Οι επαναλαμβανόμενες μονάδες πρωτεϊνών ονομάζονται. Η δομή των πρωτεϊνών. Λειτουργική ομάδα σε ρίζα αμινοξέων

Οργανικές ουσίες.Οι ζωντανοί οργανισμοί, εκτός από τους ανόργανους, περιλαμβάνουν και μια ποικιλία από οργανική ύλη. Οι οργανικές ουσίες των ζωντανών όντων σχηματίζονται κυρίως από τέσσερα χημικά στοιχεία, που ονομάζεται βιογενής: άνθρακας, υδρογόνο, οξυγόνο και άζωτο. Στις πρωτεΐνες, στα στοιχεία αυτά προστίθεται θείο και στα νουκλεϊκά οξέα προστίθεται φώσφορος.

Η ποικιλομορφία της οργανικής ύλης καθορίζεται σε μεγάλο βαθμό από τον άνθρακα. Αυτό το στοιχείο ευχαριστεί μοναδικές ιδιότητεςαποτελεί τη χημική βάση της ζωής. Μπορεί να σχηματίσει ομοιοπολικούς δεσμούς με πολλά άτομα και τις ομάδες τους, σχηματίζοντας αλυσίδες και δακτυλίους που συνθέτουν έναν σκελετό διαφορετικής σύνθεσης, δομής, μήκους και σχήματος οργανικά μόρια. Αυτά, με τη σειρά τους, σχηματίζουν σύνθετα χημικές ενώσεις, που διαφέρουν ως προς τη δομή και τις λειτουργίες. Ο κύριος λόγος για την ποικιλομορφία των οργανικών μορίων δεν είναι τόσο η διαφορά στα άτομα που τα αποτελούν, αλλά η διαφορετική σειρά με την οποία είναι διατεταγμένα στο μόριο.

Έννοια των βιοπολυμερών.Σε έναν ζωντανό οργανισμό, οι οργανικές ουσίες αντιπροσωπεύονται είτε από μικρά μόρια με σχετικά χαμηλό μοριακό βάρος είτε από μεγάλα μακρομόρια. Οι ενώσεις χαμηλού μοριακού βάρους περιλαμβάνουν αμινοξέα, σάκχαρα, οργανικά οξέα, αλκοόλες, βιταμίνες κ.λπ.

Οι πρωτεΐνες, οι πολυσακχαρίτες και τα νουκλεϊκά οξέα είναι κυρίως δομές με υψηλό μοριακό βάρος. Γι' αυτό λέγονται μακρομόρια(από τα ελληνικά μακροεντολή- μεγάλο). Έτσι, το μοριακό βάρος των περισσότερων πρωτεϊνών είναι από 5000 έως 1.000.000. Υψηλό μοριακό βάρος ΟΡΓΑΝΙΚΕΣ ΕΝΩΣΕΙΣ– πρωτεΐνες, νουκλεϊκά οξέα, πολυσακχαρίτες, τα μόρια των οποίων αποτελούνται από μεγάλη ποσότηταίδιο ή διαφορετικό χημική δομήονομάζονται επαναλαμβανόμενες μονάδες βιοπολυμερή(από τα ελληνικά bios- ζωή και πολιτική– πολυάριθμα). Τα απλά μόρια από τα οποία αποτελούνται τα βιοπολυμερή ονομάζονται μονομερή. Τα μονομερή των πρωτεϊνών είναι αμινοξέα, τα μονομερή των πολυσακχαριτών είναι μονοσακχαρίτες και τα μονομερή των νουκλεϊκών οξέων είναι νουκλεοτίδια. Τα μακρομόρια αποτελούν περίπου το 90% της ξηρής μάζας του κυττάρου.

Αυτό το κεφάλαιο εξετάζει και τις τρεις κατηγορίες μακρομορίων και τις μονομερείς μονάδες τους. Έχουν προστεθεί λιπίδια - μόρια, κατά κανόνα, πολύ μικρότερα από τα βιοπολυμερή, αλλά και που εκτελούν λειτουργίες στο σώμα.

Μια ειδική ομάδα οργανικών ουσιών είναι βιολογικά δραστικές ουσίες: Ένζυμα, ορμόνες, βιταμίνες κ.λπ. Έχουν διαφορετική δομή. επηρεάζουν το μεταβολισμό και τη μετατροπή της ενέργειας.

Στα κύτταρα διαφορετικών ομάδων οργανισμών η περιεκτικότητα σε ορισμένες οργανικές ενώσεις είναι διαφορετική. Για παράδειγμα, οι πρωτεΐνες και τα λίπη κυριαρχούν στα ζωικά κύτταρα, ενώ οι υδατάνθρακες κυριαρχούν στα φυτικά κύτταρα. Ωστόσο, σε διαφορετικά κύτταρα ορισμένες οργανικές ενώσεις εκτελούν παρόμοιες λειτουργίες.

σκίουροι.Στους ζωντανούς οργανισμούς, οι πρωτεΐνες παίζουν τον πρωταγωνιστικό ρόλο μεταξύ των μακρομορίων όσον αφορά τη λειτουργική τους σημασία. Οι πρωτεΐνες είναι κυρίαρχες και ποσοτικές σε πολλούς οργανισμούς. Έτσι, στο σώμα των ζώων αποτελούν το 40-50%, στο σώμα των φυτών - 20-35% της ξηρής μάζας τους. Οι πρωτεΐνες είναι ετεροπολυμερή των οποίων τα μονομερή είναι αμινοξέα.

Τα αμινοξέα είναι τα «δομικά στοιχεία» των μορίων πρωτεΐνης.Αμινοξέα - οργανικές ενώσεις που περιέχουν τόσο μια αμινομάδα (–NH), η οποία χαρακτηρίζεται από βασικές ιδιότητες, όσο και μια ομάδα καρβοξυλίου (–COOH) με όξινες ιδιότητες. Η αμινομάδα και οι καρβοξυλομάδες συνδέονται με το ίδιο άτομο άνθρακα (Εικ.). Σύμφωνα με αυτό το χαρακτηριστικό, όλα τα αμινοξέα είναι παρόμοια μεταξύ τους. Τα περισσότερα αμινοξέα που σχηματίζουν πρωτεΐνες έχουν μία καρβοξυλομάδα και μία αμινομάδα. αυτά τα αμινοξέα ονομάζονται ουδέτερος.

Μέρος ενός μορίου που ονομάζεται ριζικό (R) διαφορετικά αμινοξέα έχουν διαφορετικές δομές (Εικ.). Η ρίζα διαφορετικών αμινοξέων μπορεί να είναι μη πολική ή πολική (φορτισμένη ή αφόρτιστη), υδρόφοβη ή υδρόφιλη, γεγονός που δίνει στις πρωτεΐνες ορισμένες ιδιότητες. Εκτός από τα ουδέτερα, υπάρχουν βασικά αμινοξέα- με περισσότερες από μία αμινομάδες, καθώς και όξινα αμινοξέα- με περισσότερες από μία καρβοξυλικές ομάδες. Η παρουσία μιας επιπλέον αμινο ή υδροξυλικής ομάδας επηρεάζει τις ιδιότητες της ρίζας. Όλες οι ιδιότητες των ριζών αμινοξέων παίζουν καθοριστικό ρόλο στο σχηματισμό της χωρικής δομής της πρωτεΐνης.

Ο συνολικός αριθμός των γνωστών αμινοξέων είναι περίπου 200 και μόνο 20 τύποι εμπλέκονται στο σχηματισμό φυσικών πρωτεϊνών. Αυτά τα αμινοξέα ονομάζονται σχηματισμού πρωτεΐνης(Πίνακας 2, ο πίνακας δείχνει τα πλήρη και συντετμημένα ονόματα των αμινοξέων, όχι για απομνημόνευση).

Πίνακας 2. Βασικά αμινοξέα και οι συντομογραφίες τους

Τα φυτά και τα βακτήρια μπορούν να συνθέσουν όλα τα αμινοξέα που χρειάζονται από τα πρωτογενή προϊόντα της φωτοσύνθεσης. Οι άνθρωποι και τα ζώα δεν είναι σε θέση να συνθέσουν όλα τα αμινοξέα, επομένως τα λεγόμενα απαραίτητα αμινοξέαθα πρέπει να παραλαμβάνονται έτοιμα με φαγητό.

Τα απαραίτητα αμινοξέα για τον άνθρωπο είναι: λυσίνη, βαλίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, θρεονίνη, φαινυλαλανίνη, τρυπτοφάνηΚαι μεθειονίνη; για τα παιδιά είναι επίσης απαραίτητες αργινίνηΚαι ιστιδίνη. Οι πρωτεΐνες των τροφίμων που περιέχουν όλα τα απαραίτητα αμινοξέα ονομάζονται πλήρης, Σε αντίθεση με ανάπηρος, τα οποία στερούνται ορισμένα απαραίτητα αμινοξέα.

Η παρουσία τόσο βασικών όσο και όξινων ομάδων σε ένα αμινοξύ καθορίζει την αμφοτερικότητα και την υψηλή αντιδραστικότητα τους. Αμινο ομάδα

Το (–NH 2) ενός αμινοξέος μπορεί να αλληλεπιδράσει με την καρβοξυλική ομάδα (–COOH) ενός άλλου αμινοξέος, απελευθερώνοντας ένα μόριο νερού. Το μόριο που προκύπτει είναι διπεπτίδιο (Εικ.), και ονομάζεται ο δεσμός –CO-NH– πεπτίδιο. Στο ένα άκρο του μορίου του διπεπτιδίου υπάρχει μια ελεύθερη αμινομάδα και στο άλλο υπάρχει μια καρβοξυλική ομάδα. Χάρη σε αυτό, το διπεπτίδιο μπορεί να προσκολλήσει άλλα αμινοξέα στον εαυτό του, σχηματίζοντας ολιγοπεπτίδια. Εάν πολλά αμινοξέα (περισσότερα από δέκα) συνδέονται με αυτόν τον τρόπο, σχηματίζεται μια μακριά αλυσίδα - πολυπεπτίδιο.

Τα πεπτίδια παίζουν σημαντικό ρόλο στο σώμα. Πολλά ολιγο- και πολυπεπτίδια είναι ορμόνες, αντιβιοτικά και τοξίνες.

Τα ολιγοπεπτίδια περιλαμβάνουν, για παράδειγμα, τις ορμόνες της υπόφυσης ωκυτοκίνη και βαζοπρεσίνη, καθώς και βραδυκινίνη (πεπτίδιο πόνου) και ορισμένα οπιούχα (ανθρώπινα «φυσικά φάρμακα») που δρουν ως αναλγητικά. Τακτική χρήση Η χρήση ναρκωτικών είναι πολύ επικίνδυνη, καταστρέφει το σύστημα οπιούχων του σώματος, έτσι ένας εθισμένος χωρίς δόση ναρκωτικών βιώνει έντονο πόνο - «απόσυρση». Τα ολιγοπεπτίδια περιλαμβάνουν ορισμένα αντιβιοτικά, για παράδειγμα, gramicidin S.

Οι ορμόνες (ινσουλίνη, αδρενοκορτικοτροπική ορμόνη κ.λπ.), τα αντιβιοτικά (γραμικιδίνη Α), οι τοξίνες (τοξίνη διφθερίτιδας) είναι επίσης πολυπεπτίδια.

Οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες μπορεί να είναι πολύ μεγάλες και περιλαμβάνουν μια μεγάλη ποικιλία συνδυασμών αμινοξέων. Τα πολυπεπτίδια, το μόριο των οποίων περιέχει από 50 έως πολλές χιλιάδες υπολείμματα αμινοξέων με μοριακό βάρος πάνω από 6000, ονομάζονται πρωτεΐνες.

Κάθε συγκεκριμένη πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από αυστηρά σταθερή σύνθεση και αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων.

Επίπεδα οργάνωσης ενός μορίου πρωτεΐνης.Τα μόρια πρωτεΐνης μπορούν να λάβουν διαφορετικές χωρικές μορφές – διαμόρφωση, που αντιπροσωπεύουν τέσσερα επίπεδα της οργάνωσής τους (Εικ.)

Μια αλυσίδα πολλών υπολειμμάτων αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς είναι πρωτογενής δομήμόριο πρωτεΐνης. Είναι η πιο σημαντική δομή καθώς καθορίζει τη μορφή, τις ιδιότητες και τις λειτουργίες της. Με βάση την πρωτογενή δομή, δημιουργούνται άλλοι τύποι δομών. Αυτή η δομή είναι που κωδικοποιείται στο μόριο του DNA. Κάθε μεμονωμένη πρωτεΐνη στο σώμα έχει μια μοναδική πρωτογενή δομή. Όλα τα μόρια μιας συγκεκριμένης μεμονωμένης πρωτεΐνης (για παράδειγμα, η λευκωματίνη) έχουν την ίδια εναλλαγή υπολειμμάτων αμινοξέων, η οποία διακρίνει τη λευκωματίνη από οποιαδήποτε άλλη μεμονωμένη πρωτεΐνη. Η ποικιλομορφία της πρωτογενούς δομής καθορίζεται από τη σύνθεση, την ποσότητα και τη σειρά των υπολειμμάτων αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα.

Δευτερεύουσα δομή Οι πρωτεΐνες προκύπτουν ως αποτέλεσμα του σχηματισμού δεσμών υδρογόνου μεταξύ του ατόμου υδρογόνου των ομάδων ΝΗ και του ατόμου οξυγόνου των ομάδων CO διαφορετικών υπολειμμάτων αμινοξέων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Η πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι στριμμένη σε μια σπείρα. Αν και οι δεσμοί υδρογόνου είναι αδύναμοι, λόγω του σημαντικού αριθμού τους εξασφαλίζουν τη σταθερότητα αυτής της δομής. Τα μόρια πρωτεΐνης κερατίνης έχουν εντελώς ελικοειδή διαμόρφωση. Είναι η δομική πρωτεΐνη των μαλλιών, της γούνας, των νυχιών, των φτερών και των κεράτων. είναι μέρος του εξωτερικού στρώματος του δέρματος των σπονδυλωτών. Εκτός από την κερατίνη, η ελικοειδής δευτερογενής δομή είναι χαρακτηριστική των ινιδιακών πρωτεϊνών (που μοιάζουν με νήματα), όπως η μυοσίνη, το ινωδογόνο και το κολλαγόνο.

Η δευτερογενής δομή της πρωτεΐνης, εκτός από την έλικα, μπορεί να αντιπροσωπεύεται από ένα διπλωμένο στρώμα. Στο διπλωμένο στρώμα, πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες (ή τμήματα μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας) βρίσκονται παράλληλα, σχηματίζοντας μια επίπεδη διαμόρφωση διπλωμένη σαν ακορντεόν (Εικ. b6). Για παράδειγμα, η πρωτεΐνη ινώδες, η οποία αποτελεί το μεγαλύτερο μέρος της ίνας μεταξιού που εκκρίνεται από τους μεταξοεκκρινόμενους αδένες της κάμπιας του μεταξοσκώληκα κατά την ύφανση των κουκουλιών, έχει μια δευτερεύουσα δομή με τη μορφή διπλωμένου στρώματος.

Τριτογενής δομήδημιουργείται από δεσμούς S-S («δισουλφιδικές γέφυρες») μεταξύ υπολειμμάτων κυστεΐνης (ένα αμινοξύ που περιέχει θείο), καθώς και υδρογόνου, ιοντικών και άλλων αλληλεπιδράσεων. Η τριτογενής δομή καθορίζει την ειδικότητα των μορίων πρωτεΐνης και τη βιολογική τους δράση. Πρωτεΐνες όπως η μυοσφαιρίνη (μια πρωτεΐνη που βρίσκεται στους μύες· εμπλέκεται στη δημιουργία αποθεμάτων οξυγόνου) και η θρυψίνη (ένα ένζυμο που διασπά τις πρωτεΐνες στα έντερα) έχουν τριτοταγή δομή.

Σε ορισμένες περιπτώσεις, πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες με τριτοταγή δομή συνδυάζονται σε ένα ενιαίο σύμπλοκο, σχηματίζοντας έτσι τεταρτοταγής δομή. Σε αυτό, οι πρωτεϊνικές υπομονάδες δεν είναι ομοιοπολικά συνδεδεμένες και η ισχύς εξασφαλίζεται από την αλληλεπίδραση ασθενών διαμοριακών δυνάμεων. Για παράδειγμα, η τεταρτοταγής δομή είναι χαρακτηριστική της πρωτεΐνης αιμοσφαιρίνης, η οποία αποτελείται από τέσσερις πρωτεϊνικές υπομονάδες και ένα μη πρωτεϊνικό μέρος - την αίμη.

μικρό 1. Τι είναι οι πρωτεΐνες; 2. Ποια είναι η δομή των πρωτεϊνών; 3. Τι είναι τα αμινοξέα; 4. Πώς συνδέονται τα αμινοξέα για να σχηματίσουν μια πολυπεπτιδική αλυσίδα; 5. Ποια επίπεδα δομικής οργάνωσης των πρωτεϊνών υπάρχουν; 6. Οι οποίες χημικοί δεσμοίπροσδιορίζει διαφορετικά επίπεδα δομικής οργάνωσης των μορίων πρωτεΐνης; 7. Υπάρχουν τρεις τύποι αμινοξέων A.B.C. Πόσες παραλλαγές πολυπεπτιδικών αλυσίδων που αποτελούνται από πέντε αμινοξέα μπορούν να κατασκευαστούν; Τα πολυπεπτίδια θα έχουν τις ίδιες ιδιότητες;

Όπως γνωρίζετε, οι πρωτεΐνες είναι η βάση για την προέλευση της ζωής στον πλανήτη μας. Αλλά ήταν το συνενωμένο σταγονίδιο, που αποτελείται από μόρια πεπτιδίου, που έγινε η βάση για την προέλευση των ζωντανών όντων. Αυτό είναι αναμφισβήτητο, επειδή η ανάλυση της εσωτερικής σύνθεσης οποιουδήποτε εκπροσώπου βιομάζας δείχνει ότι αυτές οι ουσίες υπάρχουν σε όλα: φυτά, ζώα, μικροοργανισμούς, μύκητες, ιούς. Επιπλέον, είναι πολύ διαφορετικοί και μακρομοριακού χαρακτήρα.

Αυτές οι δομές έχουν τέσσερα ονόματα, όλα είναι συνώνυμα:

πρωτεΐνες;
πρωτεΐνες;
πολυπεπτίδια;
πεπτίδια.

Μόρια πρωτεΐνης

Ο αριθμός τους είναι πραγματικά αμέτρητος. Σε αυτή την περίπτωση, όλα τα μόρια πρωτεΐνης μπορούν να χωριστούν σε δύο μεγάλες ομάδες:

απλό - αποτελείται μόνο από αλληλουχίες αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.
σύνθετο - η δομή και η δομή της πρωτεΐνης χαρακτηρίζονται από πρόσθετες πρωτολυτικές (προσθετικές) ομάδες, που ονομάζονται επίσης συμπαράγοντες.

Ταυτόχρονα, τα πολύπλοκα μόρια έχουν επίσης τη δική τους ταξινόμηση.

Διαβάθμιση σύνθετων πεπτιδίων

Οι γλυκοπρωτεΐνες είναι στενά συγγενείς ενώσεις πρωτεΐνης και υδατανθράκων. Προσθετικές ομάδες βλεννοπολυσακχαριτών υφαίνονται στη δομή του μορίου.
Οι λιποπρωτεΐνες είναι μια σύνθετη ένωση πρωτεΐνης και λιπιδίου.
Μεταλλοπρωτεΐνες - ιόντα μετάλλων (σίδηρος, μαγγάνιο, χαλκός και άλλα) δρουν ως προσθετική ομάδα.
Οι νουκλεοπρωτεΐνες είναι η σύνδεση μεταξύ πρωτεΐνης και νουκλεϊκών οξέων (DNA, RNA).
Φωσφοπρωτεΐνες - διαμόρφωση μιας πρωτεΐνης και ενός υπολείμματος ορθοφωσφορικού οξέος.
Οι χρωμοπρωτεΐνες μοιάζουν πολύ με τις μεταλλοπρωτεΐνες, ωστόσο, το στοιχείο που αποτελεί μέρος της προσθετικής ομάδας είναι ένα ολόκληρο έγχρωμο σύμπλεγμα (κόκκινο - αιμοσφαιρίνη, πράσινο - χλωροφύλλη κ.λπ.).

Σε κάθε εξεταζόμενη ομάδα, η δομή και οι ιδιότητες των πρωτεϊνών είναι διαφορετικές. Οι λειτουργίες που εκτελούν ποικίλλουν επίσης ανάλογα με τον τύπο του μορίου.

Χημική δομή πρωτεϊνών

Από αυτή την άποψη, οι πρωτεΐνες είναι μια μακρά, τεράστια αλυσίδα υπολειμμάτων αμινοξέων που συνδέονται μεταξύ τους με συγκεκριμένους δεσμούς που ονομάζονται πεπτιδικοί δεσμοί. Οι κλάδοι που ονομάζονται ρίζες εκτείνονται από τις πλευρικές δομές των οξέων. Αυτή η μοριακή δομή ανακαλύφθηκε από τον E. Fischer στις αρχές του 21ου αιώνα.

Αργότερα, οι πρωτεΐνες, η δομή και οι λειτουργίες των πρωτεϊνών μελετήθηκαν λεπτομερέστερα. Έγινε σαφές ότι υπάρχουν μόνο 20 αμινοξέα που σχηματίζουν τη δομή του πεπτιδίου, αλλά μπορούν να συνδυαστούν με διάφορους τρόπους. Εξ ου και η ποικιλομορφία των πολυπεπτιδικών δομών. Επιπλέον, στη διαδικασία της ζωής και στην εκτέλεση των λειτουργιών τους, οι πρωτεΐνες είναι σε θέση να υποστούν έναν αριθμό χημικών μετασχηματισμών. Ως αποτέλεσμα, αλλάζουν τη δομή και εμφανίζεται ένας εντελώς νέος τύπος σύνδεσης.

Για να σπάσετε τον πεπτιδικό δεσμό, δηλαδή να διαταράξετε την πρωτεΐνη και τη δομή των αλυσίδων, πρέπει να επιλέξετε πολύ αυστηρές συνθήκες (υψηλές θερμοκρασίες, οξέα ή αλκάλια, καταλύτης). Αυτό οφείλεται στην υψηλή αντοχή στο μόριο, δηλαδή στην πεπτιδική ομάδα.

Η ανίχνευση της δομής της πρωτεΐνης στο εργαστήριο πραγματοποιείται χρησιμοποιώντας την αντίδραση διουρίας - έκθεση σε πρόσφατα καταβυθισμένο πολυπεπτίδιο (II). Το σύμπλεγμα της πεπτιδικής ομάδας και του ιόντος χαλκού δίνει ένα λαμπερό μωβ χρώμα.

Υπάρχουν τέσσερις κύριοι δομικοί οργανισμοί, καθένας από τους οποίους έχει τα δικά του δομικά χαρακτηριστικά πρωτεϊνών.

Επίπεδα οργάνωσης: πρωτογενής δομή

Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, ένα πεπτίδιο είναι μια αλληλουχία υπολειμμάτων αμινοξέων με ή χωρίς εγκλείσματα, συνένζυμα. Έτσι, το πρωταρχικό είναι η δομή ενός μορίου που είναι φυσικά, φυσικά, αληθινά αμινοξέα συνδεδεμένα με πεπτιδικούς δεσμούς, και τίποτα περισσότερο. Δηλαδή ένα πολυπεπτίδιο με γραμμική δομή. Επιπλέον, τα δομικά χαρακτηριστικά των πρωτεϊνών αυτού του τύπου είναι ότι ένας τέτοιος συνδυασμός οξέων είναι καθοριστικός για την εκτέλεση των λειτουργιών του μορίου πρωτεΐνης. Χάρη στην παρουσία αυτών των χαρακτηριστικών, είναι δυνατό όχι μόνο να προσδιοριστεί ένα πεπτίδιο, αλλά και να προβλεφθούν οι ιδιότητες και ο ρόλος ενός εντελώς νέου, που δεν έχει ακόμη ανακαλυφθεί. Παραδείγματα πεπτιδίων με φυσική πρωτογενή δομή είναι η ινσουλίνη, η πεψίνη, η χυμοθρυψίνη και άλλα.

Δευτερεύουσα διαμόρφωση

Η δομή και οι ιδιότητες των πρωτεϊνών αυτής της κατηγορίας ποικίλλουν κάπως. Μια τέτοια δομή μπορεί να σχηματιστεί αρχικά από τη φύση ή όταν η κύρια εκτίθεται σε σοβαρή υδρόλυση, θερμοκρασία ή άλλες συνθήκες.

Αυτή η διαμόρφωση έχει τρεις ποικιλίες:

Ομαλές, κανονικές, στερεοκανονικές στροφές, κατασκευασμένες από υπολείμματα αμινοξέων, που στρίβουν γύρω από τον κύριο άξονα της σύνδεσης. Διατηρούνται μαζί μόνο από αυτά που προκύπτουν μεταξύ του οξυγόνου μιας πεπτιδικής ομάδας και του υδρογόνου μιας άλλης ομάδας. Επιπλέον, η δομή θεωρείται σωστή λόγω του γεγονότος ότι οι στροφές επαναλαμβάνονται ομοιόμορφα κάθε 4 συνδέσμους. Μια τέτοια δομή μπορεί να είναι είτε αριστερόχειρας είτε δεξιόχειρας. Αλλά στις περισσότερες γνωστές πρωτεΐνες κυριαρχεί το δεξιοστροφικό ισομερές. Τέτοιες διαμορφώσεις ονομάζονται συνήθως δομές άλφα.
Η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνών του επόμενου τύπου διαφέρει από την προηγούμενη στο ότι σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου όχι μεταξύ υπολειμμάτων δίπλα σε μια πλευρά του μορίου, αλλά μεταξύ πολύ απομακρυσμένων και σε αρκετά μεγάλη απόσταση. Για το λόγο αυτό, ολόκληρη η δομή παίρνει τη μορφή πολλών κυματιστών πολυπεπτιδικών αλυσίδων που μοιάζουν με φίδια. Υπάρχει ένα χαρακτηριστικό που πρέπει να παρουσιάζει μια πρωτεΐνη. Η δομή των αμινοξέων στα κλαδιά πρέπει να είναι όσο το δυνατόν πιο σύντομη, όπως η γλυκίνη ή η αλανίνη, για παράδειγμα. Αυτός ο τύπος δευτερεύουσας διαμόρφωσης ονομάζεται φύλλα βήτα για την ικανότητά τους να κολλούν μεταξύ τους για να σχηματίσουν μια κοινή δομή.
Η βιολογία αναφέρεται στον τρίτο τύπο δομής πρωτεΐνης ως σύνθετα, ετερογενώς διάσπαρτα, διαταραγμένα θραύσματα που δεν έχουν στερεοκανονικότητα και είναι ικανά να αλλάζουν δομή υπό την επίδραση εξωτερικών συνθηκών.

Δεν έχουν εντοπιστεί παραδείγματα πρωτεϊνών που έχουν φυσικά δευτερεύουσα δομή.

Τριτοβάθμια εκπαίδευση

Αυτή είναι μια αρκετά περίπλοκη διαμόρφωση που ονομάζεται "σφαιρίδιο". Τι είναι αυτή η πρωτεΐνη; Η δομή του βασίζεται στη δευτερογενή δομή, ωστόσο, προστίθενται νέοι τύποι αλληλεπιδράσεων μεταξύ των ατόμων των ομάδων και ολόκληρο το μόριο φαίνεται να διπλώνεται, εστιάζοντας έτσι στο γεγονός ότι οι υδρόφιλες ομάδες κατευθύνονται στο σφαιρίδιο και οι υδρόφοβες τα εξωτερικά.

Αυτό εξηγεί το φορτίο του μορίου πρωτεΐνης σε κολλοειδή διαλύματα νερού. Τι είδους αλληλεπιδράσεις υπάρχουν εδώ;

Δεσμοί υδρογόνου - παραμένουν αμετάβλητοι μεταξύ των ίδιων τμημάτων όπως στη δευτερεύουσα δομή.
αλληλεπιδράσεις - συμβαίνουν όταν το πολυπεπτίδιο διαλύεται σε νερό.
Οι ιοντικές έλξεις σχηματίζονται μεταξύ διαφορετικών φορτισμένων ομάδων υπολειμμάτων αμινοξέων (ρίζες).
Ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις - μπορεί να δημιουργηθούν μεταξύ συγκεκριμένων όξινων θέσεων - μορίων κυστεΐνης, ή μάλλον, των ουρών τους.

Έτσι, η σύνθεση και η δομή των πρωτεϊνών με τριτοταγή δομή μπορεί να περιγραφεί ως πολυπεπτιδικές αλυσίδες διπλωμένες σε σφαιρίδια, διατηρώντας και σταθεροποιώντας τη διαμόρφωσή τους λόγω ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΟΙ ΤΥΠΟΙχημικές αλληλεπιδράσεις. Παραδείγματα τέτοιων πεπτιδίων: φωσφογλυκερική κενάση, tRNA, άλφα-κερατίνη, ινώδες μεταξιού και άλλα.

Τεταρτογενής δομή

Αυτό είναι ένα από τα πιο πολύπλοκα σφαιρίδια που σχηματίζουν οι πρωτεΐνες. Η δομή και οι λειτουργίες των πρωτεϊνών αυτού του τύπου είναι πολύ πολύπλευρες και συγκεκριμένες.

Ποια είναι αυτή η διαμόρφωση; Πρόκειται για αρκετές (σε ορισμένες περιπτώσεις δεκάδες) μεγάλες και μικρές πολυπεπτιδικές αλυσίδες που σχηματίζονται ανεξάρτητα η μία από την άλλη. Αλλά στη συνέχεια, λόγω των ίδιων αλληλεπιδράσεων που εξετάσαμε για την τριτογενή δομή, όλα αυτά τα πεπτίδια συστρέφονται και συμπλέκονται μεταξύ τους. Με αυτόν τον τρόπο, λαμβάνονται πολύπλοκα σφαιρίδια διαμόρφωσης, τα οποία μπορούν να περιέχουν άτομα μετάλλου, λιπιδικές ομάδες και υδατάνθρακες. Παραδείγματα τέτοιων πρωτεϊνών: πολυμεράση DNA, το πρωτεϊνικό κέλυφος του ιού του καπνού, αιμοσφαιρίνη και άλλα.

Όλες οι πεπτιδικές δομές που εξετάσαμε έχουν τις δικές τους μεθόδους ταυτοποίησης στο εργαστήριο, βασισμένες σε σύγχρονες δυνατότητες χρήσης χρωματογραφίας, φυγοκέντρησης, ηλεκτρονικής και οπτικής μικροσκοπίας και υψηλών τεχνολογιών υπολογιστών.

Λειτουργίες που εκτελούνται

Η δομή και οι λειτουργίες των πρωτεϊνών συσχετίζονται στενά μεταξύ τους. Δηλαδή, κάθε πεπτίδιο παίζει έναν συγκεκριμένο ρόλο, μοναδικό και συγκεκριμένο. Υπάρχουν επίσης εκείνα που είναι ικανά να εκτελούν πολλές σημαντικές λειτουργίες ταυτόχρονα σε ένα ζωντανό κύτταρο. Ωστόσο, είναι δυνατόν να εκφραστούν σε γενικευμένη μορφή οι κύριες λειτουργίες των μορίων πρωτεΐνης σε ζωντανούς οργανισμούς:

Παροχή κίνησης. Οι μονοκύτταροι οργανισμοί ή τα οργανίδια ή ορισμένοι τύποι κυττάρων είναι ικανοί για κίνηση, συστολή και κίνηση. Αυτό εξασφαλίζεται από πρωτεΐνες που συνθέτουν τη δομή της κινητήριας συσκευής τους: βλεφαρίδες, μαστίγια και κυτταροπλασματική μεμβράνη. Αν μιλάμε για κύτταρα ανίκανα να κινηθούν, τότε οι πρωτεΐνες μπορούν να συμβάλλουν στη συστολή τους (μυοσίνη των μυών).
Διατροφική ή εφεδρική λειτουργία. Είναι η συσσώρευση μορίων πρωτεΐνης στα αυγά, τα έμβρυα και τους σπόρους των φυτών για την περαιτέρω αναπλήρωση των θρεπτικών συστατικών που λείπουν. Όταν διασπώνται, τα πεπτίδια παράγουν αμινοξέα και βιολογικά δραστικές ουσίες που είναι απαραίτητες για την κανονική ανάπτυξη των ζωντανών οργανισμών.
Ενεργειακή λειτουργία. Εκτός από τους υδατάνθρακες, οι πρωτεΐνες μπορούν επίσης να προσφέρουν δύναμη στον οργανισμό. Η διάσπαση 1 g πεπτιδίου απελευθερώνει 17,6 kJ χρήσιμης ενέργειας με τη μορφή τριφωσφορικού οξέος αδενοσίνης (ATP), η οποία δαπανάται σε ζωτικές διεργασίες.
Η σηματοδότηση συνίσταται στην προσεκτική παρακολούθηση των συνεχιζόμενων διεργασιών και στη μετάδοση σημάτων από κύτταρα σε ιστούς, από αυτά σε όργανα, από τα τελευταία στα συστήματα κ.λπ. Χαρακτηριστικό παράδειγμα είναι η ινσουλίνη, η οποία καθορίζει αυστηρά την ποσότητα γλυκόζης στο αίμα.
Λειτουργία υποδοχέα. Εκτελείται αλλάζοντας τη διαμόρφωση του πεπτιδίου στη μία πλευρά της μεμβράνης και εμπλέκοντας το άλλο άκρο στην αναδόμηση. Ταυτόχρονα, μεταδίδεται το σήμα και οι απαραίτητες πληροφορίες. Τις περισσότερες φορές, τέτοιες πρωτεΐνες είναι ενσωματωμένες στις κυτταροπλασματικές μεμβράνες των κυττάρων και ασκούν αυστηρό έλεγχο σε όλες τις ουσίες που διέρχονται από αυτές. Παρέχουν επίσης πληροφορίες για χημικές και φυσικές αλλαγές στο περιβάλλον.
Λειτουργία μεταφοράς πεπτιδίων. Διεξάγεται από πρωτεΐνες καναλιού και πρωτεΐνες μεταφορέα. Ο ρόλος τους είναι προφανής - μεταφέρουν τα απαραίτητα μόρια σε μέρη με χαμηλή συγκέντρωση από μέρη με υψηλή συγκέντρωση. Χαρακτηριστικό παράδειγμα είναι η μεταφορά οξυγόνου και διοξειδίου του άνθρακα μέσω οργάνων και ιστών από την πρωτεΐνη αιμοσφαιρίνη. Πραγματοποιούν επίσης τη μεταφορά ενώσεων με χαμηλό μοριακό βάρος μέσω της κυτταρικής μεμβράνης στο εσωτερικό.
Δομική λειτουργία. Μία από τις πιο σημαντικές λειτουργίες που εκτελούνται από την πρωτεΐνη. Η δομή όλων των κυττάρων και των οργανιδίων τους εξασφαλίζεται από πεπτίδια. Αυτοί, σαν πλαίσιο, καθορίζουν το σχήμα και τη δομή. Επιπλέον, το υποστηρίζουν και το τροποποιούν αν χρειαστεί. Επομένως, για την ανάπτυξη και την ανάπτυξη, όλοι οι ζωντανοί οργανισμοί απαιτούν πρωτεΐνες στη διατροφή τους. Τέτοια πεπτίδια περιλαμβάνουν ελαστίνη, τουμπουλίνη, κολλαγόνο, ακτίνη, κερατίνη και άλλα.
Καταλυτική συνάρτηση. Εκτελείται από ένζυμα. Πολυάριθμα και ποικίλα, επιταχύνουν όλες τις χημικές και βιοχημικές αντιδράσεις στο σώμα. Χωρίς τη συμμετοχή τους, ένα συνηθισμένο μήλο στο στομάχι θα μπορούσε να χωνευτεί μόνο σε δύο ημέρες, πιθανότατα να σαπίσει στη διαδικασία. Υπό την επίδραση της καταλάσης, της υπεροξειδάσης και άλλων ενζύμων, αυτή η διαδικασία συμβαίνει σε δύο ώρες. Γενικά, χάρη σε αυτόν τον ρόλο των πρωτεϊνών πραγματοποιείται ο αναβολισμός και ο καταβολισμός, δηλαδή το πλαστικό και

Προστατευτικός ρόλος

Υπάρχουν διάφοροι τύποι απειλών από τους οποίους οι πρωτεΐνες έχουν σχεδιαστεί για να προστατεύουν το σώμα.

Πρώτον, τραυματικά αντιδραστήρια, αέρια, μόρια, ουσίες διαφόρων φασμάτων δράσης. Τα πεπτίδια μπορούν να αλληλεπιδράσουν μαζί τους χημική αντίδραση, μετατρέποντάς το σε αβλαβή μορφή ή απλώς εξουδετερώνοντάς το.

Δεύτερον, η φυσική απειλή από πληγές - εάν το πρωτεϊνικό ινωδογόνο δεν μετατραπεί έγκαιρα σε ινώδες στο σημείο του τραυματισμού, τότε το αίμα δεν θα πήξει, πράγμα που σημαίνει ότι δεν θα συμβεί απόφραξη. Στη συνέχεια, αντίθετα, θα χρειαστείτε το πεπτίδιο πλασμίνη, το οποίο μπορεί να διαλύσει τον θρόμβο και να αποκαταστήσει τη βατότητα του αγγείου.

Τρίτον, απειλή για την ανοσία. Η δομή και η σημασία των πρωτεϊνών που σχηματίζουν την άμυνα του ανοσοποιητικού είναι εξαιρετικά σημαντικές. Αντισώματα, ανοσοσφαιρίνες, ιντερφερόνες - όλα αυτά είναι σημαντικά και σημαντικά στοιχεία του λεμφικού και ανοσοποιητικό σύστημαπρόσωπο. Οποιοδήποτε ξένο σωματίδιο, επιβλαβές μόριο, νεκρό μέρος ενός κυττάρου ή μια ολόκληρη δομή υπόκειται σε άμεση εξέταση από την πεπτιδική ένωση. Αυτός είναι ο λόγος για τον οποίο ένα άτομο μπορεί ανεξάρτητα, χωρίς τη βοήθεια φαρμάκων, να προστατεύεται καθημερινά από λοιμώξεις και απλούς ιούς.

Φυσικές ιδιότητες

Η δομή μιας κυτταρικής πρωτεΐνης είναι πολύ συγκεκριμένη και εξαρτάται από τη λειτουργία που εκτελείται. Αλλά οι φυσικές ιδιότητες όλων των πεπτιδίων είναι παρόμοιες και συνοψίζονται στα ακόλουθα χαρακτηριστικά.

Το βάρος του μορίου είναι μέχρι 1.000.000 Daltons.
Τα κολλοειδή συστήματα σχηματίζονται σε υδατικό διάλυμα. Εκεί η δομή αποκτά ένα φορτίο που μπορεί να ποικίλλει ανάλογα με την οξύτητα του περιβάλλοντος.
Όταν εκτίθενται σε σκληρές συνθήκες (ακτινοβολία, οξύ ή αλκάλιο, θερμοκρασία κ.λπ.) μπορούν να μετακινηθούν σε άλλα επίπεδα διαμορφώσεων, δηλαδή μετουσίωση. Αυτή η διαδικασίαμη αναστρέψιμη στο 90% των περιπτώσεων. Υπάρχει όμως και μια αντίστροφη μετατόπιση - αναγέννηση.

Αυτές είναι οι κύριες ιδιότητες των φυσικών χαρακτηριστικών των πεπτιδίων.

Πρόκειται για υψηλού μοριακού χαρακτήρα οργανικές ενώσεις, βιοπολυμερή, κατασκευασμένα από 20 τύπους υπολειμμάτων L-α-αμινοξέων συνδεδεμένα σε μια συγκεκριμένη αλληλουχία σε μακριές αλυσίδες. Το μοριακό βάρος των πρωτεϊνών κυμαίνεται από 5 χιλιάδες έως 1 εκατομμύριο. Το όνομα «λευκά» δόθηκε για πρώτη φορά στην ουσία των αυγών πτηνών, τα οποία πήζουν όταν θερμαίνονται σε μια λευκή αδιάλυτη μάζα. Ο όρος αργότερα επεκτάθηκε και σε άλλες ουσίες με παρόμοιες ιδιότητες που απομονώθηκαν από ζώα και φυτά.

Ρύζι. 1. Τα πιο πολύπλοκα βιοπολυμερή είναι οι πρωτεΐνες. Τα μακρομόριά τους αποτελούνται από μονομερή, τα οποία είναι αμινοξέα. Κάθε αμινοξύ έχει δύο λειτουργικές ομάδες: μια καρβοξυλική ομάδα και μια αμινομάδα. Όλη η ποικιλομορφία των πρωτεϊνών δημιουργείται ως αποτέλεσμα διαφορετικών συνδυασμών 20 αμινοξέων.

Οι πρωτεΐνες κυριαρχούν έναντι όλων των άλλων ενώσεων που υπάρχουν στους ζωντανούς οργανισμούς, και συνήθως αντιπροσωπεύουν περισσότερο από το μισό του ξηρού βάρους τους. Υποτίθεται ότι υπάρχουν πολλά δισεκατομμύρια μεμονωμένες πρωτεΐνες στη φύση (για παράδειγμα, περισσότερες από 3 χιλιάδες διαφορετικές πρωτεΐνες υπάρχουν μόνο στο βακτήριο E. coli).

Οι πρωτεΐνες παίζουν βασικό ρόλο στις διαδικασίες ζωής οποιουδήποτε οργανισμού. Οι πρωτεΐνες περιλαμβάνουν ένζυμα, με τη συμμετοχή των οποίων συμβαίνουν όλοι οι χημικοί μετασχηματισμοί στο κύτταρο (μεταβολισμός). ελέγχουν τη δράση των γονιδίων. με τη συμμετοχή τους, πραγματοποιείται η δράση των ορμονών, πραγματοποιείται διαμεμβρανική μεταφορά, συμπεριλαμβανομένης της δημιουργίας νευρικών ερεθισμάτων. Αποτελούν αναπόσπαστο μέρος του ανοσοποιητικού συστήματος (ανοσοσφαιρίνες) και του συστήματος πήξης, αποτελούν τη βάση των οστών και του συνδετικού ιστού και εμπλέκονται στον μετασχηματισμό και τη χρήση της ενέργειας.

Ιστορία της έρευνας πρωτεϊνών

Οι πρώτες προσπάθειες απομόνωσης πρωτεϊνών έγιναν τον 18ο αιώνα. Στις αρχές του 19ου αιώνα, εμφανίστηκαν οι πρώτες εργασίες για τη χημική μελέτη των πρωτεϊνών. Οι Γάλλοι επιστήμονες Joseph Louis Gay-Lussac και Louis Jacques Thénard προσπάθησαν να καθορίσουν τη στοιχειακή σύνθεση των πρωτεϊνών από διαφορετικές πηγές, που σηματοδότησε την αρχή συστηματικών αναλυτικών μελετών, χάρη στις οποίες συνήχθη το συμπέρασμα ότι όλες οι πρωτεΐνες είναι παρόμοιες στο σύνολο των στοιχείων που περιλαμβάνονται στη σύνθεσή τους. Το 1836, ο Ολλανδός χημικός G. J. Mulder πρότεινε την πρώτη θεωρία για τη δομή των πρωτεϊνικών ουσιών, σύμφωνα με την οποία όλες οι πρωτεΐνες έχουν μια ορισμένη υποθετική ρίζα (C 40 H 62 N 10 O 12), που σχετίζεται σε διάφορες αναλογίες με άτομα θείου και φωσφόρου. Ονόμασε αυτή τη ρίζα «πρωτεΐνη» (από την ελληνική πρωτεΐνη - πρώτα, κύρια). Η θεωρία του Mulder συνέβαλε στην αύξηση του ενδιαφέροντος για τη μελέτη των πρωτεϊνών και στη βελτίωση των μεθόδων της χημείας των πρωτεϊνών. Αναπτύχθηκαν τεχνικές για την απομόνωση πρωτεϊνών με εκχύλιση με διαλύματα ουδέτερων αλάτων και ελήφθησαν πρωτεΐνες σε κρυσταλλική μορφή για πρώτη φορά (ορισμένες φυτικές πρωτεΐνες). Για να αναλύσουν τις πρωτεΐνες, άρχισαν να χρησιμοποιούν την προκαταρκτική πέψη τους με οξέα και αλκάλια.

Ταυτόχρονα, άρχισε να δίνεται αυξανόμενη προσοχή στη μελέτη της πρωτεϊνικής λειτουργίας. Ο Jens Jakob Berzelius ήταν ο πρώτος που πρότεινε το 1835 να παίξουν το ρόλο των βιοκαταλυτών. Σύντομα ανακαλύφθηκαν πρωτεολυτικά ένζυμα - πεψίνη (T. Schwann, 1836) και θρυψίνη (L. Corvisar, 1856), τα οποία τράβηξαν την προσοχή στη φυσιολογία της πέψης και στην ανάλυση των προϊόντων που σχηματίζονται κατά τη διάρκεια της πέψης ΘΡΕΠΤΙΚΕΣ ουσιες. Περαιτέρω μελέτες της δομής των πρωτεϊνών και η εργασία για τη χημική σύνθεση των πεπτιδίων οδήγησαν στην εμφάνιση της υπόθεσης του πεπτιδίου, σύμφωνα με την οποία όλες οι πρωτεΐνες είναι κατασκευασμένες από αμινοξέα. Μέχρι το τέλος του 19ου αιώνα, μελετήθηκαν τα περισσότερα από τα αμινοξέα που συνθέτουν τις πρωτεΐνες.

Στις αρχές του 20ου αιώνα, ο Γερμανός χημικός Emil Hermann Fischer ήταν ο πρώτος που χρησιμοποίησε τις μεθόδους της οργανικής χημείας για τη μελέτη των πρωτεϊνών και απέδειξε ότι οι πρωτεΐνες αποτελούνται από β-αμινοξέα συνδεδεμένα μεταξύ τους με έναν αμιδικό (πεπτιδικό) δεσμό. Αργότερα, χάρη στη χρήση φυσικές και χημικές μεθόδουςανάλυση, προσδιορίστηκε η μοριακή μάζα πολλών πρωτεϊνών, καθορίστηκε το σφαιρικό σχήμα των σφαιρικών πρωτεϊνών, πραγματοποιήθηκε δομική ανάλυση ακτίνων Χ αμινοξέων και πεπτιδίων και αναπτύχθηκαν μέθοδοι χρωματογραφικής ανάλυσης (βλ. χρωματογραφία).

Η πρώτη πρωτεϊνική ορμόνη απομονώθηκε (Frederick Grant Banting, John James Rickard McLeod, 1922), αποδείχθηκε η παρουσία γ-σφαιρινών στα αντισώματα και περιγράφηκε η ενζυματική λειτουργία της μυϊκής πρωτεΐνης μυοσίνης (Vladimir Aleksandrovich Engelhardt, M. N. Lyubimova, 1939). . Για πρώτη φορά, ελήφθησαν ένζυμα σε κρυσταλλική μορφή - ουρεάση (J.B. Saliner, 1926), πεψίνη (J.H. Nortron, 1929), λυσοζύμη (E.P. Abraham, Robert Robinson, 1937).

Ρύζι. 2. Σχήμα της τρισδιάστατης δομής του ενζύμου λυσοζύμη. Κύκλοι - αμινοξέα; κλώνοι - πεπτιδικοί δεσμοί. τα σκιασμένα ορθογώνια είναι δισουλφιδικοί δεσμοί. Σπειροειδή και επιμήκη τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας είναι ορατά.

Στη δεκαετία του 1950, αποδείχθηκε η οργάνωση τριών επιπέδων των μορίων πρωτεΐνης - η παρουσία μιας πρωτογενούς, δευτερογενούς και τριτογενούς δομής. δημιούργησε έναν αυτόματο αναλυτή αμινοξέων (Stanford Moore, William Howard Stein, 1950). Στη δεκαετία του '60, έγιναν προσπάθειες για χημική σύνθεση πρωτεϊνών (ινσουλίνη, ριβονουκλεάση). Οι μέθοδοι ανάλυσης περίθλασης ακτίνων Χ έχουν βελτιωθεί σημαντικά. δημιουργήθηκε μια συσκευή - ένας προσδιοριστής αλληλουχίας (P. Edman, G. Begg, 1967), ο οποίος κατέστησε δυνατό τον προσδιορισμό της αλληλουχίας των αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα. Συνέπεια αυτού ήταν η δημιουργία της δομής πολλών εκατοντάδων πρωτεϊνών από διάφορες πηγές. Μεταξύ αυτών είναι πρωτεολυτικά ένζυμα (πεψίνη, θρυψίνη, χυμοθρυψίνη, σουμπτιλισίνη, καρβοξυπεπτιδάσες), μυοσφαιρίνες, αιμοσφαιρίνες, κυτοχρώματα, λυσοζύμες, ανοσοσφαιρίνες, ιστόνες, νευροτοξίνες, πρωτεΐνες ιικού φακέλου, πρωτεΐνες-πρωτεΐνες. Ως αποτέλεσμα, εμφανίστηκαν προϋποθέσεις για επίλυση τρέχοντα προβλήματαενζυμολογία, ανοσολογία, ενδοκρινολογία και άλλοι τομείς της βιολογικής χημείας.

Στα τέλη του 20ου αιώνα, σημειώθηκε σημαντική πρόοδος στη μελέτη του ρόλου των πρωτεϊνών στη σύνθεση μήτρας των βιοπολυμερών, στην κατανόηση των μηχανισμών δράσης τους σε διάφορες διαδικασίες ζωής των οργανισμών και στη δημιουργία της σύνδεσης μεταξύ της δομής και της λειτουργίας τους. Η βελτίωση των μεθόδων έρευνας και η εμφάνιση νέων μεθόδων διαχωρισμού πρωτεϊνών και πεπτιδίων είχαν μεγάλη σημασία.

Ανάπτυξη αποτελεσματική μέθοδοςΗ ανάλυση της αλληλουχίας των νουκλεοτιδίων στα νουκλεϊκά οξέα κατέστησε δυνατή τη σημαντική διευκόλυνση και επιτάχυνση του προσδιορισμού της αλληλουχίας αμινοξέων στις πρωτεΐνες. Αυτό αποδείχθηκε ότι είναι δυνατό επειδή η σειρά των αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη καθορίζεται από την αλληλουχία των νουκλεοτιδίων στο γονίδιο που κωδικοποιεί αυτήν την πρωτεΐνη (θραύσμα). Κατά συνέπεια, γνωρίζοντας τη διάταξη των νουκλεοτιδίων σε αυτό το γονίδιο και τον γενετικό κώδικα, μπορεί κανείς να προβλέψει με ακρίβεια με ποια σειρά βρίσκονται τα αμινοξέα στην πολυπεπτιδική αλυσίδα μιας πρωτεΐνης. Μαζί με την επιτυχία στο δομική ανάλυσηπρωτεϊνών, έχουν επιτευχθεί σημαντικά αποτελέσματα στη μελέτη τους χωροταξική οργάνωση, μηχανισμοί σχηματισμού και δράσης υπερμοριακών συμπλεγμάτων, συμπεριλαμβανομένων των ριβοσωμάτων και άλλων κυτταρικών οργανιδίων, της χρωματίνης, των ιών κ.λπ.

Δομή πρωτεΐνης

Σχεδόν όλες οι πρωτεΐνες είναι κατασκευασμένες από 20 α-αμινοξέα που ανήκουν στη σειρά L και είναι ίδιες σε όλους σχεδόν τους οργανισμούς. Τα αμινοξέα στις πρωτεΐνες συνδέονται μεταξύ τους με έναν πεπτιδικό δεσμό -CO-NH-, ο οποίος σχηματίζεται από την καρβοξυλική και -αμινο ομάδα των γειτονικών υπολειμμάτων αμινοξέων: δύο αμινοξέα σχηματίζουν ένα διπεπτίδιο στο οποίο το τελικό καρβοξυλικό (-COOH) και η αμινομάδα (Η2Ν-) παραμένει ελεύθερη, στην οποία μπορούν να προστεθούν νέα αμινοξέα για να σχηματίσουν μια πολυπεπτιδική αλυσίδα.

Το τμήμα της αλυσίδας στο οποίο βρίσκεται η τερματική ομάδα H 2 N ονομάζεται Ν-τερματικό και το τμήμα απέναντι από αυτό ονομάζεται C-τερματικό. Η τεράστια ποικιλία των πρωτεϊνών καθορίζεται από την αλληλουχία της διάταξης και τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων που περιέχουν. Αν και δεν υπάρχει σαφής διάκριση, οι κοντές αλυσίδες συνήθως ονομάζονται πεπτίδια ή ολιγοπεπτίδια (από το oligo...), και τα πολυπεπτίδια (πρωτεΐνες) συνήθως νοούνται ως αλυσίδες που αποτελούνται από 50 ή περισσότερες. Οι πιο κοινές πρωτεΐνες είναι αυτές που περιέχουν 100-400 υπολείμματα αμινοξέων, αλλά υπάρχουν και εκείνες των οποίων τα μόρια σχηματίζονται από 1000 ή περισσότερα υπολείμματα. Οι πρωτεΐνες μπορεί να αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Σε τέτοιες πρωτεΐνες, κάθε πολυπεπτιδική αλυσίδα ονομάζεται υπομονάδα.

Χωρική δομή πρωτεϊνών

Ρύζι. 3. Η πρωτεΐνη σε όλους τους οργανισμούς αποτελείται από 20 είδη αμινοξέων. Κάθε πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από μια συγκεκριμένη ποικιλία και ποσοτική αναλογία αμινοξέων. Στα πρωτεϊνικά μόρια, τα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς (-CO-NH-) σε γραμμική αλληλουχία, αποτελώντας τη λεγόμενη πρωτογενή δομή της πρωτεΐνης. Κορυφαία γραμμή - ελεύθερα αμινοξέα με πλευρικές ομάδες R1, R2, R3. κατώτατη γραμμή - τα αμινοξέα συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.

Η πολυπεπτιδική αλυσίδα είναι ικανή να σχηματίζει και να διατηρεί αυθόρμητα μια ειδική χωρική δομή. Με βάση το σχήμα των μορίων πρωτεΐνης, οι πρωτεΐνες χωρίζονται σε ινώδεις και σφαιρικές. Στις σφαιρικές πρωτεΐνες, μία ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες διπλώνονται σε μια συμπαγή σφαιρική δομή ή σφαιρίδιο. Συνήθως αυτές οι πρωτεΐνες είναι πολύ διαλυτές στο νερό. Αυτά περιλαμβάνουν σχεδόν όλα τα ένζυμα, πρωτεΐνες μεταφοράς αίματος και πολλές πρωτεΐνες αποθήκευσης. Οι ινιδώδεις πρωτεΐνες είναι μόρια που μοιάζουν με νήματα που συγκρατούνται μεταξύ τους με διασταυρούμενες συνδέσεις και σχηματίζουν μακριές ίνες ή στρώσεις. Έχουν υψηλή μηχανική αντοχή, είναι αδιάλυτα στο νερό και επιτελούν κυρίως δομικές και προστατευτικές λειτουργίες. Τυπικοί εκπρόσωποι τέτοιων πρωτεϊνών είναι οι κερατίνες μαλλιών και μαλλιού, το ινώδες μετάξι και το κολλαγόνο των τενόντων.

Η σειρά των ομοιοπολικά συνδεδεμένων αμινοξέων σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα ονομάζεται αλληλουχία αμινοξέων ή η πρωτογενής δομή των πρωτεϊνών. Η πρωτογενής δομή κάθε πρωτεΐνης, που κωδικοποιείται από το αντίστοιχο γονίδιο, είναι σταθερή και φέρει όλες τις απαραίτητες πληροφορίες για το σχηματισμό δομών περισσότερο υψηλό επίπεδο. Ο πιθανός αριθμός πρωτεϊνών που μπορούν να σχηματιστούν από 20 αμινοξέα είναι πρακτικά απεριόριστος.

Ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης πλευρικών ομάδων υπολειμμάτων αμινοξέων, μεμονωμένα σχετικά μικρά τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας λαμβάνουν τη μία ή την άλλη διαμόρφωση (τύπος αναδίπλωσης), γνωστή ως δευτερογενής δομή πρωτεϊνών. Τα πιο χαρακτηριστικά στοιχεία του είναι η περιοδικά επαναλαμβανόμενη α-έλικα και β-δομή. Η δευτερεύουσα δομή είναι πολύ σταθερή. Δεδομένου ότι καθορίζεται σε μεγάλο βαθμό από την αλληλουχία αμινοξέων της αντίστοιχης περιοχής πρωτεΐνης, καθίσταται δυνατή η πρόβλεψή της με έναν ορισμένο βαθμό πιθανότητας. Ο όρος «α-έλικα» εισήχθη από τον Αμερικανό βιοχημικό, φυσικό και χημικό Linus Carl Pauling, ο οποίος περιέγραψε τη διάταξη της πολυπεπτιδικής αλυσίδας στην πρωτεΐνη α-κερατίνη με τη μορφή δεξιόστροφης έλικας (η α-έλικα μπορεί να συγκριθεί με ένα καλώδιο τηλεφώνου). Για κάθε στροφή μιας τέτοιας έλικας σε μια πρωτεΐνη υπάρχουν 3,6 υπολείμματα αμινοξέων. Αυτό σημαίνει ότι η ομάδα -C= O μία πεπτιδικός δεσμόςσχηματίζει δεσμό υδρογόνου με την ομάδα -ΝΗ ενός άλλου πεπτιδικού δεσμού, τέσσερα υπολείμματα αμινοξέων μακριά από τον πρώτο. Κατά μέσο όρο, κάθε α-ελικοειδές περιοχή περιλαμβάνει έως και 15 αμινοξέα, τα οποία αντιστοιχούν σε 3-4 στροφές της έλικας. Αλλά σε κάθε μεμονωμένη πρωτεΐνη, το μήκος της έλικας μπορεί να διαφέρει πολύ από αυτήν την τιμή. Σε διατομή, η α-έλικα έχει σχήμα δίσκου, από τον οποίο οι πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων δείχνουν προς τα έξω.

Δομή ή; -διπλωμένο στρώμα, μπορεί να σχηματιστεί από διάφορα τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Αυτά τα τμήματα τεντώνονται και τοποθετούνται παράλληλα μεταξύ τους, συνδέονται μεταξύ τους με δεσμούς υδρογόνου που εμφανίζονται μεταξύ πεπτιδικών δεσμών. Μπορούν να προσανατολιστούν προς τις ίδιες ή αντίθετες κατευθύνσεις (η κατεύθυνση της κίνησης κατά μήκος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας συνήθως θεωρείται ότι είναι από το Ν-άκρο προς το C-άκρο). Στην πρώτη περίπτωση, το διπλωμένο στρώμα ονομάζεται παράλληλο, στη δεύτερη - αντιπαράλληλο. Το τελευταίο σχηματίζεται όταν η πεπτιδική αλυσίδα κάνει μια απότομη στροφή προς τα πίσω, σχηματίζοντας μια κάμψη (α-κάμψη). Οι πλευρικές αλυσίδες αμινοξέων είναι προσανατολισμένες κάθετες στο επίπεδο; -στρώμα.

Σχετικό περιεχόμενο; -σπιράλ τομές και; -Οι δομές μπορεί να ποικίλλουν ευρέως μεταξύ διαφορετικών πρωτεϊνών. Υπάρχουν πρωτεΐνες με κυριαρχία των α-έλικων (περίπου το 75% των αμινοξέων στη μυοσφαιρίνη και την αιμοσφαιρίνη) και ο κύριος τύπος αναδίπλωσης αλυσίδας σε πολλές ινώδεις πρωτεΐνες (συμπεριλαμβανομένης της ινώδους μεταξιού, της β-κερατίνης) είναι η α-έλικα. -δομή. Οι περιοχές της πολυπεπτιδικής αλυσίδας που δεν μπορούν να ταξινομηθούν σε καμία από τις παραπάνω περιγραφείσες διαμορφώσεις ονομάζονται συνδετικοί βρόχοι. Η δομή τους καθορίζεται κυρίως από τις αλληλεπιδράσεις μεταξύ των πλευρικών αλυσίδων αμινοξέων και στο μόριο οποιασδήποτε πρωτεΐνης ταιριάζει με αυστηρά καθορισμένο τρόπο.

Η τριτογενής δομή ονομάζεται χωρική δομήσφαιρικές πρωτεΐνες. Συχνά όμως αυτή η έννοια αναφέρεται στη μέθοδο αναδίπλωσης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο χώρο, χαρακτηριστική για κάθε συγκεκριμένη πρωτεΐνη. Τριτογενής δομήσχηματίζεται από την πολυπεπτιδική αλυσίδα μιας πρωτεΐνης αυθόρμητα, προφανώς, κατά μήκος μιας ορισμένης οδού(ων) πήξης με τον προκαταρκτικό σχηματισμό στοιχείων δευτερογενούς δομής. Εάν η σταθερότητα της δευτερεύουσας δομής οφείλεται σε δεσμούς υδρογόνου, τότε η τριτοταγής δομή καθορίζεται από ένα ποικίλο σύστημα μη ομοιοπολικών αλληλεπιδράσεων: υδρογόνο, ιοντικές, διαμοριακές αλληλεπιδράσεις, καθώς και υδρόφοβες επαφές μεταξύ των πλευρικών αλυσίδων μη πολικών αμινοξέων. υπολείμματα οξέος.

Σε ορισμένες πρωτεΐνες, η τριτοταγής δομή σταθεροποιείται περαιτέρω με το σχηματισμό δισουλφιδικών δεσμών (-S-S-δεσμών) μεταξύ των υπολειμμάτων κυστεΐνης. Κατά κανόνα, μέσα στο πρωτεϊνικό σφαιρίδιο υπάρχουν πλευρικές αλυσίδες υδρόφοβων αμινοξέων που συναρμολογούνται στον πυρήνα (η μεταφορά τους μέσα στο πρωτεϊνικό σφαιρίδιο είναι θερμοδυναμικά ευνοϊκή) και στην περιφέρεια υπάρχουν υδρόφιλα υπολείμματα και μερικά υδρόφοβα. Το πρωτεϊνικό σφαιρίδιο περιβάλλεται από αρκετές εκατοντάδες μόρια νερού ενυδάτωσης, το οποίο είναι απαραίτητο για τη σταθερότητα του μορίου πρωτεΐνης και συχνά εμπλέκεται στη λειτουργία του. Η τριτογενής δομή είναι κινητή, τα επιμέρους τμήματα της μπορούν να μετατοπιστούν, γεγονός που οδηγεί σε διαμορφωτικές μεταβάσεις που παίζουν σημαντικό ρόλο στην αλληλεπίδραση της πρωτεΐνης με άλλα μόρια.

Η τριτογενής δομή είναι η βάση των λειτουργικών ιδιοτήτων μιας πρωτεΐνης. Καθορίζει τον σχηματισμό συνόλων λειτουργικών ομάδων στα πρωτεϊνικά ενεργά κέντρα και ζώνες δέσμευσης, τους δίνει την απαραίτητη γεωμετρία και καθιστά δυνατή τη δημιουργία εσωτερικό περιβάλλον, που αποτελεί προϋπόθεση για την εμφάνιση πολλών αντιδράσεων, εξασφαλίζει την αλληλεπίδραση με άλλες πρωτεΐνες.

Η τριτοταγής δομή των πρωτεϊνών αντιστοιχεί σαφώς στην πρωτογενή δομή της. υπάρχει πιθανώς ένας ακόμη μη αποκρυπτογραφημένος στερεοχημικός κώδικας που καθορίζει τη φύση της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών. Ωστόσο, μια και η ίδια μέθοδος χωρικής διάταξης συνήθως δεν αντιστοιχεί σε μια πρωτογενή δομή, αλλά σε μια ολόκληρη οικογένεια δομών στις οποίες μόνο ένα μικρό κλάσμα (έως 20-30%) των υπολειμμάτων αμινοξέων μπορεί να συμπίπτει, αλλά σε ορισμένες θέσεις στην αλυσίδα διατηρείται η ομοιότητα των υπολειμμάτων αμινοξέων. Το αποτέλεσμα είναι ο σχηματισμός μεγάλων οικογενειών πρωτεϊνών που χαρακτηρίζονται από παρόμοια τριτοταγή και περισσότερο ή λιγότερο παρόμοια πρωτογενή δομή και, κατά κανόνα, κοινή λειτουργία. Αυτές είναι, για παράδειγμα, οι πρωτεΐνες των οργανισμών ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΟΙ ΤΥΠΟΙ, που έχουν την ίδια λειτουργία και σχετίζονται εξελικτικά: μυοσφαιρίνες και αιμοσφαιρίνες, θρυψίνη, χυμοθρυψίνη, ελαστάση και άλλες ζωικές πρωτεϊνάσες.

Ρύζι. 4. Ως αποτέλεσμα του συνδυασμού πολλών μακρομορίων πρωτεΐνης με τριτοταγή δομή, μια δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης σχηματίζεται σε ένα σύμπλοκο σύμπλοκο. Ένα παράδειγμα τέτοιων πολύπλοκων πρωτεϊνών είναι η αιμοσφαιρίνη, που αποτελείται από τέσσερα μακρομόρια.

Συχνά, ειδικά σε μεγάλες πρωτεΐνες, η αναδίπλωση μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας συμβαίνει μέσω του σχηματισμού από μεμονωμένα τμήματα της αλυσίδας περισσότερο ή λιγότερο αυτόνομων στοιχείων χωρικής δομής - τομέων που μπορούν να έχουν λειτουργική αυτονομία, υπεύθυνες για τη μία ή την άλλη βιολογική δραστηριότητα του πρωτεΐνη. Έτσι, οι Ν-τερματικές περιοχές των πρωτεϊνών πήξης του αίματος εξασφαλίζουν την πρόσδεσή τους στην κυτταρική μεμβράνη.

Υπάρχουν πολλές πρωτεΐνες των οποίων τα μόρια είναι ένα σύνολο σφαιριδίων (υπομονάδων) που συγκρατούνται μαζί με υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, υδρογόνο ή ιοντικούς δεσμούς. Τέτοια σύμπλοκα ονομάζονται ολιγομερείς, πολυμερείς ή υπομονάδες πρωτεΐνες. Η διάταξη των υπομονάδων σε ένα λειτουργικά ενεργό σύμπλεγμα πρωτεΐνης ονομάζεται τεταρτοταγής δομή της πρωτεΐνης. Ορισμένες πρωτεΐνες είναι ικανές να σχηματίζουν δομές υψηλότερης τάξης, για παράδειγμα, πολυενζυμικά σύμπλοκα, εκτεταμένες δομές (πρωτεΐνες περιβλήματος βακτηριοφάγου), υπερμοριακά σύμπλοκα που λειτουργούν ως ενιαίο σύνολο (για παράδειγμα, ριβοσώματα ή συστατικά της μιτοχονδριακής αναπνευστικής αλυσίδας).

Η τεταρτοταγής δομή επιτρέπει τη δημιουργία μορίων με ασυνήθιστες γεωμετρίες. Έτσι, η φερριτίνη, που σχηματίζεται από 24 υπομονάδες, έχει μια εσωτερική κοιλότητα, χάρη στην οποία η πρωτεΐνη καταφέρνει να δεσμεύσει έως και 3000 ιόντα σιδήρου. Επιπλέον, η τεταρτοταγής δομή επιτρέπει να εκτελούνται πολλές διαφορετικές λειτουργίες σε ένα μόριο. Η συνθετάση τρυπτοφάνης συνδυάζει ένζυμα υπεύθυνα για πολλά διαδοχικά στάδια της σύνθεσης του αμινοξέος τρυπτοφάνη.

Μέθοδοι για τη μελέτη της δομής των πρωτεϊνών

Η πρωτογενής δομή των πρωτεϊνών καθορίζει όλα τα άλλα επίπεδα οργάνωσης του μορίου πρωτεΐνης. Επομένως, κατά τη μελέτη της βιολογικής λειτουργίας διαφόρων πρωτεϊνών, η γνώση αυτής της δομής είναι σημαντική. Η πρώτη πρωτεΐνη για την οποία καθιερώθηκε η αλληλουχία αμινοξέων ήταν η παγκρεατική ορμόνη, η ινσουλίνη. Αυτή η εργασία, η οποία διήρκεσε 11 χρόνια, πραγματοποιήθηκε από τον Άγγλο βιοχημικό Frederick Sanger (1954). Προσδιόρισε τη θέση 51 αμινοξέων στο μόριο της ορμόνης και έδειξε ότι αποτελείται από 2 αλυσίδες που συνδέονται με δισουλφιδικούς δεσμούς. Αργότερα, το μεγαλύτερο μέρος της εργασίας για τη δημιουργία της πρωτογενούς δομής των πρωτεϊνών αυτοματοποιήθηκε.

Με την ανάπτυξη μεθόδων γενετικής μηχανικής, κατέστη δυνατή η περαιτέρω επιτάχυνση αυτής της διαδικασίας με τον προσδιορισμό της πρωτογενούς δομής των πρωτεϊνών σύμφωνα με τα αποτελέσματα της ανάλυσης της αλληλουχίας νουκλεοτιδίων στα γονίδια που κωδικοποιούν αυτές τις πρωτεΐνες. Η δευτερογενής και τριτογενής δομή των πρωτεϊνών μελετάται χρησιμοποιώντας αρκετά πολύπλοκες φυσικές μεθόδους, για παράδειγμα, κυκλική διχρωμία ή ανάλυση περίθλασης ακτίνων Χ πρωτεϊνικών κρυστάλλων. Η τριτογενής δομή καθιερώθηκε για πρώτη φορά από τον Άγγλο βιοχημικό John Cowdery Kendrew (1957) για τη μυϊκή πρωτεΐνη μυοσφαιρίνη.

Ρύζι. 5. Μοντέλο του μορίου της μυοσφαιρίνης (χωρική διαμόρφωση του μορίου)

Μετουσίωσης πρωτεϊνών

Οι σχετικά αδύναμοι δεσμοί που είναι υπεύθυνοι για τη σταθεροποίηση των δευτερογενών, τριτοταγών και τεταρτοταγών δομών της πρωτεΐνης καταστρέφονται εύκολα, γεγονός που συνοδεύεται από απώλεια της βιολογικής της δραστηριότητας. Η καταστροφή της αρχικής (εγγενούς) πρωτεϊνικής δομής, που ονομάζεται μετουσίωση, συμβαίνει παρουσία οξέων και βάσεων, με θέρμανση, αλλαγές στην ιοντική ισχύ και άλλες επιδράσεις. Κατά κανόνα, οι μετουσιωμένες πρωτεΐνες είναι ελάχιστα ή καθόλου διαλυτές στο νερό. Με βραχυπρόθεσμη επίδραση και ταχεία εξάλειψη των μετουσιωτικών παραγόντων, είναι δυνατή η επαναδιάταξη πρωτεΐνης με πλήρη ή μερική αποκατάσταση της αρχικής δομής και των βιολογικών ιδιοτήτων.

Ταξινόμηση πρωτεϊνών

Η πολυπλοκότητα της δομής των πρωτεϊνικών μορίων και η εξαιρετική ποικιλία λειτουργιών που εκτελούν καθιστούν δύσκολη τη δημιουργία μιας ενοποιημένης και ξεκάθαρης ταξινόμησης τους, αν και έχουν γίνει επανειλημμένες προσπάθειες από τα τέλη του 19ου αιώνα. Με βάση χημική σύνθεσηΟι πρωτεΐνες χωρίζονται σε απλές και σύνθετες (μερικές φορές ονομάζονται πρωτεΐδες). Τα μόρια του πρώτου αποτελούνται μόνο από αμινοξέα. Εκτός από την ίδια την πολυπεπτιδική αλυσίδα, οι σύνθετες πρωτεΐνες περιέχουν μη πρωτεϊνικά συστατικά που αντιπροσωπεύονται από υδατάνθρακες (γλυκοπρωτεΐνες), λιπίδια (λιποπρωτεΐνες), νουκλεϊκά οξέα (νουκλεοπρωτεΐνες), μεταλλικά ιόντα (μεταλλοπρωτεΐνες), φωσφορική ομάδα (φωσφοπρωτεΐνες), χρωστικές ουσίες (χρωμοπρωτεΐνες), και τα λοιπά. .

Ανάλογα με τις λειτουργίες που επιτελούν, διακρίνονται διάφορες κατηγορίες πρωτεϊνών. Η πιο ποικιλόμορφη και πιο εξειδικευμένη κατηγορία αποτελείται από πρωτεΐνες με καταλυτική λειτουργία - ένζυμα που έχουν την ικανότητα να επιταχύνουν τις χημικές αντιδράσεις που συμβαίνουν σε ζωντανούς οργανισμούς. Με αυτή την ιδιότητα, οι πρωτεΐνες συμμετέχουν σε όλες τις διαδικασίες σύνθεσης και διάσπασης διαφόρων ενώσεων κατά το μεταβολισμό, στη βιοσύνθεση πρωτεϊνών και νουκλεϊκών οξέων, στη ρύθμιση της κυτταρικής ανάπτυξης και διαφοροποίησης. Οι πρωτεΐνες μεταφοράς έχουν την ικανότητα να δεσμεύουν επιλεκτικά λιπαρά οξέα, ορμόνες και άλλες οργανικές και ανόργανες ενώσεις και ιόντα και στη συνέχεια να τα μεταφέρουν με ρεύμα σε Σωστό μέρος(για παράδειγμα, η αιμοσφαιρίνη εμπλέκεται στη μεταφορά οξυγόνου από τους πνεύμονες σε όλα τα κύτταρα του σώματος). Οι πρωτεΐνες μεταφοράς πραγματοποιούν επίσης ενεργή μεταφορά ιόντων, λιπιδίων, σακχάρων και αμινοξέων μέσω των βιολογικών μεμβρανών.

Οι δομικές πρωτεΐνες εκτελούν υποστηρικτική ή προστατευτική λειτουργία. συμμετέχουν στο σχηματισμό του κυτταρικού σκελετού. Τα πιο κοινά μεταξύ αυτών είναι το κολλαγόνο του συνδετικού ιστού, η κερατίνη, τα νύχια και τα φτερά, η ελαστίνη των αγγειακών κυττάρων και πολλά άλλα. Σε συνδυασμό με τα λιπίδια, αποτελούν τη δομική βάση του κυτταρικού και του εσωτερικού κυτταρικές μεμβράνες.

Ένας αριθμός πρωτεϊνών εκτελεί προστατευτική λειτουργία. Για παράδειγμα, οι ανοσοσφαιρίνες (αντισώματα) των σπονδυλωτών, που έχουν την ικανότητα να δεσμεύουν ξένους παθογόνους μικροοργανισμούς και ουσίες, να εξουδετερώνουν τις παθογόνες επιδράσεις τους στον οργανισμό και να εμποδίζουν τον πολλαπλασιασμό των κυττάρων. Το ινωδογόνο και η θρομβίνη εμπλέκονται στη διαδικασία πήξης του αίματος. Πολλές πρωτεϊνικές ουσίες που εκκρίνονται από βακτήρια, καθώς και συστατικά ορισμένων ασπόνδυλων, ταξινομούνται ως τοξίνες.

Ορισμένες πρωτεΐνες (ρυθμιστικές) εμπλέκονται στη ρύθμιση της φυσιολογικής δραστηριότητας του σώματος ως συνόλου, μεμονωμένων οργάνων, κυττάρων ή διεργασιών. Ελέγχουν τη γονιδιακή μεταγραφή και τη σύνθεση πρωτεϊνών. Αυτές περιλαμβάνουν πεπτιδικές-πρωτεϊνικές ορμόνες που εκκρίνονται από τους ενδοκρινείς αδένες. Οι πρωτεΐνες αποθήκευσης σπόρων παρέχουν ΘΡΕΠΤΙΚΕΣ ουσιες αρχικά στάδιαανάπτυξη εμβρύου. Αυτά περιλαμβάνουν επίσης καζεΐνη, λευκωματίνη ασπράδι αυγού (ωοαλβουμίνη) και πολλά άλλα. Χάρη στις πρωτεΐνες, τα μυϊκά κύτταρα αποκτούν την ικανότητα να συστέλλονται και τελικά να παρέχουν κίνηση στο σώμα. Παραδείγματα τέτοιων συσταλτικών πρωτεϊνών είναι η ακτίνη και η μυοσίνη των σκελετικών μυών, καθώς και η τουμπουλίνη, που είναι συστατικά των βλεφαρίδων και των μαστιγίων των μονοκύτταρων οργανισμών. Εξασφαλίζουν επίσης την απόκλιση των χρωμοσωμάτων κατά την κυτταρική διαίρεση.

Οι πρωτεΐνες των υποδοχέων είναι ο στόχος των ορμονών και άλλων βιολογικά ενεργών ενώσεων. Με τη βοήθειά τους, το κύτταρο αντιλαμβάνεται πληροφορίες σχετικά με την κατάσταση του εξωτερικού περιβάλλοντος. Παίζουν σημαντικό ρόλο στη μετάδοση της νευρικής διέγερσης και στην προσανατολισμένη κυτταρική κίνηση (χημειοτάξη). Ο μετασχηματισμός και η χρήση της ενέργειας που εισέρχεται στο σώμα, καθώς και της ενέργειας, συμβαίνει επίσης με τη συμμετοχή πρωτεϊνών του συστήματος βιοενέργειας (για παράδειγμα, η οπτική χρωστική ουσία ροδοψίνη, κυτοχρώματα της αναπνευστικής αλυσίδας). Υπάρχουν επίσης πολλές πρωτεΐνες με άλλες, μερικές φορές μάλλον ασυνήθιστες λειτουργίες (για παράδειγμα, το πλάσμα ορισμένων ψαριών της Ανταρκτικής περιέχει πρωτεΐνες που έχουν αντιψυκτικές ιδιότητες).

Βιοσύνθεση πρωτεϊνών

Όλες οι πληροφορίες σχετικά με τη δομή μιας συγκεκριμένης πρωτεΐνης «αποθηκεύονται» στα αντίστοιχα γονίδια με τη μορφή μιας ακολουθίας νουκλεοτιδίων και υλοποιούνται στη διαδικασία σύνθεσης προτύπου. Αρχικά, οι πληροφορίες μεταφέρονται (διαβάζονται) από το μόριο DNA στο αγγελιοφόρο RNA (mRNA) χρησιμοποιώντας το ένζυμο εξαρτώμενη από το DNA RNA πολυμεράση, και στη συνέχεια στο ριβόσωμα στο mRNA, όπως σε μια μήτρα σύμφωνα με γενετικός κώδικαςμε τη συμμετοχή RNA μεταφοράς που παρέχουν αμινοξέα, λαμβάνει χώρα ο σχηματισμός μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας.

Οι συντιθέμενες πολυπεπτιδικές αλυσίδες που αναδύονται από το ριβόσωμα, αναδιπλώνονται αυθόρμητα, παίρνουν το χαρακτηριστικό διαμόρφωσης της πρωτεΐνης και μπορούν να υποβληθούν σε μετα-μεταφραστική τροποποίηση. Οι πλευρικές αλυσίδες των μεμονωμένων αμινοξέων μπορούν να υποστούν τροποποιήσεις (υδροξυλίωση, φωσφορυλίωση κ.λπ.). Γι' αυτό, για παράδειγμα, η υδροξυπρολίνη και η υδροξυλυσίνη βρίσκονται στο κολλαγόνο (βλ.). Η τροποποίηση μπορεί επίσης να συνοδεύεται από ρήξη πολυπεπτιδικών δεσμών. Με αυτόν τον τρόπο, για παράδειγμα, συμβαίνει ο σχηματισμός ενός ενεργού μορίου ινσουλίνης, που αποτελείται από δύο αλυσίδες που συνδέονται με δισουλφιδικούς δεσμούς.

Ρύζι. 6. Γενικό σχήμαβιοσύνθεση πρωτεϊνών.

Η σημασία των πρωτεϊνών στη διατροφή

Οι πρωτεΐνες είναι τα πιο σημαντικά συστατικά της τροφής των ζώων και των ανθρώπων. Η θρεπτική αξία των πρωτεϊνών καθορίζεται από την περιεκτικότητά τους σε απαραίτητα αμινοξέα, τα οποία δεν παράγονται στον ίδιο τον οργανισμό. Από αυτή την άποψη, οι φυτικές πρωτεΐνες είναι λιγότερο πολύτιμες από τις ζωικές πρωτεΐνες: είναι φτωχότερες σε λυσίνη, μεθειονίνη και τρυπτοφάνη και είναι πιο δύσκολο να αφομοιωθούν στο γαστρεντερικό σωλήνα. Η έλλειψη απαραίτητων αμινοξέων στα τρόφιμα οδηγεί σε σοβαρές διαταραχές του μεταβολισμού του αζώτου.

Οι πρωτεΐνες διασπώνται σε ελεύθερα αμινοξέα, τα οποία, μετά την απορρόφηση στο έντερο, εισέρχονται και κατανέμονται σε όλα τα κύτταρα. Μερικά από αυτά διασπώνται σε απλές ενώσεις με την απελευθέρωση ενέργειας, που χρησιμοποιείται για διάφορες ανάγκες από το κύτταρο, και μερικά πηγαίνουν στη σύνθεση νέων πρωτεϊνών χαρακτηριστικών ενός δεδομένου οργανισμού. (R. A. Matveeva, Encyclopedia Cyril and Methodius)

Αριθμός πρωτεϊνών

αμυλοειδές - αμυλοειδές;
ανιονικό - ανιονικό;
antivirus - antivirus?
αυτοάνοσο - αυτοάνοσο?
αυτόλογος - αυτόλογος;
βακτηριακό - βακτηριακό;
Bence Jones πρωτεΐνη;
που προκαλείται από ιό - προκαλείται από ιό;
ιογενής - ιός;
Viral nonstructural - virus nonstructural;
Viral structural - virus structural;
ειδικά για ιούς - ειδικά για ιούς;
υψηλό μοριακό βάρος - υψηλό μοριακό βάρος.
που περιέχει αίμη - αίμη;
ετερόλογος - ξένος;
υβριδικό - υβρίδιο;
γλυκοζυλιωμένο - γλυκοζυλιωμένο;
σφαιρικό - σφαιρικό?
μετουσιωμένη - μετουσιωμένη;
που περιέχει σίδηρο - σίδηρος;
κρόκος - κρόκος?
ζωική πρωτεΐνη - ζωική πρωτεΐνη;
προστατευτικό - αμυντικό?
ανοσοποιητικό - ανοσοποιητικό?
ανοσογονικό - ανοσολογικά σχετικό.
δέσμευση ασβεστίου?
ξινό - όξινο;
corpuscular - σωματιδιακή;
μεμβράνη - μεμβράνη?
μυέλωμα - μυέλωμα;
μικροσωμικό - μικροσωμικό;
πρωτεΐνη γάλακτος - πρωτεΐνη γάλακτος;
μονοκλωνική - μονοκλωνική ανοσοσφαιρίνη;
μυϊκή πρωτεΐνη - μυϊκή πρωτεΐνη;
εγγενής - εγγενής;
nonhistone - nonhistone;
ελαττωματικό - μερικό?
αδιάλυτο - αδιάλυτο;
άπεπτο - αδιάλυτο;
μη ενζυματικό - μη ενζυματικό;
χαμηλό μοριακό βάρος - χαμηλό μοριακό βάρος.
νέα πρωτεΐνη - νέα πρωτεΐνη?
γενικό - ολόκληρο;
ογκογόνος - ογκοπρωτεΐνη;
πρωτεΐνη κύριας φάσης - ανιονική.
πρωτεΐνη οξείας φάσης (φλεγμονή) - πρωτεΐνη οξείας φάσης.
τρόφιμα - τρόφιμα?
πρωτεΐνη πλάσματος αίματος - πρωτεΐνη πλάσματος;
πλακούντας - πλακούντας;
αποσύνδεση - αποσύνδεση;
πρωτεΐνη του αναγεννητικού νεύρου?
ρυθμιστικό - ρυθμιστικό;
ανασυνδυασμός - ανασυνδυασμένος;
υποδοχέας - υποδοχέας;
ριβοσωμικό - ριβοσωμικό;
δεσμευτικό - δεσμευτικό;
εκκριτική πρωτεΐνη - εκκριτική πρωτεΐνη;
C-reactive - C-reactive;
πρωτεΐνη ορού γάλακτος - πρωτεΐνη ορού γάλακτος, λακτοπρωτεΐνη.
ιστός - ιστός;
τοξικό - τοξικό;
χιμαιρικό - χιμαιρικό;
ολόκληρο - ολόκληρο;
cytosolic - cytosolic;
αλκαλική πρωτεΐνη - ανιονική πρωτεΐνη.
εξωγενής - εξωγενής;
ενδογενής - ενδογενής πρωτεΐνη.

Διαβάστε περισσότερα για τις πρωτεΐνες στη βιβλιογραφία:

Volkenshtein M.V., Molecules and, Μ., 1965, κεφ. 3 - 5;
Gaurowitz F., Chemistry and functions of proteins, trans. από τα αγγλικά, Μόσχα, 1965;
Sissakyan N. M. and Gladilin K. L., Biochemical aspects of protein synthesis, στο βιβλίο: Advances in biological chemistry, τόμος 7, Μ., 1965, σελ. 3;
Stepanov V. M. Μοριακή βιολογία. Δομή και λειτουργία των πρωτεϊνών. Μ., 1996;
Shamin Α. Ν., Development of protein chemistry, Μ., 1966;
Πρωτεΐνες και πεπτίδια. Μ., 1995-2000. Τ. 1-3;
Biosynthesis of protein and nucleic acids, ed. A. S. Spirina, Μ., 1965;
Εισαγωγή σε ΜΟΡΙΑΚΗ ΒΙΟΛΟΓΙΑ, μετάφρ. από τα αγγλικά, Μ., 1967
Μόρια και κύτταρα. [Σάββ. Art.], μετάφρ. από τα αγγλικά, Μ., 1966, σελ. 7 - 27, 94 - 106;
Fundamentals of biochemistry: Translation from English M., 1981. T. 1;
Το πρόβλημα της πρωτεΐνης. Μ., 1995. Τ. 1-5;
Οι Πρωτεΐνες. Νέα Υόρκη, 1975-79. 3 ed. V. 1-4.

Βρείτε κάτι άλλο ενδιαφέρον:

σκίουροι- οργανικές ενώσεις υψηλού μοριακού βάρους που αποτελούνται από υπολείμματα α-αμινοξέων.

ΣΕ πρωτεϊνική σύνθεσηπεριλαμβάνει άνθρακα, υδρογόνο, άζωτο, οξυγόνο, θείο. Ορισμένες πρωτεΐνες σχηματίζουν σύμπλοκα με άλλα μόρια που περιέχουν φώσφορο, σίδηρο, ψευδάργυρο και χαλκό.

Οι πρωτεΐνες έχουν μεγάλο μοριακό βάρος: αλβουμίνη αυγού - 36.000, αιμοσφαιρίνη - 152.000, μυοσίνη - 500.000. Για σύγκριση: το μοριακό βάρος της αλκοόλης είναι 46, οξικό οξύ- 60, βενζόλιο - 78.

Σύνθεση αμινοξέων πρωτεϊνών

σκίουροι- μη περιοδικά πολυμερή, τα μονομερή των οποίων είναι α-αμινοξέα. Τυπικά, 20 τύποι α-αμινοξέων ονομάζονται μονομερή πρωτεΐνης, αν και πάνω από 170 από αυτά βρίσκονται σε κύτταρα και ιστούς.

Ανάλογα με το αν τα αμινοξέα μπορούν να συντεθούν στο σώμα των ανθρώπων και άλλων ζώων, διακρίνονται: μη απαραίτητα αμινοξέα- μπορεί να συντεθεί. απαραίτητα αμινοξέα- δεν μπορεί να συντεθεί. Απαραίτητα αμινοξέαπρέπει να εισέλθει στο σώμα με την τροφή. Τα φυτά συνθέτουν όλους τους τύπους αμινοξέων.

Ανάλογα με τη σύνθεση αμινοξέων, οι πρωτεΐνες είναι: πλήρεις- περιέχει ολόκληρο το σύνολο των αμινοξέων. ελαττωματικός- ορισμένα αμινοξέα λείπουν στη σύνθεσή τους. Εάν οι πρωτεΐνες αποτελούνται μόνο από αμινοξέα, ονομάζονται απλός. Εάν οι πρωτεΐνες περιέχουν, εκτός από τα αμινοξέα, ένα μη αμινοξικό συστατικό (προσθετική ομάδα), ονομάζονται συγκρότημα. Η προσθετική ομάδα μπορεί να αντιπροσωπεύεται από μέταλλα (μεταλλοπρωτεΐνες), υδατάνθρακες (γλυκοπρωτεΐνες), λιπίδια (λιποπρωτεΐνες), νουκλεϊκά οξέα(νουκλεοπρωτεΐνες).

Ολα αμινοξέα περιέχουν: 1) καρβοξυλική ομάδα (-COOH), 2) αμινομάδα (-ΝΗ 2), 3) ρίζα ή ομάδα R (το υπόλοιπο μόριο). Η δομή της ρίζας είναι διαφορετική για διαφορετικούς τύπους αμινοξέων. Ανάλογα με τον αριθμό των αμινομάδων και των καρβοξυλομάδων που περιλαμβάνονται στη σύνθεση των αμινοξέων, διακρίνονται: ουδέτερα αμινοξέαέχοντας μία καρβοξυλομάδα και μία αμινομάδα. βασικά αμινοξέαέχει περισσότερες από μία αμινομάδες. όξινα αμινοξέαέχουν περισσότερες από μία καρβοξυλομάδες.

Τα αμινοξέα είναι αμφοτερικές ενώσεις , αφού στο διάλυμα μπορούν να λειτουργήσουν και ως οξέα και ως βάσεις. Σε υδατικά διαλύματα, τα αμινοξέα υπάρχουν σε διαφορετικές ιοντικές μορφές.

Πεπτιδικός δεσμός

Πεπτίδια- οργανικές ουσίες που αποτελούνται από υπολείμματα αμινοξέων που συνδέονται με πεπτιδικούς δεσμούς.

Ο σχηματισμός πεπτιδίων συμβαίνει ως αποτέλεσμα της αντίδρασης συμπύκνωσης των αμινοξέων. Όταν η αμινομάδα ενός αμινοξέος αλληλεπιδρά με την καρβοξυλική ομάδα ενός άλλου, δημιουργείται μεταξύ τους ένας ομοιοπολικός δεσμός αζώτου-άνθρακα, ο οποίος ονομάζεται πεπτίδιο. Ανάλογα με τον αριθμό των υπολειμμάτων αμινοξέων που περιλαμβάνονται στο πεπτίδιο, υπάρχουν διπεπτίδια, τριπεπτίδια, τετραπεπτίδιακαι τα λοιπά. Ο σχηματισμός ενός πεπτιδικού δεσμού μπορεί να επαναληφθεί πολλές φορές. Αυτό οδηγεί στο σχηματισμό πολυπεπτίδια. Στο ένα άκρο του πεπτιδίου υπάρχει μια ελεύθερη αμινομάδα (που ονομάζεται Ν-άκρο), και στο άλλο υπάρχει μια ελεύθερη καρβοξυλική ομάδα (που ονομάζεται C-άκρο).

Χωρική οργάνωση πρωτεϊνικών μορίων

Η απόδοση ορισμένων ειδικών λειτουργιών από τις πρωτεΐνες εξαρτάται από τη χωρική διαμόρφωση των μορίων τους· επιπλέον, είναι ενεργειακά δυσμενές για το κύτταρο να διατηρεί τις πρωτεΐνες σε μη αναδιπλωμένη μορφή, με τη μορφή αλυσίδας, επομένως οι πολυπεπτιδικές αλυσίδες αναδιπλώνονται, αποκτώντας ορισμένη τρισδιάστατη δομή ή διαμόρφωση. Υπάρχουν 4 επίπεδα χωρική οργάνωση των πρωτεϊνών.

Δομή πρωτογενούς πρωτεΐνης- την αλληλουχία της διάταξης των υπολειμμάτων αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα που συνθέτει το μόριο της πρωτεΐνης. Ο δεσμός μεταξύ των αμινοξέων είναι ένας πεπτιδικός δεσμός.

Εάν ένα μόριο πρωτεΐνης αποτελείται από μόνο 10 υπολείμματα αμινοξέων, τότε ο αριθμός είναι θεωρητικά πιθανές επιλογέςμόρια πρωτεΐνης που διαφέρουν ως προς τη σειρά εναλλαγής των αμινοξέων - 10 20. Έχοντας 20 αμινοξέα, μπορείτε να κάνετε ακόμα πιο διαφορετικούς συνδυασμούς από αυτά. Περίπου δέκα χιλιάδες διαφορετικές πρωτεΐνες έχουν βρεθεί στο ανθρώπινο σώμα, οι οποίες διαφέρουν τόσο μεταξύ τους όσο και από τις πρωτεΐνες άλλων οργανισμών.

Είναι η πρωταρχική δομή του μορίου πρωτεΐνης που καθορίζει τις ιδιότητες των μορίων πρωτεΐνης και τη χωρική του διαμόρφωση. Η αντικατάσταση μόνο ενός αμινοξέος με ένα άλλο σε μια πολυπεπτιδική αλυσίδα οδηγεί σε αλλαγή στις ιδιότητες και τις λειτουργίες της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, η αντικατάσταση του έκτου γλουταμινικού αμινοξέος στη β-υπομονάδα της αιμοσφαιρίνης με βαλίνη οδηγεί στο γεγονός ότι το μόριο της αιμοσφαιρίνης στο σύνολό του δεν μπορεί να εκτελέσει την κύρια λειτουργία του - μεταφορά οξυγόνου. Σε τέτοιες περιπτώσεις, το άτομο αναπτύσσει μια ασθένεια που ονομάζεται δρεπανοκυτταρική αναιμία.

Δευτερεύουσα δομή- διατεταγμένη αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε μια σπείρα (μοιάζει με εκτεταμένο ελατήριο). Οι στροφές της έλικας ενισχύονται από δεσμούς υδρογόνου που προκύπτουν μεταξύ καρβοξυλομάδων και αμινομάδων. Σχεδόν όλες οι ομάδες CO και NH συμμετέχουν στο σχηματισμό δεσμών υδρογόνου. Είναι πιο αδύναμα από τα πεπτιδικά, αλλά, επαναλαμβανόμενα πολλές φορές, προσδίδουν σταθερότητα και ακαμψία σε αυτή τη διαμόρφωση. Στο επίπεδο της δευτερογενούς δομής, υπάρχουν πρωτεΐνες: ινώδες (μετάξι, ιστός αράχνης), κερατίνη (μαλλιά, νύχια), κολλαγόνο (τένοντες).

Τριτογενής δομή- συσσώρευση πολυπεπτιδικών αλυσίδων σε σφαιρίδια, που προκύπτουν από το σχηματισμό χημικών δεσμών (υδρογόνο, ιοντικό, δισουλφίδιο) και τη δημιουργία υδρόφοβων αλληλεπιδράσεων μεταξύ των ριζών των υπολειμμάτων αμινοξέων. Τον κύριο ρόλο στο σχηματισμό της τριτογενούς δομής παίζουν οι υδρόφιλες-υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις. Σε υδατικά διαλύματα, οι υδρόφοβες ρίζες τείνουν να κρύβονται από το νερό, ομαδοποιούνται μέσα στο σφαιρίδιο, ενώ οι υδρόφιλες ρίζες, ως αποτέλεσμα της ενυδάτωσης (αλληλεπίδραση με δίπολα νερού), τείνουν να εμφανίζονται στην επιφάνεια του μορίου. Για ορισμένες πρωτεΐνες, η τριτοταγής δομή σταθεροποιείται από δισουλφίδια. ομοιοπολικούς δεσμούς, που προκύπτει μεταξύ των ατόμων θείου δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης. Σε επίπεδο τριτογενούς δομής υπάρχουν ένζυμα, αντισώματα και ορισμένες ορμόνες.

Τεταρτογενής δομήχαρακτηριστικό των σύνθετων πρωτεϊνών των οποίων τα μόρια σχηματίζονται από δύο ή περισσότερα σφαιρίδια. Οι υπομονάδες διατηρούνται στο μόριο με ιοντικές, υδρόφοβες και ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις. Μερικές φορές, κατά το σχηματισμό μιας τεταρτοταγούς δομής, εμφανίζονται δισουλφιδικοί δεσμοί μεταξύ των υπομονάδων. Η πιο μελετημένη πρωτεΐνη με τεταρτοταγή δομή είναι αιμοσφαιρίνη. Σχηματίζεται από δύο α-υπομονάδες (141 υπολείμματα αμινοξέων) και δύο β-υπομονάδες (146 υπολείμματα αμινοξέων). Με κάθε υπομονάδα συνδέεται ένα μόριο αίμης που περιέχει σίδηρο.

Εάν για κάποιο λόγο η χωρική διαμόρφωση των πρωτεϊνών αποκλίνει από το φυσιολογικό, η πρωτεΐνη δεν μπορεί να εκτελέσει τις λειτουργίες της. Για παράδειγμα, η αιτία της «νόσος των τρελών αγελάδων» (σπογγώδης εγκεφαλοπάθεια) είναι η ανώμαλη διαμόρφωση των πριόντων, των επιφανειακών πρωτεϊνών των νευρικών κυττάρων.

Ιδιότητες πρωτεϊνών

Η σύνθεση και η δομή των αμινοξέων του μορίου της πρωτεΐνης το καθορίζουν ιδιότητες. Οι πρωτεΐνες συνδυάζουν βασικές και όξινες ιδιότητες, που προσδιορίζεται από τις ρίζες αμινοξέων: όσο περισσότερα όξινα αμινοξέα σε μια πρωτεΐνη, τόσο πιο έντονες είναι οι όξινες ιδιότητες της. Καθορίζεται η δυνατότητα δωρεάς και προσθήκης H+ ρυθμιστικές ιδιότητες των πρωτεϊνών; Ένα από τα πιο ισχυρά ρυθμιστικά διαλύματα είναι η αιμοσφαιρίνη στα ερυθρά αιμοσφαίρια, η οποία διατηρεί το pH του αίματος σε σταθερό επίπεδο. Υπάρχουν διαλυτές πρωτεΐνες (ινωδογόνο), και υπάρχουν αδιάλυτες πρωτεΐνες που εκτελούν μηχανικές λειτουργίες (ινώδες, κερατίνη, κολλαγόνο). Υπάρχουν πρωτεΐνες που είναι χημικά ενεργές (ένζυμα), υπάρχουν χημικά ανενεργές πρωτεΐνες που είναι ανθεκτικές σε διάφορες περιβαλλοντικές συνθήκες και αυτές που είναι εξαιρετικά ασταθείς.

Εξωτερικοί παράγοντες (θερμότητα, υπεριώδης ακτινοβολία, βαριά μέταλλακαι τα άλατά τους, αλλαγές pH, ακτινοβολία, αφυδάτωση)

μπορεί να προκαλέσει διαταραχή της δομικής οργάνωσης του μορίου της πρωτεΐνης. Η διαδικασία απώλειας της τρισδιάστατης διαμόρφωσης που είναι εγγενής σε ένα δεδομένο μόριο πρωτεΐνης ονομάζεται μετουσίωση. Η αιτία της μετουσίωσης είναι το σπάσιμο των δεσμών που σταθεροποιούν μια ορισμένη δομή πρωτεΐνης. Αρχικά σπάνε οι πιο αδύναμοι δεσμοί και όσο οι συνθήκες γίνονται πιο αυστηρές, σπάνε ακόμα πιο δυνατοί. Επομένως, χάνονται πρώτα οι τεταρτοταγείς, μετά οι τριτογενείς και δευτερεύουσες δομές. Μια αλλαγή στη χωρική διαμόρφωση οδηγεί σε αλλαγή στις ιδιότητες της πρωτεΐνης και, ως αποτέλεσμα, καθιστά αδύνατο για την πρωτεΐνη να εκτελέσει την εγγενή της βιολογικές λειτουργίες. Εάν η μετουσίωση δεν συνοδεύεται από καταστροφή της πρωτογενούς δομής, τότε μπορεί να είναι αναστρεπτός, σε αυτή την περίπτωση, λαμβάνει χώρα αυτο-ανάκτηση του χαρακτηριστικού της διαμόρφωσης της πρωτεΐνης. Για παράδειγμα, οι πρωτεΐνες υποδοχέα της μεμβράνης υφίστανται τέτοια μετουσίωση. Η διαδικασία αποκατάστασης της δομής της πρωτεΐνης μετά τη μετουσίωση ονομάζεται αναγέννηση. Εάν η αποκατάσταση της χωρικής διαμόρφωσης της πρωτεΐνης είναι αδύνατη, τότε ονομάζεται μετουσίωση μη αναστρεψιμο.

Λειτουργίες πρωτεϊνών

Λειτουργία	Παραδείγματα και εξηγήσεις
Κατασκευή	Οι πρωτεΐνες συμμετέχουν στο σχηματισμό κυτταρικών και εξωκυτταρικών δομών: αποτελούν μέρος των κυτταρικών μεμβρανών (λιποπρωτεΐνες, γλυκοπρωτεΐνες), των μαλλιών (κερατίνη), των τενόντων (κολλαγόνο) κ.λπ.
Μεταφορά	Η πρωτεΐνη του αίματος αιμοσφαιρίνη προσδίδει οξυγόνο και το μεταφέρει από τους πνεύμονες σε όλους τους ιστούς και τα όργανα και από αυτούς μεταφέρει διοξείδιο του άνθρακα στους πνεύμονες. Η σύνθεση των κυτταρικών μεμβρανών περιλαμβάνει ειδικές πρωτεΐνες που εξασφαλίζουν την ενεργό και αυστηρά επιλεκτική μεταφορά ορισμένων ουσιών και ιόντων από το κύτταρο στο εξωτερικό περιβάλλον και πίσω.
Ρυθμιστική	Οι πρωτεϊνικές ορμόνες συμμετέχουν στη ρύθμιση των μεταβολικών διεργασιών. Για παράδειγμα, η ορμόνη ινσουλίνη ρυθμίζει τα επίπεδα γλυκόζης στο αίμα, προάγει τη σύνθεση γλυκογόνου και αυξάνει τον σχηματισμό λιπών από υδατάνθρακες.
Προστατευτικός	Ως απάντηση στη διείσδυση ξένων πρωτεϊνών ή μικροοργανισμών (αντιγόνων) στο σώμα, σχηματίζονται ειδικές πρωτεΐνες - αντισώματα που μπορούν να τις δεσμεύσουν και να τις εξουδετερώσουν. Το ινώδες, που σχηματίζεται από ινωδογόνο, βοηθά στη διακοπή της αιμορραγίας.
Μοτέρ	Οι συσταλτικές πρωτεΐνες ακτίνη και μυοσίνη παρέχουν μυϊκή σύσπαση σε πολυκύτταρα ζώα.
Σήμα	Στην επιφανειακή μεμβράνη του κυττάρου είναι ενσωματωμένα μόρια πρωτεΐνης που είναι ικανά να αλλάζουν την τριτοταγή δομή τους ως απόκριση σε περιβαλλοντικούς παράγοντες, λαμβάνοντας έτσι σήματα από το εξωτερικό περιβάλλον και μεταδίδοντας εντολές στο κύτταρο.
Αποθήκευση	Στο σώμα των ζώων, οι πρωτεΐνες, κατά κανόνα, δεν αποθηκεύονται, με εξαίρεση την αλβουμίνη αυγού και την καζεΐνη γάλακτος. Αλλά χάρη στις πρωτεΐνες, ορισμένες ουσίες μπορούν να αποθηκευτούν στο σώμα· για παράδειγμα, κατά τη διάσπαση της αιμοσφαιρίνης, ο σίδηρος δεν απομακρύνεται από το σώμα, αλλά αποθηκεύεται, σχηματίζοντας ένα σύμπλεγμα με την πρωτεΐνη φερριτίνη.
Ενέργεια	Όταν 1 g πρωτεΐνης διασπάται σε τελικά προϊόντα, απελευθερώνονται 17,6 kJ. Πρώτα, οι πρωτεΐνες διασπώνται σε αμινοξέα και στη συνέχεια στα τελικά προϊόντα - νερό, διοξείδιο του άνθρακα και αμμωνία. Ωστόσο, οι πρωτεΐνες χρησιμοποιούνται ως πηγή ενέργειας μόνο όταν εξαντληθούν άλλες πηγές (υδατάνθρακες και λίπη).
Καταλυτικός	Μία από τις πιο σημαντικές λειτουργίες των πρωτεϊνών. Παρέχεται από πρωτεΐνες - ένζυμα που επιταχύνουν τις βιοχημικές αντιδράσεις που συμβαίνουν στα κύτταρα. Για παράδειγμα, η διφωσφορική καρβοξυλάση της ριβουλόζης καταλύει τη στερέωση του CO 2 κατά τη φωτοσύνθεση.

Ένζυμα

Ένζυμα, ή ένζυμα, είναι μια ειδική κατηγορία πρωτεϊνών που είναι βιολογικοί καταλύτες. Χάρη στα ένζυμα, οι βιοχημικές αντιδράσεις συμβαίνουν με τρομερή ταχύτητα. Η ταχύτητα των ενζυματικών αντιδράσεων είναι δεκάδες χιλιάδες φορές (και μερικές φορές εκατομμύρια) μεγαλύτερη από την ταχύτητα των αντιδράσεων που συμβαίνουν με τη συμμετοχή ανόργανων καταλυτών. Η ουσία στην οποία δρα το ένζυμο ονομάζεται υπόστρωμα.

Τα ένζυμα είναι σφαιρικές πρωτεΐνες, δομικά χαρακτηριστικάΤα ένζυμα μπορούν να χωριστούν σε δύο ομάδες: απλά και σύνθετα. Απλά ένζυμαείναι απλές πρωτεΐνες, δηλ. αποτελείται μόνο από αμινοξέα. Σύνθετα ένζυμαείναι σύνθετες πρωτεΐνες, δηλ. Εκτός από το μέρος της πρωτεΐνης, περιέχουν μια ομάδα μη πρωτεϊνικής φύσης - συμπαράγοντας. Ορισμένα ένζυμα χρησιμοποιούν βιταμίνες ως συμπαράγοντες. Το μόριο του ενζύμου περιέχει ένα ειδικό τμήμα που ονομάζεται ενεργό κέντρο. Ενεργό κέντρο- ένα μικρό τμήμα του ενζύμου (από τρία έως δώδεκα υπολείμματα αμινοξέων), όπου η δέσμευση του υποστρώματος ή των υποστρωμάτων λαμβάνει χώρα για να σχηματίσει ένα σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος. Με την ολοκλήρωση της αντίδρασης, το σύμπλοκο ενζύμου-υποστρώματος διασπάται στο ένζυμο και στο προϊόν(α) της αντίδρασης. Ορισμένα ένζυμα έχουν (εκτός από τα ενεργά) αλλοστερικά κέντρα- περιοχές στις οποίες είναι συνδεδεμένοι ρυθμιστές ταχύτητας ενζύμου ( αλλοστερικά ένζυμα).

Οι αντιδράσεις της ενζυματικής κατάλυσης χαρακτηρίζονται από: 1) υψηλή απόδοση, 2) αυστηρή επιλεκτικότητα και κατεύθυνση δράσης, 3) ειδικότητα υποστρώματος, 4) λεπτή και ακριβή ρύθμιση. Η εξειδίκευση του υποστρώματος και της αντίδρασης των αντιδράσεων ενζυματικής κατάλυσης εξηγείται από τις υποθέσεις των E. Fischer (1890) και D. Koshland (1959).

E. Fisher (υπόθεση κλειδώματος κλειδιού)πρότεινε ότι οι χωρικές διαμορφώσεις του ενεργού κέντρου του ενζύμου και του υποστρώματος πρέπει να αντιστοιχούν ακριβώς μεταξύ τους. Το υπόστρωμα συγκρίνεται με το «κλειδί», το ένζυμο με το «κλείδωμα».

D. Koshland (υπόθεση για το χέρι-γάντι)πρότεινε ότι η χωρική αντιστοιχία μεταξύ της δομής του υποστρώματος και του ενεργού κέντρου του ενζύμου δημιουργείται μόνο τη στιγμή της αλληλεπίδρασής τους μεταξύ τους. Αυτή η υπόθεση ονομάζεται επίσης υπόθεση επαγόμενης αντιστοιχίας.

Ο ρυθμός των ενζυματικών αντιδράσεων εξαρτάται από: 1) θερμοκρασία, 2) συγκέντρωση ενζύμου, 3) συγκέντρωση υποστρώματος, 4) pH. Πρέπει να τονιστεί ότι εφόσον τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες, η δραστηριότητά τους είναι υψηλότερη υπό φυσιολογικά φυσιολογικές συνθήκες.

Τα περισσότερα ένζυμα μπορούν να λειτουργήσουν μόνο σε θερμοκρασίες μεταξύ 0 και 40°C. Εντός αυτών των ορίων, ο ρυθμός αντίδρασης αυξάνεται περίπου 2 φορές με κάθε αύξηση της θερμοκρασίας κατά 10 °C. Σε θερμοκρασίες άνω των 40 °C, η πρωτεΐνη υφίσταται μετουσίωση και η ενζυμική δραστηριότητα μειώνεται. Σε θερμοκρασίες κοντά στην κατάψυξη, τα ένζυμα αδρανοποιούνται.

Καθώς η ποσότητα του υποστρώματος αυξάνεται, ο ρυθμός της ενζυματικής αντίδρασης αυξάνεται έως ότου ο αριθμός των μορίων του υποστρώματος ισούται με τον αριθμό των μορίων του ενζύμου. Με περαιτέρω αύξηση της ποσότητας του υποστρώματος, η ταχύτητα δεν θα αυξηθεί, αφού τα ενεργά κέντρα του ενζύμου είναι κορεσμένα. Η αύξηση της συγκέντρωσης του ενζύμου οδηγεί σε αυξημένη καταλυτική δραστηριότητα, καθώς ένας μεγαλύτερος αριθμός μορίων υποστρώματος υφίσταται μετασχηματισμούς ανά μονάδα χρόνου.

Για κάθε ένζυμο, υπάρχει μια βέλτιστη τιμή pH στην οποία εμφανίζει μέγιστη δραστικότητα (πεψίνη - 2,0, αμυλάση σιέλου - 6,8, παγκρεατική λιπάση - 9,0). Σε υψηλότερες ή χαμηλότερες τιμές pH, η ενζυμική δραστηριότητα μειώνεται. Με ξαφνικές αλλαγές στο pH, το ένζυμο μετουσιώνεται.

Η ταχύτητα των αλλοστερικών ενζύμων ρυθμίζεται από ουσίες που συνδέονται με αλλοστερικά κέντρα. Εάν αυτές οι ουσίες επιταχύνουν μια αντίδραση, ονομάζονται ενεργοποιητές, αν επιβραδύνουν - αναστολείς.

Ταξινόμηση ενζύμων

Σύμφωνα με τον τύπο των χημικών μετασχηματισμών που καταλύουν, τα ένζυμα χωρίζονται σε 6 κατηγορίες:

οξειρεδουκτάσες(μεταφορά ατόμων υδρογόνου, οξυγόνου ή ηλεκτρονίων από τη μια ουσία στην άλλη - αφυδρογονάση),
τρανσφεράσες(μεταφορά μεθυλίου, ακυλίου, φωσφορικού ή αμινομάδας από τη μια ουσία στην άλλη - τρανσαμινάση),
υδρολάσες(αντιδράσεις υδρόλυσης στις οποίες σχηματίζονται δύο προϊόντα από το υπόστρωμα - αμυλάση, λιπάση),
λυάσες(μη υδρολυτική προσθήκη στο υπόστρωμα ή αποκόλληση μιας ομάδας ατόμων από αυτό, οπότε οι δεσμοί C-C, C-N, C-O, C-S μπορούν να σπάσουν - αποκαρβοξυλάση),
ισομεράσες(ενδομοριακή αναδιάταξη - ισομεράση),
λιγάσες(η σύνδεση δύο μορίων ως αποτέλεσμα του σχηματισμού δεσμών C-C, C-N, C-O, C-S - συνθετάση).

Οι κλάσεις με τη σειρά τους υποδιαιρούνται σε υποκατηγορίες και υποκατηγορίες. Στο ρεύμα διεθνή ταξινόμησηΚάθε ένζυμο έχει έναν συγκεκριμένο κωδικό, που αποτελείται από τέσσερις αριθμούς που χωρίζονται με τελείες. Ο πρώτος αριθμός είναι η κλάση, ο δεύτερος είναι η υποκατηγορία, ο τρίτος είναι η υποκατηγορία, ο τέταρτος είναι ο σειριακός αριθμός του ενζύμου σε αυτήν την υποκατηγορία, για παράδειγμα, ο κωδικός αργινάσης είναι 3.5.3.1.

Παω σε διαλέξεις Νο 2"Δομή και λειτουργίες υδατανθράκων και λιπιδίων"

Παω σε διαλέξεις Νο 4"Δομή και λειτουργίες των νουκλεϊκών οξέων ATP"

Η ζωτική δραστηριότητα ενός κυττάρου βασίζεται σε βιοχημικές διεργασίες που συμβαίνουν στο μοριακό επίπεδοκαι χρησιμεύει ως αντικείμενο μελέτης της βιοχημείας. Αντίστοιχα, τα φαινόμενα της κληρονομικότητας και της μεταβλητότητας συνδέονται επίσης με μόρια οργανικών ουσιών, και κυρίως με νουκλεϊκά οξέα και πρωτεΐνες.

Σύνθεση πρωτεΐνης

Οι πρωτεΐνες είναι μεγάλα μόρια, που αποτελείται από εκατοντάδες και χιλιάδες στοιχειώδεις μονάδες - αμινοξέα. Τέτοιες ουσίες, που αποτελούνται από επαναλαμβανόμενες στοιχειώδεις μονάδες - μονομερή, ονομάζονται πολυμερή. Κατά συνέπεια, οι πρωτεΐνες μπορούν να ονομαστούν πολυμερή, τα μονομερή των οποίων είναι αμινοξέα.

Συνολικά, 20 είδη αμινοξέων είναι γνωστά σε ένα ζωντανό κύτταρο. Το όνομα του αμινοξέος ελήφθη λόγω της περιεκτικότητας στη σύνθεσή του στην αμινομάδα NHy, η οποία έχει βασικές ιδιότητες, και στην καρβοξυλομάδα COOH, η οποία έχει όξινες ιδιότητες. Όλα τα αμινοξέα έχουν την ίδια ομάδα NH2-CH-COOH και διαφέρουν μεταξύ τους από μια χημική ομάδα που ονομάζεται ρίζα - R. Η ένωση των αμινοξέων σε μια πολυμερή αλυσίδα συμβαίνει λόγω του σχηματισμού ενός πεπτιδικού δεσμού (CO - NH) μεταξύ την καρβοξυλική ομάδα ενός αμινοξέος και την αμινομάδα ενός άλλου αμινοξέος. Αυτό απελευθερώνει ένα μόριο νερού. Εάν η προκύπτουσα αλυσίδα πολυμερούς είναι μικρή, ονομάζεται ολιγοπεπτίδιο, εάν είναι μακρά, ονομάζεται πολυπεπτίδιο.

Δομή πρωτεΐνης

Όταν εξετάζεται η δομή των πρωτεϊνών, διακρίνονται οι πρωτογενείς, δευτεροταγείς και τριτοταγείς δομές.

Πρωτογενής δομήκαθορίζεται από τη σειρά εναλλαγής των αμινοξέων στην αλυσίδα. Μια αλλαγή στη διάταξη έστω και ενός αμινοξέος οδηγεί στο σχηματισμό ενός εντελώς νέου μορίου πρωτεΐνης. Ο αριθμός των μορίων πρωτεΐνης που σχηματίζεται από το συνδυασμό 20 διαφορετικών αμινοξέων φτάνει σε αστρονομικό αριθμό.

Εάν μεγάλα μόρια (μακρομόρια) μιας πρωτεΐνης βρίσκονταν σε επιμήκη κατάσταση σε ένα κύτταρο, θα καταλάμβαναν πολύ χώρο σε αυτό, γεγονός που θα δυσκόλευε τη λειτουργία του κυττάρου. Από αυτή την άποψη, τα μόρια πρωτεΐνης συστρέφονται, λυγίζουν και διπλώνουν σε μια ποικιλία διαμορφώσεων. Με βάση λοιπόν την πρωτογενή δομή προκύπτει δευτερεύουσα δομή -Η αλυσίδα πρωτεΐνης ταιριάζει σε μια σπείρα που αποτελείται από ομοιόμορφες στροφές. Οι παρακείμενες στροφές συνδέονται μεταξύ τους με ασθενείς δεσμούς υδρογόνου, οι οποίοι, όταν επαναλαμβάνονται πολλές φορές, προσδίδουν σταθερότητα στα μόρια πρωτεΐνης με αυτή τη δομή.

Η δευτερεύουσα σπείρα δομής ταιριάζει σε ένα πηνίο, σχηματίζοντας τριτογενής δομή.Το σχήμα της σπείρας κάθε τύπου πρωτεΐνης είναι αυστηρά συγκεκριμένο και εξαρτάται πλήρως από την πρωτογενή δομή, δηλαδή από τη σειρά των αμινοξέων στην αλυσίδα. Η τριτοταγής δομή διατηρείται λόγω πολλών αδύναμων ηλεκτροστατικών δεσμών: θετικά και αρνητικά φορτισμένες ομάδες αμινοξέων έλκονται και συγκεντρώνουν ακόμη και ευρέως διαχωρισμένα τμήματα της πρωτεϊνικής αλυσίδας. Άλλα μέρη του μορίου πρωτεΐνης, που φέρουν, για παράδειγμα, υδρόφοβες (υδατοαπωθητικές) ομάδες, έρχονται επίσης πιο κοντά.

Ορισμένες πρωτεΐνες, όπως η αιμοσφαιρίνη, αποτελούνται από πολλές αλυσίδες που διαφέρουν ως προς την πρωτογενή δομή. Συνδυάζοντας μαζί, δημιουργούν μια σύνθετη πρωτεΐνη που δεν έχει μόνο τριτοταγή, αλλά και τεταρτοταγής δομή(Εικ. 2).

Στις δομές των μορίων πρωτεΐνης παρατηρείται το ακόλουθο μοτίβο: όσο υψηλότερο είναι το δομικό επίπεδο, τόσο πιο αδύναμοι είναι οι χημικοί δεσμοί που τα υποστηρίζουν. Οι δεσμοί που σχηματίζουν την τεταρτοταγή, τριτοταγή και δευτερογενή δομή είναι εξαιρετικά ευαίσθητοι στις φυσικοχημικές συνθήκες του περιβάλλοντος, θερμοκρασία, ακτινοβολία κ.λπ. Υπό την επιρροή τους, οι δομές των μορίων πρωτεΐνης καταστρέφονται στην πρωτογενή - αρχική δομή. Αυτή η διαταραχή της φυσικής δομής των μορίων πρωτεΐνης ονομάζεται μετουσίωση.Όταν αφαιρεθεί ο μετουσιωτικός παράγοντας, πολλές πρωτεΐνες είναι σε θέση να αποκαταστήσουν αυθόρμητα την αρχική τους δομή. Εάν η φυσική πρωτεΐνη εκτεθεί σε υψηλές θερμοκρασίες ή έντονη δράση άλλων παραγόντων, τότε μετουσιώνεται μη αναστρέψιμα. Είναι το γεγονός της μη αναστρέψιμης μετουσίωσης των πρωτεϊνών των κυττάρων που εξηγεί την αδυναμία ζωής σε συνθήκες πολύ υψηλών θερμοκρασιών.

Βιολογικός ρόλος των πρωτεϊνών στο κύτταρο

Πρωτεΐνες, που ονομάζονται επίσης πρωτεΐνες(ελληνικό πρωτότο - πρώτα),στα κύτταρα των ζώων και των φυτών επιτελούν ποικίλες και πολύ σημαντικές λειτουργίες, οι οποίες περιλαμβάνουν τις ακόλουθες.

Καταλυτικός.Φυσικοί καταλύτες - ένζυμαείναι εξ ολοκλήρου ή σχεδόν εξ ολοκλήρου πρωτεΐνες. Χάρη στα ένζυμα, οι χημικές διεργασίες στους ζωντανούς ιστούς επιταχύνονται εκατοντάδες χιλιάδες ή εκατομμύρια φορές. Υπό την επιρροή τους, όλες οι διεργασίες συμβαίνουν αμέσως κάτω από «ήπιες» συνθήκες: σε κανονική θερμοκρασία σώματος, σε περιβάλλον ουδέτερο για ζωντανούς ιστούς. Η ταχύτητα, η ακρίβεια και η επιλεκτικότητα των ενζύμων είναι ασύγκριτες με οποιονδήποτε τεχνητό καταλύτη. Για παράδειγμα, ένα μόριο ενζύμου σε ένα λεπτό πραγματοποιεί την αντίδραση αποσύνθεσης 5 εκατομμυρίων μορίων υπεροξειδίου του υδρογόνου (H2O2). Τα ένζυμα χαρακτηρίζονται από επιλεκτικότητα. Έτσι, τα λίπη διασπώνται από ένα ειδικό ένζυμο που δεν επηρεάζει τις πρωτεΐνες και τους πολυσακχαρίτες (άμυλο, γλυκογόνο). Με τη σειρά του, ένα ένζυμο που διασπά μόνο το άμυλο ή το γλυκογόνο δεν επηρεάζει τα λίπη.

Η διαδικασία διάσπασης ή σύνθεσης οποιασδήποτε ουσίας σε ένα κύτταρο συνήθως χωρίζεται σε έναν αριθμό χημικών ενεργειών. Κάθε επέμβαση εκτελείται από ένα ξεχωριστό ένζυμο. Μια ομάδα τέτοιων ενζύμων αποτελεί έναν βιοχημικό ιμάντα μεταφοράς.

Πιστεύεται ότι η καταλυτική λειτουργία των πρωτεϊνών εξαρτάται από την τριτοταγή δομή τους· όταν καταστρέφεται, η καταλυτική δραστηριότητα του ενζύμου εξαφανίζεται.

Προστατευτικός.Ορισμένοι τύποι πρωτεϊνών προστατεύουν το κύτταρο και το σώμα ως σύνολο από παθογόνα και ξένα σώματα που εισέρχονται σε αυτά. Τέτοιες πρωτεΐνες ονομάζονται αντισώματα.Τα αντισώματα συνδέονται με πρωτεΐνες βακτηρίων και ιών που είναι ξένα προς το σώμα, γεγονός που καταστέλλει την αναπαραγωγή τους. Για κάθε ξένη πρωτεΐνη, το σώμα παράγει ειδικές «αντι-πρωτεΐνες» - αντισώματα. Αυτός ο μηχανισμός αντοχής στα παθογόνα ονομάζεται ασυλία, ανοσία.

Για την πρόληψη ασθενειών, χορηγούνται σε ανθρώπους και ζώα εξασθενημένα ή σκοτωμένα παθογόνα (εμβόλια), τα οποία δεν προκαλούν ασθένεια, αλλά προκαλούν ειδικά κύτταρα στο σώμα να παράγουν αντισώματα εναντίον αυτών των παθογόνων. Εάν, μετά από κάποιο χρονικό διάστημα, παθογόνοι ιοί και βακτήρια εισέλθουν σε έναν τέτοιο οργανισμό, συναντούν ένα ισχυρό προστατευτικό φράγμα αντισωμάτων.

ορμονικό.Πολλές ορμόνες είναι επίσης πρωτεΐνες. Μαζί με το νευρικό σύστημα, οι ορμόνες ελέγχουν τη λειτουργία διαφόρων οργάνων (και ολόκληρου του σώματος) μέσω του συστήματος χημικές αντιδράσεις.

Ανακλαστικός.Οι κυτταρικές πρωτεΐνες λαμβάνουν σήματα που προέρχονται από το εξωτερικό. Εν διάφορους παράγοντεςπεριβάλλοντα (θερμοκρασία, χημικά, μηχανικά κ.λπ.) προκαλούν αλλαγές στη δομή των πρωτεϊνών - αναστρέψιμη μετουσίωση, η οποία, με τη σειρά της, συμβάλλει στην εμφάνιση χημικών αντιδράσεων που εξασφαλίζουν την απόκριση του κυττάρου στον εξωτερικό ερεθισμό. Αυτή η ικανότητα των πρωτεϊνών αποτελεί τη βάση της λειτουργίας του νευρικού συστήματος και του εγκεφάλου.

Μοτέρ.Όλοι οι τύποι κινήσεων των κυττάρων και του σώματος: το τρεμόπαιγμα των βλεφαρίδων στα πρωτόζωα, η σύσπαση των μυών σε ανώτερα ζώα και άλλες κινητικές διεργασίες - παράγονται από έναν ειδικό τύπο πρωτεΐνης.

Ενέργεια.Οι πρωτεΐνες μπορούν να χρησιμεύσουν ως πηγή ενέργειας για τα κύτταρα. Με έλλειψη υδατανθράκων ή λιπών, τα μόρια αμινοξέων οξειδώνονται. Η ενέργεια που απελευθερώνεται σε αυτή την περίπτωση χρησιμοποιείται για τη διατήρηση των ζωτικών διεργασιών του σώματος.

Μεταφορά.Η πρωτεΐνη αιμοσφαιρίνη στο αίμα είναι σε θέση να δεσμεύει το οξυγόνο από τον αέρα και να το μεταφέρει σε όλο το σώμα. Αυτή τη σημαντική λειτουργία μοιράζονται και κάποιες άλλες πρωτεΐνες.

Πλαστική ύλη.Πρωτεΐνες - κύρια ΥΛΙΚΟ ΚΑΤΑΣΚΕΥΗΣκύτταρα (τις μεμβράνες τους) και τους οργανισμούς (τα αιμοφόρα αγγεία, τα νεύρα, το πεπτικό τους σύστημα κ.λπ.). Ταυτόχρονα, οι πρωτεΐνες έχουν ατομική ιδιαιτερότητα, δηλαδή, οι οργανισμοί μεμονωμένων ανθρώπων περιέχουν ορισμένες πρωτεΐνες που είναι χαρακτηριστικές μόνο για αυτούς -

Έτσι, οι πρωτεΐνες είναι το πιο σημαντικό συστατικό του κυττάρου, χωρίς το οποίο η εκδήλωση των ιδιοτήτων της ζωής είναι αδύνατη. Ωστόσο, η αναπαραγωγή των ζωντανών όντων, το φαινόμενο της κληρονομικότητας, όπως θα δούμε στη συνέχεια, συνδέεται με τις μοριακές δομές των νουκλεϊκών οξέων. Αυτή η ανακάλυψη είναι το αποτέλεσμα τα τελευταία επιτεύγματαβιολογία. Είναι πλέον γνωστό ότι ένα ζωντανό κύτταρο κατέχει αναγκαστικά δύο τύπους πολυμερών—πρωτεΐνες και νουκλεϊκά οξέα. Η αλληλεπίδρασή τους περιέχει τις βαθύτερες πτυχές του φαινομένου της ζωής.