej, a przy bardzo dużych stężeniach substratu szybkość jest praktycznie niezależna od jego stężenia i osiąga wartość wartość maksymalna (Vmaks.). Przy takich stężeniach substratu wszystkie cząsteczki enzymu wchodzą w skład kompleksu enzym-substrat i osiągane jest całkowite nasycenie centrów aktywnych enzymu, dlatego szybkość reakcji w tym przypadku jest praktycznie niezależna od stężenia substratu.

Ryż. 30. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu

Wykres zależności aktywności enzymu od stężenia substratu opisuje równanie Michaelisa – Mentena, które otrzymało swoją nazwę na cześć wybitnych naukowców L. Michaelisa i M. Mentena, którzy wprowadzili ogromny wkład w badaniu kinetyki reakcji enzymatycznych,

gdzie v jest szybkością reakcji enzymatycznej; [S] – stężenie substratu; KM – stała Michaelisa.

Rozważmy fizyczne znaczenie stałej Michaelisa. Zakładając, że v = ½ V max , otrzymujemy K M = [S]. Zatem stała Michaelisa jest równa stężeniu substratu, przy którym szybkość reakcji jest o połowę mniejsza.

Szybkość reakcji enzymatycznej zależy również od stężenia enzymu (ryc. 31). Zależność ta jest prosta.

Ryż. 31. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia enzymu

Wpływ temperatury na szybkość reakcji enzymatycznej

Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od temperatury przedstawiono na rys. 32.

Ryż. 32. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od temperatury.

Na niskie temperatury(do około 40 - 50 o C) wzrostowi temperatury na każde 10 o C zgodnie z regułą van't Hoffa towarzyszy 2 - 4-krotny wzrost szybkości reakcji chemicznej. W wysokich temperaturach przekraczających 55 - 60 o C aktywność enzymu gwałtownie spada z powodu jego denaturacji termicznej, w wyniku czego obserwuje się gwałtowny spadek szybkości reakcji enzymatycznej. Maksimum aktywności enzymu obserwuje się zwykle w przedziale 40 - 60 o C. Temperatura, w której aktywność enzymu jest maksymalna, nazywana jest optymalną temperaturą. Optymalna temperatura dla enzymów mikroorganizmów termofilnych mieści się w zakresie temperatur wyższych.

Wpływ pH na szybkość reakcji enzymatycznej

Zależność aktywności enzymatycznej od pH pokazano na ryc. 33.

Ryż. 33. Wpływ pH na szybkość reakcji enzymatycznej

Wykres pH ma kształt dzwonu. Nazywa się wartość pH, przy której aktywność enzymu jest maksymalna Optymalne pH enzym. Optymalne wartości pH dla różnych enzymów są bardzo zróżnicowane.

Charakter zależności reakcji enzymatycznej od pH określa fakt, że wskaźnik ten wpływa na:

a) jonizacja reszt aminokwasowych biorących udział w katalizie,

b) jonizacja podłoża,

c) konformacja enzymu i jego centrum aktywnego.

Hamowanie enzymów

Szybkość reakcji enzymatycznej można zmniejszyć o kilka substancje chemiczne, zwany inhibitory. Niektóre inhibitory są truciznami dla ludzi, na przykład cyjanek, inne są stosowane jako leki.

Inhibitory można podzielić na dwa główne typy: nieodwracalny I odwracalny. Nieodwracalne inhibitory (I) wiążą się z enzymem, tworząc kompleks, którego dysocjacja i przywrócenie aktywności enzymu jest niemożliwe:

Przykładem nieodwracalnego inhibitora jest fluorofosforan diizopropylu (DFP). DPP hamuje enzym acetylocholinoesterazę, która odgrywa ważną rolę w przekazywaniu impulsów nerwowych. Inhibitor ten oddziałuje z seryną w centrum aktywnym enzymu, blokując w ten sposób aktywność tego ostatniego. W rezultacie zdolność procesów jest osłabiona komórki nerwowe neurony przewodzą impulsy nerwowe. DPP jest jednym z pierwszych środków nerwowych. Na jej podstawie stworzono szereg produktów, które są stosunkowo nietoksyczne dla ludzi i zwierząt. środki owadobójcze - substancje trujące dla owadów.

Odwracalne inhibitory, w przeciwieństwie do nieodwracalnych, można w pewnych warunkach łatwo oddzielić od enzymu. Aktywność tego ostatniego zostaje przywrócona:

Odwracalne inhibitory obejmują konkurencyjny I niekonkurencyjny inhibitory.

Inhibitor konkurencyjny, będący strukturalnym analogiem substratu, oddziałuje z centrum aktywnym enzymu i w ten sposób blokuje dostęp substratu do enzymu. W tym przypadku inhibitor nie ulega przemianom chemicznym i wiąże się z enzymem w sposób odwracalny. Po dysocjacji kompleksu EI enzym może kontaktować się albo z substratem i przeprowadzić jego konwersję, albo z inhibitorem (ryc. 34.). Ponieważ zarówno substrat, jak i inhibitor konkurują o przestrzeń w miejscu aktywnym, hamowanie to nazywa się konkurencyjnym.

Ryż. 34. Mechanizm działania inhibitora kompetycyjnego.

W medycynie stosowane są inhibitory konkurencyjne. Leki sulfonamidowe były wcześniej szeroko stosowane w zwalczaniu chorób zakaźnych. Są zbliżone strukturą do kwas paraaminobenzoesowy(PABA), niezbędny czynnik wzrostu wielu bakterii chorobotwórczych. PABA jest poprzednikiem kwas foliowy, który służy jako kofaktor dla wielu enzymów. Leki sulfonamidowe działają jako konkurencyjny inhibitor enzymów syntezy kwasu foliowego z PABA i tym samym hamują wzrost i reprodukcję bakterii chorobotwórczych.

Inhibitory niekonkurencyjne nie są strukturalnie podobne do substratu i gdy powstaje EI, oddziałują nie z centrum aktywnym, ale z innym miejscem enzymu. Oddziaływanie inhibitora z enzymem prowadzi do zmiany struktury tego ostatniego. Tworzenie kompleksu EI jest odwracalne, dlatego po jego rozpadzie enzym jest ponownie zdolny do ataku na substrat (ryc. 35).

Ryż. 35. Mechanizm działania inhibitora niekonkurencyjnego

Cyjanek CN - może działać jako inhibitor niekonkurencyjny. Wiąże się z jonami metali wchodzącymi w skład grup prostetycznych i hamuje aktywność tych enzymów. Zatrucie cyjankiem jest niezwykle niebezpieczne. Mogą być śmiertelne.

Enzymy allosteryczne

Termin „allosteryczny” pochodzi od greckich słów allo – inny, stereo – miejsce. Zatem enzymy allosteryczne, wraz z centrum aktywnym, mają jeszcze jedno centrum zwane centrum allosteryczne(ryc. 36). Substancje, które mogą zmieniać aktywność enzymów, wiążą się z centrum allosterycznym; substancje te nazywane są efektory allosteryczne. Efektory są dodatnie - aktywują enzym i ujemne - hamujące, tj. zmniejszając aktywność enzymów. Na niektóre enzymy allosteryczne mogą wpływać dwa lub więcej efektorów.

Ryż. 36. Struktura enzymu allosterycznego.

Regulacja układów wieloenzymowych

Niektóre enzymy działają wspólnie, łącząc się w układy wieloenzymowe, w których każdy enzym katalizuje określony etap szlaku metabolicznego:

W układzie wieloenzymowym występuje enzym, który decyduje o szybkości całej sekwencji reakcji. Enzym ten jest zwykle allosteryczny i znajduje się na początku szlaku metabolitów. Potrafi poprzez odbieranie różnych sygnałów zarówno zwiększać, jak i zmniejszać szybkość katalizowanej reakcji, regulując w ten sposób szybkość całego procesu.

Szybkość reakcji chemicznej zależy od wielu czynników, w tym od charakteru reagentów, ich stężenia, temperatury i obecności katalizatorów. Rozważmy te czynniki.

1). Charakter reagentów. Jeśli zachodzi interakcja między substancjami z wiązaniem jonowym, wówczas reakcja przebiega szybciej niż między substancjami z wiązaniem kowalencyjnym.

2.) Stężenie reagentów. Aby zaszła reakcja chemiczna, cząsteczki reagujących substancji muszą się zderzyć. Oznacza to, że cząsteczki muszą zbliżyć się do siebie tak blisko, aby atomy jednej cząstki doświadczyły działania pól elektrycznych drugiej. Tylko w tym przypadku możliwe będą przejścia elektronów i odpowiadające im przegrupowania atomów, w wyniku czego powstaną cząsteczki nowych substancji. Zatem szybkość reakcji chemicznych jest proporcjonalna do liczby zderzeń zachodzących pomiędzy cząsteczkami, a liczba zderzeń z kolei jest proporcjonalna do stężenia reagentów. Na podstawie materiału doświadczalnego norwescy naukowcy Guldberg i Waage oraz niezależnie od nich rosyjski naukowiec Beketow w 1867 roku sformułowali podstawowe prawo kinetyki chemicznej - prawo akcji masowej(ZDM): w stałej temperaturze szybkość reakcji chemicznej jest wprost proporcjonalna do iloczynu stężeń reagujących substancji do potęgi ich współczynników stechiometrycznych. Dla ogólnego przypadku:

prawo działania mas ma postać:

Nazywa się zapis prawa działania mas dla danej reakcji podstawowe równanie kinetyczne reakcji. W podstawowym równaniu kinetycznym k jest stałą szybkości reakcji, która zależy od rodzaju reagentów i temperatury.

Większość reakcji chemicznych jest odwracalna. Podczas takich reakcji ich produkty w miarę gromadzenia się reagują ze sobą, tworząc substancje wyjściowe:

Szybkość reakcji do przodu:

Szybkość sprzężenia zwrotnego:

W momencie równowagi:

Stąd prawo działania mas w stanie równowagi ma postać:

gdzie K jest stałą równowagi reakcji.

3) Wpływ temperatury na szybkość reakcji. Szybkość reakcji chemicznych z reguły wzrasta po przekroczeniu temperatury. Rozważmy to na przykładzie oddziaływania wodoru z tlenem.

2H 2 + O 2 = 2H 2 O

W temperaturze 20 0 C szybkość reakcji jest praktycznie zerowa, a postęp interakcji o 15% zająłby 54 miliardy lat. W temperaturze 500 0 C wytworzenie wody zajmie 50 minut, a w temperaturze 700 0 C reakcja zachodzi natychmiast.

Wyraża się zależność szybkości reakcji od temperatury reguła van't Hoffa: wraz ze wzrostem temperatury o 10 o, szybkość reakcji wzrasta 2–4 ​​razy. Zapisano regułę Van't Hoffa:

4) Wpływ katalizatorów. Szybkość reakcji chemicznych można kontrolować za pomocą katalizatory– substancje zmieniające szybkość reakcji, które pozostają po reakcji w niezmienionej ilości. Zmiana szybkości reakcji w obecności katalizatora nazywa się katalizą. Wyróżnić pozytywny(szybkość reakcji wzrasta) i negatywny(szybkość reakcji maleje) kataliza. Czasami podczas reakcji tworzy się katalizator; takie procesy nazywane są autokatalitycznymi. Wyróżnia się katalizę homogeniczną i heterogeniczną.

Na jednorodny W katalizie katalizator i reagenty znajdują się w tej samej fazie. Na przykład:

Na heterogeniczny W katalizie katalizator i reagenty znajdują się w różnych fazach. Na przykład:

Kataliza heterogeniczna jest związana z procesami enzymatycznymi. Wszystkie procesy chemiczne zachodzące w organizmach żywych katalizowane są przez enzymy, czyli białka posiadające pewne wyspecjalizowane funkcje. W roztworach, w których zachodzą procesy enzymatyczne, nie ma typowego środowiska heterogenicznego, ze względu na brak wyraźnie określonej granicy faz. Takie procesy nazywane są katalizą mikroheterogeniczną.

Motywy Kodyfikator jednolitego egzaminu państwowego: Reakcja szybkościowa. Jego zależność od różnych czynników.

Szybkość reakcji chemicznej pokazuje, jak szybko zachodzi dana reakcja. Interakcja zachodzi, gdy cząstki zderzają się w przestrzeni. W tym przypadku reakcja nie zachodzi przy każdym zderzeniu, a dopiero wtedy, gdy cząstka posiada odpowiednią energię.

Reakcja szybkościowa – liczba elementarnych zderzeń oddziałujących ze sobą cząstek zakończonych przemianą chemiczną w jednostce czasu.

Określenie szybkości reakcji chemicznej jest związane z warunkami, w jakich jest ona prowadzona. Jeśli reakcja jednorodny- tj. produkty i odczynniki znajdują się w tej samej fazie - wówczas szybkość reakcji chemicznej definiuje się jako zmianę substancji w jednostce czasu:

υ = ΔC / Δt.

Jeżeli reagenty lub produkty znajdują się w różnych fazach, a zderzenie cząstek następuje tylko na granicy faz, wówczas reakcję nazywamy heterogeniczny, a jego prędkość zależy od zmiany ilości substancji w jednostce czasu na jednostkę powierzchni reakcji:

υ = Δν / (S·Δt).

Jak sprawić, aby cząstki zderzały się częściej, tj. Jak zwiększyć szybkość reakcji chemicznej?

1. Najłatwiej jest zwiększyć temperatura . Jak zapewne wiesz z kursu fizyki, temperatura jest miarą średniej energii kinetycznej ruchu cząstek substancji. Jeśli zwiększymy temperaturę, cząstki dowolnej substancji zaczną poruszać się szybciej i dlatego częściej się zderzają.

Jednak wraz ze wzrostem temperatury szybkość reakcji chemicznych wzrasta głównie ze względu na fakt, że wzrasta liczba efektywnych zderzeń. Wraz ze wzrostem temperatury gwałtownie wzrasta liczba aktywnych cząstek, które mogą pokonać barierę energetyczną reakcji. Jeśli obniżymy temperaturę, cząstki zaczną poruszać się wolniej, liczba cząstek aktywnych maleje, a liczba efektywnych zderzeń na sekundę maleje. Zatem, Gdy temperatura wzrasta, szybkość reakcji chemicznej wzrasta, a gdy temperatura spada, maleje..

Notatka! Zasada ta działa tak samo dla wszystkich reakcji chemicznych (w tym egzotermicznych i endotermicznych). Szybkość reakcji jest niezależna od efektu termicznego. Szybkość reakcji egzotermicznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury i maleje wraz ze spadkiem temperatury. Szybkość reakcji endotermicznych również wzrasta wraz ze wzrostem temperatury i maleje wraz ze spadkiem temperatury.

Co więcej, już w XIX wieku holenderski fizyk Van't Hoff ustalił eksperymentalnie, że większość reakcji zwiększa swoją prędkość w przybliżeniu równomiernie (około 2-4 razy), gdy temperatura wzrasta o 10 o C. Reguła Van't Hoffa brzmi następująco: wzrost temperatury o 10 o C prowadzi do 2-4-krotnego wzrostu szybkości reakcji chemicznej (wartość ta nazywana jest temperaturowym współczynnikiem szybkości reakcji chemicznej γ). Dla każdej reakcji wyznaczana jest dokładna wartość współczynnika temperaturowego.

tutaj v jest szybkością reakcji chemicznej,

C A I C B — stężenia odpowiednio substancji A i B, mol/l

k – współczynnik proporcjonalności, stała szybkości reakcji.

Na przykład, dla reakcji tworzenia amoniaku:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Prawo działania masowego wygląda następująco:

- są to substancje chemiczne biorące udział w reakcji chemicznej, zmieniające jej prędkość i kierunek, ale nie jadalne podczas reakcji (pod koniec reakcji nie zmieniają się ani pod względem ilości, ani składu). Przybliżony mechanizm działania katalizatora dla reakcji typu A + B można wybrać w następujący sposób:

A+K=AK

AK + B = AB + K

Nazywa się proces zmiany szybkości reakcji podczas interakcji z katalizatorem kataliza. Katalizatory znajdują szerokie zastosowanie w przemyśle, gdy zachodzi potrzeba zwiększenia szybkości reakcji lub skierowania jej po określonej drodze.

W zależności od stanu fazowego katalizatora rozróżnia się katalizę homogeniczną i heterogeniczną.

Kataliza homogeniczna – ma to miejsce, gdy reagenty i katalizator znajdują się w tej samej fazie (gaz, roztwór). Typowymi katalizatorami jednorodnymi są kwasy i zasady. aminy organiczne itp.

Kataliza heterogeniczna - ma to miejsce, gdy reagenty i katalizator znajdują się w różnych fazach. Z reguły katalizatory heterogeniczne - ciała stałe. Ponieważ oddziaływanie w takich katalizatorach zachodzi tylko na powierzchni substancji, ważnym wymaganiem w przypadku katalizatorów jest duża powierzchnia właściwa. Katalizatory heterogeniczne charakteryzują się dużą porowatością, co zwiększa powierzchnię katalizatora. Zatem całkowita powierzchnia niektórych katalizatorów sięga czasami 500 metry kwadratowe na 1 g katalizatora. Duża powierzchnia i porowatość zapewniają efektywną interakcję z odczynnikami. Do katalizatorów heterogenicznych zaliczają się metale, zeolity – krystaliczne minerały z grupy glinokrzemianów (związki krzemu i glinu) i inne.

Przykład kataliza heterogeniczna – synteza amoniaku:

N 2 + 3H 2 ↔ 2NH 3

Jako katalizator stosuje się porowate żelazo z zanieczyszczeniami Al 2 O 3 i K 2 O.

Podczas reakcji chemicznej nie zużywa się samego katalizatora, ale inne substancje, które go wiążą ośrodki aktywne katalizatora i blokowanie jego pracy ( trucizny katalityczne). Należy je regularnie usuwać poprzez regenerację katalizatora.

W reakcjach biochemicznych katalizatory są bardzo skuteczne - enzymy. Katalizatory enzymatyczne działają bardzo skutecznie i selektywnie, ze 100% selektywnością. Niestety, enzymy są bardzo wrażliwe na podwyższoną temperaturę, kwasowość środowiska i inne czynniki, dlatego istnieje szereg ograniczeń w realizacji procesów z katalizą enzymatyczną na skalę przemysłową.

Nie należy mylić katalizatorów inicjatorzy proces i inhibitory. Na przykład do zainicjowania radykalnej reakcji chlorowania metanu konieczne jest napromienianie ultrafioletem. To nie jest katalizator. Niektóre reakcje rodnikowe są inicjowane przez rodniki nadtlenkowe. To też nie są katalizatory.

Inhibitory- Są to substancje spowalniające reakcję chemiczną. Inhibitory mogą być spożywane i uczestniczyć w reakcji chemicznej. W tym przypadku inhibitory nie są katalizatorami, wręcz przeciwnie. Kataliza odwrotna jest w zasadzie niemożliwa - reakcja i tak będzie próbowała przebiegać najszybszą drogą.

5. Obszar kontaktu substancji reagujących. W przypadku reakcji heterogenicznych jednym ze sposobów zwiększenia liczby efektywnych zderzeń jest zwiększenie powierzchnia reakcji . Im większa powierzchnia styku reagujących faz, tym większa szybkość heterogenicznej reakcji chemicznej. Cynk sproszkowany rozpuszcza się w kwasie znacznie szybciej niż cynk granulowany o tej samej masie.

W przemyśle stosuje się je w celu zwiększenia powierzchni kontaktu substancji reagujących metoda złoża fluidalnego. Na przykład, przy produkcji kwasu siarkowego metodą wrzącego osła wypala się piryty.

6. Charakter reagentów . Na szybkość reakcji chemicznych, przy innych czynnikach niezmiennych, ma również wpływ Właściwości chemiczne, tj. charakter substancji reagujących. Mniej substancji aktywnych będzie miało wyższą barierę aktywacji i będzie reagować wolniej niż więcej substancji aktywnych. Więcej substancji aktywnych ma niższą energię aktywacji, a ponadto znacznie łatwiej i częściej wchodzi w reakcje chemiczne.

Przy niskich energiach aktywacji (poniżej 40 kJ/mol) reakcja zachodzi bardzo szybko i łatwo. Znaczna część zderzeń cząstek kończy się przemianą chemiczną. Na przykład reakcje wymiany jonowej zachodzą bardzo szybko w normalnych warunkach.

Przy wysokich energiach aktywacji (ponad 120 kJ/mol) tylko niewielka liczba zderzeń powoduje przemianę chemiczną. Szybkość takich reakcji jest znikoma. Na przykład azot praktycznie nie oddziałuje z tlenem w normalne warunki.

Przy średnich energiach aktywacji (od 40 do 120 kJ/mol) szybkość reakcji będzie średnia. Takie reakcje również zachodzą w normalnych warunkach, ale niezbyt szybko, więc można je zaobserwować gołym okiem. Takie reakcje obejmują interakcję sodu z wodą, interakcję żelaza z kwas chlorowodorowy itd.

Substancje stabilne w normalnych warunkach mają zwykle wysokie energie aktywacji.

Szybkość reakcji chemicznej- zmiana ilości jednej z reagujących substancji w jednostce czasu w jednostce przestrzeni reakcyjnej.

Na szybkość reakcji chemicznej wpływają następujące czynniki:

• charakter substancji reagujących;
• stężenie reagentów;
• powierzchnia kontaktu substancji reagujących (w reakcjach heterogenicznych);
• temperatura;
• działanie katalizatorów.

Aktywna teoria zderzeń pozwala wyjaśnić wpływ niektórych czynników na szybkość reakcji chemicznej. Główne postanowienia tej teorii:

• Reakcje zachodzą, gdy zderzają się cząstki reagentów o określonej energii.
• Im więcej cząstek reagenta, im bliżej siebie są, tym większe jest prawdopodobieństwo, że zderzą się i zareagują.
• Tylko skuteczne zderzenia prowadzą do reakcji, tj. takie, w których „stare połączenia” ulegają zniszczeniu lub osłabieniu i w związku z tym mogą powstać „nowe”. Aby to zrobić, cząstki muszą mieć wystarczającą energię.
• Minimalna nadwyżka energii wymagana do skutecznego zderzenia cząstek reagenta nazywa się energia aktywacji Ea.
• Aktywność substancji chemicznych objawia się niską energią aktywacji reakcji z nimi związanych. Im niższa energia aktywacji, tym większa szybkość reakcji. Na przykład w reakcjach pomiędzy kationami i anionami energia aktywacji jest bardzo niska, więc takie reakcje zachodzą niemal natychmiast

Wpływ stężenia reagentów na szybkość reakcji

Wraz ze wzrostem stężenia reagentów zwiększa się szybkość reakcji. Aby zaszła reakcja, dwie cząstki chemiczne muszą się połączyć, więc szybkość reakcji zależy od liczby zderzeń między nimi. Wzrost liczby cząstek w danej objętości prowadzi do częstszych zderzeń i wzrostu szybkości reakcji.

Wzrost szybkości reakcji zachodzącej w fazie gazowej będzie wynikał ze wzrostu ciśnienia lub zmniejszenia objętości zajmowanej przez mieszaninę.

Na podstawie danych eksperymentalnych z 1867 r. Norwescy naukowcy K. Guldberg i P. Waage oraz niezależnie od nich w 1865 r. Rosyjski naukowiec N.I. Beketow sformułował podstawowe prawo kinetyki chemicznej, ustalając zależność szybkości reakcji od stężenia reagentów -

Prawo działania mas (LMA):

Szybkość reakcji chemicznej jest proporcjonalna do iloczynu stężeń reagujących substancji, przyjętych w potęgach równych ich współczynnikom w równaniu reakcji. („masa efektywna” jest synonimem współczesnego pojęcia „koncentracja”)

aA +bB =cС +dD, Gdzie k– stała szybkości reakcji

ZDM przeprowadza się tylko dla elementarnych reakcji chemicznych zachodzących w jednym etapie. Jeśli reakcja przebiega sekwencyjnie przez kilka etapów, wówczas o całkowitej szybkości całego procesu decyduje jego najwolniejsza część.

Wyrażenia określające prędkości różne rodzaje reakcje

ZDM odnosi się do reakcji jednorodnych. Jeśli reakcja jest niejednorodna (odczynniki są w różnych stanach agregacji), wówczas równanie ZDM uwzględnia tylko odczynniki ciekłe lub tylko gazowe, a wyklucza się stałe, wpływając jedynie na stałą szybkości k.

Molekularność reakcji to minimalna liczba cząsteczek biorących udział w elementarnym procesie chemicznym. Ze względu na molekularność elementarne reakcje chemiczne dzielimy na molekularne (A →) i bimolekularne (A + B →); reakcje trójcząsteczkowe są niezwykle rzadkie.

Szybkość reakcji heterogenicznych

• Zależy od powierzchnia kontaktu między substancjami, tj. od stopnia rozdrobnienia substancji i kompletności wymieszania odczynników.
• Przykładem jest spalanie drewna. Cała kłoda pali się stosunkowo wolno na powietrzu. Jeśli zwiększysz powierzchnię kontaktu drewna z powietrzem, dzieląc kłodę na wióry, szybkość spalania wzrośnie.
• Żelazo piroforyczne wylewa się na arkusz bibuły filtracyjnej. Jesienią cząsteczki żelaza nagrzewają się i podpalają papier.

Wpływ temperatury na szybkość reakcji

W XIX wieku holenderski naukowiec Van't Hoff odkrył eksperymentalnie, że wraz ze wzrostem temperatury o 10 o C szybkość wielu reakcji wzrasta 2-4 razy.

Reguła Van't Hoffa

Na każde 10 ◦ C wzrostu temperatury, szybkość reakcji wzrasta 2-4 razy.

Tutaj γ (grecka litera „gamma”) – tak zwany współczynnik temperaturowy lub współczynnik van’t Hoffa, przyjmuje wartości od 2 do 4.

Dla każdej konkretnej reakcji współczynnik temperaturowy określa się eksperymentalnie. Pokazuje dokładnie, ile razy szybkość danej reakcji chemicznej (i jej stała szybkości) wzrasta wraz ze wzrostem temperatury o każde 10 stopni.

Reguła Van't Hoffa służy do przybliżenia zmiany stałej szybkości reakcji wraz ze wzrostem lub spadkiem temperatury. Dokładniejszy związek między stałą szybkości a temperaturą ustalił szwedzki chemik Svante Arrhenius:

Jak więcej E specyficzna reakcja, tzw mniej(w danej temperaturze) będzie stałą szybkości k (i szybkością) tej reakcji. Wzrost T prowadzi do wzrostu stałej szybkości, co tłumaczy się faktem, że wzrost temperatury prowadzi do szybkiego wzrostu liczby cząsteczek „energetycznych” zdolnych do pokonania bariery aktywacji Ea.

Wpływ katalizatora na szybkość reakcji

Szybkość reakcji można zmienić stosując specjalne substancje, które zmieniają mechanizm reakcji i kierują ją na korzystniejszą energetycznie ścieżkę z niższą energią aktywacji.

Katalizatory- są to substancje, które biorą udział w reakcji chemicznej i zwiększają jej prędkość, ale po zakończeniu reakcji pozostają niezmienione jakościowo i ilościowo.

Inhibitory– substancje spowalniające reakcje chemiczne.

Zmiana szybkości reakcji chemicznej lub jej kierunku za pomocą katalizatora nazywa się kataliza .