Aminokwasy to związki heterofunkcyjne, które koniecznie zawierają dwie grupy funkcyjne: grupę aminową - NH2 i grupę karboksylową - COOH, związaną z rodnikiem węglowodorowym.Ogólny wzór najprostszych aminokwasów można zapisać w następujący sposób:

Ponieważ aminokwasy zawierają dwie różne grupy funkcyjne, które na siebie wpływają, reakcje charakterystyczne różnią się od reakcji charakterystycznych kwasy karboksylowe i aminy.

Właściwości aminokwasów

Grupa aminowa – NH2 określa podstawowe właściwości aminokwasów, gdyż jest w stanie przyłączyć do siebie kation wodoru poprzez mechanizm donor-akceptor, dzięki obecności wolnej pary elektronów przy atomie azotu.

Grupa -COOH (grupa karboksylowa) określa właściwości kwasowe tych związków. Dlatego aminokwasy są amfoterycznymi związkami organicznymi. Z zasadami reagują w postaci kwasów:

Z mocnymi kwasami - takimi jak zasady - aminy:

Ponadto grupa aminowa w aminokwasie oddziałuje z jego grupą karboksylową, tworząc sól wewnętrzną:

Jonizacja cząsteczek aminokwasów zależy od kwaśnego lub zasadowego charakteru środowiska:

Ponieważ aminokwasy w roztworach wodnych zachowują się jak typowe związki amfoteryczne, wówczas w organizmach żywych pełnią rolę substancji buforowych, utrzymujących określone stężenie jonów wodorowych.

Aminokwasy są bezbarwne substancje krystaliczne topiący się z rozkładem w temperaturach powyżej 200°C. Są rozpuszczalne w wodzie i nierozpuszczalne w eterze. W zależności od rodnika R mogą być słodkie, gorzkie lub pozbawione smaku.

Aminokwasy dzielą się na naturalne (występujące w organizmach żywych) i syntetyczne. Wśród aminokwasów naturalnych (około 150) wyróżnia się aminokwasy proteinogenne (około 20), które wchodzą w skład białek. Są w kształcie litery L. Około połowa z tych aminokwasów to niezastąpiony, ponieważ nie są syntetyzowane w organizmie człowieka. Niezbędnymi kwasami są walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, lizyna, treonina, cysteina, metionina, histydyna, tryptofan. Substancje te dostają się do organizmu człowieka wraz z pożywieniem. Jeśli ich ilość w pożywieniu jest niewystarczająca, normalny rozwój i funkcjonowanie organizmu człowieka zostaje zakłócony. W przypadku niektórych chorób organizm nie jest w stanie syntetyzować niektórych innych aminokwasów. Zatem w fenyloketonurii tyrozyna nie jest syntetyzowana. Najważniejszą właściwością aminokwasów jest zdolność do wchodzenia w kondensację molekularną z uwolnieniem wody i utworzeniem grupy amidowej -NH-CO-, na przykład:

W wyniku tej reakcji powstają związki wielkocząsteczkowe zawierające m.in duża liczba fragmenty amidowe i dlatego otrzymał nazwę poliamidy.

Do nich, oprócz wspomnianego powyżej syntetycznego włókna nylonowego, zalicza się na przykład enant powstający podczas polikondensacji kwasu aminoenantowego. Aminokwasy z grupami aminowymi i karboksylowymi na końcach cząsteczek nadają się do produkcji włókien syntetycznych.

Nazywa się poliamidy alfa-aminokwasowe peptydy. W zależności od liczby reszt aminokwasowych rozróżnia się je dipeptydy, tripeptydy, polipeptydy. W takich związkach grupy -NH-CO- nazywane są grupami peptydowymi.

Izomeria i nazewnictwo aminokwasów

Izomeria aminokwasów jest zdeterminowana odmienną budową łańcucha węglowego i położeniem grupy aminowej, na przykład:

Powszechne są również nazwy aminokwasów, w których pozycję grupy aminowej wskazują litery alfabetu greckiego: α, β, y itp. Zatem kwas 2-aminobutanowy można nazwać także α-aminokwasem :

Metody otrzymywania aminokwasów

1.Wykaz aminokwasów właściwości amfoteryczne oraz kwasy i aminy, a także specyficzne właściwości wynikające z łącznej obecności tych grup. W roztworach wodnych AMK występuje w postaci soli wewnętrznych (jonów bipolarnych). Roztwory wodne Kwasy monoaminomonokarboksylowe są obojętne dla lakmusu, ponieważ ich cząsteczki zawierają taką samą liczbę grup -NH2 - i -COOH. Grupy te oddziałują ze sobą, tworząc sole wewnętrzne:

Taka cząsteczka ma przeciwne ładunki w dwóch miejscach: dodatni NH 3 + i ujemny na karboksylu –COO -. Pod tym względem wewnętrzna sól AMK nazywana jest jonem bipolarnym lub jonem Zwittera (Zwitter - hybryda).

Jon dwubiegunowy w środowisku kwaśnym zachowuje się jak kation, ponieważ dysocjacja grupy karboksylowej jest tłumiona; w środowisku zasadowym - jako anion. Istnieją wartości pH specyficzne dla każdego aminokwasu, w których liczba form anionowych w roztworze jest równa liczbie form kationowych. Wartość pH, przy której całkowity ładunek cząsteczki AMK wynosi 0, nazywana jest punktem izoelektrycznym AMK (pI AA).

Wodne roztwory kwasów monoaminodikarboksylowych mają odczyn kwasowy:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Punkt izoelektryczny kwasów monoaminodikarboksylowych znajduje się w środowisku kwaśnym i takie AMA nazywane są kwasowymi.

Kwasy diaminomonokarboksylowe mają zasadowe właściwości w roztworach wodnych (należy wykazać udział wody w procesie dysocjacji):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Punkt izoelektryczny kwasów diaminomonokarboksylowych wynosi pH>7 i takie AMA nazywane są zasadowymi.

Będąc jonami dwubiegunowymi, aminokwasy wykazują właściwości amfoteryczne: mogą tworzyć sole zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Interakcja kwas chlorowodorowy HCl tworzy sól:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH2NH3 + Cl -

Interakcja z zasadą prowadzi do powstania soli:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Tworzenie kompleksów z metalami– kompleks chelatowy. Strukturę soli miedzi i glikolu (glicyny) można przedstawić następującym wzorem:

Prawie cała miedź dostępna w organizmie człowieka (100 mg) jest związana z białkami (aminokwasami) w postaci stabilnych związków w kształcie pazurów.

3. Podobny do innych kwasów aminokwasy tworzą estry, bezwodniki halogenowe, amidy.

4. Reakcje dekarboksylacji zachodzą w organizmie przy udziale specjalnych enzymów dekarboksylazy: powstałe aminy (tryptamina, histamina, serotynina) nazywane są aminami biogennymi i są regulatorami szeregu funkcji fizjologicznych organizmu człowieka.

5. Interakcja z formaldehydem(aldehydy)

R-CH-COOH + H2C=O® R-CH-COOH

Formaldehyd wiąże grupę NH2, grupa -COOH pozostaje wolna i można ją miareczkować zasadą. Dlatego też reakcję tę wykorzystuje się do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Sørensena).

6. Interakcja kwas azotowy prowadzi do powstawania hydroksykwasów i uwalniania azotu. Na podstawie objętości uwolnionego azotu N2 określa się jego ilościową zawartość w badanym obiekcie. Reakcja ta służy do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Van-Slyke'a):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Jest to jeden ze sposobów deaminacji AMK na zewnątrz organizmu

7. Acylacja aminokwasów. Grupę aminową AMK można acylować chlorkami i bezwodnikami kwasowymi już w temperaturze pokojowej.

Produktem zarejestrowanej reakcji jest kwas acetylo-α-aminopropionowy.

Pochodne acylowe AMK znajdują szerokie zastosowanie w badaniu ich sekwencji w białkach oraz w syntezie peptydów (ochrona grupy aminowej).

8.Specyficzne właściwości reakcje związane z obecnością i wzajemny wpływ grupy aminowe i karboksylowe – tworzenie peptydów. Wspólna własność a-AMK jest proces polikondensacji, co prowadzi do powstania peptydów. W wyniku tej reakcji w miejscu oddziaływania grupy karboksylowej jednego AMK z grupą aminową innego AMK powstają wiązania amidowe. Innymi słowy, peptydy to amidy powstałe w wyniku oddziaływania grup aminowych i karboksylowych aminokwasów. Wiązanie amidowe w takich związkach nazywa się wiązaniem peptydowym (wyjaśnij strukturę grupy peptydowej i wiązania peptydowego: układ trójcentrowy p, p-skoniugowany)

W zależności od liczby reszt aminokwasowych w cząsteczce rozróżnia się di-, tri-, tetrapeptydy itp. aż do polipeptydów (do 100 reszt AMK). Oligopeptydy zawierają od 2 do 10 reszt AMK, białka zawierają ponad 100 reszt AMK. Ogólnie łańcuch polipeptydowy można przedstawić za pomocą diagramu:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Gdzie R1, R2, ... Rn oznaczają rodniki aminokwasowe.

Pojęcie białek.

Najważniejszymi biopolimerami aminokwasów są białka - białka. W organizmie człowieka jest ich około 5 milionów. różne białka tworzące skórę, mięśnie, krew i inne tkanki. Białka (białka) wzięły swoją nazwę od greckiego słowa „protos” - po pierwsze, najważniejsze. Białka pełnią w organizmie szereg ważnych funkcji: 1. Funkcja konstrukcyjna; 2. Funkcja transportowa; 3. Funkcja ochronna; 4. Funkcja katalityczna; 5. Funkcja hormonalna; 6. Funkcja odżywcza.

Wszystkie naturalne białka powstają z monomerów aminokwasów. Podczas hydrolizy białek powstaje mieszanina AMK. Jest 20 takich AMK.

4. Materiał ilustracyjny: prezentacja

5. Literatura:

Główna literatura:

1. Chemia bioorganiczna: podręcznik. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov T.S. Chemia: podręcznik - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 s.
  2. Bolysbekova S. M. Chemia pierwiastków biogennych: instruktaż- Semey, 2012. - 219 s. : muł
  3. Verentsova L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna: podręcznik - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : chory.
  4. Chemia fizyczna i koloidalna / Pod redakcją A.P. Belyaev.-M.: GEOTAR MEDIA, 2008
  5. Verentseva L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna, (badania weryfikacyjne) 2009

Dodatkowa literatura:

  1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Chemia fizyczna i koloidalna. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Chemia. Podstawy żywej chemii. Petersburg: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. chemia ogólna. Chemia biofizyczna. Chemia pierwiastków biogennych. M.: VSz, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Podstawy teoretyczne budynki i reaktywność biologicznie ważne związki organiczne. Ałmaty, 2003.

  1. Przewodnik po zajęciach laboratoryjnych z chemii bioorganicznej, wyd. NA. Tyukavkina. M., Drop, 2003.
  2. Glinka N.L. Chemia ogólna. M., 2003.
  3. Ponomarev V.D. Chemia analityczna Część 1.2 2003

6. Pytania kontrolne (Informacja zwrotna):

1. Co determinuje strukturę łańcucha polipeptydowego jako całości?

2. Do czego prowadzi denaturacja białek?

3. Jak nazywa się punkt izoelektryczny?

4. Jakie aminokwasy nazywane są niezbędnymi?

5. Jak powstają białka w naszym organizmie?

Aminokwasy.

Aminokwasy(kwasy aminokarboksylowe) - związki organiczne, którego cząsteczka zawiera jednocześnie karboksylowy (-COOH) I grupy aminowe (-NH2).


Strukturę aminokwasów można wyrazić poniższym wzorem ogólnym:
(Gdzie R– rodnik węglowodorowy, który może zawierać różne grupy funkcyjne).

Aminokwasy można uznać za instrumenty pochodne kwasy karboksylowe, w którym jeden lub więcej atomów wodoru zostaje zastąpionych przez grupy aminowe (-NH2).


Przykładem są pierwotniaki: kwas aminooctowy lub glicyna i kwas aminopropionowy lub alanina:


Właściwości chemiczne aminokwasów

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, tj. W zależności od warunków mogą wykazywać zarówno właściwości zasadowe, jak i kwasowe.


Ze względu na grupę karboksylową ( -COOH) tworzą sole z zasadami.
Ze względu na grupę aminową ( -NH2) tworzą sole z kwasami.


Jon wodoru, który jest eliminowany po oddzieleniu od grupy karboksylowej ( -ON) aminokwas, może przejść do swojej grupy aminowej, tworząc grupę amonową ( NH3+).


Zatem aminokwasy również istnieją i reagują w postaci jonów bipolarnych (sole wewnętrzne).


To wyjaśnia, że ​​roztwory aminokwasów zawierające jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową mają reakcję obojętną.

Alfa aminokwasy

Z cząsteczek aminokwasy zbudowane są cząsteczki substancji białkowych lub białka, które po całkowitej hydrolizie pod wpływem kwasów mineralnych, zasad lub enzymów rozkładają się, tworząc mieszaniny aminokwasów.


Całkowita liczba naturalnie występujących aminokwasów sięga 300, ale niektóre z nich są dość rzadkie.


Wśród aminokwasów znajduje się grupa 20 najważniejszych. Występują we wszystkich białkach i nazywane są alfa aminokwasy.


Alfa aminokwasy– substancje krystaliczne rozpuszczalne w wodzie. Wiele z nich ma słodki smak. Ta właściwość znajduje odzwierciedlenie w nazwie pierwszego homologu w szeregu alfa aminokwasów - glicyna, który był także pierwszym alfa aminokwasem występującym w naturalnym materiale.


Poniżej znajduje się tabela z listą alfa aminokwasów:


Nazwa
Formuła
Pozostała nazwa
Aminokwasy z rodnikami alifatycznymi
grupa OH
Ser
Thr
Aminokwasy z rodnikami zawierającymi grupę COOH
Żmija
Glu
Aminokwasy zawierające rodniki NH2CO-Grupa
Asn
Gln
Aminokwasy zawierające rodniki NH 2-Grupa
Lys
Argument
Aminokwasy z rodnikami zawierającymi siarkę
Cys
Spotkał
Aminokwasy z rodnikami aromatycznymi
Phe
Tyr
Aminokwasy z rodnikami heterocyklicznymi
Trp
Jego
Zawodowiec

Aminokwasy

Główne źródło alfa aminokwasy białka spożywcze służą organizmowi zwierzęcia.


Wiele aminokwasów alfa jest syntetyzowanych w organizmie, ale niektóre aminokwasy alfa niezbędne do syntezy białek nie są syntetyzowane w organizmie i musi pochodzić z zewnątrz, wraz z jedzeniem. Te aminokwasy nazywane są niezastąpiony. Oto ich lista:


Nazwa aminokwasu
Nazwa produktów spożywczych

zboża, rośliny strączkowe, mięso, grzyby, nabiał, orzeszki ziemne

migdały, orzechy nerkowca, kurczak, ciecierzyca, jaja, ryby, soczewica, wątroba, mięso, żyto, większość nasion, soja

mięso, ryby, soczewica, orzechy, większość nasion, kurczak, jaja, owies, brązowy ryż

ryby, mięso, nabiał, pszenica, orzechy, amarantus

mleko, mięso, ryby, jaja, fasola, fasola, soczewica i soja

produkty mleczne, jaja, orzechy, fasola

rośliny strączkowe, owies, banany, suszone daktyle, orzeszki ziemne, nasiona sezamu, orzeszki piniowe, mleko, jogurt, twarożek, ryby, kurczak, indyk, mięso

rośliny strączkowe, orzechy, wołowina, kurczak, ryby, jajka, twarożek, mleko

pestki dyni, wieprzowina, wołowina, orzeszki ziemne, nasiona sezamu, jogurt, ser szwajcarski

tuńczyk, łosoś, polędwiczka wieprzowa, filet wołowy, pierś z kurczaka, soja, orzeszki ziemne, soczewica

W niektórych, często wrodzonych chorobach, lista niezbędnych kwasów się poszerza. Na przykład w przypadku fenyloketonurii organizm ludzki nie syntetyzuje innego alfa aminokwasu - tyrozyna, który w organizmie zdrowego człowieka otrzymywany jest w wyniku hydroksylacji fenyloalaniny.

Zastosowanie aminokwasów w praktyce lekarskiej

Alfa aminokwasy zajmują kluczową pozycję w metabolizm azotu. Wiele z nich ma zastosowanie w praktyce lekarskiej jako leki, wpływając na metabolizm tkanek.


Więc, Kwas glutaminowy stosowany w leczeniu chorób ośrodkowego układu nerwowego system nerwowy, metionina I histydyna– leczenie i profilaktyka chorób wątroby, cysteina– choroby oczu.

Aminokwasy to organiczne związki amfoteryczne. Zawierają w cząsteczce dwie grupy funkcyjne o przeciwstawnym charakterze: grupę aminową o właściwościach zasadowych i grupę karboksylową o właściwościach kwasowych. Aminokwasy reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

H2N-CH2-COOH + HCl → Cl [H3N-CH2-COOH],

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H2O.

Kiedy aminokwasy rozpuszczają się w wodzie, grupa karboksylowa usuwa jon wodorowy, który może przyłączyć się do grupy aminowej. W tym przypadku powstaje sól wewnętrzna, której cząsteczką jest jon dwubiegunowy:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO – .

Transformacje kwasowo-zasadowe aminokwasów w różnych środowiskach można przedstawić za pomocą następującego ogólnego diagramu:

Wodne roztwory aminokwasów mają środowisko obojętne, zasadowe lub kwaśne, w zależności od liczby grup funkcyjnych. Zatem kwas glutaminowy tworzy roztwór kwaśny (dwie grupy -COOH, jedna -NH2), lizyna tworzy roztwór zasadowy (jedna grupa -COOH, dwie grupy -NH2).

Tak jak aminy pierwszorzędowe, aminokwasy reagują z kwasem azotawym, a grupa aminowa przekształca się w grupę hydroksylową, a aminokwas w hydroksykwas:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Pomiar objętości uwolnionego azotu pozwala określić ilość aminokwasu ( Metoda Van Slyke’a).

Aminokwasy mogą reagować z alkoholami w obecności gazowego chlorowodoru, zamieniając się w ester(dokładniej w chlorowodorek eteru):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Estry aminokwasów nie mają struktury dwubiegunowej i są związkami lotnymi.

Najważniejszą właściwością aminokwasów jest ich zdolność do kondensacji, tworząc peptydy.

Reakcje jakościowe .

1) Wszystkie aminokwasy są utleniane przez ninhydrynę

z powstawaniem produktów w kolorze niebiesko-fioletowym. Iminokwas prolina daje żółty kolor z ninhydryną. Reakcję tę można wykorzystać do ilościowego oznaczania aminokwasów metodą spektrofotometryczną.

2) Podczas ogrzewania aminokwasów aromatycznych ze stężonym kwasem azotowym następuje nitrowanie pierścienia benzenowego i związki zabarwiają się żółty. Ta reakcja nazywa się ksantoproteina(od greckiego xanthos - żółty).

Wszystkie naturalne aminokwasy można podzielić na następujące główne grupy:

1) alifatyczne nasycone aminokwasy(glicyna, alanina);

2) aminokwasy zawierające siarkę(cysteina);

3) aminokwasy z alifatyczną grupą hydroksylową(seryna);

4) aminokwasy aromatyczne(fenyloalanina, tyrozyna);

5) aminokwasy z rodnikiem kwasowym(Kwas glutaminowy);

6) aminokwasy z rodnikiem zasadowym(lizyna).

Izomeria. We wszystkich a-aminokwasach, z wyjątkiem glicyny, atom węgla a jest połączony z czterema różnymi podstawnikami, więc wszystkie te aminokwasy mogą występować w postaci dwóch izomerów, które są dla siebie lustrzanymi odbiciami.

Paragon. 1. Hydroliza białek zwykle wytwarza złożone mieszaniny aminokwasów. Opracowano jednak szereg metod, które umożliwiają otrzymanie pojedynczych czystych aminokwasów ze złożonych mieszanin.

2. Zastąpienie halogenu grupą aminową w odpowiednich kwasach halogenowych. Ta metoda otrzymywania aminokwasów jest całkowicie analogiczna do otrzymywania amin z halogenowych pochodnych alkanów i amoniaku:

Właściwości fizyczne. Aminokwasy to stałe substancje krystaliczne, dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych. Wiele aminokwasów ma słodki smak. Topią się w wysokich temperaturach i zwykle rozkładają się w tym procesie. Nie mogą przejść w stan pary.

Właściwości chemiczne. Aminokwasy to organiczne związki amfoteryczne. Zawierają w cząsteczce dwie grupy funkcyjne o przeciwnym charakterze: grupę aminową o podstawowych właściwościach i grupę karboksylową właściwości kwasowe. Aminokwasy reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Kiedy aminokwasy rozpuszczają się w wodzie, grupa karboksylowa usuwa jon wodorowy, który może przyłączyć się do grupy aminowej. To tworzy sól wewnętrzna, którego cząsteczka jest jonem dwubiegunowym:

Transformacje kwasowo-zasadowe aminokwasów w różnych środowiskach można przedstawić za pomocą poniższego diagramu:

Wodne roztwory aminokwasów mają w zależności od ilości środowisko obojętne, zasadowe lub kwaśne grupy funkcyjne. Zatem kwas glutaminowy tworzy roztwór kwaśny (dwie grupy -COOH, jedna -NH2), lizyna tworzy roztwór zasadowy (jedna grupa -COOH, dwie grupy -NH2).

Aminokwasy mogą reagować z alkoholami w obecności gazowego chlorowodoru, tworząc ester:

Najważniejszą właściwością aminokwasów jest ich zdolność do kondensacji, tworząc peptydy.

Peptydy. Peptydy. są produktami kondensacji dwóch lub więcej cząsteczek aminokwasów. Dwie cząsteczki aminokwasów mogą ze sobą reagować, eliminując cząsteczkę wody i tworząc produkt, w którym fragmenty są połączone wiązanie peptydowe-CO-NH-.

Powstały związek nazywa się dipeptydem. Cząsteczka dipeptydu, podobnie jak aminokwasy, zawiera grupę aminową i grupę karboksylową i może reagować z jeszcze jedną cząsteczką aminokwasu:

Produkt reakcji nazywany jest tripeptydem. Proces zwiększania łańcucha peptydowego może w zasadzie trwać w nieskończoność (polikondensacja) i prowadzić do substancji o bardzo dużych masach cząsteczkowych (białka).

Główną właściwością peptydów jest zdolność do hydrolizy. Podczas hydrolizy następuje całkowite lub częściowe rozszczepienie łańcucha peptydowego i powstają krótsze peptydy o niższej masie cząsteczkowej lub α-aminokwasy tworzące łańcuch. Analiza produktów całkowitej hydrolizy pozwala określić skład aminokwasowy peptydu. Całkowita hydroliza następuje po długotrwałym ogrzewaniu peptydu ze stężonym kwasem solnym.

Hydroliza peptydów może zachodzić w środowisku kwaśnym lub zasadowym, a także pod działaniem enzymów. Sole aminokwasów powstają w środowisku kwaśnym i zasadowym:

Hydroliza enzymatyczna jest ważna, ponieważ zachodzi Selektywnie, T . e. umożliwia rozszczepienie ściśle określonych odcinków łańcucha peptydowego.

Jakościowe reakcje na aminokwasy. 1) Wszystkie aminokwasy ulegają utlenieniu ninhydryna z powstawaniem produktów w kolorze niebiesko-fioletowym. Reakcję tę można wykorzystać do ilościowego oznaczania aminokwasów metodą spektrofotometryczną. 2) Podczas ogrzewania aminokwasów aromatycznych ze stężonym kwasem azotowym następuje nitrowanie pierścienia benzenowego i powstają związki o żółtym zabarwieniu. Ta reakcja nazywa się ksantoproteina(z greckiego ksantos -żółty).

Wiewiórki. Białka są naturalnymi polipeptydami o dużej masie cząsteczkowej (od 10 000 do dziesiątek milionów). Są częścią wszystkich żywych organizmów i pełnią różnorodne funkcje biologiczne.

Struktura. W strukturze łańcucha polipeptydowego można wyróżnić cztery poziomy. Podstawową strukturą białka jest specyficzna sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Łańcuch peptydowy ma strukturę liniową tylko w niewielkiej liczbie białek. W większości białek łańcuch peptydowy jest złożony w przestrzeni w określony sposób.

Struktura wtórna- jest to konformacja łańcucha polipeptydowego, czyli sposób, w jaki łańcuch jest skręcony w przestrzeni na skutek wiązań wodorowych pomiędzy grupami NH i CO. Główną metodą układania łańcucha jest spirala.

Trzeciorzędowa struktura białka jest trójwymiarową konfiguracją skręconej helisy w przestrzeni. Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku mostków dwusiarczkowych -S-S- pomiędzy resztami cysteiny zlokalizowanymi w różnych miejscach łańcucha polipeptydowego. Bierze także udział w tworzeniu struktury trzeciorzędowej oddziaływania jonowe przeciwnie naładowane grupy NH 3 + i COO- i oddziaływania hydrofobowe, tj. tendencja cząsteczki białka do zwijania się w taki sposób, że hydrofobowe reszty węglowodorowe znajdują się wewnątrz struktury.

Struktura trzeciorzędowa - najwyższa forma organizacja przestrzenna białka. Jednak niektóre białka (na przykład hemoglobina) mają struktura czwartorzędowa, która powstaje w wyniku interakcji pomiędzy różnymi łańcuchami polipeptydowymi.

Właściwości fizyczne białka są bardzo zróżnicowane i są zdeterminowane ich strukturą. Przez właściwości fizyczne Białka dzielą się na dwie klasy: białka globularne rozpuszczają się w wodzie lub tworzą roztwory koloidalne, białka fibrylarne nierozpuszczalne w wodzie.

Właściwości chemiczne. 1 . Zniszczenie drugorzędowej i trzeciorzędowej struktury białka przy zachowaniu struktury pierwszorzędowej nazywa się denaturacją . Występuje po podgrzaniu, zmianach kwasowości środowiska lub narażeniu na promieniowanie. Przykładem denaturacji jest koagulacja białek jaj podczas gotowania jaj. Denaturacja może być odwracalna lub nieodwracalna. Formacja może spowodować nieodwracalną denaturację substancje nierozpuszczalne po działaniu soli na białka metale ciężkie- ołów lub rtęć.

2. Hydroliza białek to nieodwracalne zniszczenie pierwotnej struktury w roztworze kwaśnym lub zasadowym z utworzeniem aminokwasów. Analizując produkty hydrolizy można określić skład ilościowy białek.

3. W przypadku białek znanych jest kilka reakcje jakościowe. Wszystkie związki zawierające wiązanie peptydowe, dają fioletową barwę pod wpływem soli miedzi (II) w roztworze zasadowym. Ta reakcja nazywa się biuret. Białka zawierające reszty aminokwasów aromatycznych (fenyloalanina, tyrozyna) pod wpływem stężonego produktu dają żółtą barwę kwas azotowy (ksantoproteina reakcja).

Znaczenie biologiczne białka:

1. Wszystko reakcje chemiczne zachodzą w organizmie w obecności katalizatorów - enzymy. Wszystkie znane enzymy są cząsteczki białka. Białka są bardzo silnymi i selektywnymi katalizatorami. Przyspieszają reakcje miliony razy, a każda reakcja ma swój własny pojedynczy enzym.

2. Niektóre białka pełnią funkcje transportowe i transportują cząsteczki lub jony do miejsc syntezy lub akumulacji. Na przykład białko zawarte we krwi hemoglobina transportuje tlen do tkanek i białka mioglobina magazynuje tlen w mięśniach.

3. Białka są materiał konstrukcyjny komórki. Zbudowane są z nich tkanki podporowe, mięśniowe i powłokowe.

4. Białka odgrywają ważną rolę w układ odpornościowy ciało. Istnieją specyficzne białka (przeciwciała), które są w stanie rozpoznać i związać ciała obce - wirusy, bakterie, obce komórki.

5. Białka receptorowe odbierają i przekazują sygnały pochodzące z sąsiednich komórek lub z środowisko. Na przykład wpływ światła na siatkówkę oka jest postrzegany przez fotoreceptor rodopsynę. Receptory aktywowane przez substancje o niskiej masie cząsteczkowej, takie jak acetylocholina, przekazują impulsy nerwowe na połączeniach komórek nerwowych.

Z powyższej listy funkcji białek jasno wynika, że ​​białka są niezbędne dla każdego organizmu i dlatego są najważniejsze część integralna produkty żywieniowe. W procesie trawienia białka ulegają hydrolizie do aminokwasów, które stanowią materiał wyjściowy do syntezy białek niezbędnych dla danego organizmu. Są aminokwasy, których organizm nie jest w stanie sam syntetyzować i pozyskuje je wyłącznie z pożywieniem. Te aminokwasy nazywane są niezastąpiony.

Wykład: Informacje ogólne o polimerach i ich klasyfikacji.