Aminokwasy zawierają grupy aminowe i karboksylowe i wykazują wszystkie właściwości charakterystyczne dla związków z takimi grupami funkcyjnymi. Pisząc reakcje aminokwasów, stosuje się wzory z niezjonizowanymi grupami aminowymi i karboksylowymi.

1) reakcje na grupie aminowej. Grupa aminowa w aminokwasach wykazuje typowe właściwości amin: aminy są zasadami i działają jak nukleofile w reakcjach.

1. Reakcja aminokwasów w postaci zasad. Kiedy aminokwasy wchodzą w interakcję z kwasami, powstają sole amonowe:


chlorowodorek glicyny, sól chlorowodorku glicyny

2. Akcja kwas azotowy. Kiedy kwas azotawy działa, powstają hydroksykwasy i uwalniany jest azot i woda:

Reakcja ta służy do ilościowego oznaczania wolnych grup aminowych w aminokwasach, a także w białkach.

3. Powstawanie pochodnych N-acylowych, reakcja acylowania.

Aminokwasy reagują z bezwodnikami i halogenkami kwasowymi tworząc N-acylowe pochodne aminokwasów:

Eter benzylowy sól sodowa N karbobenzoksyglicyna – glicyna chloromrówkowa

Acylowanie jest jednym ze sposobów zabezpieczenia grupy aminowej. Pochodne N-acylowe mają bardzo ważne w syntezie peptydów, ponieważ pochodne N-acylowe łatwo ulegają hydrolizie, tworząc wolną grupę aminową.

4. Tworzenie zasad Schiffa. Kiedy a-aminokwasy oddziałują z aldehydami, na etapie tworzenia karbinoloamin powstają podstawione iminy (zasady Schiffa):


alanina formaldehyd N-metylolowa pochodna alaniny

5. Reakcja alkilowania. Grupa aminowa w a-aminokwasie jest alkilowana, tworząc pochodne N-alkilowe:

Najwyższa wartość reaguje z 2,4 - dinitrofluorobenzenem. Powstałe pochodne dinitrofenylowe (pochodne DNP) wykorzystywane są do ustalania sekwencji aminokwasowej peptydów i białek. Oddziaływanie a-aminokwasów z 2,4-dinitrofluorobenzenem jest przykładem reakcji podstawienia nukleofilowego w pierścieniu benzenowym. Ze względu na obecność w pierścieniu benzenowym dwóch silnych grup odciągających elektrony, halogen staje się mobilny i ulega reakcji podstawienia:




2,4 – dinitro -

fluorobenzen N - 2,4 - dinitrofenylo - a - aminokwas

(DNPB) DNP – pochodne a – aminokwasów

6.Reakcja z izotiocyjanianem fenylu. Reakcja ta jest szeroko stosowana do określania struktury peptydów. Izotiocyjanian fenylu jest pochodną kwasu izotiocyjanowego H-N=C=S. Oddziaływanie a-aminokwasów z izotiocyjanianem fenylu przebiega poprzez mechanizm reakcji addycji nukleofilowej. Powstały produkt ulega następnie wewnątrzcząsteczkowej reakcji podstawienia, prowadzącej do powstania cyklicznego podstawionego amidu: fenylotiohydantoiny.

Związki cykliczne otrzymywane są z wydajnością ilościową i są fenylowymi pochodnymi tiohydantoiny (PTH - pochodne) - aminokwasów. Pochodne PTG różnią się budową rodnika R.


Oprócz zwykłych soli, a-aminokwasy mogą w pewnych warunkach tworzyć sole wewnątrzkompleksowe z kationami metale ciężkie. Wszystkie a-aminokwasy charakteryzują się pięknie krystalizującymi, intensywnie niebieskimi wewnątrzkompleksowymi (chelatowymi) solami miedzi):
Ester etylowy alaniny

Edukacja estry- jedna z metod zabezpieczania grupy karboksylowej w syntezie peptydów.

3. Tworzenie halogenków kwasowych. Działając na a-aminokwasy z zabezpieczoną grupą aminową za pomocą tlenodichlorku siarki (chlorek tionylu) lub trójchlorku tlenku fosforu (tlenochlorek fosforu), powstają chlorki kwasowe:

Produkcja halogenków kwasowych jest jednym ze sposobów aktywacji grupy karboksylowej w syntezie peptydów.

4.Otrzymywanie bezwodników a-aminokwasów. Halogenki kwasowe mają bardzo wysoką zawartość reaktywność, co zmniejsza selektywność reakcji podczas ich stosowania. Dlatego częściej stosowaną metodą aktywacji grupy karboksylowej w syntezie peptydów jest przekształcenie jej w grupę bezwodnikową. Bezwodniki są mniej aktywne niż halogenki kwasowe. Kiedy a-aminokwas posiadający zabezpieczoną grupę aminową oddziałuje z kwasem etylowo-chloromrówkowym (chloromrówczanem etylu), powstaje wiązanie bezwodnikowe:

5. Dekarboksylacja. a - Aminokwasy posiadające dwie grupy odciągające elektrony przy tym samym atomie węgla łatwo ulegają dekarboksylacji. W warunkach laboratoryjnych odbywa się to poprzez ogrzewanie aminokwasów z wodorotlenkiem baru.Reakcja ta zachodzi w organizmie przy udziale enzymów dekarboksylazy z utworzeniem amin biogennych:


ninhydryna

Związek aminokwasów z ciepłem. Podczas ogrzewania a-aminokwasów powstają cykliczne amidy zwane diketopiperazynami:

Diketopiperazyna


g - i d - Aminokwasy łatwo oddzielają się od wody i cyklizują, tworząc wewnętrzne amidy, laktamy:

g - laktam (butyrolaktam)

W przypadkach, gdy grupy aminowe i karboksylowe są oddzielone pięcioma lub więcej atomami węgla, po podgrzaniu następuje polikondensacja z utworzeniem łańcuchów polimeru poliamidowego z eliminacją cząsteczki wody.

Aminokwasy, białka i peptydy są przykładami związków opisanych poniżej. Wiele cząsteczek biologicznie aktywnych zawiera kilka różnych chemicznie grup funkcyjnych, które mogą oddziaływać ze sobą oraz ze swoimi grupami funkcyjnymi.

Aminokwasy.

Aminokwasy- organiczne związki dwufunkcyjne, w skład których wchodzi grupa karboksylowa - UNS, a grupa aminowa to N.H. 2 .

Oddzielny α I β - aminokwasy:

Najczęściej spotykany w przyrodzie α -kwasy. Białka zawierają 19 aminokwasów i jeden iminokwas ( C 5 H 9NIE 2 ):

Najprostszy aminokwas- glicyna. Pozostałe aminokwasy można podzielić na następujące główne grupy:

1) homologi glicyny - alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

Pozyskiwanie aminokwasów.

Właściwości chemiczne aminokwasów.

Aminokwasy- Ten związki amfoteryczne, ponieważ zawierają 2 przeciwne grupy funkcyjne- grupa aminowa i grupa hydroksylowa. Dlatego reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Transformację kwasowo-zasadową można przedstawić jako:

Aminokwasy są heterofunkcyjne związki organiczne, którego cząsteczki obejmują grupę aminową NH2 i grupę karboksylową COOH

Kwas aminooctowy

kwas aminopropanowy

Właściwości fizyczne.
 Aminokwasy to bezbarwne, krystaliczne substancje rozpuszczalne w wodzie. W zależności od rodnika mogą być kwaśne, gorzkie i pozbawione smaku.

Właściwości chemiczne

Amfoteryczne związki organiczne (ze względu na grupę aminową wykazują właściwości zasadowe, a ze względu na grupę karboksylową COOH wykazują właściwości kwasowe)

Reaguje z kwasami

H2N – CH2 – COOH + NaOH = Cl- kwas aminooctowy

Reaguje z alkaliami

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- sól sodowa glicyny

Reaguje z tlenkami zasadowymi

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O- sól glicynowa miedzi

Bilet nr 17

Zależność pomiędzy strukturą, właściwościami i zastosowaniem na przykładzie proste substancje.

Większość niemetali substancji prostych charakteryzuje się budową molekularną, a tylko nieliczne z nich mają budowę niemolekularną.

Struktura niemolekularna

C, B, Si

Te niemetale mają charakter atomowy sieci krystaliczne dlatego mają dużą twardość i bardzo wysokie temperatury topnienia.

Dodatek boru do stali i stopów aluminium, miedzi, niklu itp. poprawia ich właściwości mechaniczne.

Aplikacja:

1. Diament – ​​do wiercenia skał

2. Grafit - do produkcji elektrod, moderatorów neutronów w reaktorach jądrowych, jako środek smarny w technologii.

3. Węgiel składający się głównie z węgla jest adbendowany - do produkcji węglika wapnia i czarnej farby.

Struktura molekularna

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Te niemetale w stanie stałym charakteryzują się molekularnymi sieciami krystalicznymi; w normalnych warunkach są to gazy, ciecze lub ciała stałe Z niskie temperatury topienie.

Aplikacja:

1. Przyśpieszenie reakcje chemiczne, w tym w metalurgii

2. Cięcie i spawanie metali

3. W postaci płynnej w silnikach rakietowych



4. W lotnictwie i łodziach podwodnych do oddychania

5. W medycynie

Białka są jak biopolimery. Struktura pierwotna, wtórna i trzeciorzędowa białek. Właściwości i właściwości biologiczne białka.

Białka to biopolimery, których cząsteczki zawierają reszty aminokwasowe

Białka mają strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową.

Struktura pierwotna składa się z reszt aminokwasowych połączonych ze sobą wiązaniami pektydowymi.

Struktura wtórna- jest to łańcuch zwinięty w spiralę, w którym oprócz wiązań peptydowych występują wiązania wodorowe

Struktura trzeciorzędowa jest spiralą zwiniętą w kulkę i dodatkowo zawiera siarczek Komunikacja SS

Struktura czwartorzędowa - podwójna helisa zwinięta w kulkę

Właściwości fizyczne

Białka są amfoterycznymi elektrolitami. Przy określonej wartości pH środowiska liczba ładunków dodatnich i ujemnych w cząsteczce białka jest równa. Białka mają zróżnicowaną budowę. Istnieją białka, które są nierozpuszczalne w wodzie i są białka, które są łatwo rozpuszczalne w wodzie. Istnieją białka, które są chemicznie nieaktywne i odporne na działanie czynników. Istnieją białka, które są wyjątkowo niestabilne. Istnieją białka, które wyglądają jak nici osiągające długość setek nanometrów; Istnieją białka, które mają kształt kulek o średnicy zaledwie 5–7 nm. Mają dużą masę cząsteczkową (104-107).

Właściwości chemiczne
1. Reakcja denaturacji to zniszczenie pierwotnej struktury białka pod wpływem temperatury.
2. Reakcje barwne na białka
a) Oddziaływanie białka z Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
b) Oddziaływanie białka z HNO 3
Odczynnikiem dla siarki jest octan ołowiu (CH 3 COO) 2 Pb, tworzy się czarny osad PbS

Rola biologiczna
Białka są materiałami budowlanymi
Białka są niezbędnym składnikiem wszystkich struktur komórkowych
Białka to enzymy, które działają jak katalizatory
Zwykłe białka: obejmują one hormony
Białka są środkiem ochronnym
Białka jako źródło energii

Aminokwasy są głównym materiałem budulcowym każdego żywego organizmu. Ze swojej natury są to podstawowe substancje azotowe roślin, które są syntetyzowane z gleby. Struktura aminokwasów zależy od ich składu.

Struktura aminokwasów

Każda z jego cząsteczek ma grupy karboksylowe i aminowe, które są połączone z rodnikiem. Jeżeli aminokwas zawiera 1 grupę karboksylową i 1 grupę aminową, jego strukturę można określić za pomocą poniższego wzoru.

Aminokwasy posiadające 1 grupę kwasową i 1 zasadową nazywane są kwasami monoaminomonokarboksylowymi. W organizmach syntetyzuje się także 2 grupy karboksylowe lub 2 grupy aminowe i określa się ich funkcje. Aminokwasy zawierające 2 grupy karboksylowe i 1 grupę aminową nazywane są monoaminodikarboksylowymi, a te zawierające 2 grupy aminowe i 1 grupę karboksylową nazywane są diaminomonokarboksylowymi.

Różnią się także budową organicznego rodnika R. Każdy z nich ma swoją nazwę i budowę. Stąd różne funkcje aminokwasów. To właśnie obecność grup kwasowych i zasadowych zapewnia jego wysoką reaktywność. Grupy te łączą aminokwasy i tworzą polimer - białko. Białka nazywane są także polipeptydami ze względu na swoją strukturę.

Aminokwasy jako materiały budowlane

Cząsteczka białka to łańcuch składający się z dziesiątek lub setek aminokwasów. Białka różnią się składem, ilością i kolejnością aminokwasów, ponieważ liczba kombinacji 20 składników jest niemal nieskończona. Niektóre z nich mają cały skład aminokwasy, inni radzą sobie bez jednego lub więcej. Poszczególne aminokwasy, których budowa przypomina białka organizmu człowieka, nie są stosowane w produktach spożywczych, gdyż są słabo rozpuszczalne i nie ulegają rozkładowi w przewodzie pokarmowym. Należą do nich białka paznokci, włosów, futra czy piór.

Funkcje aminokwasów są trudne do przecenienia. Substancje te stanowią główny pokarm w diecie człowieka. Jaką funkcję pełnią aminokwasy? Zwiększają przyrost masy mięśniowej, pomagają wzmacniać stawy i więzadła, regenerują uszkodzone tkanki organizmu oraz uczestniczą we wszystkich procesach zachodzących w organizmie człowieka.

Aminokwasy

Tylko z suplementów lub produktów spożywczych można uzyskać. Funkcje w procesie kształtowania zdrowych stawów, silnych mięśni, pięknych włosów są bardzo istotne. Te aminokwasy obejmują:

  • fenyloalanina;
  • lizyna;
  • treonina;
  • metionina;
  • walina;
  • leucyna;
  • tryptofan;
  • histydyna;
  • izoleucyna.

Funkcje niezbędnych aminokwasów

Cegły te pełnią istotne funkcje w funkcjonowaniu każdej komórki ludzkiego ciała. Są niewidoczne, o ile dostaną się do organizmu w wystarczającej ilości, jednak ich niedobór znacząco pogarsza funkcjonowanie całego organizmu.

  1. Walina odnawia mięśnie i jest doskonałym źródłem energii.
  2. Histydyna poprawia skład krwi, wspomaga regenerację i wzrost mięśni oraz poprawia funkcję stawów.
  3. Izoleucyna pomaga w produkcji hemoglobiny. Kontroluje ilość cukru we krwi, zwiększa energię i wytrzymałość człowieka.
  4. Leucyna wzmacnia układ odpornościowy, monitoruje poziom cukru i leukocytów we krwi. Jeśli poziom leukocytów jest zbyt wysoki: obniża je i uruchamia rezerwy organizmu w celu eliminacji stanów zapalnych.
  5. Lizyna pomaga wchłaniać wapń, który buduje i wzmacnia kości. Wspomaga produkcję kolagenu, poprawia strukturę włosów. Dla mężczyzn jest to doskonały steryd anaboliczny, ponieważ buduje mięśnie i zwiększa męską siłę.
  6. Metionina normalizuje pracę układu trawiennego i wątroby. Bierze udział w rozpadzie tłuszczów, likwiduje zatrucia u kobiet w ciąży i korzystnie wpływa na włosy.
  7. Treonina poprawia funkcjonowanie przewodu pokarmowego. Zwiększa odporność, uczestniczy w tworzeniu elastyny ​​i kolagenu. Treonina zapobiega odkładaniu się tłuszczu w wątrobie.
  8. Tryptofan odpowiada za ludzkie emocje. Wytwarza serotoninę – hormon szczęścia, normalizując w ten sposób sen i podnosząc nastrój. Poskramia apetyt, korzystnie wpływa na mięsień sercowy i tętnice.
  9. Fenyloalanina służy jako przekaźnik sygnału komórki nerwowe do mózgu głowy. Poprawia nastrój, tłumi niezdrowy apetyt, poprawia pamięć, zwiększa wrażliwość, zmniejsza ból.

Niedobór niezbędnych aminokwasów prowadzi do zahamowania wzrostu, zaburzeń metabolicznych i zmniejszenia masy mięśniowej.

Aminokwasy nieistotne

Są to aminokwasy, których budowa i funkcje powstają w organizmie:

  • arginina;
  • alanina;
  • asparagina;
  • glicyna;
  • prolina;
  • byczy;
  • tyrozyna;
  • glutaminian;
  • seryna;
  • glutamina;
  • ornityna;
  • cysteina;
  • karnityna

Funkcje aminokwasów nieistotnych

  1. Cysteina eliminuje substancje toksyczne, uczestniczy w tworzeniu tkanki skórnej i mięśniowej oraz jest naturalnym przeciwutleniaczem.
  2. Tyrozyna zmniejsza zmęczenie fizyczne, przyspiesza metabolizm, likwiduje stres i depresję.
  3. Alanina służy wzrostowi mięśni i jest źródłem energii.
  4. zwiększa metabolizm i zmniejsza powstawanie amoniaku podczas ciężkich ćwiczeń.
  5. Cystyna likwiduje ból przy uszkodzeniu więzadeł i stawów.
  6. odpowiedzialna za aktywność mózgu, podczas długotrwałego wysiłku fizycznego zamienia się w glukozę wytwarzającą energię.
  7. Glutamina regeneruje mięśnie, poprawia odporność, przyspiesza metabolizm, poprawia pracę mózgu i wytwarza hormon wzrostu.
  8. Glicyna jest niezbędna do funkcjonowania mięśni, rozkładu tłuszczu, stabilizacji ciśnienia krwi i poziomu cukru we krwi.
  9. Karnityna porusza się Kwasy tłuszczowe na komórki, gdzie ulegają rozkładowi z wyzwoleniem energii, w wyniku czego następuje spalanie nadmiaru tłuszczu i wytwarzanie energii.
  10. Ornityna produkuje hormon wzrostu, bierze udział w procesie powstawania moczu, rozkłada kwasy tłuszczowe, pomaga w produkcji insuliny.
  11. Prolina zapewnia produkcję kolagenu, jest niezbędna dla więzadeł i stawów.
  12. Seryna poprawia odporność i wytwarza energię, jest niezbędna do szybkiego metabolizmu kwasów tłuszczowych i wzrostu mięśni.
  13. Tauryna rozkłada tłuszcz, zwiększa odporność organizmu i syntetyzuje sole żółciowe.

Białko i jego właściwości

Białka lub białka to związki wielkocząsteczkowe zawierające azot. Pojęcie białka zostało po raz pierwszy ukute w 1838 roku przez Berzeliusa greckie słowo i oznacza „podstawowy”, co odzwierciedla wiodące znaczenie białek w przyrodzie. Różnorodność białek umożliwia istnienie ogromnej liczby żywych istot: od bakterii po organizm ludzki. Jest ich znacznie więcej niż innych makrocząsteczek, gdyż białka stanowią fundament żywej komórki. Stanowią około 20% masy ciała człowieka, ponad 50% suchej masy komórki. Tę liczbę różnorodnych białek tłumaczy się właściwościami dwudziestu różnych aminokwasów, które oddziałują ze sobą i tworzą cząsteczki polimeru.

Wybitną właściwością białek jest zdolność do samodzielnego tworzenia specyficznego białka, charakterystycznego dla danego białka. strukturę przestrzenną. Białka są biopolimerami z Wiązania peptydowe. Dla skład chemiczny białka mają stałą średnią zawartość azotu wynoszącą około 16%.

Życie, a także wzrost i rozwój organizmu nie są możliwe bez funkcji aminokwasów białkowych do budowy nowych komórek. Białka nie da się zastąpić innymi pierwiastkami, ich rola w organizmie człowieka jest niezwykle istotna.

Funkcje białek

Zapotrzebowanie na białka wynika z następujących funkcji:

  • jest niezbędny do wzrostu i rozwoju, ponieważ jest najważniejszy materiał budowlany tworzyć nowe komórki;
  • kontroluje metabolizm, podczas którego uwalniana jest energia. Po zjedzeniu posiłku tempo metabolizmu wzrasta, na przykład, jeśli pokarm składa się z węglowodanów, metabolizm przyspiesza o 4%, jeśli składa się z białek - o 30%;
  • regulują w organizmie ze względu na swoją hydrofilowość – zdolność przyciągania wody;
  • wzmocnić pracę układ odpornościowy, syntetyzując przeciwciała, które chronią przed infekcją i eliminują zagrożenie chorobą.

Produkty - źródła białek

Ludzkie mięśnie i szkielet składają się z żywych tkanek, które nie tylko funkcjonują, ale także odnawiają się przez całe życie. Regenerują się po uszkodzeniach, zachowując swoją siłę i trwałość. Aby to zrobić, wymagają bardzo konkretnych składniki odżywcze. Pożywienie dostarcza organizmowi energii potrzebnej do wszystkich procesów, w tym funkcjonowania mięśni, wzrostu i naprawy tkanek. Białko wykorzystywane jest w organizmie zarówno jako źródło energii, jak i budulec.

Dlatego bardzo ważne jest przestrzeganie jego codziennego stosowania w żywności. Pokarmy bogate w białko: kurczak, indyk, chuda szynka, wieprzowina, wołowina, ryby, krewetki, fasola, soczewica, bekon, jajka, orzechy. Wszystkie te produkty dostarczają organizmowi białka i energii niezbędnej do życia.

Aminokwasy to związki organiczne zawierające w cząsteczce grupy funkcyjne: aminową i karboksylową.

Nazewnictwo aminokwasów. Zgodnie z systematyczną nomenklaturą nazwy aminokwasów powstają z nazw odpowiednich kwasów karboksylowych i dodatku słowa „amino”. Pozycję grupy aminowej oznaczono liczbami. Liczenie odbywa się od węgla grupy karboksylowej.

Izomeria aminokwasów. Ich izomeria strukturalna jest zdeterminowana położeniem grupy aminowej i strukturą rodnika węglowego. W zależności od pozycji grupy NH 2 wyróżnia się -, - i -aminokwasy.

Cząsteczki białek zbudowane są z α-aminokwasów.

Charakteryzują się także izomerią grupy funkcyjnej (izomerami międzyklasowymi aminokwasów mogą być estry aminokwasów lub amidy hydroksykwasów). Na przykład dla kwasu 2-aminopropanowego CH 3 – CH(NH) 2 – COOH możliwe są następujące izomery

Właściwości fizyczne α-aminokwasów

Aminokwasy to bezbarwne substancje krystaliczne, nielotne (niskie ciśnienie pary nasyconej), topiące się z rozkładem w wysokich temperaturach. Większość z nich jest dobrze rozpuszczalna w wodzie i słabo rozpuszczalna w rozpuszczalnikach organicznych.

Wodne roztwory aminokwasów jednozasadowych mają odczyn obojętny. -Aminokwasy można uznać za sole wewnętrzne (jony dwubiegunowe): + NH 3 CH 2 Dyrektor operacyjny  . W środowisku kwaśnym zachowują się jak kationy, w środowisku zasadowym zachowują się jak aniony. Aminokwasy to związki amfoteryczne, które wykazują zarówno właściwości kwasowe, jak i zasadowe.

Metody otrzymywania α-aminokwasów

1. Wpływ amoniaku na sole chlorowanych kwasów.

kl CH 2 COONH4 + NH3
NH 2 CH2COOH

2. Wpływ amoniaku i kwasu cyjanowodorowego na aldehydy.

3. W wyniku hydrolizy białek powstaje 25 różnych aminokwasów. Rozdzielenie ich nie jest zadaniem bardzo łatwym.

Metody otrzymywania -aminokwasów

1. Dodatek amoniaku do nienasyconych kwasów karboksylowych.

CH 2 = CH COOH + 2NH 3  NH 2 CH 2 CH 2 COONH 4.

2. Synteza na bazie dwuzasadowego kwasu malonowego.

Właściwości chemiczne aminokwasów

1. Reakcje na grupie karboksylowej.

1.1. Tworzenie eterów pod wpływem alkoholi.

2. Reakcje na grupie aminowej.

2.1. Interakcja z kwasami mineralnymi.

NH 2 CH 2 COOH + HCl  H 3 N + CH 2 COOH + Cl 

2.2. Interakcja z kwasem azotawym.

NH 2 CH 2 COOH + HNO 2  HO CH 2 COOH + N2 + H2O

3. Konwersja aminokwasów po podgrzaniu.

3.1.-aminokwasy tworzą cykliczne amidy.

3.2.-aminokwasy usuwają grupę aminową i atom wodoru z atomu węgla y.

Indywidualni przedstawiciele

Glicyna NH2CH2COOH (glikol). Jeden z najczęściej występujących aminokwasów w białkach. W normalnych warunkach - bezbarwne kryształy o Tm = 232236С. Łatwo rozpuszczalny w wodzie, nierozpuszczalny w absolutnym alkoholu i eterze. Wskaźnik wodorowy roztworu wodnego6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alanina – kwas aminopropionowy

Szeroko rozpowszechniony w przyrodzie. Występuje w postaci wolnej w osoczu krwi i większości białek. T pl = 295296С, dobrze rozpuszczalny w wodzie, słabo rozpuszczalny w etanolu, nierozpuszczalny w eterze. pKa(COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alanina NH 2 CH 2 CH 2 COOH – drobne kryształy o temperaturze topnienia = 200°C, dobrze rozpuszczalne w wodzie, słabo w etanolu, nierozpuszczalne w eterze i acetonie. pKa(COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; nieobecny w białkach.

Kompleksy. Terminem tym określa się serię α-aminokwasów zawierających dwie lub trzy grupy karboksylowe. Najprostszy:

N Najpopularniejszym kompleksonem jest kwas etylenodiaminotetraoctowy.

Jego sól disodowa, Trilon B, jest niezwykle szeroko stosowana w chemii analitycznej.

Wiązania między resztami α-aminokwasów nazywane są wiązaniami peptydowymi, a same powstałe związki nazywane są peptydami.

Dwie reszty α-aminokwasowe tworzą dipeptyd, trzy - tripeptyd. Wiele reszt tworzy polipeptydy. Polipeptydy, podobnie jak aminokwasy, są amfoteryczne; każdy ma swój własny punkt izoelektryczny. Białka są polipeptydami.