Прежде чем рассказать о важнейших физических и химических свойствах белка, нужно знать из чего он состоит, какая у него структура. Белки - это важный природный биополимер, фундаментом для него служат аминокислоты.

Что такое аминокислоты

Это органические соединения, в состав которых входят карбоксильная и аминная группы. Благодаря первой группе у них есть углерод, кислород и водород, а другой - азот и водород. Самыми важными считаются альфа-аминокислоты, потому что они нужны для образования белков.

Существуют незаменимые аминокислоты, которые называются протеиногенные. Вот они и отвечают за появление белков. Их имеется всего 20, а белковых соединений они могут образовывать бесчисленное множество. При этом ни один из них не будет полностью идентичным другому. Это возможно благодаря комбинациям элементов, которые есть в этих аминокислотах.

Их синтез не происходит в организме. Поэтому туда они попадают вместе с продуктами питания. Если человек получает их в недостаточном количестве, то возможно нарушение нормального функционирования различных систем. Белки образуются благодаря реакции поликонденсации.

Белки и их структура

Прежде чем перейти к физическим свойствам белков, стоит дать более точное определение этому органическому соединению. Белки - это одни из наиболее значимых биоорганических соединений, которые образуются благодаря аминокислотам и принимают участие во многих процессах, происходящих в организме.

Структура этих соединений зависит от того, в каком порядке чередуются остатки аминокислот. В результате этого она бывает следующая:

  • первичная (линейная);
  • вторичная (спиралевидная);
  • третичная (глобулярная).

Их классификация

Из-за огромного разнообразия белковых соединений и различной степени сложности их состава и разной структуры, для удобства существуют классификации, которые опираются на эти признаки.

По своему составу они бывают следующими:

  • простые;
  • сложные, которые подразделяются в свою очередь на:
  1. соединение белка и углеводов;
  2. соединение белков и жиров;
  3. соединение белковых молекул и нуклеиновых кислот.

По растворимости:

  • водорастворимые;
  • жирорастворимые.

Небольшая характеристика белковых соединений

Прежде чем перейти к физическим и химическим свойствам белков, будет полезно дать им небольшую характеристику. Конечно, их свойства имеют важное значение для нормального функционирования живого организма. По своему изначальному состоянию это твердые вещества, которые либо растворяются в различных жидкостях, либо нет.

Если говорить кратко о физических свойствах белков, то они обуславливают многие важнейшие биологические процессы в организме. Например, такие как транспортировка веществ, строительная функция и др. Физические свойства белков зависят от того, являются они растворимыми или нет. Вот как раз об этих особенностях и будет написано дальше.

Физические свойства белков

Выше уже написано об их агрегатном состоянии и растворимости. Поэтому переходим к следующим свойствам:

  1. У них имеется большая молекулярная масса, которая зависит от определенных условий среды.
  2. Их растворимость имеет большой диапазон, вследствие чего становится возможным электрофорез - метод, с помощью которого выделяются белки из смесей.

Химические свойства белковых соединений

Читатели теперь знают, какими физическими свойствами обладают белки. Теперь нужно рассказать о не менее важных, химических. Они перечислены ниже:

  1. Денатурация . Свертывание белка под воздействием высоких температур, сильных кислот или щелочей. При денатурации сохраняется только первичная структура, а все биологические свойства белков теряются.
  2. Гидролиз . В результате его образуются простые белки и аминокислоты, потому что происходит разрушение первичной структуры. Он является основой процесса пищеварения.
  3. Качественные реакции на определение белка . Их всего две, а третья нужна для того, чтобы обнаружить серу в данных соединениях.
  4. Биуретовая реакция. На белки воздействуют осадком гидроксида меди. В итоге происходит окрашивание в фиолетовый цвет.
  5. Ксантопротеиновая реакция . Воздействие осуществляется при помощи концентрированной азотной кислоты. В результате этой реакции получается белый осадок, который при нагревании становится желтым. А если добавить водный аммиачный раствор, то появляется оранжевый цвет.
  6. Определение серы в белках . Когда происходит горение белков, то начинает ощущаться запах "жженого рога". Это явление объясняется тем, что в них содержится сера.

Итак, это были все физические и химические свойства белков. Но, конечно, не только из-за них они считаются важнейшими компонентами живого организма. Они обусловливают важнейшие биологические функции.

Биологические свойства белков

Нами были рассмотрены физические свойства белков в химии. Но стоит также обязательно рассказать о том, какое влияние они оказывают на организм и почему без них он не будет полноценно функционировать. Ниже перечислены функции белков:

  1. ферментативная. Большинство реакций в организме протекает с участием ферментов, которые имеют белковое происхождение;
  2. транспортная. Данные элементы осуществляют доставку других важных молекул в ткани и органы. Одним из самых значимых транспортных белков является гемоглобин;
  3. структурная. Белки являются главным строительным материалом для многих тканей (мышечной, покровной, опорной);
  4. защитная. Антитела и антитоксины представляют собой особый вид белковых соединений, которые составляют основу иммунитета;
  5. сигнальная. Рецепторы, которые отвечают за работу органов чувств, тоже имеют в своей структуре белки;
  6. запасающая. Данную функцию выполняют особые белки, которые могут быть строительным материалом и являться источниками дополнительной энергии во время развития новых организмов.

Белки способны превращаться в жиры и углеводы. А вот они не смогут стать белками. Поэтому недостаток именно этих соединений особенно опасен для живого организма. Выделяемая при энергия невелика и уступает в этом отношении жирам и углеводам. Однако именно они являются источником незаменимых аминокислот в организме.

Как понять, что в организме не хватает белка? У человека ухудшается самочувствие, наступает быстрая истощаемость и утомляемость. Прекрасными источниками белка являются различные сорта пшеницы, мясные и рыбные продукты, молочные, яйца и некоторые виды зернобобовых культур.

Важно знать не только физические свойства белков, но и химические, а также то, какое значение они имеют для организма с биологической точки зрения. Белковые соединения уникальны тем, что являются источниками незаменимых аминокислот, которые нужны для нормального функционирования человеческого организма.

БЕЛКИ (протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков – ферменты, катализирующие химические реакции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах), служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции.

В первой половине 19 в. многие химики, и среди них в первую очередь Ю.фон Либих, постепенно пришли к выводу, что белки представляют собой особый класс азотистых соединений. Название «протеины» (от греч.

protos – первый) предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Этот метод «высаливания» широко используется для выделения и очистки белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов.

В сравнении с другими соединениями молекулярная масса белков очень велика – от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез – метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. Очистку белков проводят и методом хроматографии.

 ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Строение. Белки – это полимеры, т.е. молекулы, построенные, как цепи, из повторяющихся мономерных звеньев, или субъединиц, роль которых играют у них a -аминокислоты. Общая формула аминокислот где R – атом водорода или какая-нибудь органическая группа.

Белковая молекула (полипептидная цепь) может состоять всего лишь из относительно небольшого числа аминокислот или из нескольких тысяч мономерных звеньев. Соединение аминокислот в цепи возможно потому, что у каждой из них имеются две разные химические группы: обладающая основными свойствами аминогруппа,

NH 2 , и кислотная карбоксильная группа, СООН. Обе эти группы присоединены к a -атому углерода. Карбоксильная группа одной аминокислоты может образовать амидную (пептидную) связь с аминогруппой другой аминокислоты:
После того как две аминокислоты таким образом соединились, цепь может наращиваться путем добавления ко второй аминокислоте третьей и т.д. Как видно из приведенного выше уравнения, при образовании пептидной связи выделяется молекула воды. В присутствии кислот, щелочей или протеолитических ферментов реакция идет в обратном направлении: полипептидная цепь расщепляется на аминокислоты с присоединением воды. Такая реакция называется гидролизом. Гидролиз протекает спонтанно, а для соединения аминокислот в полипептидную цепь требуется энергия.

Карбоксильная группа и амидная группа (или сходная с ней имидная – в случае аминокислоты пролина) имеются у всех аминокислот, различия же между аминокислотами определяются природой той группы, или «боковой цепи», которая обозначена выше буквой

R . Роль боковой цепи может играть и один атом водорода, как у аминокислоты глицина, и какая-нибудь объемистая группировка, как у гистидина и триптофана. Некоторые боковые цепи в химическом смысле инертны, тогда как другие обладают заметной реакционной способностью.

Синтезировать можно многие тысячи различных аминокислот, и множество различных аминокислот встречается в природе, но для синтеза белков используется только 20 видов аминокислот: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, валин, гистидин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в белках цистеин может присутствовать в виде димера

 – цистина). Правда, в некоторых белках присутствуют и другие аминокислоты, помимо регулярно встречающихся двадцати, но они образуются в результате модификации какой-нибудь из двадцати перечисленных уже после того, как она включилась в белок. Оптическая активность. У всех аминокислот, за исключением глицина, к a -атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, т.е. как левая рука к правой. Одну конфигурацию называют левой, или левовращающей (L ), а другую – правой, или правовращающей (D ), поскольку два таких изомера различаются направлением вращения плоскости поляризованного света. В белках встречаются только L -аминокислоты (исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы), и все они обладают оптической активностью (поскольку имеется только один изомер). D -аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий. Последовательность аминокислот. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов.

В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях.

Сложные белки. Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: он содержит железопорфирин, который определяет его красный цвет и позволяет ему играть роль переносчика кислорода.

В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: в гликопротеинах присутствуют сахара, в липопротеинах – жиры. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету.

Третичная структура. Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка (первичная структура), сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя (вторичная структура). Из комбинации таких спиралей и слоев возникает компактная форма следующего порядка – третичная структура белка. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Структура эта не жесткая, она как бы « дышит» – колеблется вокруг некой средней конфигурации. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия (способность производить работу) минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Нередко одна часть цепи бывает жестко сцеплена с другой дисульфидными (– S–S–) связями между двумя остатками цистеина. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль.

Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей.

У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования – волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные («отталкивающие воду») аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные («притягивающие воду») находятся на ее поверхности.

Многие белки – это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок.

Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Если данный белок – фермент, то другая, обычно меньшая, молекула какого-то вещества входит в такую полость подобно тому, как ключ входит в замок; при этом меняется конфигурация электронного облака молекулы под влиянием находящихся в полости химических групп, и это вынуждает ее определенным образом реагировать. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель «ключа и замка», объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями.

Белки у разных видов организмов. Белки, выполняющие одну и ту же функцию у разных видов растений и животных и потому носящие одно и то же название, имеют и сходную конфигурацию. Они, однако, несколько различаются по своей аминокислотной последовательности. По мере того как виды дивергируют от общего предка, некоторые аминокислоты в определенных положениях замещаются в результате мутаций другими. Вредные мутации, являющиеся причиной наследственных болезней, выбраковываются естественным отбором, но полезные или по крайней мере нейтральные могут сохраняться. Чем ближе друг к другу два каких-нибудь биологических вида, тем меньше различий обнаруживается в их белках.

Некоторые белки меняются относительно быстро, другие весьма консервативны. К последним принадлежит, например, цитохром с – дыхательный фермент, имеющийся у большинства живых организмов. У человека и шимпанзе его аминокислотные последовательности идентичны, а в цитохроме с пшеницы иными оказались лишь 38% аминокислот. Даже сравнивая человека и бактерии, сходство цитохромов с (различия затрагивают здесь 65% аминокислот) все еще можно заметить, хотя общий предок бактерии и человека жил на Земле около двух миллиардов лет назад. В наше время сравнение аминокислотных последовательностей часто используют для построения филогенетического (генеалогического) древа, отражающего эволюционные связи между разными организмами.

Денатурация. Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным; он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка – вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает.

Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: высокая температура необратимо денатурирует ферменты микроорганизмов, и микроорганизмы погибают.

 СИНТЕЗ БЕЛКОВ Для синтеза белка живой организм должен располагать системой ферментов, способных присоединять одну аминокислоту к другой. Необходим также источник информации, которая бы определяла, какие именно аминокислоты следует соединять. Поскольку в организме имеются тысячи видов белков и каждый из них состоит в среднем из нескольких сотен аминокислот, необходимая информация должна быть поистине огромной. Хранится она (подобно тому, как хранится запись на магнитной ленте) в молекулах нуклеиновых кислот, из которых состоят гены. См . также НАСЛЕДСТВЕННОСТЬ; НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. Активация ферментов. Синтезированная из аминокислот полипептидная цепь – это далеко не всегда белок в его окончательной форме. Многие ферменты синтезируются сначала в виде неактивных предшественников и переходят в активную форму лишь после того, как другой фермент удалит на одном из концов цепи несколько аминокислот. В такой неактивной форме синтезируются некоторые из пищеварительных ферментов, например трипсин; эти ферменты активируются в пищеварительном тракте в результате удаления концевого фрагмента цепи. Гормон инсулин, молекула которого в активной форме состоит из двух коротких цепей, синтезируется в виде одной цепи, т.н. проинсулина. Затем средняя часть этой цепи удаляется, а оставшиеся фрагменты связываются друг с другом, образуя активную молекулу гормона. Сложные белки образуются лишь после того, как к белку будет присоединена определенная химическая группа, а для этого присоединения часто тоже требуется фермент. Метаболический кругооборот. После скармливания животному аминокислот, меченных радиоактивными изотопами углерода, азота или водорода, метка быстро включается в его белки. Если меченые аминокислоты перестают поступать в организм, то количество метки в белках начинает снижаться. Эти эксперименты показывают, что образовавшиеся белки не сохраняются в организме до конца жизни. Все они, за немногими исключениями, находятся в динамичном состоянии, постоянно распадаются до аминокислот, а затем вновь синтезируются.

Некоторые белки распадаются, когда гибнут и разрушаются клетки. Это постоянно происходит, например, с эритроцитами и клетками эпителия, выстилающего внутреннюю поверхность кишечника. Кроме того, распад и ресинтез белков протекают и в живых клетках. Как ни странно, о распаде белков известно меньше, чем об их синтезе. Ясно, однако, что в распаде участвуют протеолитические ферменты, сходные с теми, которые расщепляют белки до аминокислот в пищеварительном тракте.

Период полураспада у разных белков различен – от нескольких часов до многих месяцев. Единственное исключение – молекулы коллагена. Однажды образовавшись, они остаются стабильными, не обновляются и не замещаются. Со временем, однако, меняются некоторые их свойства, в частности эластичность, а поскольку они не обновляются, следствием этого оказываются определенные возрастные изменения, например появление морщин на коже.

Синтетические белки. Химики давно уже научились полимеризовать аминокислоты, но аминокислоты соединяются при этом неупорядоченно, так что продукты такой полимеризации мало похожи на природные. Правда, имеется возможность соединять аминокислоты в заданном порядке, что позволяет получать некоторые биологически активные белки, в частности инсулин. Процесс достаточно сложен, и таким способом удается получать лишь те белки, в молекулах которых содержится около сотни аминокислот. Предпочтительнее вместо этого синтезировать или выделить нуклеотидную последовательность гена, соответствующую желаемой аминокислотной последовательности, а затем ввести этот ген в бактерию, которая и будет вырабатывать путем репликации большое количество нужного продукта. У этого метода, впрочем, тоже есть свои недостатки. См . также ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ. БЕЛКИ И ПИТАНИЕ Когда белки в организме распадаются до аминокислот, эти аминокислоты могут быть снова использованы для синтеза белков. В то же время и сами аминокислоты подвержены распаду, так что они реутилизируются не полностью. Ясно также, что в период роста, при беременности и заживлении ран синтез белков должен превышать распад. Некоторые же белки организм непрерывно теряет; это белки волос, ногтей и поверхностного слоя кожи. Поэтому для синтеза белков каждый организм должен получать аминокислоты с пищей. Зеленые растения синтезируют из СО 2 , воды и аммиака или нитратов все 20 аминокислот, встречающихся в белках. Многие бактерии тоже способны синтезировать аминокислоты при наличии сахара (или какого-нибудь его эквивалента) и фиксированного азота, но и сахар, в конечном счете, поставляется зелеными растениями. У животных способность к синтезу аминокислот ограниченна; они получают аминокислоты, поедая зеленые растения или других животных. В пищеварительном тракте поглощенные белки расщепляются до аминокислот, последние всасываются, и уже из них строятся белки, характерные для данного организма. Ни один поглощенный белок не включается в структуры тела как таковой. Единственное исключение заключается в том, что у многих млекопитающих часть материнских антител может в интактном виде попасть через плаценту в кровоток плода, а через материнское молоко (особенно у жвачных) быть передано новорожденному сразу же после его появления на свет. Потребность в белках. Ясно, что для поддержания жизни организм должен получать с пищей некоторое количество белков. Однако размеры этой потребности зависят от ряда факторов. Организму необходима пища и как источник энергии (калорий), и как материал для построения его структур. На первом месте стоит потребность в энергии. Это значит, что, когда углеводов и жиров в рационе мало, пищевые белки используются не для синтеза собственных белков, а в качестве источника калорий. При длительном голодании даже собственные белки расходуются на удовлетворение энергетических нужд. Если же углеводов в рационе достаточно, то потребление белков может быть снижено. Азотистый баланс. В среднем ок. 16% всей массы белка составляет азот. Когда входившие в состав белков аминокислоты расщепляются, содержавшийся в них азот выводится из организма с мочой и (в меньшей мере) с калом в виде различных азотистых соединений. Удобно поэтому для оценки качества белкового питания использовать такой показатель, как азотистый баланс, т.е. разность (в граммах) между количеством азота, поступившего в организм, и количеством выведенного азота за сутки. При нормальном питании у взрослого эти количества равны. У растущего организма количество выведенного азота меньше количества поступившего, т.е. баланс положителен. При нехватке белков в рационе баланс отрицателен. Если калорий в рационе достаточно, но белки в нем полностью отсутствуют, организм сберегает белки. Белковый обмен при этом замедляется, и повторная утилизация аминокислот в синтезе белка идет с максимально возможной эффективностью. Однако потери неизбежны, и азотистые соединения все же выводятся с мочой и частично с калом. Количество азота, выведенного из организма за сутки при белковом голодании, может служить мерой суточной нехватки белка. Естественно предположить, что, введя в рацион количество белка, эквивалентное этому дефициту, можно восстановить азотистый баланс. Однако это не так. Получив такое количество белка, организм начинает использовать аминокислоты менее эффективно, так что для восстановления азотистого баланса требуется некоторое дополнительное количество белка.

Если количество белка в рационе превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого, по-видимому, нет. Избыток аминокислот просто используется как источник энергии. В качестве особенно яркого примера можно сослаться на эскимосов, которые потребляют мало углеводов и примерно в десять раз больше белка, чем требуется для поддержания азотистого баланса. В большинстве случаев, однако, использование белка в качестве источника энергии невыгодно, поскольку из определенного количества углеводов можно получить намного больше калорий, чем из такого же количества белка. В бедных странах население получает необходимые калории за счет углеводов и потребляет минимальное количество белка.

Если необходимое число калорий организм получает в форме небелковых продуктов, то минимальное количество белка, обеспечивающее поддержание азотистого баланса, составляет для взрослого человека ок. 30 г в день. Примерно столько белка содержится в четырех ломтиках хлеба или 0,5 л молока. Оптимальным считают обычно несколько большее количество; рекомендуется от 50 до 70 г.

Незаменимые аминокислоты. До сих пор белок рассматривался как нечто целое. Между тем для того, чтобы мог идти синтез белка, в организме должны присутствовать все необходимые аминокислоты. Некоторые из аминокислот организм животного сам способен синтезировать. Их называют заменимыми, поскольку они не обязательно должны присутствовать в рационе, – важно лишь, чтобы в целом поступление белка как источника азота было достаточным; тогда при нехватке заменимых аминокислот организм может синтезировать их за счет тех, что присутствуют в избытке. Остальные, «незаменимые», аминокислоты не могут быть синтезированы и должны поступать в организм с пищей. Для человека незаменимыми являются валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин, лизин и аргинин. (Хотя аргинин и может синтезироваться в организме, его относят к незаменимым аминокислотам, поскольку у новорожденных и растущих детей он образуется в недостаточном количестве. С другой стороны, для человека зрелого возраста поступление некоторых из этих аминокислот с пищей может стать необязательным.)

Этот список незаменимых аминокислот приблизительно одинаков также и у других позвоночных и даже у насекомых. Питательную ценность белков обычно определяют, скармливая их растущим крысам и следя за прибавкой веса животных.

Питательная ценность белков. Питательную ценность белка определяют по той незаменимой аминокислоте, которой более всего не хватает. Проиллюстрируем это на примере. В белках нашего тела содержится в среднем ок. 2% триптофана (по весу). Допустим, что в рацион входит 10 г белка, содержащего 1% триптофана, и что других незаменимых аминокислот в нем достаточно. В нашем случае 10 г этого неполноценного белка по сути эквивалентны 5 г полноценного; остальные 5 г могут послужить только источником энергии. Отметим, что, поскольку аминокислоты в организме практически не запасаются, а для того чтобы мог идти синтез белка, должны одновременно присутствовать все аминокислоты, эффект от поступления незаменимых аминокислот можно обнаружить лишь в том случае, если все они поступят в организм одновременно . Усредненный состав большей части животных белков близок к усредненному составу белков человеческого тела, так что аминокислотная недостаточность нам вряд ли грозит, если наш рацион богат такими продуктами, как мясо, яйца, молоко и сыр. Однако есть белки, например желатин (продукт денатурации коллагена), которые содержат очень мало незаменимых аминокислот. Растительные белки, хотя они в этом смысле и лучше желатина, тоже бедны незаменимыми аминокислотами; особенно мало в них лизина и триптофана. Тем не менее и чисто вегетарианскую диету вовсе нельзя считать вредной, если только при этом потребляется несколько большее количество растительных белков, достаточное для того, чтобы обеспечить организм незаменимыми аминокислотами. Больше всего белка содержится у растений в семенах, особенно в семенах пшеницы и различных бобовых культур. Богаты белком также и молодые побеги, например у спаржи. Синтетические белки в рационе. Добавляя небольшие количества синтетических незаменимых аминокислот или богатых ими белков к неполноценным белкам, например к белкам кукурузы, можно значительно повысить питательную ценность последних, т.е. тем самым как бы увеличить количество потребляемого белка. Другая возможность состоит в выращивании бактерий или дрожжей на углеводородах нефти с добавлением нитратов или аммиака в качестве источника азота. Полученный таким путем микробный белок может служить кормом для домашней птицы или скота, а может и непосредственно потребляться человеком. Третий, широко применяющийся, метод использует особенности физиологии жвачных животных. У жвачных в начальном отделе желудка, т.н. рубце, обитают особые формы бактерий и простейших, которые превращают неполноценные растительные белки в более полноценные микробные белки, а эти, в свою очередь, – после переваривания и всасывания – превращаются в животные белки. К корму скота можно добавить мочевину – дешевое синтетическое азотсодержащее соединение. Обитающие в рубце микроорганизмы используют азот мочевины для превращения углеводов (которых в корме значительно больше) в белок. Около трети всего азота в корме скота может поступать в виде мочевины, что по сути и означает в определенной мере химический синтез белка. В США этот метод играет важную роль как один из способов получения белка. ЛИТЕРАТУРА Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека , тт. 1–2. М., 1993
Албертс Б., Брей Д., Льюс Дж. и др. Молекулярная биология клетки , тт. 1–3. М., 1994

Белки являются биополимерами, мономерами которых являются остатки альфа-аминокислот, соединенные между собой посредством пептидных связей. Аминокислотная последовательность каждого белка строго определена, в живых организмах она зашифрована посредством генетического кода, на основе считывания которого и происходит биосинтез белковых молекул. В построении белков участвует 20 аминокислот.

Различают следующие виды структуры белковых молекул:

  1. Первичная. Представляет собой аминокислотную последовательность в линейной цепи.
  2. Вторичная. Это более компактная укладка полипептидных цепей при помощи формирования водородных связей между пептидными группами. Есть два варианта вторичной структуры – альфа-спираль и бета-складчатость.
  3. Третичная. Представляет собой укладку полипептидной цепочки в глобулу. При этом формируются водородные, дисульфидные связи, также стабилизация молекулы реализуется благодаря гидрофобным и ионным взаимодействиям аминокислотных остатков.
  4. Четвертичная. Белок состоит из нескольких полипептидных цепей, которые взаимодействуют между собой посредством нековалентных связей.

Таким образом, соединенные в определенной последовательности аминокислоты образуют полипептидную цепь, отдельные части которой сворачиваются в спираль или формируют складки. Такие элементы вторичной структур образуют глобулы, формируя третичную структуру белка. Отдельные глобулы взаимодействуют между собой, образуя сложные белковые комплексы с четвертичной структурой.

Классификация белков

Существует несколько критериев, по которым можно классифицировать белковые соединения. По составу различают простые и сложные белки. Сложные белковые вещества содержат в своем составе неаминокислотные группы, химическая природа которых может быть различной. В зависимости от этого выделяют:

  • гликопротеины;
  • липопротеины;
  • нуклеопротеины;
  • металлопротеиды;
  • фосфопротеины;
  • хромопротеиды.

Также существует классификация по общему типу строения:

  • фибриллярные;
  • глобулярные;
  • мембранные.

Протеинами называют простые (однокомпонентные) белки, состоящие лишь из остатков аминокислот. В зависимости от растворимости они делятся на следующие группы:

Подобная классификация не совсем точна, ведь согласно последним исследованиям многие простые белки связаны с минимальным количеством небелковых соединений. Так, в состав некоторых протеинов входят пигменты, углеводы, иногда липиды, что делает их больше похожими на сложные белковые молекулы.

Физико-химические свойства белка

Физико-химические свойства белков обусловлены составом и количеством входящих в их молекулы остатков аминокислот. Молекулярные массы полипептидов сильно колеблются: от нескольких тысяч до миллиона и более. Химические свойства белковых молекул разнообразны, включают в себя амфотерность, растворимость, а также способность к денатурации.

Амфотерность

Поскольку в состав белков входят и кислые, и основные аминокислоты, то всегда в составе молекулы будут свободные кислые и свободные основные группы (СОО- и NН3+ соответственно). Заряд определяется соотношением основных и кислых аминокислотных групп. По этой причине белки заряжены “+”, если уменьшается рН, и наоборот, “-”, если рН увеличивается. В случае, когда рН соответствует изоэлектрической точке, белковая молекула будет иметь нулевой заряд. Амфотерность важна для осуществления биологических функций, одной из которых является поддержание уровня рН в крови.

Растворимость

Классификация белков по свойству растворимости уже была приведена выше. Растворимость белковых веществ в воде объясняется двумя факторами:

  • заряд и взаимное отталкивание белковых молекул;
  • формирование гидратной оболочки вокруг белка – диполи воды взаимодействуют с заряженными группами на внешней части глобулы.

Денатурация

Физико-химическое свойство денатурации представляет собой процесс разрушения вторичной, третичной структуры белковой молекулы под влиянием ряда факторов: температуры, действии спиртов, солей тяжелых металлов, кислот и других химических агентов.

Важно! Первичная структура при денатурации не разрушается.

Химические свойства белков, качественные реакции, уравнения реакций

Химические свойства белков можно рассмотреть на примере реакций их качественного обнаружения. Качественные реакции позволяют определить наличие пептидной группы в соединении:

1. Ксантопротеиновая. При действии на белок азотной кислоты высокой концентрации образуется осадок, который при нагревании приобретает желтый цвет.

2. Биуретовая. При действии на слабощелочной раствор белка сульфата меди образуются комплексные соединения между ионами меди и полипептидами, что сопровождается окрашиванием раствора в фиолетово-синий цвет. Реакция используется в клинической практике для определения концентрации белка в сыворотке крови и других биологических жидкостях.

Еще одним важнейшим химическим свойством является обнаружение серы в белковых соединениях. С этой целью щелочной раствор белка нагревают с солями свинца. При этом получают черный осадок, содержащий сульфид свинца.

Биологическое значение белка

Благодаря своим физическим и химическим свойствам белки выполняют большое количество биологических функций, в перечень которых входят:

  • каталитическая (белки-ферменты);
  • транспортная (гемоглобин);
  • структурная (кератин, эластин);
  • сократительная (актин, миозин);
  • защитная (иммуноглобулины);
  • сигнальная (рецепторные молекулы);
  • гормональная (инсулин);
  • энергетическая.

Белки важны для организма человека, поскольку участвуют в образовании клеток, обеспечивают сокращение мышц у животных, вместе с сывороткой крови переносят многие химические соединения. Помимо этого, белковые молекулы являются источником незаменимых аминокислот и осуществляют защитную функцию, участвуя в выработке антител и формировании иммунитета.

ТОП-10 малоизвестных фактов о белке

  1. Белки начали изучать с 1728 года, именно тогда итальянец Якопо Бартоломео Беккари выделил белок из муки.
  2. Сейчас широкое распространение получили рекомбинантные белки. Их синтезируют путем модификации генома бактерий. В частности, таким способом получают инсулин, факторы роста и другие белковые соединения, которые используют в медицине.
  3. У антарктических рыб были обнаружены белковые молекулы, предотвращающие замерзание крови.
  4. Белок резилин отличается идеальной эластичностью и является основой мест крепления крыльев насекомых.
  5. В организме есть уникальные белки шапероны, которые способны восстанавливать корректную нативную третичную или четвертичную структуру других белковых соединений.
  6. В ядре клетки присутствуют гистоны – белки, которые принимают участие в компактизации хроматина.
  7. Молекулярную природу антител – особых защитных белков (иммуноглобулинов) – начали активно изучать с 1937 года. Тиселиус и Кабат применяли электрофорез и доказали, что у иммунизированных животных увеличена гамма-фракция, а после абсорбции сыворотки провоцирующим антигеном, распределение белков по фракциям возвращалось к картине интактного животного.
  8. Яичный белок – яркий пример реализации белковыми молекулами резервной функции.
  9. В молекуле коллагена каждый третий аминокислотный остаток образован глицином.
  10. В составе гликопротеинов 15-20% составляют углеводы, а в составе протеогликанов их доля – 80-85%.

Заключение

Белки – сложнейшие соединения, без которых сложно представить жизнедеятельность любого организма. Выделено более 5000 белковых молекул, но каждый индивидуум обладает собственным набором белков и этим отличается от других особей своего вида.

Важнейшие химические и физические свойства белков обновлено: Март 21, 2019 автором: Научные Статьи.Ру

Белки - природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка - линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:
  • вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α -спираль и β - структура.
  • третичная структура белка - это трехмерное представление закрученной α -спираль или β -структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков - необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция - взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция - при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки - строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки - рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки - катализаторы - ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме - незаменимые , их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Прежде чем рассказать про свойства белков, стоит дать краткое определение данному понятию. Это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из соединенных пептидной связью альфа-аминокислот. Белки являются важной частью питания человека и животных, поскольку не все аминокислоты вырабатываются организмом - некоторые поступают именно с едой. Каковы же их свойства и функции?

Амфотерность

Это первая особенность белков. Под амфотерностью подразумевается их способность проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Белки в своей структуре имеют несколько видов химических группировок, которые способны ионизировать в растворе Н 2 О. К таковым относятся:

  • Карбоксильные остатки. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, если быть точнее.
  • Азотсодержащие группы. ε-аминогруппа лизина, аргининовый остаток CNH(NH 2) и имидазольный остаток гетероциклической альфа-аминокислоты под названием гистидин.

У каждого белка имеется такая особенность, как изоэлектрическая точка. Под данным понятием понимают кислотность среды, при которой поверхность или молекула не имеет электрического заряда. При таких условиях сводится к минимуму гидратация и растворимость белка.

Показатель определяется соотношением основных и кислых аминокислотных остатков. В первом случае точка приходится на щелочную область. Во втором - на кислую.

Растворимость

По данному свойству белки подразделяются на небольшую классификацию. Вот какими они бывают:

  • Растворимыми . Их называют альбуминами. Они умеренно растворяются в концентрированных соляных растворах и сворачиваются при нагревании. Эта реакция называется денатурацией. Молекулярная масса альбуминов составляет около 65 000. В них нет углеводов. А вещества, которые состоят из альбумина, именуются альбуминоидами. К таковым относится яичный белок, семена растений и сыворотка крови.
  • Нерастворимыми . Их называют склеропротеинами. Яркий пример - кератин, фибриллярный белок с механической прочностью, уступающей только хитину. Именно из этого вещества состоят ногти, волосы, рамфотека птичьих клювов и перьев, а также рога носорога. Еще в эту группу белков включены цитокератины. Это структурный материал внутриклеточных филаментов цитоскелета клеток эпителия. Еще к нерастворимым белкам относят фибриллярный белок под названием фиброин.
  • Гидрофильными . Они активно взаимодействуют с водой и впитывают ее. К таковым относятся белки межклеточного вещества, ядра и цитоплазмы. В том числе пресловутый фиброин и кератин.
  • Гидрофобными . Они отталкивают воду. К ним относятся белки, являющиеся составляющими биологических мембран.

Денатурация

Так называется процесс видоизменения белковой молекулы под воздействием определенных дестабилизирующих факторов. При этом аминокислотная последовательность остается той же. Но белки теряют их естественные свойства (гидрофильность, растворимость и другие).

Стоит отметить, что любое весомое изменение внешних условий способно привести к нарушениям структур белка. Чаще всего денатурацию провоцирует повышение температуры, а также оказываемое на белок воздействие щелочи, сильной кислоты, радиации, соли тяжелых металлов и даже определенных растворителей.

Интересно, что нередко денатурация приводит к тому, что частицы белка агрегатируются в более крупные. Ярким примером является, например, яичница. Всем ведь знакомо, как в процессе жарки белок образуется из прозрачной жидкости.

Еще следует рассказать о таком явлении, как ренатурация. Этот процесс обратен денатурации. Во время него белки возвращаются к природной структуре. И это действительно возможно. Группа химиков из США и Австралии нашла способ, с помощью которого можно ренатурировать сваренное вкрутую яйцо. Уйдет на это всего несколько минут. А потребуется для этого мочевина (диамид угольной кислоты) и центрифугирование.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

  • Первичная . Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность - это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
  • Вторичная . Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
  • Третичная . Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
  • Четвертичная . Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

Типы строения

Рассказывая про свойства белков, следует также отметить, что эти вещества делятся на три группы в соответствии с типом строения. А именно:

  • Фибриллярные белки. Они имеют нитевидную вытянутую структуру и большую молекулярную массу. Большинство из них не растворяется в воде. Структура этих белков стабилизируется взаимодействиями между полипептидными цепями (они состоят как минимум из двух остатков аминокислот). Именно фибриллярные вещества образуют полимер, фибриллы, микротрубочки и микрофиламенты.
  • Глобулярные белки. Вид структуры обуславливает их растворимость в воде. А общая форма молекулы отличается сферичностью.
  • Мембранные белки. Строение этих веществ имеет интересную особенность. У них есть домены, которые пересекают клеточную мембрану, но их части выступают в цитоплазму и межклеточное окружение. Эти белки играют роль рецепторов - передают сигналы и отвечают за трансмембранную транспортировку питательных веществ. Важно оговориться, что они весьма специфичны. Каждый белок пропускает лишь определенную молекулу или сигнал.

Простые

О них тоже можно рассказать чуть подробнее. Простые белки состоят лишь из цепей полипептидов. К ним относятся:

  • Протамин . Ядерный низкомолекулярный белок. Его присутствие является защитой ДНК от действия нуклеаз - ферментов, атакующих нуклеиновые кислоты.
  • Гистоны . Сильноосновные простые белки. Они сосредоточены в ядрах клеток растений и животных. Принимают участие в «упаковке» ДНК-нитей в ядре, а еще в таких процессах, как репарация, репликация и транскрипция.
  • Альбумины . О них уже говорилось выше. Самые известные альбумины - сывороточный и яичный.
  • Глобулин . Участвует в свертывании крови, а также в других иммунных реакциях.
  • Проламины . Это запасные белки злаков. Названия у них всегда разные. У пшеницы они именуются птиалинами. У ячменя - гордеинами. У овса - авснинами. Интересно, что проламины делятся на свои классы белков. Их всего две: S-богатые (с содержанием серы) и S-бедные (без нее).

Сложные

Что касательно сложных белков? Они содержат простетические группы или те, в которых нет аминокислот. К ним относятся:

  • Гликопротеины . В их состав входят углеводные остатки с ковалентной связью. Эти сложные белки - важнейший структурный компонент клеточных мембран. К ним относятся также многие гормоны. А еще гликопротеины эритроцитовых мембран определяют группу крови.
  • Липопротеины . Состоят из липидов (жироподобных веществ) и играют роль «транспорта» данных веществ в крови.
  • Металлопротеиды . Эти белки в организме имеют огромное значение, так как без них не протекает обмен железа. В состав их молекул входят ионы металлов. А типичными представителями данного класса являются трансферрин, гемосидерин и ферритин.
  • Нуклеопротеиды . Состоят из РКН и ДНК, не имеющих ковалентной связи. Яркий представитель - хроматин. Именно в его составе реализуется генетическая информация, репарируется и реплицируется ДНК.
  • Фосфопротеины . Их составляют остатки фосфорной кислоты, связанные ковалентно. В качестве примера можно привести казеин, который изначально содержится в молоке, как соль кальция (в связанном виде).
  • Хромопротеиды . У них простое строение: белок и окрашенный компонент, относящийся к простетической группе. Они принимают участие в клеточном дыхании, фотосинтезе, окислительно-восстановительных реакциях и т. д. Также без хромопротеидов не происходит аккумулирование энергии.

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем - гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу - моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой - организм начнет «есть себя» - перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах. Любой белок - это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах - это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Вещества животного происхождения

Их рассмотрению необходимо уделить особое внимание. Животный белок - это вещество, содержащийся в яйцах, мясе, молочных продуктах, птице, морепродуктах и рыбе. В них имеются все аминокислоты, необходимые организму, в том числе и 9 незаменимых. Вот целый ряд важнейших функций, которые выполняет животный белок:

  • Катализ множества химических реакций. Данное вещество запускает их и ускоряет. За это «ответственны» ферментативные белки. Если в организм не будет поступать их достаточное количество, то окисление и восстановление, соединение и разрыв молекулярных связей, а также транспортировка веществ не будут протекать полноценно. Интересно, что лишь малая часть аминокислот вступают в различного рода взаимодействия. И еще меньшее количество (3-4 остатка) непосредственно задействовано в катализе. Все ферменты делят на шесть классов - оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Каждый из них отвечает за ту или иную реакцию.
  • Формирование цитоскелета, образующего структуру клеток.
  • Иммунная, химическая и физическая защита.
  • Транспортировка важных компонентов, необходимых для роста и развития клеток.
  • Передача электрических импульсов, важных для работы всего организма, поскольку без них невозможно взаимодействие клеток.

И это далеко не все возможные функции. Но даже так понятна значимость данных веществ. Синтез белка в клетках и в организме невозможен, если человек не будет употреблять в пищу его источники. А ими является мясо индейки, говядина, баранина, крольчатина. Еще много белка содержится в яйцах, сметане, йогурте, твороге, молоке. Также активировать синтез белка в клетках организма можно, добавив в свой рацион ветчину, субпродукты, колбасу, тушенку и телятину.