Циркулаторниот системврши транспортна функција во телото на сите топлокрвни животни, доставувајќи до ткивата хранливи материии кислород. Транспортот на кислород и јаглерод диоксид се врши благодарение на црвените крвни зрнца, кои содржат важна супстанција - хемоглобин. Во оваа статија ќе ги разгледаме видовите и соединенијата на хемоглобинот.

Што е хемоглобин

Хемоглобинот е компонента на црвените крвни зрнца која спаѓа во групата на протеини. Се состои од 96% протеинска супстанцијаглобин и 4% од супстанција со атом - хем. Една еритроцитна клетка содржи околу 280 милиони молекули, што ја формира црвената боја на крвта.

Главното својство на хемоглобинот е способноста на железото да ги прикачува и разделува гасовите, формирајќи го движењето на кислородот од белите дробови до ткивата и јаглерод диоксидот од ткивата до белите дробови. Така, неговата улога во процесот на размена на гасови во телото е незаменлива.

Структура и типови на хемоглобин во човечката крв

Во различни фази на развој на човечкото тело, составот на хемоглобинот се разликува во структурата на полипептидните синџири. Во зависност од тоа кои полипептидни синџири ги содржи структурата на хемоглобинот, типовите на хемоглобин кај луѓето се како што следува:

Патолошки типови на хемоглобин

Во некои случаи, под влијание на генетски дефекти, се јавува абнормална синтеза на клетките на хемоглобинот. Патолошките типови на хемоглобин се разликуваат од физиолошките во составот на полипептидните врски, или поточно, во нивната мутација.

Како резултат на мутација на ДНК, синтезата на компонентите на еритроцитите се врши не со глутамин, туку со валин амино киселина. Оваа замена на „рамката“ води до формирање на протеинска структура од тип 2 со „леплив“ регион на површината што е способен да доделува структури на својот вид. Така, настанува полимеризација на молекулите на HbS и, како резултат на тоа, седиментација на тешки и слабо транспортирани црвени крвни зрнца во крвните садови. Ова отстапување се нарекува

Нормални вредности на содржината на хемоглобин во крвта, кои не се сметаат за патолошки отстапувања:

  • За мажи - 130-150 g/l.
  • За жени - 120-140 g/l.
  • Кај деца под една година 100-140 g/l, а во првиот месец овие вредности можат да достигнат и до 220 g/l поради зголемената концентрација на фетален хемоглобин. Кај деца од една до 6-годишна возраст - 110-145 g/l, а од 6-годишна возраст - 115-150 g/l, без оглед на полот на детето.
  • За време на бременоста, постои намалување на концентрацијата на HbA до 110 g/l, што, сепак, не се смета за анемија.
  • Кај постарите луѓе, нормата се смета за тенденција да се намали за 5 единици од наведената норма, во зависност од полот на пациентот.

Составот на крвта, кој истовремено содржи различни типовихемоглобинот. На пример, кај возрасен, природниот сооднос е 99% HbA и до 1% HbF. Кај деца под една година, процентот на HbF е значително повисок отколку кај возрасните, што се објаснува со постепеното распаѓање на првично постоечката форма на фетален хемоглобин.

Физиолошки форми

Бидејќи респираторниот црвен пигмент континуирано е вклучен во процесите на размена на гасови во телото, неговата главна сопственост е способноста да формира соединенија со молекули на различни гасови. Како резултат на ваквите реакции се создаваат физиолошки типови на хемоглобин кои се сметаат за нормални.


Патолошки врски

Црвените крвни зрнца можат да прикачат не само гасови вклучени во респираторниот процес, туку и други, формирајќи патолошки типови на хемоглобин кои претставуваат опасност за здравјето на луѓето, па дури и за животот. Овие соединенија имаат низок степен на распаѓање и затоа доведуваат до кислородно гладување на ткивата и сериозни нарушувања во респираторниот процес.

Дијагноза на хемоглобин

За да се одреди концентрацијата на глобинските респираторни структури во човечката крв, се спроведуваат квалитативни и квантитативни видови анализи. Хемоглобинот се испитува и за количеството на железни јони што ги содржи.

Главна квантитативен методОдредувањето на концентрацијата на хемоглобинот денес е колориметриска анализа. Тоа е студија за заситеноста на бојата на биолошкиот материјал кога на него се додава специјален реагенс.

Квалитативните методи вклучуваат тест на крвта за да се одреди односот на типовите HbA и HbF. Вклучува и одредување на количината на молекули на гликозиран хемоглобин (соединенија со јаглерод) во крвта - методот се користи за дијагностицирање на дијабетес мелитус.

Отстапување на концентрацијата на хемоглобин од нормала

Балансот на HbA може да варира и под и над нормалата. Во секој случај, ова води до негативни последици. Кога HbA паѓа под утврдената норма, се јавува патолошки синдром, кој се нарекува „анемија со дефицит на железо“. Изразено со летаргија, губење на силата, невнимание. Негативно влијае нервен систем, особено опасно во детството, бидејќи често предизвикува доцнење во психо-моторниот развој.

Зголемениот хемоглобин не е посебна болест, тоа е повеќе синдром кој укажува на различни патологии, како што се дијабетес мелитус, пулмонална инсуфициенција, срцеви заболувања, бубрежни заболувања, вишок Фолна киселинаили Б витамини, онкологија итн.

Хемоглобин- молекула која се состои од глобински протеин (2а- и 2б-синџири) и 4 пигментни групи (хем), кои се способни за реверзибилно врзување на молекуларниот кислород. Една црвена крвна клетка содржи во просек 400 милиони молекули на хемоглобин. Хемоглобинот врзан за кислород се нарекува оксихелуглобин(и дава на крвта светла црвена боја). Процесот на негово врзување со кислород се нарекува оксигенацијаи неговото враќање на оке и хемоглобинот - деоксигенација.Хемоглобинот кој не е врзан за кислород се нарекува деоксихелуглобин.Хемоглобинот е способен да се врзува со јаглерод диоксид (карбамингемоглобин) и јаглерод моноксид (карбоксихемоглобин). Покрај тоа, NO, во интеракција со овој протеин, формира различни форми на NO: метхемоглобин, нитрозилхемоглобин(HbFe 2+ NO) и С-нитрозохемоглобин(SNO-Hb), кои играат улога на еден вид алостеричен регулатор на функционалната активност на хемоглобинот.

Норма и функции на хемоглобинот

Количината на хемоглобин кај мажите е 130-160 g/l, кај жените - 120-140 g/l. Транспортот на кислород и јаглерод диоксид е функција на хемоглобинот. Хемоглобинот е комплексен хемиско соединение, кој се состои од глобин протеин и четири хем молекули.

Ориз. Нормално ниво на хемоглобин кај мажи и жени

Главните функции се должат на присуството во нивниот состав на посебен хромопротеински протеин - хемоглобин. Молекуларната тежина на човечкиот хемоглобин е 68.800. Хемоглобинот е респираторен ензим кој се наоѓа во црвените крвни зрнца, а не во плазмата бидејќи:

  • обезбедува намалување на вискозноста на крвта (распуштањето на иста количина на хемоглобин во плазмата би ја зголемило вискозноста на крвта неколку пати и би ја попречило работата на срцето и циркулацијата на крвта);
  • го намалува онкотскиот притисок во плазмата, спречувајќи дехидрација на ткивото;
  • го спречува телото да го изгуби хемоглобинот поради неговата филтрација во гломерулите на бубрезите и излачувањето во урината.

Главната цел на хемоглобинот- транспорт на кислород и јаглерод диоксид. Покрај тоа, хемоглобинот има пуферски својства, како и способност да ги врзува токсичните материи.

Ориз. Интеракција на хемоглобинот со кислород. k е константа на брзината на реакцијата

Хемоглобинот се состои од протеински дел (глобин) и непротеински железен дел (хем). По молекула на глобин има четири хем молекули. Железото, кое е дел од хем, е во состојба да прикачи и да ослободи кислород. Во овој случај, валентноста на железото не се менува, т.е. останува двовалентен. Железото е дел од сите респираторни ензими.

Во крвта на здрава личност, содржината на хемоглобин е 120-165 g/l (120-150 g/l за жени, 130-160 g/l за мажи).

Нормално, хемоглобинот се содржи во форма на три физиолошки соединенија: редуциран, оксихемоглобин и карбоксихемоглобин. Хемоглобинот, кој има додаден кислород, се претвора во оксихемоглобин -НbО2,. Ова е светло црвено соединение кое ја одредува бојата на артериската крв. Еден грам хемоглобин е способен да прикачи 1,34 ml кислород.

Оксихемоглобинот кој се откажал од кислородот се нарекува намален хемоглобин (Hb). Се наоѓа во венската крв, која има темна вишна боја. Покрај тоа, венската крв содржи соединение на хемоглобин со јаглерод диоксид - карбохемоглобин(HbCO 2), кој транспортира јаглерод диоксид од ткивата до белите дробови.

Хемоглобинот има способност да формира патолошки соединенија. Еден од нив е карбоксихемоглобин -поврзување на хемоглобинот со јаглерод моноксид (HbCO). Афинитетот на железниот хемоглобин за јаглерод моноксид го надминува афинитетот за кислород, така што дури и 0,1% јаглерод моноксид во воздухот доведува до претворање на 80% од хемоглобинот во карбоксихемоглобин, кој не е способен да прикачи кислород, што е опасно по живот. Лесно труење со јаглерод моноксид е реверзибилен процес. При дишење свеж воздухсе ослободува јаглерод моноксид. Вдишувањето на чист кислород ја зголемува стапката на распаѓање на HbCO за 20 пати.

Табела. Карактеристики на хемоглобините

Метемоглобин(MetHb) е исто така патолошко соединение, тоа е оксидиран хемоглобин, во кој, под влијание на силни оксидирачки агенси (ферацијанид, калиум перманганат, водород пероксид, анилин итн.), хем железото се претвора од двовалентно во тривалентно. Кога во крвта се акумулира голема количина на метхемоглобин, транспортот на кислород преку ткивата е нарушен и може да дојде до смрт.

Миокардот содржи мускулен хемоглобин, т.н миоглобинот.Неговиот непротеински дел е сличен на крвниот хемоглобин, а протеинскиот дел - глобинот - има помала молекуларна тежина. Човечкиот миоглобин врзува 14% од вкупната количина на кислород во телото. Овој имот игра важна улога во снабдувањето на работните мускули. Кога мускулите се собираат, нивните крвни капилари се компресирани и протокот на крв се намалува или престанува. Меѓутоа, поради присуството на кислород врзан за миоглобинот, снабдувањето со кислород до мускулните влакна се одржува некое време.

Молекулата на хемоглобинот содржи 4 идентични хем групи. Хемот е порфирин кој содржи централно лоциран Fe 2+ јон. Тој е дериват на порфинот, кој е кондензиран систем од 4 пироли поврзани со метин мостови (-CH=). Во зависност од структурата на супституентите во порфинот, се разликуваат неколку видови хем.

    хем IX е најчестиот тип на хем. Дериватот на порфин во него е протопорфирин IX (1,3,5,8 - тетраметил-2,4 - дивинил - 6, 7 - дипропионска киселина порфин);

    хем а (формилпорфирин). Хем а, наместо метил група, содржи остаток на формал во осмата позиција (-CHO) и наместо една винил група (во втората позиција) изопреноиден ланец. Хем а е дел од цитохром оксидаза;

    хем c, во кој остатоците од цистеин се поврзани со винил (-CH=CH 2) групи во позициите 2 и 4. Дел од цитохром Ц;

    хем  е железен дихидропорфирин 4.

Хемот е протетска група не само од хемоглобин и неговите деривати, туку и од миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохроми и ензимот триптофан пиролаза, кој ја катализира оксидацијата на тротофан во формалкинуренин.

Координативниот број за атомите на железо е 6. Кај хем, железото е поврзано со две ковалентни врски со азотните атоми на два пиролски прстени и две координативни врски со азотните атоми на преостанатите пиролски прстени. Петтата и шестата координативна врска на железото се распределуваат различно, во зависност од тоа која протеинска молекула содржи хем, во зависност од неговите функции. На пример, во цитохромите 5 и 6, железните координативни врски се поврзани со остатоците од хистидин и метионин. Овој распоред на хем во цитохромите е неопходен за извршување на нивната специфична функција - пренос на електрони во респираторниот синџир. Транзиции Fe 3+ + e= Fe 2+ ; Fe 2+ -е= Fe 3+ создава можност за пренос на електрони од еден цитохром во друг.

Ајде внимателно да ја разгледаме локацијата на хем во хемоглобинот (миоглобинот). Хемот се наоѓа во расцепот помеѓу спиралите E и F; неговите поларни пропионатни групи се ориентирани кон површината на глобулата, а остатокот се наоѓа во внатрешноста на структурата и е опкружен со неполарни остатоци, со исклучок на His F8 и His F7. Петтата координативна позиција на атомот на железо е окупирана од азотниот атом на хетероцикличниот прстен на проксималниот хистидин His F8. Дисталниот хистидин (His F7) се наоѓа на другата страна на хемскиот прстен, речиси спроти His F8, но шестата координативна позиција на атом на железо останува празна. Од двете неискористени координативни врски, едната оди за поврзување со протеинот, а втората оди за поврзување со разни лиганди (физиолошки - кислород, вода и туѓи - јаглерод диоксид, цијанид итн.).

Деривати на хемоглобин

Хемоглобинот е во интеракција со различни лиганди; шестата координативна врска на железо во хем е наменета за ова. Дериватите на хемоглобин вклучуваат:

    оксихемоглобин HbO 2 – соединение на молекуларен кислород со хемоглобин. За да се нагласи фактот дека валентноста на железото не се менува за време на ова врзување, реакцијата се нарекува оксигенација наместо оксидација; обратниот процес се нарекува деоксигенација. Кога сакаат конкретно да забележат дека хемоглобинот не е поврзан со кислород, тоа се нарекува деоксихемоглобин;

    карбоксихемоглобин HbCO. Валентноста на железото како резултат на додавање на јаглерод моноксид (јаглерод моноксид - CO) исто така останува II. CO се врзува за хем приближно двесте пати посилно од врската хем-О2. Не мнозинството молекули на хемоглобин (1%) во нормални условиврзува CO. За пушачите, до вечер оваа вредност достигнува 20%. Во случај на труење со јаглерод моноксид, смртта доаѓа од задушување и недоволно снабдување со кислород до ткивата.

    метхемоглобин (HbOH). Не го врзува молекуларниот кислород. Атомот на железо во неговата молекула е во оксидациона состојба 3+. Метемоглобинот се формира кога хемоглобинот е изложен на оксидирачки агенси (азотни оксиди, метиленско сино, хлорати). Во човечката крв, метхемоглобинот се наоѓа во мали количини, но кај некои болести (на пример, нарушена синтеза на GL-6-phosphateDH), или во случај на труење со оксидирачки агенси, неговата содржина се зголемува, што може да предизвика смрт, бидејќи метхемоглобинот е не е способен за транспорт на кислород од белите дробови до ткивата;

    цијанметхемоглобин (HbСN) – позитивно делува и метхемоглобинот. Го врзува CN - за да формира цијанметхемоглобин и го спасува телото од смртоносните ефекти на цијанидот. Затоа, формирачите на метхемоглобин (истиот Na нитрит) се користат за лекување на труење со цијанид;

    карбхемоглобинот се формира кога хемоглобинот се врзува со CO 2 . Сепак, CO 2 не се прикачува на хем, туку на NH 2 групите на глобин:

HbNH 2 + CO 2 = HbNHCOO - + H +

Покрај тоа, деоксихемоглобинот врзува повеќе CO 2 од оксихемоглобинот. Формирањето на карбхемоглобин се користи за отстранување на CO 2 од ткивата до белите дробови. 10-15% CO 2 се отстранува на овој начин.

Прашање 7. Механизмот на заситеност на хемоглобинот со кислород

Поради шестата координативна врска, молекула на кислород се прикачува на атомот на железо за да формира оксихемоглобин. Пиролните прстени на хем се наоѓаат во иста рамнина, додека атомот на железо малку штрчи од оваа рамнина. Додавањето кислород ја „исправа“ молекулата на хем: железото се движи во рамнината на пиролските прстени за 0,06 nm, бидејќи дијаметарот на координативната сфера на атомот на железото се намалува. Хемоглобинот врзува 4 молекули на кислород (по една молекула по хем во секоја подединица). Оксигенацијата е придружена со значителни конформациски промени во хемоглобинот. Движејќи се во рамнината на пиролските прстени, Fe, поврзан во 5-та координативна позиција со остатокот од HisF8, го „повлекува“ пептидниот синџир кон себе. Постои промена во конформацијата на овој синџир и другите полипептидни синџири поврзани со него, бидејќи еден протомер е поврзан со многу врски со други протомери. Овој феномен се нарекува кооперативност на промените во конформацијата на протомерите. Конформациските промени се такви што почетното врзување на O 2 за една подединица го забрзува врзувањето на молекулите на кислород со преостанатите подединици. Овој феномен е познат како хомотропен позитивен кооперативен ефект (хомотропен затоа што е вклучен само кислород). Тоа е она што ја одредува сигмоидната природа на кривата на заситеност на хемоглобинот со кислород. Четвртата молекула на кислород се прицврстува на хемоглобинот 300 пати полесно од првата молекула. За да се добие појасна претстава за овој механизам, препорачливо е да се разгледа структурата на хемоглобинот во форма на два хетеродимери формирани од  и  - подединици:  1  1 и  2  2. Мало поместување на атомот на железо води до фактот дека еден /  пар подединици ротира во однос на другиот пар / . Во овој случај, меѓу подединиците нема уништување ковалентни врски, предизвикани од електростатички интеракции. Еден сет на врски помеѓу димери се заменува со друг, и се случува нивната релативна ротација.

Кватернарната структура на делумно оксигенираниот хемоглобин е опишана како Т-состојба (од англискиот Taut - тензија), целосно оксигенираниот хемоглобин (HbO 2) одговара на R - состојба (релаксирана - релаксација). Состојбата се карактеризира со помал афинитет за кислород; веројатноста за транзиција од Т-форма во R-форма се зголемува како што секоја од 4-те хемогрупи секвенцијално се оксигенира. Солените мостови (нековалентни врски) се уништуваат како што се додава кислород, зголемувајќи ја веројатноста за премин од формата Т во формата R (состојба со висок афинитет).

Хемоглобинот е дел од групата на протеини хемопротеини, кои самите се подтип на хромопротеини и се поделени на неензимскипротеини (хемоглобин, миоглобин) и ензими (цитохроми, каталаза, пероксидаза). Нивниот непротеински дел е хем - структура која вклучува порфирински прстен (составен од 4 пиролски прстени) и јон Fe 2+. Железото се врзува за порфиринскиот прстен со две координативни и две ковалентни врски.

Структурата на хемоглобинот

Структурата на хемоглобинот А

Хемоглобинот е протеин кој се состои од 4 протеински подединици кои содржат хем. Протомерите се поврзани едни со други со хидрофобни, јонски и водородни врски и тие не комуницираат произволно, туку преку одредена област - површината за контакт. Овој процес е многу специфичен, контактот се јавува истовремено на десетици точки според принципот на комплементарност. Интеракцијата ја вршат спротивно наелектризирани групи, хидрофобни региони и неправилности на површината на протеинот.

Протеинските подединици во нормалниот хемоглобин може да бидат претставени со разни видовиполипептидни синџири: α, β, γ, δ, ε, ξ (соодветно, грчки - алфа, бета, гама, делта, ипсилон, xi). Молекулата на хемоглобинот содржи: двасинџири дваразлични типови.

Хемот се врзува за протеинската подединица, прво, преку остатокот хистидинкоординативна врска на железо, второ, преку хидрофобни врскипиролски прстени и хидрофобни амино киселини. Хем се наоѓа, како што беше, „во џебот“ на неговиот синџир и се формира протомер што содржи хем.

Нормални форми на хемоглобин

Постојат неколку нормални варијанти на хемоглобин:

  • HbР – примитивен хемоглобин, содржи 2ξ- и 2ε-синџири, се наоѓа во ембрионот помеѓу 7-12 недели од животот,
  • HbF – фетален хемоглобин, содржи 2α- и 2γ-синџири, се појавува по 12 недели од интраутериниот развој и е главен по 3 месеци,
  • HbA – возрасен хемоглобин, соодносот е 98%, содржи 2α- и 2β-синџири, се појавува кај фетусот по 3 месеци од животот и со раѓање сочинува 80% од целиот хемоглобин,
  • HbA 2 – хемоглобин кај возрасни, соодносот е 2%, содржи 2α- и 2δ-синџири,
  • HbO 2 - оксихемоглобин, се формира кога кислородот се врзува во белите дробови; во пулмоналните вени е 94-98% од вкупната количина на хемоглобин,
  • HbCO 2 - карбохемоглобин, се формира со врзување на јаглерод диоксид во ткивата; во венската крв тој сочинува 15-20% од вкупната количина на хемоглобин.

Патолошки форми на хемоглобин

HbS – српеста клеточна хемоглобин.

MetHb - метхемоглобин, форма на хемоглобин кој вклучува железен јон наместо железен. Оваа форма се формира спонтано, за време на интеракцијата на молекулата O 2 и хем Fe 2+, но обично ензимската моќ на клетката е доволна за да се врати. При употреба на сулфонамиди, конзумирање на натриум нитрит и нитрати во прехранбените производи и со недостаток на аскорбинска киселина, транзицијата на Fe 2+ во Fe3 + се забрзува. Добиениот metHb не е способен да го врзува кислородот и се јавува ткивна хипоксија. За да се намали Fe3+ на Fe2+, клиниката користи аскорбинска киселина и метиленско сино.

Хемоглобинот е дел од црвените крвни зрнца и го исполнува најголемиот дел од нивниот меѓуклеточен простор. Главната функција на хемоглобинот е поврзана со транспортот на гасови (кислород и јаглерод диоксид) во човечката крв. Дополнително, хемоглобинот е вклучен во одржувањето на киселинско-базната рамнотежа во телото на човекот и животните, формирајќи го најмоќниот хемоглобински пуфер систем во крвта.

Во моментов, структурата и својствата на хемоглобинот се проучени доста добро. Кај возрасен, во крвта се разликуваат следниве физиолошки типови на хемоглобин:

1. Хемоглобин А 1 (HbA 1 – од англиски. возрасен– возрасен), чија содржина е 96% од вкупниот хемоглобин (Hb).

2. Хемоглобин А 2 (HbA 2) - содржината е до 2,5%.

3. Фетален хемоглобин (HbF од англиски. фетусот- овошје) е 1,5 - 2%.

HbF е главниот хемоглобин кај фетусот и новороденчињата, бидејќи неговата содржина кај новороденчињата достигнува и до 80%, но потоа во првите три месеци по раѓањето речиси целосно се заменува со HbA.

На сл. Слика 1 шематски ја прикажува структурата на молекулата на хемоглобинот.

Ориз. 1. Модел на молекулата на хемоглобинот (HbA 1) (Lanzug со украински - синџир).

Молекулата на возрасен хемоглобин HbA 1 се состои од четири полипептидни синџири, од кои секоја е поврзана со еден хем. Протеинскиот дел од молекулата на хемоглобинот се нарекува „глобин“.

HbA 1 вклучува 2a- и 2b-синџири, кои се производи на изразување на два различни гени, и затоа имаат различни примарна структура. А-ланецот содржи 141, а б-ланецот содржи 146 остатоци од аминокиселини. Хемоглобинските подединици, од кои секоја содржи по еден полипептиден синџир и еден хем, наликуваат на структурата на молекулата на миоглобинот во нивната конформација (сл. 7). Шематски, хемоглобинот А 1 е напишан на следниов начин: HbA 1 = α 2 β 2. Во хемоглобинот А 2 наместо β подединици има δ подединици: HbA 2 = α 2 δ 2, а во феталниот хемоглобин има γ подединици, односно HbF = α 2 γ 2.

За време на формирањето на кватернарната структура на хемоглобинот, се појавуваат бројни не-ковалентни врски помеѓу поединечните полипептидни синџири на глобинот. Најголемиот број од нив се формира помеѓу различни типовисинџири (a - b, α – δ, α - γ). Тоа се претежно хидрофобни интеракции кои се јавуваат помеѓу радикалите на одредени амино киселини (леуцин, валин, фенилаланин итн.). Студијата за структурната организација на подединиците на молекулата на хемоглобинот во олигомерен протеин беше спроведена со употреба на раствор од 8 М уреа или со остри промени во pH. Во овој случај, молекулата на хемоглобинот реверзибилно се дисоцира на два α- и два β-синџири. Оваа дисоцијација е предизвикана од кршење на водородните врски. По отстранувањето на уреата, се случува автоматско поврзување на оригиналната молекула на хемоглобин (сл. 2)

Ориз. 2. Реверзибилна дисоцијацијамолекули на хемоглобин под влијание на 8 М раствор на уреа.

Непротеинската компонента на хемоглобинот е хем. Основата на структурата на хем е протопорфирин. Протопорфиринот се состои од четири пиролски прстени поврзани со α-метин мостови (–CH=). Во зависност од природата на групите кои се во страничните радикали, порфирините имаат голем број наизомери. Од можните 15 изомери на протопорфирините, најраспространет во биолошките објекти е протопорфирин IX. Содржи 4 метил, 2 винилни и 2 пропионилни групи во странични позиции (сл. 3 А). Хелатниот комплекс на протопорфирин IX со Fe 2+ се нарекува протохем IX или хем.

Железниот катјон вклучен во структурата на хем формира две ковалентни врски и две координативни врски со азотните атоми на пиролските прстени во рамнината на протопорфиринскиот комплекс. Покрај тоа, тој учествува во формирањето на уште две координативни врски, кои се наоѓаат нормално на рамнината на протопорфиринскиот комплекс (сл. 3 Б).