Τα αμινοξέα είναι ετερολειτουργικές ενώσεις που περιέχουν απαραίτητα δύο λειτουργικές ομάδες: μια αμινομάδα - NH 2 και μια καρβοξυλική ομάδα - COOH, που σχετίζεται με μια ρίζα υδρογονάνθρακα. Ο γενικός τύπος των απλούστερων αμινοξέων μπορεί να γραφτεί ως εξής:

Δεδομένου ότι τα αμινοξέα περιέχουν δύο διαφορετικές λειτουργικές ομάδες που επηρεάζουν η μία την άλλη, οι χαρακτηριστικές αντιδράσεις είναι διαφορετικές από τις χαρακτηριστικές αντιδράσεις καρβοξυλικά οξέακαι αμίνες.

Ιδιότητες αμινοξέων

Η αμινομάδα - NH 2 καθορίζει τις βασικές ιδιότητες των αμινοξέων, καθώς είναι ικανό να προσκολλήσει ένα κατιόν υδρογόνου στον εαυτό του μέσω ενός μηχανισμού δότη-δέκτη λόγω της παρουσίας ενός ζεύγους ελεύθερων ηλεκτρονίων στο άτομο αζώτου.

Η ομάδα -COOH (καρβοξυλική ομάδα) καθορίζει τις όξινες ιδιότητες αυτών των ενώσεων. Επομένως, τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές οργανικές ενώσεις. Αντιδρούν με τα αλκάλια ως οξέα:

Με ισχυρά οξέα -όπως βάσεις- αμίνες:

Επιπλέον, η αμινομάδα σε ένα αμινοξύ αλληλεπιδρά με την καρβοξυλική ομάδα του, σχηματίζοντας ένα εσωτερικό άλας:

Ο ιονισμός των μορίων αμινοξέων εξαρτάται από την όξινη ή αλκαλική φύση του περιβάλλοντος:

Επειδή τα αμινοξέα σε υδατικά διαλύματα συμπεριφέρονται όπως τυπικά αμφοτερικές ενώσεις, τότε στους ζωντανούς οργανισμούς παίζουν το ρόλο ρυθμιστικών ουσιών που διατηρούν μια ορισμένη συγκέντρωση ιόντων υδρογόνου.

Τα αμινοξέα είναι άχρωμα κρυσταλλικές ουσίες, τήξη με αποσύνθεση σε θερμοκρασίες άνω των 200 ° C. Είναι διαλυτά στο νερό και αδιάλυτα στον αιθέρα. Ανάλογα με τη ρίζα R, μπορεί να είναι γλυκές, πικρές ή άγευστες.

Τα αμινοξέα χωρίζονται σε φυσικά (που βρίσκονται σε ζωντανούς οργανισμούς) και συνθετικά. Μεταξύ των φυσικών αμινοξέων (περίπου 150), διακρίνονται τα πρωτεϊνογενή αμινοξέα (περίπου 20), τα οποία αποτελούν μέρος των πρωτεϊνών. Έχουν σχήμα L. Περίπου τα μισά από αυτά τα αμινοξέα είναι αναντικατάστατος, γιατί δεν συντίθενται στον ανθρώπινο οργανισμό. Απαραίτητα οξέα είναι η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η φαινυλαλανίνη, η λυσίνη, η θρεονίνη, η κυστεΐνη, η μεθειονίνη, η ιστιδίνη, η τρυπτοφάνη. Αυτές οι ουσίες εισέρχονται στο ανθρώπινο σώμα με την τροφή. Εάν η ποσότητα τους στα τρόφιμα είναι ανεπαρκής, διαταράσσεται η φυσιολογική ανάπτυξη και λειτουργία του ανθρώπινου οργανισμού. Σε ορισμένες ασθένειες, το σώμα δεν είναι σε θέση να συνθέσει κάποια άλλα αμινοξέα. Έτσι, στη φαινυλκετονουρία, η τυροσίνη δεν συντίθεται. Η πιο σημαντική ιδιότητα των αμινοξέων είναι η ικανότητα να εισέρχονται σε μοριακή συμπύκνωση με την απελευθέρωση νερού και το σχηματισμό της αμιδικής ομάδας -NH-CO-, για παράδειγμα:

Οι ενώσεις υψηλού μοριακού βάρους που λαμβάνονται ως αποτέλεσμα αυτής της αντίδρασης περιέχουν μεγάλος αριθμόςθραύσματα αμιδίου και ως εκ τούτου έλαβε το όνομα πολυαμίδια.

Αυτά, εκτός από τις συνθετικές ίνες νάιλον που αναφέρθηκαν παραπάνω, περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, το enant, που σχηματίζεται κατά την πολυσυμπύκνωση του αμινοενανθικού οξέος. Τα αμινοξέα με αμινο και καρβοξυλομάδες στα άκρα των μορίων είναι κατάλληλα για την παραγωγή συνθετικών ινών.

Τα πολυαμίδια άλφα αμινοξέων ονομάζονται πεπτίδια. Ανάλογα με τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων διακρίνονται διπεπτίδια, τριπεπτίδια, πολυπεπτίδια. Σε τέτοιες ενώσεις, οι ομάδες -NH-CO- ονομάζονται πεπτιδικές ομάδες.

Ισομερισμός και ονοματολογία αμινοξέων

Η ισομέρεια αμινοξέων καθορίζεται από τη διαφορετική δομή της ανθρακικής αλυσίδας και τη θέση της αμινομάδας, για παράδειγμα:

Τα ονόματα των αμινοξέων είναι επίσης ευρέως διαδεδομένα, στα οποία η θέση της αμινομάδας υποδεικνύεται με τα γράμματα του ελληνικού αλφαβήτου: α, β, υ κ.λπ. Έτσι, το 2-αμινοβουτανοϊκό οξύ μπορεί επίσης να ονομαστεί α-αμινοξύ :

Μέθοδοι λήψης αμινοξέων

1. Τα αμινοξέα παρουσιάζουν αμφοτερικές ιδιότητες και οξέα και αμίνες, καθώς και ειδικές ιδιότητες λόγω της κοινής παρουσίας αυτών των ομάδων. Σε υδατικά διαλύματα, η ΑΜΚ υπάρχει με τη μορφή εσωτερικών αλάτων (διπολικά ιόντα). Υδατικά διαλύματαΤα μονοαμινομονοκαρβοξυλικά οξέα είναι ουδέτερα ως προς τη λακκούβα, επειδή τα μόριά τους περιέχουν ίσο αριθμό ομάδων -NH 2 - και -COOH. Αυτές οι ομάδες αλληλεπιδρούν μεταξύ τους για να σχηματίσουν εσωτερικά άλατα:

Ένα τέτοιο μόριο έχει αντίθετα φορτία σε δύο σημεία: θετικό NH 3 + και αρνητικό στο καρβοξυλ –COO -. Από αυτή την άποψη, το εσωτερικό άλας της ΑΜΚ ονομάζεται διπολικό ιόν ή ιόν Zwitter (Zwitter - υβρίδιο).

Ένα διπολικό ιόν σε όξινο περιβάλλον συμπεριφέρεται σαν κατιόν, αφού η διάσταση της καρβοξυλικής ομάδας καταστέλλεται. σε αλκαλικό περιβάλλον - ως ανιόν. Υπάρχουν τιμές pH συγκεκριμένες για κάθε αμινοξύ, στις οποίες ο αριθμός των ανιονικών μορφών στο διάλυμα είναι ίσος με τον αριθμό των κατιονικών μορφών. Η τιμή pH στην οποία το συνολικό φορτίο του μορίου ΑΜΚ είναι 0 ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείο της ΑΜΚ (pI AA).

Τα υδατικά διαλύματα μονοαμινοδικαρβοξυλικών οξέων έχουν όξινη αντίδραση:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Το ισοηλεκτρικό σημείο των μονοαμινοδικαρβοξυλικών οξέων βρίσκεται σε όξινο περιβάλλον και τέτοια ΑΜΑ ονομάζονται όξινα.

Τα διαμινομονοκαρβοξυλικά οξέα έχουν βασικές ιδιότητες σε υδατικά διαλύματα (η συμμετοχή του νερού στη διαδικασία διάστασης πρέπει να φαίνεται):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Το ισοηλεκτρικό σημείο των διαμινομονοκαρβοξυλικών οξέων είναι σε pH>7 και τέτοια ΑΜΑ ονομάζονται βασικά.

Όντας διπολικά ιόντα, τα αμινοξέα παρουσιάζουν αμφοτερικές ιδιότητες: μπορούν να σχηματίσουν άλατα τόσο με οξέα όσο και με βάσεις:

ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗ υδροχλωρικό οξύΤο HCl παράγει ένα άλας:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Η αλληλεπίδραση με μια βάση οδηγεί στο σχηματισμό ενός άλατος:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Σχηματισμός συμπλεγμάτων με μέταλλα– σύμπλοκο χηλικών. Η δομή του άλατος χαλκού της γλυκόλης (γλυκίνη) μπορεί να αναπαρασταθεί από τον ακόλουθο τύπο:

Σχεδόν όλος ο χαλκός που είναι διαθέσιμος στο ανθρώπινο σώμα (100 mg) συνδέεται με πρωτεΐνες (αμινοξέα) με τη μορφή αυτών των σταθερών ενώσεων σε σχήμα νυχιού.

3. Παρόμοια με άλλα οξέα αμινοξέα σχηματίζουν εστέρες, ανυδρίτες αλογόνου, αμίδια.

4. Αντιδράσεις αποκαρβοξυλίωσηςεμφανίζονται στο σώμα με τη συμμετοχή ειδικών ενζύμων αποκαρβοξυλάσης: οι αμίνες που προκύπτουν (τρυπταμίνη, ισταμίνη, σεροτινίνη) ονομάζονται βιογενείς αμίνες και είναι ρυθμιστές μιας σειράς φυσιολογικών λειτουργιών του ανθρώπινου σώματος.

5. Αλληλεπίδραση με φορμαλδεΰδη(αλδεΰδες)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

Η φορμαλδεΰδη δεσμεύει την ομάδα NH 2, η ομάδα -COOH παραμένει ελεύθερη και μπορεί να τιτλοδοτηθεί με αλκάλια. Επομένως, αυτή η αντίδραση χρησιμοποιείται για τον ποσοτικό προσδιορισμό των αμινοξέων (μέθοδος Sørensen).

6. ΑΛΛΗΛΕΠΙΔΡΑΣΗ νιτρώδες οξύ οδηγεί στο σχηματισμό υδροξυοξέων και στην απελευθέρωση αζώτου. Με βάση τον όγκο του απελευθερωμένου αζώτου N2, προσδιορίζεται η ποσοτική του περιεκτικότητα στο υπό μελέτη αντικείμενο. Αυτή η αντίδραση χρησιμοποιείται για τον ποσοτικό προσδιορισμό των αμινοξέων (μέθοδος Van-Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Αυτός είναι ένας από τους τρόπους απαμινίωσης της ΑΜΚ έξω από το σώμα

7. Ακυλίωση αμινοξέων.Η αμινομάδα της ΑΜΚ μπορεί να ακυλιωθεί με χλωρίδια και ανυδρίτες οξέος ήδη σε θερμοκρασία δωματίου.

Το προϊόν της καταγεγραμμένης αντίδρασης είναι το ακετυλο-α-αμινοπροπιονικό οξύ.

Τα ακυλικά παράγωγα της ΑΜΚ χρησιμοποιούνται ευρέως στη μελέτη της αλληλουχίας τους σε πρωτεΐνες και στη σύνθεση πεπτιδίων (προστασία της αμινομάδας).

8.Συγκεκριμένες ιδιότητεςαντιδράσεις που σχετίζονται με την παρουσία και αμοιβαία επιρροήαμινο και καρβοξυλομάδες - σχηματισμός πεπτιδίων. Κοινή περιουσίαα-ΑΜΚ είναι διαδικασία πολυσυμπύκνωσης, που οδηγεί στο σχηματισμό πεπτιδίων. Ως αποτέλεσμα αυτής της αντίδρασης, σχηματίζονται αμιδικοί δεσμοί στη θέση αλληλεπίδρασης μεταξύ της καρβοξυλικής ομάδας μιας ΑΜΚ και της αμινομάδας μιας άλλης ΑΜΚ. Με άλλα λόγια, τα πεπτίδια είναι αμίδια που σχηματίζονται ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης αμινομάδων και καρβοξυλίων αμινοξέων. Ο αμιδικός δεσμός σε τέτοιες ενώσεις ονομάζεται πεπτιδικός δεσμός (εξηγήστε τη δομή της πεπτιδικής ομάδας και του πεπτιδικού δεσμού: τρικεντρικό p, p-συζευγμένο σύστημα)

Ανάλογα με τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων στο μόριο, διακρίνονται τα δι-, τρι-, τετραπεπτίδια κ.λπ. έως πολυπεπτίδια (έως 100 υπολείμματα ΑΜΚ). Τα ολιγοπεπτίδια περιέχουν από 2 έως 10 υπολείμματα ΑΜΚ, οι πρωτεΐνες περιέχουν περισσότερα από 100 υπολείμματα ΑΜΚ. Γενικά, μια πολυπεπτιδική αλυσίδα μπορεί να αναπαρασταθεί από το διάγραμμα:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Όπου τα R 1, R 2, ... R n είναι ρίζες αμινοξέων.

Έννοια των πρωτεϊνών.

Τα σημαντικότερα βιοπολυμερή των αμινοξέων είναι οι πρωτεΐνες - πρωτεΐνες. Υπάρχουν περίπου 5 εκατομμύρια στο ανθρώπινο σώμα. διάφορες πρωτεΐνες που αποτελούν το δέρμα, τους μύες, το αίμα και άλλους ιστούς. Οι πρωτεΐνες παίρνουν το όνομά τους από την ελληνική λέξη "πρωτός" - πρώτα, το πιο σημαντικό. Οι πρωτεΐνες εκτελούν μια σειρά από σημαντικές λειτουργίες στο σώμα: 1. Λειτουργία κατασκευής. 2. Λειτουργία μεταφοράς. 3. Προστατευτική λειτουργία. 4. Καταλυτική συνάρτηση. 5. Ορμονική λειτουργία. 6. Διατροφική λειτουργία.

Όλες οι φυσικές πρωτεΐνες σχηματίζονται από μονομερή αμινοξέων. Όταν οι πρωτεΐνες υδρολύονται, σχηματίζεται ένα μείγμα ΑΜΚ. Υπάρχουν 20 από αυτές τις ΑΜΚ.

4. Ενδεικτικό υλικό:παρουσίαση

5. Λογοτεχνία:

Κύρια βιβλιογραφία:

1. Βιοοργανική χημεία: σχολικό βιβλίο. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov T.S. Χημεία: σχολικό βιβλίο - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 σελ.
  2. Bolysbekova S. M. Χημεία βιογενών στοιχείων: φροντιστήριο- Semey, 2012. - 219 σελ. : λάσπη
  3. Βερέντσοβα Λ.Γ. Ανόργανη, φυσική και κολλοειδής χημεία: εγχειρίδιο - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : Εγώ θα.
  4. Φυσική και κολλοειδής χημεία / Επιμέλεια A.P. Belyaev. - M.: GEOTAR MEDIA, 2008
  5. Βερέντσεβα Λ.Γ. Ανόργανη, φυσική και κολλοειδής χημεία, (δοκιμές επαλήθευσης) 2009

Πρόσθετη βιβλιογραφία:

  1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Φυσική και κολλοειδής χημεία. Μ. 2003.

2. Slesarev V.I. Χημεία. Βασικές αρχές της ζωντανής χημείας. Αγία Πετρούπολη: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. γενική χημεία. Βιοφυσική χημεία. Χημεία βιογενών στοιχείων. Μ.: VSh, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Θεωρητική βάσηκτίρια και αντιδραστικότηταβιολογικά σημαντικές οργανικές ενώσεις. Αλμάτι, 2003.

  1. Οδηγός εργαστηριακών μαθημάτων βιοοργανικής χημείας, εκδ. ΣΤΟ. Tyukavkina. M., Bustard, 2003.
  2. Γκλίνκα Ν.Λ. Γενική χημεία. Μ., 2003.
  3. Ponomarev V.D. Αναλυτική ΧημείαΜέρος 1.2 2003

6. Ερωτήσεις ελέγχου (Ανατροφοδότηση):

1. Τι καθορίζει τη δομή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο σύνολό της;

2. Σε τι οδηγεί η μετουσίωση της πρωτεΐνης;

3. Πώς λέγεται το ισοηλεκτρικό σημείο;

4. Ποια αμινοξέα ονομάζονται απαραίτητα;

5. Πώς σχηματίζονται οι πρωτεΐνες στο σώμα μας;

Αμινοξέα.

Αμινοξέα(αμινοκαρβοξυλικά οξέα) - ΟΡΓΑΝΙΚΕΣ ΕΝΩΣΕΙΣ, το μόριο του οποίου περιέχει ταυτόχρονα καρβοξυλ (-COOH) Και ομάδες αμίνης (-ΝΗ 2).


Η δομή των αμινοξέων μπορεί να εκφραστεί με τον γενικό τύπο παρακάτω:
(Οπου R– ρίζα υδρογονάνθρακα, η οποία μπορεί να περιέχει διάφορες λειτουργικές ομάδες).

Αμινοξέαμπορούν να θεωρηθούν ως παράγωγα καρβοξυλικά οξέα, στην οποία ένα ή περισσότερα άτομα υδρογόνου αντικαθίστανται από ομάδες αμίνης (-ΝΗ2).


Ένα παράδειγμα είναι τα πρωτόζωα: αμινοοξικό οξύ, ή γλυκίνηκαι αμινοπροπιονικό οξύ ή αλανίνη:


Χημικές ιδιότητες αμινοξέων

Τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές ενώσεις, δηλ. Ανάλογα με τις συνθήκες, μπορούν να εμφανίσουν τόσο βασικές όσο και όξινες ιδιότητες.


Λόγω της καρβοξυλικής ομάδας ( -COOH) σχηματίζουν άλατα με βάσεις.
Λόγω της αμινομάδας ( -ΝΗ 2) σχηματίζουν άλατα με οξέα.


Ένα ιόν υδρογόνου που αποβάλλεται κατά την διάσταση από ένα καρβοξυλικό ( -ΑΥΤΟΣ) αμινοξύ, μπορεί να περάσει στην αμινομάδα του με το σχηματισμό μιας ομάδας αμμωνίου ( NH3+).


Έτσι, υπάρχουν και αμινοξέα και αντιδρούν με τη μορφή διπολικών ιόντων (εσωτερικά άλατα).


Αυτό εξηγεί ότι διαλύματα αμινοξέων που περιέχουν μία καρβοξυλική και μία αμινομάδα έχουν ουδέτερη αντίδραση.

Άλφα αμινοξέα

Από μόρια αμινοξέαμόρια πρωτεϊνικών ουσιών δομούνται ή πρωτεΐνες, τα οποία, κατά την πλήρη υδρόλυση υπό την επίδραση ορυκτών οξέων, αλκαλίων ή ενζύμων, αποσυντίθενται, σχηματίζοντας μίγματα αμινοξέων.


Ο συνολικός αριθμός των φυσικών αμινοξέων φτάνει τα 300, αλλά μερικά από αυτά είναι αρκετά σπάνια.


Μεταξύ των αμινοξέων, υπάρχει μια ομάδα 20 πιο σημαντικών. Βρίσκονται σε όλες τις πρωτεΐνες και ονομάζονται άλφα αμινοξέα.


Άλφα αμινοξέα– κρυσταλλικές ουσίες διαλυτές στο νερό. Πολλά από αυτά έχουν γλυκιά γεύση. Αυτή η ιδιότητα αντικατοπτρίζεται στο όνομα του πρώτου ομόλογου της σειράς άλφα αμινοξέων - γλυκίνη, το οποίο ήταν και το πρώτο άλφα αμινοξύ που βρέθηκε σε φυσικό υλικό.


Παρακάτω είναι ένας πίνακας με μια λίστα άλφα αμινοξέων:


Ονομα
Τύπος
Όνομα που απομένει
Αμινοξέα με αλειφατικές ρίζες
Ομάδα OH
Ser
Θρ
Αμινοξέα με ρίζες που περιέχουν μια ομάδα COOH
Ασπίδα
Glu
Αμινοξέα με ρίζες που περιέχουν NH2CO-ομάδα
Asn
Gln
Αμινοξέα με ρίζες που περιέχουν NH 2-ομάδα
Lys
Arg
Αμινοξέα με ρίζες που περιέχουν θείο
Cys
Συνάντησε
Αμινοξέα με αρωματικές ρίζες
Phe
Tyr
Αμινοξέα με ετεροκυκλικές ρίζες
Trp
Του
Pro

Απαραίτητα αμινοξέα

Κύρια πηγή άλφα αμινοξέαοι πρωτεΐνες των τροφίμων εξυπηρετούν το σώμα των ζώων.


Πολλά άλφα αμινοξέα συντίθενται στο σώμα, αλλά ορισμένα άλφα αμινοξέα που είναι απαραίτητα για τη σύνθεση πρωτεϊνών δεν συντίθενται στο σώμα και πρέπει να έρθει από έξω, με φαγητό. Αυτά τα αμινοξέα ονομάζονται αναντικατάστατος. Εδώ είναι η λίστα τους:


Όνομα αμινοξέος
Ονομασία προϊόντων διατροφής

δημητριακά, όσπρια, κρέας, μανιτάρια, γαλακτοκομικά προϊόντα, φιστίκια

αμύγδαλα, κάσιους, κοτόπουλο, ρεβίθια, αυγά, ψάρι, φακές, συκώτι, κρέας, σίκαλη, οι περισσότεροι σπόροι, σόγια

κρέας, ψάρι, φακές, ξηροί καρποί, οι περισσότεροι σπόροι, κοτόπουλο, αυγά, βρώμη, καστανό ρύζι

ψάρια, κρέας, γαλακτοκομικά προϊόντα, σιτάρι, ξηροί καρποί, αμάραντο

γάλα, κρέας, ψάρι, αυγά, φασόλια, φασόλια, φακές και σόγια

γαλακτοκομικά προϊόντα, αυγά, ξηροί καρποί, φασόλια

όσπρια, βρώμη, μπανάνες, αποξηραμένοι χουρμάδες, φιστίκια, σουσάμι, κουκουνάρι, γάλα, γιαούρτι, τυρί κότατζ, ψάρι, κοτόπουλο, γαλοπούλα, κρέας

όσπρια, ξηρούς καρπούς, μοσχάρι, κοτόπουλο, ψάρι, αυγά, τυρί κότατζ, γάλα

κολοκυθόσποροι, χοιρινό, μοσχαρίσιο κρέας, φιστίκια, σουσάμι, γιαούρτι, ελβετικό τυρί

τόνος, σολομός, χοιρινό φιλέτο, μοσχαρίσιο φιλέτο, στήθος κοτόπουλου, σόγια, φιστίκια, φακές

Σε ορισμένες, συχνά συγγενείς, ασθένειες, ο κατάλογος των απαραίτητων οξέων διευρύνεται. Για παράδειγμα, με τη φαινυλκετονουρία, το ανθρώπινο σώμα δεν συνθέτει άλλο άλφα αμινοξύ - τυροσίνη, η οποία στον οργανισμό των υγιών ανθρώπων λαμβάνεται με υδροξυλίωση της φαινυλαλανίνης.

Χρήση αμινοξέων στην ιατρική πρακτική

Άλφα αμινοξέακαταλαμβάνουν βασική θέση σε μεταβολισμό του αζώτου. Πολλά από αυτά χρησιμοποιούνται στην ιατρική πρακτική ως φάρμακα, επηρεάζοντας τον μεταβολισμό των ιστών.


Ετσι, γλουταμινικό οξύχρησιμοποιείται για τη θεραπεία ασθενειών του κεντρικού νευρικό σύστημα, μεθειονίνηΚαι ιστιδίνη– θεραπεία και πρόληψη ηπατικών παθήσεων, κυστεΐνη– οφθαλμικές παθήσεις.

Τα αμινοξέα είναι οργανικές αμφοτερικές ενώσεις. Περιέχουν δύο λειτουργικές ομάδες αντίθετης φύσης στο μόριο: μια αμινομάδα με βασικές ιδιότητες και μια καρβοξυλομάδα με όξινες ιδιότητες. Τα αμινοξέα αντιδρούν τόσο με οξέα όσο και με βάσεις:

H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Όταν τα αμινοξέα διαλύονται στο νερό, η καρβοξυλική ομάδα αφαιρεί ένα ιόν υδρογόνου, το οποίο μπορεί να προσκολληθεί στην αμινομάδα. Σε αυτή την περίπτωση, σχηματίζεται ένα εσωτερικό άλας, το μόριο του οποίου είναι ένα διπολικό ιόν:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO – .

Οι μετασχηματισμοί οξέων-βάσης αμινοξέων σε διάφορα περιβάλλοντα μπορούν να παρασταθούν από το ακόλουθο γενικό διάγραμμα:

Τα υδατικά διαλύματα αμινοξέων έχουν ουδέτερο, αλκαλικό ή όξινο περιβάλλον ανάλογα με τον αριθμό των λειτουργικών ομάδων. Έτσι, το γλουταμικό οξύ σχηματίζει ένα όξινο διάλυμα (δύο ομάδες -COOH, μία -NH2), η λυσίνη σχηματίζει ένα αλκαλικό διάλυμα (μία -COOH ομάδα, δύο -NH2).

Αρέσει πρωτοταγείς αμίνες, τα αμινοξέα αντιδρούν με το νιτρώδες οξύ και η αμινομάδα μετατρέπεται σε υδροξοομάδα και το αμινοξύ σε υδροξυ οξύ:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Η μέτρηση του όγκου του αζώτου που απελευθερώνεται μας επιτρέπει να προσδιορίσουμε την ποσότητα του αμινοξέος ( Μέθοδος Van Slyke).

Τα αμινοξέα μπορούν να αντιδράσουν με τις αλκοόλες παρουσία αερίου υδροχλωρίου, μετατρέποντάς τους σε αστήρ(ακριβέστερα, στο υδροχλωρικό άλας του αιθέρα):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Οι εστέρες αμινοξέων δεν έχουν διπολική δομή και είναι πτητικές ενώσεις.

Η πιο σημαντική ιδιότητα των αμινοξέων είναι η ικανότητά τους να συμπυκνώνονται για να σχηματίσουν πεπτίδια.

Ποιοτικές αντιδράσεις .

1) Όλα τα αμινοξέα οξειδώνονται από τη νινυδρίνη

με το σχηματισμό προϊόντων χρωματισμένα μπλε-βιολετί. Το ιμινο οξύ προλίνη δίνει ένα κίτρινο χρώμα με τη νινυδρίνη. Αυτή η αντίδραση μπορεί να χρησιμοποιηθεί για τον ποσοτικό προσδιορισμό των αμινοξέων με φασματοφωτομετρία.

2) Όταν τα αρωματικά αμινοξέα θερμαίνονται με πυκνό νιτρικό οξύ, λαμβάνει χώρα νίτρωση του δακτυλίου βενζολίου και οι ενώσεις χρωματίζονται σε κίτρινος. Αυτή η αντίδραση ονομάζεται ξανθοπρωτεΐνη(από το ελληνικό xanthos - κίτρινο).

Όλα τα φυσικά αμινοξέα μπορούν να χωριστούν στις ακόλουθες κύριες ομάδες:

1) αλειφατικά κορεσμένα αμινοξέα(γλυκίνη, αλανίνη);

2) αμινοξέα που περιέχουν θείο(κυστεΐνη);

3) αμινοξέα με αλειφατική υδροξυλομάδα(σερίνη);

4) αρωματικά αμινοξέα(φαινυλαλανίνη, τυροσίνη);

5) αμινοξέα με ρίζα οξέος(γλουταμινικό οξύ);

6) αμινοξέα με βασική ρίζα(λυσίνη).

Ισομέρεια.Σε όλα τα α-αμινοξέα, εκτός από τη γλυκίνη, το άτομο α-άνθρακα συνδέεται με τέσσερις διαφορετικούς υποκαταστάτες, επομένως όλα αυτά τα αμινοξέα μπορούν να υπάρχουν με τη μορφή δύο ισομερών, τα οποία είναι κατοπτρικές εικόνες το ένα του άλλου.

Παραλαβή. 1. Υδρόλυση πρωτεϊνώνσυνήθως παράγει πολύπλοκα μείγματα αμινοξέων. Ωστόσο, έχει αναπτυχθεί ένας αριθμός μεθόδων που καθιστούν δυνατή τη λήψη μεμονωμένων καθαρών αμινοξέων από πολύπλοκα μείγματα.

2. Αντικατάσταση αλογόνου με αμινομάδαστα αντίστοιχα αλογόνο οξέα. Αυτή η μέθοδος λήψης αμινοξέων είναι εντελώς ανάλογη με τη λήψη αμινών από παράγωγα αλογόνου αλκανίων και αμμωνίας:

Φυσικές ιδιότητες.Τα αμινοξέα είναι στερεές κρυσταλλικές ουσίες, πολύ διαλυτές στο νερό και ελαφρώς διαλυτές σε οργανικούς διαλύτες. Πολλά αμινοξέα έχουν γλυκιά γεύση. Λιώνουν σε υψηλές θερμοκρασίες και συνήθως αποσυντίθενται στη διαδικασία. Δεν μπορούν να περάσουν σε κατάσταση ατμού.

Χημικές ιδιότητες. Τα αμινοξέα είναι οργανικές αμφοτερικές ενώσεις.Περιέχουν δύο λειτουργικές ομάδες αντίθετης φύσης στο μόριο: μια αμινομάδα με βασικές ιδιότητες και μια καρβοξυλική ομάδα με όξινες ιδιότητες. Τα αμινοξέα αντιδρούν τόσο με οξέα όσο και με βάσεις:

Όταν τα αμινοξέα διαλύονται στο νερό, η καρβοξυλική ομάδα αφαιρεί ένα ιόν υδρογόνου, το οποίο μπορεί να προσκολληθεί στην αμινομάδα. Αυτό δημιουργεί εσωτερικό αλάτι,το μόριο του οποίου είναι ένα διπολικό ιόν:

Οι μετασχηματισμοί οξεοβασικών αμινοξέων σε διάφορα περιβάλλοντα μπορούν να αναπαρασταθούν από το ακόλουθο διάγραμμα:

Τα υδατικά διαλύματα αμινοξέων έχουν ουδέτερο, αλκαλικό ή όξινο περιβάλλον ανάλογα με την ποσότητα λειτουργικές ομάδες. Έτσι, το γλουταμικό οξύ σχηματίζει ένα όξινο διάλυμα (δύο ομάδες -COOH, μία -NH2), η λυσίνη σχηματίζει ένα αλκαλικό διάλυμα (μία -COOH ομάδα, δύο -NH2).

Τα αμινοξέα μπορούν να αντιδράσουν με αλκοόλες παρουσία αερίου υδροχλωρίου για να σχηματίσουν έναν εστέρα:

Η πιο σημαντική ιδιότητα των αμινοξέων είναι η ικανότητά τους να συμπυκνώνονται για να σχηματίσουν πεπτίδια.

Πεπτίδια. Πεπτίδια. είναι τα προϊόντα συμπύκνωσης δύο ή περισσότερων μορίων αμινοξέων. Δύο μόρια αμινοξέων μπορούν να αντιδράσουν μεταξύ τους για να εξαλείψουν ένα μόριο νερού και να σχηματίσουν ένα προϊόν στο οποίο τα θραύσματα συνδέονται πεπτιδικός δεσμός-CO-NH-.

Η ένωση που προκύπτει ονομάζεται διπεπτίδιο. Ένα μόριο διπεπτιδίου, όπως τα αμινοξέα, περιέχει μια αμινομάδα και μια ομάδα καρβοξυλίου και μπορεί να αντιδράσει με ένα ακόμη μόριο αμινοξέος:

Το προϊόν της αντίδρασης ονομάζεται τριπεπτίδιο. Η διαδικασία αύξησης της πεπτιδικής αλυσίδας μπορεί να συνεχιστεί κατ' αρχήν επ' αόριστον (πολυσυμπύκνωση) και να οδηγήσει σε ουσίες με πολύ υψηλό μοριακό βάρος (πρωτεΐνες).

Η κύρια ιδιότητα των πεπτιδίων είναι η ικανότητα υδρόλυσης.Κατά τη διάρκεια της υδρόλυσης, λαμβάνει χώρα πλήρης ή μερική διάσπαση της πεπτιδικής αλυσίδας και σχηματίζονται βραχύτερα πεπτίδια με χαμηλότερο μοριακό βάρος ή α-αμινοξέα που αποτελούν την αλυσίδα. Η ανάλυση των προϊόντων πλήρους υδρόλυσης μας επιτρέπει να προσδιορίσουμε τη σύνθεση αμινοξέων του πεπτιδίου. Η πλήρης υδρόλυση λαμβάνει χώρα όταν το πεπτίδιο θερμαίνεται για μεγάλο χρονικό διάστημα με πυκνό υδροχλωρικό οξύ.

Η υδρόλυση των πεπτιδίων μπορεί να συμβεί σε όξινο ή αλκαλικό περιβάλλον, καθώς και υπό τη δράση ενζύμων. Τα άλατα αμινοξέων σχηματίζονται σε όξινο και αλκαλικό περιβάλλον:

Η ενζυματική υδρόλυση είναι σημαντική γιατί συμβαίνει επιλεκτικά,Τ . ε. επιτρέπει τη διάσπαση αυστηρά καθορισμένων τμημάτων της πεπτιδικής αλυσίδας.

Ποιοτικές αντιδράσεις σε αμινοξέα. 1)Όλα τα αμινοξέα οξειδώνονται νινυδρίνημε το σχηματισμό προϊόντων χρωματισμένα μπλε-βιολετί. Αυτή η αντίδραση μπορεί να χρησιμοποιηθεί για τον ποσοτικό προσδιορισμό των αμινοξέων με φασματοφωτομετρία. 2) Όταν τα αρωματικά αμινοξέα θερμαίνονται με πυκνό νιτρικό οξύ, λαμβάνει χώρα νίτρωση του δακτυλίου βενζολίου και σχηματίζονται κίτρινες ενώσεις. Αυτή η αντίδραση ονομάζεται ξανθοπρωτεΐνη(από τα ελληνικά ξανθος -κίτρινος).

σκίουροι. Οι πρωτεΐνες είναι φυσικά πολυπεπτίδια με υψηλά μοριακά βάρη (από 10.000 σε δεκάδες εκατομμύρια). Αποτελούν μέρος όλων των ζωντανών οργανισμών και επιτελούν ποικίλες βιολογικές λειτουργίες.

Δομή.Τέσσερα επίπεδα μπορούν να διακριθούν στη δομή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Η πρωταρχική δομή μιας πρωτεΐνης είναι μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Η πεπτιδική αλυσίδα έχει γραμμική δομή μόνο σε μικρό αριθμό πρωτεϊνών. Στις περισσότερες πρωτεΐνες, η πεπτιδική αλυσίδα διπλώνεται με συγκεκριμένο τρόπο στο διάστημα.

Δευτερεύουσα δομή- αυτή είναι η διαμόρφωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, δηλαδή ο τρόπος με τον οποίο η αλυσίδα συστρέφεται στο διάστημα λόγω των δεσμών υδρογόνου μεταξύ των ομάδων NH και CO. Η κύρια μέθοδος τοποθέτησης μιας αλυσίδας είναι μια σπείρα.

Η τριτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης είναι μια τρισδιάστατη διαμόρφωση μιας στριμμένης έλικας στο διάστημα.Η τριτοταγής δομή σχηματίζεται λόγω δισουλφιδικών γεφυρών -S-S- μεταξύ υπολειμμάτων κυστεΐνης που βρίσκονται σε διαφορετικά σημεία της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Συμμετέχει επίσης στο σχηματισμό της τριτογενούς δομής ιοντικές αλληλεπιδράσειςαντίθετα φορτισμένες ομάδες NH 3 + και COO- και υδρόφοβες αλληλεπιδράσειςδηλ. την τάση του μορίου της πρωτεΐνης να αναδιπλώνεται έτσι ώστε τα υδρόφοβα υπολείμματα υδρογονάνθρακα να βρίσκονται μέσα στη δομή.

Τριτοβάθμια δομή - υψηλότερη μορφή χωροταξική οργάνωσηπρωτεΐνες.Ωστόσο, ορισμένες πρωτεΐνες (για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη) έχουν τεταρτοταγής δομή, η οποία σχηματίζεται λόγω της αλληλεπίδρασης μεταξύ διαφορετικών πολυπεπτιδικών αλυσίδων.

Φυσικές ιδιότητεςΟι πρωτεΐνες είναι πολύ διαφορετικές και καθορίζονται από τη δομή τους. Με φυσικές ιδιότητεςΟι πρωτεΐνες χωρίζονται σε δύο κατηγορίες: σφαιρικές πρωτεΐνεςδιαλύονται σε νερό ή σχηματίζονται κολλοειδή διαλύματα, ινώδεις πρωτεΐνεςαδιάλυτο στο νερό.

Χημικές ιδιότητες. 1 . Η καταστροφή της δευτερογενούς και τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης διατηρώντας την πρωτογενή δομή ονομάζεται μετουσίωση . Εμφανίζεται όταν θερμαίνεται, αλλαγές στην οξύτητα του περιβάλλοντος ή έκθεση σε ακτινοβολία. Παράδειγμα μετουσίωσης είναι η πήξη των ασπράδιων αυγών κατά το βράσιμο των αυγών. Η μετουσίωση μπορεί να είναι αναστρέψιμη ή μη αναστρέψιμη.Μη αναστρέψιμη μετουσίωση μπορεί να προκληθεί από τον σχηματισμό αδιάλυτες ουσίεςμε τη δράση των αλάτων στις πρωτεΐνες βαριά μέταλλα- μόλυβδος ή υδράργυρος.

2. Η υδρόλυση πρωτεΐνης είναι η μη αναστρέψιμη καταστροφή της πρωτογενούς δομής σε ένα όξινο ή αλκαλικό διάλυμα με το σχηματισμό αμινοξέων. Με την ανάλυση των προϊόντων υδρόλυσης, είναι δυνατός ο προσδιορισμός της ποσοτικής σύνθεσης των πρωτεϊνών.

3. Για τις πρωτεΐνες, αρκετές είναι γνωστές ποιοτικές αντιδράσεις. Όλες οι ενώσεις που περιέχουν πεπτιδικός δεσμός, δίνουν ιώδες χρώμα όταν εκτίθενται σε άλατα χαλκού (II) σε αλκαλικό διάλυμα. Αυτή η αντίδραση ονομάζεται διουρία.Οι πρωτεΐνες που περιέχουν υπολείμματα αρωματικών αμινοξέων (φαινυλαλανίνη, τυροσίνη) δίνουν ένα κίτρινο χρώμα όταν εκτίθενται σε συμπυκνωμένο νιτρικό οξύ (ξανθοπρωτεΐνηαντίδραση).

Βιολογική σημασίαπρωτεΐνες:

1. Τα παντα χημικές αντιδράσειςεμφανίζονται στο σώμα παρουσία καταλυτών - ένζυμα.Όλα τα γνωστά ένζυμα είναι μόρια πρωτεΐνης. Οι πρωτεΐνες είναι πολύ ισχυροί και εκλεκτικοί καταλύτες. Επιταχύνουν τις αντιδράσεις εκατομμύρια φορές και κάθε αντίδραση έχει το δικό της μοναδικό ένζυμο.

2. Ορισμένες πρωτεΐνες εκτελούν λειτουργίες μεταφοράς και μεταφέρουν μόρια ή ιόντα σε θέσεις σύνθεσης ή συσσώρευσης. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη που περιέχεται στο αίμα αιμοσφαιρίνημεταφέρει οξυγόνο στους ιστούς και πρωτεΐνες μυοσφαιρίνηαποθηκεύει οξυγόνο στους μύες.

3. Οι πρωτεΐνες είναι ΥΛΙΚΟ ΚΑΤΑΣΚΕΥΗΣκύτταρα. Υποστηρικτικοί, μυϊκοί και ιστοί του περιβλήματος κατασκευάζονται από αυτά.

4. Οι πρωτεΐνες παίζουν σημαντικό ρόλο στην ανοσοποιητικό σύστημασώμα. Υπάρχουν συγκεκριμένες πρωτεΐνες (αντισώματα),τα οποία είναι σε θέση να αναγνωρίζουν και να δεσμεύουν ξένα αντικείμενα - ιούς, βακτήρια, ξένα κύτταρα.

5. Οι πρωτεΐνες των υποδοχέων αντιλαμβάνονται και μεταδίδουν σήματα που προέρχονται από γειτονικά κύτταρα ή από περιβάλλον. Για παράδειγμα, η επίδραση του φωτός στον αμφιβληστροειδή του ματιού γίνεται αντιληπτή από τον φωτοϋποδοχέα ροδοψίνη. Οι υποδοχείς που ενεργοποιούνται από ουσίες χαμηλού μοριακού βάρους όπως η ακετυλοχολίνη μεταδίδουν νευρικές ώσεις στις συνδέσεις των νευρικών κυττάρων.

Από τον παραπάνω κατάλογο των λειτουργιών των πρωτεϊνών είναι σαφές ότι οι πρωτεΐνες είναι ζωτικής σημασίας για κάθε οργανισμό και, ως εκ τούτου, είναι οι πιο σημαντικές αναπόσπαστο μέροςτρόφιμα. Κατά τη διαδικασία της πέψης, οι πρωτεΐνες υδρολύονται σε αμινοξέα, τα οποία χρησιμεύουν ως πρώτη ύλη για τη σύνθεση πρωτεϊνών απαραίτητων για έναν δεδομένο οργανισμό. Υπάρχουν αμινοξέα που ο οργανισμός δεν είναι σε θέση να συνθέσει μόνος του και τα αποκτά μόνο με την τροφή.Αυτά τα αμινοξέα ονομάζονται αναντικατάστατος.

Διάλεξη: Γενικές πληροφορίεςγια τα πολυμερή και την ταξινόμηση τους.