Αμινοξέα - ονοματολογία, παρασκευή, χημικές ιδιότητες. σκίουροι. Cheat sheet: Amino acids Chemistry amino acids tools php

Αμινοξέα, πρωτεΐνες και πεπτίδιαείναι παραδείγματα των ενώσεων που περιγράφονται παρακάτω. Πολλά βιολογικά ενεργά μόρια περιλαμβάνουν αρκετά χημικά διαφορετικά λειτουργικές ομάδες, τα οποία μπορούν να αλληλεπιδράσουν μεταξύ τους και με τις λειτουργικές ομάδες του άλλου.

Αμινοξέα.

Αμινοξέα- οργανικές διλειτουργικές ενώσεις, οι οποίες περιλαμβάνουν μια καρβοξυλική ομάδα - UNSκαι η αμινομάδα είναι N.H. 2 .

Ξεχωριστός α Και β - αμινοξέα:

Βρίσκεται κυρίως στη φύση α -οξέα. Οι πρωτεΐνες περιέχουν 19 αμινοξέα και ένα ιμινο οξύ ( C 5 H 9ΟΧΙ 2 ):

Το πιο απλό αμινοξέων- γλυκίνη. Τα υπόλοιπα αμινοξέα μπορούν να χωριστούν στις ακόλουθες κύριες ομάδες:

1) ομόλογα γλυκίνης - αλανίνη, βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη.

Λήψη αμινοξέων.

Χημικές ιδιότητες αμινοξέων.

Αμινοξέα- πρόκειται για αμφοτερικές ενώσεις, γιατί περιέχουν 2 αντίθετες λειτουργικές ομάδες - μια αμινομάδα και μια ομάδα υδροξυλίου. Επομένως, αντιδρούν τόσο με οξέα όσο και με αλκάλια:

Ο μετασχηματισμός οξέος-βάσης μπορεί να αναπαρασταθεί ως:

Ονοματολογία αμινοξέων

Σύμφωνα με τη συστηματική ονοματολογία, τα ονόματα των αμινοξέων σχηματίζονται από τα ονόματα των αντίστοιχων οξέων προσθέτοντας το πρόθεμα αμινοκαι υποδεικνύοντας τη θέση της αμινομάδας σε σχέση με την καρβοξυλική ομάδα.

Για παράδειγμα:

Μια άλλη μέθοδος κατασκευής των ονομάτων των αμινοξέων χρησιμοποιείται επίσης συχνά, σύμφωνα με την οποία το πρόθεμα προστίθεται στο ασήμαντο όνομα του καρβοξυλικού οξέος αμινουποδεικνύοντας τη θέση της αμινομάδας με ένα γράμμα του ελληνικού αλφαβήτου. Παράδειγμα:

Για τα α-αμινοξέα, τα οποία παίζουν εξαιρετικά σημαντικό ρόλο στις διαδικασίες ζωής των ζώων και των φυτών, χρησιμοποιούνται ασήμαντα ονόματα.

Εάν ένα μόριο αμινοξέος περιέχει δύο αμινομάδες, τότε το πρόθεμα χρησιμοποιείται στο όνομά του διαμινο, τρεις ομάδες NH2 - τριαμινοκαι τα λοιπά.

Η παρουσία δύο ή τριών καρβοξυλομάδων αντικατοπτρίζεται στο όνομα με το επίθημα –divyή - τριϊκό οξύ:

Ασήμαντα ονόματα:

1. Οπτική ισομέρεια

Όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη H 2 N-CH 2 -COOH, περιέχουν ένα ασύμμετρο άτομο άνθρακα (α-άτομο) και μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή αντιπόδων καθρέφτη.

Ο οπτικός ισομερισμός των φυσικών α-αμινοξέων παίζει σημαντικό ρόλο στις διαδικασίες βιοσύνθεσης πρωτεϊνών.

Ιδιότητες αμινοξέων

Φυσικές ιδιότητες. Αμινοξέα - στερεά κρυσταλλικές ουσίεςμε υψηλό σημείο τήξης, αποσυντίθενται όταν λιώσουν. Πολύ διαλυτό στο νερό, υδατικά διαλύματαηλεκτρικά αγώγιμα. Αυτές οι ιδιότητες εξηγούνται από το γεγονός ότι τα μόρια αμινοξέων υπάρχουν με τη μορφή εσωτερικών αλάτων, τα οποία σχηματίζονται λόγω της μεταφοράς ενός πρωτονίου από την καρβοξυλική ομάδα στην αμινομάδα.

Χημικές ιδιότητες

Τα αμινοξέα παρουσιάζουν τις ιδιότητες των βάσεων λόγω της αμινομάδας και τις ιδιότητες των οξέων που οφείλονται στην καρβοξυλομάδα, δηλαδή είναι αμφοτερικές ενώσεις. Όπως οι αμίνες, αντιδρούν με οξέα για να σχηματίσουν άλατα αμμωνίου:

H2 N–CH2 –COOH + HCl= Cl — +

Ως καρβοξυλικά οξέα σχηματίζουν λειτουργικά παράγωγα:

H2 N–CH2 –COOH + NaOH= H2 N–CH2 -ΕΡΩΤΟΛΟΓΩ — Να+ +Η2 Ο

β) εστέρες

H2 N–CH2 –COOH + C2 H5 OH= H2 N–CH2 –COOC2 H5 +Η2 Ο

H2 N–R–COOH + NH3 = H2 N–R–CONH2 +Η2 Ο

Επιπλέον, η αλληλεπίδραση αμινο και καρβοξυλομάδων είναι δυνατή τόσο εντός ενός μορίου (ενδομοριακή αντίδραση για g-, d-e-, κ.λπ. αμινοξέα) όσο και που ανήκουν σε διαφορετικά μόρια (ενδομοριακή αντίδραση).

Αμινοξέα

Οποιαδήποτε ένωση που περιέχει και καρβοξυλική και αμινομάδα είναι αμινοξέων . Ωστόσο, συχνότερα αυτός ο όρος χρησιμοποιείται για να αναφέρεται σε καρβοξυλικά οξέα των οποίων η αμινομάδα βρίσκεται στη θέση -της καρβοξυλικής ομάδας.

Τα αμινοξέα, κατά κανόνα, αποτελούν μέρος των πολυμερών - πρωτεΐνες. Πάνω από 70 αμινοξέα υπάρχουν στη φύση, αλλά μόνο 20 παίζουν σημαντικό ρόλο στους ζωντανούς οργανισμούς. Απαραίτητος ονομάζονται αμινοξέα που δεν μπορούν να συντεθούν από τον οργανισμό από ουσίες που παρέχονται με τροφή σε ποσότητες επαρκείς για την ικανοποίηση των φυσιολογικών αναγκών του οργανισμού. Απαραίτητα αμινοξέαδίνονται στον πίνακα. 1. Για ασθενείς με φαινυλκετονουρία, ένα απαραίτητο αμινοξύ είναι επίσης τυροσίνη (βλ. Πίνακα 1).

Τραπέζι 1

Απαραίτητα αμινοξέαR-CHNH2 COOH

Τα αμινοξέα συνήθως ονομάζονται ως υποκατάστατα των αντίστοιχων καρβοξυλικών οξέων, δηλώνοντας τη θέση της αμινομάδας με τα γράμματα του ελληνικού αλφαβήτου. Για τα πιο απλά αμινοξέα χρησιμοποιούνται συνήθως ασήμαντα ονόματα (γλυκίνη, αλανίνη, ισολευκίνη κ.λπ.). Η ισομέρεια αμινοξέων σχετίζεται με τη διάταξη των λειτουργικών ομάδων και τη δομή του υδρογονανθρακικού σκελετού. Ένα μόριο αμινοξέος μπορεί να περιέχει μία ή περισσότερες καρβοξυλομάδες και, κατά συνέπεια, τα αμινοξέα ποικίλλουν σε βασικότητα. Επίσης, ένα μόριο αμινοξέος μπορεί να περιέχει διαφορετικές ποσότητεςαμινομάδα

ΜΕΘΟΔΟΙ ΛΗΨΗΣ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

1. Περίπου 25 αμινοξέα μπορούν να ληφθούν με υδρόλυση πρωτεϊνών, αλλά το μείγμα που προκύπτει είναι δύσκολο να διαχωριστεί. Συνήθως ένα ή δύο οξέα λαμβάνονται σε σημαντικά μεγαλύτερες ποσότητες από τα άλλα, και αυτά τα οξέα μπορούν να απομονωθούν αρκετά εύκολα - χρησιμοποιώντας ρητίνες ανταλλαγής ιόντων.

2. Από αλογονωμένα οξέα. Μία από τις πιο κοινές μεθόδους σύνθεσης -τα αμινοξέα περιλαμβάνουν αμμωνόλυση -αλογονωμένο οξύ, το οποίο συνήθως λαμβάνεται με την αντίδραση Gel-Volhard-Zelinsky:

Αυτή η μέθοδος μπορεί να τροποποιηθεί για να παραχθεί το β-βρωμο οξύ μέσω μηλονικού εστέρα:

Μια αμινομάδα μπορεί να εισαχθεί στον εστέρα ενός αλογονωμένου οξέος χρησιμοποιώντας φθαλιμίδιο καλίου ( Σύνθεση Γαβριήλ):

3. Από καρβονυλικές ενώσεις ( Σύνθεση Strecker). Η σύνθεση Strecker των α-αμινοξέων αποτελείται από την αντίδραση μιας καρβονυλικής ένωσης με ένα μείγμα χλωριούχου αμμωνίου και κυανιούχου νατρίου (αυτή η βελτίωση της μεθόδου προτάθηκε από τους N.D. Zelinsky και G.L. Stadnikov).

Οι αντιδράσεις προσθήκης-εξάλειψης που περιλαμβάνουν αμμωνία και μια καρβονυλική ένωση παράγουν μια ιμίνη, η οποία αντιδρά με το υδροκυάνιο για να σχηματίσει -αμινονιτρίλιο. Ως αποτέλεσμα της υδρόλυσης του, σχηματίζεται ένα -αμινοξύ.

Χημικές ιδιότητες αμινοξέων

Όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη, περιέχουν ένα χειρόμορφο άτομο α-άνθρακα και μπορούν να εμφανιστούν ως εναντιομερή:

Έχει αποδειχθεί ότι σχεδόν όλα τα φυσικά αμινοξέα έχουν την ίδια σχετική διαμόρφωση στο άτομο άνθρακα. -Το άτομο άνθρακα της (-)-σερίνης εκχωρήθηκε συμβατικά μεγάλο-διαμόρφωση και -άτομο άνθρακα (+)-σερίνης - ρε-διαμόρφωση. Επιπλέον, εάν η προβολή Fischer ενός αμινοξέος είναι γραμμένη έτσι ώστε η καρβοξυλική ομάδα να βρίσκεται στην κορυφή και η R στο κάτω μέρος, τότε μεγάλο-αμινοξέα, η αμινομάδα θα είναι στα αριστερά, και ρε- αμινοξέα - στα δεξιά. Το σχήμα του Fischer για τον προσδιορισμό της διαμόρφωσης αμινοξέων ισχύει για όλα τα α-αμινοξέα που έχουν χειρόμορφο άτομο α-άνθρακα.

Από το σχήμα είναι σαφές ότι μεγάλο-Το αμινοξύ μπορεί να είναι δεξιόστροφο (+) ή αριστερόστροφο (-) ανάλογα με τη φύση της ρίζας. Η συντριπτική πλειοψηφία των αμινοξέων που βρίσκονται στη φύση είναι μεγάλο-σειρά. Δικα τους εναντιόμορφα, δηλ. ρε-τα αμινοξέα συντίθενται μόνο από μικροοργανισμούς και ονομάζονται «αφύσικα» αμινοξέα.

Σύμφωνα με την ονοματολογία (R,S), τα περισσότερα «φυσικά» ή L-αμινοξέα έχουν τη διαμόρφωση S.

Η L-ισολευκίνη και η L-θρεονίνη, που το καθένα περιέχει δύο χειρόμορφα κέντρα ανά μόριο, μπορεί να είναι οποιοδήποτε μέλος ενός ζεύγους διαστερεομερών ανάλογα με τη διαμόρφωση στο άτομο άνθρακα. Οι σωστές απόλυτες διαμορφώσεις αυτών των αμινοξέων δίνονται παρακάτω.

ΟΞΕ-ΒΑΣΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΤΩΝ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

Τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές ουσίες που μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή κατιόντων ή ανιόντων. Αυτή η ιδιότητα εξηγείται από την παρουσία και των δύο όξινων ( -ΚΟΥΜ), και κύρια ( - N.H.2 ) ομάδες στο ίδιο μόριο. Σε πολύ όξινα διαλύματα N.H.2 Η ομάδα οξέος πρωτονιώνεται και το οξύ γίνεται κατιόν. Σε έντονα αλκαλικά διαλύματα, η καρβοξυλική ομάδα του αμινοξέος αποπρωτονιώνεται και το οξύ μετατρέπεται σε ανιόν.

Στη στερεά κατάσταση, τα αμινοξέα υπάρχουν στη μορφή αμφιτεριών (διπολικά ιόντα, εσωτερικά άλατα). Στα αμφιτεριόντα, ένα πρωτόνιο μεταφέρεται από την καρβοξυλική ομάδα στην αμινομάδα:

Εάν τοποθετήσετε ένα αμινοξύ σε ένα αγώγιμο μέσο και χαμηλώσετε ένα ζεύγος ηλεκτροδίων εκεί, τότε σε όξινα διαλύματα το αμινοξύ θα μεταναστεύσει στην κάθοδο και σε αλκαλικά διαλύματα - στην άνοδο. Σε μια ορισμένη τιμή pH χαρακτηριστική ενός δεδομένου αμινοξέος, δεν θα μετακινηθεί ούτε προς την άνοδο ούτε προς την κάθοδο, καθώς κάθε μόριο έχει τη μορφή αμφιτεριόντος (φέρει τόσο θετικό όσο και αρνητικό φορτίο). Αυτή η τιμή pH ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο(pI) ενός δεδομένου αμινοξέος.

ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

Οι περισσότερες από τις αντιδράσεις που υφίστανται τα αμινοξέα στο εργαστήριο ( σε vitro), κοινές σε όλες τις αμίνες ή καρβοξυλικά οξέα.

1. σχηματισμός αμιδίων στην καρβοξυλομάδα. Όταν η καρβονυλική ομάδα ενός αμινοξέος αντιδρά με την αμινομάδα μιας αμίνης, μια αντίδραση πολυσυμπύκνωσης του αμινοξέος λαμβάνει χώρα παράλληλα, που οδηγεί στο σχηματισμό αμιδίων. Για να αποφευχθεί ο πολυμερισμός, η αμινομάδα του οξέος μπλοκάρεται έτσι ώστε μόνο η αμινομάδα της αμίνης να αντιδρά. Για το σκοπό αυτό χρησιμοποιείται καρβοβενζοξυχλωρίδιο (καρβοβενζυλοξυχλωρίδιο, χλωρομυρμηκικό βενζύλιο). τρίβει-βουτοξυκαρβοξαζίδη, κλπ. Για να αντιδράσει με μια αμίνη, η καρβοξυλική ομάδα ενεργοποιείται με επεξεργασία της με χλωρομυρμηκικό αιθυλεστέρα. Προστατευτική ομάδαστη συνέχεια απομακρύνεται με καταλυτική υδρογονόλυση ή με έκθεση σε ψυχρό διάλυμα υδροβρωμιούχου οξικό οξύ.

2. σχηματισμός αμιδίων στην αμινομάδα. Όταν η αμινομάδα ενός αμινοξέος ακυλιωθεί, σχηματίζεται ένα αμίδιο.

Η αντίδραση προχωρά καλύτερα στο βασικό μέσο, ​​αφού αυτό εξασφαλίζει υψηλή συγκέντρωση ελεύθερης αμίνης.

3. εκπαίδευση εστέρες. Η καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος εστεροποιείται εύκολα με συμβατικές μεθόδους. Για παράδειγμα, οι μεθυλεστέρες παρασκευάζονται περνώντας ξηρό αέριο υδροχλώριο μέσω ενός διαλύματος του αμινοξέος σε μεθανόλη:

Τα αμινοξέα είναι ικανά για πολυσυμπύκνωση, με αποτέλεσμα το σχηματισμό πολυαμιδίου. Τα πολυαμίδια που αποτελούνται από -αμινοξέα ονομάζονται πεπτίδια ή πολυπεπτίδια . Ο αμιδικός δεσμός σε τέτοια πολυμερή ονομάζεται πεπτίδιο επικοινωνία. Πολυπεπτίδια με μοριακό βάρος τουλάχιστον 5000 ονομάζονται πρωτεΐνες . Οι πρωτεΐνες περιέχουν περίπου 25 διαφορετικά αμινοξέα. Όταν μια δεδομένη πρωτεΐνη υδρολύεται, όλα αυτά τα αμινοξέα ή μερικά από αυτά μπορούν να σχηματιστούν σε ορισμένες αναλογίες χαρακτηριστικές μιας μεμονωμένης πρωτεΐνης.

Η μοναδική αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων στην αλυσίδα που είναι εγγενής σε μια δεδομένη πρωτεΐνη ονομάζεται πρωτογενής πρωτεϊνική δομή . Χαρακτηριστικά συστροφής αλυσίδων πρωτεϊνικών μορίων ( αμοιβαία διευθέτησηθραύσματα στο διάστημα) ονομάζονται δευτερογενής δομή πρωτεϊνών . Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες πρωτεϊνών μπορούν να συνδεθούν μεταξύ τους για να σχηματίσουν δεσμούς αμιδίου, δισουλφιδίου, υδρογόνου και άλλων λόγω των πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων. Ως αποτέλεσμα, η σπείρα συστρέφεται σε μια μπάλα. Αυτό το δομικό χαρακτηριστικό ονομάζεται πρωτεϊνική τριτοταγής δομή . Για να επιδείξουν βιολογική δραστηριότητα, ορισμένες πρωτεΐνες πρέπει πρώτα να σχηματίσουν ένα μακροσύμπλεγμα ( ολιγοπρωτεΐνη), που αποτελείται από πολλές πλήρεις υπομονάδες πρωτεΐνης. Τεταρτογενής δομή καθορίζει τον βαθμό συσχέτισης τέτοιων μονομερών σε βιολογικά ενεργό υλικό.

Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες - ινώδης (ο λόγος του μήκους του μορίου προς το πλάτος είναι μεγαλύτερος από 10) και σφαιρικός (αναλογία μικρότερη από 10). Οι ινώδεις πρωτεΐνες περιλαμβάνουν κολλαγόνο , η πιο άφθονη πρωτεΐνη στα σπονδυλωτά. αντιπροσωπεύει σχεδόν το 50% του ξηρού βάρους του χόνδρου και περίπου το 30% στερεόςοστά. Στα περισσότερα ρυθμιστικά συστήματα φυτών και ζώων, η κατάλυση πραγματοποιείται από σφαιρικές πρωτεΐνες, οι οποίες ονομάζονται ένζυμα .

Αμινοξέα

Κάθε ένωση που περιέχει και καρβοξυλική και αμινομάδα είναι αμινοξύ. Ωστόσο, πιο συχνά αυτός ο όρος χρησιμοποιείται για να αναφερθεί σε καρβοξυλικά οξέα των οποίων η αμινομάδα βρίσκεται στη θέση α προς την καρβοξυλική ομάδα.

Τα αμινοξέα, κατά κανόνα, αποτελούν μέρος των πολυμερών - πρωτεϊνών. Πάνω από 70 αμινοξέα υπάρχουν στη φύση, αλλά μόνο 20 παίζουν σημαντικό ρόλο στους ζωντανούς οργανισμούς. Απαραίτητα αμινοξέα είναι εκείνα που δεν μπορούν να συντεθούν από τον οργανισμό από ουσίες που παρέχονται με τροφή σε ποσότητες επαρκείς για την ικανοποίηση των φυσιολογικών αναγκών του σώματος. Τα απαραίτητα αμινοξέα δίνονται στον πίνακα. 1. Για ασθενείς με φαινυλκετονουρία, η τυροσίνη είναι επίσης απαραίτητο αμινοξύ (βλ. Πίνακα 1).

Τραπέζι 1

Απαραίτητα αμινοξέα R-CHNH 2 COOH

Τα αμινοξέα συνήθως ονομάζονται ως υποκατάστατα των αντίστοιχων καρβοξυλικών οξέων, δηλώνοντας τη θέση της αμινομάδας με τα γράμματα του ελληνικού αλφαβήτου. Για τα πιο απλά αμινοξέα χρησιμοποιούνται συνήθως ασήμαντα ονόματα (γλυκίνη, αλανίνη, ισολευκίνη κ.λπ.). Η ισομέρεια αμινοξέων σχετίζεται με τη διάταξη των λειτουργικών ομάδων και τη δομή του υδρογονανθρακικού σκελετού. Ένα μόριο αμινοξέος μπορεί να περιέχει μία ή περισσότερες καρβοξυλομάδες και, κατά συνέπεια, τα αμινοξέα ποικίλλουν σε βασικότητα. Επίσης, ένα μόριο αμινοξέος μπορεί να περιέχει διαφορετικό αριθμό αμινομάδων.

ΜΕΘΟΔΟΙ ΛΗΨΗΣ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

1. Περίπου 25 αμινοξέα μπορούν να ληφθούν με υδρόλυση πρωτεϊνών, αλλά το μείγμα που προκύπτει είναι δύσκολο να διαχωριστεί. Συνήθως ένα ή δύο οξέα λαμβάνονται σε πολύ μεγαλύτερες ποσότητες από τα άλλα, και αυτά τα οξέα μπορούν να απομονωθούν αρκετά εύκολα - χρησιμοποιώντας ρητίνες ανταλλαγής ιόντων.

2. Από αλογονωμένα οξέα. Μία από τις πιο κοινές μεθόδους για τη σύνθεση α-αμινοξέων είναι η αμμωνόλυση ενός α-αλογονωμένου οξέος, η οποία συνήθως λαμβάνεται με την αντίδραση Gehl-Volhard-Zelinsky:

Αυτή η μέθοδος μπορεί να τροποποιηθεί για να παραχθεί α-βρωμο οξύ μέσω μηλονικού εστέρα:

Μια αμινομάδα μπορεί να εισαχθεί στον εστέρα ενός α-αλογονωμένου οξέος χρησιμοποιώντας φθαλιμίδιο του καλίου (σύνθεση Gabriel):

3. Από καρβονυλικές ενώσεις (Strecker synthesis). Η σύνθεση Strecker των α-αμινοξέων αποτελείται από την αντίδραση μιας καρβονυλικής ένωσης με ένα μείγμα χλωριούχου αμμωνίου και κυανιούχου νατρίου (αυτή η βελτίωση της μεθόδου προτάθηκε από τους N.D. Zelinsky και G.L. Stadnikov).

Οι αντιδράσεις προσθήκης-εξάλειψης που περιλαμβάνουν αμμωνία και μια καρβονυλική ένωση παράγουν μια ιμίνη, η οποία αντιδρά με το υδροκυάνιο για να σχηματίσει α-αμινονιτρίλιο. Ως αποτέλεσμα της υδρόλυσης του, σχηματίζεται ένα α-αμινοξύ.

Χημικές ιδιότητες αμινοξέων

Όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη, περιέχουν ένα χειρόμορφο άτομο άνθρακα και μπορούν να εμφανιστούν ως εναντιομερή:

Έχει αποδειχθεί ότι σχεδόν όλα τα φυσικά απαντώμενα α-αμινοξέα έχουν την ίδια σχετική διαμόρφωση στο άτομο α-άνθρακα. Στο άτομο α-άνθρακα της (-)-σερίνης αποδόθηκε συμβατικά η L-διάταξη και στο άτομο α-άνθρακα της (+)-σερίνης δόθηκε η διαμόρφωση D. Επιπλέον, εάν η προβολή Fischer ενός α-αμινοξέος είναι γραμμένη έτσι ώστε η καρβοξυλική ομάδα να βρίσκεται στην κορυφή και το R στο κάτω μέρος, το L-αμινοξύ θα έχει την αμινομάδα στα αριστερά και το D-αμινοξύ θα έχει την αμινομάδα στα δεξιά. Το σχήμα του Fischer για τον προσδιορισμό της διαμόρφωσης αμινοξέων ισχύει για όλα τα α-αμινοξέα που έχουν ένα χειρόμορφο άτομο α-άνθρακα.

Το σχήμα δείχνει ότι ένα L-αμινοξύ μπορεί να είναι δεξιόστροφο (+) ή αριστερόστροφο (-) ανάλογα με τη φύση της ρίζας. Η συντριπτική πλειοψηφία των α-αμινοξέων που βρίσκονται στη φύση ανήκουν στη σειρά L. Τα εναντιόμορφά τους, δηλ. Τα D-αμινοξέα συντίθενται μόνο από μικροοργανισμούς και ονομάζονται «αφύσικα» αμινοξέα.

Σύμφωνα με την ονοματολογία (R,S), τα περισσότερα «φυσικά» ή L-αμινοξέα έχουν τη διαμόρφωση S.

Η L-ισολευκίνη και η L-θρεονίνη, η καθεμία περιέχει δύο χειρόμορφα κέντρα ανά μόριο, μπορεί να είναι οποιοδήποτε μέλος ενός ζεύγους διαστερεομερών ανάλογα με τη διαμόρφωση στο άτομο β-άνθρακα. Οι σωστές απόλυτες διαμορφώσεις αυτών των αμινοξέων δίνονται παρακάτω.

ΟΞΕ-ΒΑΣΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΤΩΝ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

Τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές ουσίες που μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή κατιόντων ή ανιόντων. Αυτή η ιδιότητα εξηγείται από την παρουσία τόσο όξινων (-COOH) όσο και βασικών (-NH 2) ομάδων στο ίδιο μόριο. Σε πολύ όξινα διαλύματα, η ομάδα NH 2 του οξέος πρωτονιώνεται και το οξύ γίνεται κατιόν. Σε έντονα αλκαλικά διαλύματα, η καρβοξυλική ομάδα του αμινοξέος αποπρωτονιώνεται και το οξύ μετατρέπεται σε ανιόν.

Στη στερεά κατάσταση, τα αμινοξέα υπάρχουν με τη μορφή αμφιτεριόντων (διπολικά ιόντα, εσωτερικά άλατα). Στα αμφιτεριόντα, ένα πρωτόνιο μεταφέρεται από την καρβοξυλική ομάδα στην αμινομάδα:

Εάν τοποθετήσετε ένα αμινοξύ σε ένα αγώγιμο μέσο και χαμηλώσετε ένα ζεύγος ηλεκτροδίων εκεί, τότε σε όξινα διαλύματα το αμινοξύ θα μεταναστεύσει στην κάθοδο και σε αλκαλικά διαλύματα - στην άνοδο. Σε μια ορισμένη τιμή pH χαρακτηριστική ενός δεδομένου αμινοξέος, δεν θα μετακινηθεί ούτε προς την άνοδο ούτε προς την κάθοδο, καθώς κάθε μόριο έχει τη μορφή αμφιτεριόντος (φέρει τόσο θετικό όσο και αρνητικό φορτίο). Αυτή η τιμή pH ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο (pI) ενός δεδομένου αμινοξέος.

ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΙΣ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ

Οι περισσότερες από τις αντιδράσεις που υφίστανται τα αμινοξέα σε εργαστηριακές συνθήκες (in vitro) είναι χαρακτηριστικές όλων των αμινών ή των καρβοξυλικών οξέων.

1. σχηματισμός αμιδίων στην καρβοξυλομάδα. Όταν η καρβονυλική ομάδα ενός αμινοξέος αντιδρά με την αμινομάδα μιας αμίνης, μια αντίδραση πολυσυμπύκνωσης του αμινοξέος λαμβάνει χώρα παράλληλα, που οδηγεί στο σχηματισμό αμιδίων. Για να αποφευχθεί ο πολυμερισμός, η αμινομάδα του οξέος μπλοκάρεται έτσι ώστε μόνο η αμινομάδα της αμίνης να αντιδρά. Για το σκοπό αυτό χρησιμοποιείται καρβοβενζοξυχλωρίδιο (καρβοβενζυλοξυχλωρίδιο, χλωρομυρμηκικός βενζυλεστέρας), tert-βουτοξυκαρβοξαζίδη κ.λπ.. Για να αντιδράσει με μια αμίνη, η καρβοξυλική ομάδα ενεργοποιείται με την έκθεσή της σε χλωρομυρμηκικό αιθυλεστέρα. Η προστατευτική ομάδα στη συνέχεια απομακρύνεται με καταλυτική υδρογονόλυση ή με τη δράση ψυχρού διαλύματος υδροβρωμιούχου σε οξικό οξύ.

2. σχηματισμός αμιδίων στην αμινομάδα. Όταν η αμινομάδα ενός α-αμινοξέος ακυλιώνεται, σχηματίζεται ένα αμίδιο.

Η αντίδραση προχωρά καλύτερα στο βασικό μέσο, ​​αφού αυτό εξασφαλίζει υψηλή συγκέντρωση ελεύθερης αμίνης.

3. σχηματισμός εστέρων. Η καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος εστεροποιείται εύκολα με συμβατικές μεθόδους. Για παράδειγμα, οι μεθυλεστέρες παρασκευάζονται περνώντας ξηρό αέριο υδροχλώριο μέσω ενός διαλύματος του αμινοξέος σε μεθανόλη:

Τα αμινοξέα είναι ικανά για πολυσυμπύκνωση, με αποτέλεσμα το σχηματισμό πολυαμιδίου. Τα πολυαμίδια που αποτελούνται από α-αμινοξέα ονομάζονται πεπτίδια ή πολυπεπτίδια. Ο αμιδικός δεσμός σε τέτοια πολυμερή ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός. Τα πολυπεπτίδια με μοριακό βάρος τουλάχιστον 5000 ονομάζονται πρωτεΐνες. Οι πρωτεΐνες περιέχουν περίπου 25 διαφορετικά αμινοξέα. Όταν μια δεδομένη πρωτεΐνη υδρολύεται, όλα αυτά τα αμινοξέα ή μερικά από αυτά μπορούν να σχηματιστούν σε ορισμένες αναλογίες χαρακτηριστικές μιας μεμονωμένης πρωτεΐνης.

Η μοναδική αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων στην αλυσίδα που είναι εγγενής σε μια δεδομένη πρωτεΐνη ονομάζεται πρωταρχική δομή της πρωτεΐνης. Οι ιδιαιτερότητες της συστροφής των αλυσίδων των πρωτεϊνικών μορίων (η σχετική διάταξη των θραυσμάτων στο χώρο) ονομάζονται δευτερογενής δομή των πρωτεϊνών. Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες πρωτεϊνών μπορούν να συνδεθούν μεταξύ τους για να σχηματίσουν δεσμούς αμιδίου, δισουλφιδίου, υδρογόνου και άλλων λόγω των πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων. Ως αποτέλεσμα, η σπείρα συστρέφεται σε μια μπάλα. Αυτό το δομικό χαρακτηριστικό ονομάζεται τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Για να επιδείξουν βιολογική δραστηριότητα, ορισμένες πρωτεΐνες πρέπει πρώτα να σχηματίσουν ένα μακροσύμπλεγμα (ολιγοπρωτεΐνη) που αποτελείται από πολλές πλήρεις υπομονάδες πρωτεΐνης. Η τεταρτοταγής δομή καθορίζει τον βαθμό σύνδεσης τέτοιων μονομερών στο βιολογικά ενεργό υλικό.

Οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες - ινώδεις (η αναλογία μοριακού μήκους προς πλάτος είναι μεγαλύτερη από 10) και σφαιρικές (η αναλογία είναι μικρότερη από 10). Οι ινώδεις πρωτεΐνες περιλαμβάνουν το κολλαγόνο, την πιο άφθονη πρωτεΐνη στα σπονδυλωτά. αντιπροσωπεύει σχεδόν το 50% του ξηρού βάρους του χόνδρου και περίπου το 30% της στερεής ύλης των οστών. Στα περισσότερα ρυθμιστικά συστήματα φυτών και ζώων, η κατάλυση πραγματοποιείται από σφαιρικές πρωτεΐνες, οι οποίες ονομάζονται ένζυμα.

Μια ανθεκτική ουσία που περιέχει πολύ θείο. Οι πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται για την παραγωγή πλαστικών και κόλλας. Παρακάτω παρέχουμε έναν πίνακα με μερικές πληροφορίες για τα αμινοξέα και τις πρωτεΐνες (στην επόμενη σελίδα). tRNA RNA μεταφοράς αμινοακυλίου με μια ομάδα αμινοακυλίου συνδεδεμένη στην ομάδα υδροξυλίου 2" ή 3" του τερματικού υπολείμματος αδενοσίνης. Η αμινοακυλομάδα μεταναστεύει γρήγορα μεταξύ 2-...

Αυτοί μπορούν. Τέτοια συνδυασμένα προϊόντα διατροφής, που περιέχουν συμπληρωματικές πρωτεΐνες, αποτελούν μέρος της παραδοσιακής κουζίνας όλων των λαών του κόσμου. ΚΕΦΑΛΑΙΟ 3. ΟΙΚΟΛΟΓΙΚΑ ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΤΙΚΑ ΤΗΣ ΜΕΛΕΤΗΣ ΤΟΥ ΘΕΜΑΤΟΣ «ΑΜΙΝΟΞΕΑ» Ο ανθρώπινος οργανισμός δεν μπορεί να αποθηκεύσει πρωτεΐνες, επομένως ένα άτομο χρειάζεται μια ισορροπημένη πρωτεϊνική διατροφή καθημερινά. Ένας ενήλικας που ζυγίζει 82 κιλά χρειάζεται 79 γρ...

Είδη ζώων. Οι περιφερειακές διαφορές στις συγκεντρώσεις μεθειονίνης είναι μικρές. Η επίδραση της δίαιτας στις συγκεντρώσεις μεθειονίνης στον εγκέφαλο είναι επίσης ασήμαντη λόγω ανταγωνιστικές σχέσειςμε ουδέτερα αμινοξέα για συστήματα μεταφοράς. Η μεθειονίνη στη δεξαμενή των ελεύθερων αμινοξέων χρησιμοποιείται κατά 80% για τη σύνθεση πρωτεϊνών. Ο μεταβολισμός της ελεύθερης μεθειονίνης σε κυστεΐνη ξεκινά με το σχηματισμό της S-αδενοσυλομεθειονίνης, ...

Τα αμινοξέα είναι οργανικές ενώσεις που περιέχουν λειτουργικές ομάδες στο μόριο: αμινο και καρβοξυλ.

Ονοματολογία αμινοξέων. Σύμφωνα με τη συστηματική ονοματολογία, τα ονόματα των αμινοξέων σχηματίζονται από τα ονόματα των αντίστοιχων καρβοξυλικών οξέων και την προσθήκη της λέξης «αμινο». Η θέση της αμινομάδας υποδεικνύεται με αριθμούς. Η μέτρηση είναι από τον άνθρακα της καρβοξυλικής ομάδας.

Ισομερισμός αμινοξέων. Η δομική τους ισομέρεια καθορίζεται από τη θέση της αμινομάδας και τη δομή της ρίζας άνθρακα. Ανάλογα με τη θέση της ομάδας NH 2, διακρίνονται τα -, - και -αμινοξέα.

Τα μόρια της πρωτεΐνης είναι κατασκευασμένα από α-αμινοξέα.

Χαρακτηρίζονται επίσης από ισομέρεια της λειτουργικής ομάδας (διακλαδικά ισομερή αμινοξέων μπορεί να είναι εστέρες αμινοξέων ή αμίδια υδροξυοξέων). Για παράδειγμα, για το 2-αμινοπροπανοϊκό οξύ CH 3 – CH(NH) 2 – COOH τα ακόλουθα ισομερή είναι πιθανά

Φυσικές ιδιότητες των α-αμινοξέων

Τα αμινοξέα είναι άχρωμες κρυσταλλικές ουσίες, μη πτητικές (χαμηλή πίεση κορεσμένων ατμών), που τήκονται με αποσύνθεση σε υψηλές θερμοκρασίες. Τα περισσότερα από αυτά είναι πολύ διαλυτά στο νερό και ελάχιστα διαλυτά σε οργανικούς διαλύτες.

Τα υδατικά διαλύματα μονοβασικών αμινοξέων έχουν ουδέτερη αντίδραση. -Τα αμινοξέα μπορούν να θεωρηθούν ως εσωτερικά άλατα (διπολικά ιόντα): + NH 3  CH 2  COO  . Σε όξινο περιβάλλον συμπεριφέρονται σαν κατιόντα, σε αλκαλικό περιβάλλον σαν ανιόντα. Τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές ενώσεις που παρουσιάζουν τόσο όξινες όσο και βασικές ιδιότητες.

Μέθοδοι λήψης α-αμινοξέων

1. Η επίδραση της αμμωνίας στα άλατα των χλωριωμένων οξέων.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH 2  CH2COOH

2. Η επίδραση της αμμωνίας και του υδροκυανικού οξέος στις αλδεΰδες.

3. Η υδρόλυση της πρωτεΐνης παράγει 25 διαφορετικά αμινοξέα. Ο διαχωρισμός τους δεν είναι πολύ εύκολο έργο.

Μέθοδοι λήψης -αμινοξέων

1. Προσθήκη αμμωνίας σε ακόρεστα καρβοξυλικά οξέα.

CH 2 = CH  COOH + 2NH 3  NH 2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Σύνθεση με βάση διβασικό μηλονικό οξύ.

Χημικές ιδιότητες αμινοξέων

1. Αντιδράσεις στην καρβοξυλομάδα.

1.1. Σχηματισμός αιθέρων από τη δράση των αλκοολών.

2. Αντιδράσεις στην αμινομάδα.

2.1. Αλληλεπίδραση με ανόργανα οξέα.

NH 2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Αλληλεπίδραση με νιτρώδες οξύ.

NH 2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Μετατροπή αμινοξέων όταν θερμαίνεται.

3.1.-αμινοξέα σχηματίζουν κυκλικά αμίδια.

3.2.-αμινοξέα αφαιρούν την αμινομάδα και το άτομο υδρογόνου του ατόμου y-άνθρακα.

Μεμονωμένοι εκπρόσωποι

Γλυκίνη NH 2 CH 2 COOH (γλυκοκόλη). Ένα από τα πιο κοινά αμινοξέα που βρίσκονται στις πρωτεΐνες. Υπό κανονικές συνθήκες - άχρωμοι κρύσταλλοι με Tm = 232236С. Εύκολα διαλυτό στο νερό, αδιάλυτο σε απόλυτη αλκοόλη και αιθέρα. Δείκτης υδρογόνου υδατικού διαλύματος6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-αλανίνη – αμινοπροπιονικό οξύ

Ευρέως διαδεδομένο στη φύση. Βρίσκεται σε ελεύθερη μορφή στο πλάσμα του αίματος και στις περισσότερες πρωτεΐνες. T pl = 295296С, πολύ διαλυτό στο νερό, ελάχιστα διαλυτό στην αιθανόλη, αδιάλυτο στον αιθέρα. pKa (COOH) = 2,34; pKa (ΝΗ ) = 9,69.

-αλανίνη NH 2 CH 2 CH 2 COOH – μικροί κρύσταλλοι με θερμοκρασία τήξης = 200°C, πολύ διαλυτοί στο νερό, ελάχιστα σε αιθανόλη, αδιάλυτοι σε αιθέρα και ακετόνη. pKa (COOH) = 3,60; pKa (ΝΗ ) = 10,19; απουσιάζει σε πρωτεΐνες.

Complexons. Αυτός ο όρος χρησιμοποιείται για να ονομάσει μια σειρά α-αμινοξέων που περιέχουν δύο ή τρεις καρβοξυλομάδες. Το πιο απλό:

Ν Το πιο κοινό σύμπλεγμα είναι το αιθυλενοδιαμινοτετραοξικό οξύ.

Το δινάτριο άλας του, Trilon B, χρησιμοποιείται εξαιρετικά ευρέως στην αναλυτική χημεία.

Οι δεσμοί μεταξύ των υπολειμμάτων α-αμινοξέων ονομάζονται πεπτιδικοί δεσμοί και οι ίδιες οι ενώσεις που προκύπτουν ονομάζονται πεπτίδια.

Δύο υπολείμματα α-αμινοξέων σχηματίζουν ένα διπεπτίδιο, τρία - ένα τριπεπτίδιο. Πολλά υπολείμματα σχηματίζουν πολυπεπτίδια. Τα πολυπεπτίδια, όπως και τα αμινοξέα, είναι αμφοτερικά· το καθένα έχει το δικό του ισοηλεκτρικό σημείο. Οι πρωτεΐνες είναι πολυπεπτίδια.