Амино киселините се хетерофункционални соединенија кои нужно содржат две функционални групи: амино група - NH 2 и карбоксилна група - COOH, поврзана со јаглеводороден радикал. Општата формула на наједноставните амино киселини може да се запише на следниов начин:

Бидејќи амино киселините содржат две различни функционални групи кои влијаат една на друга, карактеристичните реакции се различни од карактеристичните реакции карбоксилни киселинии амини.

Својства на амино киселини

Амино групата - NH 2 ги одредува основните својства на амино киселините, бидејќи е способна да прикачи водороден катјон за себе преку механизам донор-акцептор поради присуството на слободен електронски пар во азотен атом.

Групата -COOH (карбоксилна група) ги одредува киселинските својства на овие соединенија. Затоа, аминокиселините се амфотерни органски соединенија. Тие реагираат со алкали како киселини:

Со силни киселини - како бази - амини:

Покрај тоа, амино групата во аминокиселината е во интеракција со нејзината карбоксилна група, формирајќи внатрешна сол:

Јонизацијата на молекулите на аминокиселините зависи од киселата или алкалната природа на околината:

Бидејќи аминокиселините во водените раствори се однесуваат како типично амфотерични соединенија, потоа кај живите организми играат улога на пуферски материи кои одржуваат одредена концентрација на водородни јони.

Амино киселините се безбојни кристални материи, топење со распаѓање на температури над 200 ° C. Тие се растворливи во вода и нерастворливи во етер. Во зависност од R-радикалот, тие можат да бидат слатки, горчливи или без вкус.

Амино киселините се поделени на природни (се наоѓаат во живите организми) и синтетички. Меѓу природните амино киселини (околу 150), се разликуваат протеиногени амино киселини (околу 20), кои се дел од протеините. Тие се во форма на L. Околу половина од овие амино киселини се незаменлив, бидејќи тие не се синтетизираат во човечкото тело. Есенцијални киселини се валин, леуцин, изолеуцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, хистидин, триптофан. Овие супстанции влегуваат во човечкото тело со храна. Доколку нивната количина во храната е недоволна, се нарушува нормалниот развој и функционирање на човечкото тело. Кај одредени болести, телото не е во состојба да синтетизира некои други амино киселини. Така, кај фенилкетонурија, тирозин не се синтетизира. Најважното својство на амино киселините е способноста да влезат во молекуларна кондензација со ослободување на вода и формирање на амидната група -NH-CO-, на пример:

Соединенијата со висока молекуларна тежина добиени како резултат на оваа реакција содржат голем бројамид фрагменти и затоа го добиле името полиамиди.

Овие, покрај синтетичките најлонски влакна споменати погоре, вклучуваат, на пример, енант, формиран за време на поликондензација на аминоенантска киселина. Амино киселините со амино и карбоксилни групи на краевите на молекулите се погодни за производство на синтетички влакна.

Алфа аминокиселинските полиамиди се нарекуваат пептиди. Во зависност од бројот на аминокиселински остатоци, тие се разликуваат дипептиди, трипептиди, полипептиди. Во таквите соединенија, групите -NH-CO- се нарекуваат пептидни групи.

Изомеризам и номенклатура на амино киселини

Изомеризмот на аминокиселините се одредува според различната структура на јаглеродниот синџир и положбата на амино групата, на пример:

Имињата на аминокиселините се исто така широко распространети, во кои позицијата на амино групата е означена со буквите од грчката азбука: α, β, y итн. Така, 2-аминобутанската киселина може да се нарече и α-амино киселина :

Методи за добивање на амино киселини

1. Амино киселини изложба амфотерични својства и киселини и амини, како и специфични својства поради заедничкото присуство на овие групи. Во водените раствори, АМК постои во форма на внатрешни соли (биполарни јони). Водни растворимоноаминомонокарбоксилните киселини се неутрални за лакмусот, бидејќи нивните молекули содржат еднаков број на -NH 2 - и -COOH групи. Овие групи комуницираат едни со други за да формираат внатрешни соли:

Таквата молекула има спротивни полнежи на две места: позитивен NH 3 + и негативен на карбоксил –COO -. Во овој поглед, внатрешната сол на АМК се нарекува биполарен јон или Цвитер јон (Цвитер - хибрид).

Биполарен јон во кисела средина се однесува како катјон, бидејќи дисоцијацијата на карбоксилната група е потисната; во алкална средина - како анјон. Постојат pH вредности специфични за секоја амино киселина, во која бројот на анјонски форми во растворот е еднаков на бројот на катјонски форми. рН вредноста при која вкупниот полнеж на молекулата АМК е 0 се нарекува изоелектрична точка на АМК (pI AA).

Водните раствори на моноаминодикарбоксилни киселини имаат кисела реакција:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Изоелектричната точка на моноаминодикарбоксилните киселини е во кисела средина и таквите АМА се нарекуваат кисели.

Диаминомонокарбоксилните киселини имаат основни својства во водени раствори (мора да се покаже учеството на водата во процесот на дисоцијација):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Изоелектричната точка на диаминомонокарбоксилните киселини е на pH>7 и таквите АМА се нарекуваат базни.

Како биполарни јони, амино киселините покажуваат амфотерични својства: тие се способни да формираат соли и со киселини и со бази:

Интеракција хлороводородна киселина HCl произведува сол:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Интеракцијата со база доведува до формирање на сол:

R-CH(NH2)-COOH + NaOH® R-CH(NH2)-COONa + H2O

2. Формирање на комплекси со метали– хелатен комплекс. Структурата на бакарната сол на гликол (глицин) може да се претстави со следнава формула:

Речиси целиот бакар достапен во човечкото тело (100 mg) се врзува за протеините (амино киселини) во форма на овие стабилни соединенија во облик на канџи.

3. Слично на другите киселини амино киселините формираат естри, халогени анхидриди, амиди.

4. Реакции на декарбоксилацијасе јавуваат во телото со учество на специјални ензими декарбоксилаза: добиените амини (триптамин, хистамин, серотинин) се нарекуваат биогени амини и се регулатори на голем број физиолошки функции на човечкото тело.

5. Интеракција со формалдехид(алдехиди)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

Формалдехидот ја врзува групата NH 2, групата -COOH останува слободна и може да се титрира со алкали. Затоа, оваа реакција се користи за квантитативно определување на амино киселините (метод Соренсен).

6. Интеракција азотна киселина доведува до формирање на хидрокси киселини и ослободување на азот. Врз основа на волуменот на ослободениот азот N2, се одредува неговата квантитативна содржина во предметот што се проучува. Оваа реакција се користи за квантитативно определување на амино киселините (метод Ван-Слајк):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Ова е еден од начините за деаминирање на АМК надвор од телото

7. Ацилација на амино киселини.Амино групата на АМК може да се ацилира со киселински хлориди и анхидриди веќе на собна температура.

Производот на снимената реакција е ацетил-α-аминопропионска киселина.

Ацилните деривати на АМК се широко користени во проучувањето на нивната секвенца во протеините и во синтезата на пептидите (заштита на амино групата).

8.Специфични својствареакции поврзани со присуството и меѓусебно влијаниеамино и карбоксилни групи - формирање на пептиди. Заеднички имота-АМК е процес на поликондензација, што доведува до формирање на пептиди. Како резултат на оваа реакција, амидните врски се формираат на местото на интеракција помеѓу карбоксилната група на една АМК и амино групата на друга АМК. Со други зборови, пептидите се амиди формирани како резултат на интеракцијата на амино групи и карбоксили на амино киселини. Амидната врска во таквите соединенија се нарекува пептидна врска (објаснете ја структурата на пептидната група и пептидната врска: трицентричен p, p-конјугиран систем)

Во зависност од бројот на аминокиселински остатоци во молекулата, се разликуваат ди-, три-, тетрапептиди итн. до полипептиди (до 100 AMK остатоци). Олигопептидите содржат од 2 до 10 AMK остатоци, протеините содржат повеќе од 100 AMK остатоци Општо земено, полипептидниот синџир може да се претстави со дијаграмот:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Каде што R 1, R 2, ... R n се радикали на аминокиселини.

Концепт на протеини.

Најважните биополимери на амино киселините се протеините - протеините. Во човечкото тело има околу 5 милиони. разни протеини кои ја сочинуваат кожата, мускулите, крвта и другите ткива. Протеините (протеините) го добиваат своето име од грчкиот збор „протос“ - прво, најважно. Протеините извршуваат низа важни функции во организмот: 1. Градежна функција; 2. Транспортна функција; 3. Заштитна функција; 4. Каталитичка функција; 5. Хормонална функција; 6. Нутритивна функција.

Сите природни протеини се формираат од мономери на аминокиселини. Кога протеините се хидролизираат, се формира мешавина од АМК. Има 20 од овие АМК.

4. Илустративен материјал:презентација

5. Литература:

Главна литература:

1. Биоорганска хемија: учебник. Тјукавкина Н.А., Бауков Ју.И. 2014 година

  1. Сеитембетов Т.С. Хемија: учебник - Алмати: EVERO LLP, 2010. - 284 стр.
  2. Болисбекова С. М. Хемија на биогени елементи: упатство- Семи, 2012. - 219 стр. : тиња
  3. Веренцова Л.Г. Неорганска, физичка и колоидна хемија: учебник - Алмати: Еверо, 2009. - 214 стр. : болен.
  4. Физичка и колоидна хемија / Изменето од А.П. Бељаев. - М.: ГЕОТАР МЕДИА, 2008 година
  5. Веренцева Л.Г. Неорганска, физичка и колоидна хемија, (верификација тестови) 2009 г

Дополнителна литература:

  1. Равич-Шербо М.И., Новиков В.В. Физичка и колоидна хемија. M. 2003 година.

2. Слесарев В.И. Хемија. Основи на живата хемија. Санкт Петербург: Химиздат, 2001 година

3. Ершов Ју.А. општа хемија. Биофизичка хемија. Хемија на биогени елементи. М.: ВШ, 2003 година.

4. Асанбаева Р.Д., Илјасова М.И. Теоретска основазгради и реактивностбиолошки важни органски соединенија. Алмати, 2003 година.

  1. Водич за лабораториски часови по биоорганска хемија, ед. НА. Тјукавкина. М., Бустард, 2003 година.
  2. Глинка Н.Л. Општа хемија. М., 2003 година.
  3. Пономарев В.Д. Аналитичка хемијаДел 1.2 2003 година

6. Контролни прашања (Повратни информации):

1. Што ја одредува структурата на полипептидниот синџир како целина?

2. До што води денатурацијата на протеините?

3. Како се нарекува изоелектричната точка?

4. Кои амино киселини се нарекуваат есенцијални?

5. Како се формираат протеините во нашето тело?

Амино киселини.

Амино киселини(аминокарбоксилни киселини) - органски соединенија, чија молекула истовремено содржи карбоксил (-КУХ) И амински групи (-NH 2).


Структурата на амино киселините може да се изрази со општата формула подолу:
(Каде Р– јаглеводороден радикал, кој може да содржи различни функционални групи).

Амино киселиниможе да се сметаат како деривати карбоксилни киселини, во која еден или повеќе атоми на водород се заменети со амински групи (-NH2).


Пример е протозоата: аминооцетна киселина или глицини аминопропионска киселина или аланин:


Хемиски својства на амино киселините

Амино киселините се амфотерни соединенија, т.е. Во зависност од условите, тие можат да покажат и основни и кисели својства.


Поради карбоксилната група ( -КУХ) формираат соли со бази.
Поради амино групата ( -NH 2) формираат соли со киселини.


Водороден јон кој се елиминира при дисоцијација од карбоксил ( - ТОЈ) амино киселина, може да премине во својата амино група со формирање на амониумска група ( NH3+).


Така, аминокиселините исто така постојат и реагираат во форма на биполарни јони (внатрешни соли).


Ова објаснува дека растворите на амино киселини кои содржат една карбоксилна и една амино група имаат неутрална реакција.

Алфа амино киселини

Од молекулите амино киселинисе градат молекули на протеински материи или протеини, кои, при целосна хидролиза под влијание на минерални киселини, алкали или ензими, се разградуваат, формирајќи мешавини од амино киселини.


Вкупниот број на природни аминокиселини достигнува 300, но некои од нив се доста ретки.


Меѓу аминокиселините, има група од 20 најважни. Ги има во сите протеини и се нарекуваат алфа амино киселини.


Алфа амино киселини– кристални материи растворливи во вода. Многу од нив имаат сладок вкус. Ова својство се рефлектира во името на првиот хомолог во серијата алфа амино киселини - глицин, која беше и првата алфа амино киселина пронајдена во природен материјал.


Подолу е табела со листа на алфа амино киселини:


Име
Формула
Преостанатото име
Амино киселини со алифатични радикали
ОХ група
Сер
Тр
Амино киселини со радикали кои содржат COOH група
Асп
Глупак
Амино киселини со радикали кои содржат NH2CO-група
Асн
Gln
Амино киселини со радикали кои содржат NH 2-група
Lys
Арг
Амино киселини со радикали што содржат сулфур
Cys
Мет
Амино киселини со ароматични радикали
Phe
Тир
Амино киселини со хетероциклични радикали
Трп
Неговиот
Про

Есенцијални амино киселини

Главен извор алфа амино киселинипротеините од храната му служат на животинското тело.


Многу алфа амино киселини се синтетизираат во телото, но некои алфа амино киселини неопходни за синтеза на протеини не се синтетизираат во телото и мора да дојде од надвор, со храна. Овие амино киселини се нарекуваат незаменлив. Еве ја нивната листа:


Име на амино киселина
Име на прехранбени производи

житарки, мешунки, месо, печурки, млечни производи, кикирики

бадеми, индиски ореви, пилешко, наут, јајца, риба, леќа, црн дроб, месо, 'рж, повеќето семиња, соја

месо, риба, леќа, јаткасти плодови, повеќето семиња, пилешко, јајца, овес, кафеав ориз

риба, месо, млечни производи, пченица, ореви, амарант

млеко, месо, риба, јајца, грав, грав, леќа и соја

млечни производи, јајца, јаткасти плодови, грав

мешунки, овес, банани, суви урми, кикиритки, сусам, борови ореви, млеко, јогурт, урда, риба, пилешко, мисирка, месо

мешунки, ореви, говедско месо, пилешко, риба, јајца, урда, млеко

семки од тиква, свинско, говедско месо, кикирики, сусам, јогурт, швајцарско сирење

туна, лосос, свинско филе, говедско филе, пилешки гради, соја, кикирики, леќа

Кај некои, често вродени, болести, списокот на есенцијални киселини се проширува. На пример, со фенилкетонурија, човечкото тело не синтетизира друга алфа амино киселина - тирозин, кој во организмот на здравите луѓе се добива со хидроксилација на фенилаланин.

Употреба на амино киселини во медицинската пракса

Алфа амино киселинизаземаат клучна позиција во метаболизмот на азот. Многу од нив се користат во медицинската пракса како лекови, кои влијаат на ткивниот метаболизам.


Значи, глутаминска киселинасе користи за лекување на болести на централниот нервен систем, метионинИ хистидин- третман и превенција на заболувања на црниот дроб, цистеин– болести на очите.

Амино киселините се органски амфотерни соединенија. Тие содржат две функционални групи од спротивна природа во молекулата: амино група со основни својства и карбоксилна група со кисели својства. Амино киселините реагираат и со киселини и со бази:

H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Кога амино киселините се раствораат во вода, карбоксилната група отстранува водороден јон, кој може да се закачи за амино групата. Во овој случај, се формира внатрешна сол, чија молекула е биполарен јон:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO – .

Киселинско-базните трансформации на амино киселините во различни средини може да се претстават со следниот општ дијаграм:

Водните раствори на амино киселини имаат неутрална, алкална или кисела средина во зависност од бројот на функционални групи. Така, глутаминската киселина формира кисел раствор (две -COOH групи, една -NH 2), лизин формира алкален раствор (една -COOH група, две -NH 2).

Допаѓа примарни амини, аминокиселините реагираат со азотна киселина, а амино групата се претвора во хидроксо група, а амино киселината во хидрокси киселина:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Мерењето на волуменот на ослободениот азот ни овозможува да ја одредиме количината на аминокиселина ( Ван Слајк метод).

Амино киселините можат да реагираат со алкохоли во присуство на гас водород хлорид, претворајќи се во естер(поточно, во хидрохлоридната сол на етерот):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Естерите на амино киселините немаат биполарна структура и се испарливи соединенија.

Најважното својство на амино киселините е нивната способност да се кондензираат и да формираат пептиди.

Квалитативни реакции .

1) Сите амино киселини се оксидираат со нинхидрин

со формирање на производи обоени сино-виолетови. Имино киселината пролин дава жолта боја со нинхидрин. Оваа реакција може да се користи за квантифицирање на амино киселините со спектрофотометрија.

2) Кога ароматичните амино киселини се загреваат со концентрирана азотна киселина, настанува нитрација на бензенскиот прстен и соединенијата се обоени во жолта. Оваа реакција се нарекува ксантопротеин(од грчкиот ксантос - жолто).

Сите природни амино киселини можат да се поделат во следниве главни групи:

1) алифатични заситени амино киселини(глицин, аланин);

2) амино киселини кои содржат сулфур(цистеин);

3) амино киселини со алифатична хидроксилна група(серин);

4) ароматични амино киселини(фенилаланин, тирозин);

5) амино киселини со киселински радикал(глутаминска киселина);

6) амино киселини со основен радикал(лизин).

Изомеризам.Во сите а-амино киселини, освен глицин, а-јаглеродниот атом е поврзан со четири различни супституенти, така што сите овие амино киселини можат да постојат во форма на два изомери, кои се огледални слики еден на друг.

Потврда. 1. Хидролиза на протеиниобично произведува сложени мешавини на амино киселини. Сепак, развиени се голем број методи кои овозможуваат да се добијат поединечни чисти амино киселини од сложени мешавини.

2. Замена на халоген со амино групаво соодветните халогени киселини. Овој метод на добивање амино киселини е целосно аналоген на добивање амини од халогени деривати на алкани и амонијак:

Физички својства.Амино киселините се цврсти кристални материи, високо растворливи во вода и малку растворливи во органски растворувачи. Многу амино киселини имаат сладок вкус. Тие се топат на високи температури и обично се распаѓаат во процесот. Тие не можат да одат во состојба на пареа.

Хемиски својства. Амино киселините се органски амфотерни соединенија.Тие содржат две функционални групи од спротивна природа во молекулата: амино група со основни својства и карбоксилна група со кисели својства. Амино киселините реагираат и со киселини и со бази:

Кога амино киселините се раствораат во вода, карбоксилната група отстранува водороден јон, кој може да се закачи за амино групата. Ова создава внатрешна сол,чија молекула е биполарен јон:

Киселинско-базните трансформации на амино киселините во различни средини може да се претстават со следниот дијаграм:

Водните раствори на амино киселини имаат неутрална, алкална или кисела средина во зависност од количината функционални групи. Така, глутаминската киселина формира кисел раствор (две -COOH групи, една -NH 2), лизин формира алкален раствор (една -COOH група, две -NH 2).

Амино киселините можат да реагираат со алкохоли во присуство на гас водород хлорид за да формираат естер:

Најважното својство на амино киселините е нивната способност да се кондензираат и да формираат пептиди.

Пептиди. Пептиди. се производи на кондензација на две или повеќе молекули на аминокиселини. Две молекули на амино киселини можат да реагираат една со друга за да елиминираат молекула на вода и да формираат производ во кој фрагментите се поврзани пептидна врска-CO-NH-.

Добиеното соединение се нарекува дипептид. Молекулата на дипептид, како и амино киселините, содржи амино група и карбоксилна група и може да реагира со уште една молекула на аминокиселина:

Производот на реакција се нарекува трипептид. Процесот на зголемување на пептидниот синџир може да продолжи во принцип бесконечно (поликондензација) и да доведе до супстанции со многу висока молекуларна тежина (протеини).

Главното својство на пептидите е способноста да се хидролизираат.За време на хидролизата, се случува целосно или делумно расцепување на пептидниот синџир и се формираат пократки пептиди со помала молекуларна тежина или α-амино киселини кои го сочинуваат синџирот. Анализата на производите од целосна хидролиза ни овозможува да го одредиме аминокиселинскиот состав на пептидот. Целосна хидролиза настанува кога пептидот се загрева долго време со концентрирана хлороводородна киселина.

Хидролизата на пептидите може да се случи во кисела или алкална средина, како и под дејство на ензими. Амино киселинските соли се формираат во кисела и алкална средина:

Ензимската хидролиза е важна затоа што се случува селективно,Т . д. овозможува расцепување на строго дефинирани делови од пептидниот синџир.

Квалитативни реакции на амино киселини. 1)Сите амино киселини се оксидираат нинхидринсо формирање на производи обоени сино-виолетови. Оваа реакција може да се користи за квантифицирање на амино киселините со спектрофотометрија. 2) Кога ароматичните амино киселини се загреваат со концентрирана азотна киселина, настанува нитрација на бензенскиот прстен и се формираат соединенија со жолта боја. Оваа реакција се нарекува ксантопротеин(од грчки ксантос -жолта).

Верверички. Протеините се природни полипептиди со висока молекуларна тежина (од 10.000 до десетици милиони). Тие се дел од сите живи организми и вршат различни биолошки функции.

Структура.Во структурата на полипептидниот синџир може да се разликуваат четири нивоа. Примарната структура на протеинот е специфична низа на амино киселини во полипептиден синџир. Пептидниот ланец има линеарна структура само во мал број на протеини. Во повеќето протеини, пептидниот ланец е преклопен на одреден начин во вселената.

Секундарна структура- ова е конформацијата на полипептидниот синџир, т.е. начинот на кој ланецот е извиткан во просторот поради водородните врски помеѓу NH и CO групите. Главниот метод за поставување на синџир е спирала.

Терциерната структура на протеинот е тродимензионална конфигурација на извиткана спирала во вселената.Терциерната структура е формирана поради дисулфидните мостови -S-S- помеѓу остатоците од цистеин лоцирани на различни места на полипептидниот синџир. Исто така вклучени во формирањето на терциерната структура јонски интеракцииспротивно наелектризирани групи NH 3 + и COO- и хидрофобни интеракциит.е. тенденцијата на протеинската молекула да се превиткува така што хидрофобните јаглеводородни остатоци се внатре во структурата.

Терцијарна структура - највисока форма просторна организацијапротеини.Сепак, некои протеини (на пример, хемоглобинот) имаат кватернарна структура, која се формира поради интеракцијата помеѓу различни полипептидни синџири.

Физички својствапротеините се многу разновидни и се одредуваат според нивната структура. Од страна на физички својстваПротеините се поделени во две класи: глобуларни протеинисе раствораат во вода или формираат колоидни раствори, фибриларни протеининерастворлив во вода.

Хемиски својства. 1 . Уништувањето на секундарната и терциерната структура на протеинот додека се одржува примарната структура се нарекува денатурација . Се јавува при загревање, промена на киселоста на околината или изложување на зрачење. Пример за денатурација е коагулацијата на белките кога јајцата се варат. Денатурацијата може да биде реверзибилна или неповратна.Неповратна денатурација може да биде предизвикана од формирањето нерастворливи материина дејството на солите на протеините тешки метали- олово или жива.

2. Протеинската хидролиза е неповратно уништување на примарната структура во кисел или алкален раствор со формирање на амино киселини. Со анализа на производите за хидролиза, можно е да се одреди квантитативниот состав на протеините.

3. За протеините, познати се неколку квалитативни реакции. Сите соединенија кои содржат пептидна врска, даваат виолетова боја кога се изложени на бакарни (II) соли во алкален раствор. Оваа реакција се нарекува биурет.Протеините кои содржат ароматични аминокиселински остатоци (фенилаланин, тирозин) даваат жолта боја кога се изложени на концентрирани азотна киселина (ксантопротеинреакција).

Биолошко значењепротеини:

1. Сè хемиски реакциисе јавуваат во телото во присуство на катализатори - ензими.Сите познати ензими се протеински молекули. Протеините се многу моќни и селективни катализатори. Тие ги забрзуваат реакциите милиони пати, а секоја реакција има свој единствен ензим.

2. Некои протеини вршат транспортни функции и транспортираат молекули или јони до местата на синтеза или акумулација. На пример, протеинот содржан во крвта хемоглобинотноси кислород до ткивата и протеини миоглобинотскладира кислород во мускулите.

3. Протеините се градежен материјалклетките. Од нив се градат потпорни, мускулни и интегрални ткива.

4. Протеините играат важна улога во имунолошки системтело. Постојат специфични протеини (антитела),кои се способни да препознаат и врзуваат туѓи предмети - вируси, бактерии, туѓи клетки.

5. Рецепторските протеини ги перцепираат и пренесуваат сигналите кои доаѓаат од соседните клетки или од животната средина. На пример, ефектот на светлината врз мрежницата на окото се согледува од фоторецепторот родопсин. Рецепторите активирани од супстанции со мала молекуларна тежина, како што е ацетилхолин, пренесуваат нервни импулси на спојките на нервните клетки.

Од горната листа на функции на протеините, јасно е дека протеините се од витално значење за секој организам и затоа се најважни составен делпрехранбени производи. За време на процесот на варење, протеините се хидролизираат до амино киселини, кои служат како почетен материјал за синтеза на протеини неопходни за даден организам. Постојат аминокиселини кои телото не е во состојба сам да ги синтетизира и ги стекнува само со храна.Овие амино киселини се нарекуваат незаменлив.

Предавање: Генерални информацииза полимерите и нивната класификација.