4. Ταξινόμηση πρωτεϊνών
Πρωτεΐνες και τα κύρια χαρακτηριστικά τους
Οι πρωτεΐνες ή οι πρωτεΐνες (που σημαίνει «πρώτη» ή «πιο σημαντική» στα ελληνικά) υπερισχύουν ποσοτικά σε όλα τα μακρομόρια που υπάρχουν σε ένα ζωντανό κύτταρο και αποτελούν περισσότερο από το μισό ξηρό βάρος των περισσότερων οργανισμών. Οι ιδέες για τις πρωτεΐνες ως κατηγορία ενώσεων σχηματίστηκαν τον 17ο-19ο αιώνα. Κατά τη διάρκεια αυτής της περιόδου, ουσίες με παρόμοιες ιδιότητες απομονώθηκαν από διάφορα αντικείμενα του ζωντανού κόσμου (σπόροι και χυμοί φυτών, μύες, αίμα, γάλα): σχημάτισαν παχύρρευστα διαλύματα, πήξαν όταν θερμάνονταν, κατά την καύση, η μυρωδιά του καμένου μαλλιού ήταν αισθητή και απελευθερώθηκε αμμωνία. Δεδομένου ότι όλες αυτές οι ιδιότητες ήταν παλαιότερα γνωστές για τα ασπράδια αυγών, η νέα κατηγορία ενώσεων ονομάστηκε πρωτεΐνες. Μετά την εμφάνιση στο αρχές XIXαιώνες Πιο προηγμένες μέθοδοι ανάλυσης ουσιών προσδιόρισαν τη στοιχειακή σύνθεση των πρωτεϊνών. Βρήκαν C, H, O, N, S. K τέλος του 19ου αιώνααιώνες Περισσότερα από 10 αμινοξέα έχουν απομονωθεί από πρωτεΐνες. Με βάση τα αποτελέσματα της μελέτης των προϊόντων της πρωτεϊνικής υδρόλυσης, ο Γερμανός χημικός E. Fischer (1852-1919) πρότεινε ότι οι πρωτεΐνες δομούνται από αμινοξέα.
Ως αποτέλεσμα της εργασίας του Fischer, κατέστη σαφές ότι οι πρωτεΐνες είναι γραμμικά πολυμερή α-αμινοξέων που συνδέονται μεταξύ τους με έναν αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό και όλη η ποικιλομορφία των εκπροσώπων αυτής της κατηγορίας ενώσεων μπορεί να εξηγηθεί από τις διαφορές στις σύνθεση αμινοξέων και τη σειρά εναλλαγής των διαφορετικών αμινοξέων στην αλυσίδα του πολυμερούς.
Οι πρώτες μελέτες πρωτεϊνών πραγματοποιήθηκαν με σύνθετα μείγματα πρωτεϊνών, για παράδειγμα: ορός αίματος, ασπράδι αυγού, εκχυλίσματα φυτικών και ζωικών ιστών. Αργότερα, αναπτύχθηκαν μέθοδοι για την απομόνωση και τον καθαρισμό πρωτεϊνών, όπως η κατακρήμνιση, η διάλυση, η χρωματογραφία σε κυτταρίνη και άλλοι υδρόφιλοι εναλλάκτες ιόντων, η διήθηση γέλης και η ηλεκτροφόρηση. Ας δούμε αυτές τις μεθόδους με περισσότερες λεπτομέρειες στο εργαστηριακές εργασίεςκαι μάθημα σεμιναρίου.
Επί σύγχρονη σκηνήΟι κύριοι τομείς μελέτης των πρωτεϊνών είναι οι εξής:
¨ μελέτη της χωρικής δομής μεμονωμένων πρωτεϊνών.
¨ μελέτη των βιολογικών λειτουργιών διαφορετικών πρωτεϊνών.
¨ μελέτη των μηχανισμών λειτουργίας μεμονωμένων πρωτεϊνών (σε επίπεδο μεμονωμένων ατόμων, ατομικών ομάδων του μορίου πρωτεΐνης).
Όλα αυτά τα στάδια είναι αλληλένδετα, γιατί ένα από τα κύρια καθήκοντα της βιοχημείας είναι ακριβώς να κατανοήσει πώς οι αλληλουχίες αμινοξέων διαφορετικών πρωτεϊνών τους επιτρέπουν να εκτελούν διαφορετικές λειτουργίες.
Βιολογικές λειτουργίες πρωτεϊνών
Ένζυμα -Αυτοί είναι βιολογικοί καταλύτες, η πιο ποικιλόμορφη, πολυάριθμη κατηγορία πρωτεϊνών. Σχεδόν όλοι χημικές αντιδράσεις, στα οποία συμμετέχουν οργανικά βιομόρια που υπάρχουν στο κύτταρο, καταλύονται από ένζυμα. Περισσότερα από 2000 διαφορετικά ένζυμα έχουν ανακαλυφθεί μέχρι σήμερα.
Μεταφορά πρωτεϊνών- Οι πρωτεΐνες μεταφοράς στο πλάσμα του αίματος δεσμεύουν και μεταφέρουν συγκεκριμένα μόρια ή ιόντα από το ένα όργανο στο άλλο. Για παράδειγμα, αιμοσφαιρίνη,που περιέχεται στα ερυθρά αιμοσφαίρια, όταν διέρχεται από τους πνεύμονες, δεσμεύει το οξυγόνο και το παραδίδει στους περιφερειακούς ιστούς, όπου απελευθερώνεται οξυγόνο. Το πλάσμα αίματος περιέχει λιποπρωτεΐνεςπου πραγματοποιούν τη μεταφορά λιπιδίων από το ήπαρ σε άλλα όργανα. Οι κυτταρικές μεμβράνες περιέχουν έναν άλλο τύπο πρωτεΐνης μεταφοράς που μπορεί να δεσμεύσει ορισμένα μόρια (π.χ. γλυκόζη) και να τα μεταφέρει μέσω της μεμβράνης στο κύτταρο.
Πρωτεΐνες διατροφής και αποθήκευσης.Τα πιο γνωστά παραδείγματα τέτοιων πρωτεϊνών είναι οι πρωτεΐνες από τους σπόρους του σιταριού, του καλαμποκιού και του ρυζιού. Οι πρωτεΐνες των τροφίμων περιλαμβάνουν αλβουμίνη αυγού- το κύριο συστατικό του ασπράδιου αυγού, κασεΐνη- η κύρια πρωτεΐνη του γάλακτος.
Συσταλτικές και κινητικές πρωτεΐνες.ActinΚαι μυοσίνη- πρωτεΐνες που λειτουργούν στο συσταλτικό σύστημα των σκελετικών μυών, καθώς και σε πολλούς μη μυϊκούς ιστούς.
Δομικές πρωτεΐνες.Κολλαγόνο- το κύριο συστατικό του χόνδρου και των τενόντων. Αυτή η πρωτεΐνη έχει πολύ υψηλή αντοχή σε εφελκυσμό. Οι σύνδεσμοι περιέχουν ελαστίνη- μια δομική πρωτεΐνη που μπορεί να τεντωθεί σε δύο διαστάσεις. Τα μαλλιά και τα νύχια αποτελούνται σχεδόν αποκλειστικά από ισχυρή αδιάλυτη πρωτεΐνη - κερατίνη. Το κύριο συστατικό των μεταξωτών νημάτων και ιστών είναι η πρωτεΐνη fibroin.
Προστατευτικές πρωτεΐνες. Ανοσοσφαιρίνεςή αντισώματα- Πρόκειται για εξειδικευμένα κύτταρα που παράγονται σε λεμφοκύτταρα. Έχουν την ικανότητα να αναγνωρίζουν ιούς ή ξένα μόρια που έχουν εισέλθει στο σώμα των βακτηρίων και στη συνέχεια να εκτοξεύουν ένα σύστημα εξουδετέρωσής τους. ΙνωδογόνοΚαι θρομβίνη- πρωτεΐνες που εμπλέκονται στη διαδικασία της πήξης του αίματος, προστατεύουν το σώμα από την απώλεια αίματος όταν το αγγειακό σύστημα είναι κατεστραμμένο.
Ρυθμιστικές πρωτεΐνες.Ορισμένες πρωτεΐνες εμπλέκονται στη ρύθμιση της κυτταρικής δραστηριότητας. Αυτά περιλαμβάνουν πολλά ορμόνες, όπως η ινσουλίνη (ρυθμίζει το μεταβολισμό της γλυκόζης).
Ταξινόμηση πρωτεϊνών
Με διαλυτότητα
Λευκώματα.Διαλυτό στο νερό και αλατούχα διαλύματα.
Σλοβουλίνες.Ελαφρώς διαλυτό στο νερό, αλλά πολύ διαλυτό σε αλατούχα διαλύματα.
Προλαμίνες.Διαλυτό σε 70-80% αιθανόλη, αδιάλυτο σε νερό και απόλυτη αλκοόλη. Πλούσιο σε αργινίνη.
Ιστόνες.Διαλυτό σε αλατούχα διαλύματα.
Σκληροπρωτεΐνες.Αδιάλυτο σε νερό και αλατούχα διαλύματα. Αυξημένη περιεκτικότητα σε γλυκίνη, αλανίνη, προλίνη.
Σύμφωνα με το σχήμα των μορίων
Με βάση τη σχέση των αξόνων (διαμήκης και εγκάρσια), διακρίνονται δύο μεγάλες κατηγορίες πρωτεϊνών. U σφαιρικές πρωτεΐνεςη αναλογία είναι μικρότερη από 10 και στις περισσότερες περιπτώσεις δεν ξεπερνά το 3-4. Χαρακτηρίζονται από συμπαγή συσκευασία πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Παραδείγματα σφαιρικών πρωτεϊνών: πολλά ένζυμα, ινσουλίνη, σφαιρίνη, πρωτεΐνες πλάσματος αίματος, αιμοσφαιρίνη.
Ινιδιακές πρωτεΐνες, στα οποία η αξονική αναλογία υπερβαίνει το 10, αποτελούνται από δέσμες πολυπεπτιδικών αλυσίδων, ελικοειδώς τυλιγμένες μεταξύ τους και διασυνδεδεμένες με εγκάρσιους ομοιοπολικούς ή υδρογόνους δεσμούς (κερατίνη, μυοσίνη, κολλαγόνο, ινώδες).
Φυσικές ιδιότητες πρωτεϊνών
Σχετικά με τις φυσικές ιδιότητες των πρωτεϊνών όπως ιονισμός,ενυδάτωση, διαλυτότηταΒασίζονται διάφορες μέθοδοι για την απομόνωση και τον καθαρισμό πρωτεϊνών.
Εφόσον οι πρωτεΐνες περιέχουν ιοντικά, δηλ. υπολείμματα αμινοξέων ικανά για ιονισμό (αργινίνη, λυσίνη, γλουταμινικό οξύ κ.λπ.), επομένως, είναι πολυηλεκτρολύτες. Με την οξίνιση, ο βαθμός ιοντισμού των ανιονικών ομάδων μειώνεται και αυτός των κατιονικών ομάδων αυξάνεται· με την αλκαλοποίηση, παρατηρείται το αντίθετο σχήμα. Σε ένα ορισμένο pH, ο αριθμός των αρνητικά και θετικά φορτισμένων σωματιδίων γίνεται ίσος, αυτή η κατάσταση ονομάζεται ισοηλεκτρική(το συνολικό φορτίο του μορίου είναι μηδέν). Η τιμή pH στην οποία η πρωτεΐνη βρίσκεται σε ισοηλεκτρική κατάσταση ονομάζεται ισοηλεκτρικό σημείοκαι δηλώνουν πι. Μία από τις μεθόδους για τον διαχωρισμό τους βασίζεται στον διαφορετικό ιονισμό πρωτεϊνών σε μια συγκεκριμένη τιμή pH - η μέθοδος ηλεκτροφόρηση.
Οι πολικές ομάδες πρωτεϊνών (ιονικές και μη ιονικές) είναι σε θέση να αλληλεπιδρούν με το νερό και να ενυδατώνονται. Η ποσότητα του νερού που σχετίζεται με την πρωτεΐνη φτάνει τα 30-50 g ανά 100 g πρωτεΐνης. Υπάρχουν περισσότερες υδρόφιλες ομάδες στην επιφάνεια της πρωτεΐνης. Η διαλυτότητα εξαρτάται από τον αριθμό των υδρόφιλων ομάδων στην πρωτεΐνη, από το μέγεθος και το σχήμα των μορίων και από το μέγεθος του συνολικού φορτίου. Ο συνδυασμός όλων αυτών των φυσικών ιδιοτήτων της πρωτεΐνης καθιστά δυνατή τη χρήση της μεθόδου μοριακά κόσκιναή διήθηση γέληςγια διαχωρισμό πρωτεϊνών. Μέθοδος διάλυσηχρησιμοποιείται για τον καθαρισμό πρωτεϊνών από ακαθαρσίες χαμηλού μοριακού βάρους και βασίζεται στο μεγάλο μέγεθος των μορίων πρωτεΐνης.
Η διαλυτότητα των πρωτεϊνών εξαρτάται επίσης από την παρουσία άλλων διαλυμένων ουσιών, για παράδειγμα, ουδέτερων αλάτων. Σε υψηλές συγκεντρώσεις ουδέτερων αλάτων, οι πρωτεΐνες κατακρημνίζονται και για την κατακρήμνιση ( αλάτισμα έξω) διαφορετικές πρωτεΐνες απαιτούν διαφορετικές συγκεντρώσεις αλατιού. Αυτό οφείλεται στο γεγονός ότι τα φορτισμένα μόρια πρωτεΐνης προσροφούν ιόντα αντίθετου φορτίου. Ως αποτέλεσμα, τα σωματίδια χάνουν τα φορτία και την ηλεκτροστατική απώθησή τους, με αποτέλεσμα την κατακρήμνιση πρωτεϊνών. Η μέθοδος αλατοποίησης μπορεί να χρησιμοποιηθεί για την κλασματοποίηση πρωτεϊνών.
Πρωτογενής δομή πρωτεϊνών
Δομή πρωτογενούς πρωτεΐνης καλούμε τη σύνθεση και την αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων σε ένα μόριο πρωτεΐνης. Τα αμινοξέα στην πρωτεΐνη συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.
Όλα τα μόρια μιας δεδομένης μεμονωμένης πρωτεΐνης είναι πανομοιότυπα ως προς τη σύνθεση αμινοξέων, την αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων και το μήκος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Η δημιουργία της αλληλουχίας αμινοξέων των πρωτεϊνών είναι μια εργασία έντασης εργασίας. Για το θέμα αυτό θα μιλήσουμε αναλυτικότερα στο σεμινάριο. Η ινσουλίνη ήταν η πρώτη πρωτεΐνη για την οποία προσδιορίστηκε η αλληλουχία αμινοξέων. Η βόεια ινσουλίνη έχει μοριακή μάζαπερίπου 5700. Το μόριο του αποτελείται από δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες: μια αλυσίδα Α που περιέχει 21 αα, και μια αλυσίδα Β που περιέχει 30 αα, αυτές οι δύο αλυσίδες συνδέονται με δύο δισουλφιδικούς δεσμούς (-S-S-). Ακόμη και μικρές αλλαγές στην πρωτογενή δομή μπορούν να αλλάξουν σημαντικά τις ιδιότητες μιας πρωτεΐνης. Η δρεπανοκυτταρική αναιμία είναι το αποτέλεσμα μιας αλλαγής σε μόλις 1 αμινοξύ στην αλυσίδα β της αιμοσφαιρίνης (Glu ® Val).
Ειδικότητα είδους της πρωτογενούς δομής
Κατά τη μελέτη των αλληλουχιών αμινοξέων ομόλογοςπρωτεΐνες που απομονώνονται από ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΟΙ ΤΥΠΟΙ, εξήχθησαν αρκετά σημαντικά συμπεράσματα. Ομόλογες πρωτεΐνες είναι εκείνες οι πρωτεΐνες που εκτελούν τις ίδιες λειτουργίες σε διαφορετικά είδη. Ένα παράδειγμα είναι η αιμοσφαιρίνη: σε όλα τα σπονδυλωτά εκτελεί την ίδια λειτουργία που σχετίζεται με τη μεταφορά οξυγόνου. Οι ομόλογες πρωτεΐνες από διαφορετικά είδη έχουν συνήθως πολυπεπτιδικές αλυσίδες του ίδιου ή σχεδόν του ίδιου μήκους. Στις αλληλουχίες αμινοξέων των ομόλογων πρωτεϊνών, τα ίδια αμινοξέα βρίσκονται πάντα σε πολλές θέσεις - ονομάζονται αμετάβλητα υπόλοιπα.Ωστόσο, παρατηρούνται σημαντικές διαφορές σε άλλες θέσεις πρωτεΐνης: σε αυτές τις θέσεις, τα αμινοξέα διαφέρουν από είδος σε είδος. Αυτά τα υπολείμματα αμινοξέων ονομάζονται μεταβλητός. Ολόκληρο το σύνολο των ομοιοτήτων στις αλληλουχίες αμινοξέων των ομόλογων πρωτεϊνών συνδυάζεται στην έννοια ομολογία ακολουθίας. Η παρουσία μιας τέτοιας ομολογίας υποδηλώνει ότι τα ζώα από τα οποία απομονώθηκαν ομόλογες πρωτεΐνες έχουν κοινή εξελικτική προέλευση. Ένα ενδιαφέρον παράδειγμα είναι μια σύνθετη πρωτεΐνη - κυτόχρωμα γ- μια μιτοχονδριακή πρωτεΐνη που συμμετέχει ως φορέας ηλεκτρονίων σε διαδικασίες βιολογικής οξείδωσης. Μ » 12500, περιέχει » 100 α.κ. Εγκαταστάθηκαν Α.Κ. αλληλουχίες για 60 είδη. 27 π.χ. - είναι τα ίδια, αυτό δείχνει ότι όλα αυτά τα υπολείμματα παίζουν σημαντικό ρόλο στον προσδιορισμό της βιολογικής δραστηριότητας του κυτοχρώματος c. Το δεύτερο σημαντικό συμπέρασμα που προκύπτει από την ανάλυση των αλληλουχιών αμινοξέων είναι ότι ο αριθμός των υπολειμμάτων στα οποία το κυτόχρωμα c διαφέρει από οποιαδήποτε δύο είδη είναι ανάλογος της φυλογενετικής διαφοράς μεταξύ αυτών των ειδών. Για παράδειγμα, τα μόρια του κυτοχρώματος c του αλόγου και της μαγιάς διαφέρουν σε 48 αα, στην πάπια και στο κοτόπουλο - σε 2 αα, και στο κοτόπουλο και τη γαλοπούλα δεν διαφέρουν. Πληροφορίες σχετικά με τον αριθμό των διαφορών στις αλληλουχίες αμινοξέων των ομόλογων πρωτεϊνών από διαφορετικά είδη χρησιμοποιούνται για την κατασκευή εξελικτικών χαρτών που αντικατοπτρίζουν τα διαδοχικά στάδια της εμφάνισης και της ανάπτυξης διαφόρων ειδών ζώων και φυτών στη διαδικασία της εξέλιξης.
Δευτερογενής δομή πρωτεϊνών
- Αυτή είναι η διάταξη ενός μορίου πρωτεΐνης στο διάστημα χωρίς να λαμβάνεται υπόψη η επίδραση των πλευρικών υποκαταστατών. Υπάρχουν δύο τύποι δευτερογενούς δομής: α-έλικα και β-δομή (διπλωμένο στρώμα). Ας ρίξουμε μια πιο προσεκτική ματιά σε κάθε τύπο δευτερεύουσας δομής.
α-Σπειροειδήςείναι μια δεξιόστροφη έλικα με το ίδιο βήμα 3,6 υπολειμμάτων αμινοξέων. Η α-έλικα σταθεροποιείται από ενδομοριακούς δεσμούς υδρογόνου που προκύπτουν μεταξύ των ατόμων υδρογόνου ενός πεπτιδικού δεσμού και των ατόμων οξυγόνου του τέταρτου πεπτιδικού δεσμού.
Οι πλευρικοί υποκαταστάτες βρίσκονται κάθετα στο επίπεδο της α-έλικας.
 |
Οτι. Οι ιδιότητες μιας δεδομένης πρωτεΐνης καθορίζονται από τις ιδιότητες των πλευρικών ομάδων υπολειμμάτων αμινοξέων που περιλαμβάνονται στη σύνθεση μιας συγκεκριμένης πρωτεΐνης. Εάν οι πλευρικοί υποκαταστάτες είναι υδρόφοβοι, τότε η πρωτεΐνη που έχει δομή α-έλικας είναι υδρόφοβη. Ένα παράδειγμα τέτοιας πρωτεΐνης είναι η πρωτεΐνη κερατίνη, η οποία συνθέτει τα μαλλιά.
Ως αποτέλεσμα, αποδεικνύεται ότι η α-έλικα είναι διαποτισμένη με δεσμούς υδρογόνου και είναι μια πολύ σταθερή δομή. Όταν σχηματίζεται μια τέτοια σπείρα, λειτουργούν δύο τάσεις:
¨ το μόριο προσπαθεί για μια ελάχιστη ενέργεια, δηλ. στο σχηματισμό του μεγαλύτερου αριθμού δεσμών υδρογόνου.
¨ λόγω της ακαμψίας του πεπτιδικού δεσμού, μόνο ο πρώτος και ο τέταρτος πεπτιδικός δεσμός μπορούν να έρθουν πιο κοντά στο διάστημα.
ΣΕ διπλωμένο στρώμαΟι πεπτιδικές αλυσίδες είναι διατεταγμένες παράλληλα μεταξύ τους, σχηματίζοντας μια μορφή παρόμοια με ένα φύλλο διπλωμένο σαν ακορντεόν. Οι πεπτιδικές αλυσίδες που αλληλεπιδρούν μεταξύ τους μέσω δεσμών υδρογόνου μπορεί να είναι ένας μεγάλος αριθμός από. Οι αλυσίδες είναι διατεταγμένες αντιπαράλληλα.
 |
Όσο περισσότερες πεπτιδικές αλυσίδες περιλαμβάνονται στο διπλωμένο στρώμα, τόσο ισχυρότερο είναι το μόριο της πρωτεΐνης.
Ας συγκρίνουμε τις ιδιότητες των πρωτεϊνικών υλικών του μαλλιού και του μεταξιού και ας εξηγήσουμε τη διαφορά στις ιδιότητες αυτών των υλικών από την άποψη της δομής των πρωτεϊνών από τις οποίες αποτελούνται.
Η κερατίνη, μια πρωτεΐνη μαλλιού, έχει δευτερεύουσα δομή α-έλικας. Το μάλλινο νήμα δεν είναι τόσο δυνατό όσο το μεταξωτό νήμα και τεντώνεται εύκολα όταν είναι βρεγμένο. Αυτή η ιδιότητα εξηγείται από το γεγονός ότι όταν εφαρμόζεται ένα φορτίο, οι δεσμοί υδρογόνου σπάνε και η έλικα τεντώνεται.
Fibroin - πρωτεΐνη μεταξιού - έχει δευτερεύουσα β-δομή. Το μεταξωτό νήμα δεν τεντώνεται και είναι πολύ εφελκυσμένο. Αυτή η ιδιότητα εξηγείται από το γεγονός ότι στο διπλωμένο στρώμα πολλές πεπτιδικές αλυσίδες αλληλεπιδρούν μεταξύ τους μέσω δεσμών υδρογόνου, γεγονός που καθιστά αυτή τη δομή πολύ ισχυρή.
Τα αμινοξέα διαφέρουν ως προς την ικανότητά τους να συμμετέχουν στο σχηματισμό α-ελίκων και β-δομών. Η γλυκίνη, η ασπαργίνη και η τυροσίνη βρίσκονται σπάνια στις α-έλικες. Η προλίνη αποσταθεροποιεί την α-ελικοειδή δομή. Εξήγησε γιατί? Οι β-δομές περιλαμβάνουν τη γλυκίνη· η προλίνη, το γλουταμικό οξύ, η ασπαργίνη, η ιστιδίνη, η λυσίνη και η σερίνη είναι σχεδόν απούσες.
Η δομή μιας πρωτεΐνης μπορεί να περιέχει τμήματα β-δομών, α-έλικες και ακανόνιστες τομές. Σε ακανόνιστες περιοχές, η πεπτιδική αλυσίδα μπορεί να λυγίσει σχετικά εύκολα και να αλλάξει διαμόρφωση, ενώ η έλικα και το διπλωμένο στρώμα είναι αρκετά άκαμπτες δομές. Η περιεκτικότητα σε δομές β και α-έλικες σε διαφορετικές πρωτεΐνες δεν είναι η ίδια.
Τριτογενής δομή πρωτεϊνών
προσδιορίζεται από την αλληλεπίδραση πλευρικών υποκαταστατών της πεπτιδικής αλυσίδας. Για τις ινώδεις πρωτεΐνες είναι δύσκολο να εντοπιστούν γενικά πρότυπα στο σχηματισμό τριτογενών δομών. Όσο για τις σφαιρικές πρωτεΐνες, υπάρχουν τέτοια μοτίβα και θα τα εξετάσουμε. Η τριτοταγής δομή των σφαιρικών πρωτεϊνών σχηματίζεται με πρόσθετη αναδίπλωση της πεπτιδικής αλυσίδας που περιέχει β-δομές, α-έλικες και ακανόνιστες περιοχές, έτσι ώστε οι υδρόφιλες πλευρικές ομάδες υπολειμμάτων αμινοξέων να εμφανίζονται στην επιφάνεια του σφαιριδίου και οι υδρόφοβες πλευρικές ομάδες κρύβονται βαθιά μέσα στο σφαιρίδιο, σχηματίζοντας μερικές φορές έναν υδρόφοβο θύλακα.
Δυνάμεις που σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή των πρωτεϊνών.
Ηλεκτροστατική αλληλεπίδρασημεταξύ διαφορετικών φορτισμένων ομάδων, η ακραία περίπτωση είναι οι ιοντικές αλληλεπιδράσεις.
Δεσμοί υδρογόνου, που προκύπτει μεταξύ των πλευρικών ομάδων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας.
Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις.
Ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις(για να σχηματιστεί ένας δισουλφιδικός δεσμός μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης κυστίνη). Ο σχηματισμός δισουλφιδικών δεσμών οδηγεί στο γεγονός ότι οι απομακρυσμένες περιοχές του μορίου του πολυπεπτιδίου φέρονται πιο κοντά και σταθεροποιούνται. Οι δισουλφιδικοί δεσμοί καταστρέφονται από αναγωγικούς παράγοντες. Αυτή η ιδιότητα χρησιμοποιείται για την περμανάντ μαλλιών, η οποία είναι σχεδόν εξ ολοκλήρου μια πρωτεΐνη κερατίνης γεμάτη με δισουλφιδικούς δεσμούς.
Η φύση της χωρικής διάταξης καθορίζεται από τη σύνθεση αμινοξέων και την εναλλαγή των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα (πρωτογενής δομή). Κατά συνέπεια, κάθε πρωτεΐνη έχει μόνο μία χωρική δομή που αντιστοιχεί στην πρωτογενή της δομή. Μικρές αλλαγές στη διαμόρφωση των μορίων πρωτεΐνης συμβαίνουν όταν αυτά αλληλεπιδρούν με άλλα μόρια. Αυτές οι αλλαγές μερικές φορές παίζουν τεράστιο ρόλο στη λειτουργία των πρωτεϊνικών μορίων. Έτσι, όταν ένα μόριο οξυγόνου προσκολλάται στην αιμοσφαιρίνη, η διαμόρφωση της πρωτεΐνης αλλάζει ελαφρώς, γεγονός που οδηγεί στο αποτέλεσμα της συνεργατικής αλληλεπίδρασης όταν προσκολλώνται τα υπόλοιπα τρία μόρια οξυγόνου. Αυτή η αλλαγή στη διαμόρφωση βασίζεται στη θεωρία της επαγωγής αντιστοιχίας στην εξήγηση της ειδικότητας της ομάδας ορισμένων ενζύμων.
Εκτός από τον ομοιοπολικό δισουλφιδικό δεσμό, όλοι οι άλλοι δεσμοί που σταθεροποιούν την τριτοταγή δομή είναι αδύναμου χαρακτήρα και καταστρέφονται εύκολα. Όταν ένας μεγάλος αριθμός δεσμών που σταθεροποιούν τη χωρική δομή ενός μορίου πρωτεΐνης σπάσει, η διατεταγμένη διαμόρφωση που είναι μοναδική για κάθε πρωτεΐνη διαταράσσεται και η βιολογική δραστηριότητα της πρωτεΐνης συχνά χάνεται. Αυτή η αλλαγή σε χωρική δομήπου ονομάζεται μετουσίωση.
Αναστολείς πρωτεϊνικής λειτουργίας
Λαμβάνοντας υπόψη ότι οι διαφορετικοί συνδέτες διαφέρουν σε Kb, μπορείτε πάντα να επιλέξετε μια ουσία που είναι παρόμοια στη δομή με το φυσικό πρόσδεμα, αλλά έχει υψηλότερη τιμή Kb με μια δεδομένη πρωτεΐνη. Για παράδειγμα, το CO έχει Kb 100 φορές μεγαλύτερο από το O2 με την αιμοσφαιρίνη, επομένως 0,1% CO στον αέρα είναι αρκετό για να μπλοκάρει μεγάλο αριθμό μορίων αιμοσφαιρίνης. Πολλά φάρμακα λειτουργούν με την ίδια αρχή. Για παράδειγμα, ditilin.
Η ακετυλοχολίνη είναι μεσολαβητής της μετάδοσης των νευρικών ερεθισμάτων στους μυς. Η διτιλίνη μπλοκάρει την πρωτεΐνη υποδοχέα με την οποία συνδέεται η ακετυλοχολίνη και δημιουργεί ένα παραλυτικό αποτέλεσμα.
9. Σχέση μεταξύ της δομής των πρωτεϊνών και των λειτουργιών τους χρησιμοποιώντας το παράδειγμα αιμοσφαιρίνης και μυοσφαιρίνης
Μεταφορά διοξειδίου του άνθρακα
Η αιμοσφαιρίνη όχι μόνο μεταφέρει οξυγόνο από τους πνεύμονες στους περιφερειακούς ιστούς, αλλά επίσης επιταχύνει τη μεταφορά του CO 2 από τους ιστούς στους πνεύμονες. Η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει το CO 2 αμέσως μετά την απελευθέρωση οξυγόνου (» 15% του συνολικού CO 2). Μια ενζυματική διαδικασία σχηματισμού εμφανίζεται στα ερυθρά αιμοσφαίρια ανθρακικό οξύαπό CO 2 που προέρχεται από ιστούς: CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3. Το ανθρακικό οξύ διασπάται γρήγορα σε HCO 3 - και H +. Για να αποφευχθούν επικίνδυνες αυξήσεις στην οξύτητα, πρέπει να υπάρχει ένα ρυθμιστικό σύστημα ικανό να απορροφά την περίσσεια πρωτονίων. Η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει δύο πρωτόνια για κάθε τέσσερα μόρια οξυγόνου που απελευθερώνονται και καθορίζει τη ρυθμιστική ικανότητα του αίματος. Στους πνεύμονες εμφανίζεται η αντίστροφη διαδικασία. Τα απελευθερωμένα πρωτόνια συνδέονται με το διττανθρακικό ιόν για να σχηματίσουν ανθρακικό οξύ, το οποίο, υπό τη δράση του ενζύμου, μετατρέπεται σε CO 2 και νερό, και το CO 2 εκπνέεται. Έτσι, η δέσμευση του O 2 συνδέεται στενά με την εκπνοή του CO 2. Αυτό το αναστρέψιμο φαινόμενο είναι γνωστό ως Φαινόμενο Bohr.Η μυοσφαιρίνη δεν εμφανίζει το φαινόμενο Bohr.
Ισολειτουργικές πρωτεΐνες
Μια πρωτεΐνη που εκτελεί μια συγκεκριμένη λειτουργία σε ένα κύτταρο μπορεί να αναπαρασταθεί σε διάφορες μορφές - ισολειτουργικές πρωτεΐνες, ή ισοένζυμα.Αν και τέτοιες πρωτεΐνες εκτελούν την ίδια λειτουργία, διαφέρουν ως προς τη σταθερά δέσμευσης, γεγονός που οδηγεί σε ορισμένες διαφορές στη λειτουργικότητα. Για παράδειγμα, πολλές μορφές αιμοσφαιρίνης βρίσκονται στα ανθρώπινα ερυθροκύτταρα: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Όλες οι αιμοσφαιρίνες είναι τετραμερή, κατασκευασμένα από πρωτομερή a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Όλα τα πρωτομερή είναι παρόμοια μεταξύ τους στην πρωτογενή δομή, και πολύ παρόμοιες ομοιότητες παρατηρούνται σε δευτερογενείς και τριτοταγείς δομές. Όλες οι μορφές αιμοσφαιρίνης έχουν σχεδιαστεί για να μεταφέρουν οξυγόνο στα κύτταρα των ιστών, αλλά η HbF, για παράδειγμα, έχει μεγαλύτερη συγγένεια για το οξυγόνο από την HbA. Η HbF είναι χαρακτηριστική για εμβρυϊκό στάδιοανθρώπινη ανάπτυξη. Είναι σε θέση να απομακρύνει το οξυγόνο από το HbA, το οποίο εξασφαλίζει την κανονική παροχή οξυγόνου στο έμβρυο.
Οι ισοπρωτεΐνες είναι το αποτέλεσμα της ύπαρξης περισσότερων από μία δομικό γονίδιοστη γονιδιακή δεξαμενή του είδους.
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ: ΔΟΜΗ, ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΕΣ
1. Πρωτεΐνες και τα κύρια χαρακτηριστικά τους
2. Βιολογικές λειτουργίες των πρωτεϊνών
3. Σύνθεση αμινοξέων πρωτεϊνών
4. Ταξινόμηση πρωτεϊνών
5. Φυσικές ιδιότητες πρωτεϊνών
6. Δομική οργάνωση πρωτεϊνικών μορίων (πρωτοταγείς, δευτεροταγείς, τριτοταγείς δομές)
Το περιεχόμενο του άρθρου
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ (άρθρο 1)– μια κατηγορία βιολογικών πολυμερών που υπάρχουν σε κάθε ζωντανό οργανισμό. Με τη συμμετοχή πρωτεϊνών λαμβάνουν χώρα οι κύριες διεργασίες που διασφαλίζουν τις ζωτικές λειτουργίες του σώματος: αναπνοή, πέψη, μυϊκή σύσπαση, μετάδοση νευρικών ερεθισμάτων. Ο οστικός ιστός, το δέρμα, τα μαλλιά και οι κερατώδεις σχηματισμοί ζωντανών όντων αποτελούνται από πρωτεΐνες. Για τα περισσότερα θηλαστικά, η ανάπτυξη και η ανάπτυξη του σώματος οφείλεται σε τροφές που περιέχουν πρωτεΐνες ως συστατικό τροφής. Ο ρόλος των πρωτεϊνών στο σώμα και, κατά συνέπεια, η δομή τους είναι πολύ διαφορετικός.
Σύνθεση πρωτεΐνης.
Όλες οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή, οι αλυσίδες των οποίων συναρμολογούνται από θραύσματα αμινοξέων. Τα αμινοξέα είναι ΟΡΓΑΝΙΚΕΣ ΕΝΩΣΕΙΣ, που περιέχουν στη σύνθεσή τους (σύμφωνα με το όνομα) μια αμινομάδα NH 2 και ένα οργανικό οξύ, δηλ. καρβοξυλ, ομάδα COOH. Από όλη την ποικιλία των υπαρχόντων αμινοξέων (θεωρητικά, ο αριθμός των πιθανών αμινοξέων είναι απεριόριστος), μόνο εκείνα που έχουν μόνο ένα άτομο άνθρακα μεταξύ της αμινομάδας και της ομάδας καρβοξυλίου συμμετέχουν στο σχηματισμό πρωτεϊνών. Γενικά, τα αμινοξέα που εμπλέκονται στο σχηματισμό πρωτεϊνών μπορούν να αντιπροσωπευτούν από τον τύπο: H 2N-CH(R)-COOH. Η ομάδα R που συνδέεται με το άτομο άνθρακα (αυτή μεταξύ των αμινο και καρβοξυλικών ομάδων) καθορίζει τη διαφορά μεταξύ των αμινοξέων που σχηματίζουν πρωτεΐνες. Αυτή η ομάδα μπορεί να αποτελείται μόνο από άτομα άνθρακα και υδρογόνου, αλλά πιο συχνά περιέχει, εκτός από το C και το H, διάφορες λειτουργικές (δυνατές για περαιτέρω μετασχηματισμούς) ομάδες, για παράδειγμα, HO-, H 2 N- κ.λπ. Υπάρχει επίσης μια επιλογή όταν R = H.
Οι οργανισμοί των ζωντανών όντων περιέχουν περισσότερα από 100 διαφορετικά αμινοξέα, ωστόσο, δεν χρησιμοποιούνται όλα για την κατασκευή πρωτεϊνών, αλλά μόνο 20, τα λεγόμενα «θεμελιώδη». Στον πίνακα 1 δείχνει τα ονόματά τους (τα περισσότερα από τα ονόματα που αναπτύχθηκαν ιστορικά), τον δομικό τύπο, καθώς και την ευρέως χρησιμοποιούμενη συντομογραφία. Όλοι οι δομικοί τύποι είναι διατεταγμένοι στον πίνακα έτσι ώστε το κύριο τμήμα αμινοξέος να βρίσκεται στα δεξιά.
| Ονομα | Δομή | Ονομασία |
| ΓΛΥΚΙΝΗ | GLI | |
| ΑΛΑΝΙΝ | ALA | |
| ΒΑΛΙΝ | ΑΞΟΝΑΣ | |
| ΛΕΥΚΙΝΗ | ΣΤΕΦΑΝΟΣ ΑΝΘΕΩΝ | |
| ΙΣΟΛΕΥΚΙΝΗ | ILE | |
| ΣΕΡΙΝΗ | SER | |
| ΘΡΕΟΝΙΝΗ | TRE | |
| ΚΥΣΤΕΪΝΗ | CIS | |
| ΜΕΘΕΙΟΝΙΝΗ | ΣΥΝΑΝΤΗΣΕ | |
| ΛΥΣΙΝΗ | LIZ | |
| ΑΡΓΙΝΙΝΗ | ARG | |
| ΣΠΑΡΑΓΙΚΟ ΟΞΥ | ASN | |
| ΣΠΑΡΑΓΙΝΑ | ASN | |
| ΓΛΟΥΤΑΜΙΝΙΚΟ ΟΞΥ | GLU | |
| ΓΛΟΥΤΑΜΙΝΗ | GLN | |
| Φαινυλαλανίνη | ΠΙΣΩ ΜΑΛΛΙΩΝ | |
| ΤΥΡΟΣΙΝΗ | ΤΙΡ | |
| ΤΡΥΠΤΟΦΑΝΗ | ΤΡΙΑ | |
| ΙΣΤΙΔΙΝΗ | GIS | |
| PROLINE | PRO | |
| Στη διεθνή πρακτική, η συντομογραφία των αναφερόμενων αμινοξέων που χρησιμοποιούν λατινικές συντμήσεις τριών γραμμάτων ή ενός γράμματος είναι αποδεκτή, για παράδειγμα, γλυκίνη - Gly ή G, αλανίνη - Ala ή A. | ||
Μεταξύ αυτών των είκοσι αμινοξέων (Πίνακας 1), μόνο η προλίνη περιέχει μια ομάδα NH δίπλα στην καρβοξυλική ομάδα COOH (αντί για NH 2), καθώς είναι μέρος του κυκλικού θραύσματος.
Οκτώ αμινοξέα (βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, θρεονίνη, μεθειονίνη, λυσίνη, φαινυλαλανίνη και τρυπτοφάνη), τοποθετημένα στον πίνακα σε γκρι φόντο, ονομάζονται απαραίτητα, καθώς το σώμα πρέπει να τα λαμβάνει συνεχώς από πρωτεϊνούχα τρόφιμα για φυσιολογική ανάπτυξη και ανάπτυξη.
Ένα μόριο πρωτεΐνης σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της διαδοχικής σύνδεσης αμινοξέων, ενώ η καρβοξυλική ομάδα ενός οξέος αλληλεπιδρά με την αμινομάδα ενός γειτονικού μορίου, με αποτέλεσμα το σχηματισμό ενός πεπτιδικού δεσμού –CO–NH– και την απελευθέρωση ένα μόριο νερού. Στο Σχ. Το Σχήμα 1 δείχνει έναν διαδοχικό συνδυασμό αλανίνης, βαλίνης και γλυκίνης.
Ρύζι. 1 ΣΕΙΡΑ ΣΥΝΔΕΣΗ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝκατά το σχηματισμό ενός μορίου πρωτεΐνης. Η διαδρομή από την τερματική αμινομάδα του Η2Ν προς την τερματική καρβοξυλική ομάδα του COOH επιλέχθηκε ως η κύρια κατεύθυνση της αλυσίδας πολυμερούς.
Για την συμπαγή περιγραφή της δομής ενός μορίου πρωτεΐνης, χρησιμοποιούνται συντμήσεις για τα αμινοξέα (Πίνακας 1, τρίτη στήλη) που εμπλέκονται στον σχηματισμό της αλυσίδας του πολυμερούς. Το θραύσμα του μορίου που φαίνεται στο Σχ. Το 1 γράφεται ως εξής: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.
Τα μόρια πρωτεΐνης περιέχουν από 50 έως 1500 υπολείμματα αμινοξέων (οι βραχύτερες αλυσίδες ονομάζονται πολυπεπτίδια). Η ατομικότητα μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από το σύνολο των αμινοξέων που συνθέτουν την αλυσίδα του πολυμερούς και, όχι λιγότερο σημαντικό, από τη σειρά εναλλαγής τους κατά μήκος της αλυσίδας. Για παράδειγμα, το μόριο της ινσουλίνης αποτελείται από 51 υπολείμματα αμινοξέων (αυτή είναι μια από τις πρωτεΐνες της συντομότερης αλυσίδας) και αποτελείται από δύο παράλληλες αλυσίδες άνισου μήκους συνδεδεμένες μεταξύ τους. Η σειρά εναλλαγής των θραυσμάτων αμινοξέων φαίνεται στο Σχ. 2.
Ρύζι. 2 ΜΟΡΙΟ ΙΝΣΟΥΛΙΝΗΣ, κατασκευασμένο από 51 υπολείμματα αμινοξέων, θραύσματα πανομοιότυπων αμινοξέων σημειώνονται με αντίστοιχο χρώμα φόντου. Τα υπολείμματα αμινοξέων κυστεΐνης που περιέχονται στην αλυσίδα (συντομογραφία CIS) σχηματίζουν δισουλφιδικές γέφυρες –S-S-, οι οποίες συνδέουν δύο μόρια πολυμερούς ή σχηματίζουν γέφυρες μέσα σε μία αλυσίδα.
Τα μόρια αμινοξέων κυστεΐνης (Πίνακας 1) περιέχουν αντιδραστικές ομάδες σουλφυδριδίου –SH, οι οποίες αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, σχηματίζοντας δισουλφιδικές γέφυρες –S-S-. Ο ρόλος της κυστεΐνης στον κόσμο των πρωτεϊνών είναι ιδιαίτερος· με τη συμμετοχή της σχηματίζονται διασταυρώσεις μεταξύ μορίων πολυμερούς πρωτεΐνης.
Ο συνδυασμός αμινοξέων σε μια πολυμερή αλυσίδα συμβαίνει σε έναν ζωντανό οργανισμό υπό τον έλεγχο νουκλεϊκά οξέα, παρέχουν μια αυστηρή σειρά συναρμολόγησης και ρυθμίζουν το σταθερό μήκος του μορίου του πολυμερούς ( εκ. ΝΟΥΚΛΕΪΚΑ ΟΞΕΑ).
Δομή πρωτεϊνών.
Η σύνθεση του μορίου της πρωτεΐνης, που παρουσιάζεται με τη μορφή εναλλασσόμενων υπολειμμάτων αμινοξέων (Εικ. 2), ονομάζεται πρωτογενής δομή της πρωτεΐνης. Οι δεσμοί υδρογόνου εμφανίζονται μεταξύ των ιμινο ομάδων ΗΝ και των καρβονυλικών ομάδων CO που υπάρχουν στην αλυσίδα του πολυμερούς ( εκ. ΔΕΣΜΟΣ ΥΔΡΟΓΟΝΟΥ), ως αποτέλεσμα, το μόριο της πρωτεΐνης αποκτά ένα συγκεκριμένο χωρικό σχήμα, που ονομάζεται δευτερεύουσα δομή. Οι πιο συνηθισμένοι τύποι δευτερογενούς δομής πρωτεΐνης είναι δύο.
Η πρώτη επιλογή, που ονομάζεται α-έλικα, πραγματοποιείται χρησιμοποιώντας δεσμούς υδρογόνου μέσα σε ένα μόνο μόριο πολυμερούς. Οι γεωμετρικές παράμετροι του μορίου, που καθορίζονται από τα μήκη των δεσμών και τις γωνίες των δεσμών, είναι τέτοιες ώστε να είναι δυνατός ο σχηματισμός δεσμών υδρογόνου για ομάδες Η-Νκαι C=O, μεταξύ των οποίων υπάρχουν δύο πεπτιδικά θραύσματα H-N-C=O (Εικ. 3).
Η σύνθεση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που φαίνεται στο Σχ. 3, γραμμένο σε συντομογραφία ως εξής:
H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.
Ως αποτέλεσμα της συσταλτικής επίδρασης των δεσμών υδρογόνου, το μόριο παίρνει το σχήμα μιας σπείρας - τη λεγόμενη α-έλικα, απεικονίζεται ως μια κυρτή σπειροειδής κορδέλα που διέρχεται από τα άτομα που σχηματίζουν την αλυσίδα του πολυμερούς (Εικ. 4).
Ρύζι. 4 3D ΜΟΝΤΕΛΟ ΜΟΡΙΑΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣμε τη μορφή α-έλικας. Οι δεσμοί υδρογόνου παρουσιάζονται με πράσινες διακεκομμένες γραμμές. Το κυλινδρικό σχήμα της έλικας είναι ορατό σε μια ορισμένη γωνία περιστροφής (τα άτομα υδρογόνου δεν φαίνονται στο σχήμα). Ο χρωματισμός μεμονωμένων ατόμων δίνεται σύμφωνα με τους διεθνείς κανόνες, οι οποίοι συνιστούν μαύρο για άτομα άνθρακα, μπλε για άζωτο, κόκκινο για οξυγόνο, κίτρινο για θείο (για άτομα υδρογόνου που δεν φαίνονται στο σχήμα, συνιστάται το λευκό, σε αυτήν την περίπτωση ολόκληρο δομή που απεικονίζεται σε σκούρο φόντο).
Μια άλλη εκδοχή της δευτερεύουσας δομής, που ονομάζεται β-δομή, σχηματίζεται επίσης με τη συμμετοχή δεσμών υδρογόνου, η διαφορά είναι ότι οι ομάδες H-N και C=O δύο ή περισσότερων πολυμερών αλυσίδων που βρίσκονται σε παράλληλη αλληλεπίδραση. Εφόσον η πολυπεπτιδική αλυσίδα έχει κατεύθυνση (Εικ. 1), είναι δυνατές επιλογές όταν η κατεύθυνση των αλυσίδων συμπίπτει (παράλληλη β-δομή, Εικ. 5) ή είναι αντίθετες (αντιπαράλληλη β-δομή, Εικ. 6).
Στο σχηματισμό της β-δομής μπορούν να συμμετέχουν αλυσίδες πολυμερών διαφόρων συνθέσεων, ενώ οι οργανικές ομάδες που πλαισιώνουν την αλυσίδα του πολυμερούς (Ph, CH 2 OH, κ.λπ.) στις περισσότερες περιπτώσεις παίζουν δευτερεύοντα ρόλο· η σχετική θέση των H-N και C =Ο ομάδες είναι καθοριστικές. Δεδομένου ότι σχετικά πολυμερές αλυσίδες Η-Νκαι οι ομάδες C=O κατευθύνονται σε διαφορετικές κατευθύνσεις (πάνω και κάτω στο σχήμα), καθίσταται δυνατή η ταυτόχρονη αλληλεπίδραση τριών ή περισσότερων αλυσίδων.
Η σύνθεση της πρώτης πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο Σχ. 5:
H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH
Σύνθεση της δεύτερης και τρίτης αλυσίδας:
H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH
Η σύνθεση των πολυπεπτιδικών αλυσίδων που φαίνεται στο Σχ. 6, το ίδιο όπως στο Σχ. 5, η διαφορά είναι ότι η δεύτερη αλυσίδα έχει την αντίθετη (σε σύγκριση με το Σχ. 5) κατεύθυνση.
Ο σχηματισμός μιας β-δομής μέσα σε ένα μόριο είναι δυνατός όταν ένα θραύσμα αλυσίδας σε μια συγκεκριμένη περιοχή περιστρέφεται κατά 180°· στην περίπτωση αυτή, δύο κλάδοι ενός μορίου έχουν αντίθετες κατευθύνσεις, με αποτέλεσμα το σχηματισμό μιας αντιπαράλληλης β-δομής ( Εικ. 7).
Η δομή που φαίνεται στο Σχ. 7 σε μια επίπεδη εικόνα, που φαίνεται στο Σχ. 8 στη μορφή ογκομετρικό μοντέλο. Τα τμήματα της β-δομής συνήθως υποδηλώνονται απλώς με μια επίπεδη κυματιστή ταινία που διέρχεται από τα άτομα που σχηματίζουν την αλυσίδα του πολυμερούς.
Η δομή πολλών πρωτεϊνών εναλλάσσεται μεταξύ α-έλικας και β-δομών που μοιάζουν με κορδέλα, καθώς και απλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Η αμοιβαία διάταξη και εναλλαγή τους στην αλυσίδα του πολυμερούς ονομάζεται τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης.
Μέθοδοι για την απεικόνιση της δομής των πρωτεϊνών παρουσιάζονται παρακάτω χρησιμοποιώντας το παράδειγμα της φυτικής πρωτεΐνης κραμπίνη. Οι δομικοί τύποι των πρωτεϊνών, που συχνά περιέχουν έως και εκατοντάδες θραύσματα αμινοξέων, είναι πολύπλοκοι, δυσκίνητοι και δυσνόητοι, επομένως μερικές φορές χρησιμοποιούνται απλοποιημένοι δομικοί τύποι - χωρίς σύμβολα χημικά στοιχεία(Εικ. 9, επιλογή Α), αλλά ταυτόχρονα διατηρούν το χρώμα των κτυπημάτων σθένους σύμφωνα με τους διεθνείς κανόνες (Εικ. 4). Σε αυτή την περίπτωση, ο τύπος παρουσιάζεται όχι σε μια επίπεδη, αλλά σε μια χωρική εικόνα, η οποία αντιστοιχεί στην πραγματική δομή του μορίου. Αυτή η μέθοδος επιτρέπει, για παράδειγμα, να διακρίνονται οι δισουλφιδικές γέφυρες (παρόμοιες με αυτές που βρίσκονται στην ινσουλίνη, Εικ. 2), οι ομάδες φαινυλίου στο πλευρικό πλαίσιο της αλυσίδας κ.λπ. Η εικόνα των μορίων με τη μορφή τρισδιάστατων μοντέλων (μπάλες που συνδέεται με ράβδους) είναι κάπως πιο σαφής (Εικ. 9, επιλογή Β). Ωστόσο, και οι δύο μέθοδοι δεν επιτρέπουν την εμφάνιση της τριτογενούς δομής, έτσι η Αμερικανίδα βιοφυσικός Jane Richardson πρότεινε την απεικόνιση α-δομών με τη μορφή σπειροειδών στριμμένων κορδελλών (βλ. Εικ. 4), β-δομών με τη μορφή επίπεδων κυματιστών κορδελλών (Εικ. 8), και συνδέοντάς τους μονές αλυσίδες - με τη μορφή λεπτών δεσμίδων, κάθε τύπος δομής έχει το δικό του χρώμα. Αυτή η μέθοδος απεικόνισης της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης χρησιμοποιείται τώρα ευρέως (Εικ. 9, επιλογή Β). Μερικές φορές, για περισσότερες πληροφορίες, η τριτογενής δομή και ο απλοποιημένος δομικός τύπος εμφανίζονται μαζί (Εικ. 9, επιλογή Δ). Υπάρχουν επίσης τροποποιήσεις της μεθόδου που προτείνει ο Richardson: οι α-έλικες απεικονίζονται ως κύλινδροι και οι β-δομές απεικονίζονται με τη μορφή επίπεδων βελών που υποδεικνύουν την κατεύθυνση της αλυσίδας (Εικ. 9, επιλογή Ε). Μια λιγότερο συνηθισμένη μέθοδος είναι ότι ολόκληρο το μόριο απεικονίζεται με τη μορφή σχοινιού, όπου οι άνισες δομές επισημαίνονται με διαφορετικά χρώματα και οι δισουλφιδικές γέφυρες εμφανίζονται ως κίτρινες γέφυρες (Εικ. 9, επιλογή Ε).
Η πιο βολική για την αντίληψη είναι η επιλογή Β, όταν κατά την απεικόνιση της τριτοταγούς δομής, δεν υποδεικνύονται τα δομικά χαρακτηριστικά της πρωτεΐνης (θραύσματα αμινοξέων, σειρά εναλλαγής τους, δεσμοί υδρογόνου) και θεωρείται ότι όλες οι πρωτεΐνες περιέχουν "λεπτομέρειες ” λαμβάνεται από ένα τυπικό σύνολο είκοσι αμινοξέων (Πίνακας 1). Το κύριο καθήκον κατά την απεικόνιση μιας τριτογενούς δομής είναι να δείξουμε τη χωρική διάταξη και την εναλλαγή των δευτερευουσών δομών.
Ρύζι. 9 ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΕΣ ΕΠΙΛΟΓΕΣ ΓΙΑ ΤΗΝ ΑΝΑΠΑΡΑΣΤΑΣΗ ΤΗΣ ΔΟΜΗΣ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ ΚΡΟΥΜΠΙΝΗΣ.
Α – δομικός τύπος στη χωρική εικόνα.
Β – δομή με τη μορφή τρισδιάστατου μοντέλου.
Β – τριτοταγής δομή του μορίου.
Δ – συνδυασμός επιλογών Α και Β.
D – απλοποιημένη εικόνα της τριτογενούς δομής.
Ε – τριτογενής δομή με δισουλφιδικές γέφυρες.
Το πιο βολικό για την αντίληψη είναι η ογκομετρική τριτογενής δομή (επιλογή Β), απαλλαγμένη από τις λεπτομέρειες του δομικού τύπου.
Ένα μόριο πρωτεΐνης με τριτοταγή δομή, κατά κανόνα, παίρνει μια ορισμένη διαμόρφωση, η οποία σχηματίζεται από πολικές (ηλεκτροστατικές) αλληλεπιδράσεις και δεσμούς υδρογόνου. Ως αποτέλεσμα, το μόριο παίρνει τη μορφή μιας συμπαγούς μπάλας - σφαιρικές πρωτεΐνες (σφαιρίδια, λατ. μπάλα), ή νηματώδεις - ινώδεις πρωτεΐνες (ινική, λατ. ίνα).
Ένα παράδειγμα σφαιρικής δομής είναι η πρωτεΐνη λευκωματίνη· η κατηγορία λευκωματίνης περιλαμβάνει το ασπράδι αυγού κοτόπουλου. Η πολυμερής αλυσίδα της λευκωματίνης συναρμολογείται κυρίως από αλανίνη, ασπαρτικό οξύ, γλυκίνη και κυστεΐνη, εναλλάσσοντας με μια ορισμένη σειρά. Η τριτογενής δομή περιέχει α-έλικες που συνδέονται με μονές αλυσίδες (Εικ. 10).
Ρύζι. 10 ΣΦΑΙΡΗ ΔΟΜΗ ΛΕΥΚΟΥΜΙΝΟΥ
Παράδειγμα ινιδιακής δομής είναι η πρωτεΐνη ινώδες. Περιέχουν μεγάλο αριθμό υπολειμμάτων γλυκίνης, αλανίνης και σερίνης (κάθε δεύτερο κατάλοιπο αμινοξέος είναι γλυκίνη). Δεν υπάρχουν υπολείμματα κυστεΐνης που να περιέχουν ομάδες σουλφυδριδίου. Το ινώδες, το κύριο συστατικό του φυσικού μεταξιού και των ιστών αράχνης, περιέχει β-δομές που συνδέονται με μονές αλυσίδες (Εικ. 11).
Ρύζι. έντεκα ΙΝΩΔΗ ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΙΝΟΔΙΑ
Η δυνατότητα σχηματισμού μιας τριτοταγούς δομής ενός συγκεκριμένου τύπου είναι εγγενής στην πρωτογενή δομή της πρωτεΐνης, δηλ. προσδιορίζεται εκ των προτέρων με τη σειρά εναλλαγής των υπολειμμάτων αμινοξέων. Από ορισμένα σύνολα τέτοιων υπολειμμάτων, προκύπτουν κυρίως α-έλικες (υπάρχουν αρκετά τέτοια σύνολα), ένα άλλο σύνολο οδηγεί στην εμφάνιση β-δομών, οι μεμονωμένες αλυσίδες χαρακτηρίζονται από τη σύνθεσή τους.
Μερικοί μόρια πρωτεΐνης, ενώ διατηρούν την τριτοταγή δομή, είναι σε θέση να συνδυάζονται σε μεγάλα υπερμοριακά συσσωματώματα, ενώ συγκρατούνται μεταξύ τους με πολικές αλληλεπιδράσεις, καθώς και δεσμούς υδρογόνου. Τέτοιοι σχηματισμοί ονομάζονται τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη φερριτίνη, η οποία αποτελείται κυρίως από λευκίνη, γλουταμινικό οξύ, ασπαρτικό οξύ και ιστιδίνη (η φερρικίνη περιέχει και τα 20 υπολείμματα αμινοξέων σε ποικίλες ποσότητες), σχηματίζει μια τριτοταγή δομή τεσσάρων παράλληλων α-έλικων. Όταν τα μόρια συνδυάζονται σε ένα ενιαίο σύνολο (Εικ. 12), σχηματίζεται μια τεταρτοταγής δομή, η οποία μπορεί να περιλαμβάνει έως και 24 μόρια φερριτίνης.
Εικ.12 ΣΧΗΜΑΤΙΣΜΟΣ ΤΗΣ ΤΕΤΑΡΤΟΠΟΙΗΣ ΔΟΜΗΣ ΤΗΣ ΣΦΑΙΡΙΚΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ ΦΕΡΡΙΤΙΝΗΣ
Ένα άλλο παράδειγμα υπερμοριακών σχηματισμών είναι η δομή του κολλαγόνου. Είναι μια ινώδης πρωτεΐνη, οι αλυσίδες της οποίας είναι κατασκευασμένες κυρίως από γλυκίνη, εναλλάσσοντας με προλίνη και λυσίνη. Η δομή περιέχει απλές αλυσίδες, τριπλές α-έλικες, που εναλλάσσονται με β-δομές σε σχήμα κορδέλας διατεταγμένες σε παράλληλες δέσμες (Εικ. 13).
Εικ.13 ΥΠΕΡΜΟΡΙΑΚΗ ΔΟΜΗ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ ΤΟΥ ΙΝΩΔΙΚΟΥ ΚΟΛΛΑΓΟΝΟΥ
Χημικές ιδιότητες πρωτεϊνών.
Υπό τη δράση οργανικών διαλυτών, αποβλήτων ορισμένων βακτηρίων (ζύμωση γαλακτικού οξέος) ή με την αύξηση της θερμοκρασίας, η καταστροφή δευτερογενών και τριτογενών δομών συμβαίνει χωρίς να καταστρέφεται η πρωταρχική δομή, με αποτέλεσμα η πρωτεΐνη να χάνει τη διαλυτότητα και τη βιολογική δραστηριότητα. αυτή η διαδικασία ονομάζεται μετουσίωση, δηλαδή η απώλεια φυσικών ιδιοτήτων, για παράδειγμα, πήξη ξινισμένου γάλακτος, πήγμα λευκού βρασμένου αυγού κοτόπουλου. Σε υψηλές θερμοκρασίες, οι πρωτεΐνες των ζωντανών οργανισμών (ιδίως των μικροοργανισμών) μετουσιώνονται γρήγορα. Τέτοιες πρωτεΐνες δεν μπορούν να συμμετέχουν βιολογικές διεργασίες, ως αποτέλεσμα, οι μικροοργανισμοί πεθαίνουν, οπότε το βρασμένο (ή παστεριωμένο) γάλα μπορεί να διατηρηθεί περισσότερο.
Οι πεπτιδικοί δεσμοί H-N-C=O που σχηματίζουν την αλυσίδα πολυμερούς ενός μορίου πρωτεΐνης υδρολύονται παρουσία οξέων ή αλκαλίων, προκαλώντας τη διάσπαση της αλυσίδας του πολυμερούς, η οποία μπορεί τελικά να οδηγήσει στα αρχικά αμινοξέα. Οι πεπτιδικοί δεσμοί που αποτελούν μέρος των α-έλικων ή των β-δομών είναι πιο ανθεκτικοί στην υδρόλυση και σε διάφορες χημικές επιδράσεις (σε σύγκριση με τους ίδιους δεσμούς σε απλές αλυσίδες). Μια πιο λεπτή αποσυναρμολόγηση του μορίου πρωτεΐνης στα συστατικά αμινοξέα του πραγματοποιείται σε άνυδρο περιβάλλον χρησιμοποιώντας υδραζίνη H 2 N–NH 2, ενώ όλα τα θραύσματα αμινοξέων, εκτός από το τελευταίο, σχηματίζουν τα λεγόμενα υδραζίδια καρβοξυλικά οξέαπου περιέχει το θραύσμα C(O)–HN–NH 2 (Εικ. 14).
Ρύζι. 14. ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΗ ΔΙΑΡΧΙΑ
Μια τέτοια ανάλυση μπορεί να παρέχει πληροφορίες σχετικά με τη σύνθεση αμινοξέων μιας συγκεκριμένης πρωτεΐνης, αλλά είναι πιο σημαντικό να γνωρίζουμε την αλληλουχία τους στο μόριο της πρωτεΐνης. Μία από τις μεθόδους που χρησιμοποιούνται ευρέως για το σκοπό αυτό είναι η δράση του ισοθειοκυανικού φαινυλεστέρα (FITC) στην πολυπεπτιδική αλυσίδα, η οποία σε αλκαλικό περιβάλλον συνδέεται με το πολυπεπτίδιο (από το άκρο που περιέχει την αμινομάδα) και όταν η αντίδραση του το περιβάλλον αλλάζει σε όξινο, αποσπάται από την αλυσίδα, παίρνοντας μαζί του ένα θραύσμα ενός αμινοξέος (Εικ. 15).
Ρύζι. 15 ΔΙΑΔΟΧΙΚΗ ΔΙΑΧΩΡΗΣΗ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΟΥ
Πολλές ειδικές τεχνικές έχουν αναπτυχθεί για μια τέτοια ανάλυση, συμπεριλαμβανομένων εκείνων που αρχίζουν να «αποσυναρμολογούν» το μόριο πρωτεΐνης στα συστατικά του συστατικά, ξεκινώντας από το καρβοξυλικό άκρο.
Οι διασταυρούμενες δισουλφιδικές γέφυρες S-S (που σχηματίζονται από την αλληλεπίδραση υπολειμμάτων κυστεΐνης, Εικ. 2 και 9) διασπώνται, μετατρέποντάς τις σε ομάδες HS με τη δράση διαφόρων αναγωγικών παραγόντων. Η δράση των οξειδωτικών παραγόντων (οξυγόνο ή υπεροξείδιο του υδρογόνου) οδηγεί και πάλι στο σχηματισμό δισουλφιδικών γεφυρών (Εικ. 16).
Ρύζι. 16. ΔΙΧΑΣΗ ΔΙΣΟΥΦΙΔΙΚΩΝ ΓΕΦΥΡΩΝ
Για να δημιουργήσετε επιπλέον διασταυρώσεις σε πρωτεΐνες, χρησιμοποιήστε αντιδραστικότητααμινο και καρβοξυλ ομάδες. Οι αμινομάδες που βρίσκονται στο πλευρικό πλαίσιο της αλυσίδας είναι πιο προσιτές σε διάφορες αλληλεπιδράσεις - θραύσματα λυσίνης, ασπαραγίνης, λυσίνης, προλίνης (Πίνακας 1). Όταν τέτοιες αμινομάδες αλληλεπιδρούν με φορμαλδεΰδη, εμφανίζεται μια διαδικασία συμπύκνωσης και εμφανίζονται διασταυρούμενες γέφυρες –NH–CH2–NH– (Εικ. 17).
Ρύζι. 17 ΔΗΜΙΟΥΡΓΙΑ ΕΠΙΠΛΕΟΝ ΔΙΑΣΤΑΥΡΩΜΕΝΩΝ ΓΕΦΥΡΩΝ ΜΕΤΑΞΥ ΜΟΡΙΩΝ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ.
Οι τερματικές καρβοξυλομάδες της πρωτεΐνης είναι ικανές να αντιδρούν με σύνθετες ενώσεις ορισμένων πολυσθενών μετάλλων (οι ενώσεις χρωμίου χρησιμοποιούνται συχνότερα) και εμφανίζονται επίσης διασταυρώσεις. Και οι δύο διαδικασίες χρησιμοποιούνται στη βυρσοδεψία δέρματος.
Ο ρόλος των πρωτεϊνών στον οργανισμό.
Ο ρόλος των πρωτεϊνών στον οργανισμό είναι ποικίλος.
Ένζυμα(ζύμωση λατ. – ζύμωση), το άλλο τους όνομα είναι ένζυμα (εν zumh ελληνικά. - στη ζύμη) είναι πρωτεΐνες με καταλυτική δράση· είναι ικανές να αυξάνουν την ταχύτητα των βιοχημικών διεργασιών χιλιάδες φορές. Κάτω από τη δράση των ενζύμων, τα συστατικά των τροφίμων: πρωτεΐνες, λίπη και υδατάνθρακες διασπώνται σε απλούστερες ενώσεις, από τις οποίες στη συνέχεια συντίθενται νέα μακρομόρια απαραίτητα για έναν ορισμένο τύπο οργανισμού. Τα ένζυμα συμμετέχουν επίσης σε πολλές διαδικασίες βιοχημικής σύνθεσης, για παράδειγμα, στη σύνθεση πρωτεϊνών (ορισμένες πρωτεΐνες βοηθούν στη σύνθεση άλλων). Εκ. ΕΝΖΥΜΑ
Τα ένζυμα δεν είναι μόνο πολύ αποτελεσματικοί καταλύτες, αλλά και επιλεκτικοί (κατευθύνουν την αντίδραση αυστηρά προς μια δεδομένη κατεύθυνση). Παρουσία τους, η αντίδραση προχωρά με σχεδόν 100% απόδοση χωρίς σχηματισμό παραπροϊόντων και οι συνθήκες είναι ήπιες: κανονική ατμοσφαιρική πίεση και θερμοκρασία ζωντανού οργανισμού. Για σύγκριση, η σύνθεση αμμωνίας από υδρογόνο και άζωτο παρουσία καταλύτη - ενεργοποιημένου σιδήρου - πραγματοποιείται στους 400–500 ° C και πίεση 30 MPa, η απόδοση αμμωνίας είναι 15-25% ανά κύκλο. Τα ένζυμα θεωρούνται ασυναγώνιστοι καταλύτες.
Η εντατική έρευνα για τα ένζυμα ξεκίνησε στα μέσα του 19ου αιώνα· τώρα έχουν μελετηθεί περισσότερα από 2000 διαφορετικά ένζυμα, αυτή είναι η πιο ποικιλόμορφη κατηγορία πρωτεϊνών.
Τα ονόματα των ενζύμων είναι τα εξής: η κατάληξη -άση προστίθεται στο όνομα του αντιδραστηρίου με το οποίο αλληλεπιδρά το ένζυμο ή στο όνομα της καταλυόμενης αντίδρασης, για παράδειγμα, η αργινάση αποσυνθέτει αργινίνη (Πίνακας 1), η αποκαρβοξυλάση καταλύει την αποκαρβοξυλίωση, δηλ. απομάκρυνση του CO 2 από την καρβοξυλική ομάδα:
– COOH → – CH + CO 2
Συχνά, για να δηλωθεί με μεγαλύτερη ακρίβεια ο ρόλος ενός ενζύμου, τόσο το αντικείμενο όσο και ο τύπος της αντίδρασης υποδεικνύονται στο όνομά του, για παράδειγμα, αφυδρογονάση αλκοόλης, ένα ένζυμο που πραγματοποιεί την αφυδρογόνωση των αλκοολών.
Για ορισμένα ένζυμα που ανακαλύφθηκαν εδώ και πολύ καιρό, ιστορικό όνομα(χωρίς την κατάληξη -aza), για παράδειγμα, πεψίνη (pepsis, Ελληνικά. πέψη) και θρυψίνη (θρύψις Ελληνικά. ρευστοποίηση), αυτά τα ένζυμα διασπούν τις πρωτεΐνες.
Για συστηματοποίηση, τα ένζυμα συνδυάζονται σε μεγάλες κατηγορίες, η ταξινόμηση βασίζεται στον τύπο της αντίδρασης, οι κατηγορίες ονομάζονται σύμφωνα με τη γενική αρχή - το όνομα της αντίδρασης και η κατάληξη - aza. Μερικές από αυτές τις τάξεις παρατίθενται παρακάτω.
Οξειδορεδουκτάσες– ένζυμα που καταλύουν αντιδράσεις οξειδοαναγωγής. Οι αφυδρογονάσες που περιλαμβάνονται σε αυτή την κατηγορία πραγματοποιούν μεταφορά πρωτονίων, για παράδειγμα, η αλκοολική αφυδρογονάση (ADH) οξειδώνει τις αλκοόλες σε αλδεΰδες, η επακόλουθη οξείδωση των αλδεϋδών σε καρβοξυλικά οξέα καταλύεται από τις αφυδρογονάσες αλδεΰδης (ALDH). Και οι δύο διεργασίες συμβαίνουν στο σώμα κατά τη μετατροπή της αιθανόλης σε οξικό οξύ (Εικ. 18).
Ρύζι. 18 ΟΞΕΙΔΩΣΗ ΔΥΟ ΣΤΑΔΙΩΝ ΑΙΘΑΝΟΛΗΣσε οξικό οξύ
Δεν είναι η αιθανόλη που έχει ναρκωτική δράση, αλλά το ενδιάμεσο προϊόν ακεταλδεΰδη· όσο χαμηλότερη είναι η δραστηριότητα του ενζύμου ALDH, τόσο πιο αργό συμβαίνει το δεύτερο στάδιο - η οξείδωση της ακεταλδεΰδης σε οξικό οξύ και όσο μεγαλύτερη και ισχυρότερη είναι η μεθυστική δράση από την κατάποση αιθανόλη. Η ανάλυση έδειξε ότι πάνω από το 80% των εκπροσώπων της κίτρινης φυλής έχουν σχετικά χαμηλή δραστηριότητα ALDH και επομένως έχουν αισθητά πιο σοβαρή ανοχή στο αλκοόλ. Ο λόγος για αυτή τη συγγενή μειωμένη δραστηριότητα της ALDH είναι ότι ορισμένα από τα υπολείμματα γλουταμικού οξέος στο «αδυνατισμένο» μόριο ALDH αντικαθίστανται από θραύσματα λυσίνης (Πίνακας 1).
Μεταγραφές– ένζυμα που καταλύουν τη μεταφορά λειτουργικές ομάδεςΓια παράδειγμα, η τρανσιμινάση καταλύει την κίνηση μιας αμινομάδας.
Υδρολάσες– ένζυμα που καταλύουν την υδρόλυση. Η θρυψίνη και η πεψίνη που αναφέρθηκαν προηγουμένως υδρολύουν τους πεπτιδικούς δεσμούς και οι λιπάσες διασπούν τον εστερικό δεσμό στα λίπη:
–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1
Λυάσες– ένζυμα που καταλύουν αντιδράσεις που δεν λαμβάνουν χώρα υδρολυτικά· ως αποτέλεσμα τέτοιων αντιδράσεων, εμφανίζεται ρήξη Συνδέσεις C-C, C-O, C-N και ο σχηματισμός νέων δεσμών. Το ένζυμο αποκαρβοξυλάση ανήκει σε αυτή την κατηγορία
Ισομεράσες– ένζυμα που καταλύουν τον ισομερισμό, για παράδειγμα, τη μετατροπή του μηλεϊνικού οξέος σε φουμαρικό οξύ (Εικ. 19), αυτό είναι ένα παράδειγμα ισομερισμού cis - trans (βλ. ISOMERIA).
Ρύζι. 19. ΙΣΟΜΕΡΙΣΜΟΣ ΜΗΛΙΚΟΥ ΟΞΕΟΥσε φουμαρικό παρουσία ενζύμου.
Παρατηρείται το έργο των ενζύμων γενική αρχή, σύμφωνα με την οποία υπάρχει πάντα μια δομική αντιστοιχία μεταξύ του ενζύμου και του αντιδραστηρίου της επιταχυνόμενης αντίδρασης. Σύμφωνα με τη μεταφορική έκφραση ενός από τους ιδρυτές του δόγματος των ενζύμων, του E. Fisher, το αντιδραστήριο ταιριάζει στο ένζυμο σαν ένα κλειδί σε μια κλειδαριά. Από αυτή την άποψη, κάθε ένζυμο καταλύει μια συγκεκριμένη χημική αντίδραση ή ομάδα αντιδράσεων του ίδιου τύπου. Μερικές φορές ένα ένζυμο μπορεί να δράσει σε μία μόνο ένωση, για παράδειγμα, ουρεάση (ουρόνη Ελληνικά. – ούρα) καταλύει μόνο την υδρόλυση της ουρίας:
(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3
Η πιο λεπτή επιλεκτικότητα παρουσιάζεται από ένζυμα που διακρίνουν μεταξύ οπτικά ενεργών αντιπόδων - αριστερόστροφων και δεξιόστροφων ισομερών. Η L-αργινάση δρα μόνο στην αριστερόστροφη αργινίνη και δεν επηρεάζει το δεξιοστροφικό ισομερές. Η L-γαλακτική αφυδρογονάση δρα μόνο στους αριστερόστροφους εστέρες του γαλακτικού οξέος, τους λεγόμενους γαλακτικούς (lactis λατ. γάλα), ενώ η D-γαλακτική αφυδρογονάση διασπά αποκλειστικά τα D-γαλακτικά.
Τα περισσότερα ένζυμα δεν δρουν σε μία, αλλά σε μια ομάδα σχετικών ενώσεων, για παράδειγμα, η θρυψίνη «προτιμά» να διασπά τους πεπτιδικούς δεσμούς που σχηματίζονται από λυσίνη και αργινίνη (Πίνακας 1.)
Οι καταλυτικές ιδιότητες ορισμένων ενζύμων, όπως οι υδρολάσες, καθορίζονται αποκλειστικά από τη δομή του ίδιου του μορίου της πρωτεΐνης· μια άλλη κατηγορία ενζύμων - οξειδορεδουκτάσες (για παράδειγμα, αφυδρογονάση αλκοόλης) μπορεί να είναι ενεργή μόνο παρουσία σχετικών μη πρωτεϊνικών μορίων - βιταμίνες, ιόντα ενεργοποίησης Mg, Ca, Zn, Mn και θραύσματα νουκλεϊκών οξέων (Εικ. 20).
Ρύζι. 20 ΜΟΡΙΟ ΑΦΥΔΡΟΓΕΝΑΣΗΣ ΑΛΚΟΟΛ
Οι πρωτεΐνες μεταφοράς δεσμεύουν και μεταφέρουν διάφορα μόρια ή ιόντα στις κυτταρικές μεμβράνες (τόσο μέσα όσο και έξω από το κύτταρο), καθώς και από το ένα όργανο στο άλλο.
Για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη δεσμεύει το οξυγόνο καθώς το αίμα περνά μέσα από τους πνεύμονες και το παραδίδει σε διάφορους ιστούς του σώματος, όπου το οξυγόνο απελευθερώνεται και στη συνέχεια χρησιμοποιείται για την οξείδωση των συστατικών των τροφίμων, αυτή η διαδικασία χρησιμεύει ως πηγή ενέργειας (μερικές φορές ο όρος «κάψιμο» τροφής στο σώμα χρησιμοποιείται).
Εκτός από το πρωτεϊνικό μέρος, η αιμοσφαιρίνη περιέχει μια σύνθετη ένωση σιδήρου με το κυκλικό μόριο πορφυρίνη (porphyros Ελληνικά. – μωβ), που προκαλεί το κόκκινο χρώμα του αίματος. Αυτό το σύμπλεγμα (Εικ. 21, αριστερά) είναι που παίζει το ρόλο ενός φορέα οξυγόνου. Στην αιμοσφαιρίνη, το σύμπλεγμα σιδήρου πορφυρίνης βρίσκεται μέσα στο πρωτεϊνικό μόριο και διατηρείται στη θέση του μέσω πολικών αλληλεπιδράσεων, καθώς και ενός δεσμού συντονισμού με το άζωτο στην ιστιδίνη (Πίνακας 1), που είναι μέρος της πρωτεΐνης. Το μόριο Ο2 που μεταφέρεται από την αιμοσφαιρίνη συνδέεται μέσω ενός δεσμού συντονισμού στο άτομο σιδήρου στην αντίθετη πλευρά από εκείνη στην οποία είναι συνδεδεμένη η ιστιδίνη (Εικ. 21, δεξιά).
Ρύζι. 21 ΔΟΜΗ ΤΟΥ ΣΙΔΗΡΟΥ ΣΥΓΚΡΟΤΗΜΑΤΟΣ
Η δομή του συγκροτήματος φαίνεται στα δεξιά με τη μορφή τρισδιάστατου μοντέλου. Το σύμπλοκο διατηρείται στο μόριο της πρωτεΐνης μέσω ενός δεσμού συντονισμού (μπλε διακεκομμένη γραμμή) μεταξύ του ατόμου Fe και του ατόμου Ν στην ιστιδίνη που είναι μέρος της πρωτεΐνης. Το μόριο O2 που μεταφέρεται από την αιμοσφαιρίνη συνδέεται συντονισμένα (κόκκινη διακεκομμένη γραμμή) στο άτομο Fe από την αντίθετη πλευρά του επίπεδου συμπλέγματος.
Η αιμοσφαιρίνη είναι μια από τις πιο διεξοδικά μελετημένες πρωτεΐνες· αποτελείται από α-έλικες που συνδέονται με μονές αλυσίδες και περιέχει τέσσερα σύμπλοκα σιδήρου. Έτσι, η αιμοσφαιρίνη είναι σαν μια ογκώδης συσκευασία για τη μεταφορά τεσσάρων μορίων οξυγόνου ταυτόχρονα. Το σχήμα της αιμοσφαιρίνης αντιστοιχεί σε σφαιρικές πρωτεΐνες (Εικ. 22).
Ρύζι. 22 ΣΦΑΙΡΙΚΗ ΜΟΡΦΗ ΑΙΜΟΓΛΟΒΙΝΗΣ
Το κύριο «πλεονέκτημα» της αιμοσφαιρίνης είναι ότι η προσθήκη οξυγόνου και η επακόλουθη αποβολή του κατά τη μεταφορά σε διάφορους ιστούς και όργανα γίνεται γρήγορα. Το μονοξείδιο του άνθρακα, CO (μονοξείδιο του άνθρακα), συνδέεται με τον Fe στην αιμοσφαιρίνη ακόμη πιο γρήγορα, αλλά, σε αντίθεση με το O 2, σχηματίζει ένα σύμπλεγμα που είναι δύσκολο να καταστραφεί. Ως αποτέλεσμα, μια τέτοια αιμοσφαιρίνη δεν είναι σε θέση να δεσμεύσει το O 2, γεγονός που οδηγεί (αν εισπνέονται μεγάλες ποσότητες μονοξειδίου του άνθρακα) στο θάνατο του σώματος από ασφυξία.
Η δεύτερη λειτουργία της αιμοσφαιρίνης είναι η μεταφορά του εκπνεόμενου CO 2, αλλά στη διαδικασία της προσωρινής δέσμευσης του διοξειδίου του άνθρακα, δεν συμμετέχει το άτομο σιδήρου, αλλά η H 2 N-ομάδα της πρωτεΐνης.
Η «απόδοση» των πρωτεϊνών εξαρτάται από τη δομή τους, για παράδειγμα, η αντικατάσταση του μοναδικού υπολείμματος αμινοξέος του γλουταμικού οξέος στην πολυπεπτιδική αλυσίδα της αιμοσφαιρίνης με ένα υπόλειμμα βαλίνης (μια σπάνια συγγενής ανωμαλία) οδηγεί σε μια ασθένεια που ονομάζεται δρεπανοκυτταρική αναιμία.
Υπάρχουν επίσης πρωτεΐνες μεταφοράς που μπορούν να δεσμεύσουν λίπη, γλυκόζη και αμινοξέα και να τα μεταφέρουν τόσο μέσα όσο και έξω από τα κύτταρα.
Οι πρωτεΐνες μεταφοράς ειδικού τύπου δεν μεταφέρουν τις ίδιες τις ουσίες, αλλά εκτελούν τις λειτουργίες ενός «ρυθμιστή μεταφοράς», περνώντας ορισμένες ουσίες μέσω της μεμβράνης (το εξωτερικό τοίχωμα του κυττάρου). Τέτοιες πρωτεΐνες ονομάζονται συχνότερα πρωτεΐνες μεμβράνης. Έχουν σχήμα κοίλου κυλίνδρου και, όντας ενσωματωμένοι στο τοίχωμα της μεμβράνης, εξασφαλίζουν την κίνηση ορισμένων πολικών μορίων ή ιόντων μέσα στο κύτταρο. Ένα παράδειγμα μεμβρανικής πρωτεΐνης είναι η πορίνη (Εικ. 23).
Ρύζι. 23 ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΠΟΡΙΝΗΣ
Οι πρωτεΐνες τροφής και αποθήκευσης, όπως υποδηλώνει το όνομα, χρησιμεύουν ως πηγές εσωτερικής διατροφής, τις περισσότερες φορές για τα έμβρυα φυτών και ζώων, καθώς και στα αρχικά στάδια ανάπτυξης νεαρών οργανισμών. Οι πρωτεΐνες των τροφίμων περιλαμβάνουν την αλβουμίνη (Εικ. 10), το κύριο συστατικό του ασπράδιου αυγού, και την καζεΐνη, την κύρια πρωτεΐνη του γάλακτος. Υπό την επίδραση του ενζύμου πεψίνη, η καζεΐνη πήζει στο στομάχι, γεγονός που εξασφαλίζει τη συγκράτηση της στο πεπτικό σύστημα και την αποτελεσματική απορρόφησή της. Η καζεΐνη περιέχει θραύσματα όλων των αμινοξέων που χρειάζεται ο οργανισμός.
Η φερριτίνη (Εικ. 12), η οποία βρίσκεται σε ζωικούς ιστούς, περιέχει ιόντα σιδήρου.
Οι πρωτεΐνες αποθήκευσης περιλαμβάνουν επίσης μυοσφαιρίνη, η οποία είναι παρόμοια σε σύνθεση και δομή με την αιμοσφαιρίνη. Η μυοσφαιρίνη συγκεντρώνεται κυρίως στους μύες, ο κύριος ρόλος της είναι να αποθηκεύει το οξυγόνο που της δίνει η αιμοσφαιρίνη. Διαποτίζεται γρήγορα με οξυγόνο (πολύ πιο γρήγορα από την αιμοσφαιρίνη), και στη συνέχεια το μεταφέρει σταδιακά σε διάφορους ιστούς.
Οι δομικές πρωτεΐνες εκτελούν μια προστατευτική λειτουργία (δέρμα) ή μια λειτουργία υποστήριξης - συγκρατούν το σώμα σε ένα ενιαίο σύνολο και του δίνουν δύναμη (χόνδρος και τένοντες). Το κύριο συστατικό τους είναι η ινώδης πρωτεΐνη κολλαγόνο (Εικ. 11), η πιο κοινή πρωτεΐνη στον ζωικό κόσμο στο σώμα των θηλαστικών, που αντιπροσωπεύει σχεδόν το 30% της συνολικής μάζας των πρωτεϊνών. Το κολλαγόνο έχει υψηλή αντοχή σε εφελκυσμό (η αντοχή του δέρματος είναι γνωστή), αλλά λόγω της χαμηλής περιεκτικότητας σε σταυροδεσμούς στο κολλαγόνο του δέρματος, τα δέρματα ζώων είναι ελάχιστα χρήσιμα στην ακατέργαστη μορφή τους για την κατασκευή διαφόρων προϊόντων. Για να μειωθεί η διόγκωση του δέρματος στο νερό, η συρρίκνωση κατά το στέγνωμα, καθώς και για να αυξηθεί η αντοχή σε υγρή κατάσταση και να αυξηθεί η ελαστικότητα στο κολλαγόνο, δημιουργούνται πρόσθετοι σταυροδεσμοί (Εικ. 15α), αυτή είναι η λεγόμενη διαδικασία μαυρίσματος δέρματος .
Στους ζωντανούς οργανισμούς, τα μόρια κολλαγόνου που προκύπτουν κατά την ανάπτυξη και την ανάπτυξη του οργανισμού δεν ανανεώνονται και δεν αντικαθίστανται από νεοσυντιθέμενα. Καθώς το σώμα γερνάει, ο αριθμός των διασταυρώσεων στο κολλαγόνο αυξάνεται, γεγονός που οδηγεί σε μείωση της ελαστικότητάς του, και καθώς δεν συμβαίνει ανανέωση, εμφανίζονται αλλαγές που σχετίζονται με την ηλικία - αύξηση της ευθραυστότητας του χόνδρου και των τενόντων και της εμφάνισης των ρυτίδων στο δέρμα.
Οι αρθρικοί σύνδεσμοι περιέχουν ελαστίνη, μια δομική πρωτεΐνη που τεντώνεται εύκολα σε δύο διαστάσεις. Η πρωτεΐνη ρεζιλίνη, η οποία βρίσκεται στα σημεία άρθρωσης των φτερών ορισμένων εντόμων, έχει τη μεγαλύτερη ελαστικότητα.
Κερατώδεις σχηματισμοί - μαλλιά, νύχια, φτερά, που αποτελούνται κυρίως από πρωτεΐνη κερατίνης (Εικ. 24). Η κύρια διαφορά του είναι η αξιοσημείωτη περιεκτικότητα σε υπολείμματα κυστεΐνης που σχηματίζουν δισουλφιδικές γέφυρες, που προσδίδει υψηλή ελαστικότητα (την ικανότητα να επαναφέρει το αρχικό τους σχήμα μετά την παραμόρφωση) στα μαλλιά, καθώς και στα μάλλινα υφάσματα.
Ρύζι. 24. ΘΡΑΜΑ ΚΕΡΑΤΙΝΗΣ ΙΝΩΔΙΚΗΣ ΠΡΩΤΕΪΝΗΣ
Για να αλλάξετε μη αναστρέψιμα το σχήμα ενός αντικειμένου κερατίνης, πρέπει πρώτα να καταστρέψετε τις δισουλφιδικές γέφυρες με τη βοήθεια ενός αναγωγικού παράγοντα, να δώσετε νέο σχήμα και στη συνέχεια να δημιουργήσετε ξανά δισουλφιδικές γέφυρες με τη βοήθεια ενός οξειδωτικού παράγοντα (Εικ. 16). είναι ακριβώς αυτό που γίνεται, για παράδειγμα, τα μαλλιά περμανάντ.
Με αύξηση της περιεκτικότητας σε υπολείμματα κυστεΐνης στην κερατίνη και, κατά συνέπεια, αύξηση του αριθμού των δισουλφιδικών γεφυρών, η ικανότητα παραμόρφωσης εξαφανίζεται, αλλά εμφανίζεται υψηλή αντοχή (τα κέρατα των οπληφόρων και τα κελύφη της χελώνας περιέχουν έως και 18% κυστεΐνη θραύσματα). Το σώμα του θηλαστικού περιέχει έως και 30 διάφοροι τύποικερατίνη.
Η ινώδης πρωτεΐνη fibroin, που σχετίζεται με την κερατίνη, που εκκρίνεται από κάμπιες μεταξοσκώληκα όταν κουλουριάζουν ένα κουκούλι, καθώς και από αράχνες κατά την ύφανση ενός ιστού, περιέχει μόνο β-δομές που συνδέονται με μονές αλυσίδες (Εικ. 11). Σε αντίθεση με την κερατίνη, το ινώδες δεν έχει διασταυρούμενες δισουλφιδικές γέφυρες και έχει μεγάλη αντοχή σε εφελκυσμό (αντοχή ανά μονάδα διατομήορισμένα δείγματα έχουν ιστούς υψηλότερους από τα χαλύβδινα καλώδια). Λόγω της έλλειψης σταυροδεσμών, το ινώδες είναι ανελαστικό (είναι γνωστό ότι τα μάλλινα υφάσματα είναι σχεδόν ανθεκτικά στις ρυτίδες, ενώ τα μεταξωτά υφάσματα ζαρώνουν εύκολα).
Ρυθμιστικές πρωτεΐνες.
Οι ρυθμιστικές πρωτεΐνες, που συνήθως ονομάζονται ορμόνες, εμπλέκονται σε διάφορες φυσιολογικές διεργασίες. Για παράδειγμα, η ορμόνη ινσουλίνη (Εικ. 25) αποτελείται από δύο α-αλυσίδες που συνδέονται με δισουλφιδικές γέφυρες. Η ινσουλίνη ρυθμίζει τις μεταβολικές διεργασίες που περιλαμβάνουν τη γλυκόζη· η απουσία της οδηγεί σε διαβήτη.
Ρύζι. 25 ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΙΝΣΟΥΛΙΝΗ
Η υπόφυση του εγκεφάλου συνθέτει μια ορμόνη που ρυθμίζει την ανάπτυξη του σώματος. Υπάρχουν ρυθμιστικές πρωτεΐνες που ελέγχουν τη βιοσύνθεση διαφόρων ενζύμων στο σώμα.
Οι συσταλτικές και κινητικές πρωτεΐνες δίνουν στο σώμα την ικανότητα να συστέλλεται, να αλλάζει σχήμα και να κινείται, κυρίως στους μύες. Το 40% της μάζας όλων των πρωτεϊνών που περιέχονται στους μύες είναι μυοσίνη (mys, myos, Ελληνικά. - μυς). Το μόριο του περιέχει τόσο ινώδη όσο και σφαιρικά μέρη (Εικ. 26)
Ρύζι. 26 ΜΟΡΙΟ ΜΥΟΣΙΝΗΣ
Τέτοια μόρια συνδυάζονται σε μεγάλα συσσωματώματα που περιέχουν 300-400 μόρια.
Όταν η συγκέντρωση των ιόντων ασβεστίου αλλάζει στον χώρο που περιβάλλει τις μυϊκές ίνες, εμφανίζεται μια αναστρέψιμη αλλαγή στη διαμόρφωση των μορίων - μια αλλαγή στο σχήμα της αλυσίδας λόγω της περιστροφής μεμονωμένων θραυσμάτων γύρω από δεσμούς σθένους. Αυτό οδηγεί σε συστολή και χαλάρωση των μυών· το σήμα για την αλλαγή της συγκέντρωσης των ιόντων ασβεστίου προέρχεται από τις νευρικές απολήξεις στις μυϊκές ίνες. Η τεχνητή μυϊκή σύσπαση μπορεί να προκληθεί από τη δράση ηλεκτρικών ερεθισμάτων, οδηγώντας σε απότομη αλλαγή στη συγκέντρωση των ιόντων ασβεστίου· η διέγερση του καρδιακού μυός βασίζεται σε αυτό για την αποκατάσταση της καρδιακής λειτουργίας.
Οι προστατευτικές πρωτεΐνες βοηθούν στην προστασία του οργανισμού από την εισβολή επιτιθέμενων βακτηρίων, ιών και από τη διείσδυση ξένων πρωτεϊνών (η γενική ονομασία για τα ξένα σώματα είναι αντιγόνα). Ο ρόλος των προστατευτικών πρωτεϊνών εκτελείται από τις ανοσοσφαιρίνες (άλλο όνομα για αυτές είναι αντισώματα) αναγνωρίζουν τα αντιγόνα που έχουν εισέλθει στον οργανισμό και συνδέονται σταθερά με αυτά. Στο σώμα των θηλαστικών, συμπεριλαμβανομένων των ανθρώπων, υπάρχουν πέντε κατηγορίες ανοσοσφαιρινών: M, G, A, D και E, η δομή τους, όπως υποδηλώνει το όνομα, είναι σφαιρική, επιπλέον, είναι όλες χτισμένες με παρόμοιο τρόπο. Μοριακή οργάνωσητα αντισώματα παρουσιάζονται παρακάτω χρησιμοποιώντας το παράδειγμα ανοσοσφαιρίνης κατηγορίας G (Εικ. 27). Το μόριο περιέχει τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες συνδεδεμένες με τρεις δισουλφιδικές γέφυρες S-S (φαίνονται στο Σχ. 27 με πυκνούς δεσμούς σθένους και μεγάλα σύμβολα S), επιπλέον, κάθε αλυσίδα πολυμερούς περιέχει δισουλφιδικές γέφυρες ενδοαλυσίδας. Οι δύο μεγάλες πολυμερείς αλυσίδες (με μπλε χρώμα) περιέχουν 400–600 υπολείμματα αμινοξέων. Οι άλλες δύο αλυσίδες (επισημαίνονται πράσινος) έχουν σχεδόν το μισό μήκος, περιέχουν περίπου 220 υπολείμματα αμινοξέων. Και οι τέσσερις αλυσίδες είναι διατεταγμένες κατά τέτοιο τρόπο ώστε οι τερματικές ομάδες Η2Ν να κατευθύνονται προς την ίδια κατεύθυνση.
Ρύζι. 27 ΣΧΗΜΑΤΙΚΗ ΑΝΑΠΑΡΑΣΤΑΣΗ ΤΗΣ ΔΟΜΗΣ ΤΗΣ ΑΝΟΣΟσφαιρίνης
Μετά από επαφή του σώματος με ξένη πρωτεΐνη (αντιγόνο), κύτταρα ανοσοποιητικό σύστημααρχίζουν να παράγουν ανοσοσφαιρίνες (αντισώματα), οι οποίες συσσωρεύονται στον ορό του αίματος. Στο πρώτο στάδιο, η κύρια εργασία εκτελείται από τμήματα των αλυσίδων που περιέχουν τον ακροδέκτη H 2 N (στο Σχ. 27, τα αντίστοιχα τμήματα σημειώνονται με ανοιχτό μπλε και ανοιχτό πράσινο χρώμα). Αυτές είναι περιοχές σύλληψης αντιγόνου. Κατά τη σύνθεση της ανοσοσφαιρίνης, αυτές οι περιοχές σχηματίζονται με τέτοιο τρόπο ώστε η δομή και η διάταξή τους να αντιστοιχούν στο μέγιστο βαθμό στη δομή του αντιγόνου που πλησιάζει (όπως ένα κλειδί σε μια κλειδαριά, όπως τα ένζυμα, αλλά τα καθήκοντα σε αυτή την περίπτωση είναι διαφορετικά). Έτσι, για κάθε αντιγόνο, δημιουργείται ένα αυστηρά μεμονωμένο αντίσωμα ως ανοσοαπόκριση. Είναι τόσο "πλαστικό" να αλλάζει η δομή ανάλογα με εξωτερικοί παράγοντεςΕκτός από τις ανοσοσφαιρίνες, καμία γνωστή πρωτεΐνη δεν μπορεί. Τα ένζυμα λύνουν το πρόβλημα της δομικής αντιστοιχίας με το αντιδραστήριο με διαφορετικό τρόπο - με τη βοήθεια ενός γιγαντιαίου συνόλου διαφόρων ενζύμων, λαμβάνοντας υπόψη όλες τις πιθανές περιπτώσεις, και οι ανοσοσφαιρίνες ξαναχτίζουν κάθε φορά το "εργαλείο εργασίας". Επιπλέον, η περιοχή άρθρωσης της ανοσοσφαιρίνης (Εικ. 27) παρέχει στις δύο περιοχές σύλληψης κάποια ανεξάρτητη κινητικότητα· ως αποτέλεσμα, το μόριο της ανοσοσφαιρίνης μπορεί να «βρεί» αμέσως τις δύο πιο βολικές θέσεις για σύλληψη στο αντιγόνο προκειμένου να διορθώστε το, αυτό θυμίζει τις ενέργειες ενός καρκινοειδούς πλάσματος.
Στη συνέχεια, ενεργοποιείται μια αλυσίδα διαδοχικών αντιδράσεων του ανοσοποιητικού συστήματος του σώματος, συνδέονται ανοσοσφαιρίνες άλλων τάξεων, ως αποτέλεσμα, η ξένη πρωτεΐνη απενεργοποιείται και στη συνέχεια το αντιγόνο (ξένος μικροοργανισμός ή τοξίνη) καταστρέφεται και απομακρύνεται.
Μετά την επαφή με το αντιγόνο, επιτυγχάνεται η μέγιστη συγκέντρωση ανοσοσφαιρίνης (ανάλογα με τη φύση του αντιγόνου και ατομικά χαρακτηριστικάτο ίδιο το σώμα) για αρκετές ώρες (μερικές φορές αρκετές ημέρες). Το σώμα διατηρεί τη μνήμη μιας τέτοιας επαφής και με επαναλαμβανόμενη επίθεση από το ίδιο αντιγόνο, οι ανοσοσφαιρίνες συσσωρεύονται στον ορό του αίματος πολύ πιο γρήγορα και σε μεγαλύτερες ποσότητες - εμφανίζεται επίκτητη ανοσία.
Η παραπάνω ταξινόμηση των πρωτεϊνών είναι κάπως αυθαίρετη, για παράδειγμα, η πρωτεΐνη θρομβίνης, που αναφέρεται μεταξύ των προστατευτικών πρωτεϊνών, είναι ουσιαστικά ένα ένζυμο που καταλύει την υδρόλυση των πεπτιδικών δεσμών, δηλαδή ανήκει στην κατηγορία των πρωτεασών.
Οι προστατευτικές πρωτεΐνες συχνά περιλαμβάνουν πρωτεΐνες από το δηλητήριο φιδιών και τοξικές πρωτεΐνες από ορισμένα φυτά, καθώς το καθήκον τους είναι να προστατεύουν το σώμα από βλάβες.
Υπάρχουν πρωτεΐνες των οποίων οι λειτουργίες είναι τόσο μοναδικές που καθιστά δύσκολη την ταξινόμηση τους. Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη μονελίνη, που βρίσκεται σε ένα αφρικανικό φυτό, έχει πολύ γλυκιά γεύση και έχει μελετηθεί ως μη τοξική ουσία που θα μπορούσε να χρησιμοποιηθεί αντί για ζάχαρη για την πρόληψη της παχυσαρκίας. Το πλάσμα του αίματος ορισμένων ψαριών της Ανταρκτικής περιέχει πρωτεΐνες με αντιψυκτικές ιδιότητες, οι οποίες εμποδίζουν το αίμα αυτών των ψαριών να παγώσει.
Τεχνητή πρωτεϊνική σύνθεση.
Η συμπύκνωση αμινοξέων που οδηγεί σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι μια καλά μελετημένη διαδικασία. Είναι δυνατόν, για παράδειγμα, να πραγματοποιηθεί η συμπύκνωση οποιουδήποτε αμινοξέος ή μίγματος οξέων και, κατά συνέπεια, να ληφθεί ένα πολυμερές που περιέχει πανομοιότυπες μονάδες ή διαφορετικές μονάδες που εναλλάσσονται με τυχαία σειρά. Τέτοια πολυμερή έχουν μικρή ομοιότητα με φυσικά πολυπεπτίδια και δεν έχουν βιολογική δράση. Το κύριο καθήκον είναι να συνδυαστούν τα αμινοξέα με μια αυστηρά καθορισμένη, προκαθορισμένη σειρά προκειμένου να αναπαραχθεί η αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων σε φυσικές πρωτεΐνες. Ο Αμερικανός επιστήμονας Robert Merrifield πρότεινε μια πρωτότυπη μέθοδο που κατέστησε δυνατή την επίλυση αυτού του προβλήματος. Η ουσία της μεθόδου είναι ότι το πρώτο αμινοξύ συνδέεται με ένα αδιάλυτο πολυμερές πήκτωμα, το οποίο περιέχει αντιδραστικές ομάδες που μπορούν να συνδυαστούν με ομάδες –COOH– του αμινοξέος. Το διασταυρωμένο πολυστυρένιο με ομάδες χλωρομεθυλίου που εισήχθησαν σε αυτό ελήφθη ως ένα τέτοιο πολυμερές υπόστρωμα. Για να αποτραπεί η αντίδραση του αμινοξέος που λαμβάνεται για την αντίδραση με τον εαυτό του και για να αποτραπεί η ένωση της ομάδας H2N με το υπόστρωμα, η αμινομάδα αυτού του οξέος μπλοκάρεται πρώτα με έναν ογκώδη υποκαταστάτη [(C 4 H 9) 3 ] 3 Ομάδα OS (O). Αφού το αμινοξύ προσκολληθεί στο υποστήριγμα του πολυμερούς, η ομάδα αποκλεισμού αφαιρείται και ένα άλλο αμινοξύ, το οποίο έχει επίσης μια προηγουμένως αποκλεισμένη ομάδα Η2Ν, εισάγεται στο μίγμα της αντίδρασης. Σε ένα τέτοιο σύστημα είναι δυνατή μόνο η αλληλεπίδραση της ομάδας H 2 N του πρώτου αμινοξέος και της ομάδας –COOH του δεύτερου οξέος, η οποία πραγματοποιείται παρουσία καταλυτών (άλατα φωσφονίου). Στη συνέχεια, ολόκληρο το σχήμα επαναλαμβάνεται, εισάγοντας το τρίτο αμινοξύ (Εικ. 28).
Ρύζι. 28. ΣΧΕΔΙΟ ΣΥΝΘΕΤΗΣΗΣ ΠΟΛΥΠΕΠΤΙΔΙΚΩΝ ΑΛΥΣΙΔΩΝ
Στο τελευταίο στάδιο, οι προκύπτουσες πολυπεπτιδικές αλυσίδες διαχωρίζονται από το στήριγμα πολυστυρενίου. Τώρα η όλη διαδικασία είναι αυτοματοποιημένη· υπάρχουν αυτόματοι συνθέτες πεπτιδίων που λειτουργούν σύμφωνα με το περιγραφόμενο σχήμα. Αυτή η μέθοδος έχει χρησιμοποιηθεί για τη σύνθεση πολλών πεπτιδίων που χρησιμοποιούνται στην ιατρική και γεωργία. Ήταν επίσης δυνατό να ληφθούν βελτιωμένα ανάλογα φυσικών πεπτιδίων με επιλεκτικά και ενισχυμένα αποτελέσματα. Μερικές μικρές πρωτεΐνες συντίθενται, όπως η ορμόνη ινσουλίνη και ορισμένα ένζυμα.
Υπάρχουν επίσης μέθοδοι πρωτεϊνικής σύνθεσης που αντιγράφουν φυσικές διεργασίες: συνθέτουν θραύσματα νουκλεϊκών οξέων που έχουν διαμορφωθεί να παράγουν ορισμένες πρωτεΐνες, στη συνέχεια αυτά τα θραύσματα ενσωματώνονται σε έναν ζωντανό οργανισμό (για παράδειγμα, σε ένα βακτήριο), μετά τον οποίο το σώμα αρχίζει να παράγει επιθυμητή πρωτεΐνη. Με αυτόν τον τρόπο, λαμβάνονται πλέον σημαντικές ποσότητες δυσπρόσιτων πρωτεϊνών και πεπτιδίων, καθώς και των αναλόγων τους.
Πρωτεΐνες ως πηγές τροφής.
Οι πρωτεΐνες σε έναν ζωντανό οργανισμό διασπώνται συνεχώς στα αρχικά τους αμινοξέα (με την απαραίτητη συμμετοχή των ενζύμων), ορισμένα αμινοξέα μετασχηματίζονται σε άλλα, μετά οι πρωτεΐνες συντίθενται ξανά (επίσης με τη συμμετοχή ενζύμων), δηλ. το σώμα ανανεώνεται συνεχώς. Ορισμένες πρωτεΐνες (κολλαγόνο δέρματος και μαλλιών) δεν ανανεώνονται· το σώμα τις χάνει συνεχώς και συνθέτει νέες σε αντάλλαγμα. Οι πρωτεΐνες ως πηγές τροφίμων εκτελούν δύο κύριες λειτουργίες: τροφοδοτούν τον οργανισμό με δομικό υλικό για τη σύνθεση νέων πρωτεϊνικών μορίων και, επιπλέον, τροφοδοτούν τον οργανισμό με ενέργεια (πηγές θερμίδων).
Τα σαρκοφάγα θηλαστικά (συμπεριλαμβανομένων των ανθρώπων) λαμβάνουν τις απαραίτητες πρωτεΐνες από φυτικές και ζωικές τροφές. Καμία από τις πρωτεΐνες που λαμβάνονται από τα τρόφιμα δεν ενσωματώνεται στο σώμα αμετάβλητη. Στον πεπτικό σωλήνα, όλες οι απορροφούμενες πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα και από αυτά δομούνται οι πρωτεΐνες που είναι απαραίτητες για έναν συγκεκριμένο οργανισμό, ενώ από τα 8 απαραίτητα οξέα (Πίνακας 1), τα υπόλοιπα 12 μπορούν να συντεθούν στον οργανισμό εάν δεν παρέχονται σε επαρκείς ποσότητες με τρόφιμα, αλλά τα απαραίτητα οξέα πρέπει να παρέχονται μαζί με τα τρόφιμα χωρίς αποτυχία. Το σώμα λαμβάνει άτομα θείου σε κυστεΐνη με το απαραίτητο αμινοξύ μεθειονίνη. Μερικές από τις πρωτεΐνες διασπώνται, απελευθερώνοντας την ενέργεια που είναι απαραίτητη για τη διατήρηση της ζωής και το άζωτο που περιέχουν αποβάλλεται από το σώμα με τα ούρα. Συνήθως, το ανθρώπινο σώμα χάνει 25-30 g πρωτεΐνης την ημέρα, επομένως τα πρωτεϊνούχα τρόφιμα πρέπει πάντα να υπάρχουν στην απαιτούμενη ποσότητα. Η ελάχιστη ημερήσια απαίτηση σε πρωτεΐνη είναι 37 g για τους άνδρες και 29 g για τις γυναίκες, αλλά η συνιστώμενη πρόσληψη είναι σχεδόν διπλάσια. Κατά την αξιολόγηση των προϊόντων διατροφής, είναι σημαντικό να λαμβάνεται υπόψη η ποιότητα της πρωτεΐνης. Σε περίπτωση απουσίας ή χαμηλής περιεκτικότητας, μην το κάνετε μη απαραίτητα αμινοξέαΗ πρωτεΐνη θεωρείται χαμηλής αξίας, επομένως τέτοιες πρωτεΐνες θα πρέπει να καταναλώνονται σε μεγαλύτερες ποσότητες. Έτσι, οι πρωτεΐνες των οσπρίων περιέχουν λίγη μεθειονίνη και οι πρωτεΐνες σιταριού και καλαμποκιού έχουν χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη (απαραίτητα αμινοξέα και τα δύο). Οι ζωικές πρωτεΐνες (εκτός από το κολλαγόνο) ταξινομούνται ως πλήρη προϊόντα διατροφής. Ένα πλήρες σετ όλων των απαραίτητων οξέων περιέχει καζεΐνη γάλακτος, καθώς και τυρί κότατζ και τυρί που παρασκευάζονται από αυτήν, οπότε μια χορτοφαγική διατροφή, αν είναι πολύ αυστηρή, π.χ. Το «χωρίς γαλακτοκομικά» απαιτεί αυξημένη κατανάλωση οσπρίων, ξηρών καρπών και μανιταριών για την παροχή του οργανισμού με απαραίτητα αμινοξέα στις απαιτούμενες ποσότητες.
Τα συνθετικά αμινοξέα και οι πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται επίσης ως προϊόντα διατροφής, προσθέτοντάς τα σε ζωοτροφές που περιέχουν απαραίτητα αμινοξέα σε μικρές ποσότητες. Υπάρχουν βακτήρια που μπορούν να επεξεργαστούν και να αφομοιώσουν τους υδρογονάνθρακες του πετρελαίου· σε αυτή την περίπτωση, για την πλήρη πρωτεϊνοσύνθεση, πρέπει να τροφοδοτούνται με ενώσεις που περιέχουν άζωτο (αμμωνία ή νιτρικά άλατα). Η πρωτεΐνη που λαμβάνεται με αυτόν τον τρόπο χρησιμοποιείται ως ζωοτροφή για ζώα και πουλερικά. Συχνά στη διατροφή των κατοικίδιων ζώων προστίθεται ένα σύνολο ενζύμων - υδατανθράσες, που καταλύουν την υδρόλυση δύσκολα αποσυντιθέμενων συστατικών τροφών με υδατάνθρακες (τα κυτταρικά τοιχώματα των σιτηρών), με αποτέλεσμα οι φυτικές τροφές να απορροφώνται πληρέστερα.
Μιχαήλ Λεβίτσκι
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ (άρθρο 2)
(πρωτεΐνες), μια κατηγορία σύνθετων ενώσεων που περιέχουν άζωτο, τα πιο χαρακτηριστικά και σημαντικά (μαζί με τα νουκλεϊκά οξέα) συστατικά της ζωντανής ύλης. Οι πρωτεΐνες εκτελούν πολυάριθμες και ποικίλες λειτουργίες. Οι περισσότερες πρωτεΐνες είναι ένζυμα που καταλύουν χημικές αντιδράσεις. Πολλές ορμόνες που ρυθμίζουν τις φυσιολογικές διεργασίες είναι επίσης πρωτεΐνες. Οι δομικές πρωτεΐνες όπως το κολλαγόνο και η κερατίνη είναι τα κύρια συστατικά του οστικού ιστού, των μαλλιών και των νυχιών. Οι μυϊκές συσταλτικές πρωτεΐνες έχουν την ικανότητα να αλλάζουν το μήκος τους χρησιμοποιώντας χημική ενέργεια για την εκτέλεση μηχανικών εργασιών. Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν αντισώματα που δεσμεύουν και εξουδετερώνουν τις τοξικές ουσίες. Ορισμένες πρωτεΐνες που μπορούν να ανταποκριθούν σε εξωτερικές επιδράσεις (φως, μυρωδιά) χρησιμεύουν ως υποδοχείς στις αισθήσεις που αντιλαμβάνονται τον ερεθισμό. Πολλές πρωτεΐνες βρίσκονται μέσα στο κύτταρο και επάνω κυτταρική μεμβράνη, εκτελούν ρυθμιστικές λειτουργίες.
Στο πρώτο μισό του 19ου αι. πολλοί χημικοί, και μεταξύ αυτών κυρίως ο J. von Liebig, κατέληξαν σταδιακά στο συμπέρασμα ότι οι πρωτεΐνες αντιπροσωπεύουν μια ειδική κατηγορία αζωτούχων ενώσεων. Η ονομασία «πρωτεΐνες» (από το ελληνικό protos - πρώτα) προτάθηκε το 1840 από τον Ολλανδό χημικό G. Mulder.
ΦΥΣΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ
Οι πρωτεΐνες είναι λευκές στη στερεά κατάσταση, αλλά άχρωμες στο διάλυμα, εκτός εάν φέρουν κάποιο είδος χρωμοφόρου (έγχρωμης) ομάδας, όπως η αιμοσφαιρίνη. Η διαλυτότητα στο νερό ποικίλλει πολύ μεταξύ των διαφορετικών πρωτεϊνών. Αλλάζει επίσης ανάλογα με το pH και τη συγκέντρωση των αλάτων στο διάλυμα, επομένως είναι δυνατό να επιλεγούν συνθήκες υπό τις οποίες μια πρωτεΐνη θα καθιζάνει επιλεκτικά παρουσία άλλων πρωτεϊνών. Αυτή η μέθοδος "αλατίσματος" χρησιμοποιείται ευρέως για την απομόνωση και τον καθαρισμό πρωτεϊνών. Η καθαρισμένη πρωτεΐνη συχνά καθιζάνει εκτός διαλύματος ως κρύσταλλοι.
Σε σύγκριση με άλλες ενώσεις, το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών είναι πολύ μεγάλο - από αρκετές χιλιάδες έως πολλά εκατομμύρια dalton. Επομένως, κατά τη διάρκεια της υπερφυγοκέντρησης, οι πρωτεΐνες καθιζάνουν και με διαφορετικούς ρυθμούς. Λόγω της παρουσίας θετικά και αρνητικά φορτισμένων ομάδων στα μόρια πρωτεΐνης, κινούνται με διαφορετικές ταχύτητες και σε ηλεκτρικό πεδίο. Αυτή είναι η βάση της ηλεκτροφόρησης, μιας μεθόδου που χρησιμοποιείται για την απομόνωση μεμονωμένων πρωτεϊνών από πολύπλοκα μείγματα. Οι πρωτεΐνες καθαρίζονται επίσης με χρωματογραφία.
ΧΗΜΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ
Δομή.
Οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή, δηλ. μόρια κατασκευασμένα σαν αλυσίδες από επαναλαμβανόμενες μονομερείς μονάδες ή υπομονάδες, τον ρόλο των οποίων παίζουν τα άλφα αμινοξέα. Γενικός τύπος αμινοξέων
όπου R είναι άτομο υδρογόνου ή κάποια οργανική ομάδα.
Ένα μόριο πρωτεΐνης (πολυπεπτιδική αλυσίδα) μπορεί να αποτελείται μόνο από ένα σχετικά μικρό αριθμό αμινοξέων ή αρκετές χιλιάδες μονάδες μονομερούς. Ο συνδυασμός αμινοξέων σε μια αλυσίδα είναι δυνατός επειδή καθένα από αυτά έχει δύο διαφορετικές χημικές ομάδες: μια βασική αμινομάδα, NH2, και μια όξινη καρβοξυλομάδα, COOH. Και οι δύο αυτές ομάδες συνδέονται με το άτομο α-άνθρακα. Η καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος μπορεί να σχηματίσει έναν αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό με την αμινομάδα ενός άλλου αμινοξέος:
Αφού συνδεθούν δύο αμινοξέα με αυτόν τον τρόπο, η αλυσίδα μπορεί να επεκταθεί προσθέτοντας ένα τρίτο στο δεύτερο αμινοξύ και ούτω καθεξής. Όπως φαίνεται από την παραπάνω εξίσωση, όταν σχηματίζεται ένας πεπτιδικός δεσμός, απελευθερώνεται ένα μόριο νερού. Παρουσία οξέων, αλκαλίων ή πρωτεολυτικών ενζύμων, η αντίδραση προχωρά αντίστροφη κατεύθυνση: Η πολυπεπτιδική αλυσίδα χωρίζεται σε αμινοξέα με την προσθήκη νερού. Αυτή η αντίδραση ονομάζεται υδρόλυση. Η υδρόλυση λαμβάνει χώρα αυθόρμητα και απαιτείται ενέργεια για τη σύνδεση αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα.
Μια καρβοξυλομάδα και μια αμιδική ομάδα (ή μια παρόμοια ιμιδική ομάδα στην περίπτωση του αμινοξέος προλίνη) υπάρχουν σε όλα τα αμινοξέα, αλλά οι διαφορές μεταξύ των αμινοξέων καθορίζονται από τη φύση της ομάδας ή την «πλευρική αλυσίδα». που δηλώνεται παραπάνω με το γράμμα R. Ο ρόλος της πλευρικής αλυσίδας μπορεί να παίξει ένα άτομο υδρογόνου, όπως το αμινοξύ γλυκίνη, και κάποια ογκώδης ομάδα, όπως η ιστιδίνη και η τρυπτοφάνη. Ορισμένες πλευρικές αλυσίδες είναι χημικά αδρανείς, ενώ άλλες είναι εμφανώς αντιδραστικές.
Πολλές χιλιάδες διαφορετικά αμινοξέα μπορούν να συντεθούν και πολλά διαφορετικά αμινοξέα υπάρχουν στη φύση, αλλά μόνο 20 τύποι αμινοξέων χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση πρωτεϊνών: αλανίνη, αργινίνη, ασπαραγίνη, ασπαρτικό οξύ, βαλίνη, ιστιδίνη, γλυκίνη, γλουταμίνη, γλουταμικό οξύ, ισολευκίνη, λευκίνη, λυσίνη, μεθειονίνη, προλίνη, σερίνη, τυροσίνη, θρεονίνη, τρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη και κυστεΐνη (στις πρωτεΐνες, η κυστεΐνη μπορεί να υπάρχει ως διμερές - κυστίνη). Είναι αλήθεια ότι ορισμένες πρωτεΐνες περιέχουν άλλα αμινοξέα εκτός από τα είκοσι που απαντώνται τακτικά, αλλά σχηματίζονται ως αποτέλεσμα της τροποποίησης μιας από τις είκοσι που αναφέρονται αφού συμπεριληφθεί στην πρωτεΐνη.
Οπτική δραστηριότητα.
Όλα τα αμινοξέα, με εξαίρεση τη γλυκίνη, έχουν τέσσερα άτομα άνθρακα συνδεδεμένα σε αυτά. διαφορετικές ομάδες. Από τη σκοπιά της γεωμετρίας, τέσσερις διαφορετικές ομάδες μπορούν να συνδεθούν με δύο τρόπους, και κατά συνέπεια υπάρχουν δύο πιθανές διαμορφώσεις, ή δύο ισομερή, που σχετίζονται μεταξύ τους όπως ένα αντικείμενο με την κατοπτρική του εικόνα, δηλ. όπως το αριστερό χέρι προς τα δεξιά. Η μία διαμόρφωση ονομάζεται αριστερόχειρας ή αριστερόχειρας (L) και η άλλη ονομάζεται δεξιόχειρας ή δεξιόστροφη (D), επειδή τα δύο ισομερή διαφέρουν ως προς την κατεύθυνση περιστροφής του επιπέδου του πολωμένου φωτός. Μόνο τα L-αμινοξέα βρίσκονται στις πρωτεΐνες (η εξαίρεση είναι η γλυκίνη· μπορεί να βρεθεί μόνο σε μια μορφή επειδή δύο από τις τέσσερις ομάδες της είναι ίδιες) και όλα είναι οπτικά ενεργά (επειδή υπάρχει μόνο ένα ισομερές). Τα D-αμινοξέα είναι σπάνια στη φύση. βρίσκονται σε ορισμένα αντιβιοτικά και στο κυτταρικό τοίχωμα των βακτηρίων.
Αλληλουχία αμινοξέων.
Τα αμινοξέα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα δεν είναι διατεταγμένα τυχαία, αλλά σε μια ορισμένη σταθερή σειρά, και αυτή η σειρά είναι που καθορίζει τις λειτουργίες και τις ιδιότητες της πρωτεΐνης. Μεταβάλλοντας τη σειρά των 20 τύπων αμινοξέων, μπορείτε να δημιουργήσετε έναν τεράστιο αριθμό διαφορετικών πρωτεϊνών, όπως μπορείτε να δημιουργήσετε πολλά διαφορετικά κείμενα από τα γράμματα του αλφαβήτου.
Στο παρελθόν, ο προσδιορισμός της αλληλουχίας αμινοξέων μιας πρωτεΐνης χρειαζόταν συχνά αρκετά χρόνια. Άμεσος ορισμόςκαι τώρα είναι μια εργασία έντασης εργασίας, αν και έχουν δημιουργηθεί συσκευές που επιτρέπουν την αυτόματη εκτέλεση της. Συνήθως είναι ευκολότερο να προσδιοριστεί η νουκλεοτιδική αλληλουχία του αντίστοιχου γονιδίου και να συναχθεί η αλληλουχία αμινοξέων της πρωτεΐνης από αυτό. Μέχρι σήμερα, οι αλληλουχίες αμινοξέων πολλών εκατοντάδων πρωτεϊνών έχουν ήδη προσδιοριστεί. Οι λειτουργίες των αποκρυπτογραφημένων πρωτεϊνών είναι συνήθως γνωστές και αυτό βοηθά να φανταστούμε τις πιθανές λειτουργίες παρόμοιων πρωτεϊνών που σχηματίζονται, για παράδειγμα, σε κακοήθη νεοπλάσματα.
Σύνθετες πρωτεΐνες.
Οι πρωτεΐνες που αποτελούνται μόνο από αμινοξέα ονομάζονται απλές. Συχνά, ωστόσο, ένα άτομο μετάλλου ή κάποια χημική ένωση που δεν είναι αμινοξύ συνδέεται με την πολυπεπτιδική αλυσίδα. Τέτοιες πρωτεΐνες ονομάζονται σύνθετες. Ένα παράδειγμα είναι η αιμοσφαιρίνη: περιέχει σίδηρο πορφυρίνη, η οποία καθορίζει το κόκκινο χρώμα της και της επιτρέπει να λειτουργεί ως φορέας οξυγόνου.
Τα ονόματα των πιο πολύπλοκων πρωτεϊνών υποδεικνύουν τη φύση των συνδεδεμένων ομάδων: οι γλυκοπρωτεΐνες περιέχουν σάκχαρα, οι λιποπρωτεΐνες περιέχουν λίπη. Εάν η καταλυτική δραστηριότητα ενός ενζύμου εξαρτάται από την συνδεδεμένη ομάδα, τότε ονομάζεται προσθετική ομάδα. Συχνά μια βιταμίνη παίζει το ρόλο μιας προσθετικής ομάδας ή αποτελεί μέρος μιας. Η βιταμίνη Α, για παράδειγμα, συνδεδεμένη με μια από τις πρωτεΐνες στον αμφιβληστροειδή, καθορίζει την ευαισθησία της στο φως.
Τριτογενής δομή.
Αυτό που είναι σημαντικό δεν είναι τόσο η αλληλουχία αμινοξέων της ίδιας της πρωτεΐνης (η πρωταρχική δομή), αλλά ο τρόπος με τον οποίο βρίσκεται στο διάστημα. Σε όλο το μήκος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, τα ιόντα υδρογόνου σχηματίζουν κανονικούς δεσμούς υδρογόνου, που της δίνουν το σχήμα έλικας ή στρώματος (δευτερεύουσα δομή). Από τον συνδυασμό τέτοιων ελίκων και στρωμάτων, προκύπτει μια συμπαγής μορφή της επόμενης τάξης - η τριτογενής δομή της πρωτεΐνης. Γύρω από τους δεσμούς που συγκρατούν τις μονομερείς μονάδες της αλυσίδας, είναι δυνατές περιστροφές σε μικρές γωνίες. Επομένως, από καθαρά γεωμετρική άποψη, ο αριθμός των πιθανών διαμορφώσεων για οποιαδήποτε πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι απείρως μεγάλος. Στην πραγματικότητα, κάθε πρωτεΐνη υπάρχει κανονικά σε μία μόνο διαμόρφωση, που καθορίζεται από την αλληλουχία αμινοξέων της. Αυτή η δομή δεν είναι άκαμπτη, φαίνεται να "αναπνέει" - κυμαίνεται γύρω από μια ορισμένη μέση διαμόρφωση. Το κύκλωμα διπλώνεται σε μια διαμόρφωση στην οποία η ελεύθερη ενέργεια (η ικανότητα παραγωγής έργου) είναι ελάχιστη, όπως ένα απελευθερωμένο ελατήριο συμπιέζεται μόνο σε μια κατάσταση που αντιστοιχεί στην ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια. Συχνά το ένα μέρος της αλυσίδας συνδέεται στενά με το άλλο με δισουλφιδικούς δεσμούς (–S–S–) μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης. Αυτός είναι εν μέρει ο λόγος που η κυστεΐνη παίζει έναν ιδιαίτερα σημαντικό ρόλο μεταξύ των αμινοξέων.
Η πολυπλοκότητα της δομής των πρωτεϊνών είναι τόσο μεγάλη που δεν είναι ακόμη δυνατός ο υπολογισμός της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης, ακόμα κι αν είναι γνωστή η αλληλουχία αμινοξέων της. Αλλά εάν είναι δυνατό να ληφθούν πρωτεϊνικοί κρύσταλλοι, τότε η τριτοταγής δομή της μπορεί να προσδιοριστεί με περίθλαση ακτίνων Χ.
Σε δομικές, συσταλτικές και σε ορισμένες άλλες πρωτεΐνες, οι αλυσίδες είναι επιμήκεις και αρκετές ελαφρώς διπλωμένες αλυσίδες που βρίσκονται κοντά σχηματίζουν ινίδια. τα ινίδια, με τη σειρά τους, διπλώνουν σε μεγαλύτερους σχηματισμούς - ίνες. Ωστόσο, οι περισσότερες πρωτεΐνες σε διάλυμα έχουν σφαιρικό σχήμα: οι αλυσίδες τυλίγονται σε ένα σφαιρίδιο, όπως το νήμα σε μια μπάλα. Η ελεύθερη ενέργεια με αυτή τη διαμόρφωση είναι ελάχιστη, καθώς υδρόφοβα ("υδατοαπωθητικά") αμινοξέα είναι κρυμμένα μέσα στο σφαιρίδιο και υδρόφιλα ("προσέλκυση νερού") αμινοξέα βρίσκονται στην επιφάνειά του.
Πολλές πρωτεΐνες είναι σύμπλοκα πολλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Αυτή η δομή ονομάζεται τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Το μόριο της αιμοσφαιρίνης, για παράδειγμα, αποτελείται από τέσσερις υπομονάδες, καθεμία από τις οποίες είναι μια σφαιρική πρωτεΐνη.
Οι δομικές πρωτεΐνες, λόγω της γραμμικής τους διαμόρφωσης, σχηματίζουν ίνες που έχουν πολύ υψηλή αντοχή εφελκυσμού, ενώ η σφαιρική διαμόρφωση επιτρέπει στις πρωτεΐνες να εισέλθουν σε συγκεκριμένες αλληλεπιδράσεις με άλλες ενώσεις. Στην επιφάνεια του σφαιριδίου, όταν οι αλυσίδες είναι σωστά τοποθετημένες, εμφανίζονται κοιλότητες συγκεκριμένου σχήματος στις οποίες βρίσκονται αντιδραστικές χημικές ομάδες. Εάν η πρωτεΐνη είναι ένα ένζυμο, τότε ένα άλλο, συνήθως μικρότερο, μόριο κάποιας ουσίας εισέρχεται σε μια τέτοια κοιλότητα, όπως ένα κλειδί εισέρχεται σε μια κλειδαριά. Σε αυτή την περίπτωση, η διαμόρφωση του νέφους ηλεκτρονίων του μορίου αλλάζει υπό την επίδραση των χημικών ομάδων που βρίσκονται στην κοιλότητα και αυτό το αναγκάζει να αντιδράσει με έναν ορισμένο τρόπο. Με αυτόν τον τρόπο, το ένζυμο καταλύει την αντίδραση. Τα μόρια αντισωμάτων έχουν επίσης κοιλότητες στις οποίες συνδέονται διάφορες ξένες ουσίες και έτσι καθίστανται αβλαβείς. Το μοντέλο «lock and key», το οποίο εξηγεί την αλληλεπίδραση των πρωτεϊνών με άλλες ενώσεις, μας επιτρέπει να κατανοήσουμε την ειδικότητα των ενζύμων και των αντισωμάτων, δηλ. την ικανότητά τους να αντιδρούν μόνο με ορισμένες ενώσεις.
Πρωτεΐνες σε διάφορους τύπους οργανισμών.
Οι πρωτεΐνες που επιτελούν την ίδια λειτουργία σε διαφορετικά είδη φυτών και ζώων και επομένως φέρουν το ίδιο όνομα έχουν επίσης παρόμοια διαμόρφωση. Ωστόσο, διαφέρουν κάπως στην αλληλουχία αμινοξέων τους. Καθώς τα είδη αποκλίνουν από έναν κοινό πρόγονο, ορισμένα αμινοξέα σε ορισμένες θέσεις αντικαθίστανται από μεταλλάξεις από άλλα. Οι επιβλαβείς μεταλλάξεις που προκαλούν κληρονομικές ασθένειες απορρίπτονται ΦΥΣΙΚΗ ΕΠΙΛΟΓΗ, αλλά χρήσιμα ή τουλάχιστον ουδέτερα μπορεί να παραμείνουν. Όσο πιο κοντά είναι δύο βιολογικά είδη μεταξύ τους, τόσο λιγότερες διαφορές βρίσκονται στις πρωτεΐνες τους.
Ορισμένες πρωτεΐνες αλλάζουν σχετικά γρήγορα, άλλες είναι πολύ διατηρημένες. Το τελευταίο περιλαμβάνει, για παράδειγμα, το κυτόχρωμα c, ένα αναπνευστικό ένζυμο που βρίσκεται στους περισσότερους ζωντανούς οργανισμούς. Στους ανθρώπους και τους χιμπατζήδες, οι αλληλουχίες αμινοξέων του είναι πανομοιότυπες, αλλά στο κυτόχρωμα c σίτου, μόνο το 38% των αμινοξέων ήταν διαφορετικό. Ακόμη και όταν συγκρίνουμε ανθρώπους και βακτήρια, η ομοιότητα του κυτοχρώματος c (οι διαφορές επηρεάζουν το 65% των αμινοξέων) μπορεί ακόμα να παρατηρηθεί, αν και ο κοινός πρόγονος των βακτηρίων και των ανθρώπων έζησε στη Γη πριν από περίπου δύο δισεκατομμύρια χρόνια. Σήμερα, η σύγκριση των αλληλουχιών αμινοξέων χρησιμοποιείται συχνά για την κατασκευή ενός φυλογενετικού (οικογενειακού) δέντρου, που αντικατοπτρίζει τις εξελικτικές σχέσεις μεταξύ διαφορετικών οργανισμών.
Μετουσίωσης.
Το συντιθέμενο μόριο πρωτεΐνης, αναδιπλούμενο, αποκτά τη χαρακτηριστική του διαμόρφωση. Αυτή η διαμόρφωση, ωστόσο, μπορεί να καταστραφεί με θέρμανση, με αλλαγή του pH, με έκθεση σε οργανικούς διαλύτες, ακόμη και με απλή ανακίνηση του διαλύματος μέχρι να εμφανιστούν φυσαλίδες στην επιφάνειά του. Μια πρωτεΐνη που τροποποιείται με αυτόν τον τρόπο ονομάζεται μετουσιωμένη. χάνει τη βιολογική του δραστηριότητα και συνήθως γίνεται αδιάλυτο. Γνωστά παραδείγματα μετουσιωμένης πρωτεΐνης είναι τα βραστά αυγά ή η σαντιγί. Μικρές πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο περίπου εκατό αμινοξέα είναι ικανές για επαναδιάταξη, δηλ. αποκτήσετε ξανά την αρχική διαμόρφωση. Αλλά οι περισσότερες πρωτεΐνες απλώς μετατρέπονται σε μια μάζα μπερδεμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων και δεν αποκαθιστούν την προηγούμενη διαμόρφωσή τους.
Μία από τις κύριες δυσκολίες στην απομόνωση των ενεργών πρωτεϊνών είναι η εξαιρετική ευαισθησία τους στη μετουσίωση. Αυτή η ιδιότητα των πρωτεϊνών βρίσκει χρήσιμη εφαρμογή στη συντήρηση των τροφίμων: η υψηλή θερμοκρασία μετουσιώνει μη αναστρέψιμα τα ένζυμα των μικροοργανισμών και οι μικροοργανισμοί πεθαίνουν.
ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΣΥΝΘΕΣΗ
Για να συνθέσει πρωτεΐνη, ένας ζωντανός οργανισμός πρέπει να έχει ένα σύστημα ενζύμων ικανό να ενώνει ένα αμινοξύ με ένα άλλο. Απαιτείται επίσης μια πηγή πληροφοριών για να καθοριστεί ποια αμινοξέα πρέπει να συνδυαστούν. Δεδομένου ότι υπάρχουν χιλιάδες τύποι πρωτεϊνών στο σώμα και καθένας από αυτούς αποτελείται κατά μέσο όρο από αρκετές εκατοντάδες αμινοξέα, οι απαιτούμενες πληροφορίες πρέπει να είναι πραγματικά τεράστιες. Αποθηκεύεται (παρόμοια με τον τρόπο που αποθηκεύεται μια εγγραφή σε μια μαγνητική ταινία) στα μόρια νουκλεϊκού οξέος που αποτελούν τα γονίδια.
Ενεργοποίηση ενζύμου.
Μια πολυπεπτιδική αλυσίδα που συντίθεται από αμινοξέα δεν είναι πάντα πρωτεΐνη στην τελική της μορφή. Πολλά ένζυμα συντίθενται πρώτα ως ανενεργοί πρόδρομοι και γίνονται ενεργά μόνο αφού ένα άλλο ένζυμο αφαιρέσει αρκετά αμινοξέα στο ένα άκρο της αλυσίδας. Μερικά από τα πεπτικά ένζυμα, όπως η θρυψίνη, συντίθενται σε αυτήν την ανενεργή μορφή. Αυτά τα ένζυμα ενεργοποιούνται στην πεπτική οδό ως αποτέλεσμα της αφαίρεσης του τερματικού θραύσματος της αλυσίδας. Η ορμόνη ινσουλίνη, το μόριο της οποίας στην ενεργή του μορφή αποτελείται από δύο μικρές αλυσίδες, συντίθεται με τη μορφή μιας αλυσίδας, η λεγόμενη. προϊνσουλίνη. Στη συνέχεια αφαιρείται το μεσαίο τμήμα αυτής της αλυσίδας και τα υπόλοιπα θραύσματα συνδέονται μεταξύ τους για να σχηματίσουν το μόριο της ενεργού ορμόνης. Οι σύνθετες πρωτεΐνες σχηματίζονται μόνο αφού μια συγκεκριμένη χημική ομάδα προσκολληθεί στην πρωτεΐνη και αυτή η προσκόλληση συχνά απαιτεί επίσης ένα ένζυμο.
Μεταβολική κυκλοφορία.
Μετά την τροφοδοσία ενός ζώου με αμινοξέα επισημασμένα με ραδιενεργά ισότοπα άνθρακα, αζώτου ή υδρογόνου, η ετικέτα ενσωματώνεται γρήγορα στις πρωτεΐνες του. Εάν τα επισημασμένα αμινοξέα σταματήσουν να εισέρχονται στο σώμα, η ποσότητα της ετικέτας στις πρωτεΐνες αρχίζει να μειώνεται. Αυτά τα πειράματα δείχνουν ότι οι πρωτεΐνες που προκύπτουν δεν διατηρούνται στο σώμα μέχρι το τέλος της ζωής. Όλα αυτά, με ελάχιστες εξαιρέσεις, βρίσκονται σε δυναμική κατάσταση, διασπώνται συνεχώς σε αμινοξέα και στη συνέχεια συντίθενται ξανά.
Ορισμένες πρωτεΐνες διασπώνται όταν τα κύτταρα πεθαίνουν και καταστρέφονται. Αυτό συμβαίνει συνεχώς, για παράδειγμα, με τα ερυθρά αιμοσφαίρια και τα επιθηλιακά κύτταρα που επενδύουν την εσωτερική επιφάνεια του εντέρου. Επιπλέον, η διάσπαση και η επανασύνθεση των πρωτεϊνών συμβαίνει επίσης σε ζωντανά κύτταρα. Παραδόξως, είναι λιγότερα γνωστά για τη διάσπαση των πρωτεϊνών παρά για τη σύνθεσή τους. Είναι σαφές, ωστόσο, ότι η διάσπαση περιλαμβάνει πρωτεολυτικά ένζυμα παρόμοια με εκείνα που διασπούν τις πρωτεΐνες σε αμινοξέα στον πεπτικό σωλήνα.
Ο χρόνος ημιζωής διαφορετικών πρωτεϊνών ποικίλλει - από αρκετές ώρες έως πολλούς μήνες. Η μόνη εξαίρεση είναι τα μόρια κολλαγόνου. Μόλις σχηματιστούν, παραμένουν σταθερά και δεν ανανεώνονται ή αντικαθίστανται. Με την πάροδο του χρόνου, ωστόσο, ορισμένες από τις ιδιότητές τους αλλάζουν, ιδίως η ελαστικότητα, και επειδή δεν ανανεώνονται, αυτό έχει ως αποτέλεσμα ορισμένες αλλαγές που σχετίζονται με την ηλικία, όπως η εμφάνιση ρυτίδων στο δέρμα.
Συνθετικές πρωτεΐνες.
Οι χημικοί έχουν μάθει από καιρό να πολυμερίζουν τα αμινοξέα, αλλά τα αμινοξέα συνδυάζονται με ακατάστατο τρόπο, έτσι ώστε τα προϊόντα αυτού του πολυμερισμού να έχουν ελάχιστη ομοιότητα με τα φυσικά. Είναι αλήθεια ότι είναι δυνατός ο συνδυασμός αμινοξέων με μια δεδομένη σειρά, γεγονός που καθιστά δυνατή τη λήψη ορισμένων βιολογικά ενεργών πρωτεϊνών, ιδιαίτερα της ινσουλίνης. Η διαδικασία είναι αρκετά περίπλοκη και με αυτόν τον τρόπο είναι δυνατό να ληφθούν μόνο εκείνες οι πρωτεΐνες των οποίων τα μόρια περιέχουν περίπου εκατό αμινοξέα. Είναι προτιμότερο να συντεθεί ή να απομονωθεί η νουκλεοτιδική αλληλουχία ενός γονιδίου που αντιστοιχεί στην επιθυμητή αλληλουχία αμινοξέων, και στη συνέχεια να εισαχθεί αυτό το γονίδιο σε ένα βακτήριο, το οποίο θα παράγει μεγάλες ποσότητες του επιθυμητού προϊόντος με αντιγραφή. Αυτή η μέθοδος, ωστόσο, έχει και τα μειονεκτήματά της.
ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΚΑΙ ΔΙΑΤΡΟΦΗ
Όταν οι πρωτεΐνες στο σώμα διασπώνται σε αμινοξέα, αυτά τα αμινοξέα μπορούν να χρησιμοποιηθούν ξανά για τη σύνθεση πρωτεϊνών. Ταυτόχρονα, τα ίδια τα αμινοξέα υπόκεινται σε διάσπαση, επομένως δεν επαναχρησιμοποιούνται πλήρως. Είναι επίσης σαφές ότι κατά τη διάρκεια της ανάπτυξης, της εγκυμοσύνης και της επούλωσης των πληγών, η πρωτεϊνοσύνθεση πρέπει να υπερβαίνει τη διάσπαση. Το σώμα χάνει συνεχώς κάποιες πρωτεΐνες. Αυτές είναι οι πρωτεΐνες των μαλλιών, των νυχιών και του επιφανειακού στρώματος του δέρματος. Επομένως, για να συνθέσει πρωτεΐνες, κάθε οργανισμός πρέπει να λαμβάνει αμινοξέα από τις τροφές.
Πηγές αμινοξέων.
Τα πράσινα φυτά συνθέτουν και τα 20 αμινοξέα που βρίσκονται στις πρωτεΐνες από το CO2, το νερό και την αμμωνία ή τα νιτρικά άλατα. Πολλά βακτήρια είναι επίσης ικανά να συνθέτουν αμινοξέα παρουσία ζάχαρης (ή κάποιου ισοδύναμου) και σταθερού αζώτου, αλλά η ζάχαρη τελικά παρέχεται από τα πράσινα φυτά. Τα ζώα έχουν περιορισμένη ικανότητα να συνθέτουν αμινοξέα. λαμβάνουν αμινοξέα τρώγοντας πράσινα φυτά ή άλλα ζώα. Στον πεπτικό σωλήνα, οι απορροφούμενες πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα, τα τελευταία απορροφώνται και από αυτά δημιουργούνται πρωτεΐνες χαρακτηριστικές ενός δεδομένου οργανισμού. Καμία από τις απορροφούμενες πρωτεΐνες δεν ενσωματώνεται στις δομές του σώματος. Η μόνη εξαίρεση είναι ότι σε πολλά θηλαστικά, ορισμένα μητρικά αντισώματα μπορούν να περάσουν άθικτα μέσω του πλακούντα στην κυκλοφορία του αίματος του εμβρύου και μέσω του μητρικού γάλακτος (ειδικά στα μηρυκαστικά) μπορούν να μεταφερθούν στο νεογέννητο αμέσως μετά τη γέννηση.
Απαίτηση σε πρωτεΐνη.
Είναι σαφές ότι για να διατηρήσει τη ζωή το σώμα πρέπει να λαμβάνει μια ορισμένη ποσότητα πρωτεΐνης από τα τρόφιμα. Ωστόσο, η έκταση αυτής της ανάγκης εξαρτάται από διάφορους παράγοντες. Το σώμα χρειάζεται τροφή τόσο ως πηγή ενέργειας (θερμίδες) όσο και ως υλικό για την κατασκευή των δομών του. Η ανάγκη για ενέργεια έρχεται πρώτη. Αυτό σημαίνει ότι όταν υπάρχουν λίγοι υδατάνθρακες και λίπη στη διατροφή, οι διατροφικές πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται όχι για τη σύνθεση των δικών τους πρωτεϊνών, αλλά ως πηγή θερμίδων. Κατά τη διάρκεια παρατεταμένης νηστείας, ακόμη και οι δικές σας πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται για την ικανοποίηση ενεργειακών αναγκών. Εάν υπάρχουν αρκετοί υδατάνθρακες στη διατροφή, τότε η κατανάλωση πρωτεΐνης μπορεί να μειωθεί.
Ισοζύγιο αζώτου.
Κατά μέσο όρο περίπου. Το 16% της συνολικής μάζας της πρωτεΐνης είναι άζωτο. Όταν τα αμινοξέα που περιέχονται στις πρωτεΐνες διασπώνται, το άζωτο που περιέχουν αποβάλλεται από το σώμα με τα ούρα και (σε μικρότερο βαθμό) με τα κόπρανα με τη μορφή διαφόρων αζωτούχων ενώσεων. Είναι επομένως βολικό να χρησιμοποιείται ένας δείκτης όπως το ισοζύγιο αζώτου για την αξιολόγηση της ποιότητας της πρωτεϊνικής διατροφής, π.χ. η διαφορά (σε γραμμάρια) μεταξύ της ποσότητας αζώτου που εισέρχεται στο σώμα και της ποσότητας αζώτου που εκκρίνεται ανά ημέρα. Με την κανονική διατροφή σε έναν ενήλικα, αυτές οι ποσότητες είναι ίσες. Σε έναν αναπτυσσόμενο οργανισμό, η ποσότητα του αζώτου που εκκρίνεται είναι μικρότερη από την ποσότητα που λαμβάνεται, δηλ. το ισοζύγιο είναι θετικό. Εάν υπάρχει έλλειψη πρωτεΐνης στη διατροφή, το ισοζύγιο είναι αρνητικό. Εάν υπάρχουν αρκετές θερμίδες στη διατροφή, αλλά δεν υπάρχουν πρωτεΐνες σε αυτήν, το σώμα εξοικονομεί πρωτεΐνες. Ταυτόχρονα, ο μεταβολισμός των πρωτεϊνών επιβραδύνεται και η επαναλαμβανόμενη χρήση των αμινοξέων στη σύνθεση πρωτεϊνών γίνεται με την υψηλότερη δυνατή αποτελεσματικότητα. Ωστόσο, οι απώλειες είναι αναπόφευκτες και οι αζωτούχες ενώσεις εξακολουθούν να απεκκρίνονται με τα ούρα και εν μέρει με τα κόπρανα. Η ποσότητα αζώτου που εκκρίνεται από το σώμα την ημέρα κατά τη διάρκεια της νηστείας πρωτεΐνης μπορεί να χρησιμεύσει ως μέτρο της καθημερινής ανεπάρκειας πρωτεΐνης. Είναι φυσικό να υποθέσουμε ότι με την εισαγωγή στη διατροφή μιας ποσότητας πρωτεΐνης ισοδύναμης με αυτή την ανεπάρκεια, η ισορροπία αζώτου μπορεί να αποκατασταθεί. Ωστόσο, δεν είναι. Μετά τη λήψη αυτής της ποσότητας πρωτεΐνης, το σώμα αρχίζει να χρησιμοποιεί τα αμινοξέα λιγότερο αποτελεσματικά, επομένως απαιτείται κάποια πρόσθετη πρωτεΐνη για την αποκατάσταση της ισορροπίας του αζώτου.
Εάν η ποσότητα πρωτεΐνης στη διατροφή υπερβαίνει αυτό που είναι απαραίτητο για τη διατήρηση της ισορροπίας του αζώτου, τότε δεν φαίνεται να υπάρχει βλάβη. Η περίσσεια αμινοξέων χρησιμοποιούνται απλώς ως πηγή ενέργειας. Ως ένα ιδιαίτερα εντυπωσιακό παράδειγμα, οι Εσκιμώοι καταναλώνουν λίγους υδατάνθρακες και περίπου δέκα φορές την ποσότητα πρωτεΐνης που απαιτείται για τη διατήρηση της ισορροπίας του αζώτου. Στις περισσότερες περιπτώσεις, ωστόσο, η χρήση πρωτεΐνης ως πηγή ενέργειας δεν είναι ωφέλιμη επειδή μια δεδομένη ποσότητα υδατανθράκων μπορεί να παράγει πολύ περισσότερες θερμίδες από την ίδια ποσότητα πρωτεΐνης. Στις φτωχές χώρες, οι άνθρωποι παίρνουν τις θερμίδες τους από τους υδατάνθρακες και καταναλώνουν ελάχιστες ποσότητες πρωτεΐνης.
Εάν το σώμα λαμβάνει τον απαιτούμενο αριθμό θερμίδων με τη μορφή μη πρωτεϊνικών προϊόντων, τότε η ελάχιστη ποσότητα πρωτεΐνης για τη διασφάλιση της διατήρησης της ισορροπίας του αζώτου είναι περίπου. 30 g την ημέρα. Περίπου αυτή η ποσότητα πρωτεΐνης περιέχεται σε τέσσερις φέτες ψωμί ή 0,5 λίτρο γάλα. Ένας ελαφρώς μεγαλύτερος αριθμός θεωρείται συνήθως βέλτιστος. Συνιστώνται 50 έως 70 γρ.
Απαραίτητα αμινοξέα.
Μέχρι τώρα, η πρωτεΐνη θεωρούνταν ως σύνολο. Εν τω μεταξύ, για να γίνει η πρωτεϊνοσύνθεση πρέπει να υπάρχουν στον οργανισμό όλα τα απαραίτητα αμινοξέα. Το ίδιο το σώμα του ζώου είναι ικανό να συνθέσει μερικά από τα αμινοξέα. Ονομάζονται αντικαταστάσιμα επειδή δεν είναι απαραίτητο να υπάρχουν στη διατροφή - είναι σημαντικό μόνο η συνολική παροχή πρωτεΐνης ως πηγή αζώτου να είναι επαρκής. τότε, εάν υπάρχει έλλειψη μη απαραίτητων αμινοξέων, το σώμα μπορεί να τα συνθέσει σε βάρος αυτών που υπάρχουν σε περίσσεια. Τα υπόλοιπα, «απαραίτητα» αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν και πρέπει να παρέχονται στον οργανισμό μέσω της τροφής. Απαραίτητα για τον άνθρωπο είναι η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η θρεονίνη, η μεθειονίνη, η φαινυλαλανίνη, η τρυπτοφάνη, η ιστιδίνη, η λυσίνη και η αργινίνη. (Αν και η αργινίνη μπορεί να συντεθεί στον οργανισμό, ταξινομείται ως βασικό αμινοξύ επειδή δεν παράγεται σε επαρκείς ποσότητες σε νεογέννητα και παιδιά που μεγαλώνουν. Από την άλλη πλευρά, ορισμένα από αυτά τα αμινοξέα από τα τρόφιμα μπορεί να γίνουν περιττά για έναν ενήλικα πρόσωπο.)
Αυτή η λίστα των απαραίτητων αμινοξέων είναι περίπου η ίδια σε άλλα σπονδυλωτά και ακόμη και έντομα. Η θρεπτική αξία των πρωτεϊνών καθορίζεται συνήθως με τη διατροφή τους σε αναπτυσσόμενους αρουραίους και την παρακολούθηση της αύξησης βάρους των ζώων.
Διατροφική αξία πρωτεϊνών.
Η θρεπτική αξία μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από το απαραίτητο αμινοξύ που είναι πιο ελλιπές. Ας το επεξηγήσουμε αυτό με ένα παράδειγμα. Οι πρωτεΐνες στο σώμα μας περιέχουν κατά μέσο όρο περίπου. 2% τρυπτοφάνη (κατά βάρος). Ας πούμε ότι η δίαιτα περιλαμβάνει 10 g πρωτεΐνης που περιέχει 1% τρυπτοφάνη, και ότι υπάρχουν αρκετά άλλα απαραίτητα αμινοξέα σε αυτήν. Στην περίπτωσή μας, 10 g αυτής της ατελούς πρωτεΐνης είναι ουσιαστικά ισοδύναμα με 5 g πλήρους πρωτεΐνης. τα υπόλοιπα 5 g μπορούν να χρησιμεύσουν μόνο ως πηγή ενέργειας. Σημειώστε ότι δεδομένου ότι τα αμινοξέα πρακτικά δεν αποθηκεύονται στο σώμα και για να συμβεί η πρωτεϊνοσύνθεση, όλα τα αμινοξέα πρέπει να υπάρχουν ταυτόχρονα, η επίδραση της πρόσληψης βασικών αμινοξέων μπορεί να ανιχνευθεί μόνο εάν όλα αυτά εισέρχονται στο σώμα ταυτόχρονα.
Η μέση σύνθεση των περισσότερων ζωικών πρωτεϊνών είναι κοντά στη μέση σύνθεση των πρωτεϊνών στο ανθρώπινο σώμα, επομένως είναι απίθανο να αντιμετωπίσουμε ανεπάρκεια αμινοξέων εάν η διατροφή μας είναι πλούσια σε τροφές όπως κρέας, αυγά, γάλα και τυρί. Ωστόσο, υπάρχουν πρωτεΐνες, όπως η ζελατίνη (προϊόν μετουσίωσης του κολλαγόνου), που περιέχουν πολύ λίγα απαραίτητα αμινοξέα. Οι φυτικές πρωτεΐνες, αν και είναι καλύτερες από τη ζελατίνη από αυτή την άποψη, είναι επίσης φτωχές σε απαραίτητα αμινοξέα. Έχουν ιδιαίτερα χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη και τρυπτοφάνη. Παρόλα αυτά, μια αμιγώς χορτοφαγική διατροφή δεν μπορεί να θεωρηθεί καθόλου επιβλαβής, εκτός και αν καταναλώνει ελαφρώς μεγαλύτερη ποσότητα φυτικών πρωτεϊνών, αρκετή για να παρέχει στον οργανισμό απαραίτητα αμινοξέα. Τα φυτά περιέχουν την περισσότερη πρωτεΐνη στους σπόρους τους, ιδιαίτερα στους σπόρους του σιταριού και των διαφόρων οσπρίων. Οι νεαροί βλαστοί, όπως τα σπαράγγια, είναι επίσης πλούσιοι σε πρωτεΐνη.
Συνθετικές πρωτεΐνες στη διατροφή.
Με την προσθήκη μικρών ποσοτήτων συνθετικών απαραίτητων αμινοξέων ή πρωτεϊνών πλούσιων σε αμινοξέα σε ελλιπείς πρωτεΐνες, όπως πρωτεΐνες καλαμποκιού, η θρεπτική αξία των τελευταίων μπορεί να αυξηθεί σημαντικά, δηλ. αυξάνοντας έτσι την ποσότητα της πρωτεΐνης που καταναλώνεται. Μια άλλη δυνατότητα είναι να αναπτυχθούν βακτήρια ή ζυμομύκητες σε υδρογονάνθρακες πετρελαίου με την προσθήκη νιτρικών αλάτων ή αμμωνίας ως πηγή αζώτου. Η μικροβιακή πρωτεΐνη που λαμβάνεται με αυτόν τον τρόπο μπορεί να χρησιμεύσει ως τροφή για πουλερικά ή ζώα ή μπορεί να καταναλωθεί απευθείας από τον άνθρωπο. Η τρίτη, ευρέως χρησιμοποιούμενη μέθοδος χρησιμοποιεί τη φυσιολογία των μηρυκαστικών. Στα μηρυκαστικά, στο αρχικό τμήμα του στομάχου, τα λεγόμενα. Η μεγάλη κοιλία κατοικείται από ειδικές μορφές βακτηρίων και πρωτόζωων που μετατρέπουν τις ατελείς φυτικές πρωτεΐνες σε πληρέστερες μικροβιακές πρωτεΐνες και αυτές με τη σειρά τους μετά την πέψη και την απορρόφηση μετατρέπονται σε ζωικές πρωτεΐνες. Η ουρία, μια φθηνή συνθετική ένωση που περιέχει άζωτο, μπορεί να προστεθεί στις ζωοτροφές. Οι μικροοργανισμοί που ζουν στην κοιλιά χρησιμοποιούν το άζωτο της ουρίας για να μετατρέψουν τους υδατάνθρακες (από τους οποίους υπάρχουν πολύ περισσότεροι στην τροφή) σε πρωτεΐνη. Περίπου το ένα τρίτο του συνόλου του αζώτου στις ζωοτροφές μπορεί να έρθει με τη μορφή ουρίας, που ουσιαστικά σημαίνει, σε κάποιο βαθμό, τη χημική σύνθεση της πρωτεΐνης.
Τα μόρια πρωτεΐνης αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων συνδεδεμένα σε μια αλυσίδα με πεπτιδικούς δεσμούς.
Πεπτιδικός δεσμόςεμφανίζεται κατά τον σχηματισμό πρωτεϊνών ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης μιας αμινομάδας ( -ΝΗ2) ένα αμινοξύ με καρβοξυλική ομάδα ( -ΚΟΥΜ) ένα άλλο αμινοξύ.
Από δύο αμινοξέα σχηματίζεται ένα διπεπτίδιο (μια αλυσίδα δύο αμινοξέων) και ένα μόριο νερού.
Δεκάδες, εκατοντάδες και χιλιάδες μόρια αμινοξέων συνδυάζονται μεταξύ τους για να σχηματίσουν γιγάντια μόρια πρωτεΐνης.
Ομάδες ατόμων επαναλαμβάνονται πολλές φορές σε μόρια πρωτεΐνης -CO-NH-; καλούνται αμίδιοή στη χημεία πρωτεϊνών πεπτιδικές ομάδες. Κατά συνέπεια, οι πρωτεΐνες ταξινομούνται ως φυσικά πολυαμίδια ή πολυπεπτίδια υψηλής μοριακής απόδοσης.
Ο συνολικός αριθμός των φυσικών αμινοξέων φτάνει τα 300, αλλά μερικά από αυτά είναι αρκετά σπάνια.
Μεταξύ των αμινοξέων, υπάρχει μια ομάδα 20 πιο σημαντικών. Βρίσκονται σε όλες τις πρωτεΐνες και ονομάζονται άλφα αμινοξέα.
Όλη η ποικιλία των πρωτεϊνών στις περισσότερες περιπτώσεις σχηματίζεται από αυτά τα είκοσι άλφα αμινοξέα. Επιπλέον, για κάθε πρωτεΐνη, η αλληλουχία στην οποία τα υπολείμματα αμινοξέων που περιλαμβάνονται στη σύνθεσή της συνδέονται μεταξύ τους είναι αυστηρά ειδική. Η σύνθεση αμινοξέων των πρωτεϊνών καθορίζεται από τον γενετικό κώδικα του οργανισμού.
Πρωτεΐνες και πεπτίδια
ΚΑΙ σκίουροι, Και πεπτίδια- Πρόκειται για ενώσεις που κατασκευάζονται από υπολείμματα αμινοξέων. Οι διαφορές μεταξύ τους είναι ποσοτικές.
Συμβατικά, πιστεύεται ότι:
· πεπτίδιαπεριέχουν έως και 100 υπολείμματα αμινοξέων ανά μόριο
(που αντιστοιχεί σε μοριακό βάρος έως 10.000), και
· σκίουροι– πάνω από 100 υπολείμματα αμινοξέων
(μοριακό βάρος από 10.000 έως αρκετά εκατομμύρια).
Με τη σειρά του, στην ομάδα των πεπτιδίων είναι συνηθισμένο να διακρίνουμε:
· ολιγοπεπτίδια(πεπτίδια χαμηλού μοριακού βάρους),
που περιέχει στην αλυσίδα όχι περισσότερο από 10
υπολείμματα αμινοξέων, και
· πολυπεπτίδια, η αλυσίδα του οποίου περιλαμβάνει μέχρι 100 υπολείμματα αμινοξέων.
Για μακρομόρια με έναν αριθμό υπολειμμάτων αμινοξέων που πλησιάζουν ή ξεπερνούν ελαφρώς το 100, οι έννοιες των πολυπεπτιδίων και των πρωτεϊνών πρακτικά δεν διαφοροποιούνται και είναι συχνά συνώνυμες.
Δομή πρωτεϊνών. Επίπεδα οργάνωσης.
Ένα μόριο πρωτεΐνης είναι ένας εξαιρετικά πολύπλοκος σχηματισμός. Οι ιδιότητες μιας πρωτεΐνης εξαρτώνται όχι μόνο από χημική σύνθεσητα μόριά του, αλλά και από άλλους παράγοντες. Για παράδειγμα, από τη χωρική δομή του μορίου, από τους δεσμούς μεταξύ των ατόμων που περιλαμβάνονται στο μόριο.
Αποκορύφωμα τέσσερα επίπεδαδομική οργάνωση ενός μορίου πρωτεΐνης.
Πρωτογενής δομή
Η πρωτογενής δομή είναι η αλληλουχία διάταξης υπολειμμάτων αμινοξέων σε πολυπεπτιδικές αλυσίδες.
Η αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων σε μια αλυσίδα είναι το πιο σημαντικό χαρακτηριστικό μιας πρωτεΐνης. Αυτό είναι που καθορίζει τις βασικές του ιδιότητες.
Η πρωτεΐνη κάθε ατόμου έχει τη δική της μοναδική πρωτογενή δομή που σχετίζεται με τον γενετικό κώδικα.
Δευτερεύουσα δομή.
Η δευτερογενής δομή σχετίζεται με τον χωρικό προσανατολισμό των πολυπεπτιδικών αλυσίδων.
Οι κύριοι τύποι του:
άλφα έλικα
· δομή βήτα (μοιάζει με διπλωμένο φύλλο).
Η δευτερεύουσα δομή στερεώνεται, κατά κανόνα, με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των ατόμων υδρογόνου και οξυγόνου των πεπτιδικών ομάδων, σε απόσταση 4 μονάδων μεταξύ τους.
Οι δεσμοί υδρογόνου, σαν να λέγαμε, διασυνδέουν την έλικα, διατηρώντας την πολυπεπτιδική αλυσίδα σε μια στριμμένη κατάσταση.
Τριτογενής δομή
ΠΡΩΤΕΪΝΕΣ (πρωτεΐνες), μια κατηγορία σύνθετων ενώσεων που περιέχουν άζωτο, τα πιο χαρακτηριστικά και σημαντικά (μαζί με τα νουκλεϊκά οξέα) συστατικά της ζωντανής ύλης. Οι πρωτεΐνες εκτελούν πολυάριθμες και ποικίλες λειτουργίες. Οι περισσότερες πρωτεΐνες είναι ένζυμα που καταλύουν χημικές αντιδράσεις. Πολλές ορμόνες που ρυθμίζουν τις φυσιολογικές διεργασίες είναι επίσης πρωτεΐνες. Οι δομικές πρωτεΐνες όπως το κολλαγόνο και η κερατίνη είναι τα κύρια συστατικά του οστικού ιστού, των μαλλιών και των νυχιών. Οι μυϊκές συσταλτικές πρωτεΐνες έχουν την ικανότητα να αλλάζουν το μήκος τους χρησιμοποιώντας χημική ενέργεια για την εκτέλεση μηχανικών εργασιών. Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν αντισώματα που δεσμεύουν και εξουδετερώνουν τις τοξικές ουσίες. Ορισμένες πρωτεΐνες που μπορούν να ανταποκριθούν σε εξωτερικές επιδράσεις (φως, μυρωδιά) χρησιμεύουν ως υποδοχείς στις αισθήσεις που αντιλαμβάνονται τον ερεθισμό. Πολλές πρωτεΐνες που βρίσκονται μέσα στο κύτταρο και στην κυτταρική μεμβράνη εκτελούν ρυθμιστικές λειτουργίες.Στο πρώτο μισό του 19ου αι. πολλοί χημικοί, και μεταξύ αυτών κυρίως ο J. von Liebig, κατέληξαν σταδιακά στο συμπέρασμα ότι οι πρωτεΐνες αντιπροσωπεύουν μια ειδική κατηγορία αζωτούχων ενώσεων. Το όνομα "πρωτεΐνες" (από τα ελληνικά.
πρωτός πρώτο) προτάθηκε το 1840 από τον Ολλανδό χημικό G. Mulder. ΦΥΣΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ Οι πρωτεΐνες είναι λευκές στη στερεά κατάσταση, αλλά άχρωμες στο διάλυμα, εκτός εάν φέρουν κάποιο είδος χρωμοφόρου (έγχρωμης) ομάδας, όπως η αιμοσφαιρίνη. Η διαλυτότητα στο νερό ποικίλλει πολύ μεταξύ των διαφορετικών πρωτεϊνών. Αλλάζει επίσης ανάλογα με το pH και τη συγκέντρωση των αλάτων στο διάλυμα, επομένως είναι δυνατό να επιλεγούν συνθήκες υπό τις οποίες μια πρωτεΐνη θα καθιζάνει επιλεκτικά παρουσία άλλων πρωτεϊνών. Αυτή η μέθοδος "αλατίσματος" χρησιμοποιείται ευρέως για την απομόνωση και τον καθαρισμό πρωτεϊνών. Η καθαρισμένη πρωτεΐνη συχνά καθιζάνει εκτός διαλύματος ως κρύσταλλοι.Σε σύγκριση με άλλες ενώσεις, το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών είναι πολύ μεγάλο και κυμαίνεται από πολλές χιλιάδες έως πολλά εκατομμύρια dalton. Επομένως, κατά τη διάρκεια της υπερφυγοκέντρησης, οι πρωτεΐνες καθιζάνουν και με διαφορετικούς ρυθμούς. Λόγω της παρουσίας θετικά και αρνητικά φορτισμένων ομάδων στα μόρια πρωτεΐνης, κινούνται με διαφορετικές ταχύτητες και σε ηλεκτρικό πεδίο. Αυτή είναι η βάση της ηλεκτροφόρησης, μιας μεθόδου που χρησιμοποιείται για την απομόνωση μεμονωμένων πρωτεϊνών από πολύπλοκα μείγματα. Οι πρωτεΐνες καθαρίζονται επίσης με χρωματογραφία.
ΧΗΜΙΚΕΣ ΙΔΙΟΤΗΤΕΣ Δομή. Οι πρωτεΐνες είναι πολυμερή, δηλ. μόρια κατασκευασμένα σαν αλυσίδες από επαναλαμβανόμενες μονομερείς μονάδες ή υπομονάδες, τον ρόλο των οποίων παίζουν ένα -αμινοξέα. Γενικός τύπος αμινοξέωνόπου ο Ρ ένα άτομο υδρογόνου ή κάποια οργανική ομάδα.Ένα μόριο πρωτεΐνης (πολυπεπτιδική αλυσίδα) μπορεί να αποτελείται μόνο από ένα σχετικά μικρό αριθμό αμινοξέων ή αρκετές χιλιάδες μονάδες μονομερούς. Ο συνδυασμός αμινοξέων σε μια αλυσίδα είναι δυνατός επειδή το καθένα από αυτά έχει δύο διαφορετικές χημικές ομάδες: μια αμινομάδα με βασικές ιδιότητες,
NH 2 και μια όξινη καρβοξυλομάδα, COOH. Και οι δύο αυτές ομάδες είναι συνδεδεμένες με ένα - άτομο άνθρακα. Η καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος μπορεί να σχηματίσει έναν αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό με την αμινομάδα ενός άλλου αμινοξέος:
Αφού συνδεθούν δύο αμινοξέα με αυτόν τον τρόπο, η αλυσίδα μπορεί να επεκταθεί προσθέτοντας ένα τρίτο στο δεύτερο αμινοξύ και ούτω καθεξής. Όπως φαίνεται από την παραπάνω εξίσωση, όταν σχηματίζεται ένας πεπτιδικός δεσμός, απελευθερώνεται ένα μόριο νερού. Παρουσία οξέων, αλκαλίων ή πρωτεολυτικών ενζύμων, η αντίδραση προχωρά προς την αντίθετη κατεύθυνση: η πολυπεπτιδική αλυσίδα χωρίζεται σε αμινοξέα με την προσθήκη νερού. Αυτή η αντίδραση ονομάζεται υδρόλυση. Η υδρόλυση λαμβάνει χώρα αυθόρμητα και απαιτείται ενέργεια για τη σύνδεση αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Μια καρβοξυλομάδα και μια αμιδική ομάδα (ή μια παρόμοια ομάδα ιμιδίου στην περίπτωση του αμινοξέος προλίνη) υπάρχουν σε όλα τα αμινοξέα, αλλά οι διαφορές μεταξύ των αμινοξέων καθορίζονται από τη φύση της ομάδας ή την «πλευρική αλυσίδα». που υποδεικνύεται παραπάνω με το γράμμα
R . Ο ρόλος της πλευρικής αλυσίδας μπορεί να διαδραματιστεί από ένα άτομο υδρογόνου, όπως στο αμινοξύ γλυκίνη, ή από κάποια ογκώδη ομάδα, όπως στην ιστιδίνη και την τρυπτοφάνη. Ορισμένες πλευρικές αλυσίδες είναι χημικά αδρανείς, ενώ άλλες είναι εμφανώς αντιδραστικές.Πολλές χιλιάδες διαφορετικά αμινοξέα μπορούν να συντεθούν και πολλά διαφορετικά αμινοξέα υπάρχουν στη φύση, αλλά μόνο 20 τύποι αμινοξέων χρησιμοποιούνται για τη σύνθεση πρωτεϊνών: αλανίνη, αργινίνη, ασπαραγίνη, ασπαρτικό οξύ, βαλίνη, ιστιδίνη, γλυκίνη, γλουταμίνη, γλουταμικό οξύ, ισολευκίνη, λευκίνη, λυσίνη, μεθειονίνη, προλίνη, σερίνη, τυροσίνη, θρεονίνη, τρυπτοφάνη, φαινυλαλανίνη και κυστεΐνη (στις πρωτεΐνες, η κυστεΐνη μπορεί να υπάρχει ως διμερές
κυστίνη). Είναι αλήθεια ότι ορισμένες πρωτεΐνες περιέχουν άλλα αμινοξέα εκτός από τα είκοσι που απαντώνται τακτικά, αλλά σχηματίζονται ως αποτέλεσμα της τροποποίησης μιας από τις είκοσι που αναφέρονται αφού συμπεριληφθεί στην πρωτεΐνη.Οπτική δραστηριότητα. Όλα τα αμινοξέα, με εξαίρεση τη γλυκίνη, έχουν ένα Το άτομο άνθρακα έχει τέσσερις διαφορετικές ομάδες συνδεδεμένες με αυτό. Από τη σκοπιά της γεωμετρίας, τέσσερις διαφορετικές ομάδες μπορούν να συνδεθούν με δύο τρόπους, και κατά συνέπεια υπάρχουν δύο πιθανές διαμορφώσεις, ή δύο ισομερή, που σχετίζονται μεταξύ τους όπως ένα αντικείμενο με την κατοπτρική του εικόνα, δηλ. όπως το αριστερό χέρι προς τα δεξιά. Μία διαμόρφωση ονομάζεται αριστερός ή αριστερόχειρας (μεγάλο ), και το άλλο δεξιό, ή δεξιόστροφο (ρε ), αφού δύο τέτοια ισομερή διαφέρουν ως προς την κατεύθυνση περιστροφής του επιπέδου του πολωμένου φωτός. Βρίσκεται μόνο σε πρωτεΐνεςμεγάλο -αμινοξέα (η εξαίρεση είναι η γλυκίνη· μπορεί να αναπαρασταθεί σε μία μόνο μορφή, αφού δύο από τις τέσσερις ομάδες της είναι ίδιες) και όλα είναι οπτικά ενεργά (αφού υπάρχει μόνο ένα ισομερές).ρε -Τα αμινοξέα είναι σπάνια στη φύση. βρίσκονται σε ορισμένα αντιβιοτικά και στο κυτταρικό τοίχωμα των βακτηρίων.Αλληλουχία αμινοξέων. Τα αμινοξέα σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα δεν είναι διατεταγμένα τυχαία, αλλά σε μια ορισμένη σταθερή σειρά, και αυτή η σειρά είναι που καθορίζει τις λειτουργίες και τις ιδιότητες της πρωτεΐνης. Μεταβάλλοντας τη σειρά των 20 τύπων αμινοξέων, μπορείτε να δημιουργήσετε έναν τεράστιο αριθμό διαφορετικών πρωτεϊνών, όπως μπορείτε να δημιουργήσετε πολλά διαφορετικά κείμενα από τα γράμματα του αλφαβήτου.Στο παρελθόν, ο προσδιορισμός της αλληλουχίας αμινοξέων μιας πρωτεΐνης χρειαζόταν συχνά αρκετά χρόνια. Ο άμεσος προσδιορισμός εξακολουθεί να είναι μια εργασία έντασης εργασίας, αν και έχουν δημιουργηθεί συσκευές που επιτρέπουν την αυτόματη εκτέλεσή του. Συνήθως είναι ευκολότερο να προσδιοριστεί η νουκλεοτιδική αλληλουχία του αντίστοιχου γονιδίου και να συναχθεί η αλληλουχία αμινοξέων της πρωτεΐνης από αυτό. Μέχρι σήμερα, οι αλληλουχίες αμινοξέων πολλών εκατοντάδων πρωτεϊνών έχουν ήδη προσδιοριστεί. Οι λειτουργίες των αποκρυπτογραφημένων πρωτεϊνών είναι συνήθως γνωστές και αυτό βοηθά να φανταστούμε τις πιθανές λειτουργίες παρόμοιων πρωτεϊνών που σχηματίζονται, για παράδειγμα, σε κακοήθη νεοπλάσματα.
Σύνθετες πρωτεΐνες. Οι πρωτεΐνες που αποτελούνται μόνο από αμινοξέα ονομάζονται απλές. Συχνά, ωστόσο, ένα άτομο μετάλλου ή κάποια χημική ένωση που δεν είναι αμινοξύ συνδέεται με την πολυπεπτιδική αλυσίδα. Τέτοιες πρωτεΐνες ονομάζονται σύνθετες. Ένα παράδειγμα είναι η αιμοσφαιρίνη: περιέχει σίδηρο πορφυρίνη, η οποία καθορίζει το κόκκινο χρώμα της και της επιτρέπει να λειτουργεί ως φορέας οξυγόνου.Τα ονόματα των πιο πολύπλοκων πρωτεϊνών υποδεικνύουν τη φύση των συνδεδεμένων ομάδων: οι γλυκοπρωτεΐνες περιέχουν σάκχαρα, οι λιποπρωτεΐνες περιέχουν λίπη. Εάν η καταλυτική δραστηριότητα ενός ενζύμου εξαρτάται από την συνδεδεμένη ομάδα, τότε ονομάζεται προσθετική ομάδα. Συχνά μια βιταμίνη παίζει το ρόλο μιας προσθετικής ομάδας ή αποτελεί μέρος μιας. Η βιταμίνη Α, για παράδειγμα, συνδεδεμένη με μια από τις πρωτεΐνες στον αμφιβληστροειδή, καθορίζει την ευαισθησία της στο φως.
Τριτογενής δομή. Αυτό που είναι σημαντικό δεν είναι τόσο η αλληλουχία αμινοξέων της ίδιας της πρωτεΐνης (η πρωταρχική δομή), αλλά ο τρόπος με τον οποίο βρίσκεται στο διάστημα. Σε όλο το μήκος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, τα ιόντα υδρογόνου σχηματίζουν κανονικούς δεσμούς υδρογόνου, που της δίνουν το σχήμα έλικας ή στρώματος (δευτερεύουσα δομή). Από τον συνδυασμό τέτοιων ελίκων και στρωμάτων, προκύπτει μια συμπαγής μορφή της επόμενης τάξης: η τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Γύρω από τους δεσμούς που συγκρατούν τις μονομερείς μονάδες της αλυσίδας, είναι δυνατές περιστροφές σε μικρές γωνίες. Επομένως, από καθαρά γεωμετρική άποψη, ο αριθμός των πιθανών διαμορφώσεων για οποιαδήποτε πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι απείρως μεγάλος. Στην πραγματικότητα, κάθε πρωτεΐνη υπάρχει κανονικά σε μία μόνο διαμόρφωση, που καθορίζεται από την αλληλουχία αμινοξέων της. Αυτή η δομή δεν είναι άκαμπτη, είναι σαν « αναπνέει» κυμαίνεται γύρω από μια συγκεκριμένη μέση διαμόρφωση. Το κύκλωμα διπλώνεται σε μια διαμόρφωση στην οποία η ελεύθερη ενέργεια (η ικανότητα παραγωγής έργου) είναι ελάχιστη, όπως ένα απελευθερωμένο ελατήριο συμπιέζεται μόνο σε μια κατάσταση που αντιστοιχεί στην ελάχιστη ελεύθερη ενέργεια. Συχνά ένα μέρος της αλυσίδας συνδέεται άκαμπτα με ένα άλλο με δισουλφίδιο ( SS) δεσμούς μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης. Αυτός είναι εν μέρει ο λόγος που η κυστεΐνη παίζει έναν ιδιαίτερα σημαντικό ρόλο μεταξύ των αμινοξέων.Η πολυπλοκότητα της δομής των πρωτεϊνών είναι τόσο μεγάλη που δεν είναι ακόμη δυνατός ο υπολογισμός της τριτοταγούς δομής μιας πρωτεΐνης, ακόμα κι αν είναι γνωστή η αλληλουχία αμινοξέων της. Αλλά εάν είναι δυνατό να ληφθούν πρωτεϊνικοί κρύσταλλοι, τότε η τριτοταγής δομή της μπορεί να προσδιοριστεί με περίθλαση ακτίνων Χ.
Σε δομικές, συσταλτικές και σε ορισμένες άλλες πρωτεΐνες, οι αλυσίδες είναι επιμήκεις και αρκετές ελαφρώς διπλωμένες αλυσίδες που βρίσκονται κοντά σχηματίζουν ινίδια. τα ινίδια, με τη σειρά τους, διπλώνουν σε μεγαλύτερους σχηματισμούς ινών. Ωστόσο, οι περισσότερες πρωτεΐνες σε διάλυμα έχουν σφαιρικό σχήμα: οι αλυσίδες τυλίγονται σε ένα σφαιρίδιο, όπως το νήμα σε μια μπάλα. Η ελεύθερη ενέργεια με αυτή τη διαμόρφωση είναι ελάχιστη, καθώς υδρόφοβα ("υδατοαπωθητικά") αμινοξέα είναι κρυμμένα μέσα στο σφαιρίδιο και υδρόφιλα ("προσέλκυση νερού") αμινοξέα βρίσκονται στην επιφάνειά του.
Πολλές πρωτεΐνες είναι σύμπλοκα πολλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων. Αυτή η δομή ονομάζεται τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Το μόριο της αιμοσφαιρίνης, για παράδειγμα, αποτελείται από τέσσερις υπομονάδες, καθεμία από τις οποίες είναι μια σφαιρική πρωτεΐνη.
Οι δομικές πρωτεΐνες, λόγω της γραμμικής τους διαμόρφωσης, σχηματίζουν ίνες που έχουν πολύ υψηλή αντοχή εφελκυσμού, ενώ η σφαιρική διαμόρφωση επιτρέπει στις πρωτεΐνες να εισέλθουν σε συγκεκριμένες αλληλεπιδράσεις με άλλες ενώσεις. Στην επιφάνεια του σφαιριδίου, όταν οι αλυσίδες είναι σωστά τοποθετημένες, εμφανίζονται κοιλότητες συγκεκριμένου σχήματος στις οποίες βρίσκονται αντιδραστικές χημικές ομάδες. Εάν μια δεδομένη πρωτεΐνη είναι ένα ένζυμο, τότε ένα άλλο, συνήθως μικρότερο, μόριο κάποιας ουσίας εισέρχεται σε μια τέτοια κοιλότητα, όπως ένα κλειδί εισέρχεται σε μια κλειδαριά. Σε αυτή την περίπτωση, η διαμόρφωση του νέφους ηλεκτρονίων του μορίου αλλάζει υπό την επίδραση των χημικών ομάδων που βρίσκονται στην κοιλότητα και αυτό το αναγκάζει να αντιδράσει με έναν ορισμένο τρόπο. Με αυτόν τον τρόπο, το ένζυμο καταλύει την αντίδραση. Τα μόρια αντισωμάτων έχουν επίσης κοιλότητες στις οποίες συνδέονται διάφορες ξένες ουσίες και έτσι καθίστανται αβλαβείς. Το μοντέλο «lock and key», το οποίο εξηγεί την αλληλεπίδραση των πρωτεϊνών με άλλες ενώσεις, μας επιτρέπει να κατανοήσουμε την ειδικότητα των ενζύμων και των αντισωμάτων, δηλ. την ικανότητά τους να αντιδρούν μόνο με ορισμένες ενώσεις.
Πρωτεΐνες σε διάφορους τύπους οργανισμών. Οι πρωτεΐνες που επιτελούν την ίδια λειτουργία σε διαφορετικά είδη φυτών και ζώων και επομένως φέρουν το ίδιο όνομα έχουν επίσης παρόμοια διαμόρφωση. Ωστόσο, διαφέρουν κάπως στην αλληλουχία αμινοξέων τους. Καθώς τα είδη αποκλίνουν από έναν κοινό πρόγονο, ορισμένα αμινοξέα σε ορισμένες θέσεις αντικαθίστανται από μεταλλάξεις από άλλα. Οι επιβλαβείς μεταλλάξεις που προκαλούν κληρονομικές ασθένειες εξαλείφονται με τη φυσική επιλογή, αλλά οι ωφέλιμες ή τουλάχιστον ουδέτερες μπορεί να επιμείνουν. Όσο πιο κοντά είναι δύο βιολογικά είδη μεταξύ τους, τόσο λιγότερες διαφορές βρίσκονται στις πρωτεΐνες τους.Ορισμένες πρωτεΐνες αλλάζουν σχετικά γρήγορα, άλλες είναι πολύ διατηρημένες. Το τελευταίο περιλαμβάνει, για παράδειγμα, κυτόχρωμα Μεένα αναπνευστικό ένζυμο που βρίσκεται στους περισσότερους ζωντανούς οργανισμούς. Στους ανθρώπους και τους χιμπατζήδες, οι αλληλουχίες αμινοξέων του είναι πανομοιότυπες και στο κυτόχρωμα ΜεΣτο σιτάρι, μόνο το 38% των αμινοξέων ήταν διαφορετικά. Ακόμη και συγκρίνοντας ανθρώπους και βακτήρια, η ομοιότητα των κυτοχρωμάτων Με(οι διαφορές επηρεάζουν το 65% των αμινοξέων εδώ) μπορούν ακόμα να φανούν, αν και ο κοινός πρόγονος των βακτηρίων και του ανθρώπου ζούσε στη Γη πριν από περίπου δύο δισεκατομμύρια χρόνια. Σήμερα, η σύγκριση των αλληλουχιών αμινοξέων χρησιμοποιείται συχνά για την κατασκευή ενός φυλογενετικού (οικογενειακού) δέντρου, που αντικατοπτρίζει τις εξελικτικές σχέσεις μεταξύ διαφορετικών οργανισμών.
Μετουσίωσης. Το συντιθέμενο μόριο πρωτεΐνης, αναδιπλούμενο, αποκτά τη χαρακτηριστική του διαμόρφωση. Αυτή η διαμόρφωση, ωστόσο, μπορεί να καταστραφεί με θέρμανση, με αλλαγή του pH, με έκθεση σε οργανικούς διαλύτες, ακόμη και με απλή ανακίνηση του διαλύματος μέχρι να εμφανιστούν φυσαλίδες στην επιφάνειά του. Μια πρωτεΐνη που τροποποιείται με αυτόν τον τρόπο ονομάζεται μετουσιωμένη. χάνει τη βιολογική του δραστηριότητα και συνήθως γίνεται αδιάλυτο. Γνωστά παραδείγματα μετουσιωμένης πρωτεΐνης είναι τα βραστά αυγά ή η σαντιγί. Μικρές πρωτεΐνες που περιέχουν μόνο περίπου εκατό αμινοξέα είναι ικανές για επαναδιάταξη, δηλ. αποκτήσετε ξανά την αρχική διαμόρφωση. Αλλά οι περισσότερες πρωτεΐνες απλώς μετατρέπονται σε μια μάζα μπερδεμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων και δεν αποκαθιστούν την προηγούμενη διαμόρφωσή τους.Μία από τις κύριες δυσκολίες στην απομόνωση των ενεργών πρωτεϊνών είναι η εξαιρετική ευαισθησία τους στη μετουσίωση. Αυτή η ιδιότητα των πρωτεϊνών βρίσκει χρήσιμη εφαρμογή στη συντήρηση των τροφίμων: η υψηλή θερμοκρασία μετουσιώνει μη αναστρέψιμα τα ένζυμα των μικροοργανισμών και οι μικροοργανισμοί πεθαίνουν.
ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΣΥΝΘΕΣΗ Για να συνθέσει πρωτεΐνη, ένας ζωντανός οργανισμός πρέπει να έχει ένα σύστημα ενζύμων ικανό να ενώνει ένα αμινοξύ με ένα άλλο. Απαιτείται επίσης μια πηγή πληροφοριών για να καθοριστεί ποια αμινοξέα πρέπει να συνδυαστούν. Δεδομένου ότι υπάρχουν χιλιάδες τύποι πρωτεϊνών στο σώμα και καθένας από αυτούς αποτελείται κατά μέσο όρο από αρκετές εκατοντάδες αμινοξέα, οι απαιτούμενες πληροφορίες πρέπει να είναι πραγματικά τεράστιες. Αποθηκεύεται (παρόμοια με τον τρόπο που αποθηκεύεται μια εγγραφή σε μια μαγνητική ταινία) στα μόρια νουκλεϊκού οξέος που αποτελούν τα γονίδια. Εκ . επίσης ΚΛΗΡΟΝΟΜΙΚΟ? ΝΟΥΚΛΕΪΚΑ ΟΞΕΑ.Ενεργοποίηση ενζύμου. Μια πολυπεπτιδική αλυσίδα που συντίθεται από αμινοξέα δεν είναι πάντα πρωτεΐνη στην τελική της μορφή. Πολλά ένζυμα συντίθενται πρώτα ως ανενεργοί πρόδρομοι και γίνονται ενεργά μόνο αφού ένα άλλο ένζυμο αφαιρέσει αρκετά αμινοξέα στο ένα άκρο της αλυσίδας. Μερικά από τα πεπτικά ένζυμα, όπως η θρυψίνη, συντίθενται σε αυτήν την ανενεργή μορφή. Αυτά τα ένζυμα ενεργοποιούνται στην πεπτική οδό ως αποτέλεσμα της αφαίρεσης του τερματικού θραύσματος της αλυσίδας. Η ορμόνη ινσουλίνη, το μόριο της οποίας στην ενεργή του μορφή αποτελείται από δύο μικρές αλυσίδες, συντίθεται με τη μορφή μιας αλυσίδας, η λεγόμενη. προϊνσουλίνη. Στη συνέχεια αφαιρείται το μεσαίο τμήμα αυτής της αλυσίδας και τα υπόλοιπα θραύσματα συνδέονται μεταξύ τους για να σχηματίσουν το μόριο της ενεργού ορμόνης. Οι σύνθετες πρωτεΐνες σχηματίζονται μόνο αφού μια συγκεκριμένη χημική ομάδα προσκολληθεί στην πρωτεΐνη και αυτή η προσκόλληση συχνά απαιτεί επίσης ένα ένζυμο.Μεταβολική κυκλοφορία. Μετά την τροφοδοσία ενός ζώου με αμινοξέα επισημασμένα με ραδιενεργά ισότοπα άνθρακα, αζώτου ή υδρογόνου, η ετικέτα ενσωματώνεται γρήγορα στις πρωτεΐνες του. Εάν τα επισημασμένα αμινοξέα σταματήσουν να εισέρχονται στο σώμα, η ποσότητα της ετικέτας στις πρωτεΐνες αρχίζει να μειώνεται. Αυτά τα πειράματα δείχνουν ότι οι πρωτεΐνες που προκύπτουν δεν διατηρούνται στο σώμα μέχρι το τέλος της ζωής. Όλα αυτά, με ελάχιστες εξαιρέσεις, βρίσκονται σε δυναμική κατάσταση, διασπώνται συνεχώς σε αμινοξέα και στη συνέχεια συντίθενται ξανά.Ορισμένες πρωτεΐνες διασπώνται όταν τα κύτταρα πεθαίνουν και καταστρέφονται. Αυτό συμβαίνει συνεχώς, για παράδειγμα, με τα ερυθρά αιμοσφαίρια και τα επιθηλιακά κύτταρα που επενδύουν την εσωτερική επιφάνεια του εντέρου. Επιπλέον, η διάσπαση και η επανασύνθεση των πρωτεϊνών συμβαίνει επίσης σε ζωντανά κύτταρα. Παραδόξως, είναι λιγότερα γνωστά για τη διάσπαση των πρωτεϊνών παρά για τη σύνθεσή τους. Είναι σαφές, ωστόσο, ότι η διάσπαση περιλαμβάνει πρωτεολυτικά ένζυμα παρόμοια με εκείνα που διασπούν τις πρωτεΐνες σε αμινοξέα στον πεπτικό σωλήνα.
Ο χρόνος ημιζωής διαφορετικών πρωτεϊνών ποικίλλει από αρκετές ώρες έως πολλούς μήνες. Η μόνη εξαίρεση είναι το μόριο κολλαγόνου. Μόλις σχηματιστούν, παραμένουν σταθερά και δεν ανανεώνονται ή αντικαθίστανται. Με την πάροδο του χρόνου, ωστόσο, ορισμένες από τις ιδιότητές τους αλλάζουν, ιδίως η ελαστικότητα, και επειδή δεν ανανεώνονται, αυτό έχει ως αποτέλεσμα ορισμένες αλλαγές που σχετίζονται με την ηλικία, όπως η εμφάνιση ρυτίδων στο δέρμα.
Συνθετικές πρωτεΐνες. Οι χημικοί έχουν μάθει από καιρό να πολυμερίζουν τα αμινοξέα, αλλά τα αμινοξέα συνδυάζονται με ακατάστατο τρόπο, έτσι ώστε τα προϊόντα αυτού του πολυμερισμού να έχουν ελάχιστη ομοιότητα με τα φυσικά. Είναι αλήθεια ότι είναι δυνατός ο συνδυασμός αμινοξέων με μια δεδομένη σειρά, γεγονός που καθιστά δυνατή τη λήψη ορισμένων βιολογικά ενεργών πρωτεϊνών, ιδιαίτερα της ινσουλίνης. Η διαδικασία είναι αρκετά περίπλοκη και με αυτόν τον τρόπο είναι δυνατό να ληφθούν μόνο εκείνες οι πρωτεΐνες των οποίων τα μόρια περιέχουν περίπου εκατό αμινοξέα. Είναι προτιμότερο να συντεθεί ή να απομονωθεί η νουκλεοτιδική αλληλουχία ενός γονιδίου που αντιστοιχεί στην επιθυμητή αλληλουχία αμινοξέων, και στη συνέχεια να εισαχθεί αυτό το γονίδιο σε ένα βακτήριο, το οποίο θα παράγει μεγάλες ποσότητες του επιθυμητού προϊόντος με αντιγραφή. Αυτή η μέθοδος, ωστόσο, έχει και τα μειονεκτήματά της. Εκ . επίσης ΓΕΝΕΤΙΚΗ ΜΗΧΑΝΙΚΗ. ΠΡΩΤΕΪΝΗ ΚΑΙ ΔΙΑΤΡΟΦΗ Όταν οι πρωτεΐνες στο σώμα διασπώνται σε αμινοξέα, αυτά τα αμινοξέα μπορούν να χρησιμοποιηθούν ξανά για τη σύνθεση πρωτεϊνών. Ταυτόχρονα, τα ίδια τα αμινοξέα υπόκεινται σε διάσπαση, επομένως δεν επαναχρησιμοποιούνται πλήρως. Είναι επίσης σαφές ότι κατά τη διάρκεια της ανάπτυξης, της εγκυμοσύνης και της επούλωσης των πληγών, η πρωτεϊνοσύνθεση πρέπει να υπερβαίνει τη διάσπαση. Το σώμα χάνει συνεχώς κάποιες πρωτεΐνες. Αυτές είναι οι πρωτεΐνες των μαλλιών, των νυχιών και του επιφανειακού στρώματος του δέρματος. Επομένως, για να συνθέσει πρωτεΐνες, κάθε οργανισμός πρέπει να λαμβάνει αμινοξέα από τις τροφές. Τα πράσινα φυτά συνθέτουν από CO 2 , το νερό και η αμμωνία ή τα νιτρικά είναι και τα 20 αμινοξέα που βρίσκονται στις πρωτεΐνες. Πολλά βακτήρια είναι επίσης ικανά να συνθέτουν αμινοξέα παρουσία ζάχαρης (ή κάποιου ισοδύναμου) και σταθερού αζώτου, αλλά η ζάχαρη τελικά παρέχεται από τα πράσινα φυτά. Τα ζώα έχουν περιορισμένη ικανότητα να συνθέτουν αμινοξέα. λαμβάνουν αμινοξέα τρώγοντας πράσινα φυτά ή άλλα ζώα. Στον πεπτικό σωλήνα, οι απορροφούμενες πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα, τα τελευταία απορροφώνται και από αυτά δημιουργούνται πρωτεΐνες χαρακτηριστικές ενός δεδομένου οργανισμού. Καμία από τις απορροφούμενες πρωτεΐνες δεν ενσωματώνεται στις δομές του σώματος. Η μόνη εξαίρεση είναι ότι σε πολλά θηλαστικά, ορισμένα μητρικά αντισώματα μπορούν να περάσουν άθικτα μέσω του πλακούντα στην κυκλοφορία του αίματος του εμβρύου και μέσω του μητρικού γάλακτος (ειδικά στα μηρυκαστικά) μπορούν να μεταφερθούν στο νεογέννητο αμέσως μετά τη γέννηση.Απαίτηση σε πρωτεΐνη. Είναι σαφές ότι για να διατηρήσει τη ζωή το σώμα πρέπει να λαμβάνει μια ορισμένη ποσότητα πρωτεΐνης από τα τρόφιμα. Ωστόσο, η έκταση αυτής της ανάγκης εξαρτάται από διάφορους παράγοντες. Το σώμα χρειάζεται τροφή τόσο ως πηγή ενέργειας (θερμίδες) όσο και ως υλικό για την κατασκευή των δομών του. Η ανάγκη για ενέργεια έρχεται πρώτη. Αυτό σημαίνει ότι όταν υπάρχουν λίγοι υδατάνθρακες και λίπη στη διατροφή, οι διατροφικές πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται όχι για τη σύνθεση των δικών τους πρωτεϊνών, αλλά ως πηγή θερμίδων. Κατά τη διάρκεια παρατεταμένης νηστείας, ακόμη και οι δικές σας πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται για την ικανοποίηση ενεργειακών αναγκών. Εάν υπάρχουν αρκετοί υδατάνθρακες στη διατροφή, τότε η κατανάλωση πρωτεΐνης μπορεί να μειωθεί.Ισοζύγιο αζώτου. Κατά μέσο όρο περίπου. Το 16% της συνολικής μάζας της πρωτεΐνης είναι άζωτο. Όταν τα αμινοξέα που περιέχονται στις πρωτεΐνες διασπώνται, το άζωτο που περιέχουν αποβάλλεται από το σώμα με τα ούρα και (σε μικρότερο βαθμό) με τα κόπρανα με τη μορφή διαφόρων αζωτούχων ενώσεων. Είναι επομένως βολικό να χρησιμοποιείται ένας δείκτης όπως το ισοζύγιο αζώτου για την αξιολόγηση της ποιότητας της πρωτεϊνικής διατροφής, π.χ. η διαφορά (σε γραμμάρια) μεταξύ της ποσότητας αζώτου που εισέρχεται στο σώμα και της ποσότητας αζώτου που εκκρίνεται ανά ημέρα. Με την κανονική διατροφή σε έναν ενήλικα, αυτές οι ποσότητες είναι ίσες. Σε έναν αναπτυσσόμενο οργανισμό, η ποσότητα του αζώτου που εκκρίνεται είναι μικρότερη από την ποσότητα που λαμβάνεται, δηλ. το ισοζύγιο είναι θετικό. Εάν υπάρχει έλλειψη πρωτεΐνης στη διατροφή, το ισοζύγιο είναι αρνητικό. Εάν υπάρχουν αρκετές θερμίδες στη διατροφή, αλλά δεν υπάρχουν πρωτεΐνες σε αυτήν, το σώμα εξοικονομεί πρωτεΐνες. Ταυτόχρονα, ο μεταβολισμός των πρωτεϊνών επιβραδύνεται και η επαναλαμβανόμενη χρήση των αμινοξέων στη σύνθεση πρωτεϊνών γίνεται με την υψηλότερη δυνατή αποτελεσματικότητα. Ωστόσο, οι απώλειες είναι αναπόφευκτες και οι αζωτούχες ενώσεις εξακολουθούν να απεκκρίνονται με τα ούρα και εν μέρει με τα κόπρανα. Η ποσότητα αζώτου που εκκρίνεται από το σώμα την ημέρα κατά τη διάρκεια της νηστείας πρωτεΐνης μπορεί να χρησιμεύσει ως μέτρο της καθημερινής ανεπάρκειας πρωτεΐνης. Είναι φυσικό να υποθέσουμε ότι με την εισαγωγή στη διατροφή μιας ποσότητας πρωτεΐνης ισοδύναμης με αυτή την ανεπάρκεια, η ισορροπία αζώτου μπορεί να αποκατασταθεί. Ωστόσο, δεν είναι. Μετά τη λήψη αυτής της ποσότητας πρωτεΐνης, το σώμα αρχίζει να χρησιμοποιεί τα αμινοξέα λιγότερο αποτελεσματικά, επομένως απαιτείται κάποια πρόσθετη πρωτεΐνη για την αποκατάσταση της ισορροπίας του αζώτου.Εάν η ποσότητα πρωτεΐνης στη διατροφή υπερβαίνει αυτό που είναι απαραίτητο για τη διατήρηση της ισορροπίας του αζώτου, τότε δεν φαίνεται να υπάρχει βλάβη. Η περίσσεια αμινοξέων χρησιμοποιούνται απλώς ως πηγή ενέργειας. Ως ένα ιδιαίτερα εντυπωσιακό παράδειγμα, οι Εσκιμώοι καταναλώνουν λίγους υδατάνθρακες και περίπου δέκα φορές την ποσότητα πρωτεΐνης που απαιτείται για τη διατήρηση της ισορροπίας του αζώτου. Στις περισσότερες περιπτώσεις, ωστόσο, η χρήση πρωτεΐνης ως πηγή ενέργειας δεν είναι ωφέλιμη επειδή μια δεδομένη ποσότητα υδατανθράκων μπορεί να παράγει πολύ περισσότερες θερμίδες από την ίδια ποσότητα πρωτεΐνης. Στις φτωχές χώρες, οι άνθρωποι παίρνουν τις θερμίδες τους από τους υδατάνθρακες και καταναλώνουν ελάχιστες ποσότητες πρωτεΐνης.
Εάν το σώμα λαμβάνει τον απαιτούμενο αριθμό θερμίδων με τη μορφή μη πρωτεϊνικών προϊόντων, τότε η ελάχιστη ποσότητα πρωτεΐνης για τη διασφάλιση της διατήρησης της ισορροπίας του αζώτου είναι περίπου. 30 g την ημέρα. Περίπου αυτή η ποσότητα πρωτεΐνης περιέχεται σε τέσσερις φέτες ψωμί ή 0,5 λίτρο γάλα. Ένας ελαφρώς μεγαλύτερος αριθμός θεωρείται συνήθως βέλτιστος. Συνιστώνται 50 έως 70 γρ.
Απαραίτητα αμινοξέα. Μέχρι τώρα, η πρωτεΐνη θεωρούνταν ως σύνολο. Εν τω μεταξύ, για να γίνει η πρωτεϊνοσύνθεση πρέπει να υπάρχουν στον οργανισμό όλα τα απαραίτητα αμινοξέα. Το ίδιο το σώμα του ζώου είναι ικανό να συνθέσει μερικά από τα αμινοξέα. Ονομάζονται αντικαταστάσιμα επειδή δεν είναι απαραίτητο να υπάρχουν στη διατροφή, είναι σημαντικό μόνο η συνολική παροχή πρωτεΐνης ως πηγή αζώτου να είναι επαρκής. τότε, εάν υπάρχει έλλειψη μη απαραίτητων αμινοξέων, το σώμα μπορεί να τα συνθέσει σε βάρος αυτών που υπάρχουν σε περίσσεια. Τα υπόλοιπα, «απαραίτητα» αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν και πρέπει να παρέχονται στον οργανισμό μέσω της τροφής. Απαραίτητα για τον άνθρωπο είναι η βαλίνη, η λευκίνη, η ισολευκίνη, η θρεονίνη, η μεθειονίνη, η φαινυλαλανίνη, η τρυπτοφάνη, η ιστιδίνη, η λυσίνη και η αργινίνη. (Αν και η αργινίνη μπορεί να συντεθεί στον οργανισμό, ταξινομείται ως βασικό αμινοξύ επειδή δεν παράγεται σε επαρκείς ποσότητες σε νεογέννητα και παιδιά που μεγαλώνουν. Από την άλλη πλευρά, ορισμένα από αυτά τα αμινοξέα από τα τρόφιμα μπορεί να γίνουν περιττά για έναν ενήλικα πρόσωπο.)Αυτή η λίστα των απαραίτητων αμινοξέων είναι περίπου η ίδια σε άλλα σπονδυλωτά και ακόμη και έντομα. Η θρεπτική αξία των πρωτεϊνών καθορίζεται συνήθως με τη διατροφή τους σε αναπτυσσόμενους αρουραίους και την παρακολούθηση της αύξησης βάρους των ζώων.
Διατροφική αξία πρωτεϊνών. Η θρεπτική αξία μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από το απαραίτητο αμινοξύ που είναι πιο ελλιπές. Ας το επεξηγήσουμε αυτό με ένα παράδειγμα. Οι πρωτεΐνες στο σώμα μας περιέχουν κατά μέσο όρο περίπου. 2% τρυπτοφάνη (κατά βάρος). Ας πούμε ότι η δίαιτα περιλαμβάνει 10 g πρωτεΐνης που περιέχει 1% τρυπτοφάνη, και ότι υπάρχουν αρκετά άλλα απαραίτητα αμινοξέα σε αυτήν. Στην περίπτωσή μας, 10 g αυτής της ατελούς πρωτεΐνης είναι ουσιαστικά ισοδύναμα με 5 g πλήρους πρωτεΐνης. τα υπόλοιπα 5 g μπορούν να χρησιμεύσουν μόνο ως πηγή ενέργειας. Σημειώστε ότι δεδομένου ότι τα αμινοξέα πρακτικά δεν αποθηκεύονται στο σώμα και για να συμβεί η πρωτεϊνοσύνθεση, όλα τα αμινοξέα πρέπει να υπάρχουν ταυτόχρονα, η επίδραση της πρόσληψης βασικών αμινοξέων μπορεί να ανιχνευθεί μόνο εάν όλα αυτά εισέρχονται στο σώμα ταυτόχρονα. Η μέση σύνθεση των περισσότερων ζωικών πρωτεϊνών είναι κοντά στη μέση σύνθεση των πρωτεϊνών στο ανθρώπινο σώμα, επομένως είναι απίθανο να αντιμετωπίσουμε ανεπάρκεια αμινοξέων εάν η διατροφή μας είναι πλούσια σε τροφές όπως κρέας, αυγά, γάλα και τυρί. Ωστόσο, υπάρχουν πρωτεΐνες, όπως η ζελατίνη (προϊόν μετουσίωσης του κολλαγόνου), που περιέχουν πολύ λίγα απαραίτητα αμινοξέα. Οι φυτικές πρωτεΐνες, αν και είναι καλύτερες από τη ζελατίνη από αυτή την άποψη, είναι επίσης φτωχές σε απαραίτητα αμινοξέα. Έχουν ιδιαίτερα χαμηλή περιεκτικότητα σε λυσίνη και τρυπτοφάνη. Παρόλα αυτά, μια αμιγώς χορτοφαγική διατροφή δεν μπορεί να θεωρηθεί καθόλου επιβλαβής, εκτός και αν καταναλώνει ελαφρώς μεγαλύτερη ποσότητα φυτικών πρωτεϊνών, αρκετή για να παρέχει στον οργανισμό απαραίτητα αμινοξέα. Τα φυτά περιέχουν την περισσότερη πρωτεΐνη στους σπόρους τους, ιδιαίτερα στους σπόρους του σιταριού και των διαφόρων οσπρίων. Οι νεαροί βλαστοί, όπως τα σπαράγγια, είναι επίσης πλούσιοι σε πρωτεΐνη.Συνθετικές πρωτεΐνες στη διατροφή. Με την προσθήκη μικρών ποσοτήτων συνθετικών απαραίτητων αμινοξέων ή πρωτεϊνών πλούσιων σε αμινοξέα σε ελλιπείς πρωτεΐνες, όπως πρωτεΐνες καλαμποκιού, η θρεπτική αξία των τελευταίων μπορεί να αυξηθεί σημαντικά, δηλ. αυξάνοντας έτσι την ποσότητα της πρωτεΐνης που καταναλώνεται. Μια άλλη δυνατότητα είναι να αναπτυχθούν βακτήρια ή ζυμομύκητες σε υδρογονάνθρακες πετρελαίου με την προσθήκη νιτρικών αλάτων ή αμμωνίας ως πηγή αζώτου. Η μικροβιακή πρωτεΐνη που λαμβάνεται με αυτόν τον τρόπο μπορεί να χρησιμεύσει ως τροφή για πουλερικά ή ζώα ή μπορεί να καταναλωθεί απευθείας από τον άνθρωπο. Η τρίτη, ευρέως χρησιμοποιούμενη μέθοδος χρησιμοποιεί τη φυσιολογία των μηρυκαστικών. Στα μηρυκαστικά, στο αρχικό τμήμα του στομάχου, τα λεγόμενα. Η μεγάλη κοιλία κατοικείται από ειδικές μορφές βακτηρίων και πρωτόζωων που μετατρέπουν τις ατελείς φυτικές πρωτεΐνες σε πληρέστερες μικροβιακές πρωτεΐνες και αυτές με τη σειρά τους μετά την πέψη και την απορρόφηση μετατρέπονται σε ζωικές πρωτεΐνες. Η ουρία, μια φθηνή συνθετική ένωση που περιέχει άζωτο, μπορεί να προστεθεί στις ζωοτροφές. Οι μικροοργανισμοί που ζουν στην κοιλιά χρησιμοποιούν το άζωτο της ουρίας για να μετατρέψουν τους υδατάνθρακες (από τους οποίους υπάρχουν πολύ περισσότεροι στην τροφή) σε πρωτεΐνη. Περίπου το ένα τρίτο του συνόλου του αζώτου στις ζωοτροφές μπορεί να έρθει με τη μορφή ουρίας, που ουσιαστικά σημαίνει, σε κάποιο βαθμό, τη χημική σύνθεση της πρωτεΐνης. Στις ΗΠΑ, αυτή η μέθοδος παίζει σημαντικό ρόλο ως ένας από τους τρόπους λήψης πρωτεΐνης.ΒΙΒΛΙΟΓΡΑΦΙΑ Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Ανθρώπινη βιοχημεία, τόμ. 12. Μ., 1993Alberts B, Bray D, Lewis J, et al. ΜΟΡΙΑΚΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑκύτταρα, τόμ. 13. Μ., 1994
Οι πρωτεΐνες είναι βιοπολυμερή, τα μονομερή των οποίων είναι υπολείμματα άλφα αμινοξέων που συνδέονται μεταξύ τους μέσω πεπτιδικών δεσμών. Η αλληλουχία αμινοξέων κάθε πρωτεΐνης είναι αυστηρά καθορισμένη· στους ζωντανούς οργανισμούς κρυπτογραφείται χρησιμοποιώντας γενετικός κώδικας, με βάση την ανάγνωση του οποίου γίνεται η βιοσύνθεση πρωτεϊνικών μορίων. 20 αμινοξέα εμπλέκονται στην κατασκευή των πρωτεϊνών.
Διακρίνονται οι ακόλουθοι τύποι δομής πρωτεϊνικών μορίων:
- Πρωταρχικός. Αντιπροσωπεύει μια αλληλουχία αμινοξέων σε μια γραμμική αλυσίδα.
- Δευτερεύων. Αυτή είναι μια πιο συμπαγής διάταξη πολυπεπτιδικών αλυσίδων που χρησιμοποιεί το σχηματισμό δεσμών υδρογόνου μεταξύ πεπτιδικών ομάδων. Υπάρχουν δύο παραλλαγές της δευτερεύουσας δομής - η άλφα έλικα και η βήτα πτυχή.
- Τριτογενής. Είναι η διάταξη μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε ένα σφαιρίδιο. Στην περίπτωση αυτή, σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου και δισουλφιδίου και η σταθεροποίηση του μορίου πραγματοποιείται λόγω υδρόφοβων και ιοντικών αλληλεπιδράσεων υπολειμμάτων αμινοξέων.
- Τετραδικός. Μια πρωτεΐνη αποτελείται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που αλληλεπιδρούν μεταξύ τους μέσω μη ομοιοπολικών δεσμών.
Έτσι, τα αμινοξέα που συνδέονται σε μια ορισμένη αλληλουχία σχηματίζουν μια πολυπεπτιδική αλυσίδα, μεμονωμένα μέρη της οποίας καμπυλώνονται σε μια σπείρα ή σχηματίζουν πτυχές. Τέτοια στοιχεία δευτερογενών δομών σχηματίζουν σφαιρίδια, σχηματίζοντας την τριτοταγή δομή της πρωτεΐνης. Μεμονωμένα σφαιρίδια αλληλεπιδρούν μεταξύ τους, σχηματίζοντας πολύπλοκα πρωτεϊνικά σύμπλοκα με τεταρτοταγή δομή.
Ταξινόμηση πρωτεϊνών
Υπάρχουν πολλά κριτήρια με τα οποία μπορούν να ταξινομηθούν οι πρωτεϊνικές ενώσεις. Με βάση τη σύνθεσή τους διακρίνονται οι απλές και οι σύνθετες πρωτεΐνες. Συγκρότημα πρωτεϊνικές ουσίεςπεριέχουν ομάδες μη αμινοξέων, η χημική φύση των οποίων μπορεί να είναι διαφορετική. Ανάλογα με αυτό, διακρίνουν:
- γλυκοπρωτεΐνες;
- λιποπρωτεΐνες;
- νουκλεοπρωτεΐνες;
- μεταλλοπρωτεΐνες;
- φωσφοπρωτεΐνες;
- χρωμοπρωτεΐνες.
Υπάρχει επίσης ταξινόμηση σύμφωνα με γενικού τύπουκτίρια:
- ινιδικό?
- σφαιρικός;
- μεμβράνη
Οι πρωτεΐνες είναι απλές (μονο συστατικές) πρωτεΐνες που αποτελούνται μόνο από υπολείμματα αμινοξέων. Ανάλογα με τη διαλυτότητά τους χωρίζονται στις ακόλουθες ομάδες:
Μια τέτοια ταξινόμηση δεν είναι απολύτως ακριβής, γιατί σύμφωνα με πρόσφατες έρευνες συνδέονται με πολλές απλές πρωτεΐνες ελάχιστη ποσότηταμη πρωτεϊνικές ενώσεις. Έτσι, ορισμένες πρωτεΐνες περιέχουν χρωστικές ουσίες, υδατάνθρακες και μερικές φορές λιπίδια, γεγονός που τις κάνει να μοιάζουν περισσότερο με πολύπλοκα μόρια πρωτεΐνης.
Φυσικοχημικές ιδιότητες πρωτεΐνης
Οι φυσικοχημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών καθορίζονται από τη σύνθεση και την ποσότητα των υπολειμμάτων αμινοξέων που περιέχονται στα μόριά τους. Τα μοριακά βάρη των πολυπεπτιδίων ποικίλλουν πολύ: από αρκετές χιλιάδες έως ένα εκατομμύριο ή περισσότερα. Οι χημικές ιδιότητες των μορίων πρωτεΐνης ποικίλλουν, συμπεριλαμβανομένης της αμφοτερικότητας, της διαλυτότητας και της ικανότητας μετουσίωσης.
Αμφοτερικότητα
Δεδομένου ότι οι πρωτεΐνες περιέχουν τόσο όξινα όσο και βασικά αμινοξέα, το μόριο θα περιέχει πάντα ελεύθερες όξινες και ελεύθερες βασικές ομάδες (COO- και NH3+, αντίστοιχα). Το φορτίο καθορίζεται από την αναλογία βασικών και όξινων ομάδων αμινοξέων. Για το λόγο αυτό, οι πρωτεΐνες φορτίζονται "+" εάν το pH μειωθεί και αντίστροφα, "-" εάν το pH αυξηθεί. Στην περίπτωση που το pH αντιστοιχεί στο ισοηλεκτρικό σημείο, το μόριο της πρωτεΐνης θα έχει μηδενικό φορτίο. Η αμφοτερικότητα είναι σημαντική για τις βιολογικές λειτουργίες, μία από τις οποίες είναι η διατήρηση των επιπέδων του pH του αίματος.
Διαλυτότητα
Η ταξινόμηση των πρωτεϊνών σύμφωνα με τις ιδιότητες διαλυτότητάς τους έχει ήδη δοθεί παραπάνω. Η διαλυτότητα των πρωτεϊνικών ουσιών στο νερό εξηγείται από δύο παράγοντες:
- φορτίο και αμοιβαία απώθηση πρωτεϊνικών μορίων.
- ο σχηματισμός ενός κελύφους ενυδάτωσης γύρω από την πρωτεΐνη - τα δίπολα νερού αλληλεπιδρούν με φορτισμένες ομάδες στο εξωτερικό μέρος του σφαιριδίου.
Μετουσίωσης
Η φυσικοχημική ιδιότητα της μετουσίωσης είναι η διαδικασία καταστροφής της δευτερογενούς, τριτοταγούς δομής ενός μορίου πρωτεΐνης υπό την επίδραση πολλών παραγόντων: θερμοκρασία, δράση αλκοολών, αλάτων. βαριά μέταλλαοξέα και άλλους χημικούς παράγοντες.
Σπουδαίος!Η πρωτογενής δομή δεν καταστρέφεται κατά τη μετουσίωση.
Χημικές ιδιότητες πρωτεϊνών, ποιοτικές αντιδράσεις, εξισώσεις αντιδράσεων
Οι χημικές ιδιότητες των πρωτεϊνών μπορούν να εξεταστούν χρησιμοποιώντας το παράδειγμα των αντιδράσεων για την ποιοτική τους ανίχνευση. Ποιοτικές αντιδράσειςσας επιτρέπουν να προσδιορίσετε την παρουσία μιας πεπτιδικής ομάδας σε μια ένωση:
1. Ξανθοπρωτεΐνη. Όταν μια πρωτεΐνη εκτίθεται σε υψηλές συγκεντρώσεις νιτρικού οξέος, σχηματίζεται ένα ίζημα, το οποίο γίνεται κίτρινο όταν θερμαίνεται.
2. Biuret. Όταν ο θειικός χαλκός δρα σε ένα ασθενώς αλκαλικό διάλυμα πρωτεΐνης, σύνθετες ενώσειςμεταξύ ιόντων χαλκού και πολυπεπτιδίων, η οποία συνοδεύεται από τη μετατροπή του διαλύματος σε ιώδες-μπλε. Η αντίδραση χρησιμοποιείται στην κλινική πράξη για τον προσδιορισμό της συγκέντρωσης πρωτεΐνης στον ορό του αίματος και σε άλλα βιολογικά υγρά.
Μια άλλη σημαντική χημική ιδιότητα είναι η ανίχνευση θείου σε πρωτεϊνικές ενώσεις. Για το σκοπό αυτό, ένα διάλυμα αλκαλικής πρωτεΐνης θερμαίνεται με άλατα μολύβδου. Αυτό παράγει ένα μαύρο ίζημα που περιέχει θειούχο μόλυβδο.
Βιολογική σημασία της πρωτεΐνης
Χάρη στη σωματική του και Χημικές ιδιότητεςΟι πρωτεΐνες εκτελούν μεγάλο αριθμό βιολογικών λειτουργιών, ο κατάλογος των οποίων περιλαμβάνει:
- καταλυτικά (πρωτεϊνικά ένζυμα);
- μεταφορά (αιμοσφαιρίνη);
- δομική (κερατίνη, ελαστίνη)?
- συσταλτικό (ακτίνη, μυοσίνη);
- προστατευτικά (ανοσοσφαιρίνες).
- σηματοδότηση (μόρια υποδοχέα).
- ορμονική (ινσουλίνη);
- ενέργεια.
Οι πρωτεΐνες είναι σημαντικές για το ανθρώπινο σώμα επειδή συμμετέχουν στο σχηματισμό των κυττάρων, παρέχουν μυϊκή σύσπαση στα ζώα και μεταφέρουν πολλές πρωτεΐνες μαζί με τον ορό του αίματος. χημικές ενώσεις. Επιπλέον, τα μόρια πρωτεΐνης αποτελούν πηγή απαραίτητων αμινοξέων και επιτελούν προστατευτική λειτουργία, συμμετέχοντας στην παραγωγή αντισωμάτων και στο σχηματισμό ανοσίας.
TOP 10 ελάχιστα γνωστά στοιχεία για την πρωτεΐνη
- Οι πρωτεΐνες άρχισαν να μελετώνται το 1728, όταν ο Ιταλός Jacopo Bartolomeo Beccari απομόνωσε πρωτεΐνη από το αλεύρι.
- Οι ανασυνδυασμένες πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται πλέον ευρέως. Συντίθενται τροποποιώντας το γονιδίωμα των βακτηρίων. Συγκεκριμένα, με αυτόν τον τρόπο λαμβάνονται η ινσουλίνη, οι αυξητικοί παράγοντες και άλλες πρωτεϊνικές ενώσεις που χρησιμοποιούνται στην ιατρική.
- Μόρια πρωτεΐνης έχουν ανακαλυφθεί σε ψάρια της Ανταρκτικής που εμποδίζουν το πάγωμα του αίματος.
- Η πρωτεΐνη ρεζιλίνης είναι ιδανικά ελαστική και αποτελεί τη βάση για τα σημεία προσκόλλησης των φτερών των εντόμων.
- Το σώμα έχει μοναδικές πρωτεΐνες συνοδού που είναι ικανές να αποκαταστήσουν τη σωστή φυσική τριτοταγή ή τεταρτοταγή δομή άλλων πρωτεϊνικών ενώσεων.
- Στον πυρήνα του κυττάρου υπάρχουν ιστόνες - πρωτεΐνες που συμμετέχουν στη συμπίεση της χρωματίνης.
- Η μοριακή φύση των αντισωμάτων - ειδικών προστατευτικών πρωτεϊνών (ανοσοσφαιρίνες) - άρχισε να μελετάται ενεργά το 1937. Οι Tiselius και Kabat χρησιμοποίησαν ηλεκτροφόρηση και απέδειξαν ότι στα ανοσοποιημένα ζώα το κλάσμα γάμμα ήταν αυξημένο και μετά την απορρόφηση του ορού από το προκλητικό αντιγόνο, η κατανομή των πρωτεϊνών μεταξύ των κλασμάτων επέστρεψε στην εικόνα του ανέπαφου ζώου.
- Το ασπράδι του αυγού είναι ένα εντυπωσιακό παράδειγμα εφαρμογής μιας εφεδρικής λειτουργίας από μόρια πρωτεΐνης.
- Σε ένα μόριο κολλαγόνου, κάθε τρίτο κατάλοιπο αμινοξέος σχηματίζεται από τη γλυκίνη.
- Στη σύνθεση των γλυκοπρωτεϊνών, το 15-20% είναι υδατάνθρακες και στη σύνθεση των πρωτεογλυκανών το μερίδιό τους είναι 80-85%.
συμπέρασμα
Οι πρωτεΐνες είναι οι πιο σύνθετες ενώσεις, χωρίς τις οποίες είναι δύσκολο να φανταστεί κανείς τη ζωή οποιουδήποτε οργανισμού. Περισσότερα από 5.000 μόρια πρωτεΐνης έχουν εντοπιστεί, αλλά κάθε άτομο έχει το δικό του σύνολο πρωτεϊνών και αυτό το διακρίνει από άλλα άτομα του είδους του.
Το πιο σημαντικό χημικό και φυσικές ιδιότητεςπρωτεΐνες
ενημερώθηκε: 21 Μαρτίου 2019 από: Επιστημονικά άρθρα.Ru
