4. Klasifikacija proteina

Proteini i njihovi glavni znakovi

Proteini ili proteini (koji su prevedeni s grčkog znači "prvi" ili "najvažniji"), kvantitativno dominiraju preko svih makromolekula prisutnih u živoj ćeliji i čine više od polovice suhe težine većine organizama. Reprezentacije proteina kao klase spojeva oblikovani su u XVII-XIX stoljećima. Tijekom tog razdoblja, tvari sa sličnim svojstvima dodijeljena su iz raznih objekata živog svijeta (sjemenke i sokovi biljaka, mišića, krvi: formirali su viskozna rješenja, brušena kada se zagrijava, kada je gorjela, osjetio miris blijede vune i amonijaka bio je razlikovan. Budući da su sva ta svojstva ranije bila poznata po bjelinom od jaja, nova klasa spojeva naziva se proteinima. Nakon pojavljivanja na početku XIX stoljeća. Naprednije metode analize tvari određuju elementarni sastav proteina. Otkrili su c, n, o, n, S. do kraj XIX. Eksplozivno Preko 10 aminokiselina dodijeljeno je iz proteina. Na temelju rezultata proučavanja proteinskih proizvoda hidrolize, njemački kemičar E. Fisher (1852-1919) sugerirao je da su proteini izgrađeni od aminokiselina.

Kao rezultat djela Fishera, postalo je jasno da su proteini linearni polimeri a-aminokiselina spojenih na međusobno amid (peptid) veza, a cijeli broj predstavnika ove klase spojeva mogu se objasniti razlike u Aminokiselinski sastav i postupak za izmjene različitih aminokiselina u polimerni lanac.

Prve studije proteina provedene su sa složenim mješavinama proteina, na primjer: s serumom, bjelančevinama, ekstraktima biljnih i životinjskih tkanina. Kasnije su razvijene metode za izolaciju i pročišćavanje proteina, kao što su taloženje, dijaliza, kromatografija na celuloze i drugih hidrofilnih ionskih izmjenjivača, gel filtracije, elektroforeza. Razmotrimo detaljnije ovih metoda laboratorijski rad i lekciju seminara.

U sadašnjoj fazi, glavni smjerovi proučavanja proteina su sljedeće:

Proučavanje prostorne strukture pojedinih proteina;

¨ proučavanje bioloških funkcija različitih proteina;

The Proučavanje mehanizama za funkcioniranje pojedinačnih proteina (na razini pojedinih atoma, nuklearne skupine proteinskih molekula).

Sve te faze su međusobno povezane, jer je jedan od glavnih zadataka biokemije upravo shvatio kako im aminokiselinske sekvence različitih proteina daju mogućnost obavljanja različitih funkcija.

Biološke funkcije proteina

Enzimi - To su biološki katalizatori, najrazličitije, brojne klase proteina. Gotovo sve kemijske reakcije u kojima su uključene organske biomolekule prisutne u stanici, katalizirane enzimima. Više od 2000 različitih enzima otvoreno je za sadašnje vrijeme.

Transportni proteini - Proteini plazme krvne plazme vežu i nose specifične molekule ili ione iz jednog tijela u drugu. Na primjer, hemoglobin, Eritrociti sadržani u prolazu, kada prolazi kroz pluća, veže kisik i donosi ga perifernim tkivima, gdje se oslobađa kisik. Plazma krvi sadrži lipoproteiniPrijenos lipida iz jetre na druge organe. U staničnim membranama postoji još jedan tip prometnih proteina koji mogu vezati određene molekule (npr. Glukoze) i prenijeti ih kroz membranu unutar stanice.

Hrane i rezervnih proteina.Najpoznatiji primjeri takvih proteina služe proteinima sjemenki pšenice, kukuruza, riže. Proteini hrane uključuju eggalanbumin - glavna komponenta proteina jaja, kazein - glavni protein mlijeka.

Proteini ugovaranja i motora.Aktin i mozin - Proteini koji djeluju u kontraktilnom sustavu skeletnih mišića, kao iu mnogim ne-bušotinama tkiva.

Strukturni proteini. Kolagen - Glavna komponenta hrskavice i tetiva. Ovaj protein ima vrlo visoku vlačnu čvrstoću. Snopovi sadrže elastin - Strukturni protein koji se može ispružiti u dvije dimenzije. Kosa, nokti se sastoje od gotovo isključivo iz trajnog netopljivog proteina - keratin, Glavna komponenta svilenih filamenata i weba poslužuje fibroin protein.

Zaštitni proteini. Imunoglobulini ili antitijela - To su specijalizirane stanice proizvedene u limfocitima. Oni imaju sposobnost prepoznavanja virusa i vanzemaljskih molekula u tijelo, a zatim pokreću sustav neutralizacije. Fibrinogen i trombin - Proteini uključeni u proces koagulacije krvi, oni štite tijelo od gubitka krvi tijekom oštećenja vaskularnog sustava.

Regulatorni proteini. Neki proteini su uključeni u regulaciju stanične aktivnosti. To uključuje mnoge hormoni, kao što je inzulin (regulira izmjenjivanje glukoze).

Klasifikacija proteina

U topljivosti

Albumin. Topljivi u otopinama vode i soli.

Globulini. Slabost u vodi, ali su dobro topljivi u soli.

Prolamini. Topljiv u 70-80% etanolu, netopljiv u vodi i apsolutnom alkoholu. Bogati arginin.

Histons. Topljivi u soli.

Skleroproteini. Netopljivi u otopinama vode i soli. Povećan sadržaj glicina, alanin, prolin.

U obliku molekula

Ako nastavite od stava osi (uzdužnih i poprečnih), mogu se razlikovati dvije velike klase proteina. W. globularni proteini Omjer je manji od 10, au većini slučajeva ne prelazi 3-4. Karakterizirani su kompaktnim pakiranjem polipeptidnih lanaca. Primjeri globularnih proteina: Mnogi enzimi, inzulin, globulin, krvni plazmatski proteini, hemoglobin.

Fibrillar proteiniU kojoj stav osi prelazi 10, sastoji se od greda polipeptidnih lanaca, spiralno raspršene jedni na druge i povezane među-kovalentne ili vodikove veze (keratin, mizin, kolagen, fibrin).

Fizička svojstva proteina

Na fizikalna svojstva proteina, kao što je ionizacija, Hidratacija, topljivost Nalaze se različite metode za pranje i čišćenje proteina.

Budući da proteini sadrže ionogeničan, tj. Aminokiselinski ostaci sposobni za ionizaciju (arginin, lizin, glutaminska kiselina, itd.), Dakle, oni su polielektroliti. Kada se zakiseljavaju stupanj ionizacije anionskih skupina, smanjuje i kationsko - povećava, uz supstituciju, postoji obrnuti uzorak. S određenim pH, broj negativnih i pozitivno nabijenih čestica postaje isti, takva se stanje zove izoelektričan (Ukupna naknada molekule je nula). PH vrijednost u kojoj je protein u izoelektričnom stanju, nazvan izoelektrična točkai označiti p-, Na raznim ionizacijom proteina na određenoj pH vrijednosti, jedan od metoda njihovog razdvajanja temelji se - metoda elektroforeza.

Polarne skupine proteina (ionska i neionska) mogu komunicirati s vodom, hidrata. Količina vode povezana s proteinom doseže 30-50 g na 100 g proteina. Hidrofilne skupine su veće na površini proteina. Topljivost ovisi o broju hidrofilnih skupina u proteinima, od veličine i oblika molekula, od vrijednosti ukupnog naboja. Kombinacija svih ovih fizičkih svojstava proteina omogućuje vam da koristite metodu molekularna sjeditiili gel filtracijaza odvajanje proteina. Metoda dijaliza Koristi se za čišćenje proteina od nečistoća niske molekularne težine i temelji se na velikim veličinama proteinskih molekula.

Topljivost proteina ovisi o prisutnosti drugih otopljenih otoka, na primjer, neutralnih soli. U visokim koncentracijama neutralnih soli, proteini padaju u talog i za taloženje ( laganje) Različiti proteini zahtijevaju različitu koncentraciju soli. To je zbog činjenice da se nabijene molekule proteina adsorbiraju ioni suprotnih punjenja. Kao rezultat toga, čestice gube svoje troškove i elektrostatičko odbijanje, kao rezultat, proteini se istaloži. Frakcija vjeverice može se slomiti sadnjom.

Primarna struktura proteina


Primarna struktura proteina nazovite sastav i sekvencu aminokiselinskih ostataka u molekuli proteina. Aminokiseline u proteinima povezane su s peptidnim vezama.

Sve molekule ovog pojedinačnog proteina identične su u kompoziciji aminokiselina, sekvence aminokiselinskih ostataka i duljine polipeptidnog lanca. Uspostavljanje sekvence aminokiselinske sekvence proteina je dugotrajan zadatak. Razgovarat ćemo o ovoj temi detaljnije na seminaru. Inzulin je bio prvi protein za koji je instalirana aminokiselinska sekvenca. Bull inzulin ima molarna masa od oko 5700. Njegova molekula se sastoji od dva polipeptida lanci: a-lanci koji sadrže 21 AK i u lancima koji sadrže 30.K., ova dva lanca su povezani s dva disulfid (-S-) priključci. Čak i male promjene u primarnoj strukturi mogu značajno promijeniti svojstva proteina. Anemija bolesti bolesti bolesti je rezultat promjene samo 1 aminokiselina u hemoglobin B lancima (Glu® Val).

Specifičnost vrste primarne strukture

Prilikom studiranja aminokiselinskih sekvenci homolog Nekoliko važnih zaključaka učinilo je proteinima izolirano iz različitih vrsta. Homologni proteini uključuju te proteine \u200b\u200bkoji u različitim vrstama izvode iste funkcije. Primjer je hemoglobin: svi kralježnjaci izvodi istu funkciju povezanu s transportom kisika. Homologni proteini različitih vrsta obično imaju polipeptidne lance iste ili gotovo jednake duljine. U aminokiselinskim sekvencama homolognih proteina u mnogim položajima uvijek postoje iste aminokiseline - zove se invarijantni ostaci. Istodobno se primjećuju značajne razlike u drugim položajima proteina: u ovim odredbama, aminokiseline se kreću od vrste do oblika; Takvi aminokiselinski ostaci nazivaju se varijabla, Cijeli set sličnih značajki u aminokiselinskim sekvencama homolognih proteina kombiniraju se u koncept homološke sekvence. Prisutnost takve homologije pretpostavlja da su životinje iz kojih homologni proteini dodijeljeni da imaju opće evolucijsko podrijetlo. Zanimljiv primjer je složeni protein - Citochrome S. - Mitohondrijski protein, koji sudjeluje kao prijevoznik elektrona u biološkim oksidacijskim procesima. M "12500, sadrži" 100.K. AK je instaliran Sekvence za 60 vrsta. 27 ak - Isto, to ukazuje na to da svi ovi ostaci igraju važnu ulogu u određivanju biološke aktivnosti citokroma C. Drugi važan zaključak nastao na temelju analize aminokiselinskih sekvencija je da se broj ostataka prema kojima se citokromi razlikuju od bilo koje dvije vrste proporcionalne filogenetičke razlike između tih vrsta. Na primjer, molekule citokroma iz konja i kvasaca razlikuju se u 48 ak, patke i piletina - 2 AK, piletina i purana ne razlikuju. Informacije s brojem razlika u aminokiselinskim sekvencama homolognih proteina iz različitih tipova koristi se za izgradnju evolucijskih kartica koje odražavaju uzastopne faze pojave i razvoja različitih vrsta životinja i biljaka u procesu evolucije.

Sekundarna struktura proteina

- to postavlja molekulu proteina u prostoru bez uzimanja u obzir utjecaj lateralnih supstituenata. Izolirane su dvije vrste sekundarne strukture: a-spiralna i b-struktura (preklopni sloj). Ostanimo u više detalja o razmatranju svake vrste sekundarne strukture.

spiralni To je ispravna spiralna s istim korakom jednako 3,6 aminokiselinskih ostataka. A-spiralna se stabilizira intramolekularnim vodikovim vezama koje nastaju između atoma vodika jedne peptidne veze i atoma kisika u četvrtom peptidnom komunikaciji.

Bočni supstituenti se nalaze okomita na ravninu a-spirale.


Tako Svojstva ovog proteina određena su svojstvima lateralnih skupina aminokiselinskih ostataka: uključena u određeni protein. Ako su bočni supstituenti hidrofobni, zatim protein koji ima strukturu hidrofobine a-helix. Primjer takvog proteina je keratinski protein iz kojeg se kosa sastoji.

Kao rezultat toga, ispostavilo se da je a-helix prožeta vodikovim vezama i vrlo je stabilna struktura. Kada formirate takvu spiru, dva trendovi rade:

Molekula se posvećuje minimalnoj energiji, tj. na formiranje najvećeg broja vodikovih veza;

¨ Zbog krutosti peptidnog spojke, samo prve i četvrte peptidne veze mogu se približiti prostoru.

NA presavijeni sloj Peptidni lanci se nalaze u paralelno međusobno, formirajući lik, slični listu, presavijeni harmoniku. Peptidni lanci u interakciji međusobno s vodikovim vezama mogu biti veliki broj, Postoje anti-paralelni lanci.

Veći peptidni lanci su uključeni u presavijeni sloj, jača molekula proteina.

Usporedite svojstva proteinskih materijala vune i svile i objasnite razliku u svojstvima tih materijala sa stajališta strukture proteina iz koje se sastoje.

Keratin - Wool Protein - ima sekundarnu strukturu a-spiralne. Vunena nit nije tako izdržljiva kao svila, lako se rasteže u vlažnom stanju. Ova nekretnina objašnjava se činjenicom da kada se primjenjuje opterećenje, vodikove veze su rastrgani i spiralna se rasteže.

Fibroin - Silk protein - ima sekundarnu B-strukturu. Silk nit nije izvučen i vrlo je jaka na prazninu. Ova nekretnina objašnjava se činjenicom da u sklopljenom sloju međusobno djeluje s mnogo peptidnih lanca, što ovu strukturu čini vrlo izdržljivim.

Aminokiseline se razlikuju u sposobnosti sudjelovanja u formiranju a-spirala i B-struktura. Rijetko se nalazi u spirali glicine, aspargi, tirozin. Proline destabilizira a-spiralnu strukturu. Objasni zašto? Struktura B-konstrukcija uključuje glicin, gotovo bez prolina, glutaminska kiselina, aspargin, histidin, lizin, serin.

U strukturi jednog proteina mogu postojati područja B-konstrukcija, spirale i nepravilne dijelove. U nepravilnim područjima, peptidni lanac može se relativno lako uvijen, mijenjati konformaciju, dok su spiralni i sklopljeni sloj prilično krute strukture. Sadržaj B-konstrukcija i spirale u različitim proteinima nisu isti.

Tercijarna struktura proteina

određeno interakcijom lateralnih supstituenata peptidnog lanca. Za fibrillar proteine \u200b\u200bteško je dodijeliti opće obrasce u formiranju tercijarnih struktura. Što se tiče globularnih proteina, postoje takve pravilnosti, a mi ćemo ih razmotriti. Tercijarna struktura globularnih proteina oblikovana je dodatnim preklapanjem peptidnog lanca koji sadrži B-konstrukcije, a-helix i nepravilne površine, tako da su hidrofilne bočne skupine aminokiselinskih ostataka na površini globule, a hidrofobne bočne skupine su Skriven u globuli, ponekad stvaraju hidrofobni džep.

Snage stabiliziraju tercijarnu strukturu proteina.

Elektrostatička interakcija Postoji ekstremni slučaj interakcija iona između različitih napunjenih skupina.

Vodikove vezekoji proizlaze između bočnih skupina polipeptidnog lanca.

Hidrofobne interakcije.

Kovalentne interakcije (formiranje disulfidne veze između dvije tvari cisteina cistica). Formiranje disulfidnih veza dovodi do činjenice da se uklonjena područja polipeptidne molekule dolaze i fiksiraju. Disulfidne veze uništene su pod djelovanjem sredstava za smanjenje. Ova nekretnina se koristi za kemijsko uvijen kose, koji su gotovo potpuno protein keratin, prožeti disulfidnim vezama.

Priroda prostornog polaganja određena je aminokiselinom i izmjenom aminokiselina u polipeptidnom lancu (primarna struktura). Prema tome, svaki protein ima samo jednu prostorna struktura koja odgovara njegovoj primarnoj strukturi. Male promjene u konformaciji proteinskih molekula javljaju se pri interakciji s drugim molekulama. Te promjene ponekad igraju veliku ulogu u funkcioniranju molekula proteina. Prema tome, kada je molekula kisika spojena na hemoglobin, konformacija proteina neznatno se razlikuje, što dovodi do učinka suradnje u interakciji kada su povezane preostale tri molekule kisika. Takva promjena u konformaciji u osnovi teoriju induciranja usklađenosti s objašnjenjem specifičnosti grupe nekih enzima.

Osim kovalentnog disulfida, sve ostale veze koje stabiliziraju tercijarnu strukturu su u prirodi slabi i lako uništeni. Prilikom razbijanja velikog broja veza koje stabiliziraju prostornu strukturu proteinske molekule, naručena je jedinstvena konformacija za svaki protein, dok je biološka aktivnost proteina često izgubljena. Ova promjena u prostornoj strukturi se zove denaturacija.

Inhibitori funkcija proteina

S obzirom da se različiti ligandi razlikuju u CV-u, uvijek se može odabrati tvar sličnu strukturi na prirodnom ligand, ali ima veću važnost Sv s ovim proteinom. Na primjer, CO ima 100 puta više od 2 s hemoglobinom, stoga je 0,1% CO u zraku dovoljno da blokira veliki broj hemoglobina molekula. Za isto načelo postoji mnogo lijekova. Na primjer, dichilin.

Acetilkolin je posrednik prijenosa živčanih impulsa na mišić. Dichilin blokira protein receptora, s kojim se acetilkolin veže i stvara učinak paralize.

9. Struktura strukture proteina s njihovim funkcijama na primjeru hemoglobina i mioglobina

Prijevoz ugljičnog dioksida

Hemoglobin ne samo da prenosi kisik iz pluća do perifernih tkiva, već i ubrzava transport od 2 od tkiva do lako. Hemoglobin se veže od 2 odmah nakon otpuštanja kisika ("15% ukupno od 2). U eritrocitima, enzimatski proces formiranja koalne kiseline iz CO2 dolazi iz tkiva: CO 2 + H2O \u003d H2CO 3. Kompanjska kiselina se brzo disocira na NS03- i H +. Kako bi se spriječilo opasno povećanje kiselosti, međuspremnik mora postojati sposoban apsorbirati višak protona. Hemoglobin veže dva protona za svaku četveroslovljenu molekule kisika i određuje kapacitet pufera krvi. U plućima postoji obrnuti proces. Otpušteni protoni povezani su s bikarbonata ion s formiranjem koalne kiseline, koji se pod djelovanjem enzim pretvara u CO2 i vodu, od 2 izdisaja. Dakle, vezanja 2 je usko konjugirano s izdisanjem CO2. Ovaj reverzibilni fenomen je poznat kao učinak bohr. Mioglobin učinak bor nije otkriven.

Izofunkcionalni proteini

Protein koji obavlja specifičnu funkciju u stanici može biti predstavljena s nekoliko oblika - izofunkcionalnih proteina ili s izoenzima. Takvi proteini iako obavljaju istu funkciju, ali se razlikuju, konstanta vezanja, koja dovodi do nekih razlika u funkcionalnosti. Na primjer, nekoliko oblika hemoglobina nalaze se u ljudskim eritrocitima: HBA (96%), HBF (2%), HbA 2 (2%). Svi hemoglobini su tetrameri izgrađeni iz protivnika A, B, G, D (HBA-A2 B2, HBF - A 2 g 2, HBA 2 - A2 d2). Svi protizeri su slični jedni drugima primarnom strukturom, a vrlo velike sličnosti se uočavaju u sekundarnim i tercijarnim strukturama. Svi oblici hemoglobina su dizajnirani za prijenos kisika u tkivne stanice, ali HBF, na primjer, ima veći afinitet kisika od HBA. HBF je karakterističan za embrionalnu fazu ljudskog razvoja. U mogućnosti je uzeti kisik u HBA, koji pruža normalnu opskrbu fetalnom kisikom.

ISOb je rezultat prisutnosti više od jednog strukturnog gena u genskom bazenu vrste.

Proteini: zgrada, svojstva i funkcije

1. Proteini i glavni znakovi

2. Biološke funkcije proteina

3. Aminokiselinski sastav proteina

4. Klasifikacija proteina

5. Fizička svojstva proteina

6. Strukturna organizacija proteinskih molekula (primarna, sekundarna, tercijarna struktura)

Sadržaj članka

Proteini (članak 1.)- klasa bioloških polimera prisutnih u svakom živom organizmu. Sudjelovanje proteina prolazi glavne procese koji osiguravaju život tijela: disanje, digestiju, kontrakcija mišića, prijenos živčanih impulsa. Koštano tkivo, kožu, pokrivač kose, rožnate formacije živih bića sastoje se od proteina. Za većinu sisavaca, rast i razvoj tijela nastaje zbog proizvoda koji sadrže proteine \u200b\u200bkao prehrambenu komponentu. Uloga proteina u tijelu i, prema tome, njihova struktura je vrlo raznolika.

Sastav proteina.

Svi proteini su polimeri čiji su krugovi prikupljeni iz fragmenata aminokiselina. Aminokiseline su organski spojevikoji sadrže u svom pripravku (u skladu s naslovom) amino grupe NH2 i organske kiseline, tj. Karboksil, grupna kofuksi. Od raznih postojećih aminokiselina (teoretski, broj mogućih aminokiselina su neograničeni) samo oni koji imaju samo jedan ugljikov atom između amino skupine i karboksilne skupine uključeni su u formiranje proteina. U općem obliku aminokiselina uključenih u formiranje proteina, može se predstavljati formulom: H2N-CH (R) -COOH. Skupina R, pričvršćena na atom ugljika (onaj koji je između amino i karboksilne skupine) određuje razliku između proteina koji tvore aminokiseline. Ova skupina može se sastojati samo od ugljikovih i vodikovih atoma, ali češće sadrži različite funkcionalne (sposobne za daljnje transformacije) skupine, na primjer, ho-, H2N- i drugi. Tu je i opcija kada je R \u003d N.

U organizmima živih bića nalazi se više od 100 različitih aminokiselina, međutim, ne koriste se svi u konstrukciji proteina, već samo 20, tzv. "Temeljna". Na kartici. Slika 1 prikazuje njihova imena (većina je naslova razvila povijesno), strukturnu formulu, kao i široko primijenjenu kraticu. Sve strukturne formule nalaze se u tablici tako da je glavni fragment aminokiseline na desnoj strani.

Tablica 1. Aminokiseline uključene u stvaranje proteina
Ime Struktura Oznaka
Glicin Gly.
Alanin Ala
Valin VRATILO
Leucin Leu
Izoleucin Ila
Serin Ser.
Trodini Tren
Cistein Cis
Metionin Upoznao.
Lizinski Liz
Arginin Arg
Asparagična kiselina Asn
Asparagin Asn
Glutaminska kiselina Crvena
Glutamin Žlijeb
Fenilalanin Fen
Tirozin Terma
Triptofan TRI
Gnjidin. Giz
Prolin Pro
U međunarodnoj praksi, skraćena oznaka navedenih aminokiselina uz pomoć latinskih troslovnih ili jednorođenih kontrakcija, na primjer, glicin - Gly ili G, alanin - Ala ili A.

Među ovih dvadeset aminokiselina (tablica 1), samo prolin sadrži u blizini karboksilne skupine NH skupine (umjesto NH2), kao što je dio cikličkog fragmenta.

Osam aminokiselina (valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin i triptofan), postavljene u tablici na sivoj pozadini, pozvani su, budući da ih tijelo za normalan rast i razvoj treba stalno primati s proteinskom hranom.

Molekula proteina se formira kao posljedica sekvencijskog spoja aminokiselina, s karboksilnom skupinom od jedne kiseline u interakciji s amino skupinom susjedne molekule, kao rezultat, oblikovana je peptidna veza - -CO-NH- i Odlikuje se molekula vode. Na sl. Slika 1 prikazuje sekvencijalni spoj alanina, valina i glicina.

Sl. jedan Sekvencijalni spoj aminokiselina Kada se formira molekula proteina. Kao glavni smjer polimernog lanca, odabran je put od end amino skupine H2N do terminalne karboksilne skupine COOH.

Kompaktno opisati strukturu proteinskih molekula, upotrijebljene su skraćene oznake aminokiselina (Tablica 1, treći stupac) koji su uključeni u formiranje polimernog lanca. Fragment molekule prikazane na Sl. 1, zabilježen je kako slijedi: H2 N-Ala-osovina-Gly-COOH.

Molekule proteina sadrže od 50 do 1500 aminokiselinskih ostataka (kraći lanci nazivaju polipeptidi). Individualnost proteina određena je skupom aminokiselina, od kojih je polimerni lanac sastoji se i, što je jednako važno, redoslijed njihove izmjene duž lanca. Na primjer, molekula inzulina sastoji se od 51 aminokiselinskih ostataka (to je jedan od najkraćih proteina) i dva su međusobno povezana paralelna lanaca nejednake duljine. Redoslijed alternativa aminokiselinskih fragmenata prikazana je na Sl. 2.

Sl. 2. Molekula inzulina, konstruiran od 51 aminokiselinskih ostataka, fragmenti istih aminokiselina označeni su odgovarajućim pozadinom boje. Cistein aminokiselinske ostatke sadržane u lancu (kratica CIS) oblikuju disulfide mostove -S-S-, koji vežu dvije polimerne molekule, ili tvore skakače unutar jednog lanca.

Cisteine \u200b\u200baminokiselinske molekule (tablica 1) sadrže reaktivne sposobne sulfhidrijske skupine - što je međusobno djelovanje, formirajući disulfidne mostove -S-S-. Uloga cisteina u svijetu proteina je posebna, sa svojim sudjelovanjem, nastaju poprečni poprečni svlači između polimernih molekula proteina.

Kombinacija aminokiselina u lancu polimera javlja se u živom organizmu pod kontrolom nukleinskih kiselina, osiguravaju strogi nalog za montažu i reguliraju fiksnu duljinu polimerne molekule ( cm, NUKLEINSKE KISELINE).

Struktura proteina.

Sastav proteinskih molekula prikazanih kao naizmjenične aminokiselinske ostatke (Sl. 2) naziva se primarna struktura proteina. Postoje vodikove veze među onim prisutnim u polimernom lancu i karbonilnim skupinama (vodikovim vezama) ( cm, Vodinovodika), kao rezultat, molekula proteina dobiva određeni prostorni oblik, nazvan sekundarnom strukturom. Najčešće dvije vrste proteina sekundarne strukture najčešće su.

Prva varijanta, nazvana α-helix, realizira se vodikovim vezama unutar jedne polimerne molekule. Geometrijski parametri molekule određene duljinama veza i kutova valence su takvi da je formiranje vodikovih veza je moguća za skupine H-N i C \u003d O, između kojih su dva peptidna fragmenta HN - C \u003d O (Sl. 3).

Sastav polipeptidnog lanca prikazanog na Sl. 3, napisano u skraćenom obliku kako slijedi:

H2 N-Ala Val-Ala-Ala-Ala-Ala-ala-Ala-osovina-Ala-Ala-Ala-COH.

Kao rezultat zategnutog učinka vodikovih veza, molekula dobiva oblik spirale - takozvane α-helix, prikazana je u obliku zakrivljene spiralne vrpce koja prolazi kroz atome koji tvore polimerni lanac (Sl. 4 )

Sl. četiri Volumen modela molekule proteina U obliku α-helix. Vodikovim vezama prikazane su zelenim isprekidanim linijama. Cilindrični oblik spirale vidljiv je u određenom kutku skretanja (atomi vodika na slici nisu prikazani). Boja pojedinih atoma je dana u skladu s međunarodnim pravilima, koja se preporučuje za ugljikove atome crne, za dušik - plavo, za kisik - crveno, za sumpor - žute (za ne prikazan na slici atoma vodika, preporučuje se bijela boja , u ovom slučaju cijela struktura slika na tamnoj pozadini).

Još jedna varijanta sekundarne strukture, koja se naziva β-struktura, također se formira uz sudjelovanje vodikovih veza, razlika je u tome što skupine H-N i C \u003d o djeluju u paralelno dva ili više polimernih lanaca. Budući da je polipeptidni lanac usmjeren (sl. 1), Mogućnosti su moguće kada se smjer lanaca podudara (paralelno s β-strukturom, sl. 5), ili su suprotne (anti-paralelna β-struktura, sl. 6 ).

U formiranju β-konstrukcije mogu biti uključeni polimerni lanci različitog pripravka, dok organske skupine uokviruju polimerni lanac (pH, CH2, itd.), U većini slučajeva igraju sekundarnu ulogu, što je ključno za HN i c \u003d o grupe. Od u odnosu na polimerni lanac H-N i C \u003d O skupine usmjerene su na različite strane (na slici - gore i dolje), moguća je istovremena interakcija od tri i više lanaca.

Sastav prvog polipeptidnog lanca na Sl. pet:

H 2 n-lei-ala-dlaka-gli-ala-ala-coh

Sastav drugog i trećeg lanca:

H2 n-gly-ala-ser-gly-ala-cOOH

Sastav polipeptidnih lanaca prikazanih na Sl. 6, isto kao na slici. 5, razlika je u tome što drugi lanac ima suprotno (u usporedbi sa sl. 5) smjerom.

Moguće je formirati β-strukturu unutar jedne molekule kada se fragment lanca na određenom dijelu rotira 180 °, u ovom slučaju dvije grane jedne molekule imaju suprotan smjer, kao rezultat toga, anti-paralelna β-struktura je formirana (sl. 7).

Struktura prikazana na Sl. 7 na slici, prikazanoj na sl. 8 u obliku rasutog modela. Dijelovi β-strukture se uzimaju pojednostavljeni s ravnom valovitom vrpcom koja prolazi kroz atome koji tvore polimerni lanac.

U strukturi mnogih proteina, izmjenjuju se dijelovi α-helix i dlints poput β-struktura, kao i pojedinačni polipeptidni lanci. Njihova konfiguracija i izmjena u lancu polimera nazivaju se tercijarna struktura proteina.

Metode slike strukture proteina prikazani su u nastavku upotrebom primjera biljnog proteina Krambina. Strukturne formule proteina koji često sadrže do stotina aminokiselinskih fragmenata su složene, glomazne i teško doživjeti, tako da se koriste pojednostavljene strukturne formule - bez simbola kemijskih elemenata (sl. 9, opcija a), ali u isto vrijeme Očuvanje boje valencije u skladu s međunarodnim pravilima (sl. 4). Formula se ne prikazuje u stanu, već na prostornoj slici, koja odgovara stvarnoj strukturi molekule. Ova metoda omogućuje, na primjer, razlikovanje disulfidnih mostova (sličnih onima u inzulinu, sl. 2), fenilne skupine u okviru okvira, itd. Slika molekula u obliku rasutih modela (kuglice spojene šipkama) je nešto vizualna (slika 9, opcija b). Međutim, obje metode ne dopuštaju tercijarnu strukturu, tako da je američka biofizičar Jane Richardson predložila prikazati α-strukture u obliku spiralno upletenih traka (vidi sliku 4), β-konstrukcije - u obliku ravnih valovita traka ( Slika 8) i spojiti ih pojedinačni lanci su u obliku tankih pojaseva, svaka vrsta strukture ima svoju boju. Sada se koristi slika strukture tercijarne proteine \u200b\u200b(sl. 9, opcija b). Ponekad za veću informativnu strukturu i pojednostavljenu strukturnu formulu (sl. 9, opcija D) su prikazani. Tu su i izmjene metode koje je predložio Richardson: α-spirale prikazani su u obliku cilindara, i β-konstrukcije - u obliku ravnih strelica koje ukazuju na smjer lanca (sl. 9, opcija d). Manje je metoda u kojoj je cijela molekula prikazana u obliku kabelskog svežnja gdje su različite strukture odvojene istaknutom bojom, a disulfidni mostovi su prikazani u obliku žutih skakača (sl. 9, opcija D).

Opcija je najpogodnija za percepciju kada, kada prikazujete tercijarnu strukturu, značajka strukture proteina (fragmenata aminokiselina, redoslijed njihove izmjene, vodikovih veza) ne ukazuju, dok se nastavite od činjenice da svi proteini sadrže "dijelove", preuzete iz standardnog skupa od dvadeset aminokiselina (tab. 1). Glavni zadatak na slici tercijarne strukture je prikazati prostornu lokaciju i izmjenu sekundarnih struktura.

Sl. devet Različite opcije za strukturu proteina slike Krabin.
A-strukturna formula na prostornoj slici.
B - struktura u obliku rasutog modela.
B je tercijarna struktura molekule.
G - kombinacija opcija A i V.
D je pojednostavljena slika tercijarne strukture.
E je tercijarna struktura s disulfidnim mostovima.

Najpogodnije za percepciju, skupnu tercijarnu strukturu (opcija b), oslobođena dijelova strukturne formule.

Molekula proteina koja ima tercijarnu strukturu, u pravilu, uzima određenu konfiguraciju, koja se formira polarnim (elektrostatičkim) interakcijama i vodikovim vezama. Kao rezultat toga, molekula dobiva oblik kompaktnih kugličnih proteina (kuglica, lat, Kuglica) ili filamentalni - fibrillar proteini (fibrira, lat, vlakno).

Primjer globularne strukture - albumin protein, albumin klasa uključuje bjelančevine piletine. Polimerni lanac albumina je sastavljen uglavnom od alanine, asparhinske kiseline, glicina i cisteina naizmjeničnog u određenom redoslijedu. Tercijarna struktura sadrži α-helix povezanu pojedinačnim lancima (sl. 10).

Sl. deset Albumin globulična struktura

Primjer fibrillarske strukture - proteina fibroin. Sadrži veliki broj glicinskih ostataka, alanina i serina (svaki drugi ostatak aminokiselina - glicin); Ostaci cisteina koji sadrže sulfhidrijske skupine su odsutni. Fibroin je glavna komponenta prirodne svile i paučine, sadrži β-strukture spojene pojedinačnim lancima (sl. 11).

Sl. jedanaest Fibrillar fibroin protein

Mogućnost formiranja tercijarne strukture određenog tipa je položena u primarnu strukturu proteina, tj. Unaprijed definiran redoslijedom alternacije aminokiselinskih ostataka. Od određenih skupova takvih ostataka, a-helix se uglavnom javljaju (takve setovi postoje dosta), drugi set dovodi do pojave β-struktura, pojedinačnih lanaca karakterizira njihov sastav.

Neke molekule proteina, uz održavanje tercijarne strukture, mogu se ujediniti u velike supramolekularne agregate, dok drže zajedno polarne interakcije, kao i vodikove veze. Takve formacije nazivaju se kvaternarna struktura proteina. Na primjer, feritinski protein koji se sastoji od većine leucina, glutaminske kiseline, asparaginske kiseline i histitina (u fericinu, u različitim brojevima, svih 20 aminokiselinskih ostataka) čini tercijarnu strukturu četiri paralela s α-helisom. Kada kombiniraju molekule u jedan ansambl (slika 12), formira se kvaterna struktura, koja može uključivati \u200b\u200bdo 24 molekule feritina.

Sl ..12. Formiranje kvartarne feritske strukture vjeverice

Drugi primjer supramolekularnih formacija je struktura kolagena. Ovo je fibriler protein, čiji su lanci izgrađeni uglavnom od glicina naizmjenično s prolinom i lizinom. Struktura sadrži pojedinačne lance, trostruko α-helix, naizmjenično s dlints-poput β-struktura koje su položene u obliku paralelnih greda (sl. 13).

Slika 13. \\ t Outmolekularna struktura kolagena fibrilarnog proteina

Kemijska svojstva proteina.

Pod djelovanjem organskih otapala, proizvodima života nekih bakterija (fermentacija mliječne kiseline) ili kada se temperatura podigne, uništava se uništavanje sekundarnih i tercijarnih struktura bez oštećenja njegove primarne strukture, kao rezultat, protein gubi topljivost I gubi svoju biološku aktivnost, taj se proces naziva denaturacija, to jest, gubitak prirodnih svojstava, na primjer, suševina kiselog mlijeka, valjani sloj kuhanog pilećeg jajeta. Na povišenoj temperaturi, protein živih organizama (posebno, mikroorganizmi) brzo se denaturira. Takvi proteini nisu u stanju sudjelovati biološki procesiKao rezultat toga, mikroorganizmi umiru, tako kuhani (ili pasterizirani) mlijeko se mogu sačuvati duže.

Peptidne veze H-N-C \u003d O, formiraju polimerni lanac molekule proteina, u prisutnosti kiselina ili alkalisa su hidrolizirani, dok je polimer lanac rupture, koji, u konačnici može dovesti do izvornih aminokiselina. Peptidne veze uključene u α-helix ili β-strukture su otpornije na hidrolizu i razne kemijske utjecaje (u usporedbi s istim spojevima u pojedinačnim lancima). Delikatnije rastavljanje molekule proteina u komponente aminokiselina se provodi u bezvodnom mediju upotrebom hidrazina H2N-NH2, dok su svi aminokiselinski fragmenti, pored potonjeg, tvore takozvane karboksilne kiseline hidrazide koji sadrže a fragment C (0) -HN-NH2 (sl. 14).

Sl. 14. Cijepanje polipeptida

Takva analiza može pružiti informacije o kompoziciji aminokiselina proteina, ali je važnije znati njihov slijed u molekuli proteina. Jedna od metoda naširoko koristi u tu svrhu je djelovanje na polipeptidnom lancu fenilizotiociociocianata (FITC), koji je u alkalnom mediju spojen na polipeptid (s kraja koji sadrži amino skupinu) i kada je reakcija. Medij se mijenja u kiselinu, odspava se iz lanca provođenjem fragmenta jedne aminokiseline (Sl. 15).

Sl. 15 Sekvencijalno cijepanje polipeptida

Mnoge posebne tehnike razvijene su za takve analize, uključujući i one koji počinju "rastavljati" molekulu proteina u komponente, počevši od karboksilnog kraja.

Poprečni disulfidni mostovi S-S (nastali su tijekom interakcije cisteinskih ostataka, sl. 2 i 9) Split, pretvarajući ih u HS skupinu djelovanjem različitih redukcijskih sredstava. Učinak oksidacijskih sredstava (kisik ili vodikov peroksid) dovodi do stvaranja disulfidnih mostova (Sl. 16).

Sl. 16. Razdvajanje disulfidnih mostova

Za stvaranje dodatnih poprečnih uloga u proteinima, koristi se reakcijski kapacitet amino i karboksilnih skupina. Više dostupni za različite interakcije amino skupina, koje se nalaze u spojenim lancu - fragmenti lizina, asparagina, lizina, prolina (tablica 1). U interakciji takvih amino skupina s formaldehidom, proces kondenzacije je u tijeku i poprečni mostovi -NH-CH2-NH- (Sl. 17) javljaju.

Sl. 17. Stvaranje dodatnih poprečnih mostova između proteinskih molekula.

End Carboxyl proteinske skupine su sposobne reagirati sa složenim spojevima nekih polivalentnih metala (često se koriste kromovi spojevi), dok se pojavljuju i unakrsni linkovi. Oba procesa se koriste prilikom uzimanja kože.

Uloga proteina u tijelu.

Uloga proteina u tijelu je raznolika.

EnzimiFermentatio. lat, - fermentacija), drugo ime - enzimi (en zumh grčki, - U kvascu) - to su proteini s katalitičkom aktivnošću, oni su u stanju povećati brzinu biokemijskih procesa tisuća puta. Prema djelovanju enzima, kompozitne komponente hrane: proteini, masti i ugljikohidrata su cijepani na jednostavnije spojeve, od kojih su potrebni novi makromolekula, potrebno je sintetizirati neophodni organizam određenog tipa. Enzimi sudjeluju u mnogim biokemijskim procesima sinteze, na primjer, u sintezi proteina (neki proteini pomažu sintetizirati druge). Cm, Enzimi

Enzimi nisu samo vrlo učinkoviti katalizatori, već i selektivni (pošaljite reakciju strogo u određenom smjeru). U njihovoj prisutnosti, reakcija prolazi gotovo s prinosom od 100% bez stvaranja nusproizvoda i uvjeti protoka - mekani: uobičajeni atmosferski tlak i temperatura živog organizma. Za usporedbu, sinteza amonijaka iz vodika i dušika u prisutnosti katalizatora - aktivirano željezo se provodi na 400-500 ° C i tlak od 30 MPa, prinos amonijaka od 15-25% po ciklusu. Enzimi se smatraju nenadmašnim katalizatorima.

Intenzivno istraživanje enzima počelo je sredinom 19. stoljeća, sada je proučavano više od 2000 različitih enzima, to je najrazličitija klasa proteina.

Imena enzima su sljedeća: na ime reagensa s kojim enzim interakcija, ili na naziv katalizirane reakcije, dodatak, na primjer, arginaze razgrađuje arginin (tablica 1), katalizatori dekarboksilaze katagracija, tj. Rezanje od 2 iz karboksilne skupine:

- Soam → - CH + CO 2

Često, za točniju oznaku uloge enzima u svom imenu ukazuje na objekt, a vrsta reakcije, na primjer, alkoholna dehidrogenaza - enzim dehidrogenaciju alkohola.

Za neke enzime, odavno otvoreni, povijesno ime je sačuvano (bez završetka -AZ), na primjer, pepsin (pepsis, greška, digestiju) i tripsin (Thripsis greška, Mjesta), ovi enzimi podijeljeni proteini.

Za sistematizaciju, enzimi se kombiniraju u velike klase, klasifikacija se temelji na vrsti reakcije, nastava se nazivaju prema općem načelu - naziv reakcije i kraj aza. Sljedeći popisuju neke od tih klasa.

Oksidoredirana- enzimi katalizirajuća oksidacijske reakcije. Transferi dehidrogenaze u ovom razredu provodi se prijenosom protona, na primjer, AlcohollEhidrogenaze (ADG) oksidira alkohole na aldehide, naknadna oksidacija aldehida u karboksilne kiseline kataliziraju aldehidhidhidrogenazu (ALDG). Oba procesa javljaju se u tijelu u obradi etanola u octenu kiselinu (sl. 18).

Sl. 18 Dvostruka oksidacija etanola na octenu kiselinu

Nije etanol, već međuprodukt acetaldehid, niži aktivnost enzima ALDG-a, sporiji drugi stupanj prolazi - oksidacija acetaldehida u octenu kiselinu i duži teoksicijski učinak na unos etanola se manifestira. Analiza je pokazala da je više od 80% predstavnika žute rase relativno nisko ADG aktivnosti i stoga je znatno ozbiljnija tolerancija alkohola. Razlog za tako kongenitalne smanjene aktivnosti ALDG je da je dio krutina glutaminske kiseline u molekuli "oslabljeni" Aldg zamijenjen lizinskim fragmentima (tablica 1).

Transfera- enzimi kataliziraju prijenos funkcionalnih skupina, na primjer, transminaza katalizira kretanje amino skupine.

Hidrolaza- enzimi katalizirajuća hidroliza. Prethodno spomenuti tripsin i pepsin provode hidrolizom peptidnih veza, a lipase podijeli ester komunikaciju u mastima:

-Ps (O) ili 1 + N20 → -Rc (o) on + ni 1

Liaza- enzimi, katalizirajuće reakcije koje nisu hidrolitične, kao posljedica takvih reakcija, veze C-C, C-O, C-N i stvaranje novih priključaka. Enzim dekarboksilaze odnosi se na ovu klasu

Izomeraza- enzimi kataliziranje izomerizacije, na primjer, konverzija maleinske kiseline u fumarno (Sl. 19), to je primjer izomerizacije cis-trans (vidi izomeriju).

Sl. 19. Izomerizacija maleinske kiseline U fumaro, u prisutnosti enzima.

U radu enzima, uočeno je opće načelo, u skladu s kojima uvijek postoji strukturna korespondenciju enzima i reagens ubrzane reakcije. Figom fazom koji eksprimira jedan od osnivača E. Fisher enzima, reagens dolazi na enzim kao ključ za dvorca. U tom smislu, svaki enzim katalizira određenu kemijsku reakciju ili skupinu reakcija jednog tipa. Ponekad enzim može djelovati na jedan spoj, na primjer, ureaz (UNonov greška, - Urine) katalizira samo hidrolizu uree:

(H2N) 2 C \u003d O + H20 \u003d CO 2 + 2NH3

Najsuptilnija selektivnost pokazuje enzime koji razlikuju optički aktivne antipode - lijeve i re-gravirajuće izomere. L-arginas djeluje samo na lijevom argininu i ne utječe na odmazlov izomer. L-laktat dehidrogenaza vrijedi samo za estere lijevog mliječne kiseline, takozvani laktati (laktis lat, Mlijeko), dok D-laktat dehidrogenaza dijeli isključivo d-laktate.

Većina enzima ne vrijedi za jedan, ali na skupini srodnih spojeva, na primjer, tripsin "preferira" do splitske komunikacije oblikovane lizinma i argininom (tablica 1.)

Katalitička svojstva nekih enzima, kao što su hidrolilazi, određuju se isključivo strukturom samog proteina molekule, još jedna klasa enzima - oksidoreduktaza (na primjer, alkoholna dehidrogenaza) može biti aktivnost samo u prisutnosti ne-opuštajućih molekula - vitamina Aktiviranje mg, CA, ZN, MN i MN i fragmenti nukleinskih kiselina (Sl. 20).

Sl. dvadeset Molekula alkoholičke dehidrogenaze

Proteini prijevoza vežu i nose različite molekule ili ione kroz stanične membrane (unutar stanice, i unutarnje), kao i iz jednog tijela u drugo.

Na primjer, hemoglobin veže kisik kada krv prolazi kroz svjetlo i donosi ga raznim tkivima tijela, gdje se oslobađa kisik, a zatim se koristi za oksidaciju komponenti hrane, ovaj proces služi kao izvor energije (ponekad konzumiranje pojam "gori" hrane u tijelu).

Osim dijela proteina, hemoglobin sadrži složeni željezni spoj s cikličkom molekulom porfirina (porfiros greška, - Purpur), što uzrokuje crvenu krv krvi. Taj je kompleks (sl. 21, lijevo) igra ulogu nosača kisika. U hemoglobinu, porfirina kompleks željeza nalazi se unutar proteinske molekule i održava se uz pomoć polarnih interakcija, kao i koordinacijske veze s dušikom u histidinu (tablica 1), koja je dio proteina. O2 molekula, koja prenosi hemoglobin, pridružuje se koordinacijskim komunikacijama do atoma željeza od strane stranke nasuprot kojem je pričvršćen histidin (sl. 21, desno).

Sl. 21. Izgradnja kompleksa željeza

Struktura kompleksa u obliku rasutog modela prikazana je na desnoj strani. Kompleks se drži u proteinski molekuli koristeći koordinacijsku vezu (plavu isprekidanu liniju) između Fe atom i N-atoma u histidinu, koji je dio proteina. Molekula od 2, koja hemoglobina pati, je vezana koordinacija (crvena točkasta) na atom Fe iz suprotne zemlje ravnog kompleksa.

Hemoglobin je jedan od najdetaljnijih proteina proučavanih, sastoji se od spirale povezanih s pojedinačnim lancima i sadrži četiri kompleksa željeza. Dakle, hemoglobin je voluminozna ambalaža za prijenos četiri molekule kisika odjednom. U obliku hemoglobina odgovara globularnim proteinima (sl. 22).

Sl. 22. Globularni oblik hemoglobina

Glavno "dostojanstvo" hemoglobina je da je dodatak kisika i njezina naknadna cijepanja tijekom prijenosa u različita tkiva i organa je brzo. Ugljični monoksid, CO (ugljični monoksid), veže se na Fe u hemoglobinu još brže, ali, za razliku od 2, ona tvori kompleks teškog pada. Kao rezultat toga, takav hemoglobin nije u stanju vezati oko 2, što vodi (kada udiše velike količine ugljičnog monoksida) do smrti tijela od gušenja.

Druga funkcija hemoglobina je prijenos izdisaja CO2, ali u procesu privremenog vezanja ugljičnog dioksida, nije na željeznom atomu, ali H2N-skupine proteina.

"Performanse" proteina ovisi o njihovoj strukturi, na primjer, zamjenjujući jedan aminokiselinski ostatak glutaminske kiseline u lancu polipeptida hemoglobina na ostatak valin (povremeno opaženi anomalija) dovodi do bolesti koja se zove srž-stanična anemija.

Tu su i transportni proteini koji mogu vezati masti, glukoze, aminokiseline i prenijeti ih unutar i izvan stanica.

Proteini za posebne vrste se ne prenose na same tvari, već obavljaju funkcije "kontrole transporta", prolazeći određene tvari kroz membranu (vanjski zid stanice). Takvi se proteini češće nazivaju membranom. Oni imaju oblik šupljeg cilindra i, ugrađeni u membranski zid, osigurati kretanje nekih polarnih molekula ili iona unutar stanice. Primjer membranskog proteina - perin (sl. 23).

Sl. 23. Protein pirin

Hrana i rezervni proteini, kako slijedi iz imena, služe kao unutarnji izvori prehrane, češće za biljne i životinjske klice, kao iu ranim fazama razvoja mladih organizama. Proteini hrane uključuju albumin (sl. 10) - glavnu komponentu bjelanjskog proteina, kao i kazein - glavni protein mlijeka. Prema djelovanju enzima pepsina, dizajniran je kazein u želucu, to osigurava njegovo kašnjenje u probavnom traktu i učinkovitu asimilaciju. Kazein sadrži fragmente svih aminokiselina potrebnih za tijelo.

U ferernosti (sl. 12), koja se nalazi u tkivima životinja, pohranjeni željezni ioni.

Rezervni proteini također uključuju mioglobin, u sastavu i strukturu slični hemoglobinu. Mioglobin se uglavnom koncentrira u mišićima, njezina glavna uloga je skladište kisika, koje mu hemoglobin daje. Brzo se zasićeno kisikom (mnogo brže od hemoglobina), a zatim ga postupno prenosi različitim tkivima.

Strukturni proteini obavljaju zaštitnu funkciju (kožu) ili referencu - pričvrstite tijelo u jednu cjelinu i dajte joj čvrstoću (hrskavicu i tetive). Njihova glavna komponenta je fibriler protein kolagen (sl. 11), najčešći protein životinjskog svijeta, u organizmu sisavaca, njezin dionica čini gotovo 30% cjelokupne mase proteina. Kolagen ima visoku vlačnu čvrstoću (snagu kože), ali zbog malog sadržaja poprečnih krma u koži kolagen, životinjske kože su malo prikladne u sirovom obliku za proizvodnju raznih proizvoda. Da bi se smanjila oticanje kože u vodi, skupljanje tijekom sušenja, kao i povećanje snage u vodootpornom stanju i povećati elastičnost u kolagenu, stvoriti dodatne unakrsne veze (sl. 15a), to je tzv. krv kože oh.

U živim organizmima molekule kolagena, koji se nastaje u procesu rasta i razvoja tijela ne ažuriraju se i ponovno ne zamjenjuju sintetizirani. Kako se tijelo slaže, povećava se količina poprečnih udara u kolagenu, što dovodi do smanjenja njezine elastičnosti, a budući da se ažuriranje ne dogodi, tada se manifestiraju dobne promjene - povećanje krhkosti hrskavice i tetiva, izgled bore na koži.

Zglobni ligamenti sadrže elastin - strukturni protein, lako se proteže u dvije dimenzije. Najistastičnost ima protein rezistina, koji se nalazi u pričvršćivanju zgloba krila u nekim insektima.

Formacije roga - kosa, nokti, perja, uglavnom iz proteina keratina (sl. 24). Njegova glavna razlika je vidljiv sadržaj cisteinskih ostataka koji tvore disulfidne mostove, koji daje visoku elastičnost (sposobnost vraćanja početnog oblika nakon deformacije) kose, kao i vuneno tkivo.

Sl. 24. Fragment fibrilarnog proteina keratin

Za nepovratne promjene u obliku keratinskog objekta, prvo je potrebno uništiti disulfidne mostove pomoću redukcijskog sredstva, da se dobije novi oblik, a zatim ponovno stvoriti disulfidne mostove s oksidirajućim sredstvom (sl. 16), to jest Točno ono što je učinjeno, na primjer, kemijsku kosu kose.

Uz povećanje sadržaja cisteinskih ostataka u keratinu i, prema tome, povećanje broja disulfidnih mostova, sposobnost deformacije nestaje, ali u isto vrijeme postoji visoka čvrstoća (u rogovima jedinica i školjkama, kornjače sadrže do 18% fragmenata cisteina). Organizam sisavaca sadrži do 30 različitih vrsta keratina.

Pouzdani keratin fibrilirani fibroin protein izoliran od strane svilenih gusjenica kada cocon grančice, kao i pauci prilikom tkanja weba, sadrži samo β-strukture povezane s usamljenim krugovima (sl. 11). Za razliku od keratina, fibroin nema poprečne disulfide mostova, vrlo je jači na prazninu (snaga po jedinici presjek Neki uzorci weba su veći od čeličnih kabela). Zbog nedostatka poprečnih polja, fibroin je Inelapp (poznato je da su vunene tkanine gotovo neintegrirane, a svile se lako nependiraju).

Regulatorni proteini.

Regulatorni proteini, češće se nazivaju hormoni, uključeni su u različite fiziološke procese. Na primjer, hormonski inzulin (sl. 25) sastoji se od dva α-lanci povezani disulfidnim mostovima. Inzulin regulira metaboličke procese koji uključuju glukozu, a njegova odsutnost dovodi do dijabetesa.

Sl. 25. Inzulin proteina

Hormon koji regulira rast tijela sintetiziran je u mozgu hipofize. Postoje regulatorni proteini koji kontroliraju biosintezu različitih enzima u tijelu.

Ugovorni i motorički proteini daju tijelu sposobnost da se skupljaju, mijenjaju oblik i prijeđite, prije svega govorimo o mišićima. 40% mase svih proteina sadržanih u mišićima je miozin (mys, mios, greška, - mišić). Njegova molekula sadrži i fibrilarnu i globularnu dijelu (sl. 26)

Sl. 26. Molekula Mozinić

Takve molekule se kombiniraju u velike agregate koji sadrže 300-400 molekula.

S promjenom koncentracije kalcija iona u prostoru koji okružuju mišićne vlakna, reverzibilna promjena u molekulama je reverzibilna - promjena u obliku lanca zbog rotacije pojedinačnih fragmenata oko valentnih veza. To dovodi do smanjenja i opuštanja mišića, signal za promjenu koncentracije kalcija iona dolazi iz živčanih završetaka u mišićnim vlaknima. Umjetna mišićna kontrakcija može biti uzrokovana učinkom električnih impulsa koji dovode do oštre promjene u koncentraciji kalcija iona, stimulacije srčanog mišića za obnovu srca srca.

Zaštitne proteine \u200b\u200bomogućuju nam da zaštitimo tijelo od invazije napadača svojih bakterija, virusa i na prodiranje vanzemaljskih proteina (generalizirano ime vanzemaljskih tijela - antigeni). Uloga zaštitnih proteina provodi se imunoglobulinima (njihovo ime - antitijela), prepoznaju antigene, prodiru u tijelo i čvrsto su povezani s njima. U organizmu sisavaca, uključujući i osobu, ima pet klasa imunoglobulina: m, g, A, D i E, njihovu strukturu, kako slijedi iz imena, kuglala, i svi su konstruirani na sličan način. Molekularna organizacija antitijela se dalje prikazuje primjerom imunoglobulin klase g (Sl. 27). Molekula sadrži četiri polipeptidne lance, u kombinaciji s tri disulfide mostova S - S (na Sl. 27 prikazani su s zgušnjavanjem valentnih veza i velikih simbola s), dodatno, svaki polimerni lanac sadrži intracerenske skakače za disulfid. Dva velika polimerna lanca (istaknuta u plavom) sadrže 400-600 aminokiselinskih ostataka. Dva druga lanca (istaknuta zelenom) gotovo dvostruko manje, sadrže približno 220 aminokiselinskih ostataka. Svi četiri lanci nalaze se na takav način da su terminal H2N-skupine usmjerene u jednom smjeru.

Sl. 27. Konceptualna slika strukture imunoglobulina

Nakon kontaktiranja tijela s vanzemaljskim proteinom (antigen), stanice imunološkog sustava počinju proizvoditi imunoglobuline (antitijela), koja se akumulirati u serumu. U prvoj fazi, glavni rad lanaca koji sadrže terminal H2N (na Sl. 27 Odgovarajuća područja označena su svijetloplavom i svijetlozelom). Ovo su područja hvatanja antigena. U postupku sinteze imunoglobulina, ovi se dijelovi formiraju na takav način da njihova struktura i konfiguracija bude najviše odgovara strukturi približnog antigena (kao ključ za bravu, kao što su enzimi, ali zadaci u ovom slučaju su drugačiji). Dakle, za svaki antigen, strogo pojedinačno antitijelo je stvoreno kao imunološki odgovor. Tako "plastika" za promjenu strukture ovisno o vanjskim čimbenicima, osim imunoglobulinima, bez poznatih proteina ne može. Enzimi rješavaju problem strukturne korespondencije na reagens na drugačiji način - uz pomoć divovskog zapošljavanja raznih enzima po svim mogućim slučajevima, a imunoglobulini su obnovljeni svaki put "radni alat". Štoviše, spojnica presjeka imunoglobulina (Sl. 27) osigurava dva područja hvatanja neke neovisne mobilnosti, kao rezultat imunoglobulinske molekule, može "pronaći" dvije najprikladnije za snimanje mjesta u antigenu kako bi se osigurala Osigurati, podsjeća na rak.

Zatim je uključen lanac uzastopnih reakcija imunološkog sustava, imunoglobulini drugih klasa, kao rezultat toga, vanzemaljski protein je dekontaminiran, a zatim se javlja uništavanje i uklanjanje antigena (strani mikroorganizam ili toksin).

Nakon kontaktiranja antigena postiže se maksimalna koncentracija imunoglobulina (ovisno o prirodi antigena i pojedinačne karakteristike samog organizma) u roku od nekoliko sati (ponekad nekoliko dana). Tijelo zadržava sjećanje na takav kontakt, a prilikom napada istog antigena imunoglobulina akumulirati u krvnom serumu je mnogo brže i sve više i više stečenog imuniteta.

Nadani razvrstavanje proteina do određene je uvjetnog karaktera, na primjer, proteinski protein koji se spominje između zaštitnih proteina u biti je enzimska katalizirajuća hidroliza peptidnih veza, odnosno, odnosi se na klasu proteaza.

Zaštitni proteini često uključuju proteine \u200b\u200botrova zmijskog otrova i toksičnih proteina nekih biljaka, budući da je njihov zadatak zaštititi tijelo od oštećenja.

Postoje proteini čije su funkcije tako jedinstvene da to otežava njihovu klasifikaciju. Na primjer, monelinski protein sadržan u jednoj od afričkih biljaka je vrlo slatki okus, postao je predmet studija kao netoksične tvari koja se može koristiti umjesto šećera kako bi se spriječila pretilost. Krvni plazma neke antarktičke ribe sadrži proteine \u200b\u200bs svojstvima antifriza, koji štiti krv tih riba od smrzavanja.

Umjetna sinteza proteina.

Aminokiselinska kondenzacija koja vodi do polipeptidnog lanca je dobro proučavani proces. Može se provesti, na primjer, kondenzacija neke vrste aminokiseline ili smjese kiselina i dobiti, odnosno, polimera koji sadrži iste veze ili različite veze naizmjenično nasumičnim redoslijedom. Takvi polimeri su slični prirodnim polipeptidima i nemaju biološku aktivnost. Glavni zadatak je povezivanje aminokiselina u strogo definiranom, prije namjeravanog naloga za reprodukciju slijeda aminokiselinskih ostataka u prirodnim proteinima. Američki znanstvenik Robert Merrifield predložio je izvorni način koji je dopustio da riješi takav zadatak. Suština metode je da je prva aminokiselina vezana na netopljivi polimerni gel, koji sadrži reaktivne skupine sposobne za povezivanje s -son-aminokiselinskim skupinama. Kao takav polimerni supstrat, uneseni je ubio polistiren s klorometilnim skupinama. Da bi reagirali na reakciju aminokiselina, nije reagirala samim samim i tako da se ne pridruži H2N-skupini na supstrat, amino skupina ove kiseline prethodno je blokirana s prebivalilnim supstituentom [(C4 H9) 3] 3 OS (O) -group. Nakon što se aminokiselina priključi polimerni supstrat, skupina za blokiranje se uklanja i uvedena je još jedna aminokiselina u reakcijsku smjesu, koja je također prethodno blokirana H2N-skupina. U takvom sustavu, moguća je samo interakcija H2N-skupine prve aminokiseline i druge kiseline skupine, koja se provodi u prisutnosti katalizatora (fosfonijske soli). Zatim se ponovi cijela shema, uvodeći treću aminokiselinu (sl. 28).

Sl. 28. Sinteza polipeptidnih lanaca

U posljednjoj fazi dobiveni polipeptidni lanci su odvojeni od polistirena supstrata. Sada je cijeli proces automatiziran, postoje automatske sintetizeri koji djeluju u skladu s opisanim sheme. Ova metoda sintetizirala je mnoge peptide koji se koriste u medicini i poljoprivredi. Također je moguće dobiti poboljšane analoge prirodnih peptida s selektivnim i pojačanim učinkom. Neki mali proteini, kao što su hormon inzulina i neki enzimi, sintetiziraju se.

Postoje i metode za proteine \u200b\u200bsinteze koje kopiraju prirodne procese: fragmenti nukleinskih kiselina konfiguriranih za dobivanje određenih proteina su sintetizirani, tada su ti fragmenti ugrađeni u živog organizma (na primjer, u bakteriji), nakon čega je tijelo počne proizvoditi željeni protein. Na taj način, postoje sada značajne količine teško dostupnih proteina i peptida, kao i njihovih analoga.

Proteini kao napajanja.

Proteini u živim organizmu stalno su podijeljeni u originalne aminokiseline (s neophodnim sudjelovanjem enzima), samo aminokiseline se kreću prema drugima, a zatim se proteini ponovno sintetiziraju (također uz sudjelovanje enzima), tj. Tijelo se stalno ažurira. Neki proteini (kožni kolagen, kosa) se ne ažuriraju, tijelo ih kontinuirano gubi i zauzvrat sintezu novih. Proteini kao napajanja provode dvije glavne funkcije: oni opskrbljuju građevinski materijal tijelu za sintezu novih molekula proteina i, osim toga, opskrbljuju tijelo energijom (kalorijski izvori).

Masovni sisavci (uključujući čovjeka) dobivaju se nužnim proteinima s biljnim i životinjskim hranom. Nijedan od proteina dobivenih s hranom nije umetnut u tijelo nepromijenjeno. U probavnom traktu, svi apsorbirani proteini se razdvajaju do aminokiselina, a proteini potrebni za određeno tijelo konstruiraju se iz 8 nezamjenjivih kiselina (tablica 1), preostalih 12 može biti sintetiziran u tijelu, ako ne uđe dovoljne količine, ali neophodne kiseline moraju se rješavati hranom. Atomi sumpora u cisteinom organizmu dobivaju s nezamjenjivom aminokiselinom - metioninom. Dio proteina razgrađuje, naglašavajući energiju potrebnu za održavanje vitalne aktivnosti, a dušik koji se nalazi u njima izveden je iz tijela s urinom. Obično ljudsko tijelo gubi 25-30 g. Vjeverica dnevno, tako da hrana proteina mora biti stalno prisutna u pravoj količini. Minimalna dnevna potreba za proteinima je 37 g muškaraca, u žena 29 g, međutim, preporučene standarde potrošnje su gotovo dvostruko više. Pri ocjenjivanju prehrambenih proizvoda važno je uzeti u obzir kvalitetu proteina. U odsutnosti ili niskog sadržaja esencijalnih aminokiselina, proteina se smatra niskom vrijednošću, stoga se takvi proteini trebaju konzumirati u većim količinama. Prema tome, proteini mahunarki sadrže malo metionina, te u pšeničnim proteinima i kukuruznom sadržaju niskog lizina (neophodne su i aminokiseline). Životinjski proteini (bez kolagena) odnose se na punopravne prehrambene proizvode. Kompletan skup svih bitnih kiselina sadrži kazein mlijeka, kao i sir i sir pripremljen od njega, tako da je vegetarijanska prehrana, ako je vrlo stroga, tj. "Tišina" zahtijeva ojačanu potrošnju mahunarki, orašastih plodova i gljiva za opskrbu tijela u neophodnim aminokiselinama u pravoj količini.

Sintetičke aminokiseline i proteini koriste se i kao hrana, dodajući ih da se hrane, koji sadrže neophodne aminokiseline u malim količinama. Postoje bakterije koje mogu obraditi i apsorbirati naftne ugljikovodike, u kojem slučaju, za punu sintezu proteina, moraju se isporučiti s spojevima koji sadrže dušik (amonijak ili nitrate). Protein dobiven ovom metodom koristi se kao hrana za stoku i perad. U povratnim informacijama u kućnim ljubimcima često se dodaju enzimi - ugljikohidrata, koja je katalizirala hidrolizu teško razgrađenih komponoziranih komponenti ugljikohidratne hrane (stanične stijenke žitarica), kao posljedica toga što se povrće apsorbira potpunije.

Mihail levitky

Proteini (članak 2.)

(proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističniji i najvažniji (zajedno s nukleinskim kiselinama) komponenti žive tvari. Proteini obavljaju brojne i različite funkcije. Većina proteina - enzimi kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji reguliraju fiziološke procese su također proteini. Strukturni proteini kao što su kolagen i keratin služe kao glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Ugovoreni mišićni proteini imaju sposobnost da promijene svoju duljinu koristeći kemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini uključuju antitijela koja se vežu i neutraliziraju otrovne tvari. Neki proteini koji mogu odgovoriti na vanjske utjecaje (svjetlo, miris), služe u osjetilima receptorima koji percipiraju iritaciju. Mnogi proteini koji se nalaze unutar stanice i stanične membrane obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovici 19. stoljeća. Mnogi kemičari, i među njima, prije svega, Y.fon Lubih, postupno je zaključio da su proteini posebna klasa dušičnih spojeva. Naziv "proteina" (iz grčkog. Protografi - prvi) ponudio je 1840. nizozemski kemičar G. Mulder.

Fizička svojstva

Bijeli kruti proteini i u otopini su bezbojni, osim ako ne nose neki kromophor (obojeni) skupinu, kao hemoglobin. Topljivost u vodi u različitim proteinima uvelike varira. Promjenjuje se i ovisno o pH i koncentraciji soli u otopini, tako da je moguće odabrati uvjete pod kojima se jedan protein selektivno precipitira u prisutnosti drugih proteina. Ova metoda "sadnje" je naširoko koristi za označavanje i čišćenje proteina. Pročišćeni protein često pada iz kristalne otopine.

U usporedbi s drugim vezama, molekularna težina proteina je vrlo velika - od nekoliko tisuća na milijun Daltona. Stoga, u ultracentrifugiranju, proteini se pohranjuju, i štoviše na različitim brzinama. Zahvaljujući prisutnosti proteina u molekulama pozitivno i negativno nabijene skupine, kreću se na različite brzine i na električnom polju. To se temelji na elektroforezi - metodu koja se koristi za isticanje pojedinačnih proteina iz složenih smjesa. Čišćenje proteina provodi se kromatografijom.

KEMIJSKA SVOJSTVA

Struktura.

Proteini su polimeri, tj. Molekule, izgrađene kao lanci, od repetitivnih monomernih jedinica ili podjedinice čija se uloga igraju njihove aminokiseline. Opće formule aminokiseline

gdje je R vodikov atom ili neku organsku skupinu.

Molekula proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati samo od relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko tisuća monomernih jedinica. Spoj aminokiselina u lancu je moguć jer svaka od njih ima dvije različite kemijske skupine: posjeduju osnovna svojstva amino skupine, NH2 i kiselinske karboksilne skupine, kosu. Obje ove skupine pričvršćene su na atom ugljika. Karboksilna skupina jedne aminokiseline može tvoriti spoj amid (peptid) s amino skupinom druge aminokiseline:

Nakon dvije aminokiseline na taj način spojeni, lanac se može povećati dodavanjem na drugu aminokiselinu trećeg, itd. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, molekula vode se dodjeljuje tijekom formiranja peptidne veze. U prisutnosti kiselina, alkalijskih ili proteolitičkih enzima, reakcija je u suprotnom smjeru: polipeptidni lanac se podijeli u aminokiseline s dodatkom vode. Ova se reakcija naziva hidroliza. Hidroliza teče spontano, a za složene aminokiseline u polipeptidnom lancu je potreban energiju.

Karboksilna skupina i amidna skupina (ili slično njemu su imidown - u slučaju aminokiseline prolina) dostupni su u svim aminokiselinama, razlike između aminokiselina određene su prirodom grupe ili "Bočni lanac", koji je označen iznad slova R. Uloga bočnog lanca može igrati i jedan atom vodika, poput glicinske aminokiseline, i neke gromobrody grupe, kao što su gristidin i triptophan. Neki bočni lanci u kemijskom smislu su inertne, dok drugi imaju primjetnu reaktivnost.

Možete sintetizirati mnoge tisuće različitih aminokiselina, a mnoge različite aminokiseline se nalaze u prirodi, ali za sintezu proteina, koriste se samo 20 vrsta aminokiselina: alanin, arginin, asparagin, asparagična kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin, glutamin , glutaminska kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, feniptan, fenilalanin i cistein (u cisteinskim proteinima mogu biti prisutni u obliku di-cistina). Istina, postoje i druge aminokiseline u nekim proteinima, uz redovite dvadeset, ali se formiraju kao rezultat modifikacije nekih od dvadeset navedenih nakon što je uključena u protein.

Optička aktivnost.

U svim aminokiselinama, s iznimkom glicina, četiri različite skupine su vezane za ugljikov atom. Sa stajališta geometrije, četiri različite skupine mogu se priključiti na dva načina, a prema tome postoje dvije moguće konfiguracije ili dva izomera koji se međusobno odnose kao subjekt s njegovim zrcalnim refleksijom, tj. Kao lijeva ruka. Jedna konfiguracija se zove lijevi ili lijevi (L), a drugo - desno ili re-graviranje (d), budući da se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije polarizirane lagane ravnine. U proteinima postoje samo L-aminokiseline (iznimka je glicina; može se predstavljati samo jednim oblikom, budući da ima dvije od četiri skupine istih), a svi imaju optičku aktivnost (budući da postoji samo jedan izomer ). D-aminokiseline u prirodi su rijetke; Nalaze se u nekim antibioticima i bakterijama stanica.

Aminokiselinska sekvenca.

Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu nasumično smješteni, ali na određeni fiksni način, i upravo taj red koji određuje funkcije i svojstva proteina. Varijaranje reda od 20 vrsta aminokiselina, možete dobiti ogroman broj različitih proteina, baš kao i iz slova abecede možete napraviti mnogo različitih tekstova.

U prošlosti je definicija aminokiselinske sekvence nekih proteina često bila nešto godina. Izravna definicija A sada prilično dugotrajan slučaj, iako su napravljeni uređaji koji mu omogućuju automatski. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i izvući aminokiselinsku sekvencu proteina iz njega. Do danas su već identificirane aminokiselinske sekvence od stotina proteina. Funkcije dešifrirane proteine \u200b\u200bsu obično poznate i pomaže u zamišljanju mogućih funkcija sličnih proteina koji se formiraju, na primjer, s malignim neoplazmima.

Sofisticirani proteini.

Proteini koji se sastoje od samih aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Međutim, često je atom metala ili nekih kemijskog spoja koji nije aminokiselina spojen na polipeptidni lanac. Takvi se proteini nazivaju kompleksom. Primjer je hemoglobin: sadrži željezo-neferfin, koji određuje crvenu boju i omogućuje mu da igra ulogu nosača kisika.

U imenima najsloženijih proteina, označena je na prirodu priloženih skupina: šećer je prisutan u glikoproteinima, u lipoproteinima - masti. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o priloženoj skupini, tada se zove protetska skupina. Često, neki vitamin igra ulogu protetske skupine ili uključena u njegov sastav. Vitamin A, na primjer, pričvršćen na jedan od proteina mrežnice, određuje njegovu osjetljivost na svjetlo.

Tercijarna struktura.

To je važno ne toliko aminokiselinske sekvence proteina (primarna struktura), koliko je polaganja u prostoru. Na cijeloj duljini polipeptidnog lanca vodikovih iona oblikuju redovite vodikove veze, koje mu daju oblik spirale bilo kojeg sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nalazi se kompaktan oblik sljedećeg reda - tercijarna struktura proteina. Oko spojeva koji drže monomerne veze lanca, moguće je pretvoriti u male kutove. Stoga, s čisto geometrijskom stajalicom, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskrajno velik. Zapravo, svaki protein je normalan samo u jednoj konfiguraciji određenoj njegovom aminokiselinskom sekvencom. Ova struktura nije teška, čini se da je "disanje" - oklijeva oko neke konfiguracije srednje konfiguracije. Lanac se navija u takvu konfiguraciju na kojoj je slobodna energija (sposobnost proizvodnje rada) minimalna, kao što se oslobađajuće proljeće komprimira samo u stanje koje odgovara najmanje slobodne energije. Često je jedan dio lanca čvrsto spojen s drugim disulfidnim (-S-S-) spojevima između dvije tvari cisteina. Djelomično je to zato cistein među aminokiselina igra posebno važnu ulogu.

Složenost strukture proteina je toliko velika da je još uvijek nemoguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselina. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, tada se njegova tercijarna struktura može odrediti rendgenskom difrakcijom.

U strukturnim, kontraktilnim i nekim drugim proteinima lanca, fibrili tvore malo valjane lance koji su blago valjani; Fibrili, zauzvrat, presaviti u veće formacije - vlakna. Međutim, većina proteina u otopini ima globularni oblik: lanci su valjani u globuli, kao pređa u kugli. Slobodna energija s takvom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("odbojne vode") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilna ("Privlačenje vode") su na njegovoj površini.

Mnogi proteini su kompleks nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvartarna struktura proteina. Molekula hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaki globularni protein.

Strukturni proteini zbog vlakana linearnog konfiguracijskog oblika, u kojima je ograničenje vlačne čvrstoće vrlo visoka, globularna konfiguracija omogućuje proteinima da uđu u specifične interakcije s drugim spojevima. Na površini globule, s pravilnim polaganjem lanaca, nastaje određeni oblik šupljine, u kojem se postavljaju reaktivne kemijske skupine. Ako je ovaj protein enzim, onda je druga, obično manja, molekula neke tvari ulazi u takvu šupljinu kao što ključ ulazi u bravu; U tom slučaju, konfiguracija elektroničkog oblaka molekule mijenja se pod utjecajem kemijskih skupina koje su u šupljini, a to je prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizira reakciju. U molekulama antitijela postoje i šupljine u kojima su različite vanzemaljske tvari povezane i time neutraliziraju. Model "ključ i zaključavanje" koji objašnjava interakciju proteina s drugim spojevima omogućuje razumijevanje specifičnosti enzima i antitijela, tj. Njihovu sposobnost da reagiraju samo s određenim spojevima.

Proteini u različitim vrstama organizmica.

Proteini koji obavljaju istu funkciju u različitim vrstama biljaka i životinja te stoga nose isto ime, imaju sličnu konfiguraciju. Međutim, oni se donekle razlikuju u svojoj aminokiselinskoj sekvenci. Kako se vrste odvijaju od općeg pretka, neke aminokiseline u određenim položajima zamjenjuju se kao posljedica mutacija drugih. Štetne mutacije uzrokovane nasljednim bolestima biraju se prirodnom selekcijom, ali korisna ili barem neutralna može se spremiti. Bliže jedni drugima dva od nekih bioloških vrsta, manje se razlike nalaze u njihovim proteinima.

Neki se proteini relativno brzo mijenjaju, drugi su prilično konzervativni. Potonji pripada, na primjer, citokrome C je respiratorni enzim koji je dostupan u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanza, njegove aminokiselinske sekvence su identične, a samo 38% aminokiselina bile su različite u citokrom od pšenice. Čak i uspoređujući ljudske i bakterije, sličnost citokroma C (razlike su zahvaćene ovdje 65% aminokiselina) i dalje se mogu primijetiti, iako je ukupni predak bakterije i osobe živjela na zemlji prije dvije milijarde godina. Danas se usporedba aminokiselinskih sekvencija često koristi za izgradnju filogenetskog (rodoslovnog) reflektirajući evolucijske veze između različitih organizama.

Denaturacija.

Sintetizirana molekula proteina, sklopivo, dobiva karakteristiku konfiguracije. Ova konfiguracija, međutim, može se srušiti grijanjem, s promjenom pH, pod djelovanjem organskih otapala, pa čak i uz jednostavno raspršenje otopine dok se mjehurići ne pojave na njegovoj površini. Modificirani protein se naziva denaturiran; Gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje netopljiva. Dobro poznanici sa svim primjerima denaturiranih proteina - kuhanih jaja ili šlag. Mali proteini koji sadrže samo stotinu aminokiselina su sposobni renaturizirati, tj. Ponovno steći izvornu konfiguraciju. No, većina proteina se pretvara u mnogo polipeptidnih lanaca, a prethodna konfiguracija nije obnovljena.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina povezana je s njihovom ekstremnom osjetljivošću na denaturaciju. Korisno koristiti ovo svojstvo proteina nalazi se pri očuvanju prehrambenih proizvoda: visoke temperature nepovratno denaturirane mikroorganizme enzime i mikroorganizmi umiru.

Proteini sinteze

Za sintezu proteina, živi organizam bi trebao imati enzimski sustav koji može pričvrstiti jednu aminokiselinu u drugu. Izvor informacija koje bi definirale točno koje aminokiseline trebaju biti povezani. Budući da postoje tisuće vrsta proteina u tijelu i svaka od njih je prosječno nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije bi trebale biti uistinu ogromne. Pohranjuje se (samo kao zapis na magnetskoj vrpci) u molekulama nukleinskih kiselina iz koje se sastoje geni.

Aktivacija enzima.

Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo u obliku neaktivnih prekursora i ulaze u aktivni oblik tek nakon što je drugi enzim uklonjen na jednom od kraja nekoliko aminokiselina. U takvom neaktivnom obliku, neki od probavnih enzima su sintetizirani, na primjer, tripsin; Ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja fragmenta kruga. Hormonski inzulin, čija se molekula u aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanci, sintetizirana je u obliku jednog lanca, tzv. Proinzulin. Zatim se ukloni srednji dio ovog lanca, a preostali fragmenti su međusobno povezani, formirajući aktivnu molekulu hormona. Sofisticirani proteini formiraju se tek nakon što se određena kemijska skupina veže na protein, a enzim je često potreban za ovu vezu.

Metabolički krug.

Nakon hranjenja životinjskih aminokiselina označenih radioaktivnim ugljikom, dušikom ili vodikovim izotopom, naljepnica se brzo uključuje u svojim proteinima. Ako označene aminokiseline prestanu ući u tijelo, broj oznaka u proteinima počinje padati. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobiveni proteini ne spašavaju u tijelu do kraja života. Svi oni, za nekoliko iznimaka, u dinamičkom stanju, stalno propadaju aminokiselinama, a zatim ponovno sintetizirani.

Neki se proteini raspadaju kada stanice umiru i unište. Konstantno se javlja, na primjer, s eritrocitima i epitelnim stanicama, oblaganje unutarnje crijevne površine. Osim toga, dezintegracija i prebivalište proteina nastavite i žive stanice. Čudno je, razgradnja proteina poznato je manje od o njihovoj sintezi. Međutim, jasno je da su proteolitički enzimi uključeni u propadanje, slični onima koji su proteini podijelili aminokiselinama u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina je raznolik - od nekoliko sati do mnogo mjeseci. Jedina iznimka su kolagenske molekule. Nakon formiranja, ostaju stabilni, a ne ažurirani i nisu zamijenjeni. Tijekom vremena, međutim, dio njihovih svojstava se mijenjaju, posebice elastičnost, a budući da se ne ažuriraju, posljedica toga je određena dobna izmjena, na primjer, na bobi na koži.

Sintetički proteini.

Kemičari su dugo naučili polimerizirati aminokiseline, ali su aminokiseline spojene u ovom slučaju, tako da su proizvodi takve polimerizacije malo slični prirodnim. Istina, moguće je spojiti aminokiseline u određenom redoslijedu, što omogućuje dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulin. Proces je prilično kompliciran i na takav je moguće dobiti samo one proteine \u200b\u200bu kojima se nalazi u stotinama aminokiselina u molekulama. Poželjno je sintetizirati ili istaknuti nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj aminokiselinskoj sekvenci, a zatim unesite ovaj gen u bakteriju, koji će proizvesti veliku količinu željenog produkta replikacijom. Ova metoda, međutim, također ima svoje nedostatke.

Proteini i prehrana

Kada se proteini u tijelu razgrađuju do aminokiselina, te aminokiseline mogu se ponovno upotrijebiti za sintezu proteina. U isto vrijeme, same aminokiseline su osjetljive na raspadanje, tako da nisu potpuno višedne. Također je jasno da u razdoblju rasta, tijekom trudnoće i ozdravljenja, sinteza proteina treba premašiti propadanje. Neki organizam proteina kontinuirano gube; To su proteini kose, noktiju i površinski sloj kože. Stoga, za sintezu proteina, svaki organizam treba primiti aminokiseline s hranom.

Izvori aminokiselina.

Zelene biljke se sintetiziraju iz CO2, vode i amonijaka ili nitrata svih 20 aminokiselina koje se nalaze u proteinima. Mnoge bakterije također mogu sintetizirati aminokiseline u prisutnosti šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksnog dušika, ali i šećera, u konačnici, opskrbljuju zelene biljke. Sposobnost životinje za sintezu aminokiseline je ograničena; Oni dobivaju aminokiseline, uzimajući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu, apsorbirani proteini se razdvajaju do aminokiselina, a potonji se apsorbiraju, a proteini karakteristični za ovaj organizam već se grade. Nema apsorbiranog proteina u strukturi tijela kao takva. Jedina iznimka je da u mnogim sisavcima, neke od majčinskih antitijela mogu biti u netaknutu obliku kako bi se kroz posteljicu u protoku krvi fetusa, a kroz majčinsko mlijeko (osobito u preživačima) da se prebacuju na novorođenče odmah nakon njegov izgled.

Potrebu za proteinima.

Jasno je da održavanje života, tijelo treba primiti neke proteine \u200b\u200bs hranom. Međutim, veličina ove potrebe ovisi o broju čimbenika. Tijelo treba hranu i kao izvor energije (kalorije), i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Na prvom mjestu je potreba za energijom. To znači da kada ugljikohidrati i masti u prehrani nisu dovoljni, proteini hrane se ne koriste za sintetiziranje vlastitih proteina, ali kao izvor kalorija. Uz dugo gladovanje, čak i vlastiti proteini se troše na zadovoljstvo energetskih potreba. Ako su ugljikohidrati u prehrani dovoljno, potrošnja proteina može se smanjiti.

Ravnoteža dušika.

U prosjeku cca. 16% cjelokupne mase proteina je dušik. Kada su proteini aminokiselina podijeljeni, dušik koji se nalazi u njima izveden je iz tijela s urinom i (najmanje) uz naknadu u obliku različitih dušikovih spojeva. Stoga, dakle, procijeniti kvalitetu proteinske hrane, upotrijebite takav pokazatelj kao ravnotežu nitrata, tj. Razlika (u gramima) između količine dušika uđenog u tijelo i količinu dušika dobivenog dnevno. S normalnom prehranom u odrasloj osobi, te su količine jednake. U rastućem organizmu, količina dušika izvedenih manje od broja primljenih, tj. Ravnoteža je pozitivna. S nestašicom proteina u prehrani, ravnoteža je negativna. Ako su kalorije u prehrani dovoljna, ali proteini su potpuno odsutni u njemu, tijelo štedi proteine. Proterska razmjena usporava se i ponovno odlaganje aminokiselina u sintezi proteina dolazi s najvišom mogućom učinkovitošću. Međutim, gubici su neizbježni, a nitrogeni spojevi se još uvijek prikazuju s urinom i djelomično s izmetom. Količina dušika izvedenog iz tijela tijekom dana s bjelančevinama može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da unosom količine proteina ekvivalent ovom nedostatku u prehrani, može se obnoviti ravnoteža nitrata. Međutim, nije. Nakon što je primio takvu količinu proteina, tijelo počinje koristiti aminokiseline manje učinkovito, tako da postoji dodatna količina proteina za vraćanje ravnoteže dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje potrebnu za održavanje dušične ravnoteže, onda se ne čini da ne štete. Višak aminokiselina se jednostavno koriste kao izvor energije. Kao posebno svijetli primjer, možete se odnositi na Eskimos koji konzumiraju male ugljikohidrate i oko deset puta više proteina nego što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, upotreba proteina je neprofitabilan kao izvor energije, jer iz određene količine ugljikohidrata možete dobiti mnogo više kalorija nego iz iste količine proteina. U siromašnima, stanovništvo dobiva potrebne kalorije zbog ugljikohidrata i troši minimalnu količinu proteina.

Ako se dobivena kalorija kalorija dobije u obliku ne-proteinskih proizvoda, minimalna količina proteina koja osigurava da je dušična ravnoteža za odraslu osobu. 30 g dnevno. Otprilike toliko proteina nalazi se u četiri krušna kriška ili 0,5 l mlijeka. Optimalno se obično smatra nešto više; Preporuča se od 50 do 70 g.

Neophodne aminokiseline.

Do sada se protein smatrao nečim. U međuvremenu, da bi se slijedila sinteza proteina, sve potrebne aminokiseline trebaju biti prisutne u tijelu. Neke od aminokiselina životinjskog organizma mogu sintetizirati. Oni se nazivaju zamjenjivi, jer ne moraju biti prisutni u prehrani, važno je samo da je općenito prihvaćanje proteina kao izvor dušika dovoljan; Zatim, s nedostatkom zamjenjivih aminokiselina, organizam ih može sintetizirati onima koji su prisutni u višku. Ostatak, "neophodne", aminokiseline se ne mogu sintetizirati i trebaju ući u tijelo s hranom. Za osobu, neophodni su valin, leucin, izolecin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, gindidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, odnosi se na nezamjenjive aminokiseline, budući da se novorođenčeta i rastuća djeca formiraju u nedovoljnim količinama. S druge strane, za osobu zrele dobi, primitak nekih od tih aminokiselina s hranom može postati opcionalno.)

Ovaj popis neophodnih aminokiselina je također približno isti u drugim kralježnjacima, pa čak iu insektima. Prehrambena vrijednost proteina obično se određuje zamagljivanjem s rastućim štakorima i gledanje dobivanja težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina.

Nutritivna vrijednost proteina određena je tako neophodnom aminokiselinom, koja nije dovoljna. Ovo ćemo ilustrirati na primjer. U proteinima našeg tijela sadrže prosječno ok. 2% triptofan (po težini). Pretpostavimo da je 10 g proteina koji sadrži 1% triptofan u prehrani, i da je dovoljno esencijalnih aminokiselina u njemu. U našem slučaju, 10 g ovog neispravnog proteina je u biti ekvivalentan 5 g punopravnih; Preostalih 5 g može poslužiti samo izvor energije. Imajte na umu da, budući da su aminokiseline u tijelu praktički nisu rezervirana, i kako bi se prikazala sinteza proteina, sve aminokiseline trebaju biti prisutni u isto vrijeme, učinak nastalih aminokiselina može se otkriti samo ako svi idu u tijelo u isto vrijeme.

Prosječni sastav većine životinjskih proteina je blizu prosječnog sastava proteina ljudskog tijela, tako da aminokiselina neuspjeh jedva ugroženo je li naš obrok bogat takvim proizvodima kao što su meso, jaja, mlijeko i sir. Međutim, postoje proteini, na primjer želatina (proizvod za denaturaciju kolagena), koji sadrži vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljne proteine, iako su i bolji želatini u tom smislu, također slabo neophodne aminokiseline; Osobito malo lizina i triptofana u njima. Ipak, čisto vegetarijanska prehrana ne može se smatrati štetnim, osim ako ne postoji nešto veća količina biljnih proteina dovoljnih da se osigura tijelo u esencijalnim aminokiselinama. Većina cijelog proteina nalazi se u biljkama u sjemenkama, posebno u sjemenkama pšenice i raznih mahunarki. Mi smo također bogati proteinima također mladi izbojci, na primjer, šparoge.

Sintetički proteini u prehrani.

Dodavanjem malih količina sintetskih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogate proteinima na neispravne proteine, na primjer, kukuruzni proteini, moguće je značajno povećati nutritivnu vrijednost potonjeg, tj. Dakle, kako povećati količinu konzumiranja proteina. Druga mogućnost se sastoji od rastućih bakterija ili kvasca na ugljikovodicima nafte s dodatkom nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Mikrobni protein dobiven ovim stazom može poslužiti kao hrana za perad ili stoku, a možda i povremeno konzumira osoba. Treći, široko korišteni, metoda koristi karakteristike fiziologije preživača. U preživačima u početnom odjelu želuca, tzv. Ožiljak, živite posebne oblike bakterija i najjednostavljiva, koji pretvaraju neispravne biljne proteine \u200b\u200bu potpunije mikrobne proteine, a to, zauzvrat, nakon probave i usisavanja - pretvaraju se u životinjske proteine. Na feed stoke možete dodati ureu - jeftini sintetički spoj koji sadrži dušik. Mikroorganizmi koji borave u rubaru koriste dušik urea za pretvaranje ugljikohidrata (koji je znatno veći u hrani) u proteinu. Oko trećine ukupnog dušika u hrani stoke može teći kao urea, što je u osnovi određenu razinu sinteze kemijske proteine.

Molekule proteina sastoje se od preostalih aminokiselina povezanih s lancem peptidne veze.

Peptidna komunikacija Pojavljuje se u formiranju proteina kao rezultat interakcije amino skupine ( -NH2) jedna aminokiselina s karboksilnom skupinom ( Zabranjen) Druge aminokiseline.

Od dviju aminokiselina se formira dipeptid (lanac dviju aminokiselina) i molekule vode.

Tens, stotine i tisuće aminokiselinskih molekula, međusobno se povezuju, tvore divovske molekule proteina.

U proteinskim molekulama, skupine atoma ponavljaju mnogo puta -S-nh-; zovu se amidili u kemiji proteina peptidne skupine, Prema tome, proteini se odnose na prirodne poliamide visoke molekularne težine ili polipeptide.

Ukupan broj aminokiselina koje se pojavljuju u prirodi doseže 300, ali neki od njih su dovoljno rijetki.

Među aminokiselinama postoji skupina od 20 najvažnija. Nalaze se u svim proteinima i dobiju ime alfa-aminokiseline.

Sve vrste proteina u većini slučajeva formiraju se ovih dvadeset alfa-aminokiselina. U isto vrijeme, za svaki protein, strogo specifična sekvenca je u kojoj su ostaci aminokiselina uključeni u njegov sastav međusobno spojeni. Aminokiselinski sastav proteina određuje se genetskim kodom tijela.

Proteini i peptidi

I proteini, I. peptidi. - To su spojevi izgrađeni od aminokiselinskih ostataka. Razlike između njih su neobična.

Konvencionalno vjeruju da:

· peptidi. sadrže u molekulu do 100 aminokiselinskih ostataka
(što odgovara molekularnoj težini do 10.000), i

· proteini - preko 100 aminokiselinskih ostataka
(Molekularna težina od 10.000 do nekoliko milijuna).

S druge strane, u peptidnoj skupini, uobičajeno je razlikovati:

· oligopeptidi. (peptidi s niskim molekularnim težinom),
Koji nema u lancu više 10 aminokiselinski ostaci i

· polipeptidi., čiji je krug uključen 100 aminokiselinski ostaci.

Za makromolekule s brojnim aminokiselinskim ostacima, približavajući se ili neznatno premašuju 100, koncepti polipeptida i proteina praktički se ne razlikuju i često sinonimi.

Struktura proteina. Razine organizacije.

Molekula proteina je izuzetno složeno obrazovanje. Svojstva proteina ovise ne samo o kemijskom sastavu njegovih molekula, već i iz drugih čimbenika. Na primjer, iz prostorne strukture molekule, na veza između atoma uključenih u molekulu.

Istaknuti Četiri razine strukturna organizacija molekule proteina.

Primarna struktura

Primarna struktura je sekvenca aminokiselinskih ostataka u polipeptidnim lancima.

Sekvenca aminokiselinskih ostataka u lancu je najvažnija karakteristika proteina. To je ono što određuje njegova osnovna svojstva.

Protein svake osobe ima svoju jedinstvenu primarnu strukturu povezanu s genetskim kodom.

Sekundarna struktura.

Sekundarna struktura povezana je s prostorno orijentacijom polipeptidnih lanaca..

Njegove glavne vrste:

· Alpha spiralna,

· BETTA struktura (ima presavijeni tip).

Sekundarna struktura je sadržana, u pravilu, vodikovim vezama između vodikovih atoma i kisika peptidnih skupina, koji su jedna od drugih.

Vodikovim vezama traže spiralu, držeći polipeptidni lanac u uvijenom stanju.

Tercijarna struktura

Proteini (proteini), klasa složenih spojeva koji sadrže dušik, najkarakterističniji i najvažniji (zajedno s nukleinskim kiselinama) komponenti žive tvari. Proteini obavljaju brojne i različite funkcije. Većina proteina - enzimi kataliziraju kemijske reakcije. Mnogi hormoni koji reguliraju fiziološke procese su također proteini. Strukturni proteini kao što su kolagen i keratin služe kao glavne komponente koštanog tkiva, kose i noktiju. Ugovoreni mišićni proteini imaju sposobnost da promijene svoju duljinu koristeći kemijsku energiju za obavljanje mehaničkog rada. Proteini uključuju antitijela koja se vežu i neutraliziraju otrovne tvari. Neki proteini koji mogu odgovoriti na vanjske utjecaje (svjetlo, miris), služe u osjetilima receptorima koji percipiraju iritaciju. Mnogi proteini koji se nalaze unutar stanice i stanične membrane obavljaju regulatorne funkcije.

U prvoj polovici 19. stoljeća. Mnogi kemičari, i među njima, prije svega, Y.fon Lubih, postupno je zaključio da su proteini posebna klasa dušičnih spojeva. Ime "proteini" (iz grčkog.

protografi - prvi) ponudio je 1840. nizozemski kemičar G. Mulder. Fizička svojstva Bijeli kruti proteini i u otopini su bezbojni, osim ako ne nose neki kromophor (obojeni) skupinu, kao hemoglobin. Topljivost u vodi u različitim proteinima uvelike varira. Promjenjuje se i ovisno o pH i koncentraciji soli u otopini, tako da je moguće odabrati uvjete pod kojima se jedan protein selektivno precipitira u prisutnosti drugih proteina. Ova metoda "sadnje" je naširoko koristi za označavanje i čišćenje proteina. Pročišćeni protein često pada iz kristalne otopine.

U usporedbi s drugim vezama, molekularna težina proteina je vrlo velika - od nekoliko tisuća na milijun Daltona. Stoga, u ultracentrifugiranju, proteini se pohranjuju, i štoviše na različitim brzinama. Zahvaljujući prisutnosti proteina u molekulama pozitivno i negativno nabijene skupine, kreću se na različite brzine i na električnom polju. To se temelji na elektroforezi - metodu koja se koristi za isticanje pojedinačnih proteina iz složenih smjesa. Čišćenje proteina provodi se kromatografijom.

 KEMIJSKA SVOJSTVA Struktura. Proteini su polimeri, tj. Molekule izgrađene kao lanci ponavljaju monomerne jedinice ili podjedinice čija se uloga igra od njih a. - aminokiseline. Opće formule aminokiselinegdje je R. - atom vodika ili neku organsku skupinu.

Molekula proteina (polipeptidni lanac) može se sastojati samo od relativno malog broja aminokiselina ili nekoliko tisuća monomernih jedinica. Spoj aminokiselina u lancu je moguć jer svaka od njih ima dvije različite kemijske skupine: posjeduju glavna svojstva amino skupine,

NH2. i kiselu karboksilnu skupinu, kosu. Obje ove skupine su pričvršćene a. - ugljik. Karboksilna skupina jedne aminokiseline može tvoriti spoj amid (peptid) s amino skupinom druge aminokiseline:
Nakon dvije aminokiseline na taj način spojeni, lanac se može povećati dodavanjem na drugu aminokiselinu trećeg, itd. Kao što se može vidjeti iz gornje jednadžbe, molekula vode se dodjeljuje tijekom formiranja peptidne veze. U prisutnosti kiselina, alkalijskih ili proteolitičkih enzima, reakcija je u suprotnom smjeru: polipeptidni lanac se podijeli u aminokiseline s dodatkom vode. Ova se reakcija naziva hidroliza. Hidroliza teče spontano, a za složene aminokiseline u polipeptidnom lancu je potreban energiju.

Karboksilna skupina i amidna skupina (ili slična njega su uvjetna - u slučaju aminokiseline prolina) dostupni su u svim aminokiselinama, razlike između aminokiselina određene su prirodom grupe ili "bočni lanac", koji je označen iznad slova

R. , Jedan vodikov atom također može igrati ulogu bočnog lanca, poput glicinske aminokiseline, i neke grmljavine u grupiranju, poput hinina i triptofana. Neki bočni lanci u kemijskom smislu su inertne, dok drugi imaju primjetnu reaktivnost.

Možete sintetizirati mnoge tisuće različitih aminokiselina, a mnoge različite aminokiseline se nalaze u prirodi, ali za sintezu proteina, koriste se samo 20 vrsta aminokiselina: alanin, arginin, asparagin, asparagična kiselina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutamin, glutamin , glutaminska kiselina, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, feniplan, fenilalanin i cistein (u cisteinskim proteinima mogu biti prisutni u obliku dimera

 – cystina). Istina, postoje i druge aminokiseline u nekim proteinima, uz redovite dvadeset, ali se formiraju kao rezultat modifikacije nekih od dvadeset navedenih nakon što je uključena u protein.Optička aktivnost. U svim aminokiselinama, s izuzetkom glicina, do a. - Četiri različite skupine su pričvršćene na ugljik. Sa stajališta geometrije, četiri različite skupine mogu se priključiti na dva načina, a prema tome postoje dvije moguće konfiguracije ili dva izomera koji se međusobno odnose kao subjekt s njegovim zrcalnim refleksijom, tj. Kao lijeva ruka. Jedna konfiguracija se zove lijevi ili lijevi rukotvorivač (L. ), a drugo - pravo ili releger (D. Kako se dva takva izomera razlikuju u smjeru rotacije ravnine polariziranog svjetla. U proteinima ima samoL. -Amine kiseline (iznimka je glicina; može se predstavljati samo jednim oblikom, budući da ima dvije od četiri skupine istih), a svi imaju optičku aktivnost (budući da postoji samo jedan izomer).D. - aminokiseline u prirodi su rijetke; Nalaze se u nekim antibioticima i bakterijama stanica.Aminokiselinska sekvenca. Aminokiseline u polipeptidnom lancu nisu nasumično smješteni, ali na određeni fiksni način, i upravo taj red koji određuje funkcije i svojstva proteina. Varijaranje reda od 20 vrsta aminokiselina, možete dobiti ogroman broj različitih proteina, baš kao i iz slova abecede možete napraviti mnogo različitih tekstova.

U prošlosti je definicija aminokiselinske sekvence nekih proteina često bila nešto godina. Izravna definicija i sada prilično dugotrajan slučaj, iako su napravljeni uređaji koji ga omogućuju automatski. Obično je lakše odrediti nukleotidnu sekvencu odgovarajućeg gena i izvući aminokiselinsku sekvencu proteina iz njega. Do danas su već identificirane aminokiselinske sekvence od stotina proteina. Funkcije dešifrirane proteine \u200b\u200bsu obično poznate i pomaže u zamišljanju mogućih funkcija sličnih proteina koji se formiraju, na primjer, s malignim neoplazmima.

Sofisticirani proteini. Proteini koji se sastoje od samih aminokiselina nazivaju se jednostavnim. Međutim, često je atom metala ili nekih kemijskog spoja koji nije aminokiselina spojen na polipeptidni lanac. Takvi se proteini nazivaju kompleksom. Primjer je hemoglobin: sadrži željezo-neferfin, koji određuje crvenu boju i omogućuje mu da igra ulogu nosača kisika.

U imenima najsloženijih proteina, označena je na prirodu priloženih skupina: šećer je prisutan u glikoproteinima, u lipoproteinima - masti. Ako katalitička aktivnost enzima ovisi o priloženoj skupini, tada se zove protetska skupina. Često, neki vitamin igra ulogu protetske skupine ili uključena u njegov sastav. Vitamin A, na primjer, pričvršćen na jedan od proteina mrežnice, određuje njegovu osjetljivost na svjetlo.

Tercijarna struktura. To je važno ne toliko aminokiselinske sekvence proteina (primarna struktura), koliko je polaganja u prostoru. Na cijeloj duljini polipeptidnog lanca vodikovih iona oblikuju redovite vodikove veze, koje mu daju oblik spirale bilo kojeg sloja (sekundarna struktura). Iz kombinacije takvih spirala i slojeva nalazi se kompaktan oblik sljedećeg reda - tercijarna struktura proteina. Oko spojeva koji drže monomerne veze lanca, moguće je pretvoriti u male kutove. Stoga, s čisto geometrijskom stajalicom, broj mogućih konfiguracija za bilo koji polipeptidni lanac je beskrajno velik. Zapravo, svaki protein je normalan samo u jednoj konfiguraciji određenoj njegovom aminokiselinskom sekvencom. Ova struktura nije teška, to je kao « puhanje "- oklijeva oko neke srednje konfiguracije. Lanac se navija u takvu konfiguraciju na kojoj je slobodna energija (sposobnost proizvodnje rada) minimalna, kao što se oslobađajuće proljeće komprimira samo u stanje koje odgovara najmanje slobodne energije. Često je jedan dio lanca čvrsto povezan s drugim disulfidom (-S-S-) odnosi između dva ostatka cisteina. Djelomično je to zato cistein među aminokiselina igra posebno važnu ulogu.

Složenost strukture proteina je toliko velika da je još uvijek nemoguće izračunati tercijarnu strukturu proteina, čak i ako je poznata njegova aminokiselina. Ali ako je moguće dobiti proteinske kristale, tada se njegova tercijarna struktura može odrediti rendgenskom difrakcijom.

U strukturnim, kontraktilnim i nekim drugim proteinima lanca, fibrili tvore malo valjane lance koji su blago valjani; Fibrili, zauzvrat, presaviti u veće formacije - vlakna. Međutim, većina proteina u otopini ima globularni oblik: lanci su valjani u globuli, kao pređa u kugli. Slobodna energija s takvom konfiguracijom je minimalna, budući da su hidrofobne ("odbojne vode") aminokiseline skrivene unutar globule, a hidrofilna ("Privlačenje vode") su na njegovoj površini.

Mnogi proteini su kompleks nekoliko polipeptidnih lanaca. Ova struktura se naziva kvartarna struktura proteina. Molekula hemoglobina, na primjer, sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaki globularni protein.

Strukturni proteini zbog vlakana linearnog konfiguracijskog oblika, u kojima je ograničenje vlačne čvrstoće vrlo visoka, globularna konfiguracija omogućuje proteinima da uđu u specifične interakcije s drugim spojevima. Na površini globule, s pravilnim polaganjem lanaca, nastaje određeni oblik šupljine, u kojem se postavljaju reaktivne kemijske skupine. Ako je ovaj protein enzim, onda je druga, obično manja, molekula neke tvari ulazi u takvu šupljinu kao što ključ ulazi u bravu; U tom slučaju, konfiguracija elektroničkog oblaka molekule mijenja se pod utjecajem kemijskih skupina koje su u šupljini, a to je prisiljava da reagira na određeni način. Na taj način enzim katalizira reakciju. U molekulama antitijela postoje i šupljine u kojima su različite vanzemaljske tvari povezane i time neutraliziraju. Model "ključ i zaključavanje" koji objašnjava interakciju proteina s drugim spojevima omogućuje razumijevanje specifičnosti enzima i antitijela, tj. Njihovu sposobnost da reagiraju samo s određenim spojevima.

Proteini u različitim vrstama organizmica. Proteini koji obavljaju istu funkciju u različitim vrstama biljaka i životinja te stoga nose isto ime, imaju sličnu konfiguraciju. Međutim, oni se donekle razlikuju u svojoj aminokiselinskoj sekvenci. Kako se vrste odvijaju od općeg pretka, neke aminokiseline u određenim položajima zamjenjuju se kao posljedica mutacija drugih. Štetne mutacije uzrokovane nasljednim bolestima biraju se prirodnom selekcijom, ali korisna ili barem neutralna može se spremiti. Bliže jedni drugima dva od nekih bioloških vrsta, manje se razlike nalaze u njihovim proteinima.

Neki se proteini relativno brzo mijenjaju, drugi su prilično konzervativni. Na potonji pripada, na primjer, citochrom s - respiratorni enzim koji postoji u većini živih organizama. Kod ljudi i čimpanze, njegove aminokiselinske sekvence su identične i u citokrom s Pšenica je bila drugačija kao samo 38% aminokiselina. Čak i uspoređujući ljudske i bakterije, sličnost citokroma s (Razlike utječu na 65% aminokiselina ovdje) i dalje se mogu primijetiti, iako je ukupni predak bakterije i osobe živjela na zemlji prije dvije milijarde godina. Danas se usporedba aminokiselinskih sekvencija često koristi za izgradnju filogenetskog (rodoslovnog) reflektirajući evolucijske veze između različitih organizama.

Denaturacija. Sintetizirana molekula proteina, sklopivo, dobiva karakteristiku konfiguracije. Ova konfiguracija, međutim, može se srušiti grijanjem, s promjenom pH, pod djelovanjem organskih otapala, pa čak i uz jednostavno raspršenje otopine dok se mjehurići ne pojave na njegovoj površini. Modificirani protein se naziva denaturiran; Gubi svoju biološku aktivnost i obično postaje netopljiva. Dobro poznanici sa svim primjerima denaturiranih proteina - kuhanih jaja ili šlag. Mali proteini koji sadrže samo stotinu aminokiselina su sposobni renaturizirati, tj. Ponovno steći izvornu konfiguraciju. No, većina proteina se pretvara u mnogo polipeptidnih lanaca, a prethodna konfiguracija nije obnovljena.

Jedna od glavnih poteškoća u izolaciji aktivnih proteina povezana je s njihovom ekstremnom osjetljivošću na denaturaciju. Korisno koristiti ovo svojstvo proteina nalazi se pri očuvanju prehrambenih proizvoda: visoke temperature nepovratno denaturirane mikroorganizme enzime i mikroorganizmi umiru.

 Proteini sinteze Za sintezu proteina, živi organizam bi trebao imati enzimski sustav koji može pričvrstiti jednu aminokiselinu u drugu. Izvor informacija koje bi definirale točno koje aminokiseline trebaju biti povezani. Budući da postoje tisuće vrsta proteina u tijelu i svaka od njih je prosječno nekoliko stotina aminokiselina, potrebne informacije bi trebale biti uistinu ogromne. Pohranjuje se (samo kao zapis na magnetskoj vrpci) u molekulama nukleinskih kiselina iz koje se sastoje geni. Cm . također nasljednost; NUKLEINSKE KISELINE.Aktivacija enzima. Polipeptidni lanac sintetiziran iz aminokiselina nije uvijek protein u svom konačnom obliku. Mnogi enzimi se prvo u obliku neaktivnih prekursora i ulaze u aktivni oblik tek nakon što je drugi enzim uklonjen na jednom od kraja nekoliko aminokiselina. U takvom neaktivnom obliku, neki od probavnih enzima su sintetizirani, na primjer, tripsin; Ovi enzimi se aktiviraju u probavnom traktu kao rezultat uklanjanja fragmenta kruga. Hormonski inzulin, čija se molekula u aktivnom obliku sastoji od dva kratka lanci, sintetizirana je u obliku jednog lanca, tzv. Proinzulin. Zatim se ukloni srednji dio ovog lanca, a preostali fragmenti su međusobno povezani, formirajući aktivnu molekulu hormona. Sofisticirani proteini formiraju se tek nakon što se određena kemijska skupina veže na protein, a enzim je često potreban za ovu vezu.Metabolički krug. Nakon hranjenja životinjskih aminokiselina označenih radioaktivnim ugljikom, dušikom ili vodikovim izotopom, naljepnica se brzo uključuje u svojim proteinima. Ako označene aminokiseline prestanu ući u tijelo, broj oznaka u proteinima počinje padati. Ovi eksperimenti pokazuju da se dobiveni proteini ne spašavaju u tijelu do kraja života. Svi oni, za nekoliko iznimaka, u dinamičkom stanju, stalno propadaju aminokiselinama, a zatim ponovno sintetizirani.

Neki se proteini raspadaju kada stanice umiru i unište. Konstantno se javlja, na primjer, s eritrocitima i epitelnim stanicama, oblaganje unutarnje crijevne površine. Osim toga, dezintegracija i prebivalište proteina nastavite i žive stanice. Čudno je, razgradnja proteina poznato je manje od o njihovoj sintezi. Međutim, jasno je da su proteolitički enzimi uključeni u propadanje, slični onima koji su proteini podijelili aminokiselinama u probavnom traktu.

Poluživot različitih proteina je raznolik - od nekoliko sati do mnogo mjeseci. Jedina iznimka su kolagenske molekule. Nakon formiranja, ostaju stabilni, a ne ažurirani i nisu zamijenjeni. Tijekom vremena, međutim, dio njihovih svojstava se mijenjaju, posebice elastičnost, a budući da se ne ažuriraju, posljedica toga je određena dobna izmjena, na primjer, na bobi na koži.

Sintetički proteini. Kemičari su dugo naučili polimerizirati aminokiseline, ali su aminokiseline spojene u ovom slučaju, tako da su proizvodi takve polimerizacije malo slični prirodnim. Istina, moguće je spojiti aminokiseline u određenom redoslijedu, što omogućuje dobivanje nekih biološki aktivnih proteina, posebno inzulin. Proces je prilično kompliciran i na takav je moguće dobiti samo one proteine \u200b\u200bu kojima se nalazi u stotinama aminokiselina u molekulama. Poželjno je sintetizirati ili istaknuti nukleotidnu sekvencu gena koja odgovara željenoj aminokiselinskoj sekvenci, a zatim unesite ovaj gen u bakteriju, koji će proizvesti veliku količinu željenog produkta replikacijom. Ova metoda, međutim, također ima svoje nedostatke. Cm . također genetski inženjering. Proteini i prehrana Kada se proteini u tijelu razgrađuju do aminokiselina, te aminokiseline mogu se ponovno upotrijebiti za sintezu proteina. U isto vrijeme, same aminokiseline su osjetljive na raspadanje, tako da nisu potpuno višedne. Također je jasno da u razdoblju rasta, tijekom trudnoće i ozdravljenja, sinteza proteina treba premašiti propadanje. Neki organizam proteina kontinuirano gube; To su proteini kose, noktiju i površinski sloj kože. Stoga, za sintezu proteina, svaki organizam treba primiti aminokiseline s hranom. Zelene biljke sintetiziraju od2 , Voda i amonijak ili nitrati su sve 20 aminokiselina naiđenih u proteinima. Mnoge bakterije također mogu sintetizirati aminokiseline u prisutnosti šećera (ili nekog ekvivalenta) i fiksnog dušika, ali i šećera, u konačnici, opskrbljuju zelene biljke. Sposobnost životinje za sintezu aminokiseline je ograničena; Oni dobivaju aminokiseline, uzimajući zelene biljke ili druge životinje. U probavnom traktu, apsorbirani proteini se razdvajaju do aminokiselina, a potonji se apsorbiraju, a proteini karakteristični za ovaj organizam već se grade. Nema apsorbiranog proteina u strukturi tijela kao takva. Jedina iznimka je da u mnogim sisavcima, neke od majčinskih antitijela mogu biti u netaknutu obliku kako bi se kroz posteljicu u protoku krvi fetusa, a kroz majčinsko mlijeko (osobito u preživačima) da se prebacuju na novorođenče odmah nakon njegov izgled.Potrebu za proteinima. Jasno je da održavanje života, tijelo treba primiti neke proteine \u200b\u200bs hranom. Međutim, veličina ove potrebe ovisi o broju čimbenika. Tijelo treba hranu i kao izvor energije (kalorije), i kao materijal za izgradnju svojih struktura. Na prvom mjestu je potreba za energijom. To znači da kada ugljikohidrati i masti u prehrani nisu dovoljni, proteini hrane se ne koriste za sintetiziranje vlastitih proteina, ali kao izvor kalorija. Uz dugo gladovanje, čak i vlastiti proteini se troše na zadovoljstvo energetskih potreba. Ako su ugljikohidrati u prehrani dovoljno, potrošnja proteina može se smanjiti.Ravnoteža dušika. U prosjeku cca. 16% cjelokupne mase proteina je dušik. Kada su proteini aminokiselina podijeljeni, dušik koji se nalazi u njima izveden je iz tijela s urinom i (najmanje) uz naknadu u obliku različitih dušikovih spojeva. Stoga, dakle, procijeniti kvalitetu proteinske hrane, upotrijebite takav pokazatelj kao ravnotežu nitrata, tj. Razlika (u gramima) između količine dušika uđenog u tijelo i količinu dušika dobivenog dnevno. S normalnom prehranom u odrasloj osobi, te su količine jednake. U rastućem organizmu, količina dušika izvedenih manje od broja primljenih, tj. Ravnoteža je pozitivna. S nestašicom proteina u prehrani, ravnoteža je negativna. Ako su kalorije u prehrani dovoljna, ali proteini su potpuno odsutni u njemu, tijelo štedi proteine. Proterska razmjena usporava se i ponovno odlaganje aminokiselina u sintezi proteina dolazi s najvišom mogućom učinkovitošću. Međutim, gubici su neizbježni, a nitrogeni spojevi se još uvijek prikazuju s urinom i djelomično s izmetom. Količina dušika izvedenog iz tijela tijekom dana s bjelančevinama može poslužiti kao mjera dnevnog nedostatka proteina. Prirodno je pretpostaviti da unosom količine proteina ekvivalent ovom nedostatku u prehrani, može se obnoviti ravnoteža nitrata. Međutim, nije. Nakon što je primio takvu količinu proteina, tijelo počinje koristiti aminokiseline manje učinkovito, tako da postoji dodatna količina proteina za vraćanje ravnoteže dušika.

Ako količina proteina u prehrani premašuje potrebnu za održavanje dušične ravnoteže, onda se ne čini da ne štete. Višak aminokiselina se jednostavno koriste kao izvor energije. Kao posebno svijetli primjer, možete se odnositi na Eskimos koji konzumiraju male ugljikohidrate i oko deset puta više proteina nego što je potrebno za održavanje ravnoteže dušika. U većini slučajeva, međutim, upotreba proteina je neprofitabilan kao izvor energije, jer iz određene količine ugljikohidrata možete dobiti mnogo više kalorija nego iz iste količine proteina. U siromašnima, stanovništvo dobiva potrebne kalorije zbog ugljikohidrata i troši minimalnu količinu proteina.

Ako se dobivena kalorija kalorija dobije u obliku ne-proteinskih proizvoda, minimalna količina proteina koja osigurava da je dušična ravnoteža za odraslu osobu. 30 g dnevno. Otprilike toliko proteina nalazi se u četiri krušna kriška ili 0,5 l mlijeka. Optimalno se obično smatra nešto više; Preporuča se od 50 do 70 g.

Neophodne aminokiseline. Do sada se protein smatrao nečim. U međuvremenu, da bi se slijedila sinteza proteina, sve potrebne aminokiseline trebaju biti prisutne u tijelu. Neke od aminokiselina životinjskog organizma mogu sintetizirati. Oni se nazivaju zamjenjivi, jer ne moraju biti prisutni u prehrani, važno je samo da je općenito prihvaćanje proteina kao izvor dušika dovoljan; Zatim, s nedostatkom zamjenjivih aminokiselina, organizam ih može sintetizirati onima koji su prisutni u višku. Ostatak, "neophodne", aminokiseline se ne mogu sintetizirati i trebaju ući u tijelo s hranom. Za osobu, neophodni su valin, leucin, izolecin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, gindidin, lizin i arginin. (Iako se arginin može sintetizirati u tijelu, odnosi se na nezamjenjive aminokiseline, budući da se novorođenčeta i rastuća djeca formiraju u nedovoljnim količinama. S druge strane, za osobu zrele dobi, primitak nekih od tih aminokiselina s hranom može postati opcionalno.)

Ovaj popis neophodnih aminokiselina je također približno isti u drugim kralježnjacima, pa čak iu insektima. Prehrambena vrijednost proteina obično se određuje zamagljivanjem s rastućim štakorima i gledanje dobivanja težine životinja.

Nutritivna vrijednost proteina. Nutritivna vrijednost proteina određena je tako neophodnom aminokiselinom, koja nije dovoljna. Ovo ćemo ilustrirati na primjer. U proteinima našeg tijela sadrže prosječno ok. 2% triptofan (po težini). Pretpostavimo da je 10 g proteina koji sadrži 1% triptofan u prehrani, i da je dovoljno esencijalnih aminokiselina u njemu. U našem slučaju, 10 g ovog neispravnog proteina je u biti ekvivalentan 5 g punopravnih; Preostalih 5 g može poslužiti samo izvor energije. Imajte na umu da, budući da su aminokiseline u tijelu praktično nisu rezervirana, a kako bi se prikazala sinteza proteina, sve aminokiseline trebaju biti prisutni u isto vrijeme, učinak nastalih aminokiselina može se naći samo ako svi idu u tijelo u isto vrijeme. Prosječni sastav većine životinjskih proteina je blizu prosječnog sastava proteina ljudskog tijela, tako da aminokiselina neuspjeh jedva ugroženo je li naš obrok bogat takvim proizvodima kao što su meso, jaja, mlijeko i sir. Međutim, postoje proteini, na primjer želatina (proizvod za denaturaciju kolagena), koji sadrži vrlo malo esencijalnih aminokiselina. Biljne proteine, iako su i bolji želatini u tom smislu, također slabo neophodne aminokiseline; Osobito malo lizina i triptofana u njima. Ipak, čisto vegetarijanska prehrana ne može se smatrati štetnim, osim ako ne postoji nešto veća količina biljnih proteina dovoljnih da se osigura tijelo u esencijalnim aminokiselinama. Većina cijelog proteina nalazi se u biljkama u sjemenkama, posebno u sjemenkama pšenice i raznih mahunarki. Mi smo također bogati proteinima također mladi izbojci, na primjer, šparoge.Sintetički proteini u prehrani. Dodavanjem malih količina sintetskih esencijalnih aminokiselina ili proteina bogate proteinima na neispravne proteine, na primjer, kukuruzni proteini, moguće je značajno povećati nutritivnu vrijednost potonjeg, tj. Dakle, kako povećati količinu konzumiranja proteina. Druga mogućnost se sastoji od rastućih bakterija ili kvasca na ugljikovodicima nafte s dodatkom nitrata ili amonijaka kao izvora dušika. Mikrobni protein dobiven ovim stazom može poslužiti kao hrana za perad ili stoku, a možda i povremeno konzumira osoba. Treći, široko korišteni, metoda koristi karakteristike fiziologije preživača. U preživačima u početnom odjelu želuca, tzv. Ožiljak, živite posebne oblike bakterija i najjednostavljiva, koji pretvaraju neispravne biljne proteine \u200b\u200bu potpunije mikrobne proteine, a to, zauzvrat, nakon probave i usisavanja - pretvaraju se u životinjske proteine. Na feed stoke možete dodati ureu - jeftini sintetički spoj koji sadrži dušik. Mikroorganizmi koji borave u rubaru koriste dušik urea za pretvaranje ugljikohidrata (koji je znatno veći u hrani) u proteinu. Oko trećine ukupnog dušika u hrani stoke može teći kao urea, što je u osnovi određenu razinu sinteze kemijske proteine. U SAD-u, ova metoda igra važnu ulogu kao jednu od metoda dobivanja proteina. KNJIŽEVNOST MARRI R., Grenner D., Maes P., Rodell V. Biokemija čovjeka, Tt. 1-2. M., 1993.
Alberts B., Bray D., Lyus J. i drugi. Molekularne stanice biologije, Tt. 1-3. M., 1994.

Proteini su biopolimeri čiji su monomeri alfa-aminokiselinski ostaci međusobno povezani peptidnim vezama. Aminokiselinska sekvenca svakog proteina strogo je definirana, u živim organizmima šifrirana je genetskim kodom, na temelju čija se i biosinteza proteinskih molekula dolazi. U konstrukciji proteina sudjeluju 20 aminokiselina.

Odlikuju se sljedeći tipovi molekula proteina:

  1. Primarna. To je aminokiselinska sekvenca u linearnom lancu.
  2. Sekundarni. To je kompaktnije polaganje polipeptidnih lanaca s formiranjem vodikovih veza između peptidnih skupina. Postoje dvije verzije sekundarnog strukture - alfa spiralne i beta-nabore.
  3. Tercijarni. To je polaganje polipeptidnog lanca u svijetu. Istodobno se formiraju vodik, disulfidne veze i stabilizacija molekule se provodi zbog hidrofobnih i ionskih interakcija aminokiselinskih ostataka.
  4. Kvartarni. Protein se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca koji međusobno djeluju međusobno ne-kovalentnim vezama.

Prema tome, polipeptidni lanac je spojen u određenom slijedu, od kojih su odvojeni dijelovi presavijeni u spil ili tvore nabore. Takvi elementi sekundarnih struktura čine globula, formirajući tercijarnu strukturu proteina. Odvojeni globule međusobno djeluju, formiraju kompleksne komplekse proteina s kvartarnom strukturom.

Klasifikacija proteina

Postoji nekoliko kriterija za koje možete klasificirati proteinske veze. Pripravak razlike jednostavne i složene proteine. Sofisticiran proteinske tvari Sadrže u svom sastavu nehumunikacijske skupine čija kemijska priroda može biti različita. Ovisno o tome, dodijelite:

  • glikoproteini;
  • lipoproteini;
  • nukleoproteini;
  • metaloproteidi;
  • fosfoprotein;
  • kromoproteis.

Tu je i klasifikacija ukupne vrste strukture:

  • fibrillar;
  • globularno;
  • membrana.

Proteini se nazivaju jednostavni (jedno-komponentni) proteini koji se sastoje samo od aminokiselinskih ostataka. Ovisno o topljivosti, podijeljeni su u sljedeće skupine:

Takva klasifikacija nije u potpunosti točna, jer prema najnovijim istraživanjima, mnogi jednostavni proteini povezani su s minimalnim brojem ne-proteinskih spojeva. Dakle, neki proteini uključuju pigmente, ugljikohidrate, ponekad lipide, što ih čini sličnijim složenim molekulama proteina.

Problemi s fizikalnim proteinima

Fizikokemijska svojstva proteina posljedica je sastava i broja aminokiselinskih ostataka uključenih u njihove molekule. Molekularne težine polipeptida fluktuiraju: od nekoliko tisuća do milijuna i više. Kemijska svojstva proteinskih molekula su raznolike, uključuje amfoteritet, topljivost, kao i sposobnost određivanja.

Amfoteritet

Budući da sastav proteina uključuje kisele i bazične aminokiseline, uvijek u sastavu molekula bit će slobodne kisele i slobodne glavne skupine (rashladna sredstva i NN3 +). Naknada se određuje omjerom osnovnih i kiselih aminokiselinskih skupina. Zbog toga se proteini napuni "+", ako se pH smanjuje, i obrnuto, "-", ako se pH povećava. U slučaju kada pH odgovara izoelektričnoj točki, molekula proteina imat će nultu. AmPhoteritet je važna za provedbu bioloških funkcija, od kojih je jedan održava razinu pH u krvi.

Topljivost

Klasifikacija proteina s nekretninama topivosti već je dano gore. Topljivost proteinskih tvari u vodi objašnjava se dva čimbenika:

  • punjenje i uzajamno odbijanje molekula proteina;
  • formiranje hidratske ljuske oko proteina - vodenih dipola interakciju s napunjenim skupinama na vanjskoj strani globule.

Denaturacija

Fizikalno-kemijska svojstva denaturacije je proces uništenja sekundarnog, tercijarne strukture proteinskih molekula pod utjecajem brojnih čimbenika: temperaturu, djelovanje alkohola, soli teških metala, kiselina i drugih kemijskih sredstava.

Važno! Primarna struktura na denaturaciji nije uništena.

Kemijska svojstva proteina, visokokvalitetne reakcije, jednadžbe reakcije

Kemijska svojstva proteina mogu se razmotriti na primjeru reakcija njihove visokokvalitetne detekcije. Kvalitativne reakcije omogućuju vam da odredite prisutnost peptidne skupine u vezi:

1. Xantoprotein. Pod djelovanjem na proteine \u200b\u200bdušične kiseline visoke koncentracije, nastaje talog, koji, kada se zagrijava, dobiva žutu boju.

2. Biouret. Pod djelovanjem, složeni spojevi između bakrenih iona i polipeptida formiraju se na blago alkalnoj otopini bakra sulfata, koji je popraćen otopinom u ljubičastoj plavoj boji. Reakcija se koristi u kliničkoj praksi kako bi se odredila koncentracija proteina u serumu i drugim biološkim tekućinama.

Još jedna glavna kemijska imovina je detekcija sumpora u proteinskim spojevima. U tu svrhu, otopina alkalne proteine \u200b\u200bzagrijava se s olovnim soli. U tom slučaju dobije se crnog taloga koji sadrži olovni sulfid.

Biološka vrijednost proteina

Zbog fizičkih i kemijskih svojstava, proteini obavljaju veliki broj bioloških funkcija, a popis uključuje:

  • katalitički (proteini-enzimi);
  • transport (hemoglobin);
  • strukturni (keratin, elastin);
  • kontraktil (aktin, miozin);
  • zaštitni (imunoglobulini);
  • signal (molekule receptora);
  • hormonski (inzulin);
  • energija.

Proteini su važni za ljudsko tijelo, budući da su uključeni u formiranje stanica, osiguravaju kraticu mišića kod životinja, a mnogi kemijski spojevi se prenose zajedno s serumom. Osim toga, proteinske molekule su izvor esencijalnih aminokiselina i provode zaštitnu funkciju, koja sudjeluje u razvoju antitijela i formiranju imuniteta.

Top 10 malo poznate činjenice o proteinima

  1. Proteini su počeli proučavati od 1728. godine, tada je talijanski Jacopo Bartolome Beckari dodijelio protein brašna.
  2. Rekombinantni proteini su sada rasprostranjeni. Oni se sintetiziraju mijenjanjem genoma bakterija. Konkretno, na takav način, dobiveni su inzulin, faktori rasta i drugi proteinski spojevi koji se koriste u medicini.
  3. Antarktička riba otkrila je molekule proteina koje sprečavaju smrzavanje krvi.
  4. Protein od smolina karakterizira savršena elastičnost i temelj je mjesta pričvršćivanja krila insekata.
  5. Tijelo ima jedinstvene šipere špente koji su u stanju vratiti ispravnu prirodnu tercijarnu ili kvartarnu strukturu drugih proteinskih spojeva.
  6. U jezgri stanice postoje histoni - proteini koji sudjeluju u kompaktiji kromatina.
  7. Molekularna priroda antitijela - posebni zaštitni proteini (imunoglobulini) - počeli su aktivno učiti od 1937. godine. TOSELIUS i kupus koristi elektroforezu i dokazali da imunizirane životinje pojačale su gama frakciju, a nakon apsorpcije seruma, provocirajući antigen, distribucija proteina u frakcijama je vraćeno na sliku netaknute životinje.
  8. Protein jaja je svijetli primjer provedbe proteinskih molekula sigurnosne funkcije.
  9. U molekuli kolagena, svaki treći aminokiselinski ostatak se formira glicinom.
  10. U sastavu glikoproteina, 15-20% je ugljikohidrata, i u sastavu proteoglikana njihov udio je 80-85%.

Zaključak

Proteini su najsloženiji spojevi, bez kojih je teško predstaviti vitalnu aktivnost bilo kojeg organizma. Izolirano je više od 5000 proteinskih molekula, ali svaki pojedinac ima svoj vlastiti skup proteina i razlikuje se od drugih pojedinaca njegove vrste.

Najvažnija kemijska i fizikalna svojstva proteina Ažurirano: 21. ožujka 2019. autora: Znanstveni članci.ru.