Substancje organiczne. Organizmy żywe, oprócz nieorganicznych, obejmują także różnorodne materia organiczna. Substancje organiczne istot żywych powstają głównie z czterech pierwiastki chemiczne, zwany biogenny: węgiel, wodór, tlen i azot. W białkach do tych pierwiastków dodaje się siarkę, a w kwasach nukleinowych dodaje się fosfor.

O różnorodności materii organicznej w dużej mierze decyduje węgiel. Ten przedmiot dzięki unikalne właściwości tworzy chemiczną podstawę życia. Może tworzyć wiązania kowalencyjne z wieloma atomami i ich grupami, tworząc łańcuchy i pierścienie, które tworzą szkielet o różnym składzie, strukturze, długości i kształcie organiczne molekuły. Te z kolei tworzą kompleks związki chemiczne różniących się budową i funkcjami. Główną przyczyną różnorodności cząsteczek organicznych jest nie tyle różnica w atomach, które je tworzą, ale raczej odmienna kolejność ich ułożenia w cząsteczce.

Pojęcie biopolimerów. W żywym organizmie substancje organiczne są reprezentowane albo przez małe cząsteczki o stosunkowo niskiej masie cząsteczkowej, albo przez duże makrocząsteczki. Związki o niskiej masie cząsteczkowej obejmują aminokwasy, cukry, kwasy organiczne, alkohole, witaminy itp.

Białka, polisacharydy i kwasy nukleinowe to przeważnie struktury o dużej masie cząsteczkowej. Dlatego się je nazywa makrocząsteczki(z greckiego makro- duży). Zatem masa cząsteczkowa większości białek wynosi od 5000 do 1 000 000. Wysoka masa cząsteczkowa związki organiczne– białka, kwasy nukleinowe, polisacharydy, z których składają się cząsteczki duża ilość taki sam lub inny struktura chemiczna powtarzające się jednostki nazywane są biopolimery(z greckiego bios- życie i polityka– liczne). Proste cząsteczki, z których zbudowane są biopolimery, nazywane są monomery. Monomerami białek są aminokwasy, monomery polisacharydów to monosacharydy, a monomery kwasów nukleinowych to nukleotydy. Makrocząsteczki stanowią około 90% suchej masy komórki.

W tym rozdziale omówiono wszystkie trzy klasy makrocząsteczek i ich jednostki monomerowe. Do rozważań dodano lipidy – cząsteczki z reguły znacznie mniejsze od biopolimerów, ale pełniące także funkcje w organizmie.

Szczególną grupą substancji organicznych są biologicznie substancje czynne: enzymy, hormony, witaminy itp. Mają różnorodną strukturę; wpływają na metabolizm i konwersję energii.

W komórkach różnych grup organizmów zawartość niektórych związków organicznych jest różna. Na przykład w komórkach zwierzęcych dominują białka i tłuszcze, podczas gdy węglowodany dominują w komórkach roślinnych. Jednakże w różnych komórkach pewne związki organiczne pełnią podobne funkcje.



Wiewiórki. W organizmach żywych białka odgrywają wiodącą rolę wśród makrocząsteczek pod względem ich znaczenia funkcjonalnego. W wielu organizmach dominują białka i są one ilościowe. Zatem w organizmie zwierząt stanowią 40–50%, w organizmie roślin – 20–35% ich suchej masy. Białka to heteropolimery, których monomerami są aminokwasy.

Aminokwasy są „elementami budulcowymi” cząsteczek białka. Aminokwasy - związki organiczne zawierające zarówno grupę aminową (–NH), która charakteryzuje się właściwościami zasadowymi, jak i grupę karboksylową (–COOH) o właściwościach kwasowych. Grupa aminowa i grupa karboksylowa są połączone z tym samym atomem węgla (ryc.). Zgodnie z tą cechą wszystkie aminokwasy są do siebie podobne. Większość aminokwasów tworzących białka ma jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; te aminokwasy nazywane są neutralny.

Część cząsteczki tzw rodnik (R) różne aminokwasy mają różne struktury (ryc.). Rodnik różnych aminokwasów może być niepolarny lub polarny (naładowany lub nie), hydrofobowy lub hydrofilowy, co nadaje białkom określone właściwości. Oprócz neutralnych są podstawowe aminokwasy- z więcej niż jedną grupą aminową, a także aminokwasy kwasowe- z więcej niż jedną grupą karboksylową. Obecność dodatkowej grupy aminowej lub hydroksylowej wpływa na właściwości rodnika. Wszystkie właściwości rodników aminokwasowych odgrywają decydującą rolę w tworzeniu struktury przestrzennej białka.

Całkowita liczba znanych aminokwasów wynosi około 200, a tylko 20 rodzajów bierze udział w tworzeniu naturalnych białek. Te aminokwasy nazywane są tworzące białko(Tabela 2; tabela pokazuje pełne i skrócone nazwy aminokwasów, nie do zapamiętywania).

Tabela 2. Podstawowe aminokwasy i ich skróty

Rośliny i bakterie mogą syntetyzować wszystkie potrzebne aminokwasy z podstawowych produktów fotosyntezy. Człowiek i zwierzęta nie są w stanie syntetyzować wszystkich aminokwasów, dlatego tzw aminokwasy należy je otrzymywać w postaci gotowej z jedzeniem.

Aminokwasy niezbędne dla człowieka to: lizyna, walina, leucyna, izoleucyna, treonina, fenyloalanina, tryptofan I metionina; dla dzieci są również niezbędne arginina I histydyna. Białka spożywcze, które zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy, nazywane są pełnoprawny, W odróżnieniu upośledzony, którym brakuje pewnych niezbędnych aminokwasów.

Obecność zarówno grup zasadowych, jak i kwasowych w jednym aminokwasie decyduje o ich amfoteryczności i wysokiej reaktywności. Grupa aminowa

(–NH2) jednego aminokwasu może oddziaływać z grupą karboksylową (–COOH) innego aminokwasu, uwalniając cząsteczkę wody. Powstała cząsteczka jest dipeptyd (ryc.), a wiązanie –CO-NH– nazywa się peptyd. Na jednym końcu cząsteczki dipeptydu znajduje się wolna grupa aminowa, a na drugim - grupa karboksylowa. Dzięki temu dipeptyd może przyłączać do siebie inne aminokwasy, tworząc oligopeptydy. Jeśli w ten sposób połączy się wiele aminokwasów (więcej niż dziesięć), powstanie długi łańcuch - polipeptyd.

Peptydy odgrywają ważną rolę w organizmie. Wiele oligo- i polipeptydów to hormony, antybiotyki i toksyny.

Do oligopeptydów należą na przykład hormony przysadki mózgowej, oksytocyna i wazopresyna, a także bradykinina (peptyd bólowy) i niektóre opiaty („naturalne leki ludzkie”), które działają przeciwbólowo. Regularne zażywanie Używanie narkotyków jest bardzo niebezpieczne, niszczy system opioidowy organizmu, dlatego osoba uzależniona bez dawki narkotyków odczuwa silny ból – „odstawienie”. Do oligopeptydów zaliczają się niektóre antybiotyki, na przykład gramicydyna S.

Hormony (insulina, hormon adrenokortykotropowy itp.), antybiotyki (gramicydyna A), toksyny (toksyna błonicza) są również polipeptydami.

Łańcuchy polipeptydowe mogą być bardzo długie i zawierać szeroką gamę kombinacji aminokwasów. Polipeptydy, których cząsteczka zawiera od 50 do kilku tysięcy reszt aminokwasowych o masie cząsteczkowej powyżej 6000, nazywane są białkami.

Każde specyficzne białko charakteryzuje się ściśle stałym składem i sekwencją reszt aminokwasowych.

Poziomy organizacji cząsteczki białka. Cząsteczki białek mogą przybierać różne formy przestrzenne – struktura, które reprezentują cztery poziomy ich organizacji (ryc.)

Łańcuch składający się z wielu reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi struktura pierwotna cząsteczka białka. Jest to najważniejsza struktura, która decyduje o jej formie, właściwościach i funkcjach. W oparciu o strukturę pierwotną tworzone są inne typy struktur. To właśnie ta struktura jest zakodowana w cząsteczce DNA. Każde pojedyncze białko w organizmie ma unikalną strukturę pierwotną. Wszystkie cząsteczki konkretnego białka (na przykład albuminy) mają tę samą przemianę reszt aminokwasowych, co odróżnia albuminę od innych pojedynczych białek. O różnorodności struktury pierwszorzędowej decyduje skład, ilość i kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym.

Struktura wtórna białka powstają w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy atomem wodoru grup NH i atomem tlenu grup CO różnych reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego. Łańcuch polipeptydowy jest skręcony w spiralę. Choć wiązania wodorowe są słabe, to ze względu na ich znaczną liczbę zapewniają stabilność tej struktury. Cząsteczki białka keratyny mają konfigurację całkowicie helikalną. Jest to białko strukturalne włosów, futra, pazurów, piór i rogów; jest częścią zewnętrznej warstwy skóry kręgowców. Oprócz keratyny, spiralna struktura wtórna jest charakterystyczna dla białek włóknistych (nitkowatych), takich jak miozyna, fibrynogen i kolagen.

Drugorzędną strukturę białka, oprócz helisy, można przedstawić za pomocą złożonej warstwy. W złożonej warstwie kilka łańcuchów polipeptydowych (lub odcinków jednego łańcucha polipeptydowego) leży równolegle, tworząc płaską konfigurację złożoną jak akordeon (ryc. b6). Na przykład fibroina białkowa, która stanowi większość włókna jedwabiu wydzielanego przez gruczoły wydzielające jedwab gąsienicy jedwabnika podczas tkania kokonów, ma strukturę wtórną w postaci złożonej warstwy.

Struktura trzeciorzędowa powstaje przez wiązania SS („mostki dwusiarczkowe”) pomiędzy resztami cysteiny (aminokwas zawierający siarkę), a także przez interakcje wodorowe, jonowe i inne. Struktura trzeciorzędowa determinuje specyficzność cząsteczek białka i ich aktywność biologiczną. Białka takie jak mioglobina (białko występujące w mięśniach; biorące udział w tworzeniu rezerw tlenu) i trypsyna (enzym rozkładający białka w jelitach) mają strukturę trzeciorzędową.

W niektórych przypadkach kilka łańcuchów polipeptydowych o strukturze trzeciorzędowej łączy się w jeden kompleks, tworząc w ten sposób struktura czwartorzędowa. W nim podjednostki białka nie są związane kowalencyjnie, a wytrzymałość zapewnia oddziaływanie słabych sił międzycząsteczkowych. Na przykład struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla białka hemoglobiny, które składa się z czterech podjednostek białkowych i części niebiałkowej - hemu.

S 1. Czym są białka? 2. Jaka jest struktura białek? 3. Co to są aminokwasy? 4. W jaki sposób aminokwasy łączą się, tworząc łańcuch polipeptydowy? 5. Jakie poziomy organizacji strukturalnej białek istnieją? 6. Który wiązania chemiczne określić różne poziomy organizacji strukturalnej cząsteczek białka? 7. Istnieją trzy rodzaje aminokwasów A.B.C. Ile wariantów łańcuchów polipeptydowych składających się z pięciu aminokwasów można zbudować? Czy polipeptydy będą miały te same właściwości?

Jak wiadomo, białka są podstawą powstania życia na naszej planecie. Ale to kropelka koacerwatu, składająca się z cząsteczek peptydów, stała się podstawą powstania żywych istot. Nie ulega to wątpliwości, ponieważ analiza składu wewnętrznego dowolnego przedstawiciela biomasy pokazuje, że substancje te są obecne we wszystkim: roślinach, zwierzętach, mikroorganizmach, grzybach, wirusach. Co więcej, są one bardzo różnorodne i mają charakter makromolekularny.

Struktury te mają cztery nazwy, wszystkie są synonimami:

  • białka;
  • białka;
  • polipeptydy;
  • peptydy.

Cząsteczki białka

Ich liczba jest naprawdę niezliczona. W tym przypadku wszystkie cząsteczki białka można podzielić na dwie duże grupy:

  • proste - składają się wyłącznie z sekwencji aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi;
  • złożony - strukturę i strukturę białka charakteryzują dodatkowe grupy protolityczne (protetyczne), zwane także kofaktorami.

Jednocześnie złożone cząsteczki mają również swoją własną klasyfikację.

Gradacja złożonych peptydów

  1. Glikoproteiny są blisko spokrewnionymi związkami białka i węglowodanów. Grupy prostetyczne mukopolisacharydów są wplecione w strukturę cząsteczki.
  2. Lipoproteiny są złożonym związkiem białek i lipidów.
  3. Metaloproteiny - jony metali (żelaza, manganu, miedzi i innych) pełnią rolę grupy prostetycznej.
  4. Nukleoproteiny stanowią połączenie pomiędzy białkiem i kwasami nukleinowymi (DNA, RNA).
  5. Fosfoproteiny - konformacja białka i reszty kwasu ortofosforowego.
  6. Chromoproteiny są bardzo podobne do metaloprotein, jednak elementem wchodzącym w skład grupy prostetycznej jest cały kompleks kolorowy (czerwony - hemoglobina, zielony - chlorofil i tak dalej).

W każdej rozpatrywanej grupie struktura i właściwości białek są odmienne. Funkcje, które pełnią, różnią się również w zależności od rodzaju cząsteczki.

Struktura chemiczna białek

Z tego punktu widzenia białka to długi, masywny łańcuch reszt aminokwasowych połączonych ze sobą specyficznymi wiązaniami zwanymi wiązaniami peptydowymi. Od bocznych struktur kwasów odchodzą gałęzie zwane rodnikami. Tę strukturę molekularną odkrył E. Fischer na początku XXI wieku.

Później bardziej szczegółowo zbadano białka, strukturę i funkcje białek. Stało się jasne, że strukturę peptydu tworzy tylko 20 aminokwasów, ale można je łączyć na różne sposoby. Stąd różnorodność struktur polipeptydowych. Ponadto w procesie życia i pełnieniu swoich funkcji białka mogą ulegać szeregowi przemian chemicznych. W rezultacie zmieniają strukturę i pojawia się zupełnie nowy rodzaj połączenia.

Aby rozerwać wiązanie peptydowe, czyli rozbić białko i strukturę łańcuchów, należy wybrać bardzo rygorystyczne warunki (wysokie temperatury, kwasy lub zasady, katalizator). Wynika to z dużej siły w cząsteczce, a mianowicie w grupie peptydowej.

Wykrywanie struktury białka w laboratorium odbywa się za pomocą reakcji biuretowej - ekspozycji na świeżo wytrącony polipeptyd (II). Kompleks grupy peptydowej i jonu miedzi daje jasny fioletowy kolor.

Istnieją cztery główne organizacje strukturalne, z których każda ma swoje własne cechy strukturalne białek.

Poziomy organizacji: struktura pierwotna

Jak wspomniano powyżej, peptyd to sekwencja reszt aminokwasowych z inkluzjami lub bez, koenzymami. Zatem pierwotna jest struktura cząsteczki, która jest naturalnym, naturalnym, prawdziwie aminokwasem połączonym wiązaniami peptydowymi i niczym więcej. Oznacza to, że jest to polipeptyd o strukturze liniowej. Ponadto cechy strukturalne białek tego typu polegają na tym, że taka kombinacja kwasów decyduje o wykonywaniu funkcji cząsteczki białka. Dzięki obecności tych cech możliwa jest nie tylko identyfikacja peptydu, ale także przewidywanie właściwości i roli zupełnie nowego, jeszcze nieodkrytego. Przykładami peptydów o naturalnej strukturze pierwszorzędowej są insulina, pepsyna, chymotrypsyna i inne.

Konformacja wtórna

Struktura i właściwości białek tej kategorii są nieco zróżnicowane. Taka struktura może powstać początkowo w naturze lub gdy pierwotna zostanie poddana silnej hydrolizie, temperaturze lub innym warunkom.

Ta konformacja ma trzy odmiany:

  1. Gładkie, regularne, stereoregularne skręty, zbudowane z reszt aminokwasowych, które owijają się wokół głównej osi połączenia. Łączą je tylko te, które powstają pomiędzy tlenem jednej grupy peptydowej i wodorem drugiej. Ponadto konstrukcję uważa się za poprawną ze względu na fakt, że zwoje powtarzają się równomiernie co 4 ogniwa. Taka konstrukcja może być leworęczna lub praworęczna. Jednak w większości znanych białek dominuje izomer prawoskrętny. Takie konformacje są zwykle nazywane strukturami alfa.
  2. Skład i struktura białek kolejnego typu różni się od poprzedniego tym, że wiązania wodorowe powstają nie pomiędzy resztami sąsiadującymi z jedną stroną cząsteczki, ale pomiędzy resztami znacznie odległymi i w dość dużej odległości. Z tego powodu cała struktura przybiera postać kilku falistych, wężowych łańcuchów polipeptydowych. Jest jedna cecha, którą musi wykazywać białko. Struktura aminokwasów na gałęziach powinna być jak najkrótsza, jak na przykład glicyna lub alanina. Ten typ konformacji wtórnej nazywany jest arkuszami beta ze względu na ich zdolność do sklejania się, tworząc wspólną strukturę.
  3. W biologii trzeci typ struktury białka to złożone, heterogenicznie rozproszone, nieuporządkowane fragmenty, które nie posiadają stereoregularności i są zdolne do zmiany struktury pod wpływem warunków zewnętrznych.

Nie zidentyfikowano żadnych przykładów białek, które w sposób naturalny mają strukturę drugorzędową.

Wykształcenie wyższe

Jest to dość złożona konformacja zwana „globulą”. Co to jest za białko? Jej budowa opiera się na strukturze drugorzędowej, jednak dodawane są nowe rodzaje oddziaływań pomiędzy atomami grup, a cała cząsteczka sprawia wrażenie fałdowania, skupiając się tym samym na tym, że grupy hydrofilowe są skierowane do globuli, a hydrofobowe te na zewnątrz.

To wyjaśnia ładunek cząsteczki białka w koloidalnych roztworach wody. Jakie rodzaje interakcji tu występują?

  1. Wiązania wodorowe - pozostają niezmienione pomiędzy tymi samymi częściami, co w strukturze wtórnej.
  2. interakcje - zachodzą, gdy polipeptyd jest rozpuszczony w wodzie.
  3. Przyciągania jonowe powstają pomiędzy różnie naładowanymi grupami reszt aminokwasowych (rodnikami).
  4. Oddziaływania kowalencyjne - mogą tworzyć się pomiędzy określonymi miejscami kwasowymi - cząsteczkami cysteiny, a raczej ich ogonami.

Zatem skład i strukturę białek o strukturze trzeciorzędowej można opisać jako łańcuchy polipeptydowe złożone w kuleczki, zachowujące i stabilizujące swoją konformację dzięki różne rodzaje interakcje chemiczne. Przykłady takich peptydów: kenaza fosfoglicerynianowa, tRNA, alfa-keratyna, fibroina jedwabiu i inne.

Struktura czwartorzędowa

Jest to jedna z najbardziej złożonych globul, jakie tworzą białka. Budowa i funkcje białek tego typu są bardzo różnorodne i specyficzne.

Jaka jest ta konformacja? Jest to kilka (w niektórych przypadkach dziesiątki) dużych i małych łańcuchów polipeptydowych, które powstają niezależnie od siebie. Ale potem, z powodu tych samych interakcji, które rozważaliśmy dla struktury trzeciorzędowej, wszystkie te peptydy skręcają się i przeplatają ze sobą. W ten sposób otrzymuje się złożone globule konformacyjne, które mogą zawierać atomy metali, grupy lipidowe i węglowodany. Przykłady takich białek: polimeraza DNA, otoczka białkowa wirusa tytoniowego, hemoglobina i inne.

Wszystkie badane przez nas struktury peptydowe posiadają własne metody identyfikacji w laboratorium, oparte na nowoczesnych możliwościach stosowania chromatografii, wirowania, mikroskopii elektronowej i optycznej oraz zaawansowanych technologiach komputerowych.

Wykonywane funkcje

Struktura i funkcje białek są ze sobą ściśle powiązane. Oznacza to, że każdy peptyd odgrywa określoną rolę, wyjątkową i specyficzną. Są też takie, które są w stanie wykonać kilka znaczących operacji jednocześnie w jednej żywej komórce. Można jednak wyrazić w uogólnionej formie główne funkcje cząsteczek białka w organizmach żywych:

  1. Zapewnienie ruchu. Organizmy jednokomórkowe, organelle lub niektóre typy komórek są zdolne do ruchu, kurczenia się i ruchu. Zapewniają to białka tworzące strukturę ich aparatu motorycznego: rzęski, wici i błona cytoplazmatyczna. Jeśli mówimy o komórkach niezdolnych do ruchu, to białka mogą przyczyniać się do ich skurczu (miozyna mięśniowa).
  2. Funkcja odżywcza lub rezerwowa. Polega na gromadzeniu się cząsteczek białka w jajach, zarodkach i nasionach roślin w celu dalszego uzupełnienia brakujących składników odżywczych. Po rozkładzie peptydy wytwarzają aminokwasy i substancje biologicznie czynne, które są niezbędne do prawidłowego rozwoju organizmów żywych.
  3. Funkcja energii. Oprócz węglowodanów, białka mogą również zapewnić siłę organizmowi. Rozpad 1 g peptydu uwalnia 17,6 kJ użytecznej energii w postaci kwasu adenozynotrójfosforowego (ATP), który jest zużywany na procesy życiowe.
  4. Sygnalizacja polega na uważnym monitorowaniu zachodzących procesów i przekazywaniu sygnałów z komórek do tkanek, z nich do narządów, z tych ostatnich do układów i tak dalej. Typowym przykładem jest insulina, która ściśle reguluje ilość glukozy we krwi.
  5. Funkcja receptora. Odbywa się to poprzez zmianę konformacji peptydu po jednej stronie membrany i zaangażowanie drugiego końca w restrukturyzację. Jednocześnie przesyłany jest sygnał i niezbędne informacje. Najczęściej białka takie osadzone są w błonach cytoplazmatycznych komórek i sprawują ścisłą kontrolę nad wszystkimi przechodzącymi przez nie substancjami. Dostarczają również informacji o zmianach chemicznych i fizycznych w środowisku.
  6. Funkcja transportowa peptydów. Odbywa się to za pośrednictwem białek kanałowych i białek transportowych. Ich rola jest oczywista – przenoszenie niezbędnych cząsteczek do miejsc o niskim stężeniu z części o większym stężeniu. Typowym przykładem jest transport tlenu i dwutlenku węgla przez narządy i tkanki przez białko hemoglobinę. Dokonują także dostarczania związków o niskiej masie cząsteczkowej przez błonę komórkową do wnętrza.
  7. Funkcja strukturalna. Jedna z najważniejszych funkcji pełnionych przez białko. Strukturę wszystkich komórek i ich organelli zapewniają peptydy. To one, niczym rama, wyznaczają kształt i strukturę. Ponadto wspierają go i modyfikują w razie potrzeby. Dlatego do wzrostu i rozwoju wszystkie żywe organizmy potrzebują białek w swojej diecie. Do takich peptydów zalicza się elastynę, tubulinę, kolagen, aktynę, keratynę i inne.
  8. Funkcja katalityczna. Dokonują tego enzymy. Liczne i różnorodne, przyspieszają wszelkie reakcje chemiczne i biochemiczne w organizmie. Bez ich udziału zwykłe jabłko w żołądku mogłoby zostać strawione zaledwie w dwa dni, najprawdopodobniej gnijąc przy tym. Pod wpływem katalazy, peroksydazy i innych enzymów proces ten zachodzi w ciągu dwóch godzin. Ogólnie rzecz biorąc, dzięki tej roli białek zachodzi anabolizm i katabolizm, czyli plastyka i

Rola ochronna

Istnieje kilka rodzajów zagrożeń, przed którymi białka mają chronić organizm.

Po pierwsze, traumatyczne odczynniki, gazy, cząsteczki, substancje o różnym spektrum działania. Peptydy mogą z nimi wchodzić w interakcje Reakcja chemiczna przekształcając go w nieszkodliwą formę lub po prostu neutralizując.

Po drugie, fizyczne zagrożenie ranami - jeśli białko fibrynogen nie zostanie w odpowiednim czasie przekształcone w fibrynę w miejscu urazu, wówczas krew nie będzie krzepnąć, co oznacza, że ​​nie nastąpi zator. Wręcz przeciwnie, będziesz potrzebować plazminy peptydowej, która może rozpuścić skrzep i przywrócić drożność naczynia.

Po trzecie, zagrożenie dla immunitetu. Niezwykle ważna jest struktura i znaczenie białek tworzących obronę immunologiczną. Przeciwciała, immunoglobuliny, interferony - wszystko to są ważne i znaczące elementy układu limfatycznego i układ odpornościowy osoba. Każda obca cząstka, szkodliwa cząsteczka, martwa część komórki lub cała struktura podlega natychmiastowemu badaniu przez związek peptydowy. Dlatego człowiek może samodzielnie, bez pomocy leków, codziennie chronić się przed infekcjami i prostymi wirusami.

Właściwości fizyczne

Struktura białka komórkowego jest bardzo specyficzna i zależy od pełnionej funkcji. Ale właściwości fizyczne wszystkich peptydów są podobne i sprowadzają się do następujących cech.

  1. Masa cząsteczki dochodzi do 1 000 000 daltonów.
  2. Układy koloidalne powstają w roztworze wodnym. Tam struktura nabiera ładunku, który może się różnić w zależności od kwasowości środowiska.
  3. Pod wpływem trudnych warunków (napromieniowanie, kwas lub zasada, temperatura itp.) są w stanie przejść do innych poziomów konformacji, czyli denaturacji. Ten proces w 90% przypadków nieodwracalne. Istnieje jednak również przesunięcie odwrotne – renaturyzacja.

Są to główne właściwości właściwości fizycznych peptydów.

Są to wielkocząsteczkowe związki organiczne, biopolimery, zbudowane z 20 rodzajów reszt L-a-aminokwasowych połączonych w określonej kolejności w długie łańcuchy. Masa cząsteczkowa białek waha się od 5 tysięcy do 1 miliona. Nazwę „białka” po raz pierwszy nadano substancji znajdującej się w ptasich jajach, która po podgrzaniu krzepnie w białą, nierozpuszczalną masę. Termin ten został później rozszerzony na inne substancje o podobnych właściwościach izolowane od zwierząt i roślin.

Ryż. 1. Najbardziej złożonymi biopolimerami są białka. Ich makrocząsteczki składają się z monomerów, które są aminokwasami. Każdy aminokwas ma dwie grupy funkcyjne: grupę karboksylową i grupę aminową. Cała różnorodność białek powstaje w wyniku różnych kombinacji 20 aminokwasów.

Białka przeważają nad wszystkimi innymi związkami obecnymi w organizmach żywych i stanowią zwykle ponad połowę ich suchej masy. Zakłada się, że w przyrodzie istnieje kilka miliardów pojedynczych białek (przykładowo w samej bakterii E. coli występuje ponad 3 tysiące różnych białek).

Białka odgrywają kluczową rolę w procesach życiowych każdego organizmu. Do białek zalicza się enzymy, przy udziale których zachodzą w komórce wszystkie przemiany chemiczne (metabolizm); kontrolują działanie genów; przy ich udziale realizowane jest działanie hormonów, odbywa się transport przezbłonowy, w tym wytwarzanie impulsów nerwowych. Stanowią integralną część układu odpornościowego (immunoglobuliny) i układu krzepnięcia, stanowią podstawę tkanki kostnej i łącznej, biorą udział w przemianie i wykorzystaniu energii.

Historia badań nad białkami

Pierwsze próby izolacji białek podejmowano już w XVIII wieku. Na początku XIX wieku pojawiły się pierwsze prace dotyczące chemicznych badań białek. Francuscy naukowcy Joseph Louis Gay-Lussac i Louis Jacques Thénard próbowali ustalić skład pierwiastkowy białek pochodzących z różne źródła, co zapoczątkowało systematyczne badania analityczne, dzięki którym stwierdzono, że wszystkie białka są podobne w zestawie pierwiastków wchodzących w ich skład. W 1836 roku holenderski chemik G. J. Mulder zaproponował pierwszą teorię budowy substancji białkowych, zgodnie z którą wszystkie białka mają pewien hipotetyczny rodnik (C 40 H 62 N 10 O 12), związany w różnych proporcjach z atomami siarki i fosforu. Nazwał to radykalne „białkiem” (od greckiego białka - po pierwsze, główne). Teoria Muldera przyczyniła się do wzrostu zainteresowania badaniem białek i udoskonalenia metod chemii białek. Opracowano techniki izolacji białek metodą ekstrakcji roztworami soli obojętnych i po raz pierwszy otrzymano białka w postaci krystalicznej (niektóre białka roślinne). Do analizy białek zaczęto stosować wstępne trawienie kwasami i zasadami.

W tym samym czasie zaczęto zwracać coraz większą uwagę na badanie funkcji białek. Jens Jakob Berzelius jako pierwszy zasugerował w 1835 roku, że pełnią one rolę biokatalizatorów. Wkrótce odkryto enzymy proteolityczne – pepsynę (T. Schwann, 1836) i trypsynę (L. Corvisar, 1856), co zwróciło uwagę na fizjologię trawienia i analizę produktów powstających podczas trawienia składniki odżywcze. Dalsze badania struktury białek i prace nad chemiczną syntezą peptydów zaowocowały pojawieniem się hipotezy peptydowej, według której wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Pod koniec XIX wieku zbadano większość aminokwasów tworzących białka.

Na początku XX wieku niemiecki chemik Emil Hermann Fischer jako pierwszy zastosował metody chemii organicznej do badania białek i udowodnił, że białka składają się z β-aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem amidowym (peptydowym). Później, dzięki zastosowaniu metody fizyczne i chemiczne analizy, określono masę cząsteczkową wielu białek, ustalono kulisty kształt białek, przeprowadzono rentgenowską analizę strukturalną aminokwasów i peptydów oraz opracowano metody analizy chromatograficznej (patrz chromatografia).

Wyizolowano pierwszy hormon białkowy (Frederick Grant Banting, John James Rickard McLeod, 1922), udowodniono obecność gamma globulin w przeciwciałach i opisano enzymatyczną funkcję miozyny białka mięśniowego (Vladimir Aleksandrovich Engelhardt, M. N. Lyubimova, 1939). . Po raz pierwszy otrzymano enzymy w postaci krystalicznej - ureazę (J.B. Saliner, 1926), pepsynę (J.H. Nortron, 1929), lizozym (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Ryż. 2. Schemat trójwymiarowej struktury enzymu lizozymu. Kręgi - aminokwasy; nici - wiązania peptydowe; zacienione prostokąty to wiązania dwusiarczkowe. Widoczne są spiralne i wydłużone odcinki łańcucha polipeptydowego.

W latach pięćdziesiątych XX wieku udowodniono trójpoziomową organizację cząsteczek białka - obecność struktury pierwszorzędowej, drugorzędowej i trzeciorzędowej; stworzył automatyczny analizator aminokwasów (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). W latach 60. podjęto próby chemicznej syntezy białek (insulina, rybonukleaza). Metody analizy dyfrakcji promieni rentgenowskich zostały znacznie ulepszone; stworzono urządzenie – sekwencer (P. Edman, G. Begg, 1967), które umożliwiło określenie sekwencji aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Konsekwencją tego było ustalenie struktury kilkuset białek pochodzących z różnych źródeł. Należą do nich enzymy proteolityczne (pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, subtylizyna, karboksypeptydazy), mioglobiny, hemoglobiny, cytochromy, lizozymy, immunoglobuliny, histony, neurotoksyny, białka otoczki wirusa, hormony białkowo-peptydowe. W rezultacie pojawiły się warunki wstępne do rozwiązania obecne problemy enzymologia, immunologia, endokrynologia i inne dziedziny chemii biologicznej.

Pod koniec XX wieku nastąpił znaczący postęp w badaniu roli białek w syntezie matrycy biopolimerów, poznaniu mechanizmów ich działania w różnych procesach życiowych organizmów oraz ustaleniu powiązań między ich strukturą i funkcją. Duże znaczenie miało doskonalenie metod badawczych i pojawienie się nowych metod rozdziału białek i peptydów.

Rozwój skuteczna metoda analiza sekwencji nukleotydów w kwasach nukleinowych pozwoliła znacząco ułatwić i przyspieszyć wyznaczanie sekwencji aminokwasów w białkach. Okazało się to możliwe, ponieważ o kolejności aminokwasów w białku decyduje kolejność nukleotydów w genie kodującym to białko (fragment). W konsekwencji, znając układ nukleotydów w tym genie i kod genetyczny, można dokładnie przewidzieć, w jakiej kolejności aminokwasy znajdują się w łańcuchu polipeptydowym białka. Wraz z sukcesem w analiza strukturalna białek, osiągnięto znaczące wyniki w ich badaniu organizacja przestrzenna, mechanizmy powstawania i działania kompleksów supramolekularnych, w tym rybosomów i innych organelli komórkowych, chromatyny, wirusów itp.

Struktura białka

Prawie wszystkie białka zbudowane są z 20 α-aminokwasów należących do serii L i są takie same w prawie wszystkich organizmach. Aminokwasy w białkach są połączone ze sobą wiązaniem peptydowym -CO-NH-, które jest utworzone przez grupę karboksylową i -aminową sąsiadujących reszt aminokwasowych: dwa aminokwasy tworzą dipeptyd, w którym końcowy karboksyl (-COOH) i grupa aminowa (H2N-) pozostają wolne, do których można dodać nowe aminokwasy, tworząc łańcuch polipeptydowy.

Sekcja łańcucha, na której znajduje się końcowa grupa H2 N, nazywana jest N-końcową, a część naprzeciwko niej nazywana jest C-końcową. O ogromnej różnorodności białek decyduje kolejność ułożenia i liczba zawartych w nich reszt aminokwasowych. Chociaż nie ma jasnego rozróżnienia, krótkie łańcuchy są zwykle nazywane peptydami lub oligopeptydami (od oligo...), a polipeptydy (białka) są zwykle rozumiane jako łańcuchy składające się z 50 lub więcej. Najpopularniejsze białka to te zawierające 100-400 reszt aminokwasowych, ale są też takie, których cząsteczki składają się z 1000 i więcej reszt. Białka mogą składać się z kilku łańcuchów polipeptydowych. W takich białkach każdy łańcuch polipeptydowy nazywany jest podjednostką.

Struktura przestrzenna białek

Ryż. 3. Białko we wszystkich organizmach składa się z 20 rodzajów aminokwasów. Każde białko charakteryzuje się pewnym asortymentem i stosunkiem ilościowym aminokwasów. W cząsteczkach białka aminokwasy są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi (- CO - NH -) w liniowej sekwencji, stanowiącej tzw. strukturę pierwszorzędową białka. Górna linia - wolne aminokwasy z grupami bocznymi R1, R2, R3; podsumowując - aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi.

Łańcuch polipeptydowy jest zdolny do samoistnego tworzenia i utrzymywania specjalnej struktury przestrzennej. Ze względu na kształt cząsteczek białek dzielimy je na włókniste i kuliste. W białkach globularnych jeden lub więcej łańcuchów polipeptydowych jest złożonych w zwartą kulistą strukturę lub kulkę. Zazwyczaj białka te są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Należą do nich prawie wszystkie enzymy, białka transportujące krew i wiele białek magazynujących. Białka włókniste to nitkowate cząsteczki utrzymywane razem za pomocą wiązań poprzecznych i tworzące długie włókna lub struktury warstwowe. Mają wysoką wytrzymałość mechaniczną, są nierozpuszczalne w wodzie i pełnią głównie funkcje strukturalne i ochronne. Typowymi przedstawicielami takich białek są keratyny włosów i wełny, fibroina jedwabiu i kolagen ścięgien.

Kolejność kowalencyjnie połączonych aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym nazywana jest sekwencją aminokwasów lub pierwotną strukturą białek. Podstawowa struktura każdego białka, kodowana przez odpowiedni gen, jest stała i niesie ze sobą wszystkie informacje niezbędne do tworzenia struktur więcej wysoki poziom. Potencjalna liczba białek, jakie można zbudować z 20 aminokwasów, jest praktycznie nieograniczona.

W wyniku oddziaływania bocznych grup reszt aminokwasowych poszczególne stosunkowo małe odcinki łańcucha polipeptydowego przyjmują taką lub inną konformację (rodzaj fałdowania), znaną jako struktura drugorzędowa białek. Jego najbardziej charakterystycznymi elementami są okresowo powtarzająca się struktura α-helisy i β. Struktura wtórna jest bardzo stabilna. Ponieważ jest to w dużej mierze zdeterminowane przez sekwencję aminokwasów odpowiedniego regionu białkowego, możliwe jest przewidzenie tego z pewnym stopniem prawdopodobieństwa. Termin „β-helisa” został wprowadzony przez amerykańskiego biochemika, fizyka i chemika Linusa Carla Paulinga, który opisał ułożenie łańcucha polipeptydowego w białku a-keratyny w postaci prawoskrętnej helisy (β-helisa może porównać do kabla telefonicznego). Na każdy zwój takiej helisy w białku przypada 3,6 reszt aminokwasowych. Oznacza to, że grupa -C= O jeden wiązanie peptydowe tworzy wiązanie wodorowe z grupą -NH innego wiązania peptydowego, cztery reszty aminokwasowe odległe od pierwszego. Średnio każdy region α-helisy zawiera do 15 aminokwasów, co odpowiada 3-4 zwojom helisy. Ale w każdym pojedynczym białku długość helisy może znacznie różnić się od tej wartości. W przekroju poprzecznym α-helisa ma kształt dysku, z którego skierowane są na zewnątrz łańcuchy boczne aminokwasów.

Struktura, czyli? -złożona warstwa, może być utworzona przez kilka odcinków łańcucha polipeptydowego. Sekcje te są rozciągane i układane równolegle do siebie, połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi, które występują pomiędzy wiązaniami peptydowymi. Mogą być zorientowane w tych samych lub przeciwnych kierunkach (za kierunek ruchu wzdłuż łańcucha polipeptydowego zwykle uważa się od N-końca do C-końca). W pierwszym przypadku złożoną warstwę nazywa się równoległą, w drugim - antyrównoległą. Ten ostatni powstaje, gdy łańcuch peptydowy gwałtownie zawraca, tworząc zagięcie (a-zagięcie). Czy łańcuchy boczne aminokwasów są zorientowane prostopadle do płaszczyzny? -warstwa.

Treść względna? -sekcje spiralne i? -struktury mogą się znacznie różnić pomiędzy różnymi białkami. Istnieją białka z przewagą α-helis (około 75% aminokwasów w mioglobinie i hemoglobinie), a głównym rodzajem fałdowania łańcucha w wielu białkach fibrylarnych (m.in. fibroinie jedwabiu, β-keratynie) jest α-helisa. -Struktura. Regiony łańcucha polipeptydowego, których nie można zaklasyfikować do żadnej z opisanych powyżej konformacji, nazywane są pętlami łączącymi. O ich strukturze decydują głównie interakcje pomiędzy łańcuchami bocznymi aminokwasów, a w cząsteczce dowolnego białka mieści się ono w ściśle określony sposób.

Struktura trzeciorzędowa nazywa się strukturę przestrzenną białka globularne. Ale często koncepcja ta odnosi się do metody składania łańcucha polipeptydowego w przestrzeni, charakterystycznej dla każdego konkretnego białka. Struktura trzeciorzędowa jest tworzony przez łańcuch polipeptydowy białka spontanicznie, najwyraźniej wzdłuż pewnych szlaków krzepnięcia ze wstępnym utworzeniem elementów struktury drugorzędowej. Jeśli stabilność struktury drugorzędowej wynika z wiązań wodorowych, wówczas strukturę trzeciorzędową ustala zróżnicowany układ oddziaływań niekowalencyjnych: oddziaływania wodorowe, jonowe, międzycząsteczkowe, a także kontakty hydrofobowe między łańcuchami bocznymi niepolarnych grup aminowych pozostałości kwasu.

W niektórych białkach struktura trzeciorzędowa jest dodatkowo stabilizowana przez tworzenie wiązań dwusiarczkowych (wiązania -S-S-) pomiędzy resztami cysteiny. Z reguły wewnątrz globuli białkowej znajdują się łańcuchy boczne aminokwasów hydrofobowych złożone w rdzeń (ich transport do globuli białkowej jest korzystny termodynamicznie), a na obrzeżach znajdują się reszty hydrofilowe i część hydrofobowych. Globula białkowa otoczona jest kilkomaset cząsteczkami wody hydratacyjnej, która jest niezbędna dla stabilności cząsteczki białka i często bierze udział w jej funkcjonowaniu. Struktura trzeciorzędowa jest ruchoma, jej poszczególne sekcje mogą się przesuwać, co prowadzi do przejść konformacyjnych, które odgrywają znaczącą rolę w interakcji białka z innymi cząsteczkami.

Struktura trzeciorzędowa jest podstawą właściwości funkcjonalnych białka. Decyduje o tworzeniu się zespołów grup funkcyjnych w białku - centrach aktywnych i strefach wiązania, nadaje im niezbędną geometrię i umożliwia tworzenie środowisko wewnętrzne, co jest warunkiem zajścia wielu reakcji, zapewnia interakcję z innymi białkami.

Trzeciorzędowa struktura białek wyraźnie odpowiada ich strukturze pierwotnej; prawdopodobnie istnieje jeszcze nierozszyfrowany kod stereochemiczny, który określa naturę zwijania białek. Jednak ten sam sposób rozmieszczenia przestrzennego zwykle nie odpowiada pojedynczej strukturze pierwotnej, ale całej rodzinie struktur, w których tylko niewielka część (do 20-30%) reszt aminokwasowych może się pokrywać, ale w pewnych miejscach w łańcuchu zachowane jest podobieństwo reszt aminokwasowych. W rezultacie powstają duże rodziny białek charakteryzujące się podobną trzeciorzędową i mniej więcej podobną strukturą pierwszorzędową i z reguły wspólną funkcją. Są to na przykład białka organizmów różne rodzaje, spełniające tę samą funkcję i powiązane ewolucyjnie: mioglobiny i hemoglobiny, trypsyna, chymotrypsyna, elastaza i inne proteinazy zwierzęce.

Ryż. 4. W wyniku połączenia kilku makrocząsteczek białkowych o strukturze trzeciorzędowej powstaje czwartorzędowa struktura białkowa w złożony kompleks. Przykładem takich złożonych białek jest hemoglobina, składająca się z czterech makrocząsteczek.

Często, zwłaszcza w dużych białkach, fałdowanie łańcucha polipeptydowego następuje poprzez tworzenie przez poszczególne odcinki łańcucha mniej lub bardziej autonomicznych elementów struktury przestrzennej - domen, które mogą mieć autonomię funkcjonalną, odpowiadając za tę lub inną aktywność biologiczną białka. białko. Zatem domeny N-końcowe białek krzepnięcia krwi zapewniają ich przyłączenie do błony komórkowej.

Istnieje wiele białek, których cząsteczki stanowią zespół globul (podjednostek) połączonych ze sobą oddziaływaniami hydrofobowymi, wiązaniami wodorowymi lub jonowymi. Takie kompleksy nazywane są białkami oligomerycznymi, multimerycznymi lub podjednostkowymi. Układ podjednostek w funkcjonalnie aktywnym kompleksie białkowym nazywany jest czwartorzędową strukturą białka. Niektóre białka są zdolne do tworzenia struktur wyższego rzędu, na przykład kompleksy wieloenzymowe, struktury rozciągnięte (białka płaszcza bakteriofaga), kompleksy supramolekularne, które funkcjonują jako pojedyncza całość (na przykład rybosomy lub składniki mitochondrialnego łańcucha oddechowego).

Struktura czwartorzędowa umożliwia tworzenie cząsteczek o nietypowych geometriach. Zatem ferrytyna zbudowana z 24 podjednostek posiada wewnętrzną wnękę, dzięki której białko jest w stanie związać aż 3000 jonów żelaza. Ponadto struktura czwartorzędowa pozwala na pełnienie kilku różnych funkcji w jednej cząsteczce. Syntetaza tryptofanu łączy w sobie enzymy odpowiedzialne za kilka kolejnych etapów syntezy aminokwasu tryptofanu.

Metody badania struktury białek

Podstawowa struktura białek determinuje wszystkie pozostałe poziomy organizacji cząsteczki białka. Dlatego przy badaniu funkcji biologicznych różnych białek ważna jest znajomość tej struktury. Pierwszym białkiem, dla którego ustalono sekwencję aminokwasów, był hormon trzustki – insulina. Prace te, które trwały 11 lat, przeprowadził angielski biochemik Frederick Sanger (1954). Określił lokalizację 51 aminokwasów w cząsteczce hormonu i wykazał, że składa się ona z 2 łańcuchów połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi. Później większość prac nad ustaleniem pierwotnej struktury białek została zautomatyzowana.

Wraz z rozwojem metod inżynierii genetycznej możliwe stało się dalsze przyspieszenie tego procesu poprzez określenie struktury pierwszorzędowej białek zgodnie z wynikami analizy sekwencji nukleotydowej w genach kodujących te białka. Do badania struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek stosuje się dość złożone metody fizyczne, na przykład dichroizm kołowy lub analizę dyfrakcji promieni rentgenowskich kryształów białek. Struktura trzeciorzędowa została po raz pierwszy ustalona przez angielskiego biochemika Johna Cowdery'ego Kendrew (1957) dla mioglobiny białka mięśniowego.

Ryż. 5. Model cząsteczki mioglobiny (konfiguracja przestrzenna cząsteczki)

Denaturacja białek

Stosunkowo słabe wiązania odpowiedzialne za stabilizację drugorzędowych, trzeciorzędowych i czwartorzędowych struktur białka łatwo ulegają zniszczeniu, czemu towarzyszy utrata jego aktywności biologicznej. Zniszczenie pierwotnej (natywnej) struktury białka, zwane denaturacją, następuje w obecności kwasów i zasad, podczas ogrzewania, zmian siły jonowej i innych wpływów. Z reguły zdenaturowane białka są słabo lub wcale nierozpuszczalne w wodzie. Dzięki krótkotrwałemu działaniu i szybkiej eliminacji czynników denaturujących możliwa jest renaturacja białek z całkowitym lub częściowym przywróceniem pierwotnej struktury i właściwości biologicznych.

Klasyfikacja białek

Złożoność budowy cząsteczek białek oraz ogromna różnorodność funkcji, jakie pełnią, powodują, że trudno jest stworzyć ich jednolitą i jednoznaczną klasyfikację, choć próby tego podejmowano wielokrotnie od końca XIX wieku. Na podstawie skład chemiczny Białka dzielą się na proste i złożone (czasami nazywane proteidami). Cząsteczki tego pierwszego składają się wyłącznie z aminokwasów. Oprócz samego łańcucha polipeptydowego złożone białka zawierają składniki niebiałkowe reprezentowane przez węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny), jony metali (metaloproteiny), grupy fosforanowe (fosfoproteiny), pigmenty (chromoproteiny), itp. .

W zależności od pełnionych funkcji wyróżnia się kilka klas białek. Najbardziej zróżnicowaną i najbardziej wyspecjalizowaną klasą są białka o funkcji katalitycznej – enzymy, które mają zdolność przyspieszania reakcji chemicznych zachodzących w organizmach żywych. W tej roli białka uczestniczą we wszystkich procesach syntezy i rozkładu różnych związków podczas metabolizmu, w biosyntezie białek i kwasów nukleinowych, regulacji rozwoju i różnicowania komórek. Białka transportowe mają zdolność selektywnego wiązania kwasów tłuszczowych, hormonów oraz innych organicznych i nieorganicznych związków i jonów, a następnie transportują je za pomocą prądu do Właściwe miejsce(na przykład hemoglobina bierze udział w przenoszeniu tlenu z płuc do wszystkich komórek organizmu). Białka transportowe realizują także aktywny transport jonów, lipidów, cukrów i aminokwasów przez błony biologiczne.

Białka strukturalne pełnią funkcję wspierającą lub ochronną; biorą udział w tworzeniu szkieletu komórkowego. Najpopularniejsze z nich to kolagen tkanki łącznej, keratyna, paznokcie i pióra, elastyna komórek naczyniowych i wiele innych. W połączeniu z lipidami stanowią podstawę strukturalną komórkową i wewnętrzną błony komórkowe.

Szereg białek pełni funkcję ochronną. Na przykład immunoglobuliny (przeciwciała) kręgowców, mające zdolność wiązania obcych patogennych mikroorganizmów i substancji, neutralizują ich patogenne działanie na organizm i zapobiegają proliferacji komórek. Fibrynogen i trombina biorą udział w procesie krzepnięcia krwi. Wiele substancji białkowych wydzielanych przez bakterie, a także składniki niektórych bezkręgowców, zalicza się do toksyn.

Niektóre białka (regulacyjne) biorą udział w regulacji aktywności fizjologicznej organizmu jako całości, poszczególnych narządów, komórek lub procesów. Kontrolują transkrypcję genów i syntezę białek; obejmują one hormony peptydowo-białkowe wydzielane przez gruczoły dokrewne. Zapewniają białka magazynujące nasiona składniki odżywcze początkowe etapy rozwój zarodka. Należą do nich także kazeina, albumina białka jaja (albumina jaja kurzego) i wiele innych. Dzięki białkom komórki mięśniowe nabywają zdolność do kurczenia się i ostatecznie zapewnienia ruchu organizmowi. Przykładami takich białek kurczliwych są aktyna i miozyna mięśni szkieletowych, a także tubulina, które są składnikami rzęsek i wici organizmów jednokomórkowych; Zapewniają także rozbieżność chromosomów podczas podziału komórki.

Białka receptorowe są celem hormonów i innych związków biologicznie aktywnych. Za ich pomocą komórka odbiera informacje o stanie środowiska zewnętrznego. Odgrywają ważną rolę w przekazywaniu pobudzenia nerwowego i ukierunkowanym ruchu komórek (chemotaksja). Przekształcenie i wykorzystanie energii docierającej do organizmu, a także energii, następuje również przy udziale białek układu bioenergetycznego (na przykład barwnika wizualnego rodopsyny, cytochromów łańcucha oddechowego). Istnieje również wiele białek o innych, czasem dość nietypowych funkcjach (na przykład osocze niektórych ryb antarktycznych zawiera białka o właściwościach przeciw zamarzaniu).

Biosynteza białek

Cała informacja o budowie konkretnego białka jest „przechowywana” w odpowiednich genach w postaci sekwencji nukleotydów i wykorzystywana w procesie syntezy matrycy. Najpierw informacja jest przekazywana (odczytwana) z cząsteczki DNA do informacyjnego RNA (mRNA) za pomocą enzymu polimerazy RNA zależnej od DNA, a następnie w rybosomie do mRNA, jak na matrycy zgodnie z kod genetyczny przy udziale transportowych RNA dostarczających aminokwasy następuje tworzenie łańcucha polipeptydowego.

Zsyntetyzowane łańcuchy polipeptydowe wyłaniające się z rybosomu, samoistnie zwijające się, przyjmują konformację charakterystyczną dla białka i mogą podlegać modyfikacji potranslacyjnej. Łańcuchy boczne poszczególnych aminokwasów mogą ulegać modyfikacjom (hydroksylacja, fosforylacja itp.). Dlatego w kolagenie znajdują się na przykład hydroksyprolina i hydroksylizyna (patrz). Modyfikacji może towarzyszyć także zerwanie wiązań polipeptydowych. W ten sposób dochodzi np. do powstania aktywnej cząsteczki insuliny, składającej się z dwóch łańcuchów połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi.

Ryż. 6. Schemat ogólny biosynteza białek.

Znaczenie białek w żywieniu

Białka są najważniejszym składnikiem pożywienia zwierząt i ludzi. Wartość odżywcza białek zależy od zawartości niezbędnych aminokwasów, które nie są wytwarzane w samym organizmie. Pod tym względem białka roślinne są mniej wartościowe niż białka zwierzęce: są uboższe w lizynę, metioninę i tryptofan oraz są trudniej trawione w przewodzie pokarmowym. Brak niezbędnych aminokwasów w pożywieniu prowadzi do poważnych zaburzeń metabolizmu azotu.

Białka rozkładają się na wolne aminokwasy, które po wchłonięciu w jelicie przedostają się i są rozprowadzane do wszystkich komórek. Część z nich rozkłada się na proste związki z wyzwoleniem energii wykorzystywanej przez komórkę na różne potrzeby, a część idzie do syntezy nowych białek charakterystycznych dla danego organizmu. (RA Matveeva, Encyklopedia Cyryl i Metody)

Liczenie białek

  • amyloid - amyloid;
  • anionowy - anionowy;
  • program antywirusowy - antywirusowy;
  • autoimmunologiczny - autoimmunologiczny;
  • autologiczny - autologiczny;
  • bakteryjny - bakteryjny;
  • białko Bence'a Jonesa;
  • wywołane wirusem - wywołane wirusem;
  • wirusowy - wirus;
  • wirusowy niestrukturalny - wirusowy niestrukturalny;
  • struktura wirusa - struktura wirusa;
  • specyficzny dla wirusa - specyficzny dla wirusa;
  • wysoka masa cząsteczkowa - wysoka masa cząsteczkowa;
  • zawierający hem - hem;
  • heterologiczny - obcy;
  • hybrydowy - hybrydowy;
  • glikozylowany - glikowany;
  • kulisty - kulisty;
  • zdenaturowany - zdenaturowany;
  • zawierający żelazo - żelazo;
  • żółtko - żółtko;
  • białko zwierzęce – białko zwierzęce;
  • ochronny - defensywny;
  • odporny - odporny;
  • immunogenny - istotny immunologicznie;
  • wiązanie wapnia;
  • kwaśny - kwaśny;
  • korpuskularny - korpuskularny;
  • membrana - membrana;
  • szpiczak - szpiczak;
  • mikrosomalny - mikrosomalny;
  • białko mleka - białko mleka;
  • monoklonalny - immunoglobulina monoklonalna;
  • białko mięśniowe - białko mięśniowe;
  • rodzimy - rodzimy;
  • nonhiston - niehiston;
  • uszkodzony - częściowy;
  • nierozpuszczalny - nierozpuszczalny;
  • niestrawny - nierozpuszczalny;
  • nieenzymatyczny - nieenzym;
  • niska masa cząsteczkowa - niska masa cząsteczkowa;
  • nowe białko - nowe białko;
  • ogólne - całe;
  • onkogenny - onkoproteina;
  • białko fazy głównej – anionowe;
  • białko ostrej fazy (zapalenia) - białko ostrej fazy;
  • jedzenie jedzenie;
  • białko osocza krwi - białko osocza;
  • łożysko - łożysko;
  • rozprzęganie - rozprzęganie;
  • białko regenerującego się nerwu;
  • regulacyjny - regulacyjny;
  • rekombinacja - rekombinowana;
  • receptor - receptor;
  • rybosomalny - rybosomalny;
  • wiązanie - wiązanie;
  • białko wydzielnicze - białko wydzielnicze;
  • C-reaktywny - C-reaktywny;
  • białko serwatkowe – białko serwatkowe, laktoproteina;
  • tkanka - tkanka;
  • toksyczny - toksyczny;
  • chimeryczny - chimeryczny;
  • cały - cały;
  • cytozolowy - cytozolowy;
  • białko alkaliczne – białko anionowe;
  • egzogenny - egzogenny;
  • endogenne - białko endogenne.

Przeczytaj więcej na temat białek w literaturze:

  • Volkenshtein M.V., Molecules and, M., 1965, rozdz. 3 - 5;
  • Gaurowitz F., Chemia i funkcje białek, przeł. z języka angielskiego, Moskwa, 1965;
  • Sissakyan N. M. i Gladilin K. L., Biochemiczne aspekty syntezy białek, w książce: Postępy w chemii biologicznej, t. 7, M., 1965, s. 10-10. 3;
  • Stepanov V. M. Biologia molekularna. Struktura i funkcja białek. M., 1996;
  • Shamin A. N., Rozwój chemii białek, M., 1966;
  • Białka i peptydy. M., 1995-2000. T. 1-3;
  • Biosynteza białek i kwasów nukleinowych, wyd. AS Spirina, M., 1965;
  • Wprowadzenie do Biologia molekularna, przeł. z języka angielskiego, M., 1967
  • Cząsteczki i komórki. [sobota Art.], przeł. z jęz. angielskiego, M., 1966, s. 25. 7 - 27, 94 - 106;
  • Podstawy biochemii: Tłumaczenie z języka angielskiego M., 1981. T. 1;
  • Problem białka. M., 1995. T. 1-5;
  • Białka. Nowy Jork, 1975–79. 3 wyd. V. 1-4.

Znajdź coś innego interesującego:

Wiewiórki- związki organiczne o dużej masie cząsteczkowej składające się z reszt α-aminokwasowych.

W skład białka obejmuje węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Niektóre białka tworzą kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaja - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozyna - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu wynosi 46, kwas octowy- 60, benzen - 78.

Skład aminokwasowy białek

Wiewiórki- polimery nieokresowe, których monomerami są α-aminokwasy. Zwykle 20 rodzajów α-aminokwasów nazywa się monomerami białkowymi, chociaż ponad 170 z nich występuje w komórkach i tkankach.

W zależności od tego, czy aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i innych zwierząt, wyróżnia się je: aminokwasy nieistotne- można syntetyzować; aminokwasy- nie można syntetyzować. Aminokwasy musi przedostać się do organizmu wraz z pożywieniem. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasów białka są: kompletne- zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy- w ich składzie brakuje niektórych aminokwasów. Jeśli białka składają się wyłącznie z aminokwasów, nazywa się je prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów składnik nieaminokwasowy (grupę prostetyczną), nazywa się je złożony. Grupę prostetyczną mogą reprezentować metale (metaloproteiny), węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe(nukleoproteiny).

Wszystko zawierają aminokwasy: 1) grupa karboksylowa (-COOH), 2) grupa aminowa (-NH2), 3) rodnik lub grupa R (reszta cząsteczki). Struktura rodnika jest różna dla różnych typów aminokwasów. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych wchodzących w skład aminokwasów wyróżnia się: obojętne aminokwasy posiadający jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; podstawowe aminokwasy posiadający więcej niż jedną grupę aminową; aminokwasy kwasowe mające więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związki amfoteryczne , ponieważ w roztworze mogą działać zarówno jako kwasy, jak i zasady. W roztworach wodnych aminokwasy występują w różnych postaciach jonowych.

Wiązanie peptydowe

Peptydy- substancje organiczne składające się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi.

Tworzenie peptydów następuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. Kiedy grupa aminowa jednego aminokwasu oddziałuje z grupą karboksylową innego, powstaje między nimi kowalencyjne wiązanie azot-węgiel, tzw. peptyd. W zależności od liczby reszt aminokwasowych zawartych w peptydzie istnieją dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Tworzenie wiązania peptydowego można powtarzać wielokrotnie. Prowadzi to do formacji polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się wolna grupa aminowa (zwana końcem N), a na drugim wolna grupa karboksylowa (zwana końcem C).

Organizacja przestrzenna cząsteczek białek

Spełnianie przez białka pewnych specyficznych funkcji zależy od przestrzennej konfiguracji ich cząsteczek, ponadto energetycznie niekorzystne dla komórki jest utrzymywanie białek w postaci niezłożonej, w postaci łańcucha, dlatego łańcuchy polipeptydowe ulegają fałdowaniu, uzyskując pewna trójwymiarowa struktura lub konformacja. Istnieją 4 poziomy organizacja przestrzenna białek.

Podstawowa struktura białka- kolejność ułożenia reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym tworzącym cząsteczkę białka. Wiązanie między aminokwasami jest wiązaniem peptydowym.

Jeśli cząsteczka białka składa się tylko z 10 reszt aminokwasowych, liczba ta jest teoretycznie możliwe opcje cząsteczki białka różniące się kolejnością naprzemienności aminokwasów - 10 20. Mając 20 aminokwasów, można z nich tworzyć jeszcze bardziej różnorodne kombinacje. W organizmie człowieka znaleziono około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się zarówno między sobą, jak i od białek innych organizmów.

To pierwotna struktura cząsteczki białka określa właściwości cząsteczek białka i ich konfigurację przestrzenną. Zastąpienie jednego aminokwasu innym w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład zastąpienie szóstego aminokwasu glutaminowy waliną w podjednostce β hemoglobiny prowadzi do tego, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może pełnić swojej głównej funkcji - transportu tlenu; W takich przypadkach u osoby rozwija się choroba zwana anemią sierpowatokrwinkową.

Struktura wtórna- uporządkowane złożenie łańcucha polipeptydowego w spiralę (wygląda jak rozciągnięta sprężyna). Zwoje helisy są wzmocnione wiązaniami wodorowymi, które powstają pomiędzy grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Prawie wszystkie grupy CO i NH biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze od peptydowych, ale wielokrotnie powtarzane, nadają tej konfiguracji stabilność i sztywność. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroina (jedwab, pajęczyna), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgna).

Struktura trzeciorzędowa- upakowanie łańcuchów polipeptydowych w globule, powstałe w wyniku powstania wiązań chemicznych (wodorowych, jonowych, dwusiarczkowych) i powstania oddziaływań hydrofobowych pomiędzy rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywają oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych rodniki hydrofobowe mają tendencję do ukrywania się przed wodą, grupując się wewnątrz globuli, natomiast rodniki hydrofilowe w wyniku hydratacji (oddziaływania z dipolami wody) mają tendencję do pojawiania się na powierzchni cząsteczki. W przypadku niektórych białek struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez dwusiarczki. wiązania kowalencyjne, powstający pomiędzy atomami siarki dwóch reszt cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała i niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa charakterystyczne dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie lub więcej kulek. Podjednostki są utrzymywane w cząsteczce poprzez oddziaływania jonowe, hydrofobowe i elektrostatyczne. Czasami podczas tworzenia struktury czwartorzędowej między podjednostkami występują wiązania dwusiarczkowe. Najbardziej zbadanym białkiem o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina. Tworzą go dwie podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwie podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką związana jest cząsteczka hemu zawierająca żelazo.

Jeżeli z jakiegoś powodu konformacja przestrzenna białek odbiega od normy, białko nie może pełnić swoich funkcji. Na przykład przyczyną „choroby szalonych krów” (encefalopatii gąbczastej) jest nieprawidłowa konformacja prionów, białek powierzchniowych komórek nerwowych.

Właściwości białek

Decyduje o tym skład aminokwasowy i struktura cząsteczki białka nieruchomości. Białka łączą podstawowe i właściwości kwasowe, określone przez rodniki aminokwasowe: im bardziej kwasowe aminokwasy w białku, tym wyraźniejsze są jego właściwości kwasowe. Określana jest zdolność do oddawania i dodawania H+ właściwości buforujące białek; Jednym z najsilniejszych buforów jest hemoglobina zawarta w czerwonych krwinkach, która utrzymuje pH krwi na stałym poziomie. Istnieją białka rozpuszczalne (fibrynogen) i białka nierozpuszczalne, które pełnią funkcje mechaniczne (fibroina, keratyna, kolagen). Istnieją białka chemicznie aktywne (enzymy), są białka chemicznie nieaktywne, odporne na różne warunki środowiskowe i takie, które są wyjątkowo niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ciepło, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może powodować zaburzenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Nazywa się proces utraty trójwymiarowej konformacji właściwej danej cząsteczce białka denaturacja. Przyczyną denaturacji jest zerwanie wiązań stabilizujących określoną strukturę białka. Początkowo zrywane są najsłabsze więzi, a w miarę zaostrzania warunków zrywane są nawet silniejsze. Dlatego najpierw tracone są struktury czwartorzędowe, potem trzeciorzędowe i wtórne. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i w efekcie uniemożliwia mu wykonywanie jego nieodłącznych funkcji. funkcje biologiczne. Jeśli denaturacji nie towarzyszy zniszczenie struktury pierwotnej, może tak być odwracalny w tym przypadku następuje samoodzyskiwanie charakterystycznej konformacji białka. Takiej denaturacji ulegają na przykład białka receptorów błonowych. Nazywa się proces przywracania struktury białka po denaturacji renaturacja. Jeżeli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka nie jest możliwe, wówczas nazywa się denaturację nieodwracalny.

Funkcje białek

Funkcjonować Przykłady i wyjaśnienia
Budowa Białka biorą udział w tworzeniu struktur komórkowych i zewnątrzkomórkowych: są częścią błon komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny), włosów (keratyna), ścięgien (kolagen) itp.
Transport Białko krwi, hemoglobina, wiąże tlen i transportuje go z płuc do wszystkich tkanek i narządów, a z nich przenosi dwutlenek węgla do płuc; W skład błon komórkowych wchodzą specjalne białka, które zapewniają aktywne i ściśle selektywne przenoszenie określonych substancji i jonów z komórki do środowiska zewnętrznego i z powrotem.
Regulacyjne Hormony białkowe biorą udział w regulacji procesów metabolicznych. Na przykład hormon insuliny reguluje poziom glukozy we krwi, wspomaga syntezę glikogenu i zwiększa powstawanie tłuszczów z węglowodanów.
Ochronny W odpowiedzi na przenikanie obcych białek lub mikroorganizmów (antygenów) do organizmu powstają specjalne białka – przeciwciała, które mogą je wiązać i neutralizować. Fibryna utworzona z fibrynogenu pomaga zatrzymać krwawienie.
Silnik Białka kurczliwe, aktyna i miozyna, zapewniają skurcz mięśni u zwierząt wielokomórkowych.
Sygnał W powierzchniową błonę komórkową wbudowane są cząsteczki białka, które w odpowiedzi na czynniki środowiskowe mają zdolność zmiany swojej trzeciorzędowej struktury, odbierając w ten sposób sygnały ze środowiska zewnętrznego i przekazując polecenia komórce.
Składowanie W ciele zwierząt białka z reguły nie są magazynowane, z wyjątkiem albuminy jaja i kazeiny mleka. Ale dzięki białkom niektóre substancje mogą być magazynowane w organizmie, na przykład podczas rozkładu hemoglobiny żelazo nie jest usuwane z organizmu, ale jest magazynowane, tworząc kompleks z białkiem ferrytyną.
Energia Kiedy 1 g białka rozpada się na produkty końcowe, uwalniane jest 17,6 kJ. Najpierw białka rozkładają się na aminokwasy, a następnie na produkty końcowe – wodę, dwutlenek węgla i amoniak. Jednakże białka są wykorzystywane jako źródło energii dopiero wtedy, gdy zostaną wykorzystane inne źródła (węglowodany i tłuszcze).
Katalityczny Jedna z najważniejszych funkcji białek. Dostarczane przez białka - enzymy przyspieszające reakcje biochemiczne zachodzące w komórkach. Na przykład karboksylaza wodorofosforanu rybulozy katalizuje wiązanie CO2 podczas fotosyntezy.

Enzymy

Enzymy, Lub enzymy, stanowią specjalną klasę białek będących katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne zachodzą z ogromną szybkością. Szybkość reakcji enzymatycznych jest dziesiątki tysięcy (a czasem miliony) większa niż szybkość reakcji zachodzących przy udziale katalizatorów nieorganicznych. Substancja, na którą działa enzym, nazywa się podłoże.

Enzymy to białka kuliste, cechy konstrukcyjne Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy są białkami prostymi, tj. składają się wyłącznie z aminokwasów. Złożone enzymy są białkami złożonymi, tj. Oprócz części białkowej zawierają grupę o charakterze niebiałkowym - kofaktor. Niektóre enzymy wykorzystują witaminy jako kofaktory. Cząsteczka enzymu zawiera specjalną część zwaną centrum aktywnym. Aktywny ośrodek- niewielka część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), w której następuje wiązanie substratu lub substratów z utworzeniem kompleksu enzym-substrat. Po zakończeniu reakcji kompleks enzym-substrat rozpada się na enzym i produkt(y) reakcji. Niektóre enzymy mają (z wyjątkiem aktywnych) centra allosteryczne- obszary, do których przyłączone są regulatory szybkości enzymów ( enzymy allosteryczne).

Reakcje katalizy enzymatycznej charakteryzują się: 1) wysoką wydajnością, 2) ścisłą selektywnością i kierunkiem działania, 3) specyficznością substratową, 4) dokładną i precyzyjną regulacją. Specyficzność substratową i reakcyjną reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśniają hipotezy E. Fischera (1890) i D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza zamka na klucz) zasugerowali, że konfiguracje przestrzenne miejsca aktywnego enzymu i substratu muszą dokładnie sobie odpowiadać. Substrat porównywany jest do „klucza”, enzym do „zamka”.

D. Koshland (hipoteza rękawicy) zasugerowali, że zgodność przestrzenna pomiędzy strukturą substratu i centrum aktywnego enzymu powstaje dopiero w momencie ich wzajemnego oddziaływania. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza indukowanej korespondencji.

Szybkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w normalnych warunkach fizjologicznych.

Większość enzymów może działać tylko w temperaturach od 0 do 40°C. W tych granicach szybkość reakcji wzrasta około 2 razy na każde 10°C wzrostu temperatury. W temperaturach powyżej 40°C białko ulega denaturacji i aktywność enzymu maleje. W temperaturach bliskich zamarzania enzymy ulegają inaktywacji.

Wraz ze wzrostem ilości substratu szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż liczba cząsteczek substratu zrówna się z liczbą cząsteczek enzymu. Przy dalszym wzroście ilości substratu prędkość nie wzrośnie, ponieważ centra aktywne enzymu są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do zwiększonej aktywności katalitycznej, gdyż przemianie ulega większa liczba cząsteczek substratu w jednostce czasu.

Dla każdego enzymu istnieje optymalna wartość pH, przy której wykazuje on maksymalną aktywność (pepsyna – 2,0, amylaza ślinowa – 6,8, lipaza trzustkowa – 9,0). Przy wyższych lub niższych wartościach pH aktywność enzymu maleje. Przy nagłych zmianach pH enzym ulega denaturacji.

Szybkość enzymów allosterycznych jest regulowana przez substancje przyłączające się do centrów allosterycznych. Jeżeli substancje te przyspieszają reakcję, nazywa się je aktywatory, jeśli zwolnią - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Ze względu na rodzaj przemian chemicznych, które katalizują, enzymy dzielą się na 6 klas:

  1. oksyreduktazy(przeniesienie atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji na drugą – dehydrogenaza),
  2. transferazy(przeniesienie grupy metylowej, acylowej, fosforanowej lub aminowej z jednej substancji na drugą – transaminaza),
  3. hydrolazy(reakcje hydrolizy, podczas których z substratu powstają dwa produkty – amylaza, lipaza),
  4. liazy(niehydrolityczny dodatek do substratu lub oderwanie od niego grupy atomów, w którym to przypadku można rozerwać wiązania C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboksylaza),
  5. izomerazy(przegrupowanie wewnątrzcząsteczkowe – izomeraza),
  6. ligazy(połączenie dwóch cząsteczek w wyniku powstania wiązań C-C, C-N, C-O, C-S - syntetaza).

Klasy dzielą się z kolei na podklasy i podklasy. W aktualnej klasyfikacja międzynarodowa Każdy enzym ma specyficzny kod, składający się z czterech liczb oddzielonych kropkami. Pierwsza liczba to klasa, druga to podklasa, trzecia to podklasa, czwarta to numer seryjny enzymu w tej podklasie, na przykład kod arginazy to 3.5.3.1.

    Iść do wykłady nr 2„Budowa i funkcje węglowodanów i lipidów”

    Iść do wykłady nr 4„Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP”


Aktywność życiowa komórki opiera się na procesach biochemicznych zachodzących w jej wnętrzu Poziom molekularny i służąc jako przedmiot badań biochemii. W związku z tym zjawiska dziedziczności i zmienności są również związane z cząsteczkami substancji organicznych, a przede wszystkim z kwasami nukleinowymi i białkami.

Skład białka

Białka są duże cząsteczki, składający się z setek i tysięcy jednostek elementarnych - aminokwasów. Takie substancje, składające się z powtarzających się jednostek elementarnych - monomerów, nazywane są polimerami. Odpowiednio białka można nazwać polimerami, których monomerami są aminokwasy.

W sumie w żywej komórce znanych jest 20 rodzajów aminokwasów. Nazwę aminokwasu uzyskano ze względu na zawartość w jego składzie grupy aminowej NHy, która ma właściwości zasadowe, oraz grupy karboksylowej COOH, która ma właściwości kwasowe. Wszystkie aminokwasy mają tę samą grupę NH2-CH-COOH i różnią się od siebie grupą chemiczną zwaną rodnikiem - R. Łączenie aminokwasów w łańcuch polimerowy następuje w wyniku utworzenia wiązania peptydowego (CO - NH) pomiędzy grupę karboksylową jednego aminokwasu i grupę aminową innego aminokwasu. To uwalnia cząsteczkę wody. Jeśli powstały łańcuch polimeru jest krótki, nazywa się go oligopeptydem, jeśli jest długi, nazywa się go polipeptydem.

Struktura białka

Rozważając strukturę białek, wyróżnia się struktury pierwszorzędowe, drugorzędowe i trzeciorzędowe.

Struktura pierwotna zależy od kolejności naprzemienności aminokwasów w łańcuchu. Zmiana ułożenia choćby jednego aminokwasu prowadzi do powstania zupełnie nowej cząsteczki białka. Liczba cząsteczek białka powstałych w wyniku połączenia 20 różnych aminokwasów osiąga wartość astronomiczną.

Gdyby duże cząsteczki (makrocząsteczki) białka znajdowały się w komórce w stanie wydłużonym, zajmowałyby w niej zbyt dużo miejsca, co utrudniałoby komórce funkcjonowanie. Pod tym względem cząsteczki białka skręcają się, zginają i składają w różne konfiguracje. Zatem na podstawie struktury pierwotnej powstaje struktura wtórna -Łańcuch białkowy układa się w spiralę składającą się z jednakowych zwojów. Sąsiednie zwoje połączone są ze sobą słabymi wiązaniami wodorowymi, które wielokrotne powtórzenia nadają stabilność cząsteczkom białek o tej strukturze.

Spirala struktury wtórnej wpasowuje się w cewkę, tworząc struktura trzeciorzędowa. Kształt cewki każdego rodzaju białka jest ściśle specyficzny i całkowicie zależy od struktury pierwotnej, tj. Od kolejności aminokwasów w łańcuchu. Struktura trzeciorzędowa jest utrzymywana dzięki wielu słabym wiązaniom elektrostatycznym: dodatnio i ujemnie naładowane grupy aminokwasów przyciągają się i łączą nawet szeroko oddzielone odcinki łańcucha białkowego. Inne części cząsteczki białka, zawierające na przykład grupy hydrofobowe (wodoodporne), również zbliżają się do siebie.

Niektóre białka, takie jak hemoglobina, składają się z kilku łańcuchów różniących się strukturą pierwszorzędową. Łącząc się ze sobą, tworzą złożone białko, które ma charakter nie tylko trzeciorzędowy, ale także struktura czwartorzędowa(ryc. 2).

W strukturze cząsteczek białek obserwuje się następujący wzór: im wyższy poziom strukturalny, tym słabsze wiązania chemiczne, które je podtrzymują. Wiązania tworzące strukturę czwartorzędową, trzeciorzędową i wtórną są niezwykle wrażliwe na warunki fizykochemiczne środowiska, temperaturę, promieniowanie itp. Pod ich wpływem struktury cząsteczek białek ulegają zniszczeniu do pierwotnej - pierwotnej struktury. To zaburzenie naturalnej struktury cząsteczek białka nazywa się denaturacja. Po usunięciu czynnika denaturującego wiele białek jest w stanie samoistnie przywrócić swoją pierwotną strukturę. Jeśli naturalne białko zostanie wystawione na działanie wysokich temperatur lub intensywnego działania innych czynników, ulega nieodwracalnej denaturacji. To właśnie fakt nieodwracalnej denaturacji białek komórkowych wyjaśnia niemożność życia w warunkach bardzo wysokich temperatur.

Biologiczna rola białek w komórce

Białka, tzw białka(greckie protos - Pierwszy), w komórkach zwierząt i roślin pełnią różnorodne i bardzo ważne funkcje, do których należą m.in.

Katalityczny. Naturalne katalizatory - enzymy są całkowicie lub prawie wyłącznie białkami. Dzięki enzymom procesy chemiczne w żywych tkankach przyspieszają setki tysięcy, a nawet miliony razy. Pod ich wpływem wszystkie procesy zachodzą błyskawicznie w „łagodnych” warunkach: w normalnej temperaturze ciała, w środowisku neutralnym dla żywej tkanki. Szybkość, dokładność i selektywność enzymów są nieporównywalne z żadnym sztucznym katalizatorem. Na przykład jedna cząsteczka enzymu w ciągu jednej minuty przeprowadza reakcję rozkładu 5 milionów cząsteczek nadtlenku wodoru (H2O2). Enzymy charakteryzują się selektywnością. W ten sposób tłuszcze rozkładane są przez specjalny enzym, który nie wpływa na białka i polisacharydy (skrobię, glikogen). Z kolei enzym rozkładający tylko skrobię lub glikogen nie wpływa na tłuszcze.

Proces rozkładu lub syntezy dowolnej substancji w komórce zwykle dzieli się na szereg operacji chemicznych. Każdą operację wykonuje oddzielny enzym. Grupa takich enzymów stanowi biochemiczny przenośnik taśmowy.

Uważa się, że funkcja katalityczna białek zależy od ich trzeciorzędowej struktury, a jej zniszczenie powoduje zanik aktywności katalitycznej enzymu.

Ochronny. Niektóre rodzaje białek chronią komórkę i organizm jako całość przed przedostawaniem się do nich patogenów i ciał obcych. Takie białka nazywane są przeciwciała. Przeciwciała wiążą się z białkami bakterii i wirusów, które są obce dla organizmu, co hamuje ich rozmnażanie. Dla każdego obcego białka organizm wytwarza specjalne „antybiałka” - przeciwciała. Ten mechanizm oporności na patogeny nazywa się odporność.

Aby zapobiec chorobom, ludziom i zwierzętom podaje się osłabione lub zabite patogeny (szczepionki), które nie powodują choroby, ale powodują, że specjalne komórki w organizmie wytwarzają przeciwciała przeciwko tym patogenom. Jeśli po pewnym czasie do takiego organizmu dostaną się chorobotwórcze wirusy i bakterie, natrafiają na silną barierę ochronną złożoną z przeciwciał.

Hormonalne. Wiele hormonów to także białka. Wraz z układem nerwowym hormony kontrolują funkcjonowanie różnych narządów (i całego organizmu) za pośrednictwem układu reakcje chemiczne.

Odblaskowy. Białka komórkowe odbierają sygnały pochodzące z zewnątrz. W której różne czynnikiśrodowiska (temperaturowe, chemiczne, mechaniczne itp.) powodują zmiany w strukturze białek – odwracalną denaturację, co z kolei przyczynia się do zajścia reakcji chemicznych zapewniających reakcję komórki na zewnętrzne podrażnienia. Ta zdolność białek leży u podstaw funkcjonowania układu nerwowego i mózgu.

Silnik. Wszystkie rodzaje ruchów komórek i ciała: migotanie rzęsek u pierwotniaków, skurcze mięśni u wyższych zwierząt i inne procesy motoryczne - są wytwarzane przez specjalny rodzaj białka.

Energia. Białka mogą służyć jako źródło energii dla komórek. Przy braku węglowodanów lub tłuszczów cząsteczki aminokwasów ulegają utlenieniu. Energia uwolniona w tym przypadku jest wykorzystywana do utrzymania procesów życiowych organizmu.

Transport. Białko hemoglobiny we krwi jest w stanie wiązać tlen z powietrza i transportować go po całym organizmie. Tę ważną funkcję pełnią także niektóre inne białka.

Plastikowy. Białka - główne materiał konstrukcyjny komórki (ich błony) i organizmy (naczynia krwionośne, nerwy, przewód pokarmowy itp.). Jednocześnie białka mają indywidualną specyfikę, tj. organizmy poszczególnych ludzi zawierają pewne białka, które są charakterystyczne tylko dla nich -

Zatem białka są najważniejszym składnikiem komórki, bez którego przejaw właściwości życia jest niemożliwy. Jednak reprodukcja żywych istot, zjawisko dziedziczności, jak zobaczymy później, jest związane ze strukturami molekularnymi kwasów nukleinowych. To odkrycie jest rezultatem najnowsze osiągnięcia biologia. Obecnie wiadomo, że żywa komórka koniecznie zawiera dwa rodzaje polimerów – białka i kwasy nukleinowe. Ich interakcja zawiera najgłębsze aspekty fenomenu życia.